2017年山东大学硕士研究生自命题科目生物化学(生)考试大纲
某大学生物工程学院《生物化学》考试试卷(3932)
某大学生物工程学院《生物化学》课程试卷（含答案）__________学年第___学期考试类型：（闭卷）考试考试时间：90 分钟年级专业_____________学号_____________ 姓名_____________1、判断题（95分，每题5分）1. Lys的缺乏可以通过在食物中添加相应的α酮酸加以纠正。
（）答案：错误解析：Lys为必需氨基酸，人体不能通过自身的酶类进行合成Lys，必须从外源摄入。
2. 某真核生物的某基因含有4200bp，以此基因编的肽链应具有1400个氨基酸残基。
（）答案：错误解析：3. 6磷酸葡萄糖转变为1，6二磷酸果糖，需要磷酸己糖异构酶及磷酸果糖激酶催化。
（）答案：正确解析：4. Ala和Glu是生酮氨基酸。
（）答案：错误解析：5. DNA分子中没有修饰的C发生自发脱氨基引发突变的可能性比修饰后的5甲基胞嘧啶自发脱氨基引发突变的可能性低得多。
（）答案：正确解析：DNA分子中没有修饰的C发生自发脱氨基后转变为U，很容易被细胞内的BER系统识别和修复。
5甲基胞嘧啶自发脱氨基后转变为T，而T是DNA分子中正常的碱基，不容易被识别和修复，经过一轮复制以后，将导致CG碱基对突变为TA碱基对。
6. 载脂蛋白不仅具有结合和转运脂质的作用，同时还具有调节脂蛋白代谢关键酶活性和参与脂蛋白受体的识别的主要作用。
（）答案：正确解析：7. 大肠杆菌参与DNA错配修复的DNA聚合酶是DNA聚合酶Ⅰ。
（）答案：错误解析：参与大肠杆菌DNA错配修复的DNA聚合酶为DNA聚合酶Ⅲ。
8. 若没氧存在时，糖酵解途径中脱氢反应生成的NADH＋H＋交给丙酮酸生成乳酸，若有氧存在时，则NADH＋H＋进入线粒体氧化。
（）答案：正确解析：9. 遗传密码的变偶性（可变性）是指密码子的第1位碱基比其他两个碱基在识别反密码子时具有较小的专一性，这样反密码子的第3位碱基则可有最大的阅读能力。
（）[山东大学2017研]答案：错误解析：遗传密码的变偶性（可变性）是指密码子的第3位碱基比其他两个碱基在识别反密码时具有较小的专一性，这样反密码子的第1位碱基则可有最大的阅读能力。
2020年山东大学硕士研究生自命题科目生物化学(生)考试大纲
839－生物化学（生）一、考试性质生物化学入学考试是为我校生命科学学科招收硕士研究生而进行的水平考试。
通过该门课程的考试以真实反映考生对生物化学基本概念和基本理论的掌握程度以及综合运用所学的知识分析相关问题和解决问题的能力与水平，可以作为我校选拨硕士研究生的重要依据。
二、考试要求生物化学考试旨在考查考生对生物化学基本知识、基本理论的掌握程度，并在考察考生基础理论知识掌握的基础上，注重考查考生运用生物化学基础知识分析问题、解决问题的能力。
三、考试形式与试卷结构1. 考试方式：闭卷，笔试2. 考试时间：180分钟3. 题型主要包括名词解释、判断题、简答题、计算及分析性问答题四、考试内容考试内容将涉及生物化学的如下内容：（1）生物分子的结构、组成、性质和功能；（2）生物分子特别是生物大分子的分离与分析方法；（3）生物体内的能量转化、利用和调节；（4）生物大分子的分解与合成代谢；（5）生物信息分子的复制、转录、表达和调节等基本理论。
并考查学生运用上述知识的综合和分析能力。
各部分的基本内容如下：（一）糖生物化学1. 单糖2. 单糖的结构、性质、构象与构型、变旋3. 寡糖4. 多糖（二）脂类生物化学1. 甘油三酯2. 结构与性质，甘油三脂的皂化值（价）、酸值（价）、碘值（价）、乙酰化值（价）磷脂3. 分类、性质与功能4. 结合酯5. 固醇类化合物（三）蛋白质化学1. 蛋白质的重要功能及元素组成2. 蛋白质的重要功能；3. 蛋白质的元素组成4. 氨基酸5. 氨基酸的结构特点及分类；6. 必需氨基酸；7. 蛋白质的稀有氨基酸8. 非蛋白质氨基酸；9. 氨基酸的性质10. 肽11. 肽键及肽链；12. 肽的命名及结构；13. 天然存在的活性寡肽14. 蛋白质的分子结构15. 蛋白质的一级结构；16. 蛋白质的二级结构17. 超二级结构及结构域18. 蛋白质的三级结构19. 蛋白质的四级结构20. 蛋白质结构与功能的关系21. 蛋白质一级结构与功能的关系22. 蛋白质的空间结构与功能的关系23. 蛋白质的重要性质24. 蛋白质的两性性质和等电点；25. 蛋白质的胶体性质与蛋白质的沉淀26. 蛋白质的变性与复性；27. 蛋白质的颜色反应28. 蛋白质的分类29. 蛋白质的分离提纯及分子量测定30. 蛋白质分离纯化31. 蛋白质分子质量的测定（四）核酸化学1. 核酸的种类与分布2. 核酸的化学组成3. 脱氧核糖核酸4. DNA的碱基组成；5. DNA的一级结构；6. DNA的空间结构；7. DNA的三级结构8. 核糖核酸9. RNA的结构10. 核酸的理化性质11. 一般物理性质；12. 核酸的紫外吸收；13. 核酸的沉降特性；14. 核酸的两性解离及凝胶电泳；15. 核酸的变性与复性（五）酶学1. 酶学概论2. 酶的概念；3. 酶的催化特点；4. 酶的组成；5. 酶的底物专一性6. 酶的命名与分类7. 影响酶促反应速度的因素8. 酶促反应速度的测定；9. 底物浓度对酶促反应速度的影响10. 酶浓度对酶促反应速度的影响；11. 温度对酶反应速度的影响12. pH对酶促反应速度的影响；13. 激活剂对酶促反应速度的影响14. 抑制剂对酶促反应速度的影响15. 酶的作用机理16. 酶的活性中心；17. 酶与底物分子的结合18. 影响酶催化效率的因素19. 别构酶和同工酶及诱导酶（六）维生素与激素1. 维生素的概念与分类；2. 水溶性维生素3. 水溶性维生素与辅酶的关系4. 脂溶性维生素5. 激素6. 激素的概念与分类（七）代谢总论1. 代谢概述2. 代谢中的化学反应机制与代谢类型3. 代谢的研究方法（八）糖类代谢1. 糖的酶促降解2. 糖酵解及调控3. 糖酵解的过程；4. 糖酵解产生的ATP与生物学意义5. 丙酮酸的去路；6. 糖酵解的调控7. 三羧酸循环8. 丙酮酸的氧化脱羧；9. 三羧酸循环的反应过程；10. 三羧酸循环中能量计算；11. 三羧酸循环的生物学意义12. 草酰乙酸的回补反应；13. 三羧酸循环的调控14. 磷酸戊糖途径15. 磷酸戊糖途径的过程；16. 磷酸戊糖途径的生物学意义；17. 磷酸戊糖途径的调控18. 糖的生物合成19. 碳的固定与卡尔文循环20. 葡萄糖的异生作用；21. 糖原与淀粉的合成；（九）生物氧化与氧化磷酸化1. 生物氧化概述2. 电子传递链3. 电子传递链的组成及其功能；4. 电子传递链及其传递体的排列顺序5. 电子传递体复合物的组成；6. 电子传递抑制剂7. 氧化磷酸化作用8. 氧化磷酸化的概念9. 氧化磷酸化的作用机理10. 氧化磷酸化的解偶联剂和抑制剂（十）脂类代谢1. 脂肪的生物降解2. 脂肪的酶促降解3. 甘油的降解及转化4. 脂肪酸的氧化分解5. 脂肪的生物合成6. 甘油的生物合成7. 饱和脂肪酸的从头合成8. 不饱和脂肪酸的合成9. 三酰基甘油的生物合成10. 甘油磷脂的降解与生物合成11. 甘油磷脂的降解；12. 甘油磷脂的生物合成（十一）蛋白质降解和氨基酸代谢1. 蛋白质的酶促降解2. 氨基酸的降解与转化3. 脱氨基作用；4. 脱羧基作用；5. 氨基酸分解产物的去向，尿素循环6. 氨基酸分解与一碳单位代谢7. 氨基酸的生物合成（十二）核酸降解和核苷酸代谢1. 核酸的酶促降解2. 核苷酸的酶促降解3. 核苷酸的降解；4. 嘌呤的降解；5. 嘧啶的降解6. 核苷酸的生物合成7. 核苷酸的补救合成8. 嘌呤核苷酸的从头生物合成；9. 嘧啶核苷酸的从头生物合成；10. 脱氧核糖核苷酸的生物合成；11. 核苷三磷酸的生物合成（十三）核酸的生物合成1. DNA的生物合成2. 半保留复制；3. 逆转录；4. DNA的损伤与修复5. RNA的生物合成6. DNA的转录；7. 转录后加工；8. RNA的复制（十四）蛋白质的生物合成1. 蛋白质合成体系的重要组分2. mRNA与遗传密码；3. tRNA；4. rRNA与核糖体；5. 辅助因子；6. 蛋白质的生物合成过程7. 氨基酸的活化；8. 肽链合成的起始；9. 肽链的延伸；10. 肽链合成的终止与释放11. 多核糖体；12. 真核细胞蛋白质的生物合成13. 肽链合成后的加工、折叠与转运（十五）代谢的调节1. 代谢途径的相互联系2. 糖类代谢与脂类代谢的相互联系3. 糖类代谢与蛋白质代谢的相互联系4. 脂类代谢与蛋白质代谢的相互联系5. 核酸代谢与糖类、脂类和蛋白质代谢的相互联系6. 代谢的调节；7. 酶水平的调节；8. 细胞区域化的调节；9. 能荷对代谢的调节10. 基因表达的调控（十六）综合性内容1. 经典性生物化学实验及其意义；2. 生活中的生物化学；3. 现代生物化学前沿问题的见解与分析；4. 生物化学实验现象的分析本文档来源于布丁考研网（，全国最真实、最全面的考研真题及资料库。
2016-2017年山东大学硕士研究生考试642生物化学(医)考研大纲-新祥旭考研辅导
642-生物化学（医）一、考试目的生物化学是生物化学与分子生物学专业及其它相关专业硕士研究生的入学考试科目之一。
生物化学研究生入学考试是为所招收与生物化学有关专业硕士研究生而实施的具有选拔功能的水平考试。
二、考试要求生物化学与分子生物学是生命科学的基础理论课，要求学生比较系统地理解和掌握生物化学的基本概念和基本理论；掌握各类生化物质的结构、性质、功能及其合成代谢和分解代谢的基本途径和调控方法；理解基因表达、调控和基因工程的基本理论；能综合运用所学的知识分析问题和解决问题。
要求考生能站在学科的前沿，把握学科的进展，灵活运用所学的生物化学知识从分子水平认识和解释生命过程中所发生的现象。
三、考试内容（一）蛋白质的结构与功能1.掌握蛋白质的基本组成单位，20种L-α-氨基酸，熟悉氨基酸的通式与结构特点。
掌握氨基酸的两性解离和紫外吸收性质。
掌握肽键及多肽链的连接方式，了解生物活性肽。
2.掌握蛋白质的分子结构，包括肽单元及一级、二级结构，（α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲），三级、四级结构概念和维持键。
掌握模序、结构域、分子伴侣概念。
3.熟悉蛋白质各级结构与功能关系，熟悉血红蛋白的分子结构。
血红蛋白空间结构与运氧功能关系。
掌握协同效应、别构效应的概念。
4.掌握蛋白质两性电离、亲水胶体、变性、紫外吸收等性质及相关概念，熟悉蛋白质分离纯化方法和依据的性质。
了解多肽链氨基酸测序的原理。
5.熟悉蛋白质组学的概念及研究方法。
（二）核酸的结构与功能1.掌握核苷酸分子组成及结构，DNA、RNA组成的异同。
2.掌握核酸（DNA、RNA）的一级结构，连接键。
3.掌握DNA双螺旋结构模式的要点，DNA的超螺旋结构和功能。
4.掌握tRNA、mRNA、rRNA的组成、结构特点和功能。
5.熟悉以下概念：融解温度、增色效应、DNA变性和复性、核酸分子杂交、探针技术。
（三）酶1.掌握酶的概念；酶的专一性及分类；酶的催化机制。
掌握结合酶、辅酶与辅基的概念；熟悉结合酶中辅酶、金属离子的作用。
2017年硕士研究生入学考试初试校自命题科目复习大纲
2017年硕士研究生入学考试初试校自命题科目复习大纲261 日语二外考查要点：1．语汇1.1要求掌握体言、用言的性质和特征。
包括：数词的用法、コソアド体系和指示词、常用的形式体言。
动词的活用形、自动词和他动词、授受关系的动词、形容词、形容动词的活用形。
1.2要求掌握连体词、副词、接续词、感叹词的性质和特征。
包括：状态副词、程度副词、叙述副词。
表示感叹、呼唤、应答的感叹词。
2．文法2.1要求掌握使役、被动、可能、敬语、否定、希望、推量、比况、样态助动词的性质和特征及其用法。
2.2要求掌握格助词、接续助词、副助词、终助词的性质和特征及其用法。
3．读解3.1要求了解以意义和性能进行表现的方式。
包括：理由、逆接、条件、结果、追加、范围、目的、时间、说明、文末、敬语的表现方式。
推荐书目：《标准日本语》（初级上、下册；中级上册）, 人民教育出版社, 人民教育出版社、光村图书出版株式会社, 1988年第一版262 德语二外考查要点：1. 词汇和语法1.1 掌握德语基本词汇与短语2000个左右。
1.2 掌握《大学德语》修订版第一、二册中所涉及的名词变格、动词变位、动词时态、语态等基本语法知识并能在阅读和写作中综合运用这些知识。
2 阅读2.1 具备阅读不同体裁（故事、随笔、报道等）和不同题材（经济、历史、文化、新闻、科技等）一般德语资料的能力。
2.2阅读速度为50个词左右/每分钟；阅读文章生词量为3%—10%之间3. 翻译3.1 具备短语和句子的德译汉或汉译德基本能力，或短文的德译汉基本能力。
推荐书目：《大学德语》（第一册、第二册）,姜爱红, 高等教育出版社, 2008年8月第三版263 法语二外考查要点：1. 词汇和语法1.1 掌握法语基本词汇与短语2000个左右。
1.2 掌握法语中动词变位、动词时态、语态等语法知识并能综合运用这些知识。
2 阅读2.1 具备阅读不同体裁（故事、随笔、报道等）和不同题材（经济、历史、文化、新闻、科技等）一般法语资料的能力。
山东大学《生物化学》(生)历年考研真题专业课考试试题
3 有一个六肽，组成是2RASVY，N端检测到N末端是A，用胰蛋 白酶处理后得到A（VR）（RSY），羧肽酶A处理后没有得到任何氨基 酸。糜蛋白酶处理后得到（ARVY）（RS），括号里的都不确定顺序。 请说出六肽的顺序组成。
30 操纵子、阻遏蛋白 三、简答题 1 考肽键的，（1）根据键长推测键能；（2）能自有旋转的键。 2 二硫键的作用。 3 血红蛋白和肌红蛋白。 4 EMP中丙酮酸的去向及条件。 5 PRPP的作用。 6 脂肪酸的氧化作用。 7 TPP的代表含义及作用。 8 TCA意义。 9 DNA聚合酶的作用。 10 mRNA、tRNA、rRNA怎么区分，以及真核mRNA与原核 mRNA的区别。
4 砷酸能否抑制葡萄糖氧化降解代谢。
5 比较丙酮酸脱氢酶系和α-酮戊二酸脱氢酶系反应异同。
6 氨基酸降解的主要步骤，利用氨基酸降解产能存在什么问题？
6 油脂皂化值与Mr成反比 7 血红蛋白与肌红蛋白都运输氧 8 麦芽糖由两个葡萄糖组成，组成方式 9 组成蛋白质的氨基酸都是左旋的，甘氨酸除外 10 只有酶活性部位的氨基酸是带电荷的 11 由一摩尔的异柠檬酸到琥珀酸生成7摩尔的ATP 12 糖异生的物质有丙酮酸，乳酸和TCA中的任何物质 13 HMP能提供ATP和还原力量 14 ACP是脂肪酸合成的活性供体 15 脂肪酸合成需要肉碱 16 熵值到最小时，达到平衡 17 色氨酸是必需氨基酸
目 录
2002年山东大学生物化学考研真题 2005年山东大学生物化学考研真题 2006年山东大学生物化学考研真题 2007年山东大学生物化学考研真题 2008年山东大学生物化学考研真题（回忆版，不完整） 2009年山东大学生物化学考研真题（回忆版，不完整） 2010年山东大学生物化学考研真题（回忆版，不完整） 2011年山东大学生物化学考研真题（回忆版，不完整） 2012年山东大学生物化学考研真题（回忆版） 2013年山东大学生物化学考研真题（回忆版） 2014年山东大学839生物化学考研真题 2015年山东大学839生物化学（生）考研真题 2016年山东大学839生物化学（生）考研真题 2017年山东大学839生物化学（生）考研真题 2018年山东大学629生物化学（生）考研真题
2017年 山东大学 山大 生理学 考试大纲
856-生理学一、绪论基本概念：稳态（homeostasis）、反射（reflex）、神经调节(nervous regulation)体液调节(humoral regulation)、内环境（internal environment）、自身调节(autoregulation)、反馈(feedback)、负反馈(negative feedback)、正反馈(positive feedback)1．生理学的任务和研究方法掌握：人体生理学研究的对象与任务。
熟悉：生理学的研究内容及研究方法。
了解：人体生理学的任务，生理学研究的三个水平。
2. 机体的内环境和稳态掌握：机体的内环境与稳态。
3. 机体生理功能的调节掌握：负反馈和正反馈的概念及其意义。
熟悉：人体生理功能的调节方式：神经调节、体液调节。
了解：自身调节；前馈；非自动控制系统。
二、细胞基本概念：单纯扩散（simple diffusion）、液态镶嵌模型(fluid mosaic model)、主动转运(active transport)、继发性主动转运(secondary active transport)、阈强度(threshold intensity)、阈刺激(threshold stimulus)、绝对不应期(absolute refractory period)、静息电位(resting potential)、极化(polarization)、去极化(depolarization)、复极化(repolarization)、超射(overshoot)、超极化(hyperpolarization)、动作电位(action potential)、锋电位(spike potential)、后电位(after potential)、阈电位(threshold stimulus)、局部电流(local current)、局部反应(local response)、电压-门控通道(voltage gated ion channel)、化学-门控通道(chemical gated ion channel)、第二信使(second messenger)、终板电位(endplate potentoal)、前负荷(preload)、后负荷(afterload)、等长收缩(isometric contraction)、等张收缩(isotonic contraction)、不完全强直收缩(incomplete tetanus)、完全强直收缩(complete tetanus)1．细胞膜的结构和物质转运功能掌握：单纯扩散、易化扩散、主动转运。
山东大学招收硕士学位研究生入学考试《生物化学》试题B卷
山东大学招收硕士学位研究生入学考试《生物化学》试题B卷一、名词解释：（每题2 分，共计32 分）回补反应波尔效应受控比糖异生作用丙酮酸羧化支路嘌呤核苷酸循环固定化酶盐溶作用多酶体系皂化值C 值悖理半不连续DNA 复制魔斑减色效应复制子二、判断题（每题1 分，共计30 分）（）1.同一种单糖的α-D-型和β-D-型是一对异头物。
（）2.存在于动物皮下的胆固醇在日光或紫外光线作用下可生成VD3。
（）3.促进蛋白质产生折叠的主要作用力是疏水作用力。
（）4.利用还原剂和氧化剂均可拆开二硫键。
（）5.加入足够的底物，即使存在非竞争性抑制剂，酶促反应也能达到正常的Vmax。
（）6.变构酶的变构中心可与底物结合发挥其催化作用。
（）7.Km 值是酶的一个特征性常数，对于一种酶是一个固定值。
（）8.维生素K 是与血液凝固有关的一种脂溶性维生素。
（）9.胰岛素的作用之一是可以促进细胞的糖异生作用。
（）10.凝胶过滤中，分子小的分子首先被洗脱。
（）11.每种生物的DNA 都有其特定的碱基组成，但各来源的双链DNA 碱基组成的摩尔比的规律即（A+G）/（T+C）=1是相同的。
（）12.若DNA 双螺旋中两条链是反平行关系的，则一条链上的AG 顺序应相当于另一条链上的CT 核苷酸频率相等。
（）13.DNA 的热变性是指当T 增到一定值时DNA 的双螺旋结构解开，氢键断裂，此过程是爆发式的。
（）14.ATP 是GMP 合成的反应物，GTP 是AMP 合成的反应物，因此这两种三磷酸盐中任何一种缺乏时，都会减少另一种的合成。
（）15.在实际工作中，常用二苯胺来测定RNA 含量，用苔黑粉测定DNA 含量。
（）16.由次黄嘌呤核苷酸合成腺苷酸的过程中，Asp 提供氨基后，C 骨架转变成延胡索酸。
（）17.转录虽无校正系统，但转录过程具有较高的忠实性。
（）18.Q 因子的功能增加RNA 合成效率。
( )19.原核生物蛋白质生物合成中肽链延长所需的能量的直接来源是ATP.( )20.1961 年,Monod 和Jacob 提出来原核生物基因调控的操纵子模型。
山东大学2000-2008年硕士研究生入学考试试题（生物化学）
山东大学2000-2008年硕士研究生入学考试试题（生物化学）山东大学2000-2008年硕士研究生入学考试试题（生物化学）山东大学2000年招收硕士学位研究生入学考试试题科目：生物化学一、判断题（每题1分，共计20分）（）1.利用Feling试剂可以鉴别酮糖和醛糖。
（）2.polyGlu在pH<3的溶液中可形成α-螺旋结构，在pH=7的溶液中呈松散状态。
（）3.Sn-1磷酸甘油和Sn-3磷酸甘油是一对旋光异构体。
（）4.蛋白质的溶解度随盐浓度的由低到高的变化而由大到小。
（）5.镰刀型贫血病是由于患者染色体中缺失了β-亚基的基因而引起的。
（）6.黄素脱氢酶与黄素氧化酶两者均需FAD（或FMN）作为辅基，但两者对电子受体的要求是不同的。
（）7.不是所有的蛋白质都是酶，但只有蛋白质才可以充当酶的作用。
（）8.从热力学角度来考虑，生命体的形成和维持四一个熵降的过程。
熵降过程是通过增加环境的熵来实现的。
（）9.酶的Km值是指达到Vmax所需的底物的浓度的一半。
（）10.tRNA分子在3’-末端均有5’-C-C-A-3’的序列。
（）11.编码20中氨基酸的遗传密码共有43=64（组）（）12.丙酮酸羧化酶的活性在很大程度上依赖于乙酰-CoA的浓度。
（）13.糖原的合成与分解均始于分子的还原性末端。
（）14.启动基因位于操纵子的控制区，是专供RNA聚合酶辨识和附着的转录起动部位。
（）15.当细胞缺少ADP时，2，4-二硝基苯酚能特异刺激完整线粒体摄氧速度。
（）16.DNA拓扑异构酶具有内切酶和连接酶的双重活力。
（）17.氮杂丝氨酸的化学结构与Gln相似，它干扰Gln在核苷酸合成中提供氨基的作用。
（）18．真核细胞中mRNA可采用Oligo （dT）纤维素进行纯化分析。
（）19.突变调节基因缺失，引起的后果是此操纵子将不被转录。
（）20. 乙酰-CoA羧化酶是脂肪酸合成中的限速酶，是一种以TPP为辅基的变构酶。
山东大学生物化学(生)2015-2019考研真题名词解释部分
生化2018年1、蛋白质的一级结构：在每种蛋白质中，多肽链中氨基酸的排列顺序,包括二硫键的位置，我们称为蛋白质的一级结构，也叫初级结构或基本结构。
2、米氏常数：表示一个酶促反应的起始速度与底物浓度关系的速度方程。
3、等电聚焦电泳：一种电泳方法，即利用一种特殊的缓冲液（两性电解质）在凝胶（常用聚丙烯酰胺凝胶）内制造一个pH梯度，电泳时每种蛋白质就将迁移到等于其等电点（pI）的pH处（此时此蛋白质不再带有净的正或负电荷），形成一个很窄的区带。
4、同源蛋白质：来自不同种类生物、而序列和功能类似的蛋白质。
5、结构域：多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体，这些三维实体称为结构域。
6、必需脂肪酸：动物体内不能合成,必须有植物摄取的脂肪酸,主要指不饱和脂肪酸。
7、PRPP: 全称为5-磷酸核糖-1-焦磷酸，分子式C5H13O14P3，分子量390.07。
8、Q循环：是指在线粒体内膜中电子传递链上两个QH2分别传递一个电子到细胞色素c中，即共使2个细胞色素c得到电子，从而被还原。
这种通过辅酶Q的电子传递方式称为Q循环。
9、磷氧比：在氧化磷酸化中,每消耗1摩尔氧气所需要的含磷物的摩尔数。
10、卡尔文循环：也称为还原戊糖磷酸循环和C3途径。
它是在光合作用期间将CO2还原转化为糖的反应循环，是植物用于固定CO2生成磷酸戊糖的途径。
11、严谨反应：细菌在缺乏氨基酸的环境中，RNA聚合酶活性降低，RNA（rRNA,tRNA）合成减少或停止。
12、冈崎片段：日本学者冈崎及其同事发现，DNA复制时，在复制叉上一条新链是连续合成的，另一条链是以片段的方式合成的，人们称这种片段是冈崎片段。
13、复制叉：Y字型结构，在复制叉处作为模板的双链DNA解旋，同是合成新的DNA链。
14、滚环复制：复制环状DNA的一种模式，在该模式中，DNA聚合酶结合在一个缺口链的3ˊ端，绕环合成与模板链互补的DNA，每一轮都是新合成的DNA取代前一轮合成的DNA。
2017年山大山东大学考研真题、研究生招生简章、招生目录及考试大纲汇总
2017年山大山东大学考研真题、研究生招生简章、招生目录及考试大纲汇总山东大学考研真题、考研答案及考研资料，由布丁考研网山大在读学长收集整理，真题都是来自官方原版，权威可靠，内部资料都是我们当年考山大时用的，考上后针对新的大纲重新进行了整理，参考价值极高。
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山东大学2017年招收攻读硕士学位研究生简章一、培养目标培养热爱祖国，拥护中国共产党的领导，拥护社会主义制度，遵纪守法，品德良好，具有服务国家服务人民的社会责任感，掌握本学科坚实的基础理论和系统的专业知识，具有创新精神、创新能力和从事科学研究、教学、管理等工作能力的高层次学术型专门人才以及具有较强解决实际问题的能力、能够承担专业技术或管理工作、具有良好职业素养的高层次应用型专门人才。
二、招生专业（一）考生可登录“中国研究生招生信息网”或“山东大学研究生招生信息网”查看山东大学2016年硕士研究生招生专业目录。
（二）招生专业目录中专业代码第三位为“5”的专业为专业学位专业（领域），第五位为“Z”的专业为我校自主设置的二级学科专业，第五位为“J”的专业为交叉学科专业。
三、招生计划（一）除各类专项计划外, 我校2016年预计招收硕士研究生4400人，其中推荐免试研究生的接收比例约占总招生人数的40%，最终招生总人数以正式下达的招生计划文件为准、拟招收推免生人数以最后推免生系统确认的录取人数为准。
（二）我校招生专业目录中公布的招生人数均为一志愿招生人数（含推免生人数），招生人数仅供参考，具体录取人数将根据国家下达给我校的招生计划及报考情况作适当调整。
（三）我校各招生单位均留有部分招生计划用于接收优秀二志愿调剂考生，二志愿招生计划约600人。
338生物化学考试大纲
338生物化学考试大纲一、考试的基本要求生物化学研究生入学考试是为所招收与生物化学有关专业硕士研究生而实施的具有选拔功能的水平考试.要求学生比较系统地理解和掌握生物化学的基本概念和基本理论;掌握各类生化物质的结构、性质、功能及其合成代谢和分解代谢的基本途径和调控方法；理解基因表达、调控和基因工程的基本理论；能综合运用所学的知识分析问题和解决问题.二、考试方式和考试时间闭卷考试,总分150，考试时间为3小时。
三、参考书目（仅供参考）《生物化学原理》第二版，杨荣武主编，高等教育出版社《生物化学原理》第二版，张楚富主编,高等教育出版社《生物化学实验多媒体教程》第二版，谢宁昌主编，华东理工大学出版社四、试题类型主要包括填空题、选择题、名词解释、计算与简答题、论述题等类型,并根据每年的考试要求做相应的调整。
五、考试内容及要求第一部分生物分子掌握包括糖类、脂类、蛋白质、酶、核酸、维生素与辅酶以及激素等的分子组成、结构、主要理化性质，能在分子水平上阐述其结构与功能的关系。
糖类化学：掌握糖的概念、分类和物理性质及其用途,重要单糖的构型、分子互变和化学性质，寡糖的单体单位、糖苷键类型、主要功能及性质。
熟悉杂多糖、结合糖的基本概、结构特点及生理功能。
脂类化学:掌握脂类的定义、分类、特点及功能，重要脂肪酸、油脂、磷脂的结构(通式)以及脂肪酸的特性、油脂的理化性质。
熟悉脂的前体及衍生物的结构特点，固醇类脂的基本结构及生物学功能。
掌握生物膜结构特点，熟悉生物膜与物质运输的关系。
蛋白质化学：掌握蛋白质的组成、分类及生物学功能，22种氨基酸的结构特点，氨基酸的重要物理、化学性质，等电点的计算，小肽结构特点及重要理化性质，蛋白质性质及各级结构特点。
掌握氨基酸、蛋白质的分离纯化方法及相应原理.熟悉蛋白质一级测定的一般步骤、相应方法，蛋白质结构与功能的关系。
酶与辅酶：掌握酶的基本概念（分类、命名）,酶活性的调节及酶活力测定、计算方法，酶分离纯化一般步骤、相应方法及判断标准,特殊的酶种类及功能。
山东大学生物化学(生)2010-2013真题
山东大学2010研究生入学考试生物化学真题一、名词解释前手性逆转录酶克立氏循环乙醛酸循环糖异生酶的活性部位切除修复魔斑二、简答1.羊毛用热水洗收缩和丝绸热水洗不收缩的原因2.ATP高能磷酸键的结构基础3.Hb突变后的影响4.Hb分开后不具协同性的原因5.磷脂合成后的共性6.生物大分子代谢的三个阶段7.GTP\ATP\UTP参与生物合成概述8.考查逆转录酶9.计算Keq10.分子生物学的中心法则三、问答1.九肽等电点的计算2.嘌呤和芳香族氨基酸合成的共性3.α螺旋参数的计算4.经典实验5.在大肠杆菌中,所有新合成的DNA看起来都是一段一段的，这种观察结果可能被阐述为DNA的复制前导链和随后链都是不连续复制的，然而在尿嘧啶N-糖基化酶缺陷的大肠杆陆中只有约一半的新和成的DNA是一段一段的，为什么？6.有一种多肽，其侧链上羧基30个（Pk=4.3）、ε-氨基15个（Pk=10），咪睉基有10个（Pk=7），α-羧基Pk=3.5，N-末端氨基Pk=9.5，计算此多肽的PI山东大学2011研究生入学考试生物化学真题名词解释别构酶差向异构酶丝氨酸蛋白酶反竞争性抑制合成酶、合酶凝胶过滤层析乙醛酸循环 Q循环 EMP ω氧化半不连续复制冈崎片段阻遏蛋白外显子中心法则判断透明质酸2.糖苷的结构组成3.胶原蛋白的结构4.血红蛋白的协同效应5.蛋白质的Mr与消光系数的关系-------------------30不记得了简答羊毛用热水洗缩水，丝绸不缩水的原因α螺旋参数计算HMP的意义内含子有无功能，其意义是什么葡萄糖生成的条件别嘌呤醇治疗痛风的原理氨基酸脱氨基的几种方式TCA调节酶丙酮酸脱氢酶复合体如何起总用脂肪酸氧化和载体细胞内核酸的类型、结构、功能DNA复制方向、原料、引物作用、类型DNA双螺旋的依据，为什么适合做遗传物质论述与计算经典填表组蛋白与ＤＮＡ结合紧密的原因，蛋白质的四级结构ＥＭＰ的１＼３＼１０步反应的共性，氧化反应？等电点的计算题嘌呤降解与芳香族氨基酸降解的共性PCR实验的原理，各物质的作用，有无引物的区别，退火温度高或低的后果用3H标记DNA 以显示其合成过程，变化。
山东大学(生物化学)试题
山东大学（生物化学）试题（1）一、名词解释（20）1、磷酸己糖支路2、糖异生作用3、底物水平磷酸化4、氧化电子传递链5、DNA半不连续复制6、尿素循环7、冈崎片断8、错配修复9、SD序列10、魔斑二、填空（20）1. 脂肪酸生成的直接原料是________。
2. 生物体内能量的通用载体是_________，哺乳动物中能量的贮存物资是_________。
3. 一碳单位的载体主要是______，在脂肪酸生物合成中, 酰基的载体为______。
4. 呼吸链电子传递速度受______浓度控制的现象称为______。
5. 糖酵解的末端产物是_________，HMP途径的氧化阶段的终产物是_________。
6. 生物体ATP的生成方式有________和________两种水平。
7. 生物合成过程需要的还原能(力)通常是指________，在生物氧化中产生的还原型载体主要是________。
8. 脂肪酸beta-氧化中活性脂肪酸的形式是________；在蛋白质生物合成中，活化氨基酸的形式是________。
9. 光合作用主要包括________和________两个反应过程。
10. 设一密码子为5’abc3’，其相应反密码子为5’xyz3’，两者识别时的配对方式是________。
11. Beta-氧化生成的beta-羟脂酰CoA的立体异构是________型，而脂肪酸合成过程中生成的b-羟脂酰ACP的立体异构是________型。
12. 提出三羧酸循环的生化学家是________ ，它还提出了________循环。
13．呼吸链电子传递速度受______浓度控制的现象称为______。
14. 酮体是指________，________ 和 ________ 。
15．嘧啶核苷酸的合成是从________开始，首先合成出具有嘧啶环结构的化合物是________ 。
16．三羧酸循环中调控酶有________ ，________ ，________ 。
山东大学生化
3. 葡萄糖酵解过程的第一步是葡萄糖磷酸化形成6—磷酸葡萄糖，催化这一步反应有两种酶，已糖激酶和葡萄糖激酶。
己糖激酶对葡萄糖的Km值远低于平时细胞内葡萄糖浓度，而葡萄糖激酶的Km值比较接近平时细胞内葡萄糖浓度。
此外，己糖激酶受6—磷酸葡萄糖强烈抑制，而葡萄糖激酶不受6—磷酸葡萄糖的抑制。
上述描述，请你说明两种酶在调节上的特点是什么？答：同一种底物的同一种反应，有两种酶存在，但两种酶的活性调节能力不同：已糖激酶对6-碳糖不加选择，肌肉中的已糖激酶为别构酶，特别受其产物6-磷酸葡萄糖的强烈负反馈抵制；葡萄糖激酶则对D-葡萄糖有专一性，为诱导酶，活性不被6-磷酸葡萄糖抑制，在进食后血糖升高时，可以促使葡萄糖转变成糖原储存起来。
4. 真核生物mRNA的3' 末端有一段poly(A)，5' 末端有一个"帽子"，"帽子"的结构特点是什么？答：真核生物mRNA的5'端有一个帽子结构。
这一结构的最大特点是7-甲基鸟嘌呤核苷和mRNA的5'端通过5'-5'三磷酸酯键相连，另外靠近这一帽子结构的第一和第二核苷酸的2' 羟基甲基化；真核mRNA的3'末端有一个多聚A尾，这些结构都是转录后加上去的。
5．试列出tRNA分子上与多肽合成有关的位点。
答：有4个关键的位点（1）反密码子（2）携带氨基酸的3’末端的氨基酸臂（3）和核糖体上的蛋白质相互作用的二氢鸟嘧啶环和TΨC环（4）氨酰t-RNA合成酶的结合位点7．虽然脂肪酸氧化的功能是为ATP的生成提供还原力，但是，肝脏却不能氧化脂肪酸，除非有ATP存在。
为什么？解答：脂肪酸要想进入到β－氧化途径。
它们首先必须被活化转变成脂酰辅酶A。
这个过程需要输入ATP。
9．为什么增加草酰乙酸的浓度，会使脂肪酸合成速度加快？（5分）答：草酰乙酸可与乙酰CoA合成柠檬酸，可以作为载体将乙酰CoA从线粒体转运到胞质中，乙酰CoA是合成脂肪酸的原料。
山大考研生物化学细胞生物学大纲
山大考研生物化学细胞生物学大纲要求考生全面系统地懂得并掌握细胞生物学的基本概念、基本理论与研究方法，能熟练运用细胞生物学知识分析生物学基本问题，熟悉细胞生物学的最新进展。
一、细胞生物学进展历史1．熟悉细胞的发现，细胞学说的创立及其内容要点与意义2．熟悉细胞生物学各进展阶段的特点3．熟悉细胞生物学的形成与当前与今后的进展方向--分子细胞生物学二、细胞的基本结构与化学构成1．细胞的形态结构熟悉细胞形状、大小与种类的多样性懂得细胞是生命活动的基本单位掌握动物细胞的通常结构模式掌握植物细胞与动物细胞、原核细胞与真核细胞的要紧结构差别2．细胞的化学构成及其意义熟悉元素：要紧元素、宏量、微量与痕量元素熟悉水、无机盐与离子掌握有机小分子：小分子糖类、氨基酸、核苷酸、脂质掌握生物大分子：核酸、蛋白质、脂类、多糖3．掌握细胞的共性，细胞形态结构与化学构成与功能的有关性4．熟悉病毒与细胞的关系三、细胞器的结构与功能1．内膜系统的概念及其构成成员2．内质网1）掌握内质网的形态结构特征与类别（粗面内质网与光面内质网）2）懂得掌握粗面内质网的要紧功能掌握按信号假说参与分泌蛋白与溶酶体酶等蛋白合成掌握蛋白质的修饰(包含N-连接糖基化、酰基化等)与正确折叠3）掌握光面内质网的功能：膜脂类与甾类激素合成、解毒与参与糖元合成与分解等3．高尔基体1）掌握高尔基体的形态结构特点、结构分区及各区的标志性酶2）掌握高尔基体的功能蛋白质的修饰与加工：N-连接糖基化、O-连接糖基化与磷酸化与硫酸化4．溶酶体1）掌握溶酶体的形态结构及化学构成特点2）掌握溶酶体的亚类划分与功能溶酶体的基本功能－消化作用溶酶体的其他功能(动物受精过程中与免疫反应中的作用等)3）熟悉溶酶体的发生5．微体1）掌握微体的两种类型及其共同的形态结构与酶特征2）掌握溶酶体与微体的区别3）懂得过氧化物酶体的酶特点与功能－解毒作用，植物光呼吸中的乙醇酸代谢4）熟悉乙醛酸循环体的酶特点与功能－参与种子萌发中的糖异生作用5）熟悉关于微体的发生问题6．线粒体1）掌握线粒体显微形态特征与要紧功能概要2）掌握线粒体超微结构与功能定位及各部分的结构与化学构成特点3）掌握内膜进行能量转化(氧化磷酸化)的分子与超分子结构基础与转化机制7．叶绿体1）掌握叶绿体的显微形态特征与超微结构2）掌握叶绿体的要紧功能－光合作用3）懂得类囊体膜进行光反应(光合磷酸化)的分子与超分子结构基础与反应过程8．线粒体与叶绿体的半自主性1）掌握半自主性的要紧表现2）懂得细胞质合成的线粒体叶绿体蛋白之转运机制3）熟悉线粒体与叶绿体的繁殖方式4）熟悉线粒体与叶绿体的起源：内共生起源学说与非内共生起源学说9．熟悉广义与狭义的细胞骨架概念10．微管1）掌握微管的形态结构与微管的种类及分布2）掌握微管蛋白与微管结合蛋白3）掌握微管的组装、去组装与微管组织中心，微管的“踏车”现象，永久性微管与暂时性微管4）懂得微管的功能5）掌握微管的特异性药物与微管构成的细胞器11．微丝1）掌握微丝的形态结构及构成微丝的分子--肌动蛋白2）掌握微丝的组装与解聚、永久性微丝与暂时性微丝3）掌握微丝结合蛋白4）懂得横纹肌纤维(细胞)中的微丝系统与肌肉收缩机制5）掌握非肌肉细胞中微丝的特点与功能：微绒毛中的支架作用、胞质流淌与细胞移动中的作用、胞质分裂中的收缩环作用、细胞连接中的作用6）掌握微丝的特异性破坏药物与稳固药物12．中间纤维1）掌握中间纤维的通常形态与类型及类型的细胞特异性2）懂得中间纤维蛋白分子的通常结构模式及中间纤维的组装3）熟悉中间纤维结合蛋白4）懂得中间纤维的功能：支架与连接作用；信号传递与基因表达等方面的可能作用。
2017年自命题考试科目范围
2017年自命题考试科目范围一、初试科目及考试范围647 生物化学（参考书：《基础生物化学》高教出版社，郭蔼光）考试范围：糖、脂、蛋白质和核酸的结构、性质和主要功能，维生素和激素 的主要种类及功能；生物体内主要的物质代谢和能量转化(糖代谢、脂代谢、生 物氧化)；遗传信息传递的化学基础，包括DNA复制、RNA合成、蛋白质合成。
845 食品工程原理（参考书：《食品工程原理》轻工业出版社，冯骉）考试范围：流体流动和输送、机械分离、搅拌混合、传热及其单元操作、膜 分离、干燥、冷冻等操作单元的概念、工作原理、计算及应用。
846 食品化学（参考书：《食品化学》中国农业大学出版社，阚健全）考试范围：食品化学概述，水，糖类，脂类，蛋白质，维生素和矿物质，食 品色素和着色剂，风味化学等。
847 食品营养学（参考书：《食品营养学》中国农业出版社，王光慈）考试范围：食品营养学基础知识，各类食品的营养价值，不同人群的食品营 养需求，提高人类营养水平的途径，食品贮藏与加工以及食品新资源开发中的营 养问题，中国居民膳食指南，保健食品，强化食品，营养与疾病，营养与卫生， 食品中的有毒物质，近年来营养学研究的热点问题等。
848 分子生物学（参考书《现代分子生物学》第二版，高教出版社，朱玉贤）考试范围：生物大分子相关基本概念、基本知识概要。
细菌和真核生物的 DNA 复制；DNA 损伤、修复与重组。
原核生物的转录起始、延伸、终止过程，启 动子、 操纵子的概念和类型； 真核生物三种RNA 加工装配及其聚合酶性质与功能， 启动子、增强子等转录的顺式作用元件和反式作用因子。
蛋白质的合成过程；原 核、真核生物的翻译的调控的影响因素；翻译后加工的方式。
原核生物基因的表 达调控原理，掌握乳糖操纵子和色氨酸操纵子的原理，了解其它类型的操纵子和 调控模式。
真核生物 DNA 水平的调控，染色质水平上的基因活化调节，转录水 平的调控，转录后水平的调控， 翻译水平调控，翻译后水平调控 和原核与真核 基因表达调控差异等。
山东大学招收攻读硕士学位研究生入学考试试题383《生物化学》试题
12、遗传密码
二、是非判断(共30题，每题1分)
1、酶原激活与共价键的断裂有关，它也是酶共价调节的一种方式。
2、半乳糖和甘露糖是一非对映异构体，两者是一对差向异构体。
3、糖苷键在多数情况下只涉及一个单糖的异头碳，另一个单糖的异头碳是游离的。
4、生物素是羧化酶辅酶的组成部分，参与体内CO₂的固定和羧化反应。
18、所有的氨基酸的转氨基反应都需要磷酸吡哆醛参加。
19、嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸的生物合成途径是相同的，即都是先合成碱基环再与磷酸核糖生成核苷酸。
20、所有氨基酸的转氨反应都需要辅酶磷酸吡哆醛。
21、反密码子UGA识别的密码子是ACU。
22、真核生物细胞核内的不均一RNA(hnRNA)分子量虽然不均一，但其半衰期
长，比胞质成熟mRNA更为稳定。
23、DNA复制是在起始阶段进行控制的，一旦复制开始，它即进行下去，直到整
个复制子完成复制。
24、假尿嘧啶和尿嘧啶是两种不同的杂环碱。
考试结束后请与答卷一起交回
第3页共4页
25、tRNA的分子结构特征是有密码环。
26、人基因组的碱基对数目约为2.9×10°,是自然界中最大的。
境中有充足糖存在时，该生物体内就很少合成这种酶。
14、从乙酰CoA合成1分子软脂酸，需消耗8分子ATP。
15、酮症可以由饥饿引起，而糖尿病患者通常体内酮体的水平也很高。
16、阿密妥(Amytal)可阻断异柠檬酸氧化过程中ATP的形成，但不阻断琥珀酸氧化过程中ATP的形成。
17、人类和高等动物不能合成Lys,而细菌、真菌及植物能合成。
27、转录不需要引物，而反转录必需有引物。
28、DNA是遗传物质，而RNA不属于遗传物质。
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839－生物化学（生）
一、考试性质
生物化学入学考试是为我校生命科学学科招收硕士研究生而进行的水平考试。
通过该门课程的考试以真实反映考生对生物化学基本概念和基本理论的掌握程度以及综合运用所学的知识分析相关问题和解决问题的能力与水平，可以作为我校选拨硕士研究生的重要依据。
二、考试要求
生物化学考试旨在考查考生对生物化学基本知识、基本理论的掌握程度，并在考察考生基础理论知识掌握的基础上，注重考查考生运用生物化学基础知识分析问题、解决问题的能力。
三、考试形式与试卷结构
1. 考试方式：闭卷，笔试
2. 考试时间：180分钟
3. 题型
主要包括名词解释、判断题、简答题、计算及分析性问答题
四、考试内容
考试内容将涉及生物化学的如下内容：（1）生物分子的结构、组成、性质和功能；（2）生物分子特别是生物大分子的分离与分析方法；（3）生物体内的能量转化、利用和调节；（4）生物大分子的分解与合成代谢；（5）生物信息分子的复制、转录、表达和调节等基本理论。
并考查学生运用上述知识的综合和分析能力。
各部分的基本内容如下：
（一）糖生物化学
1. 单糖
2. 单糖的结构、性质、构象与构型、变旋
3. 寡糖
4. 多糖
（二）脂类生物化学
1. 甘油三酯
2. 结构与性质，甘油三脂的皂化值（价）、酸值（价）、碘值（价）、乙酰化值（价）磷脂
3. 分类、性质与功能
4. 结合酯
5. 固醇类化合物
（三）蛋白质化学
1. 蛋白质的重要功能及元素组成
2. 蛋白质的重要功能；
3. 蛋白质的元素组成
4. 氨基酸
5. 氨基酸的结构特点及分类；
6. 必需氨基酸；
7. 蛋白质的稀有氨基酸
8. 非蛋白质氨基酸；
9. 氨基酸的性质
10. 肽
11. 肽键及肽链；
12. 肽的命名及结构；
13. 天然存在的活性寡肽
14. 蛋白质的分子结构
15. 蛋白质的一级结构；
16. 蛋白质的二级结构
17. 超二级结构及结构域
18. 蛋白质的三级结构
19. 蛋白质的四级结构
20. 蛋白质结构与功能的关系
21. 蛋白质一级结构与功能的关系
22. 蛋白质的空间结构与功能的关系
23. 蛋白质的重要性质
24. 蛋白质的两性性质和等电点；
25. 蛋白质的胶体性质与蛋白质的沉淀
26. 蛋白质的变性与复性；
27. 蛋白质的颜色反应
28. 蛋白质的分类
29. 蛋白质的分离提纯及分子量测定
30. 蛋白质分离纯化
31. 蛋白质分子质量的测定
（四）核酸化学
1. 核酸的种类与分布
2. 核酸的化学组成
3. 脱氧核糖核酸
4. DNA的碱基组成；
5. DNA的一级结构；
6. DNA的空间结构；
7. DNA的三级结构
8. 核糖核酸
9. RNA的结构
10. 核酸的理化性质
11. 一般物理性质；
12. 核酸的紫外吸收；
13. 核酸的沉降特性；
14. 核酸的两性解离及凝胶电泳；
15. 核酸的变性与复性
（五）酶学
1. 酶学概论
2. 酶的概念；
3. 酶的催化特点；
4. 酶的组成；
5. 酶的底物专一性
6. 酶的命名与分类
7. 影响酶促反应速度的因素
8. 酶促反应速度的测定；
9. 底物浓度对酶促反应速度的影响
10. 酶浓度对酶促反应速度的影响；
11. 温度对酶反应速度的影响
12. pH对酶促反应速度的影响；
13. 激活剂对酶促反应速度的影响
14. 抑制剂对酶促反应速度的影响
15. 酶的作用机理
16. 酶的活性中心；
17. 酶与底物分子的结合
18. 影响酶催化效率的因素
19. 别构酶和同工酶及诱导酶
（六）维生素与激素
1. 维生素的概念与分类；
2. 水溶性维生素
3. 水溶性维生素与辅酶的关系
4. 脂溶性维生素
5. 激素
6. 激素的概念与分类
（七）代谢总论
1. 代谢概述
2. 代谢中的化学反应机制与代谢类型
3. 代谢的研究方法
（八）糖类代谢
1. 糖的酶促降解
2. 糖酵解及调控
3. 糖酵解的过程；
4. 糖酵解产生的ATP与生物学意义
5. 丙酮酸的去路；
6. 糖酵解的调控
7. 三羧酸循环
8. 丙酮酸的氧化脱羧；
9. 三羧酸循环的反应过程；
10. 三羧酸循环中能量计算；
11. 三羧酸循环的生物学意义
12. 草酰乙酸的回补反应；
13. 三羧酸循环的调控
14. 磷酸戊糖途径
15. 磷酸戊糖途径的过程；
16. 磷酸戊糖途径的生物学意义；
17. 磷酸戊糖途径的调控
18. 糖的生物合成
19. 碳的固定与卡尔文循环
20. 葡萄糖的异生作用；
21. 糖原与淀粉的合成；
（九）生物氧化与氧化磷酸化
1. 生物氧化概述
2. 电子传递链
3. 电子传递链的组成及其功能；
4. 电子传递链及其传递体的排列顺序
5. 电子传递体复合物的组成；
6. 电子传递抑制剂
7. 氧化磷酸化作用
8. 氧化磷酸化的概念
9. 氧化磷酸化的作用机理
10. 氧化磷酸化的解偶联剂和抑制剂（十）脂类代谢
1. 脂肪的生物降解
2. 脂肪的酶促降解
3. 甘油的降解及转化
4. 脂肪酸的氧化分解
5. 脂肪的生物合成
6. 甘油的生物合成
7. 饱和脂肪酸的从头合成
8. 不饱和脂肪酸的合成
9. 三酰基甘油的生物合成
10. 甘油磷脂的降解与生物合成
11. 甘油磷脂的降解；
12. 甘油磷脂的生物合成
（十一）蛋白质降解和氨基酸代谢
1. 蛋白质的酶促降解
2. 氨基酸的降解与转化
3. 脱氨基作用；
4. 脱羧基作用；
5. 氨基酸分解产物的去向，尿素循环
6. 氨基酸分解与一碳单位代谢
7. 氨基酸的生物合成
（十二）核酸降解和核苷酸代谢
1. 核酸的酶促降解
2. 核苷酸的酶促降解
3. 核苷酸的降解；
4. 嘌呤的降解；
5. 嘧啶的降解
6. 核苷酸的生物合成
7. 核苷酸的补救合成
8. 嘌呤核苷酸的从头生物合成；
9. 嘧啶核苷酸的从头生物合成；
10. 脱氧核糖核苷酸的生物合成；
11. 核苷三磷酸的生物合成
（十三）核酸的生物合成
1. DNA的生物合成
2. 半保留复制；
3. 逆转录；
4. DNA的损伤与修复
5. RNA的生物合成
6. DNA的转录；
7. 转录后加工；
8. RNA的复制
（十四）蛋白质的生物合成
1. 蛋白质合成体系的重要组分
2. mRNA与遗传密码；
3. tRNA；
4. rRNA与核糖体；
5. 辅助因子；
6. 蛋白质的生物合成过程
7. 氨基酸的活化；
8. 肽链合成的起始；
9. 肽链的延伸；
10. 肽链合成的终止与释放
11. 多核糖体；
12. 真核细胞蛋白质的生物合成
13. 肽链合成后的加工、折叠与转运（十五）代谢的调节
1. 代谢途径的相互联系
2. 糖类代谢与脂类代谢的相互联系
3. 糖类代谢与蛋白质代谢的相互联系
4. 脂类代谢与蛋白质代谢的相互联系
5. 核酸代谢与糖类、脂类和蛋白质代谢的相互联系
6. 代谢的调节；
7. 酶水平的调节；
8. 细胞区域化的调节；
9. 能荷对代谢的调节
10. 基因表达的调控
（十六）综合性内容
1. 经典性生物化学实验及其意义；
2. 生活中的生物化学；
3. 现代生物化学前沿问题的见解与分析；
4. 生物化学实验现象的分析
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