纤溶酶原结构

纤溶酶原结构
纤溶酶原（plasminogen）是一种单链的蛋白质前体，由561个氨基酸残基组成。

它主要存在于血浆中，是纤溶酶（plasmin）的前体，在体内起着重要的生理功能。

纤溶酶原的主要结构特点如下：
1.氨基酸序列：纤溶酶原由561个氨基酸残基组成，其中包
含17个甘氨酸残基和13个半胱氨酸残基，分别形成了两个折
叠桥，有助于其稳定的立体构象。

2.分子量：纤溶酶原的分子量约为88kDa。

3.结构域：纤溶酶原分为五个结构域，包括储存结构域（Lys）和五个异构结构域（Kringle1、Kringle2、Kringle3、Kringle4和EPI）。

储存结构域（Lys）：纤溶酶原的N端含有一个储存结构域，该结构域包含了纤溶酶的激活位点，通过蛋白酶的作用能够使
纤溶酶原激活形成纤溶酶。

异构结构域（Kringle）：纤溶酶原中的五个Kringle结构
域是由内生的内核位置上的某些氨基酸残基组成，它们与肝素、纤溶酶抑制剂等结合，起到调节纤溶酶活性的作用。

EPI结构域：EPI结构域位于纤溶酶原分子的C端，虽然其
功能尚不完全清楚，但被认为可能与纤溶酶原与其他蛋白质相
互作用以及细胞粘附有关。

纤溶酶原的结构决定了其功能和激活机制。

在某些促纤溶活性的信号下，纤溶酶原经过一系列的蛋白酶的作用，包括组织型纤溶酶原激活物（tPA）、尿激酶（uPA）和蛇毒蛋白酶等，才能被激活为纤溶酶，参与机体中的纤维蛋白溶解、凝血和炎症等过程。