氨基酸3
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必需氨基酸：Ile Met Val Leu Trp Phe Thr Lys
半必需氨基酸：His Arg
根据是否组成蛋白质来分：蛋白质中常见氨基酸、 蛋白质中稀有氨基酸和非蛋白氨基酸
第11页/共107页
α-氨基酸的结构通式
除脯氨酸外，其他均具有如下结构通式。
-氨基酸
H2N
COOH CH R
不变部分 可变部分
水解位点
O NH CH C
R3
肽链
O NH CH C
R4
(thermolysin)：R2=苯丙氨酸Phe,色氨酸 Trp,酪氨酸Tyr; 亮氨酸Leu，异亮氨酸 Ile,蛋氨酸Met以及其它疏水性强的氨基 酸水解速度较快。
第8页/共107页
O
O
O
O
羧 肽
NH CH C NH CH C
R1
R2
水解位点
在不同的pH条件下，兼性离子的存在状态也随之发生变化。
COOH -H+
H3N+ C H pK1'
R
+ H+
H3N+
COOCH R
-H+
COO-
pK2' H2N C H
+ H+
R
净电荷 +1 正离子
0 两性离子 等电点PI
第44页/共107页
-1 负离子
氨基酸的等电点
氨基酸的等电点：当氨基酸主要处于两 性离子状态，即可解离成阳离子与阴离 子的数目和趋势恰好相等，氨基酸所带 净电荷为零，此时溶液的pH值即为氨基 酸的等电点，简写为pI。
（VB3）、鸟氨酸（Orn）、胍氨酸（Cit）(尿素) 3.作为神经传导的化学物质：-氨基丁酸 4.有些氨基酸只作为一种N素的转运和贮藏载体
（刀豆氨酸） 5.杀虫防御作用:如种子中高浓度的刀豆氨酸和5-羟色氨
酸能防止毛虫的危害，高精氨酸能抑制细菌的生长。
绝大部分非蛋白氨基酸的功能不清楚。
第34页/共107页
Ile
特点：不易溶于水
Trp
第18页/共107页
R基疏水性大小
Ala＜ Met ＜ Pro ＜ Val ＜ Leu＝ Ile ＜ Phe ＜ Trp
这类氨基酸R基的疏水性，在维持蛋白质的三 维结构中起着重要作用。
第19页/共107页
Pro是唯一的一种α-亚氨基酸，它在蛋白 质空间结构中具有极重要的作用，一般出现 在两段α-螺旋之间的拐角处.
第13页/共107页
Pro 除脯氨酸（Pro）外，其他19种氨基酸均为 α-氨基酸。而脯氨酸为α-亚氨基酸。
第14页/共107页
第15页/共107页
按R基极性分类20种常见氨基酸
按侧链（R）基团的结构不同： 脂肪族：15种 芳香族：Phe, Trp, Tyr 杂环族:His, Pro
一、蛋白质水解
氨基酸是蛋白质的基本结构单元。 大多数的蛋白质都是由20种氨基酸组成。这20种
氨基酸被称为基本氨基酸。 蛋白质和多肽的肽键与一般的酰胺键一样可以被
酸碱或蛋白酶催化水解，酸或碱能够将多肽完全 水解，酶水解一般是部分水解.
第1页/共107页
1 酸水解
常用6 mol/L的盐酸或4 mol/L的硫酸在 105-110℃条件下进行水解，反应时间约 20小时。
各种氨基酸的区别在于侧链(烃链)R基的不同。
第12页/共107页
When the R group contains additional carbons in a chain, they are designated α,β,γ, δ, ε, etc., proceeding out from the a carbon. R
部分羟基氨基酸破坏，部分的水解产物发 生消旋化。 该法的优点是色氨酸在水解中不受破坏。 一般不用。
第3页/共107页
3 酶水解
目前用于蛋白质肽链断裂的蛋白水解酶 （proteolytic enzyme）或称蛋白酶 （proteinase）已有十多种。
应用酶水解多肽不会破坏氨基酸，也不会 发生消旋化。水解的产物为较小的肽段。
第26页/共107页
氨 基 酸 的 分 类
第27页/共107页
不常见的蛋白质氨基酸
常见20种蛋白质氨基酸都有对应的遗传密码。
近年发现谷胱甘肽过氧化物酶中存在硒代半胱氨酸
，有证据表明此氨基酸由终止密码UGA编码，可能是 第21种蛋白质氨基酸。
HSe-CH2-CH-COOH │ NH2 硒代半胱氨酸
NH CH C R3
肽链
NH CH C R4
酶 分别从肽链 和 羧基端和氨 氨 基端水解 肽
酶
第9页/共107页
二、氨基酸的结构及分类
蛋白质氨基酸 300种氨基酸
常见氨基酸(基本氨基酸20种) 稀有氨基酸:
非蛋白质氨基酸
第10页/共107页
根据来源分：内源氨基酸和外源氨基酸 从营养学角度分：必需氨基酸和非必需氨基酸
旋光性：旋光物质使平面偏振光的偏振面发生 旋转的能力。使偏振面向右旋的，称右旋光物 质，记为“-” ，使偏振面向左旋的，称左旋光 物质，记为“+” 。
氨基酸的旋光性是由它们的结构决定的。
除甘氨酸外，其它氨基酸的-C原子都与四个 不同的原子和基团连接，因而是不对称C原子。
手性中心（chiral center）：当一个C原子有 四个不同的取代基同它连接形成一个不对称碳 原子时，这个碳原子就是一个不对称中心或称 做手性中心。
在生理条件下, 侧链羧基完全解 离，带负电荷。
味精即为谷氨酸的
钠盐
Asp
Glu
第24页/共107页
④ R基团带正电荷氨基酸：
赖氨酸（Lys） 精氨酸（Arg） 组氨酸（His） *为碱性氨基酸，在生理条件下，侧链解离，带正电荷
β γ δ
ε
Lys
胍基 胍基
H+ 咪唑基
Arg
His
第25页/共107页
H N
CO OH
第20页/共107页
②极性不带电荷R基团氨基酸（7种）：
甘氨酸（Gly） 丝氨酸（Ser） 苏氨酸（Thr） 半胱氨酸（Cys） 酪氨酸（Tyr） 天冬酰胺（Asn） 谷氨酰胺（Gln）
第21页/共107页
Ser
Thr
Cys
Gly
Asn
Tyr
Gln
特点：侧链含极性基团，在生理条件下不解离， 易溶于水，R侧链能与水形成氢键。
第28页/共107页
蛋白质中几种重要的稀有氨基酸
在少数蛋白质中分离出一些不常见的氨基酸，通常称为 不常见蛋白质氨基酸。 这些氨基酸都是由相应的基本氨基酸衍生而来的。 其中重要的有4-羟基脯氨酸、5-羟基赖氨酸、N-甲基赖 氨酸和3,5-二碘酪氨酸等。这些不常见蛋白质氨基酸的 结构如下。
第29页/共107页
此法的优点是不容易引起水解产物的消旋 化。缺点是色氨酸被沸酸完全破坏；
含有羟基的氨基酸如丝氨酸或苏氨酸有一 小部分被分解；天冬酰胺和谷氨酰胺侧链 的酰胺基被水解成了羧基。
第2页/共107页
2 碱水解
一般用5 mol/L氢氧化钠煮沸10-20小时。 缺点：可使胱氨酸、半胱氨酸、精氨酸及
参 照 物
L-(-)甘油醛 L-glyceraldehyde
第36页/共107页
D-(+)甘油醛 D-glyceraldehyde
第37页/共107页
对映体是在1848年由Louis Pateur 首次发现，它们几乎具 有相同的化学特性，但是会使偏 振光（plane-polarized light） 向相反的方向旋转相同的角度 。
pH > pI
净电荷为正
净电荷=0
净电荷为负
当外液pH为某一pH值时，氨基酸分子中所含 的-NH3+和-COO-数目正好相等，净电荷为0。 这一pH值即为氨基酸的等电点，简称pI。在 等电点时，氨基酸既不向正极也不向负极移 动，即氨基酸处于两性离子状态。
第47页/共107页
在反应中它可以提供质子，起酸的作用：
在等电点时，氨基酸既不向正极也不向 负极移动。
第45页/共107页
1.氨基酸酸晶体的熔点高 （200C）；氨基酸使水的介电常数增高。
H H3N+-C-COO-
R
晶格中质点间的作用力是强大的
异性电荷之间的作用，比分子晶
格质点间的范德华力大的多。水 在20˚C时介电常数是80，而1mol 的氨基酸介电常数为102-108，已 知极性分子的介电常数大，所以 氨基酸在水中是强极性分子。
N+H3 R C COO-
+OH-
R
NH2 C COO- + H+
按侧链（R）基团的极性性质不同：
第16页/共107页
①非极性R基团氨基酸 （8种）：
丙氨酸（Ala） 缬氨酸（Val） 亮氨酸（Leu） 异亮氨酸（Ile） 脯氨酸（Pro） 苯丙氨酸（Phe） 色氨酸（Trp） 甲硫氨酸（Met）
第17页/共107页
Ala Val
Leu Met
Phe
Pro
R1
R2
水解位点
糜 或胰凝乳蛋白酶（ 蛋 Chymotrypsin）：
R1=苯丙氨酸Phe,
白 色氨酸Trp,酪氨酸 Tyr时水解速度快;
酶 当为亮氨酸Leu， 蛋氨酸Met和组氨 酸His水解稍慢。
O
O
NH CH C NH CH C
R3
R4
肽链
第6页/共107页
O
O
NH CH C NH CH C
第30页/共107页
第31页/共107页
非蛋白氨基酸
广泛存在于各种细胞和组织中，呈游离 或结合态，但并不存在于蛋白质中的一 类氨基酸，大部分也是蛋白质氨基酸的 衍生物。
第32页/共107页
第33页/共107页
非蛋白氨基酸存在的意义：
1.作为细菌细胞壁中肽聚糖的组分：D-Glu D-Ala 2.作为一些重要代谢物的前体或中间体:-丙氨酸
第41页/共107页
2.氨基酸的光吸收
构成蛋白质的20种氨基酸 在可见光区都没有光吸收， 但在远紫外区(<220nm)均 有光吸收。
在近紫外区(220-300nm)只 有酪氨酸、苯丙氨酸和色 氨酸有吸收光的能力。
酪氨酸的max＝275nm，苯 丙氨酸的max＝257nm， 色氨酸的max＝280nm
第38页/共107页
一对具有旋光活性的对映体将 会使偏振光向着相反的方向旋
转相同的角度。
第39页/共107页
（一）氨基酸的一般物理性质 1.氨基酸的旋光性
除甘氨酸外，氨基酸含有一个手性-碳原子，因此 都具有旋光性。比旋光度是氨基酸的重要物理常数 之一，是鉴别各种氨基酸的重要依据。
第40页/共107页
第42页/共107页
3.高熔点 4.一般均溶于水，溶于强酸、强碱；不溶于乙
醚。 5.氨基酸一般有味
第43页/共107页
（二）氨基酸的两性性质和等电点
氨基酸在结晶形态或在水溶液中，并不是以游离的羧基或氨
基形式存在，而是以兼性离子形式存在。在兼性离子中，氨
基是以质子化(-NH3+)形式存在，羧基是以离解状态(-COO-) 存在。
最常见的蛋白水解酶有以下几种
第4页/共107页
O
O
O
O
NH CH C NH CH C NH CH C NH CH C
R1
R2
R3
R4
水解位点
肽链
胰 Trypsin ：R1=赖氨 蛋 酸Lys和精氨酸Arg
白 酶
侧链（专一性较强 ，水解速度快）。
第5页/共107页
O
O
NH CH C NH CH C
三、 氨基酸的理化性质
构型（configuration）：组成蛋白质的氨 基酸除Gly以外都有手性碳原子，在三维空 间上就有两种不同的排列方式，它们互为 镜影，这两种不同的构型分别称为D-型和 L-型。
第35页/共107页
立体异构（enantiomers or stereoisomers ） D, L system
R1
R2
水解位点
胃 Pepsin：
蛋 当R1和R2 =苯丙 白 氨酸Phe,色氨酸
Trp,酪氨酸Tyr,
酶 亮氨酸Leu以及其 它疏水性氨基酸时 ，水解速度较快。
O NH CH C
R3
肽链
O NH CH C
R4
第7页/共107页
嗜 热 菌 蛋 白 酶
O
O
NH CH C NH CH C
R1
R2
第22页/共107页
Gly是唯一不含手性碳原子的氨基 酸，因此不具旋光性。
Cys中R含巯基（-SH），两 个Cys的巯基氧化生成二硫键 ，二硫键在蛋白质的结构中具 有重要意义
Cys—s—s—Cys
第23页/共107页
③ R基团带负电荷氨基酸：
天冬氨酸（Asp） 谷氨酸（Glu）
为酸性氨基酸
兼性离子:指在同一氨基酸分子上含有正负两种电荷.
第46页/共107页
2、氨基酸的两性解离性质及等电点
在不同的pH条件下，两性离子的状态也随之发生变化
R
CH NH3+ COOH
+ OH-
+ H+ (K´1)
R
CH NH3+ COO
+ OH+ H+ (K´2)
R
CH NH2 COO
pH< pI
pH = pI
半必需氨基酸：His Arg
根据是否组成蛋白质来分：蛋白质中常见氨基酸、 蛋白质中稀有氨基酸和非蛋白氨基酸
第11页/共107页
α-氨基酸的结构通式
除脯氨酸外，其他均具有如下结构通式。
-氨基酸
H2N
COOH CH R
不变部分 可变部分
水解位点
O NH CH C
R3
肽链
O NH CH C
R4
(thermolysin)：R2=苯丙氨酸Phe,色氨酸 Trp,酪氨酸Tyr; 亮氨酸Leu，异亮氨酸 Ile,蛋氨酸Met以及其它疏水性强的氨基 酸水解速度较快。
第8页/共107页
O
O
O
O
羧 肽
NH CH C NH CH C
R1
R2
水解位点
在不同的pH条件下，兼性离子的存在状态也随之发生变化。
COOH -H+
H3N+ C H pK1'
R
+ H+
H3N+
COOCH R
-H+
COO-
pK2' H2N C H
+ H+
R
净电荷 +1 正离子
0 两性离子 等电点PI
第44页/共107页
-1 负离子
氨基酸的等电点
氨基酸的等电点：当氨基酸主要处于两 性离子状态，即可解离成阳离子与阴离 子的数目和趋势恰好相等，氨基酸所带 净电荷为零，此时溶液的pH值即为氨基 酸的等电点，简写为pI。
（VB3）、鸟氨酸（Orn）、胍氨酸（Cit）(尿素) 3.作为神经传导的化学物质：-氨基丁酸 4.有些氨基酸只作为一种N素的转运和贮藏载体
（刀豆氨酸） 5.杀虫防御作用:如种子中高浓度的刀豆氨酸和5-羟色氨
酸能防止毛虫的危害，高精氨酸能抑制细菌的生长。
绝大部分非蛋白氨基酸的功能不清楚。
第34页/共107页
Ile
特点：不易溶于水
Trp
第18页/共107页
R基疏水性大小
Ala＜ Met ＜ Pro ＜ Val ＜ Leu＝ Ile ＜ Phe ＜ Trp
这类氨基酸R基的疏水性，在维持蛋白质的三 维结构中起着重要作用。
第19页/共107页
Pro是唯一的一种α-亚氨基酸，它在蛋白 质空间结构中具有极重要的作用，一般出现 在两段α-螺旋之间的拐角处.
第13页/共107页
Pro 除脯氨酸（Pro）外，其他19种氨基酸均为 α-氨基酸。而脯氨酸为α-亚氨基酸。
第14页/共107页
第15页/共107页
按R基极性分类20种常见氨基酸
按侧链（R）基团的结构不同： 脂肪族：15种 芳香族：Phe, Trp, Tyr 杂环族:His, Pro
一、蛋白质水解
氨基酸是蛋白质的基本结构单元。 大多数的蛋白质都是由20种氨基酸组成。这20种
氨基酸被称为基本氨基酸。 蛋白质和多肽的肽键与一般的酰胺键一样可以被
酸碱或蛋白酶催化水解，酸或碱能够将多肽完全 水解，酶水解一般是部分水解.
第1页/共107页
1 酸水解
常用6 mol/L的盐酸或4 mol/L的硫酸在 105-110℃条件下进行水解，反应时间约 20小时。
各种氨基酸的区别在于侧链(烃链)R基的不同。
第12页/共107页
When the R group contains additional carbons in a chain, they are designated α,β,γ, δ, ε, etc., proceeding out from the a carbon. R
部分羟基氨基酸破坏，部分的水解产物发 生消旋化。 该法的优点是色氨酸在水解中不受破坏。 一般不用。
第3页/共107页
3 酶水解
目前用于蛋白质肽链断裂的蛋白水解酶 （proteolytic enzyme）或称蛋白酶 （proteinase）已有十多种。
应用酶水解多肽不会破坏氨基酸，也不会 发生消旋化。水解的产物为较小的肽段。
第26页/共107页
氨 基 酸 的 分 类
第27页/共107页
不常见的蛋白质氨基酸
常见20种蛋白质氨基酸都有对应的遗传密码。
近年发现谷胱甘肽过氧化物酶中存在硒代半胱氨酸
，有证据表明此氨基酸由终止密码UGA编码，可能是 第21种蛋白质氨基酸。
HSe-CH2-CH-COOH │ NH2 硒代半胱氨酸
NH CH C R3
肽链
NH CH C R4
酶 分别从肽链 和 羧基端和氨 氨 基端水解 肽
酶
第9页/共107页
二、氨基酸的结构及分类
蛋白质氨基酸 300种氨基酸
常见氨基酸(基本氨基酸20种) 稀有氨基酸:
非蛋白质氨基酸
第10页/共107页
根据来源分：内源氨基酸和外源氨基酸 从营养学角度分：必需氨基酸和非必需氨基酸
旋光性：旋光物质使平面偏振光的偏振面发生 旋转的能力。使偏振面向右旋的，称右旋光物 质，记为“-” ，使偏振面向左旋的，称左旋光 物质，记为“+” 。
氨基酸的旋光性是由它们的结构决定的。
除甘氨酸外，其它氨基酸的-C原子都与四个 不同的原子和基团连接，因而是不对称C原子。
手性中心（chiral center）：当一个C原子有 四个不同的取代基同它连接形成一个不对称碳 原子时，这个碳原子就是一个不对称中心或称 做手性中心。
在生理条件下, 侧链羧基完全解 离，带负电荷。
味精即为谷氨酸的
钠盐
Asp
Glu
第24页/共107页
④ R基团带正电荷氨基酸：
赖氨酸（Lys） 精氨酸（Arg） 组氨酸（His） *为碱性氨基酸，在生理条件下，侧链解离，带正电荷
β γ δ
ε
Lys
胍基 胍基
H+ 咪唑基
Arg
His
第25页/共107页
H N
CO OH
第20页/共107页
②极性不带电荷R基团氨基酸（7种）：
甘氨酸（Gly） 丝氨酸（Ser） 苏氨酸（Thr） 半胱氨酸（Cys） 酪氨酸（Tyr） 天冬酰胺（Asn） 谷氨酰胺（Gln）
第21页/共107页
Ser
Thr
Cys
Gly
Asn
Tyr
Gln
特点：侧链含极性基团，在生理条件下不解离， 易溶于水，R侧链能与水形成氢键。
第28页/共107页
蛋白质中几种重要的稀有氨基酸
在少数蛋白质中分离出一些不常见的氨基酸，通常称为 不常见蛋白质氨基酸。 这些氨基酸都是由相应的基本氨基酸衍生而来的。 其中重要的有4-羟基脯氨酸、5-羟基赖氨酸、N-甲基赖 氨酸和3,5-二碘酪氨酸等。这些不常见蛋白质氨基酸的 结构如下。
第29页/共107页
此法的优点是不容易引起水解产物的消旋 化。缺点是色氨酸被沸酸完全破坏；
含有羟基的氨基酸如丝氨酸或苏氨酸有一 小部分被分解；天冬酰胺和谷氨酰胺侧链 的酰胺基被水解成了羧基。
第2页/共107页
2 碱水解
一般用5 mol/L氢氧化钠煮沸10-20小时。 缺点：可使胱氨酸、半胱氨酸、精氨酸及
参 照 物
L-(-)甘油醛 L-glyceraldehyde
第36页/共107页
D-(+)甘油醛 D-glyceraldehyde
第37页/共107页
对映体是在1848年由Louis Pateur 首次发现，它们几乎具 有相同的化学特性，但是会使偏 振光（plane-polarized light） 向相反的方向旋转相同的角度 。
pH > pI
净电荷为正
净电荷=0
净电荷为负
当外液pH为某一pH值时，氨基酸分子中所含 的-NH3+和-COO-数目正好相等，净电荷为0。 这一pH值即为氨基酸的等电点，简称pI。在 等电点时，氨基酸既不向正极也不向负极移 动，即氨基酸处于两性离子状态。
第47页/共107页
在反应中它可以提供质子，起酸的作用：
在等电点时，氨基酸既不向正极也不向 负极移动。
第45页/共107页
1.氨基酸酸晶体的熔点高 （200C）；氨基酸使水的介电常数增高。
H H3N+-C-COO-
R
晶格中质点间的作用力是强大的
异性电荷之间的作用，比分子晶
格质点间的范德华力大的多。水 在20˚C时介电常数是80，而1mol 的氨基酸介电常数为102-108，已 知极性分子的介电常数大，所以 氨基酸在水中是强极性分子。
N+H3 R C COO-
+OH-
R
NH2 C COO- + H+
按侧链（R）基团的极性性质不同：
第16页/共107页
①非极性R基团氨基酸 （8种）：
丙氨酸（Ala） 缬氨酸（Val） 亮氨酸（Leu） 异亮氨酸（Ile） 脯氨酸（Pro） 苯丙氨酸（Phe） 色氨酸（Trp） 甲硫氨酸（Met）
第17页/共107页
Ala Val
Leu Met
Phe
Pro
R1
R2
水解位点
糜 或胰凝乳蛋白酶（ 蛋 Chymotrypsin）：
R1=苯丙氨酸Phe,
白 色氨酸Trp,酪氨酸 Tyr时水解速度快;
酶 当为亮氨酸Leu， 蛋氨酸Met和组氨 酸His水解稍慢。
O
O
NH CH C NH CH C
R3
R4
肽链
第6页/共107页
O
O
NH CH C NH CH C
第30页/共107页
第31页/共107页
非蛋白氨基酸
广泛存在于各种细胞和组织中，呈游离 或结合态，但并不存在于蛋白质中的一 类氨基酸，大部分也是蛋白质氨基酸的 衍生物。
第32页/共107页
第33页/共107页
非蛋白氨基酸存在的意义：
1.作为细菌细胞壁中肽聚糖的组分：D-Glu D-Ala 2.作为一些重要代谢物的前体或中间体:-丙氨酸
第41页/共107页
2.氨基酸的光吸收
构成蛋白质的20种氨基酸 在可见光区都没有光吸收， 但在远紫外区(<220nm)均 有光吸收。
在近紫外区(220-300nm)只 有酪氨酸、苯丙氨酸和色 氨酸有吸收光的能力。
酪氨酸的max＝275nm，苯 丙氨酸的max＝257nm， 色氨酸的max＝280nm
第38页/共107页
一对具有旋光活性的对映体将 会使偏振光向着相反的方向旋
转相同的角度。
第39页/共107页
（一）氨基酸的一般物理性质 1.氨基酸的旋光性
除甘氨酸外，氨基酸含有一个手性-碳原子，因此 都具有旋光性。比旋光度是氨基酸的重要物理常数 之一，是鉴别各种氨基酸的重要依据。
第40页/共107页
第42页/共107页
3.高熔点 4.一般均溶于水，溶于强酸、强碱；不溶于乙
醚。 5.氨基酸一般有味
第43页/共107页
（二）氨基酸的两性性质和等电点
氨基酸在结晶形态或在水溶液中，并不是以游离的羧基或氨
基形式存在，而是以兼性离子形式存在。在兼性离子中，氨
基是以质子化(-NH3+)形式存在，羧基是以离解状态(-COO-) 存在。
最常见的蛋白水解酶有以下几种
第4页/共107页
O
O
O
O
NH CH C NH CH C NH CH C NH CH C
R1
R2
R3
R4
水解位点
肽链
胰 Trypsin ：R1=赖氨 蛋 酸Lys和精氨酸Arg
白 酶
侧链（专一性较强 ，水解速度快）。
第5页/共107页
O
O
NH CH C NH CH C
三、 氨基酸的理化性质
构型（configuration）：组成蛋白质的氨 基酸除Gly以外都有手性碳原子，在三维空 间上就有两种不同的排列方式，它们互为 镜影，这两种不同的构型分别称为D-型和 L-型。
第35页/共107页
立体异构（enantiomers or stereoisomers ） D, L system
R1
R2
水解位点
胃 Pepsin：
蛋 当R1和R2 =苯丙 白 氨酸Phe,色氨酸
Trp,酪氨酸Tyr,
酶 亮氨酸Leu以及其 它疏水性氨基酸时 ，水解速度较快。
O NH CH C
R3
肽链
O NH CH C
R4
第7页/共107页
嗜 热 菌 蛋 白 酶
O
O
NH CH C NH CH C
R1
R2
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Gly是唯一不含手性碳原子的氨基 酸，因此不具旋光性。
Cys中R含巯基（-SH），两 个Cys的巯基氧化生成二硫键 ，二硫键在蛋白质的结构中具 有重要意义
Cys—s—s—Cys
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③ R基团带负电荷氨基酸：
天冬氨酸（Asp） 谷氨酸（Glu）
为酸性氨基酸
兼性离子:指在同一氨基酸分子上含有正负两种电荷.
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2、氨基酸的两性解离性质及等电点
在不同的pH条件下，两性离子的状态也随之发生变化
R
CH NH3+ COOH
+ OH-
+ H+ (K´1)
R
CH NH3+ COO
+ OH+ H+ (K´2)
R
CH NH2 COO
pH< pI
pH = pI