复旦大学生物化学笔记[1]

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生物化学考试重点笔记（完整版）.

⽣物化学考试重点笔记（完整版）.第⼀章蛋⽩质的结构与功能第⼀节蛋⽩质的分⼦组成⼀、组成蛋⽩质的元素1、主要有C、H、O、N和S，有些蛋⽩质含有少量磷或⾦属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋⽩质还含有碘。

2、蛋⽩质元素组成的特点：各种蛋⽩质的含氮量很接近，平均为16％。

3、由于体内的含氮物质以蛋⽩质为主，因此，只要测定⽣物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋⽩质的⼤致含量：100克样品中蛋⽩质的含量( g % )= 每克样品含氮克数× 6.25×100⼆、氨基酸——组成蛋⽩质的基本单位（⼀）氨基酸的分类1.⾮极性氨基酸（9）：⽢氨酸（Gly）丙氨酸（ Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）苯丙氨酸（Phe）脯氨酸（Pro）⾊氨酸（Try）蛋氨酸（Met）2、不带电荷极性氨基酸（6）：丝氨酸（Ser）酪氨酸(Try) 半胱氨酸 (Cys) 天冬酰胺 (Asn) ⾕氨酰胺(Gln ) 苏氨酸(Thr )3、带负电荷氨基酸（酸性氨基酸）（2）: 天冬氨酸(Asp ) ⾕氨酸(Glu)4、带正电荷氨基酸（碱性氨基酸）（3）:赖氨酸(Lys) 精氨酸(Arg)组氨酸( His)（⼆）氨基酸的理化性质1. 两性解离及等电点等电点 :在某⼀pH的溶液中，氨基酸解离成阳离⼦和阴离⼦的趋势及程度相等，成为兼性离⼦，呈电中性。

此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。

2. 紫外吸收(1)⾊氨酸、酪氨酸的最⼤吸收峰在 280 nm 附近。

（2）⼤多数蛋⽩质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋⽩质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋⽩质含量的快速简便的⽅法。

3. 茚三酮反应氨基酸与茚三酮⽔合物共热，可⽣成蓝紫⾊化合物，其最⼤吸收峰在570nm处。

由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正⽐关系，因此可作为氨基酸定量分析⽅法三、肽（⼀）肽1、肽键是由⼀个氨基酸的α-羧基与另⼀个氨基酸的α-氨基脱⽔缩合⽽形成的化学键。

生物化学重点笔记

生物化学重点笔记生物化学是一门研究生物体化学组成和生命过程中化学变化的科学，它是生命科学领域的重要基础学科之一。

以下是为您整理的生物化学重点笔记，希望能对您的学习有所帮助。

一、蛋白质蛋白质是生物体中最重要的大分子之一，具有多种重要的生物学功能。

（一）蛋白质的组成蛋白质的基本组成单位是氨基酸，自然界中存在 20 种常见的氨基酸。

每种氨基酸都具有一个氨基（NH₂）、一个羧基（COOH）和一个独特的侧链（R 基团）。

（二）蛋白质的结构蛋白质的结构层次包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。

1、一级结构：指氨基酸在肽链中的排列顺序，是蛋白质最基本的结构。

2、二级结构：主要有α螺旋、β折叠和β转角等形式，是通过氢键维持的局部空间结构。

3、三级结构：是整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，由疏水作用、离子键、氢键和范德华力等维持。

4、四级结构：是指由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链通过非共价键相互结合形成的更复杂的空间结构。

（三）蛋白质的性质1、两性解离：在不同的 pH 条件下，蛋白质可以解离成带正电荷或负电荷的离子。

2、胶体性质：蛋白质溶液是一种胶体溶液，具有一定的稳定性。

3、变性和复性：在某些物理和化学因素的作用下，蛋白质的空间结构被破坏，导致其生物活性丧失，称为变性；变性的蛋白质在一定条件下可以恢复其空间结构和生物活性，称为复性。

二、核酸核酸是遗传信息的携带者，分为脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）两类。

（一）核酸的组成核酸的基本组成单位是核苷酸，每个核苷酸由一个含氮碱基、一个戊糖和一个磷酸组成。

（二）DNA 的结构DNA 是双螺旋结构，两条链反向平行，碱基之间通过氢键互补配对。

（三）RNA 的种类和功能1、 mRNA（信使 RNA）：携带遗传信息，指导蛋白质的合成。

2、 tRNA（转运 RNA）：在蛋白质合成中转运氨基酸。

3、 rRNA（核糖体 RNA）：参与核糖体的组成，是蛋白质合成的场所。

生物化学重点笔记(整理版)

教学目标：1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。

2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。

3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。

4.了解蛋白质结构与功能间的关系。

5.熟悉蛋白质的重要性质和分类导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性？1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。

德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。

英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。

佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。

1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。

蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子（biomacromolecule）。

蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含量最丰富的大分子。

单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质，人体干重的45%是蛋白质。

生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能来实现的。

新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多数是蛋白质。

生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。

生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。

蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。

随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。

生物化学重点笔记(整理版)

教学目标：1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。

2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。

3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。

4.了解蛋白质结构与功能间的关系。

德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。

英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。

佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。

1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。

蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子（biomacromolecule）。

蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含量最丰富的大分子。

单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质，人体干重的45%是蛋白质。

生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能来实现的。

新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多数是蛋白质。

生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。

生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。

蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。

随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。

生物化学笔记(完整版)

第一章绪论一、生物化学的的概念:生物化学(biochemistry)就是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学,它就是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。

二、生物化学的发展:1.叙述生物化学阶段:就是生物化学发展的萌芽阶段,其主要的工作就是分析与研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物与排泄物。

2.动态生物化学阶段:就是生物化学蓬勃发展的时期。

就在这一时期,人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。

3.分子生物学阶段:这一阶段的主要研究工作就就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。

三、生物化学研究的主要方面:1.生物体的物质组成:高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成,此外还含有一些低分子物质。

2.物质代谢:物质代谢的基本过程主要包括三大步骤:消化、吸收→中间代谢→排泄。

其中,中间代谢过程就是在细胞内进行的,最为复杂的化学变化过程,它包括合成代谢,分解代谢,物质互变,代谢调控,能量代谢几方面的内容。

3.细胞信号转导:细胞内存在多条信号转导途径,而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起,从而构成了非常复杂的信号转导网络,调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。

4.生物分子的结构与功能:通过对生物大分子结构的理解,揭示结构与功能之间的关系。

5.遗传与繁殖:对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究,也就是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。

第二章蛋白质的结构与功能一、氨基酸:1.结构特点:氨基酸(amino acid)就是蛋白质分子的基本组成单位。

构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种,除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外,其余氨基酸均为L-α-氨基酸。

2.分类:根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类:①非极性中性氨基酸(8种);②极性中性氨基酸(7种);③酸性氨基酸(Glu与Asp);④碱性氨基酸(Lys、Arg与His)。

二、肽键与肽链:肽键(peptide bond)就是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO-NH-)。

复旦大学生物化学笔记完整版

复旦大学生物化学笔记完整版第一篇生物大分子的结构与功能第一章氨基酸和蛋白质一、组成蛋白质的20种氨基酸的分类１、非极性氨基酸包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸２、极性氨基酸极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸其中：属于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸属于亚氨基酸的是：脯氨酸含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸注意：在识记时可以只记第一个字，如碱性氨基酸包括：赖精组二、氨基酸的理化性质１、两性解离及等电点氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。

在某一ＰＨ的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的ＰＨ称为该氨基酸的等电点。

２、氨基酸的紫外吸收性质芳香族氨基酸在280nm波长附近有最大的紫外吸收峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280nm波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。

３、茚三酮反应氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm波长处。

由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。

三、肽两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去１分子水缩合成最简单的二肽。

二肽中游离的氨基和羧基继续借脱水作用缩合连成多肽。

10个以氨基酸连接而成多肽称为寡肽；39个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素称为多肽；51个氨基酸残基组成的胰岛素归为蛋白质。

多肽连中的自由氨基末端称为Ｎ端，自由羧基末端称为Ｃ端，命名从Ｎ端指向Ｃ端。

人体存在许多具有生物活性的肽，重要的有：谷胱甘肽（GSH）：是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。

半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。

生物化学重点笔记

生物化学重点笔记生物化学是一门研究生物体化学组成和生命过程中化学变化的科学。

它是生命科学领域的重要基础学科，对于理解生命现象、疾病发生机制以及药物研发等方面都具有重要意义。

以下是生物化学的一些重点内容：一、蛋白质蛋白质是生物体中最重要的大分子之一，具有多种重要的功能，如催化、结构支持、运输、免疫防御等。

1、氨基酸氨基酸是构成蛋白质的基本单位。

人体中有 20 种常见的氨基酸，它们的结构通式为一个中心碳原子连接着一个氨基、一个羧基、一个氢原子和一个侧链基团。

根据侧链基团的性质，氨基酸可以分为酸性氨基酸、碱性氨基酸、中性氨基酸等。

2、蛋白质的结构蛋白质具有四级结构。

一级结构是指氨基酸通过肽键连接形成的线性多肽链，其序列决定了蛋白质的性质和功能。

二级结构包括α螺旋、β折叠和β转角等，是通过氢键维持的局部构象。

三级结构是多肽链在二级结构的基础上进一步折叠形成的三维结构，主要由疏水相互作用、氢键、离子键和范德华力等维持。

四级结构是指由两条或多条多肽链通过非共价键结合形成的具有特定功能的蛋白质复合物。

3、蛋白质的性质蛋白质具有两性解离、胶体性质、变性和复性等性质。

变性是指蛋白质在某些物理和化学因素的作用下，其空间结构被破坏，导致生物活性丧失。

复性则是指变性的蛋白质在适当条件下恢复其天然构象和生物活性。

二、核酸核酸包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA），它们是遗传信息的携带者。

1、 DNADNA 是由两条反向平行的脱氧核苷酸链通过碱基互补配对形成的双螺旋结构。

其碱基包括腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胸腺嘧啶（T）和胞嘧啶（C），A 与 T 配对，G 与 C 配对。

DNA 具有自我复制、转录和遗传信息传递等功能。

2、 RNARNA 包括信使 RNA（mRNA）、核糖体 RNA（rRNA）和转运RNA（tRNA）等。

mRNA 是从 DNA 转录而来的，携带遗传信息，指导蛋白质的合成。

rRNA 是核糖体的组成部分，参与蛋白质的合成。

生物化学重点笔记

生物化学重点笔记生物化学是研究生物体化学组成和生命过程中化学变化规律的一门科学，它是生命科学领域的重要基础学科之一。

以下是生物化学的一些重点内容：一、蛋白质蛋白质是生物体中最重要的大分子之一，具有多种重要的功能，如催化、结构支持、运输、免疫防御等。

1、氨基酸组成蛋白质的基本单位是氨基酸，共有 20 种常见的氨基酸。

氨基酸的结构通式为：一个中心碳原子连接一个氨基（NH₂）、一个羧基（COOH）、一个氢原子和一个侧链（R 基团）。

根据侧链的性质，氨基酸可分为极性（亲水）和非极性（疏水）两大类。

2、蛋白质的结构蛋白质的一级结构：指氨基酸在多肽链中的排列顺序，通过肽键连接。

二级结构：主要有α螺旋、β折叠和β转角等。

α螺旋是多肽链绕中心轴形成的右手螺旋结构，每个氨基酸残基的 NH 与第四个氨基酸残基的 C=O 形成氢键。

β折叠则是肽链伸展形成的片状结构，通过链间氢键维持稳定。

三级结构：是整个多肽链在二级结构的基础上进一步折叠、盘绕形成的三维结构，主要依靠疏水相互作用、氢键、盐键和范德华力等维持稳定。

四级结构：由两条或多条具有独立三级结构的多肽链通过非共价键相互结合形成的更复杂的结构。

3、蛋白质的性质两性解离和等电点：在不同的 pH 条件下，蛋白质可解离成带正电荷或负电荷的离子，当蛋白质所带净电荷为零时的 pH 称为等电点。

胶体性质：蛋白质分子颗粒大小在1-100nm 之间，属于胶体溶液，具有布朗运动、丁达尔现象和不能透过半透膜等胶体性质。

变性和复性：在某些物理或化学因素作用下，蛋白质的空间结构被破坏，导致其理化性质和生物学活性丧失，称为变性。

变性后的蛋白质若去除变性因素，有可能恢复其原有的结构和功能，称为复性。

二、核酸核酸是遗传信息的携带者，分为脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）两大类。

1、核苷酸核酸的基本组成单位是核苷酸，由碱基、戊糖和磷酸组成。

碱基分为嘌呤碱（腺嘌呤 A、鸟嘌呤 G）和嘧啶碱（胸腺嘧啶 T、胞嘧啶 C、尿嘧啶 U）。

生物化学笔记

生物化学笔记第一章导论一、生物化学的概念：研究生命有机体化学组成和化学变化的科学，即研究生命活动化学本质的学科。

二、生物化学的主要研究内容：1、生物体的化学组成;生物大分子：蛋白质、核酸、多糖等相对分子量较大的有机化合物。

2、生物体的物质代谢、能量转换和代谢调节;3、生物体的信息代谢。

三、生物化学的发展简史:1、静态生物化学时期（１9２０年以前)研究内容以分析生物体内物质的化学组成、性质和含量为主。

ﻫ2、动态生物化学时期（1950年以前）生物化学从单纯的组成分析深入到物质代谢途径及动态平衡、能量转化,光合作用、生物氧化、糖的分解和合成代谢、蛋白质合成、核酸的遗传功能、酶、维生素、激素、抗生素等的代谢，都基本搞清。

ﻫ3、机能生物化学时期(1950年以后)蛋白质化学和和核酸化学成为研究重点。

生物化学研究深入到生命的本质和奥秘:运动、神经、内分泌、生长、发育、繁殖等的分子机理。

195３年，DＮA双螺旋结构、近代实验技术和研究方法奠定了现代分子生物学的基础，从此,核酸成了生物化学研究的热点和重心。

ﻫ附:重要的生化科学发现1937年，英国生物化学家克雷布斯(Krｅbｓ）发现三羧酸循环,获19５3年诺贝尔生理学奖。

1953年,沃森—克里克(Wａtｓon—Ｃrick)确定ＤＮA双螺旋结构,获1９62年诺贝尔生理、1955年，英国生物化学家桑格尔（Ｓａnger）确定牛胰岛素结构，获1958年诺贝医学奖。

ﻫ尔化学奖。

198０年，桑格尔(Sanｇer）和吉尔伯特（Giｌbet）设计出测定ＤNA序列得方法,获1980年诺贝尔化学奖。

四、应掌握内容1、基本的生物化学理论和知识ﻫ(１）生物大分子的结构、性质和功能(糖、脂、蛋白质、酶、维生素、核酸、激素、抗生素)。

功能：生理功能、发育、免疫、进化、生物膜、遗传信息传递等。

(2)生物大分子在生物体内的代谢(分解、合成、转化过程、能量的转化）。

ﻫ（3）遗传信息传递的化学基础及过程:DNＡ复制与修复、RNA生物合成、蛋白质生物合成、代谢调节2、生化分离分析的一些技术手段(实验生化和生化技术细讲)第二章蛋白质的结构与功能蛋白质概论:蛋白质是所有生物中非常重要的结构分子和功能分子，几乎所有的生命现象和生物功能都是蛋白质作用的结果，因此，蛋白质是现代生物技术，尤其是基因工程，蛋白质工程、酶工程等研究的重点和归宿点。

生物化学重点笔记(基本知识)

生物化学重点绪论一、生物化学的的概念：生物化学（biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。

二、生物化学的发展：1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。

2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。

就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。

3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。

三、生物化学研究的主要方面：1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。

2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。

其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。

3．细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。

4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。

5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。

第一章蛋白质的结构与功能一、氨基酸：1．结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。

构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。

2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：①非极性中性氨基酸(8种)；②极性中性氨基酸(7种)；③酸性氨基酸(Glu和Asp)；④碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。

二、肽键与肽链：肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO-NH-)。

生物化学重点笔记

生物化学重点笔记生物化学是研究生物体的化学组成、结构、性质、功能以及生命过程中化学变化规律的一门科学。

它是生命科学领域的重要基础学科，对于理解生命现象、疾病发生机制以及药物研发等都具有重要意义。

以下是为您整理的生物化学重点笔记。

一、蛋白质化学1、蛋白质的组成与结构组成：蛋白质主要由碳、氢、氧、氮、硫等元素组成，其基本组成单位是氨基酸。

结构：蛋白质具有一级结构（氨基酸的排列顺序）、二级结构（如α螺旋、β折叠等）、三级结构（整条肽链的空间构象）和四级结构（多条肽链形成的复合物）。

2、蛋白质的性质两性解离：在一定的 pH 条件下，蛋白质可以解离成带正电荷或负电荷的离子。

胶体性质：蛋白质溶液是一种胶体溶液，具有丁达尔现象、布朗运动等特性。

变性与复性：在某些物理或化学因素作用下，蛋白质的空间结构被破坏，导致其理化性质和生物活性改变，称为变性；变性后的蛋白质在适当条件下可以恢复其原有的空间结构和生物活性，称为复性。

3、蛋白质的分离与纯化沉淀法：如盐析、有机溶剂沉淀等。

层析法：包括凝胶过滤层析、离子交换层析、亲和层析等。

电泳法：如聚丙烯酰胺凝胶电泳、等电聚焦电泳等。

二、核酸化学1、核酸的组成与结构组成：核酸分为脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA），它们由核苷酸组成，核苷酸包括碱基、戊糖和磷酸。

结构：DNA 是双螺旋结构，RNA 有单链、双链等多种结构形式。

2、 DNA 的复制与转录DNA 复制：以亲代 DNA 为模板，按照碱基互补配对原则合成子代DNA 的过程。

转录：以 DNA 为模板合成 RNA 的过程。

3、 RNA 的种类与功能mRNA（信使 RNA）：携带遗传信息，指导蛋白质合成。

tRNA（转运 RNA）：在蛋白质合成中转运氨基酸。

rRNA（核糖体 RNA）：参与核糖体的组成。

三、酶1、酶的本质与特性本质：酶是具有催化活性的蛋白质或 RNA。

特性：高效性、专一性、可调节性、不稳定性。

2、酶的催化机制降低反应的活化能：通过形成酶底物复合物，使反应更容易进行。

生物化学重点笔记

生物化学重点笔记生物化学是一门研究生物体化学组成和生命过程中化学变化规律的科学。

它涵盖了广泛的领域，从分子水平理解生命现象，对于医学、农业、食品科学等众多领域都具有重要意义。

以下是一些生物化学的重点知识。

一、蛋白质蛋白质是生物体内最为重要的大分子之一。

（一）结构1、一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。

通过肽键连接氨基酸，形成线性的链状结构。

2、二级结构：包括α螺旋、β折叠等。

α螺旋是通过氢键维持稳定的右手螺旋结构；β折叠则是伸展的多肽链通过氢键形成的片层结构。

3、三级结构：是指整条多肽链在二级结构的基础上进一步折叠、盘绕形成的三维空间结构。

主要的化学键包括疏水作用、氢键、离子键和范德华力等。

4、四级结构：对于由多条多肽链组成的蛋白质，各条多肽链之间的相对空间位置关系即为四级结构。

（二）功能1、催化功能：如酶。

2、结构支持：如胶原蛋白构成结缔组织。

3、运输功能：如血红蛋白运输氧气。

4、免疫功能：例如抗体。

（三）蛋白质的性质1、两性解离：在不同的 pH 条件下，蛋白质会带上正电荷或负电荷。

2、沉淀反应：通过加入盐、有机溶剂等可使蛋白质沉淀。

3、变性与复性：变性是指蛋白质的空间结构被破坏，丧失活性；在一定条件下，变性的蛋白质有可能复性。

二、核酸核酸包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。

（一）DNA1、结构：双螺旋结构，由两条反向平行的脱氧核苷酸链通过碱基互补配对形成。

2、功能：携带遗传信息，是遗传物质。

3、复制：半保留复制，保证了遗传信息的准确传递。

（二）RNA1、种类：包括信使 RNA（mRNA）、转运 RNA（tRNA）和核糖体 RNA（rRNA）。

2、 mRNA：携带遗传信息，指导蛋白质的合成。

3、 tRNA：在蛋白质合成过程中转运氨基酸。

4、 rRNA：参与核糖体的组成。

三、酶酶是生物体内具有催化作用的蛋白质或 RNA。

（一）特性1、高效性：能显著加快反应速度。

2、专一性：对特定的底物和反应具有高度的选择性。

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第一章绪论一、生物化学的的概念：生物化学（biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。

2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。

就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。

3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。

2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。

其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。

4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。

5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。

第二章蛋白质的结构与功能一、氨基酸：1．结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。

构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。

二、肽键与肽链：肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO -NH-)。

生物化学笔记

2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。

就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。

3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。

2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。

其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。

4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。

5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。

第二章蛋白质的结构与功能一、氨基酸：1．结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。

构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。

二、肽键与肽链：肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO-NH-)。

生物化学笔记(完整版)

2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。

就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。

3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。

2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。

其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。

4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。

5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。

第二章蛋白质的结构与功能一、氨基酸：1．结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。

构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。

二、肽键与肽链：肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-C O-NH-)。

生物化学笔记整理版1

《生物化学》绪论生物化学可以认为是生命的化学，是研究微生物、植物、动物及人体等的化学组成和生命过程中的化学变化的一门科学。

生命是发展的，生命起源，生物进化，人类起源等，说明生命是在发展，因而人类对生命化学的认识也在发展之中。

20世纪中叶直到80年代，生物化学领域中主要的事件：（一）生物化学研究方法的改进a. 分配色谱法的创立——快捷、经济的分析技术由Martin.Synge创立。

b. Tisellius用电泳方法分离血清中化学构造相似的蛋白质成分。

吸附层析法分离蛋白质及其他物质。

c. Svedberg第一台超离心机，测定了高度复杂的蛋白质。

d. 荧光分析法，同位素示踪，电子显微镜的应用，生物化学的分离、纯化、鉴定的方法向微量、快速、精确、简便、自动化的方向发展。

（二）物理学家、化学家、遗传学家参加到生命化学领域中来1． Kendrew——物理学家，测定了肌红蛋白的结构。

2． Perutz——对血红蛋白结构进行了X-射线衍射分析。

3． Pauling——化学家，氢键在蛋白质结构中以及大分子间相互作用的重要性，认为某些protein具有类似的螺旋结构，镰刀形红细胞贫血症。

（1．2．3．都是诺贝尔获奖者）4．Sanger―― 生物化学家 1955年确定了牛胰岛素的结构，获1958年Nobel prize化学奖。

1980年设计出一种测定DNA内核苷酸排列顺序的方法，获1980年诺贝尔化学奖。

5．Berg―― 研究DNA重组技术，育成含有哺乳动物激素基因的菌株。

6．Mc clintock―― 遗传学家发现可移动的遗传成分，获1958年诺贝尔生理奖。

7．Krebs―― 生物化学家 1937年发现三羧酸循环，对细胞代谢及分生物的研究作出重要贡献，获1953年诺贝尔生理学或医学奖。

8．Lipmann―― 发现了辅酶A。

9． Ochoa——发现了细菌内的多核苷酸磷酸化酶10．Korberg——生物化学家，发现DNA分子在细菌内及试管内的复制方式。

生物化学笔记1

生物化学笔记1生物化学笔记第一章糖类§1.糖的概念一.糖的种类和功能 1.糖的定义2.糖的功能：能源结构信息传递3.糖的种类：单糖：定义醛糖酮糖丙、丁、戊、己、庚糖及其两者的组合，重要单糖的举例寡糖：定义举例多糖：定义同多糖杂多糖举例结合糖：定义举例4.碳水化合物：carbohydrate 二.糖的构型 1.几个概念：同分异构体结构异构立体异构几何异构旋光异构差向异构2.糖的构型不对称碳原子旋光异构体的性质甘油醛的构型（D\\L）意义葡萄糖的构型§2.单糖的结构和性质单糖举例一.葡萄糖的结构1.链式结构：条件结构式构型旋光异构体和自然选择简化结构式2.环状结构：条件吡喃型和呋喃型及自然选择α型和β型异头物 3.投影式（Haworth式）链式与环式的互变规则 4.变旋现象：现象本质 5.葡萄糖的构象：船式和椅式6.几种重要单糖的结构式（默认为D-型）：甘油醛二羟丙酮核糖！脱氧核糖！糖半乳糖果糖！链式和环式都要，请大家自己在书上将其找到。

二.单糖的性质 1.物理性质：旋光性（特例）甜度：标准以及顺序（果糖＞蔗糖＞葡萄糖）溶解性 2.化学性质<1>.与强酸的作用：形成糠醛及其衍生物反应式及其原理：葡萄糖甘露糖的鉴定：Molish反应：糠醛及其衍生物与α-萘酚反应作用生成紫色的化合物，原理是羰基于酚类进行了缩合，这样，将糖与浓酸作用后再与α-萘酚反应作用就能生成紫色的化合物，可鉴别糖。

（多羟、醛基）Seliwanoff反应：同样的原理，将糖与浓酸作用后再与间苯二酚反应，若是酮糖就显鲜红色，若是醛糖就显淡红色，由此可鉴别酮糖和醛糖。

<2>.形成糖苷：糖的半缩醛羟基与其它物质的羟基或氨基脱水缩合形成的化合物。

举例：麦芽糖的结构式：葡萄糖α-1,4-葡萄糖苷，α-葡萄糖出半缩醛羟基，另一葡萄糖（α、β可互变）出4位上的羟基。

反应部位主体、配体、糖苷键的键型（半缩醛羟基的构型-半缩醛羟基的位置，另一羟基的位置）全名：配体半缩醛羟基的构型-半缩醛羟基的位置,另一羟基的位置-主体苷 <3>.糖的还原性费林反应（Fehling）：费林试剂反应式定量法与铁氰化钾的反应：将葡萄糖与铁氰化钾（K3Fe（CN）6）溶液共热时，铁氰化钾被还原成亚铁氰化钾（K4Fe（CN）6）。