Sema3a 蛋白的生物信息学分析
生物信息学实验报告3（三）蛋白质序列分析
⽣物信息学实验报告3（三）蛋⽩质序列分析（三）蛋⽩质序列分析实验⽬的：掌握蛋⽩质序列检索的操作⽅法，熟悉蛋⽩质基本性质分析，了解蛋⽩质结构分析和预测。
实验内容：1、检索SOX-21蛋⽩质序列，利⽤ProParam⼯具进⾏蛋⽩质的氨基酸组成、分⼦质量、等电点、氨基酸组成、原⼦总数及疏⽔性（ProtScale⼯具）等理化性质的分析。
2、利⽤PredictProtein、PROF、HNN等软件预测分析蛋⽩质的⼆级结构；利⽤Scan Prosite软件对蛋⽩质进⾏结构域分析。
3、利⽤TMHMM、TMPRED、SOSUI等⼯具对蛋⽩质进⾏跨膜分析；采⽤PredictNLS进⾏核定位信号分析；利⽤PSORT进⾏蛋⽩质的亚细胞定位预测；利⽤CBS（http://www.cbs.dtu.dk/services/ProtFun/）⽹站⼯具预测蛋⽩的功能，将序列⽤Blocks、SMART、InterProScan、PFSCAN等搜索其保守序列的特征，进⾏motif 的结构分析。
4、利⽤Swiss-Model数据库软件预测该蛋⽩的三级结构，结果⽤蛋⽩质三维图象软件Jmol查看。
CPHmodels 也是利⽤神经⽹络进⾏同源模建预测蛋⽩质结构的⽅法和⽹络服务器I-TASSER预测所选蛋⽩质的空间结构。
5、分析蛋⽩质的翻译后修饰：分析信号肽及其剪切位点: SignalIP http://www.cbs.dtu.dk/services/SignalP/；分析糖链连接点:分析O－连接糖蛋⽩,NetOGlyc，http://www.cbs.dtu.dk/services/NetOGlyc/；分析N－连接糖蛋⽩，NetNGlyc，http://www.cbs.dtu.dk/services/NetNGlyc/。
6、利⽤检索的序列，进⾏同源⽐对，获得并分析⽐对结果。
实验步骤（⼀）1、在NCBI 蛋⽩质数据库中查找SOX-21蛋⽩质序列分别选择⽖蟾（Xenopus laevis）、⼩家⿏[Mus musculus]、猕猴[Macaca mulatt a]的SOX-21蛋⽩质序列，并保存其FASTA格式。
APOBEC3A 核酸及表达蛋白水平基于生物信息学的简略分析
APOBEC3A 核酸及表达蛋白水平基于生物信息学的简略分析万科星 2016120059 儿院医学检验诊断学 wwwalies@163.co m摘要APBEC3A(载脂蛋白 B mRNA 调控酶，催化样多肽 3A)属于 APOBEC3 家族，是多种正常组织中突变的来源.近期研究发现。
APOBEC3A 在多种肿瘤组织的基因组当中也具有强烈的突变倾向。
APOBEC3 家族是一类胞嘧啶脱氨酶，是固有免疫反应的一部分，具有抵抗细胞内逆转录因子、逆转录病毒及 DNA 病毒的活性，而APOBEC3A 具有与家族成员不同的一些性质：抗病毒活性不同，可激活 DNA 损伤应答，导致细胞周期终止等。
APOBEC 脱氨酶家族可使管家基因脱氨基化，同时也可以引起核酸序列中C→T 碱基突变，从而成为正常组织中广泛的突变来源，并在病毒感染或过表达时诱导肿瘤组织的产生，从而使得 APOBEC3 家族成为潜在的治疗靶点。
本文使用 NCBI 数据库下载获得 APOBEC3A 的核酸及蛋白序列，对其启动子作一初步分析，并进行了同源建模，以期为后续的实验提供理论基础。
关键词：APOBEC3A，启动子分析，同源建模AbstractAPOBEC3A (apolipoprotein B mRNA editing enzyme, catalytic polypeptide-like 3A), a member of cytidine deaminase APOBEC3 family,which is a source of mutations in many normal is sues.Recent study showed that APOBEC3A also had a strongly tend of mutation in the genomes of many human cancers. APOBEC3 family is a family of cytidine deaminase,normally,this family members function as part of the innate immune system that protects against retrovirus and retrotransposon propagation.AlthoughAPOBEC3A performed some different features:this member of APOBEC3 family showed respective anti-virus activity,and could induce responds of DNA impairment ,leads to the end of cell cycle and soon.The APOBEC3 family also deaminate cytosines in the host genome and generate C→Tmutations,which could induce many human cancers wh en injected virus or over expression, brings APOBEC3A an posibility of cancer therapeutic target.To indentify the homology of APOBEC3A of APOBEC3 family and build a pre preparation of subsequent research, we download the nucleotide and protein sequence fromNCBI,analysised the promoter of APOBEC3A and made homology modeling . Keyword：APOBEC3A,promoter analysis, homology modeling研究背景APOBEC3A（apolipoprotein B mRNA editing enzyme, catalytic polypeptide‐like 3A，载脂蛋白 B mRNA 调控酶，催化样多肽 3A）属于APOBEC 家族，是肠、肺、肝、脾、心脏、卵巢、睾丸等组织中常见的突变来源；Harris,R.S.等在 Nature Reviews Immunology 上发表研究称，APOBEC3A 在多种人类肿瘤中具有显著增强的突变倾向[1]，Chiu,Y.L.等也证明了这一点[2]。
小鼠Sema3A基因过表达慢病毒载体的构建与鉴定
小鼠Sema3A基因过表达慢病毒载体的构建与鉴定阎秀林;陈钰文;金婕;朱玉;王健;张扬;卢利【摘要】目的：构建小鼠Sema3A基因过表达慢病毒载体。
方法通过体外合成小鼠全长Sema3A cDNA，采用Gateway技术将其基因插入到pDown⁃mSema3A⁃IRES/EGFP质粒中，再交换重组获得重组质粒pLV/EXPNZ⁃puro⁃mSema3A⁃IRES/EGFP，经过测序鉴定后，包装与浓缩慢病毒载体pLV（Exp）⁃Puro⁃CMV⁃mSema3A⁃IRES/EGFP，最后重组慢病毒载体转染293T细胞获得病毒液。
结果重组慢病毒载体11538 bp，测序结果证实Sema3A 基因共2319 bp正确插入带有EGFP的载体中，成功构建小鼠Sema3A基因过表达载体。
结论成功构建小鼠慢病毒载体pLV（Exp）⁃Puro⁃CMV⁃mSema3A⁃IRES/EGFP，为该基因在特定细胞内过表达株的筛选奠定基础。
%Objective To construct and identify over⁃expressing lentiviral vector of mSema3A. Methods Sema3A gene of mice was amplified by PCR,then the gene was inserted into plasmidspDown⁃mSema3A⁃IRES/EGFPby Gateway technology. The plasmidspLV/EXPNZ⁃puro⁃mSema3A⁃IRES/EGFP were produced by recombination. After sequencing identification,the vectorpLV(Exp)⁃Puro⁃CMV⁃mSema3A⁃IRES/EGFP was packed and condensed. Finally the recombinant vectors were used to transfect 293T cells to obtain virus pools. Results The recombinant lentiviral vectors were 11 538 bp with EGFP marker,and Sema3Agenes were inserted into the lentiviral vector correctly,indicating the over⁃expressing vector of Sema3A gene in mice was successfully constructed. Conclusion The over⁃expressing lentiviralvector of mSema3A was constructed correctly, which lay a foundation of screening of over⁃expressing strains of such gene in specific cells.【期刊名称】《中国医科大学学报》【年(卷),期】2015(000)003【总页数】5页(P226-229,233)【关键词】Sema3A;慢病毒载体【作者】阎秀林;陈钰文;金婕;朱玉;王健;张扬;卢利【作者单位】辽宁省口腔医学研究所口腔正畸学研究室，中国医科大学附属口腔医院正畸科，沈阳 110002;辽宁省口腔医学研究所口腔正畸学研究室，中国医科大学附属口腔医院正畸科，沈阳110002;辽宁省口腔医学研究所口腔正畸学研究室，中国医科大学附属口腔医院正畸科，沈阳 110002;辽宁省口腔医学研究所口腔正畸学研究室，中国医科大学附属口腔医院正畸科，沈阳 110002;辽宁省口腔医学研究所口腔正畸学研究室，中国医科大学附属口腔医院正畸科，沈阳 110002;辽宁省口腔医学研究所口腔正畸学研究室，中国医科大学附属口腔医院正畸科，沈阳110002;辽宁省口腔医学研究所口腔颌面外科学研究室，中国医科大学附属口腔医院口腔颌面外科，沈阳 110002【正文语种】中文【中图分类】R783.5正畸牙移动离不开张力侧牙槽骨增生为主和压力侧牙槽骨吸收为主的骨改建过程，而这一过程中如何维持成骨过程与破骨过程的动态平衡的骨稳态十分重要。
生物信息学原理与方法第九讲蛋白质序列分析与预测
8. Secondary structure prediction 二级结构预测
8-1 AGADIR – 预测肽链螺旋结构算法。 8-2 APSSP –高级蛋白质二级结构预测服务器。 8-3 GOR – Garnier1996年开发的蛋白质二级结构预测。 8-4 HNN – 神经网络方法预测蛋白质二级结构。 8-5 Jpred –趋同法预测蛋白质二级结构。 8-6 JUFO –神经网络法从序列预测蛋白质二级结构。 8-7 nnPredict -蛋白质二级结构预测。 8-8 PredictProtein -蛋白质二级结构预测。 8-9 Prof –利用Cascaded Multiple Classifiers进行蛋白质 二级结构预测。 8-10PSA -蛋白质二级结构预测。 8-11SOPMA -蛋白质二级结构预测。 8-12SSpro –利用双向重复神经网络预测蛋白质二级结构。
3.Similarity searches 相似搜索
3-1 BLAST 3-2 Bic ultra -Smith/Waterman序列搜索 3-3MPsrch - EBI的Smith/Waterman序列比对。 3-4DeCypher – Smith/Waterman序列搜索 3-5Fasta3 – EBI的FASTA version 3 3-6FDF - Smith/Waterman序列搜索 3-7PropSearch –使用氨基酸组成来进行结构同源搜索。
2.DNA -> Protein 将DNA序列 翻译成蛋白质序列
2-1Translate - 将DNA序列翻译成蛋白质序列。 2-2Transeq – 使用EMBOSS 软件包将DNA序列翻译 成蛋白质序列。 2-3Graphical Codon Usage Analyser –以图形方式显 示密码子偏向性 2-4BCM search launcher – 以六种框架翻译DNA序 列 2-5Backtranslation – 将蛋白质序列翻译成DNA序列 2-6Genewise – 比较蛋白质序列与基因组的 DNA 序 列，允许内含子和读框错误 2-7FSED – 读框错误检测 2-8LabOnWeb -使用Compugen LEADS clusters延伸 EST、表达模式及ESTs序列分析。 2-9List of gene identification software sites 列出基
生物信息学中的蛋白质序列比对算法研究
生物信息学中的蛋白质序列比对算法研究在生物学研究中，蛋白质序列比对是一种重要的技术手段，用于分析和理解蛋白质的结构和功能。
蛋白质序列比对算法旨在寻找两个或多个蛋白质序列之间的相似性关系和差异性。
基于这些比对结果，我们可以推断蛋白质的功能、亲缘关系以及进化历史等信息。
本文将介绍几种常用的蛋白质序列比对算法，并讨论它们在生物信息学中的应用。
一、序列比对的重要性蛋白质序列比对为我们理解蛋白质的结构和功能提供了基础。
蛋白质是生物体内最为重要的大分子，其功能与结构紧密相关。
通过比对蛋白质序列，我们可以推断其可能的功能和结构特征。
而蛋白质序列的比对不仅可以研究同一物种的不同蛋白质，还可以比较不同物种之间的蛋白质，从而推断它们之间的进化关系。
二、常用的蛋白质序列比对算法1. Smith-Waterman算法Smith-Waterman算法是一种动态规划算法，用于比对两个蛋白质序列或核酸序列。
该算法通过构建一个得分矩阵来计算序列的相似性。
在得分矩阵中，每个单元格代表两个相应序列位置之间的最佳得分。
最终根据最高得分确定比对的起始位置，从而得到最优的比对结果。
Smith-Waterman算法适用于比对相对较短的序列，但对于大规模比对问题计算复杂度较高。
2. Needleman-Wunsch算法Needleman-Wunsch算法也是一种动态规划算法，用于全局比对两个蛋白质序列或核酸序列。
与Smith-Waterman算法不同的是，Needleman-Wunsch算法通过引入罚分来惩罚不匹配的碱基或氨基酸，以确定最佳比对结果。
这个算法适用于比对相对较长的序列，但也面临计算复杂度较高的问题。
3. BLAST算法BLAST（Basic Local Alignment Search Tool）算法是一种快速比对算法，广泛应用于生物信息学领域。
BLAST算法采用启发式搜索策略，通过预先建立一个库，将待比对序列与库中的序列进行比对。
生物信息学方法在蛋白质研究中的应用
生物信息学方法在蛋白质研究中的应用随着基因测序技术的飞速发展，人类已经可以了解到许多蛋白质的基本信息，例如其分子量、氨基酸序列等。
但是，要更加深入地了解蛋白质的结构和功能，需要进一步的研究。
生物信息学方法就是一种非常重要的手段，可以从大量的蛋白质数据中分析蛋白质的性质、功能和结构等，为研究者提供更加精确、全面的信息。
1. 蛋白质序列分析生物信息学中最重要的任务之一是对蛋白质序列的分析。
蛋白质序列可以被用来分析蛋白质的结构和功能，以及其参与的生物过程。
一种常见的生物信息学方法叫做序列比对，它可以将两个或多个蛋白质序列进行比较。
如果两个序列相似度很高，则说明它们来自于同一个基因家族或者是同一个细胞机构中的不同成员。
此外，比对多个序列还能够帮助鉴定高度保守区域和相似性蛋白质之间的差异。
在对蛋白质结构进行分析时，有时需要破解蛋白质序列中特定区域的密码，这通常称为预测功能域或者结构域。
2. 蛋白质结构预测另一个生物信息学方法非常重要的任务就是蛋白质结构预测。
蛋白质结构预测在许多领域有用，特别是在生物学和医学上。
通常情况下，预测蛋白质结构要使用的方法是基于序列相似度和晶体学结构分析来完成的。
例如，生物信息学可以通过在蛋白质序列中识别共同的区域，然后把这些区域合并在一起，最终建立出一个具有可靠结构的蛋白质模型。
然而，尽管这些方法对于一些高度保守的蛋白质结构来说可能是有用的，它们对于那些不太相似或者难以理解的蛋白质是没用的。
3. 预测蛋白质相互作用生物信息学同样对预测和描述蛋白质相互作用至关重要。
蛋白质相互作用是许多生物过程所必需的，也是疾病发生和发展的重要因素。
在过去，研究人员主要通过实验方法来研究蛋白质相互作用。
然而，这种方法仅限于实验条件，而难以获取生物体内不同环境中的数据。
生物信息学提供了一种非常有效的方法，即利用计算化学和计算机科学方法情境创建计算工具和算法，识别和预测蛋白质相互作用。
神经网络是一种重要的生物信息学方法，可以分析大量的蛋白质数据库以预测或识别相互作用分子之间的复杂性之间的细微差异。
[课件]文献阅读-阻断Sema3A信号通路抑制巨噬细胞进入肿瘤低氧区抗血管生成并恢复抗肿瘤免疫PPT
![[课件]文献阅读-阻断Sema3A信号通路抑制巨噬细胞进入肿瘤低氧区抗血管生成并恢复抗肿瘤免疫PPT](https://img.taocdn.com/s3/m/7ff748e62cc58bd63186bdc7.png)
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研究结果：1.巨噬细胞中NRP1的缺失抑制肿瘤生长
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研究结果：1.巨噬细胞中NRP1的缺失抑制肿瘤生长
建立iCSF1R-Cre;Nrp1L/L转基因小鼠，特异性删失TAM中 Nrp1，其他骨髓细胞中Nrp1的表达不受影响。 对照组iCSF1R-Cre;Nrp1+/+简称野生型WT，基本正常。
与常氧区的BMDM或者TAM 比较，缺氧区中的缺氧应答 基因Flt1（编码VEGFR1）上 调，而Nrp1的缺失并不影响 这种调节作用
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研究结果：3.NRP1缺失导致TAM再分布抑制原位和自发性 肿瘤生长
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研究结果：3.NRP1缺失导致TAM再分布抑制原位和自发性 肿瘤生长
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研究结果：4.NRP1缺失导致TAM再分布恢复免疫功能及减 少血管生成
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研究结果：3.NRP1缺失导致TAM再分布抑制原位和自发性 肿瘤生长
建立两种原位肿瘤模型（LLC原位肺癌模型、Panc02原位胰腺 癌模型）和PyMT自发性乳腺癌模型，同样证实Nrp1缺失可以导 致TAM再分布，并抑制肿瘤生长，说明Nrp1缺失效应与肿瘤组 织来源无关
呈现M1型增多、M2型减少（M1表达NOS2/Cxcl9/Il-12/Cxcl10， M2表达Arg1/Ym1/Il-10/Ccl22）
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研究结果：5.缺氧巨噬细胞的NRP1的转录受到抑制
生物信息学技术在蛋白质结构预测中的使用方法
生物信息学技术在蛋白质结构预测中的使用方法蛋白质是生物体内最为重要的分子之一，在维持生命活动中起着重要的作用。
蛋白质的结构决定了其功能，因此，了解蛋白质的结构对于揭示其功能机制、药物设计等具有重要意义。
然而，实验方法蛋白质结构解析非常耗时费力，因此，生物信息学技术在蛋白质结构预测中的应用变得至关重要。
本文将介绍一些常见的生物信息学技术，在蛋白质结构预测中的使用方法。
1. 蛋白质序列比对蛋白质结构预测的第一步是确定蛋白质的氨基酸序列。
生物信息学中最常用的蛋白质序列比对方法是BLAST（Basic Local Alignment Search Tool），它可以在数据库中搜索类似的蛋白质序列，并找到潜在的结构模板。
通过比对序列相似性，我们可以预测目标蛋白质的结构。
2. 蛋白质折叠预测蛋白质结构决定了其功能，因此蛋白质折叠预测是蛋白质结构预测中的关键步骤之一。
传统的蛋白质折叠预测方法是基于模板的建模（Template-based modeling）。
通过找到具有高相似性的结构模板，并利用这些已知的结构模板来预测目标蛋白质的结构。
其中，最常用的方法是利用蛋白质结构数据库中已知的结构来建立蛋白质的模型。
此外，还有一种常用的方法是基于蛋白质序列的物理性质模拟。
这种方法通常基于蛋白质的氨基酸序列特征，如亲水性、疏水性、二级结构等，来模拟蛋白质的折叠过程。
通过模拟蛋白质在给定条件下的自然状态，可以预测蛋白质的结构。
3. 蛋白质结构评估在蛋白质结构预测过程中，评估预测结果的准确性非常重要。
常用的评估方法包括：（1）能量函数评估：根据蛋白质的物理性质和模型参数，计算蛋白质模型的能量。
目标是找到能量最低的结构，即最合理的结构。
（2）二级结构预测评估：与数据库中已知的蛋白质结构比对，评估蛋白质二级结构的预测准确性。
（3）模型验证评估：使用实验数据来验证蛋白质结构预测的准确性，如核磁共振（NMR）和X射线晶体学等实验数据。
SEMA3B基因在鼻咽癌组织中的表达、杂合性丢失和甲基化分析
ＳＥＭＡ3Ｂ基因在鼻咽癌组织中的表达、杂合性丢失和甲基化分析摘要：SEMA3B基因定位于鼻咽癌高频缺失区域3p21．3上，最近被证明具有抑瘤基因的功能。
分析了鼻咽癌组织SEMA3B基因的表达、杂合性丢失(LOH)和甲基化情况。
首先应用逆转录-聚合酶链式反应(RT-PCR)方法检测了33例鼻咽癌组织和15例慢性鼻咽炎组织中SEMA3B基因的表达，结果显示75．8％(25／33)鼻咽癌组织中SEMA3B基因表达缺失或下调，显著低于慢性鼻咽炎组织中的表达(P=0．001)。
进一步选取3个微卫星位点D3S1568、D3S1621和D3S4597分析了20例鼻咽癌组织中SEMA3B基因LOH的情况，结果表明3个位点的丢失率分别为10％、20％和15％，总的丢失率为45％，统计分析发现LOH与基因表达之间存在明显相关(P=0．023)。
最后，采用甲基化特异性PCR 方法分析了SEMA3B基因启动子区甲基化，结果发现在100％的鼻咽癌组织和73．3％的慢性鼻咽炎组织中检测到SCMA3B基因启动子区高甲基化．由此得出结论，SEMA3B基因在鼻咽癌组织中表达缺失或下调，LOH是引起其表达异常的原因之一。
关键词：SEMA3B；鼻咽癌；抑瘤基因；杂合性丢失；甲基化鼻咽癌(nasopharyngeal carcinoma，NPC)是一种高发于我国南方且恶性程度较高的肿瘤，病因学研究表明其发生发展与遗传因素、EB病毒感染以及环境和饮食等多种因素密切相关。
但是鼻咽癌致病的分子机制至今仍不十分清楚。
有研究报道，在鼻咽癌中常发生染色体3p21．3杂合性丢失(10ssofheterozygosity，LOH)。
进一步的功能学研究表明3p21．3上存在与鼻咽癌相关的抑瘤基因(tumorsuppressorgenes，TSGs)。
SEMA3B基因(semaphorine 3B)定位于染色体3p21．3上，基因转染实验显示SEMA3B基因的再表达可以抑制癌细胞的生长、诱导癌细胞凋亡和降低裸鼠成瘤能力，被认为是候选抑瘤基因。
基因组和蛋白质组的生物信息学分析
基因组和蛋白质组的生物信息学分析生物信息学在现代生物学研究中扮演着越来越重要的角色。
其中，基因组和蛋白质组的生物信息学分析是其中的两个重要分支。
本文将从三个方面探讨基因组和蛋白质组的生物信息学分析在现代生物学研究中的应用。
一、基因组的生物信息学分析基因组是生物体中所有基因的集合，是研究基因结构、功能、进化和调控的重要工具。
生物信息学的发展极大地促进了基因组研究的进展。
基因组序列的测定和分析是基因组学的核心内容，在分析基因组序列时，生物信息学技术的应用是必不可少的。
首先，基因组序列的注释是基因组生物信息学分析的一个重要内容。
基因组注释是指对基因组序列的各个部分进行标记和分类，确定其中的基因、元件和结构等，同时对其进行功能预测。
注释不仅有助于我们理解生物基因组的组成和功能，而且是基因组研究的重要基础。
生物信息学技术在基因组注释中的应用，涉及到各种基因预测软件和数据库的开发和应用。
其次，基因组比较是基因组生物信息学分析的另一重要方向。
通过对不同物种或同一物种不同个体的基因组进行比较和分析，可以深入了解基因组的演化、功能和结构等方面的信息。
比较基因组学的发展离不开生物信息学的支持，生物信息学技术为基因组间的比较提供了更加精确的技术手段。
最后，基因组数据挖掘是基因组生物信息学分析的重要领域之一。
在基因组研究中，随着基因组数据的不断积累，如何从海量的数据中挖掘有用的信息，成为重要的挑战。
生物信息学技术的发展为基因组数据的处理和分析提供了强有力的支持，包括数据挖掘、聚类分析、等位基因频率分析等技术，这些技术的应用不仅扩展了我们对基因组的认识，而且为生物基因组和生物学的全面发展提供了新的思路和方法。
二、蛋白质组的生物信息学分析蛋白质组是细胞及组织内的所有蛋白质的集合。
蛋白质组学是在基因组学发展的基础上建立起来的一门新兴学科，旨在深入研究蛋白质的功能和调控机制。
与基因组学类似，生物信息学在蛋白质组学的发展中也有着不可替代的作用。
SEMA3A蛋白功能研究进展
国呩遗传学朵志2020年12月15 Id弟43卷弟6期丨nt J Genet L)ec. 15 ,2020，V o丨.43，No. 6• 349 ••综述•SEMA3A蛋白功能研究进展戴文婷蒋最明顾敏中南大学湘雅医学院附属株洲医院临床检验中心，株洲 412007通信作者：戴文婷，Email:152501019@csu.e d 【摘要】SEMA3 A作为神经轴突发育的一个关键信号蛋白，参与多种生理过程。
SEMA3A是一种分泌性蛋白，属于3号信号素（class-3 semaphorins )家族，通过结合N R P1、N R P2和PLXN A复合物受体参与轴突排斥、树突分支、突触形成和神经元迁移过程。
SE-M A3A是神经元迁移信号的主要组成部分；SEM A3A在免疫反应的所有阶段被认为是一种有效的免疫调节剂；SEMA3 A通过对成骨细胞和破骨细胞的作用来调节骨重塑，通过抑制骨吸收和增加骨形成发挥了骨保护作用；SEMA3A通过N R P1和Plexin D1在心血管发育中起着重要作用。
【关键词】信号素3A;蛋白功能D0I：10. 3760/c m a.j. cn231536-20200716-00065The research progress of studies on SEMA 3 AD ai W enting y J ia n g Z u im in g , Gu M inD epartm ent o f C linical Laboratory , the A ffilia ted Zhuzhou H ospital o f X ia n g ya M edical College C S V , Z huzhou412007, C hinaCorresponding a u thor：D ai W enting , E m a il ：1525010 J 9@c su. e d u. cn【A bstract】SEMA3A，as a key signal protein in axon development，is involved in a variety ofphysiological processes. SEMA3A is a secretory protein , belonging to the class-3 semaphorins family. SE-MA3 A participates in axonal rejection , branching of dendrites , synaptic formation and neuronal migration bybinding to NRP1, NRP2 and PLXNA complex receptors. SEMA3 A is the main component of neuron migration signal ；SEMA3A is considered to be an effective immunomodulator in all stages of the immune response ；SEMA3A regulates bone remodeling by acting on osteoblasts and osteoclasts , and plays a role inbone protection by inhibiting bone absorption and increasing bone formation ；SEMA3 A plays an importantrole in cardiovascular development through NRP 1and PLXND 1 .【Key words 】SEMA3 A ; Protein functionD01：10. 3760/c m a. j. cn23 1 536-2020071 6-00065信号素（semaphorin,S E M A)是一类含有S E M A 结构域的蛋白家族[1]。
Sema3a 蛋白的生物信息学分析
Sema3a 蛋白的生物信息学分析Sema3a蛋白Fasta文件（NCBI）>gi|60552594|gb|AAH90844.1| Sema3a protein [Mus musculus] MGWFTGIACLFWGVLLTARANYANGKNNVPRLKLSYKEMLESNNVITFNGLANSSSYHTFLLDEERSRLY VGAKDHIFSFNLVNIKDFQKIVWPVSYTRRDECKWAGKDILKECANFIKVLEAYNQTHLYACGTGAFHPI CTYIEVGHHPEDNIFKLQDSHFENGRGKSPYDPKLLTASLLIDGELYSGTAADFMGRDFAIFRTLGHHHP IRTEQHDSRWLNDPRFISAHLIPESDNPEDDKVYFFFRENAIDGEHSGKATHARIGQICKNDFGGHRSLV NKWTTFLKARLICSVPGPNGIDTHFDELQDVFLMNSKDPKNPIVYGVFTTSSNIFKGSAVCMYSMSDVRR VFLGPYAHRDGPNYQWVPYQGRVPYPRPGTCPSKTFGGFDSTKDLPDDVITFARSHPAMYNPVFPINNRP IMIKTDVNYQFTQIVVDRVDAEDGQYDVMFIGTDVGTVLKVVSVPKETWHDLEEVLLEEMTVFREPTTIS AMELSTKQQQLYIGSTAGVAQLPLHRCDIYGKACAECCLARDPYCAWDGSSCSRYFPTAKRRTRRQDIRN GDPLTHCSDLQHHDNHHGPSLEERIIYGVENSSTFLECSPKSQRALVYWQFQRRNEDRKEEIRMGDHIIR TEQGLLLRSLQKKDSGNYLCHAVEHGFMQTLLKVTLEVIDTEHLEELLHKDDDGDGSKIKEMSSSMTPSQ KVWYRDFMQLINHPNLNTMDEFCEQVWKRDRKQRRQRPGHSQGSSNKWKHMQESKKGRNRRTHEFERAPR SV1.蛋白质的一级结构分析1.1 Sema3a蛋白氨基酸序列分析（/tools/protparam.html ）SEMA3A蛋白由772个氨基酸组成，分子量为88799.2，理论等电点为7.05，氨基酸组成为Ala (A) 36 4.7%Arg (R) 52 6.7%Asn (N) 38 4.9%Asp (D) 53 6.9%Cys (C) 19 2.5%Gln (Q) 30 3.9%Glu (E) 45 5.8%Gly (G) 50 6.5%His (H) 34 4.4%Ile (I) 40 5.2%Leu (L) 57 7.4%Lys (K) 44 5.7%Met (M) 18 2.3%Phe (F) 39 5.1%Pro (P) 38 4.9%Ser (S) 52 6.7%Thr (T) 43 5.6%Trp (W) 13 1.7%Tyr (Y) 28 3.6%Val (V) 43 5.6%Pyl (O) 0 0.0%Sec (U) 0 0.0%1.2 Sema3a蛋白氨基酸的疏水性2.二级结构预测结果及分析通过利用NPSA中的MLRC方法预测其二级结构，结果如表1二级结构组成Aa个数所占百分率 % α螺旋181 23.45%β折叠145 18.78%无规卷曲446 57.77% 3. Sema3a蛋白特殊区域预测及分析3. 1 Sema3a蛋白跨膜区域的预测及分析利用TMHMM 2.0Server和TMpred对该蛋白质序列进行分析。
蛋白质谱生信分析
百泰派克生物科技
蛋白质谱生信分析
蛋白质谱生信分析就是对质谱数据进行生物信息学分析。
所谓质谱数据就是质谱仪通过检测肽段母离子的质荷比（m/z）而得到的图谱，如肽质量指纹图谱（PMF）、肽序列图谱（PST），一般利用各种软件、数据库将质谱获得的肽离子质量与理论肽质量进行比较和评价，从而实现该肽段乃至整个蛋白的鉴定和序列分析。
常用的检索工具主要包括PeptIdenet、MS-Fit、ProFound、PeptideSearch、MS-Taq、MS-Seq、PepFrag、Mascot等。
百泰派克生物科技采用Thermo Fisher的Orbitrap Fusion Lumos质谱平台结合nanoLC-MS/MS纳升色谱，提供蛋白质质谱分析技术服务，只需要将您的实验目的告诉我们并寄送样品，百泰派克提供包括蛋白提取、蛋白酶切、肽段富集、肽段分离、质谱分析、质谱原始数据分析、生物信息学分析一站式服务，欢迎免费咨询。
神经导向因子Sema基因重组慢病毒载体在制备治疗骨关节炎药物中的
专利名称：神经导向因子Sema基因重组慢病毒载体在制备治疗骨关节炎药物中的应用
专利类型：发明专利
发明人：黄石书,宁宁,陈佳丽,龙丹,吴迪伟,尤炫合
申请号：CN201911135208.3
申请日：20191119
公开号：CN110684805A
公开日：
20200114
专利内容由知识产权出版社提供
摘要：本发明公开一种神经导向因子Sema基因重组慢病毒载体在制备治疗骨关节炎药物中的应用及制备方法，所述神经导向因子Sema的基因序列为SEQ ID NO:1所示序列的全部、与SEQ ID NO:1所示序列类似的序列或者SEQ ID NO:1所示序列的变体。
本发明提供的方法制备的药物作用于人体后会以慢病毒为载体诱导机体自身目标组织高表达sema多肽，能长期使患者局部高表达sema 3a蛋白，作用持续且高效。
申请人：四川大学华西医院
地址：610000 四川省成都市武侯区国学巷37号
国籍：CN
代理机构：成都市集智汇华知识产权代理事务所(普通合伙)
代理人：沈璐蓓
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蛋白a分子量
蛋白a分子量摘要：一、蛋白A 的分子量概述1.蛋白A 的基本信息2.蛋白A 的分子量范围3.蛋白A 在生物体中的功能二、蛋白A 分子量测定的方法1.质谱法2.凝胶电泳法3.生物信息学方法三、蛋白A 分子量异常与疾病的关系1.蛋白A 含量异常与疾病2.蛋白A 结构异常与疾病3.蛋白A 功能异常与疾病四、研究蛋白A 分子量的意义1.对生物科学研究的重要性2.对医学诊断和治疗的指导作用3.对生物技术产业的影响正文：蛋白A 分子量是生物科学研究中的一个重要参数。
蛋白A 是一种在生物体内具有多种功能的蛋白质，它参与免疫反应、细胞黏附等多种生物过程。
为了更好地了解蛋白A 的功能和作用机制，科学家们需要准确地测定其分子量。
蛋白A 的分子量范围在10-100 kDa 之间，具体的分子量会根据其所在生物体的种类、组织、发育阶段等因素而有所差异。
目前，常用的蛋白A 分子量测定方法有质谱法、凝胶电泳法和生物信息学方法。
质谱法可以直接测量蛋白A 的分子量，但其操作复杂、成本较高；凝胶电泳法则通过比较蛋白A 的分子大小来估算其分子量，该方法较为简便、成本较低，但准确度相对较低；生物信息学方法则是基于蛋白A 的氨基酸序列来预测其分子量，该方法成本低、速度快，但准确度受到蛋白A 序列完整性和可靠性的影响。
蛋白A 分子量的异常与许多疾病有关。
例如，某些遗传性疾病会导致蛋白A 的含量异常，从而影响生物体的生长发育；某些疾病会导致蛋白A 的结构异常，使其功能丧失或减弱，从而影响生物体的正常生理功能；还有一些疾病会导致蛋白A 的功能异常，使其无法正常发挥作用，进而引发疾病。
研究蛋白A 分子量对于生物科学研究具有重要的意义。
首先，准确的蛋白A 分子量数据可以为生物科学家提供关于蛋白A 结构和功能的深入理解，从而推动生物学研究的进展；其次，蛋白A 分子量与疾病的关系为医学诊断和治疗提供了新的靶点和策略；最后，蛋白A 分子量异常的研究成果为生物技术产业提供了新的研究方向和产品研发线索。
蛋白酶a的作用位点-概述说明以及解释
蛋白酶a的作用位点-概述说明以及解释1.引言1.1 概述蛋白酶A是一种重要的酶类蛋白，参与了细胞的许多重要生物学过程。
它是一种水解酶，能够催化蛋白质分子的水解反应。
蛋白酶A广泛存在于细胞内各个亚细胞结构中，如细胞质、内质网、线粒体等，具有重要的调控功能。
蛋白酶A的特点主要表现在其选择性催化特性上。
它能够选择性地识别和切割特定的肽键，将目标蛋白质分子切割成特定的片段。
这种选择性作用使蛋白酶A成为细胞内重要的调控因子，能够参与信号转导、蛋白质降解、细胞周期调控等关键生物学过程。
蛋白酶A的作用位点是促进催化反应的关键区域。
在蛋白酶A分子中，作用位点通常是由特定的氨基酸残基组成，形成一个特定的结构。
这个结构使得蛋白酶A能够与待水解的蛋白质分子产生特异性的相互作用，从而催化蛋白质的水解反应。
了解蛋白酶A的作用位点对于理解其催化机制和生物学功能具有重要意义。
通过研究蛋白酶A的作用位点，科学家可以揭示酶与底物之间的相互作用方式，揭示催化反应的催化机理。
同时，深入理解蛋白酶A的作用位点还可以为药物设计和生物工程领域提供重要的参考和依据。
本文将重点探讨蛋白酶A的作用位点以及其在细胞调控和生物工程方面的研究意义。
通过对蛋白酶A作用位点的深入研究，我们有望进一步拓展对蛋白酶A功能的认识，并为相关领域的应用和研究提供新的思路和方法。
文章结构部分的内容可以根据实际内容进行编写，以下是一种可能的编写方式：1.2 文章结构本文主要围绕蛋白酶A的作用位点展开，通过引言、正文和结论三个部分来详细介绍蛋白酶A的作用位点。
引言部分包括对蛋白酶A的概述，介绍蛋白酶A的定义、特点以及其在生物体内的重要作用，引发读者对蛋白酶A作用位点的兴趣。
正文部分分为两个部分，其中2.1节将详细介绍蛋白酶A的定义和特点，包括蛋白酶A的结构、功能以及其在不同生物体中的表达情况。
2.2节将重点阐述蛋白酶A的作用位点，包括其在蛋白质分解中的作用机制、作用位点的结构特点以及与底物的特异性相互作用等内容。
桑色素-Al(Ⅲ)复合物测定蛋白质
血清蛋 白是 生 物 体 内血 液 的 重要 组 成 部 分 ， 是 运送 药物 的载体 ， 因此 研究 蛋 白质 与 药物 作 用 机 理 及药 物探针 对蛋 白质 的识别 已引起科 学研究 工作 者
的兴趣 和广 泛关 注 Ｊ 同时用 于 定 量测 定 蛋 白质 的 ，
一
含量 为 ４ ５～５ ｇ 过 量 的铝 元 素 能 损 害 人 的脑 细 ０ｍ ，
Ｔ ｅ ｅ ｉ ａ ｂ ｔ ｒ ｉ ｅ ｒｃ ｒ ｌ ｔ ｎ ｂ ｔ ｅ ｎ ｔ ｅ ｅ ｈ ｎ ｉ ｇ ｅ ｔ ｎ ｆ ｕ ｒ ｓ ｅ ｃ ｎｅ ｓ ｙａ ｄ ｔ ｅｃ ｎ ｅ ｔａｉｎ ｏ ｏ ｉｅ ｓ ｒ ｍ ａ ｂ ｍｉ ｈ ｒ ｅｔ ｎ ａ ｏ ｒ ａｉ ｅｗ ｅ ｈ ｎ ａ ｃ ｎ ｘｅ ｔ ｏ ｅ ｃ ｎ ｅ ｉ ｔｎ ｉ ｎ ｏ ｃ ｎ ｒｔｏ ｆ ｖｎ ｅ ｕ ｌ ｕ ｎ Ｓ ｅｌ ｅ ｏ ｏｆ ｌ ｔ ｈ ｂ
桑色素 一 ｌⅢ） Ａ （ 复合物测定蛋 白质
乔 爽 马 ， 艳 曹 ， 伟 ， 景和 杨
（． １ 济南大学 化学化工学院 ， 山东 济南 ２ ０ ２ ２ 山东 大学 化学化工学院 ， ５０ ２；． 山东 济南 ２ ０ １ ） ５ ０ ４
摘
要： 采用 荧光光谱技术 ， 分析研究桑色素 一Ａ （Ｉ） ｌＩ 与生物大分 子的相互作用。结果表 明： 白质对桑色 素 一Ａ （Ｉ） Ｉ 蛋 ｌＩ Ｉ
文献阅读-阻断Sema3A信号通路抑制巨噬细胞进入肿瘤低氧区抗血管生成并恢复抗肿瘤免疫
2020/7/19
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研究结果：3.NRP1缺失导致TAM再分布抑制原位和自发性 肿瘤生长
2020/7/19
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研究结果：3.NRP1缺失导致TAM再分布抑制原位和自发性 肿瘤生长
2020/7/19
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研究结果：4.NRP1缺失导致TAM再分布恢复免疫功能及减 少血管生成
➢ 对照组LysM-Cre;Nrp1+/+简称野生型WT，基本正常。
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研究结果：1.巨噬细胞中NRP1的缺失抑制肿瘤生长
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研究结果：1.巨噬细胞中NRP1的缺失抑制肿瘤生长
➢ 建立iCSF1R-Cre;Nrp1L/L转基因小鼠，特异性删失TAM中 Nrp1，其他骨髓细胞中Nrp1的表达不受影响。
➢ 通过细胞的绑定实验证实，显示Sema3A可以非常明显的绑定在 Nrp1-KO细胞上。因此，Sema3A能与Nrp1-KO巨噬细胞发生相 互作用。
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研究结果：6.受缺氧调节的Nrp1限定了巨噬细胞对Sema3A 的应答
➢ CCL21具有将巨噬细胞从缺氧区域吸引出来。Sema3A降低Nrp1KO或者缺氧WT小鼠中巨噬细胞对CCL21的诱使活动。
2020/7/19
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研究结果：5.缺氧巨噬细胞的NRP1的转录受到抑制
➢ HIF-2在巨噬细胞中的低氧稳定作用解开了经由IKK介 导的NF-kB经典途径。因此，释放活化的p50 / p65异 质二聚体可以阻断Nrp1的表达。
2020/7/19
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Semaphorin 3A与糖尿病慢性并发症关系研究进展
Semaphorin 3A与糖尿病慢性并发症关系研究进展
肖慧敏;李淑燕;刘彬;贾秀娟
【期刊名称】《青岛大学医学院学报》
【年(卷),期】2017(53)1
【摘要】糖尿病(DM)慢性并发症是DM病人致死、致残的重要原因。
脑信号蛋白Semaphorin(Sema)属于神经导向分子家族成员,具有广泛的生理功能。
Sema 3A 是近年来最受关注的脑信号蛋白,其与DM慢性并发症相关性的研究在逐年增加。
本文旨在阐述Sema 3A的作用及其在DM眼病(DR)、DM肾病(DN)和DM心肌病(DCM)发病机制方面的研究进展,以期为DM慢性并发症的诊断和治疗提供新的思路。
【总页数】3页(P121-123)
【关键词】脑信号蛋白;糖尿病;糖尿病视网膜病变;糖尿病肾病;糖尿病心肌病;综述【作者】肖慧敏;李淑燕;刘彬;贾秀娟
【作者单位】青岛大学附属医院老年病科;潍坊市寒亭区朱里街道河滩卫生院综合病房;青岛大学附属医院泌尿外科
【正文语种】中文
【中图分类】R587.1
【相关文献】
1.踝肱指数与糖尿病慢性并发症关系的研究进展 [J], 龙入虹;韦秀英
2.血糖波动与糖尿病慢性血管并发症关系的研究进展 [J], 彭永;吕肖锋
3.C肽与糖尿病慢性并发症关系的研究进展 [J], 廖媛
4.血尿酸水平与2型糖尿病及其慢性并发症关系的研究进展 [J], 罗胜江;韦华
5.四氢生物蝶呤与糖尿病慢性并发症关系的研究进展 [J], 邓春霞;叶雅红;高凌因版权原因，仅展示原文概要，查看原文内容请购买。
【doc】生物信息学在蛋白质研究中的应用
生物信息学在蛋白质研究中的应用-l56?国外医学遗传学分册2002年第25卷第3期生物信息学在蛋白质研究中的应用贺光综述孙开采审技(中国医科太学遗传教研室,辽宁沈阳110001)摘要:生物信息学是一门新兴的边缘学科.基因组和蛋白质组研究与生物信息学技术互相推动.并行发展.而生物信息学在蛋白质研究中将发挥特殊作用.本文就生物信息学技术在蛋白质功能预测和结构分析中的应用作一综述.美键词:生物信息学;基因蛆}蛋白质蛆中国分类号:Q811.4文献标识码:A文章编号:1001.1048(2002)03.0156.03随着后基因组时代的到来,阐明基因组所表达的全部蛋白质的表达规律和生物功能,即蛋白质组的研究,成为我们研究的最终目的,因为蛋白质才是生命活动的真正执行者[1].现有的蛋白质研究方法,如双向电泳等电聚焦,色谱分析,质谱分析等,都需要特殊设备且价格昂贵;体外翻译表达系统可研究蛋白质的加工,释放和亚细胞定位,但操作繁琐,而生物信息学为我们提供了一条可以直接由基因或蛋白质序列进行蛋白质功能预测和结构分析的捷径.生物信息学(bioinIormatics)是生物与计算机科学以及应用数学学科相互交叉而形成的一门新兴学科.它通过对生物学实验数据的获取,加工,存储,检索与分析,达到解释数据所蕴含的生物学意义的目的(NIHandDOE,1990).由于基因组和蛋白质组研究提供了极为丰富的数据,因而需要我们对这些数据进行高度自动化管理,建立严谨的数据库并编写相应的软件,这项工作本身也极大地推动了生物信息学的发展,而生物信息学在蛋白质的研究中将发挥特殊作用.下面将介绍生物信息学技术在蛋白质功能预测和结构分析中的作用.1蛋白质功能预测新基因的克隆是当今分子生物学研究的热点,但是获得含有能够编码蛋白质的DNA序列后,下一步就需要分析其表达蛋白质的功能,尤其是那些与已知DNA序列无同源性或同源性较低的.我们收辅日期;2001—07—02作者村舟一贺光(1973一).女,在读博士研究生赉鸯】曩目:茸家自燕科学基鸯(39770794,30171008).辽宁省教育厅基盘(20121034)可以利用生物信息学技术,通过与已知蛋白质相比较来判定束知的功能,此外,蛋白质的一些其他性质可以直接由序列计算得到.主要依赣于以下两方面:①所获序列是否与已知蛋白结构相似;②所获序列是否含有特殊蛋白质家族或功能的保守残基.敌挂州眈牲.砷☆.L岫吨蚩flI似l位¨.跨l螂旋.奄hitjlfl20rI质J【L(I蚌卉所In姑.忻¨圈1蛋自厦功能便罚的一艘程序1.1与蛋白质序列数据库比较来确定其功能蛋白质序列数据库中的数据较DNA序列库要少得多,但提供的信息更为完备,且蛋白质进化的保守程度比DNA高,因此在DNA水平与已知基因无显着同源性的序列,可能在蛋白质序列库中找到有功能参考价值的同源序列.三个常用的蛋白质序列库及网址见表1_3].利用BIASTP和FASTA工具与蛋白质序列库中的序列进行同源性比较,一般需要搜索上述三个经典蛋白质数据库,将序列输入后,选定检索范围即可进行.FASTA可以有效地分析那些与数据库同源性较高的序列,但有时可能忽略一些评分不高的结果.BIAST(basiclocalalignmentsearchtoo1)口是一种可以判断短序列与数据库问同源性的高教统计分析工具,但它只能比较那些连续性的序列,包括BIASTP(氨基酸序列与蛋白质数据库比较),BIASTN(棱酸序列与核苷酸数据库比较)目井医学遗传学分册2oo2年第25卷第3期?157? 等.此外,BIITZ可搜寻BI,ASTP和FASTA工具无法完成的分析,但价钱昂贵.BIAST/blast FASTA/htbin/fasta.PY?requestBIITZ/searehs/blitz.html1.2蛋白质物理性质的预测蛋白质的一些功能特征可以通过蛋白序列直接推算出来,通过组成蛋白质的20种氨基酸的物理和化学性质,分析已知或未知蛋白质的性质,如等电点/分子量,疏水性,跨膜螺旋,卷曲螺旋及信号肚等.下列网址提供了免费的分析软件:等电点/分子量预测:Computepl/MW是Ex—PASy工具包中的程序,可计算蛋白质的等电点和分子量,但对于碱性蛋白质其计算出的等电点可能不准确.网址为http://www.expasy.ch/tools/疏水性计算:输入序列或SWISS--PROT编号即可,能够得到超过50种待测蛋白的特征.可沿序列计算每个残基位点的移动平均疏水性,并给出疏水性一序列曲线.网址为http://expancy.hcuge.ch/ cgi—bin/protscale.pl跨膜螺旋预测:可预测跨膜区段及其在细胞膜上的定位.根据来自SWISS—PROT的跨膜蛋白数据库Tmbase,利用跨膜结构区段的数量,位置以及侧翼信息,通过加权评分进行预测.http://ulfec3/unil.ch/S0ftwafe/TMPRED—form. htmlhttp://www.embl—heidelberg.de/Services,Sand—er/predictpr0tein/predictpr0tein.html引导序列和信号肽分析:可分析原核及真核细胞蛋白序列,预测蛋白质序列中信号肽的剪切位点".http://www.cbs.dtu.dk/serviees/SignalPhttp#//psort.nibb.ac.jp/form.html卷曲螺旋分析:将序列与已知的平行双链卷曲螺旋数据库进行比较,得到相似形得分,并据此推算出序列形成卷曲螺旋的概率m].http://ulrec3.unil.ch/sohware/COlIS—form.html/cgi—bin/score1.3与保守的基序和图形数据库比较判断功能对于那些与数据库中已知功能蛋白质无同源性的序列或找到同源性的蛋白质功能为未知时,我们可与保守的基序和图形数据库比较判断其功能. 基序数据库:最为着名的是PROSITE_1,网址见表1,值得注意的是结果可能存在假阳性.图形数据痒:可进行多序列同源比较,或称为多序列对齐(multi—sequencealignment),是将多个序列进行同源比较以发现其共同的结构特征,最有代表性的蛋白质保守序列数据库为BLOCKS和PRINTS[,见表1.2蛋白结构预测有时一个可能的新基因通过检索找不到任何同源序列,即孤独基因(orphangene),对手这些基因所编码的蛋白质,生物信息学技术可以通过基于结构的同源比较寻找结构同源的基因或直接预测其高级结构来推测其功能.2.1蛋白质结构数据库一些蛋白质高级结构数据库可提供结构同源比较的检索,如PDB等,见表1.2.2二级和三级结构预测二级结构是指n螺旋和8折叠等规则的蛋白质局部结构,不同的氨基酸残基对于形成不同的二级结构具有不同的倾向性.单一序列二级结构预测的准确率约为60～8O_】J,多序列比较可显着提高预测效能,如PHDsec程序,网址为:http:// www.embl—heidelberg.de/predictpr0tein/predict—protein.html,它先在SWISS—PROT中搜索相似的序列,用MaxHom算法构建多序列对比的profile, 再在数据库中选择相似的profile,然后用PHD程序预测相应的结构特征.但是二级结构预测仍是未能完全解决的问题,一般对a螺旋预测的精确度较好.而8折叠相对较差,二者之外的无规则二级结构则效果不佳.蛋白质三级结构预测是最复杂和最困难的预测技术,研究发现序列差异较大的蛋白质也可折叠成相似的三维构彖,但蛋白质的折叠过程仍然不十分明确.目前我们可通过与表1中的蛋白质结构数据库中的已知结构相比较,应用BIAST或FAS—TA工具进行分析.对于那些与已知结构无明显同源性的序列,可借助于线性法则和折叠识别来预测其三级结构,最常见的是"同源模建"和"Treading"方法.T0PICS程序http://www.embl—heidelberg.de/158国外医学遗传学分册2002年第25卷第3期predictprotein/predictprotein.htmlfrsvr程序(foldrecognitionserver)http;//www. mbi.rcla.edr/pe0Ie/frscr/frsvf.html123D程序http://www—.～nid—ka/123D.htjml2.3结构预测评估(criticalassessmentofstruc—tureprediction,CASP)目前有很多预测蛋白质结构的网络软件,但是这些方法的可信度到底有多少呢?CASP可以为你提供最好的结构预测信息,任何人均可就自身的问裹l厨获得有建设性的意见网址如下:http://www.ml'c—/casp2/生物信息学这门崭新的交叉学科,目前仍处于不断进展和完善过程中,它并不是分子生物学研究的"万灵药",也不可能完全代替实验操作.生物信息学研究所作出的分析和预测是建立在已经获得的分子生物学知识基础之上,是对既往理论知识的充分而有效的运用并作合理推论,因此可能存在差错,仍需要进一步的实验室工作验证和补充.常用簧白质数据库圈址数据库名称避^数据库的通路蛋白质序列SwissprotPIR(ProteininformationResource)OWL(nolI_redundantproteinsequencedatabase)蛋白质保守基和图形PROSITEBLOCKSPRINTSPRODOMPUMA(Phylogenies.MetabolissmandAlignment) SABSE(Proteinl~min)蛋白质结构数据库PDBNRL3DFSSP(FoldCIossificationBasedonStructureStructure AlignmentofProtein)SCOP(StrueturalClassificationofprotein)Swiss3DIMAGENIH'sMolecularModeling其他特异蛋白质序刊GCRDB(TheGProtein~CoupledReceptorDatabase) GlucoanylasesProteinDiseaseDatabseREBASE(therestrictionenzymedatabase)ENZYMEexpasy.heuge.ch/sprot/sprot/sproot—top.html…/Dan/prottins/pit.html…gdborg/Dan/proteins/7irhtm[expasy—hcuge-ch/sproslte.html/b[oeks/~attwood/PRINTS./PRINTShtmI …/～esr/prodomhtml…/home/camphio/PUMA/Produetion/puma graphies.htmlBaseiegeh.trieste.it/sabase/….pdb.hn1gov/…/Dan/proteins/nrlad.htmlwnv.sander.embl—heidelbergde/hssp/scop.mrc—lmb.c&/scop/expancy.hcuge.ch/Pub/Graphics…/modeeular—modeling/mmhome.htm /GCRDBHOME.hlmlwww.public.iasiateedu/~pedro/glase/glase.html…一/www.neb.eom/rebase/rebasehtmIexpaey-hcuge.ch/sprot/en~mehtml参考文献[1]GershonDela1Nature.1997.389I412—417[2jHagenJB.NatRevGenet2000.1(3)|231.236.L副Bai~chAelalNucleicAcidRes.1998.26:38—42.[4]BakerWCa1.NucleicAcidRes.1998,2627—32. iSjMcGarveyPBela1Bioinformatics.2000.16<3):290—291 L6jPearsonWReta1.Genomies.1991.11I635.650[7:A[tschu[SFatNucleicAcidRes.1997.25:33893408.[8jJonesDTat.Biochemistry,1994,33:3038—3049. NielsenHProteinEng.J99710:卜6.LupasAffa1Science.J998252:ll62ll64.BairachAf.NucleieAcidR曲.1997.25:2l7—22l_ HenikoffSa1.Genomics.1994.1997一lO7.AttwoodTKd+NucleicAcidRes.1998.26:304.308BaldiP4fBi~(ormaties.1999,15{11)937一g46 RussellRB"a1.JblolBio1.1993.23,1{95l一957 PetersenTNfProteins.2000.4l(1):l7—20KoretkeKK,.Proteinsl999.37【S3):141一I48 MurzinACeL"JMolBio1.1998.247;铂6-540.∽叫㈨嘲_兰M㈨。
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Sema3a 蛋白的生物信息学分析
Sema3a蛋白Fasta文件（NCBI）
>gi|60552594|gb|AAH90844.1| Sema3a protein [Mus musculus] MGWFTGIACLFWGVLLTARANYANGKNNVPRLKLSYKEMLESNNVITFNGLANSSSYHTFLLDEERSRLY VGAKDHIFSFNLVNIKDFQKIVWPVSYTRRDECKWAGKDILKECANFIKVLEAYNQTHLYACGTGAFHPI CTYIEVGHHPEDNIFKLQDSHFENGRGKSPYDPKLLTASLLIDGELYSGTAADFMGRDFAIFRTLGHHHP IRTEQHDSRWLNDPRFISAHLIPESDNPEDDKVYFFFRENAIDGEHSGKATHARIGQICKNDFGGHRSLV NKWTTFLKARLICSVPGPNGIDTHFDELQDVFLMNSKDPKNPIVYGVFTTSSNIFKGSAVCMYSMSDVRR VFLGPYAHRDGPNYQWVPYQGRVPYPRPGTCPSKTFGGFDSTKDLPDDVITFARSHPAMYNPVFPINNRP IMIKTDVNYQFTQIVVDRVDAEDGQYDVMFIGTDVGTVLKVVSVPKETWHDLEEVLLEEMTVFREPTTIS AMELSTKQQQLYIGSTAGVAQLPLHRCDIYGKACAECCLARDPYCAWDGSSCSRYFPTAKRRTRRQDIRN GDPLTHCSDLQHHDNHHGPSLEERIIYGVENSSTFLECSPKSQRALVYWQFQRRNEDRKEEIRMGDHIIR TEQGLLLRSLQKKDSGNYLCHAVEHGFMQTLLKVTLEVIDTEHLEELLHKDDDGDGSKIKEMSSSMTPSQ KVWYRDFMQLINHPNLNTMDEFCEQVWKRDRKQRRQRPGHSQGSSNKWKHMQESKKGRNRRTHEFERAPR SV
1.蛋白质的一级结构分析
1.1 Sema3a蛋白氨基酸序列分析
（/tools/protparam.html ）
SEMA3A蛋白由772个氨基酸组成，分子量为88799.2，理论等电点为7.05，氨基酸组成为
Ala (A) 36 4.7%
Arg (R) 52 6.7%
Asn (N) 38 4.9%
Asp (D) 53 6.9%
Cys (C) 19 2.5%
Gln (Q) 30 3.9%
Glu (E) 45 5.8%
Gly (G) 50 6.5%
His (H) 34 4.4%
Ile (I) 40 5.2%
Leu (L) 57 7.4%
Lys (K) 44 5.7%
Met (M) 18 2.3%
Phe (F) 39 5.1%
Pro (P) 38 4.9%
Ser (S) 52 6.7%
Thr (T) 43 5.6%
Trp (W) 13 1.7%
Tyr (Y) 28 3.6%
Val (V) 43 5.6%
Pyl (O) 0 0.0%
Sec (U) 0 0.0%
1.2 Sema3a蛋白氨基酸的疏水性
2.二级结构预测结果及分析
通过利用NPSA中的MLRC方法预测其二级结构，结果如表1
二级结构组成Aa个数所占百分率 % α螺旋181 23.45%
β折叠145 18.78%
无规卷曲446 57.77% 3. Sema3a蛋白特殊区域预测及分析
3. 1 Sema3a蛋白跨膜区域的预测及分析
利用TMHMM 2.0Server和TMpred对该蛋白质序列进行分析。
得到如下结果：跨膜区域为零结果见图。
3.2 Sema3a蛋白信号肽的预测及分析
用SignalP 3.0 Server（http://www.cbs.dtu.dk/services/SignalP/）分析得到
# Measure Position Value
# max. C 30 0.427
# max. Y 30 0.586
# max. S 9 0.950
# mean S 1-29 0.821
# D 1-29 0.713
# ERP44_HUMAN SP= 'Yes' Cleavage site between pos. 29 and 30: VTT-EI D= 0.713 D-cutoff= 0.450 Networks= SignalP-noTM
用SignalP 3.0 Server分析得到C比分，S比分，Y比分均为YES，说明预测结果较好该蛋白含信号肽。
结果上图。
其中C比分指的是断裂位点比分，S比分为信号肽比分，Y比分为S比分与C比分结合后更好的断裂位点比分。
S比分很高，也说明含信号肽。
3.3 Sema3a蛋白的细胞定位及分析
用PSORT WWW Server（http://psort.nibb.ac.jp/）中的PSORT ⅡPrediction工具进行细胞定位，得到以下结论：
k = 9/23
26.1 %: cytoplasmic
21.7 %: extracellular, including cell wall
21.7 %: nuclear
17.4 %: mitochondrial
8.7 %: cytoskeletal
4.3 %: vacuolar
细胞核中的可能性为21.7％，在线粒体中的可能性为17.4 %，在细胞质中的可能性为26.1 %，在细胞外（包括细胞壁）的可能性为21.7％，在细胞骨架上的可能性为8.7 %，在液泡中的可能性为4.3 %。
其中
3.2和3.3中已分析得到该蛋白含有跨膜区域和信号肽，能够穿过膜结构，所以该蛋白有可能在线粒体中。
4. Sema3a蛋白的三级结构预测
利用Phyre （以前叫做3D-PSSM ）
预测蛋白质结构方法是折叠模式识别( /~phyre/)
5. Sema3a蛋白的功能预测及分析
5.1 Sema3a蛋白 Motif 及结构功能域预测结果及分析
（/prosite/）
USERSEQ1 ( 772 aa)
500个氨基酸塞玛域是一种受体识别和结合的模块，这是真核细胞和病毒蛋白的N-末端附近发现：semaphorins，大集团的分泌，跨膜，或GPI相连的蛋白质，其中一些被称为作为排斥轴突指导线索，在开发过程中，或在参与免疫功能，plexins，为多个类semaphorins的受体，
MET-肝细胞生长因子（或分散因子）受体
塞玛域可以找到相关的其他领域，如PSI的IPT，免疫球蛋白样和TSP1 。
塞玛域的特点是一个保守的半胱氨酸残基，形成4个二硫键稳定结构。
塞玛域倍
的β螺旋桨拓扑结构的变化，7叶片呈放射状围绕一个中心轴安排。
每个刀片包含四股（A至D股）反平行β折叠。
每个刀片的内部股（螺旋桨中心）线的通道，B和C股相同的辐射向外重复，未来形成叶片外缘的重复链ð。
大的塞玛域的大小是不是由于插入一个单一的域，但二级结构在大多数刀片插入additionnal元素的存在的结果。
该的塞玛域使用“循环和挂钩”制度的第一个和最后一个刀片之间的密切圆。
关闭N-末端β-链提供最外层的链（四）第七届（C端）刀片圆刀片的顺序构造。
β-螺旋桨进一步稳定的N-末端的延伸，提供外缘叶片。
5.2 Sema3a蛋白的功能预测
免疫球蛋白样结构域可能是最广泛的领域，至少在动物身上。
该域名可以考虑建立一个共同的褶皱异质组。
含有免疫球蛋白样结构域的蛋白质不同，其组织分布，氨基酸组成和生物学作用。
所有免疫球蛋白样结构域出现在绑定功能。
从配体小分子（抗原，生色），激素（生长激素，干扰素，泌乳素），巨分子（肌肉蛋白）[3]。
结合位点定位在循环区域（免疫球蛋白的最可变的部分）。
这些结合位点，可以形成一个单一的链（CD2，CD4 +），由二聚体（GHR的，CD8）。
免疫球蛋白（IG）。
主要组织相容性复合体（MHC）分子。
T细胞受体（TCR）。
免疫球蛋白重链可变域。
T细胞表面糖蛋白的CD8 +α链。
病毒血凝素。
程序性细胞死亡蛋白1。
neurocan核心蛋白。
髓鞘蛋白零。
纤维素ÇN端结构域。
半乳糖氧化酶的C端结构域。