生物化学(2.8)--作业蛋白质的结构与功能(附答案)
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肌红蛋白和血红蛋白的氧解离曲线有何差异?有什么样的生理意义? [答案]肌红蛋白只有一条多肽链组成，其结合氧不具有协同效应，所以它的氧解离曲线呈 直角双曲线，其主要功能是贮存氧；而血红蛋白(hemoglo-bin，Hb)由四个亚基组成，多亚 基的血红蛋白结合氧具有协同效应，而协同效应的发生又是因为血红蛋白分子具有变构效 应，也即血红蛋白的第一个亚基与 O2 结合后，使 Hb 分子结构发生变化，由紧张态变为松 弛态，亚基间结合松弛，促进第二个亚基与 O2 结合，依此可影响第三、第四个亚基与 O2 的 结合，故其每个亚基与 O2 结合的平衡常数不相同，反映在氧解离曲线上即为“S”形曲线。 其生理意义为：在氧分压较低时，血红蛋白可释放出更多的 O2 以供组织利用。因此血红蛋 白的主要功能是运输氧。
蛋白质的一级结构(protern primary structure) [答案]蛋白质分子中氨基酸的排列顺序，主要化学键是肽键，有些蛋白质还包含二硫键。
肽单元 [答案]为：参与组成肽键相关的 6 个原子(—Cα 一 CO—NH—Cα—)位于同一平面，又称酰胺 平面或肽键平面。肽单元是蛋白质构象的基本结构单位。
协同效应 [答案]蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体的结合能 力，这种效应称为协同效应。如果是促进作用，称为正协反之为负协同效应。它是多亚基变 构蛋白的作用机制，例如血红蛋白结合氧具有正协同效应。 ‘
蛋白质变构作用 [答案]蛋白质空间构象与功能有着密切的关系。效应剂通过影响蛋白质的空间构象达到改变 生物学活性的作用称为变构作用，它是生物体内普遍存在的功能调节方式之一。
蛋白质的变性 (denaturation) [答案]蛋白质受某些理化因素的影响后，其分子内部次级键破坏，构象改变，随之其理化 性质和生物学活性改变，称为蛋白质的变性。
简答题 何谓 α—螺旋和 β—折叠?各有何主要特征? [答案](1)α—螺旋：多肽链的主链围绕中心轴呈现有规律的螺旋式上升。螺旋的走向为顺时
核糖核酸酶的变性和复性实验说明了什么问题? [答案]核糖核酸酶可用尿素或 β—巯基乙醇等处理破坏次级键及二硫键而发生变性。用透析 法除去变性试剂后，又可回复天然酶的空间构象。这就是核糖核酸酶的变性复性实验。该实 验说明蛋白质的一级结构是其空间结构形成的基础。核糖核酸酶有 4 对二硫键，变性后完全 还原为半胱氨酸的巯基。复性时，理论上应有过百种的-二硫键的配对复原方式.但从复性实 验中证实，复性时的—S—S 一组合完全按照天然酶的方式并能恢复原有的酶活性水平，蛋 白质三级结构的重建是受一级结构固有模式所决定的。
模体 [答案]在许多蛋白质分子中，由两个以上具有二级结构的肽段在空间上相互接近。形成一个 特殊的空间构象并发挥—定的作用，称之为模体。有些蛋白质的模体仅有几个连续的氨基酸 残基组成。
结构域(domain) [答案]分子量大的蛋白质三级结构常可分割成 1 个或数个球状或纤维状的区域，折叠较为 紧密，各行使其功能，称为结构域。
Hale Waihona Puke 针方向，即右手螺旋：氨基酸侧链伸向螺旋外侧；每个肽键的亚氨基氢和第四个肽键的羰 基氧形成氢键，依此类推，肽链中的全部肽键都形成了氢键，以稳固 α—螺旋结构；每 3.6 个氨基酸残基螺旋上升—圈，螺距为 0.54 nm，故每个氨基酸残基上升的高度为 0.15nm。
(2)β-折叠：多肽链充分伸展，每个肽单元以 Cα 为旋转点，依次折叠成锯齿结构；氨基酸 侧链交替地位于锯齿状结构的上、下方：2 条以上肽链或 1 条肽链内的若干肽段平行排列， 通过链间羰基氧和亚氨基氢形成氢键，从而稳固 β-折叠结构；肽链有顺式平行和反式平行 两种。
分子病(molecular disease) [答案]由于遗传物质(DNA)的突变，导致其编码蛋白质分子的氨基酸序列异常，从而引起其 生物学功能改变的遗传性疾病称为分子病。
等电点(isoelectric point，pI) [答案]蛋白质是两性电解质，它的解离与环境 pH 有关。当其处于某一 pH 值的环境中时，所 带正、负电荷相等，净电荷为零，呈兼性离子，此时溶液的 pH 值为该蛋白质的等电荷。
第一章 蛋白质的结构与功能
名词解释 等电点(isoelectric point，pI) 蛋白质的变性 (denaturation) 蛋白质的一级结构(protern primary structure) 协同效应 蛋白质变构效应 肽单元 结构域(domain) 非编码氨基酸(uncoded amino acid) 肽键(peptide bond) 模体 分子伴侣(chaperon) 分子病(molecular disease)
分子伴侣(chaperon) [答案]为：分子伴侣是指帮助新生多肽链正确折叠的—类蛋白质。其作用为：①可逆地与未 折叠肽段的疏水部分结合。防止错误折叠。②与错误折叠的肽段结合，诱导其正确折叠。③对 蛋白质分子中的二硫键的正确形成起重要作用。分子伴侣通过提供一个保护环境从而加速蛋 白质折叠成天然构象或形成四级结构。
参考答案：
名词解释 非编码氨基酸(uncoded amino acid) [答案]除组成蛋白质的 20 种氨基酸外，还有一些 α 氨基酸，如鸟氨酸、同型半胱氨酸、焦谷 氨酸等。因遗传基因中无相应的密码，不能被编码在蛋白质分子中，被统称为非编码氨基酸。
肽键(peptide bond) [答案]蛋白质分子中连接相邻两个氨基酸残基间的酰胺键。
问答题 1. 何谓 α—螺旋和 β—折叠?各有何主要特征? 2. 肌红蛋白和血红蛋白的氧解离曲线有何差异?有什么样的生理意义? 3. 核糖核酸酶的变性和复性实验说明了什么问题? 4. 为什么蛋白质是两性电解质? 5. 试讨论凝胶过滤层析分离蛋白质的原理和应用。 6 组成蛋白质的元素有哪几种？哪一种为蛋白质分子中的特征性成分？测其含量有何用途？ 7 试比较蛋白质的一、二、三、四级结构及维持其稳定的化学键。 8 请举例说明蛋白质一级结构与功能的关系。 9 举例说明蛋白质的高级结构与功能的关系。并解释什么是协同效应和别构效应。 10 试区别蛋白质的变性和变构。 11 举例说明蛋白质变性与沉淀的关系。 12 维持蛋白质溶液稳定的因素是什么?实验中常用来沉淀蛋白质的方法有哪些?
蛋白质的一级结构(protern primary structure) [答案]蛋白质分子中氨基酸的排列顺序，主要化学键是肽键，有些蛋白质还包含二硫键。
肽单元 [答案]为：参与组成肽键相关的 6 个原子(—Cα 一 CO—NH—Cα—)位于同一平面，又称酰胺 平面或肽键平面。肽单元是蛋白质构象的基本结构单位。
协同效应 [答案]蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体的结合能 力，这种效应称为协同效应。如果是促进作用，称为正协反之为负协同效应。它是多亚基变 构蛋白的作用机制，例如血红蛋白结合氧具有正协同效应。 ‘
蛋白质变构作用 [答案]蛋白质空间构象与功能有着密切的关系。效应剂通过影响蛋白质的空间构象达到改变 生物学活性的作用称为变构作用，它是生物体内普遍存在的功能调节方式之一。
蛋白质的变性 (denaturation) [答案]蛋白质受某些理化因素的影响后，其分子内部次级键破坏，构象改变，随之其理化 性质和生物学活性改变，称为蛋白质的变性。
简答题 何谓 α—螺旋和 β—折叠?各有何主要特征? [答案](1)α—螺旋：多肽链的主链围绕中心轴呈现有规律的螺旋式上升。螺旋的走向为顺时
核糖核酸酶的变性和复性实验说明了什么问题? [答案]核糖核酸酶可用尿素或 β—巯基乙醇等处理破坏次级键及二硫键而发生变性。用透析 法除去变性试剂后，又可回复天然酶的空间构象。这就是核糖核酸酶的变性复性实验。该实 验说明蛋白质的一级结构是其空间结构形成的基础。核糖核酸酶有 4 对二硫键，变性后完全 还原为半胱氨酸的巯基。复性时，理论上应有过百种的-二硫键的配对复原方式.但从复性实 验中证实，复性时的—S—S 一组合完全按照天然酶的方式并能恢复原有的酶活性水平，蛋 白质三级结构的重建是受一级结构固有模式所决定的。
模体 [答案]在许多蛋白质分子中，由两个以上具有二级结构的肽段在空间上相互接近。形成一个 特殊的空间构象并发挥—定的作用，称之为模体。有些蛋白质的模体仅有几个连续的氨基酸 残基组成。
结构域(domain) [答案]分子量大的蛋白质三级结构常可分割成 1 个或数个球状或纤维状的区域，折叠较为 紧密，各行使其功能，称为结构域。
Hale Waihona Puke 针方向，即右手螺旋：氨基酸侧链伸向螺旋外侧；每个肽键的亚氨基氢和第四个肽键的羰 基氧形成氢键，依此类推，肽链中的全部肽键都形成了氢键，以稳固 α—螺旋结构；每 3.6 个氨基酸残基螺旋上升—圈，螺距为 0.54 nm，故每个氨基酸残基上升的高度为 0.15nm。
(2)β-折叠：多肽链充分伸展，每个肽单元以 Cα 为旋转点，依次折叠成锯齿结构；氨基酸 侧链交替地位于锯齿状结构的上、下方：2 条以上肽链或 1 条肽链内的若干肽段平行排列， 通过链间羰基氧和亚氨基氢形成氢键，从而稳固 β-折叠结构；肽链有顺式平行和反式平行 两种。
分子病(molecular disease) [答案]由于遗传物质(DNA)的突变，导致其编码蛋白质分子的氨基酸序列异常，从而引起其 生物学功能改变的遗传性疾病称为分子病。
等电点(isoelectric point，pI) [答案]蛋白质是两性电解质，它的解离与环境 pH 有关。当其处于某一 pH 值的环境中时，所 带正、负电荷相等，净电荷为零，呈兼性离子，此时溶液的 pH 值为该蛋白质的等电荷。
第一章 蛋白质的结构与功能
名词解释 等电点(isoelectric point，pI) 蛋白质的变性 (denaturation) 蛋白质的一级结构(protern primary structure) 协同效应 蛋白质变构效应 肽单元 结构域(domain) 非编码氨基酸(uncoded amino acid) 肽键(peptide bond) 模体 分子伴侣(chaperon) 分子病(molecular disease)
分子伴侣(chaperon) [答案]为：分子伴侣是指帮助新生多肽链正确折叠的—类蛋白质。其作用为：①可逆地与未 折叠肽段的疏水部分结合。防止错误折叠。②与错误折叠的肽段结合，诱导其正确折叠。③对 蛋白质分子中的二硫键的正确形成起重要作用。分子伴侣通过提供一个保护环境从而加速蛋 白质折叠成天然构象或形成四级结构。
参考答案：
名词解释 非编码氨基酸(uncoded amino acid) [答案]除组成蛋白质的 20 种氨基酸外，还有一些 α 氨基酸，如鸟氨酸、同型半胱氨酸、焦谷 氨酸等。因遗传基因中无相应的密码，不能被编码在蛋白质分子中，被统称为非编码氨基酸。
肽键(peptide bond) [答案]蛋白质分子中连接相邻两个氨基酸残基间的酰胺键。
问答题 1. 何谓 α—螺旋和 β—折叠?各有何主要特征? 2. 肌红蛋白和血红蛋白的氧解离曲线有何差异?有什么样的生理意义? 3. 核糖核酸酶的变性和复性实验说明了什么问题? 4. 为什么蛋白质是两性电解质? 5. 试讨论凝胶过滤层析分离蛋白质的原理和应用。 6 组成蛋白质的元素有哪几种？哪一种为蛋白质分子中的特征性成分？测其含量有何用途？ 7 试比较蛋白质的一、二、三、四级结构及维持其稳定的化学键。 8 请举例说明蛋白质一级结构与功能的关系。 9 举例说明蛋白质的高级结构与功能的关系。并解释什么是协同效应和别构效应。 10 试区别蛋白质的变性和变构。 11 举例说明蛋白质变性与沉淀的关系。 12 维持蛋白质溶液稳定的因素是什么?实验中常用来沉淀蛋白质的方法有哪些?