关于生物化学第二章蛋白质的结构与功能课件

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生物化学简明教程ppt 第二章蛋白质

生物化学简明教程ppt  第二章蛋白质

3、蛋白质的变性
(1)、变性的概念
在变性因素作用下,天然蛋白质一级结构保
持不变,高级结构发生了异常的变化,由天然态
的折迭态变成了变性的伸展态,引起生物功能的
丧失,理化性质的改变的现象。
氨基酸的甲醛滴定
* 反应特点 A.为α - NH2的反应 B.在常温,中性条件,甲醛与α - NH2很快反应,生成羟甲基衍生物,释放氢离子。 * 应用:氨基酸定量分析—甲醛滴定法(间接滴定) A.直接滴定,终点pH过高(12),没有适当指示剂。 B.与甲醛反应,滴定终点在9左右,可用酚酞作指示剂。 C.释放一个氢离子,相当于一个氨基(摩尔比1:1) D.简单快速,一般用于测定蛋白质的水解速度。
第四节
定义
蛋白质的结构
举例:胰岛素的一级结构
(一)、蛋白质的一级结构
(二)、空间结构包含的内容
1、蛋白质的二级结构 (1)、定义
α-螺旋结构 (2)、包含内容 β-折叠结构 β-转角结构 (3)、超二级结构: αα、 βαβ、βββ、 β曲折 (4)、结构域
2、蛋白质的三级结构 举例:鲸肌红蛋白的三级结构
脂肪族氨基酸
含酰基的氨基酸: 含一氨基二羧基的 酸性氨基酸: 含二氨基一羧基的 碱性氨基酸: Phe、Tyr
杂环族氨基酸: Trp、His、Pro
三、氨基酸的理化性质
1、一般物理性质 2、化学性质
与亚硝酸的反应 (1) 氨基参加的反应 与甲醛的反应 与2,4-二硝基氟苯的反应 与异硫氰酸苯酯的反应
与异硫氰酸苯酯(PITC)的反应
• Edman (苯异硫氰酸酯法):由Edman于1950年首先 提出,为α- NH2的反应,用于N末端分析,又称 Edman降解法。此法的特点是能够不断重复循环,将 肽链N-端氨基酸残基逐一进行标记和解离。

第二章 蛋白质的结构与功能(中职护理 《生物化学》)

第二章 蛋白质的结构与功能(中职护理 《生物化学》)
HN O H2 N CH C CH2 OH
氨基酸的结构
亚氨基酸
脯氨酸 Proline
H N C OH O
2,根据R侧链的极性分类
非极性疏水性氨基酸 极性中性氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸
1,非极性疏水性氨基酸
特点:含有非极性的侧链,具有疏水性(在中性水 溶液中的溶解度较小),共7种。
甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸 苯丙氨酸 脯氨酸
3, β-转角
定义: 在肽链进行180° 回折时的转角上,通 常由四个氨基酸残基 构成,其中第二个残 基常为脯氨酸。
作用力:氢键
4,无规卷曲
定义: 是指多肽链中没有确定规 律性的那部分肽链构像。
(二)三级结构
定义:
蛋白质的多肽链在各种二级结构的基础上再 进一步盘曲或折叠形成具有一定规律的三维空间 结构,称为蛋白质的三级结构。
含硫氨基酸
O H2N CH C CH2 SH OH
氨基酸的结构
天冬氨酸 Aspartate
酸性氨基酸
O H2 N CH C CH2 C OH O OH
氨基酸的结构
天冬氨酸 Aspartate
谷氨酸 Glutamate
酸性氨基酸
O H2N CH C CH2 CH2 C OH O OH
氨基酸的结构
证明:氨基酸是蛋白质的基本组成单位
۶ 组成人体蛋白质的20种氨基酸均 属于L--氨基酸
• 存在自然界中的氨基酸有300余种, 但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种, 且均属 L-氨基酸(甘氨酸除外)。
۶ 组成蛋白质的氨基酸
(一)氨基酸的结构
1、结构通式
侧链基团
氨基 羧基
2、结构特点:
① 每种氨基酸分子中至少都含有一个氨基和一个羧 基,并且连接在同一个碳原子上,故称α -氨基酸 (脯氨酸除外:亚氨基——NH2+)。 ②除甘氨酸的R为H外,其他氨基酸的Cα 是不对称 碳原子,因此具有L型与D型两种不同的构型,组成 人体的都是L型。 ③不同氨基酸的R侧链各异,它 们的分子量、解离程度和化学反 应性质也不相同。

生物化学与分子生物学蛋白质的结构和功能

生物化学与分子生物学蛋白质的结构和功能
生物化学与分子生物学
蛋白质的结构与功能
§2.1 蛋白质的分子组成 §2.2 蛋白质的分子结构 §2.3 蛋白质结构与功能的关系 §2.4 蛋白质的理化性质及其应用 §2.5 蛋白质组和功能蛋白质组
§2.1 蛋白质的分子组成
Protein (蛋质)的元素组成
碳(C) 50%
氢(H) 氧(O) 氮(N) 硫(S) 磷(P) 金属元素
Peptide bond
H3N+
amino group
HO
H
CCNC
R1
H R2
peptide
bond
COO-
carboxyl group
Peptide unit (肽单元)
构成肽键的四个原子与其相邻的碳原子称为一个肽单元 (peptide unit),又称酰胺平面或肽平面
2、多肽(polypeptide)和蛋白质(protein)
The three-dimensional arrangement of atoms determined by the amino acid sequence
蛋白质的结构层次 four levels of structure in proteins:
Primary structure (一级结构) Secondary structure (二级结构) Tertiary structure (三级结构) Quaternary structure (四级结构)
多肽链的左端有自由的氨基称氨基末端 (amino terminal) 或N末端
多肽链的右端有自由的羧基称羧基末端 (carboxyl terminal)或C末端
4、氨基酸残基(amino acid residue)

生物化学 蛋白质的结构与功能(共113张PPT)

生物化学  蛋白质的结构与功能(共113张PPT)
肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全, 被称为氨基酸残基(residue)。
目录
多肽链(polypeptide chain)是指许多氨基 酸之间以肽键连接而成的一种结构。 多肽链有两端:
N 末端:多肽链中有游离α-氨基的一端 C 末端:多肽链中有游离α-羧基的一端
目录N末端C末端 牛 Nhomakorabea糖核酸酶
定义: 整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。
即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
主要的化学键: 疏水键、离子键、氢键和 范德华力等。
目录
• 肌红蛋白 (Mb)
C 端
N端
目录
目录
〔二〕结构域是三级结构层次上的独立功能区
分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为
紧密且稳定的区域,并各行其功能,称为结构域 1864年,Hoppe-Seyler从血液别离出血红蛋白,并将其制成结晶。
➢ 酸性氨基酸
➢ 碱性氨基酸
目录
(一)侧链含烃链的氨基酸属于非极性脂肪族氨基

目录
(二)侧链有极性但不带电荷的氨基酸是极性中性
氨基酸
甲硫氨酸
目录
(三)侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸
目录
(四)侧链含负性解离基团的氨基酸是酸性氨基酸
目录
(五)侧链含正性解离基团的氨基酸属于碱性氨基 酸
目录
Genbank 〔Genetic Sequence Databank〕
PIR〔Protein Identification Resource Sequence Database〕
收集了大量最新的蛋白质一级结构及其他资料, 为蛋白质结构与功能的深入研究提供了便利。
目录
二、多肽链的局部主链构象为蛋白质 二级结构

第二章蛋白质的结构与功能PPT课件

第二章蛋白质的结构与功能PPT课件

生物氧化和能量代谢
分子生物学基础
复制、转录、翻译、表达 调控、重组DNA技术
.
8
牛奶加鸡蛋的早餐是否合理? 多吃糖,让人发胖,原因何在? 人为什么要呼吸? 维生素、矿物质不能变成热量,为什么必须摄取? 糖尿病患者血糖为何升高? 胰岛素治疗糖尿病机理何在?
药物、毒物如何被排出体外?
黄疸如何发生?
子女与父母在多方面相似,.为什么?



假设来写. 一两本书
亮 23
二 、氨基酸的理化性质
1、两性解离及等电点
*氨基酸的等电点(isoelectric point,
pI)
.
24
2、紫外吸收:280nm 芳香族氨基酸,共轭双

3、茚三酮反应:
蓝紫色化合物, 570nm,
氨基酸的定量分析
.
25
三、肽键与肽*
二肽
寡肽
多肽
蛋白质
.
26
氨基酸残基
SUCCESS
THANK YБайду номын сангаасU
2020/6/22
.
27
*谷胱甘肽(glutathione, GSH)
γ-酰胺键
Cys
H
Gly
Glu
.
28
第二节 蛋白质的分子结构
蛋白质是氨基酸通过肽键连接形成的具有三维结构的生 物大分子。在研究中,一般将蛋白质分子的结构分为四个层次。
一级结构 二级结构
of
hemoglobins(血红蛋白). , the oxygen-
14
The protein keratin (角蛋白) is the chief structural components of. hair, scales, horn, 15

《生物化学》第二章

《生物化学》第二章

2.β-折叠
形式
4.无规卷曲
多肽链中,两段以上折叠成锯齿状的肽链, 通过氢键相连而成的平行片层状结构称为β折叠或β-片层。
无规卷曲是指肽链中没有确定规律性的构象, 不能被归入明确的二级结构,本身也具有一 定的稳定性。
- 20 -
第二节 蛋白质的分子结构
二、蛋白质的空间结构
α-螺旋
α-螺旋的主链呈螺旋上升,每3.6个氨基酸残基 上升一圈,相当于0.54 nm。
另外,虽然亚基具有独立的三级结构,但单独存在时无生物活性。例如,血红蛋白(上图)由四个 亚基组成,每个亚基在含氧量高的地方均能结合一分子的氧,在含氧量低时,释放所结合的氧。但任何 一个亚基单独存在时,只能结合氧,不能释放氧,不具有血红蛋白的运氧作用。
- 27 -
第二节 蛋白质的分子结构
二、蛋白质的空间结构
蛋白质的一级结构决定了蛋白质的二级、三级等高级结构。 蛋白质一级结构的阐明,对揭示某些疾病的发病机制、指导疾病治疗有十分重要的意义。

蛋白质的空间结构是如何形成的??
- 18 -
第二节 蛋白质的分子结构
二、蛋白质的空间结构
蛋白质的二级结构
蛋白质的二级结构(secondary structure)是指多肽链中有规则重复的构象, 这些构象由主链原子形成,不涉及侧链部分的构象。
-7-
第一节
蛋白质的分子组成 二、蛋白质的基本结构单位——氨基酸
除甘氨酸外,其他氨基酸的α-碳原子均为手性碳 原子,有L-型和D-型两个旋光异构体。组成天然氨基 酸的氨基酸均为L-型,因此人体内的氨基酸均为L-α-氨 基酸,其结构式如右图所示。
-8-
第一节
蛋白质的分子组成 二、蛋白质的基本结构单位——氨基酸

(生物化学)第二章蛋白质的结构与功能

(生物化学)第二章蛋白质的结构与功能

06
蛋白质的结构与功能的关系
蛋白质结构与功能的关联性
蛋白质一级结构与功能的关系:蛋白质的一级结构决定了其二级结构和三级结构,进而影响其 功能。
蛋白质二级结构与功能的关系:蛋白质的二级结构如α-螺旋、β-折叠等,对其三级结构和功 能具有重要影响。
蛋白质三级结构与功能的关系:蛋白质的三级结构决定了其四级结构和功能,如酶的活性中心、 运输蛋白的通道等。
蛋白质功能异 常的检测方法: 如基因测序、 质谱分析等可 用于检测蛋白 质功能异常。
蛋白质功能异 常的治疗方法: 针对不同疾病, 可采用不同的 治疗方法,如 药物治疗、基 因治疗等。
07
蛋白质的研究方法与应用
蛋白质的分离与纯化技术
分离技术:根据蛋白质的理化性质进行分离,如盐析、等电点沉淀、有机溶剂沉淀等。
学院
生物化学第二章蛋白质的结构与功 能
单击添加副标题
汇报人:
目录
01
单击添加目录项标题
02
03蛋白质的结构来自0405蛋白质的合成与降解
06
07
蛋白质的研究方法与应用
蛋白质的组成与分类 蛋白质的功能
蛋白质的结构与功能的关系
01
添加章节标题
02
蛋白质的组成与分类
氨基酸的种类与结构
氨基酸的种类:20种天然氨基酸
细胞生物学方法:通过观察细胞内蛋白质的表达、定位、相互作用等,研究蛋白质在细胞生物学过程中的功 能
蛋白质在生物医药领域的应用
蛋白质的结构与功能:介绍蛋白质的基本结构、功能及其在生物医药领域的应用
蛋白质的功能调节
蛋白质的磷酸化修饰
蛋白质的乙酰化修饰
蛋白质的糖基化修饰
蛋白质的泛素化修饰
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蛋白质是生物体重要组成成分
分布广:所有器官、组织都含有蛋白质; 细胞的各个部分都含有蛋白质。
含量高:蛋白质是细胞内最丰富的有机分 子,占人体干重的45%,某些组织含量更高, 例如脾、肺及横纹肌等高达80%。
种类多
蛋白质占干重
人体
45%
细菌
50%~80%
真菌
14%~52%
酵母菌 14%~50%
白地菌 50%
关于生物化学第二 章蛋白质的结构与
功能
学习目标
食物中的蛋白质能否被人体直接吸收呢?
蛋白质必需经过消化成为各种氨基酸,才能 被人体吸收和利用.氨基酸是蛋白质的基本 组成单位,组成人体的有20种。
ϓ 什么是蛋白质?
蛋白质(protein)是由许多氨基酸 (amino acids)通过肽键相连形成的高 分子含氮化合物。
脂肪族氨基酸
O H 2 N CH C OH
CH CH 3 CH 2 CH 3
氨基酸的结构
丝氨酸 Serine
含羟基氨基酸
O H 2N CH C OH
CH 2 OH
氨基酸的结构
丝氨酸 Serine 苏氨酸 Threonine
含羟基氨基酸
OO H 2HN2N CCHH CC OOHH
CCHH 2OH
脂肪族氨基酸
O H 2N CH C OH
CH CH 3 CH 3
氨基酸的结构
甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸
Glycine Alanine Valine Leucine
脂肪族氨基酸
O H2N CH C O H
C H2 CH CH3 C H3
氨基酸的结构
甘氨酸 Glycine 丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine
“三鹿奶粉事件”暴露了不法分子在奶粉中添加了三聚氰胺。三聚氰胺俗 称蛋白精,其分子式为C3N6H6,含氮量为66%左右,实际上三聚氰 胺是一种化工原料,因为它是一种结晶粉末,没有什么味道和气味, 掺杂后不易被发现,所以不法分子往奶粉里加入三聚氰胺,主要是想 提高蛋白质的含量。现在检测蛋白质的方法都是通过检测里面的氮来 推算蛋白质,一些不法分子为了牟取暴利,可能在奶里面加一些水等, 蛋白质含量就不够了,为了增加蛋白质含量就添加三聚氰胺,三聚氰
胺里含氮,这就是他们添加三聚三氰聚胺的氰目胺的。粉末
毒奶粉的危害 ۵
1,蛋白质摄入不足,导致营 养不良——虚胖(大头娃娃)
2,长期摄入三聚氰胺会造成生殖、 泌尿系统的损害,膀胱、肾部结石, 并可进一步诱发膀胱癌。
二,蛋白质的基本单位——氨基酸
酸水解: 碱水解: 酶水解:
蛋白质 蛋白质 蛋白质
氨基酸 氨基酸 氨基酸
人体中(中年人)

55%
蛋白质 19%
脂肪生命活动的物 质基础,没有蛋白质就没有 生命。
• 蛋白质是含量最丰富的 生物大分子,具有多种生物 学功能。
ϓ 蛋白质的生理功能
①参与生物细胞或组织器官的构成,起支持或保护作用 ②催化作用:酶 ③调节作用: 激素、钙调蛋白、生物活性肽 ④收缩作用,具有收缩和运动功能 :骨骼肌、肌动蛋白 ⑤载体作用,运输和储存功能:血红蛋白、清蛋白、脂蛋
OH
CH 3
氨基酸的结构
甲硫氨酸 Methionine
含硫氨基酸
O H 2 N CH C OH
CH 2 CH 2 S CH 3
基,并且连接在同一个碳原子上,故称α-氨基酸
(脯氨酸除外:亚氨基——NH2+)。 ②除甘氨酸的R为H外,其他氨基酸的Cα是不对称 碳原子,因此具有L型与D型两种不同的构型,组成 人体的都是L型。 ③不同氨基酸的R侧链各异,它 们的分子量、解离程度和化学反 应性质也不相同。
• 脯氨酸 (亚氨基酸)
CH2 CH2
白 ⑥保护和免疫作用:凝血酶原、免疫球蛋白 ⑦缓冲作用:血浆蛋白质(构成缓冲对,缓冲血液Ph值
的作用) ⑧其他:生长发育、繁殖、遗传、学习记忆、组织修复、
物质代谢
第一节 蛋白质的分子组成
一,蛋白质的元素组成及其特点
1,蛋白质的元素组成:
碳 C 50—55% 氮 N 15—17%
氢 H 6—8%
硫 S 0—4%
解析:
蛋白质的含量(g%)= 2÷100x6.25x100 = 2x6.25 = 12.5%
头大, 嘴小, 浮肿, 低烧, 智力低 下。
我们非常缺蛋白质
2004年 安徽阜阳
空壳奶粉,脂肪、蛋白 质和碳水化合物等基本营 养物质不及国家标准的三 分之一,导致婴儿严重营 养不良,四肢短小,身体 瘦弱,脑袋偏大,被称为 “大头娃娃”,越长越轻, 甚至出现心、肝、肾等器 官功能衰竭而死亡。
08年毒奶粉 三聚氰胺事件
事故起因是很多食用三鹿集团生产的奶粉的婴儿被发现患有肾结石,患儿 数量多,甚至死亡,引起各国对乳制品安全的担忧,中国国家质检局 对国内乳制品厂家生产的婴幼儿奶粉进行检测,事件迅速恶化,包括 伊利、蒙牛、光明、圣元及雅士利在内的22个厂家产品中都检测出 三聚氰胺,该事件重创中国制造商品信誉,多个国家禁止了中国乳制 品进口。
氧 O 20—23% 磷 P 0—1%
ΰ 还有少量的铁,锌,锰,钼,碘,铜等
一,蛋白质的元素组成及其特点
2,特点: 一切蛋白质都含有N,而且各种蛋白质
的含氮含量相当恒定,平均为16%。
★ 样品蛋白质含量计算公式: 100g样品中蛋白质的含量(%)
=每克样品中的含氮克数x6.25x100
思考题:
已知某品牌奶粉100g,已测出其中含 氮克数为2g,求100g该样品中蛋白质的 含量(%)?
CH2
CHCOONH2+
二,氨基酸的分类及其结构
1、按R基团化学结构分类
甘氨酸 Glycine
脂肪族氨基酸
O H2N CH C OH
H
氨基酸的结构
甘氨酸 丙氨酸
Glycine Alanine
脂肪族氨基酸
O
H2N CH C OH CH3
氨基酸的结构
甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸
Glycine Alanine Valine
证明:氨基酸是蛋白质的基本组成单位
۶ 组成人体蛋白质的20种氨基酸均 属于L--氨基酸
• 存在自然界中的氨基酸有300余种, 但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种, 且均属 L-氨基酸(甘氨酸除外)。
组成蛋白质的氨基酸 ۶ (一)氨基酸的结构
1、结构通式
侧链基团
羧基 氨基
2、结构特点:
① 每种氨基酸分子中至少都含有一个氨基和一个羧
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