生物化学酶
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某些辅酶，如焦磷酸硫胺素和磷酸吡哆醛等也可以 参与共价催化作用。
(5)活性部位微环境的影响：
化学基团的反应活性和化学反应的速率在非极性介质 与水性介质有显著差别。酶的活性部位位于酶分子表面的 疏水性环境的裂缝中，底物分子与酶的活性部位相结合后 就被埋没在疏水环境中，这里底物分子与催化基团之间的 作用力将比活性部位极性环境的作用力要强得多，有利于 酶的催化作用。
v Vmax S
Km S
式中： Km 即为米氏常数； Vmax为最大反应速度； [S]为底物浓度
生物化学之－
酶通论
上海理工大学
医疗器械与食品学院
问题？
1、酶的本质是什么？ 2、酶具有何种特点？ 3、酶如何分类？ 4、酶的作用机理是怎样？
第一节 酶催化作用特点
一.酶的概念
酶是一类由活性细胞产生的具有催化作用和 高度专一性的特殊蛋白质。简单说，酶是一类由 活性细胞产生的生物催化剂。
酶和一般催化剂的共性：1.只能进行热力学上允许进 行的反应；2.可以缩短化学反应到达平衡的时间，而不改 变反应的平衡点；3.通过降低活化能加快化学反应速度。 4.自身在反应后不发生变化；
一、酶反应速度的测量
用一定时间内底物减少或产物生成的量来表示酶促反 应速度。测定反应的初速度。
酶反应进程曲线
10 20 30 40 50 60 min
二、反应级数
在化学动力学中研究化学反应速率与反应物浓度的关系时， 常常涉及到反应级数这个概念。
零级反应：反应速率与反应物浓度无关而受他种因素影响 而改变的反应。 一级反应：反应速率只与反应物的浓度的一次方成正比的 反应。 二级反应：反应速率与反应物浓度的二次方（或两种物质 浓度的乘积）成正比的反应。
连的多条肽链组成。这类酶比较少。 II. 寡聚酶：由多个（两个以上）具有三级结构
的亚基聚合而成，亚基之间靠次级键结合， 彼此容易分开。 III. 多酶复合体：由几个功能相关的酶靠非共价 键彼此嵌合而成的复合体。所有反应依次连 接，有利于一系列反应的连续进行。如脂肪 酸合成中的脂肪酸合成酶复合体等； IV. 核酶：四膜虫的26SrRNA等
需指出的是，上述各因素不是同时在一个酶中起作用， 也不是一种因素在所有的酶中起作用。更可能的情况是对 不同的酶，起主要作用的因素不同。
第五节 酶促反应动力学
化学反应有两个方面的基本问题：
反应进行的方向、可能性和限度 反应进行的速率和反应机制
酶促反应动力学（kinetics of enzyme-catalyzed reactions） 是研究酶促反应的速度以及影响酶促反应速度的各种因素， 包括底物浓度、酶浓度、pH、温度、激活剂与抑制剂等。
1）根据酶作用的底物命名（绝大多数酶） ； 蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶
2）根据所催化反应的性质来命名； 水解酶、转移酶、氧化酶
3）结合上述两个原则来命名； 琥珀酸脱氢酶
4）有时在这些命名基础上加上酶的来源或其它特点 胃蛋白酶、胰蛋白酶
2、国际系统命名法
以酶所催化的整体反应为基础；系统名称包括底物名 称、催化反应性质，最后加一个酶字。
(2)“张力”和“形变” ：
底物与酶结合诱导酶的分子构象变化，变化的酶分子 又使底物分子的敏感键产生“张力”甚至“形变” ，从 而促使酶－底物中间产物进入过渡态。
(3)酸碱催化：
酸-碱催化可分为狭义的酸-碱催化和广义的酸-碱催 化。酶参与的酸-碱催化反应一般都是广义的酸－碱催化 方式。
广义酸－碱催化是指通过瞬时的向反应物提供质子 或从反应物接受质子以稳定过渡态，从而加快反应速度。 酶活性部位上的某些基团可以作为良好的质子供体或受体 对底物进行酸碱催化。如His的咪唑基，中性条件下一半 以酸形式存在，另一半以碱形式存在，因此咪唑基既可以 作为质子供体，又可作为质子受体在酶反应中发挥作用。
旋光异构专一性：如L－氨基酸氧化酶、胰蛋白酶； 几何异构专一性：如延胡索酸酶等；
1、锁钥学说
认为整个酶分子的天然构象是具 有刚性结构的，酶表面具有特定 的形状。酶与底物的结合如同一 把钥匙对一把锁一样，即底物分 子进行化学反应的部位与酶分子 活性中心具有紧密互补的关系。
2、诱导契合学说
认为酶表面并没有一种与底 物互补的固定形状，而只是 由于底物的诱导才形成了互 补形状。
A + B + ATP + H-O-H ===AㆍB + ADP +Pi 如CTP合成酶；
酶的编号：
乳酸脱氢酶 EC 1.
1. 1. 27
第1大类，氧化还原酶 第1亚类，作用基团CHOH 第1亚亚类，H受体为NAD+ 该酶在亚亚类中的流水编号
三、酶活力
酶活力（enzyme activity):
酶催化一定化学反应的能力。酶活力的大小可用在一定条件下所催 化的某一化学反应的反应速率（反应初速率）来表示。 酶活力单位（U）： 酶活力的大小即酶含量的多少，用酶活力单位表示，即酶单位（U）。 定义为在一定条件下，一定时间内将一定量的底物转化为产物所需的 酶量。为使酶活力单位标准化，提出“国际单位”（IU）。即在最适 条件（温度25 ℃ ）下，1分钟内催化1微摩尔底物转化为产物所需的 酶量。即1 IU=1μ mol/min 。 酶的比活力
调控部位(Regulatory site) ：酶分子中存在 着一些可以与其他分子发生某种程度的结合 的部位，从而引起酶分子空间构象的变化， 对酶起激活或抑制作用 必需基团：酶表现催化活性不可缺少的基团。
酶活性部位的特点
1. 活性部位在酶分子的总体中只占相当小的部分； 2. 酶的活性部位是一个三维实体； 3. 酶的活性部位并不是和底物的形状正好互补，而
二、酶催化作用特性
1．高效性
酶催化反应的反应速率比非催化反应高108 1020倍，比非生物催化剂高107 - 1013倍。
2、酶的高度专一性
酶对催化的反应和反应物有严格的限制。一种酶 往往只作用于一种或一类化合物，以促进一定的化学 变化，生成一定的产物。酶作用的专一性是酶最重要 的特点之一，也是和一般催化剂最主要的区别。
(4)共价催化：
共价催化又称为亲核催化或亲电子催化，在催化时， 亲核催化剂或亲电子催化剂能分别放出质子或汲取电 子并作用于底物的缺电子中心或负电中心，迅速形成 不稳定的共价中间复合物，降低反应活化能，使反应 加速度。
比如酶蛋白中氨基酸侧链提供的各种亲核中心：包 括His的咪唑基，Cys的硫基，Ser的羟基等。
两种命名法：
例如： 习惯名称:谷丙转氨酶 系统名称:丙氨酸：-酮戊二酸氨基转移酶 酶催化的反应: 丙氨酸 + -酮戊二酸 谷氨酸 + 丙酮酸
二. 酶的国际系统分类
(1)氧化还原酶（Oxidoreductase）
氧化-还原酶催化氧化-还原反应。 主要包括脱氢酶(Dehydrogenase)和氧化酶
许多间接证据表明了E－S复合物的存在。E－ S复合物形成的速率与酶和底物的性质有关。
3.酶的活性部位
结合部位
催化部位 酶
调控部位 必需基团
活性部位 （活性中心）
酶分子中与底物结合的部位或区 域一般称为结合部位。
酶分子中促使底物发生化学变化 的部位称为催化部位。
通常将酶的结合部位和催化部位 总称为酶的活性部位或活性中心。 结合部位决定酶的专一性，催化 部位决定酶所催化反应的性质。
第四节 酶的作用机制
1.酶催化作用的本质： 改变反应途径,降低 反应活化能
2.酶催化作用的中间产物学说 在酶催化的反应中，第一步是酶与底物形成
酶－底物中间复合物，中间复合物再分解成 产物和酶。这一过程所需活化能低，所以反 应速度加快。
S P E + S ==== E-S P + E
酶的比活力代表酶的纯度，用每毫克酶蛋白所具有的酶活力单位数 表示。
比活力＝活力U/毫克蛋白 对同一种酶，比活力越大，表示酶的纯度越高。
第三节 酶的化学本质和结构
（一）酶的化学Βιβλιοθήκη Baidu质
绝大多数酶是蛋白质
证据：（1）酸、碱水解的最终产物是氨基酸，能被蛋白酶 水解失活； （2）酶是具有空间结构的生物大分子，凡使蛋白质 变性的因素都可使酶变性失活； （3）酶是两性电解质，具有电泳特性； （4）酶具有不通过半透膜等胶体性质； （5）具有蛋白质的呈色反应；
R COOCH2CH3 H2O RCOOH CH3CH2OH
(4) 裂合酶 （Lyase）
裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原子形成双 键的反应及其逆反应。
主要包括醛缩酶、水化酶及脱氨酶等。 例如，延胡索酸水合酶催化的反应。
HOOCCH=CHCOOH H2O
HOOCCH2CHCOOH OH
(5) 异构酶（Isomerase）
少数酶是RNA（核酶）
（二）酶的化学组成
单纯酶 酶
结合酶
酶蛋白
（全酶）
辅因子
辅酶
辅基
区别：
与酶蛋白疏松结合，用透析的方法可将全酶中的辅因子 除去，而使酶失去活性----辅酶
与酶蛋白牢固结合（一般共价键形式），不能透析除去
的辅因子
----辅基
根据酶蛋白分子结构上的特点，酶可分为： I. 单体酶：只有单一的多肽链，或由二硫键相
3．反应条件温和
酶促反应一般在常温、常压、接近中性的溶液 中即可进行。
4.酶活性受到调节和控制
易受多种因素的影响，在活细胞内酶活性受到精 密严格的调节控制；如激素调节、反馈抑制调节等；
5.稳定性差
酶是蛋白质，高温或其它苛刻的物理或化学条件， 将引起酶的失活。
第二节 酶的命名及分类
一.酶的命名
1、习惯命名法:
是一个动态的辨认过程； 4. 酶的活性部位是位于酶分子表面的一个裂缝内，
底物分子（或一部分）结合到裂缝内并发生催化 反应。 5. 底物通过次级键较弱的力结合到酶上。 6. 酶活性部位具有柔性或可运动性。
酶的专一性：
结构专一性
绝对专一性：如脲酶、麦芽糖酶等； 相对专一性：蛋白酶、酯酶等；
立体异构专一性
异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子 内基团或原子的重排过程。
例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。
CH2OH O OH
OH OH
OH
CH2OH
CH2OH
O OH
OH OH
(6) 合成酶 （Ligase or Synthetase）
合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、 C-N 以及C-S 键的形成反应。这类反应必须与ATP分 解反应相互偶联，即催化有ATP参加的合成反应；
三、底物浓度对反应速度的影响
（一） 中间产物学说
低底物浓度时, 反应速度与 底物浓度成正比，表现为一 级反应特征。
当底物浓度达到一定值，几 乎所有的酶都与底物结合后， 反应速度达到最大值 （Vmax），此时再增加底物 浓度，反应速度不再增加， 表现为零级反应。
根据这一实验结果，提出了 酶底物中间产物学说。
(Oxidase)。 如，乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。
CH3CHCOOH NAD+ OH
CH3CCOOH NADH H+ O
(2)转移酶（Transferase）
转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的基团 或原子转移到另一个底物的分子上。
例如， AㆍX + B
A + BㆍX
谷丙转氨酶就是一个很好的例子
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH
NH2
O
CH3CCOOH HOOCCH2CH2CHCOOH
O
NH2
(3)水解酶（Hydrolase）
水解酶催化底物的加水分解反应。 主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。 例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应
近年来X射线晶体衍射法的实 验结果支持这一假说，证明 了酶与底物结合时，确有构 象变化。
二、使酶具有高效催化的因素
(1)底物和酶的邻近效应与定向效应：
酶促反应中，底物分子结合到酶的活性中心，一方面 在酶活性中心的有效浓度大大增加，有利于提高反应速度； 另一方面，由于活性中心的立体结构和相关基团的诱导和 定向作用，使底物分子中参与反应的基团相互接近，并被 严格定向定位，使分子间反应近似于分子内反应，反应活 化能降低。
E S K K 12 ES K 3 P E
（二）酶促反应的动力学方程式
1913年，Michaelis和Menten根据酶反应的中间复合物学说提出了 著名的米氏方程；
V V m ax*[S ] Ks [S ]
1925年Brigg和Haldane对米氏方程做了重要修正，得到：
(5)活性部位微环境的影响：
化学基团的反应活性和化学反应的速率在非极性介质 与水性介质有显著差别。酶的活性部位位于酶分子表面的 疏水性环境的裂缝中，底物分子与酶的活性部位相结合后 就被埋没在疏水环境中，这里底物分子与催化基团之间的 作用力将比活性部位极性环境的作用力要强得多，有利于 酶的催化作用。
v Vmax S
Km S
式中： Km 即为米氏常数； Vmax为最大反应速度； [S]为底物浓度
生物化学之－
酶通论
上海理工大学
医疗器械与食品学院
问题？
1、酶的本质是什么？ 2、酶具有何种特点？ 3、酶如何分类？ 4、酶的作用机理是怎样？
第一节 酶催化作用特点
一.酶的概念
酶是一类由活性细胞产生的具有催化作用和 高度专一性的特殊蛋白质。简单说，酶是一类由 活性细胞产生的生物催化剂。
酶和一般催化剂的共性：1.只能进行热力学上允许进 行的反应；2.可以缩短化学反应到达平衡的时间，而不改 变反应的平衡点；3.通过降低活化能加快化学反应速度。 4.自身在反应后不发生变化；
一、酶反应速度的测量
用一定时间内底物减少或产物生成的量来表示酶促反 应速度。测定反应的初速度。
酶反应进程曲线
10 20 30 40 50 60 min
二、反应级数
在化学动力学中研究化学反应速率与反应物浓度的关系时， 常常涉及到反应级数这个概念。
零级反应：反应速率与反应物浓度无关而受他种因素影响 而改变的反应。 一级反应：反应速率只与反应物的浓度的一次方成正比的 反应。 二级反应：反应速率与反应物浓度的二次方（或两种物质 浓度的乘积）成正比的反应。
连的多条肽链组成。这类酶比较少。 II. 寡聚酶：由多个（两个以上）具有三级结构
的亚基聚合而成，亚基之间靠次级键结合， 彼此容易分开。 III. 多酶复合体：由几个功能相关的酶靠非共价 键彼此嵌合而成的复合体。所有反应依次连 接，有利于一系列反应的连续进行。如脂肪 酸合成中的脂肪酸合成酶复合体等； IV. 核酶：四膜虫的26SrRNA等
需指出的是，上述各因素不是同时在一个酶中起作用， 也不是一种因素在所有的酶中起作用。更可能的情况是对 不同的酶，起主要作用的因素不同。
第五节 酶促反应动力学
化学反应有两个方面的基本问题：
反应进行的方向、可能性和限度 反应进行的速率和反应机制
酶促反应动力学（kinetics of enzyme-catalyzed reactions） 是研究酶促反应的速度以及影响酶促反应速度的各种因素， 包括底物浓度、酶浓度、pH、温度、激活剂与抑制剂等。
1）根据酶作用的底物命名（绝大多数酶） ； 蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶
2）根据所催化反应的性质来命名； 水解酶、转移酶、氧化酶
3）结合上述两个原则来命名； 琥珀酸脱氢酶
4）有时在这些命名基础上加上酶的来源或其它特点 胃蛋白酶、胰蛋白酶
2、国际系统命名法
以酶所催化的整体反应为基础；系统名称包括底物名 称、催化反应性质，最后加一个酶字。
(2)“张力”和“形变” ：
底物与酶结合诱导酶的分子构象变化，变化的酶分子 又使底物分子的敏感键产生“张力”甚至“形变” ，从 而促使酶－底物中间产物进入过渡态。
(3)酸碱催化：
酸-碱催化可分为狭义的酸-碱催化和广义的酸-碱催 化。酶参与的酸-碱催化反应一般都是广义的酸－碱催化 方式。
广义酸－碱催化是指通过瞬时的向反应物提供质子 或从反应物接受质子以稳定过渡态，从而加快反应速度。 酶活性部位上的某些基团可以作为良好的质子供体或受体 对底物进行酸碱催化。如His的咪唑基，中性条件下一半 以酸形式存在，另一半以碱形式存在，因此咪唑基既可以 作为质子供体，又可作为质子受体在酶反应中发挥作用。
旋光异构专一性：如L－氨基酸氧化酶、胰蛋白酶； 几何异构专一性：如延胡索酸酶等；
1、锁钥学说
认为整个酶分子的天然构象是具 有刚性结构的，酶表面具有特定 的形状。酶与底物的结合如同一 把钥匙对一把锁一样，即底物分 子进行化学反应的部位与酶分子 活性中心具有紧密互补的关系。
2、诱导契合学说
认为酶表面并没有一种与底 物互补的固定形状，而只是 由于底物的诱导才形成了互 补形状。
A + B + ATP + H-O-H ===AㆍB + ADP +Pi 如CTP合成酶；
酶的编号：
乳酸脱氢酶 EC 1.
1. 1. 27
第1大类，氧化还原酶 第1亚类，作用基团CHOH 第1亚亚类，H受体为NAD+ 该酶在亚亚类中的流水编号
三、酶活力
酶活力（enzyme activity):
酶催化一定化学反应的能力。酶活力的大小可用在一定条件下所催 化的某一化学反应的反应速率（反应初速率）来表示。 酶活力单位（U）： 酶活力的大小即酶含量的多少，用酶活力单位表示，即酶单位（U）。 定义为在一定条件下，一定时间内将一定量的底物转化为产物所需的 酶量。为使酶活力单位标准化，提出“国际单位”（IU）。即在最适 条件（温度25 ℃ ）下，1分钟内催化1微摩尔底物转化为产物所需的 酶量。即1 IU=1μ mol/min 。 酶的比活力
调控部位(Regulatory site) ：酶分子中存在 着一些可以与其他分子发生某种程度的结合 的部位，从而引起酶分子空间构象的变化， 对酶起激活或抑制作用 必需基团：酶表现催化活性不可缺少的基团。
酶活性部位的特点
1. 活性部位在酶分子的总体中只占相当小的部分； 2. 酶的活性部位是一个三维实体； 3. 酶的活性部位并不是和底物的形状正好互补，而
二、酶催化作用特性
1．高效性
酶催化反应的反应速率比非催化反应高108 1020倍，比非生物催化剂高107 - 1013倍。
2、酶的高度专一性
酶对催化的反应和反应物有严格的限制。一种酶 往往只作用于一种或一类化合物，以促进一定的化学 变化，生成一定的产物。酶作用的专一性是酶最重要 的特点之一，也是和一般催化剂最主要的区别。
(4)共价催化：
共价催化又称为亲核催化或亲电子催化，在催化时， 亲核催化剂或亲电子催化剂能分别放出质子或汲取电 子并作用于底物的缺电子中心或负电中心，迅速形成 不稳定的共价中间复合物，降低反应活化能，使反应 加速度。
比如酶蛋白中氨基酸侧链提供的各种亲核中心：包 括His的咪唑基，Cys的硫基，Ser的羟基等。
两种命名法：
例如： 习惯名称:谷丙转氨酶 系统名称:丙氨酸：-酮戊二酸氨基转移酶 酶催化的反应: 丙氨酸 + -酮戊二酸 谷氨酸 + 丙酮酸
二. 酶的国际系统分类
(1)氧化还原酶（Oxidoreductase）
氧化-还原酶催化氧化-还原反应。 主要包括脱氢酶(Dehydrogenase)和氧化酶
许多间接证据表明了E－S复合物的存在。E－ S复合物形成的速率与酶和底物的性质有关。
3.酶的活性部位
结合部位
催化部位 酶
调控部位 必需基团
活性部位 （活性中心）
酶分子中与底物结合的部位或区 域一般称为结合部位。
酶分子中促使底物发生化学变化 的部位称为催化部位。
通常将酶的结合部位和催化部位 总称为酶的活性部位或活性中心。 结合部位决定酶的专一性，催化 部位决定酶所催化反应的性质。
第四节 酶的作用机制
1.酶催化作用的本质： 改变反应途径,降低 反应活化能
2.酶催化作用的中间产物学说 在酶催化的反应中，第一步是酶与底物形成
酶－底物中间复合物，中间复合物再分解成 产物和酶。这一过程所需活化能低，所以反 应速度加快。
S P E + S ==== E-S P + E
酶的比活力代表酶的纯度，用每毫克酶蛋白所具有的酶活力单位数 表示。
比活力＝活力U/毫克蛋白 对同一种酶，比活力越大，表示酶的纯度越高。
第三节 酶的化学本质和结构
（一）酶的化学Βιβλιοθήκη Baidu质
绝大多数酶是蛋白质
证据：（1）酸、碱水解的最终产物是氨基酸，能被蛋白酶 水解失活； （2）酶是具有空间结构的生物大分子，凡使蛋白质 变性的因素都可使酶变性失活； （3）酶是两性电解质，具有电泳特性； （4）酶具有不通过半透膜等胶体性质； （5）具有蛋白质的呈色反应；
R COOCH2CH3 H2O RCOOH CH3CH2OH
(4) 裂合酶 （Lyase）
裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原子形成双 键的反应及其逆反应。
主要包括醛缩酶、水化酶及脱氨酶等。 例如，延胡索酸水合酶催化的反应。
HOOCCH=CHCOOH H2O
HOOCCH2CHCOOH OH
(5) 异构酶（Isomerase）
少数酶是RNA（核酶）
（二）酶的化学组成
单纯酶 酶
结合酶
酶蛋白
（全酶）
辅因子
辅酶
辅基
区别：
与酶蛋白疏松结合，用透析的方法可将全酶中的辅因子 除去，而使酶失去活性----辅酶
与酶蛋白牢固结合（一般共价键形式），不能透析除去
的辅因子
----辅基
根据酶蛋白分子结构上的特点，酶可分为： I. 单体酶：只有单一的多肽链，或由二硫键相
3．反应条件温和
酶促反应一般在常温、常压、接近中性的溶液 中即可进行。
4.酶活性受到调节和控制
易受多种因素的影响，在活细胞内酶活性受到精 密严格的调节控制；如激素调节、反馈抑制调节等；
5.稳定性差
酶是蛋白质，高温或其它苛刻的物理或化学条件， 将引起酶的失活。
第二节 酶的命名及分类
一.酶的命名
1、习惯命名法:
是一个动态的辨认过程； 4. 酶的活性部位是位于酶分子表面的一个裂缝内，
底物分子（或一部分）结合到裂缝内并发生催化 反应。 5. 底物通过次级键较弱的力结合到酶上。 6. 酶活性部位具有柔性或可运动性。
酶的专一性：
结构专一性
绝对专一性：如脲酶、麦芽糖酶等； 相对专一性：蛋白酶、酯酶等；
立体异构专一性
异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子 内基团或原子的重排过程。
例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。
CH2OH O OH
OH OH
OH
CH2OH
CH2OH
O OH
OH OH
(6) 合成酶 （Ligase or Synthetase）
合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、 C-N 以及C-S 键的形成反应。这类反应必须与ATP分 解反应相互偶联，即催化有ATP参加的合成反应；
三、底物浓度对反应速度的影响
（一） 中间产物学说
低底物浓度时, 反应速度与 底物浓度成正比，表现为一 级反应特征。
当底物浓度达到一定值，几 乎所有的酶都与底物结合后， 反应速度达到最大值 （Vmax），此时再增加底物 浓度，反应速度不再增加， 表现为零级反应。
根据这一实验结果，提出了 酶底物中间产物学说。
(Oxidase)。 如，乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。
CH3CHCOOH NAD+ OH
CH3CCOOH NADH H+ O
(2)转移酶（Transferase）
转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的基团 或原子转移到另一个底物的分子上。
例如， AㆍX + B
A + BㆍX
谷丙转氨酶就是一个很好的例子
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH
NH2
O
CH3CCOOH HOOCCH2CH2CHCOOH
O
NH2
(3)水解酶（Hydrolase）
水解酶催化底物的加水分解反应。 主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。 例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应
近年来X射线晶体衍射法的实 验结果支持这一假说，证明 了酶与底物结合时，确有构 象变化。
二、使酶具有高效催化的因素
(1)底物和酶的邻近效应与定向效应：
酶促反应中，底物分子结合到酶的活性中心，一方面 在酶活性中心的有效浓度大大增加，有利于提高反应速度； 另一方面，由于活性中心的立体结构和相关基团的诱导和 定向作用，使底物分子中参与反应的基团相互接近，并被 严格定向定位，使分子间反应近似于分子内反应，反应活 化能降低。
E S K K 12 ES K 3 P E
（二）酶促反应的动力学方程式
1913年，Michaelis和Menten根据酶反应的中间复合物学说提出了 著名的米氏方程；
V V m ax*[S ] Ks [S ]
1925年Brigg和Haldane对米氏方程做了重要修正，得到：