第三章 酶与辅酶
第三章 生物化学课件 酶与辅酶
发展史
(1)酶是蛋白质: 1926年,James Summer由刀豆制出脲酶结晶确立 酶是蛋白质的观念，其具有蛋白质的一切性质。 (2)核酶的发现： 1981～1982年，Thomas R.Cech实验发现有催化 活性的天然RNA—Ribozyme。
酶催化进行的反应——酶促反应 底物、产物(P50)
能 量 水 平
E1
ES
E2
E+S
G
途径进行，降低反应所
需活化能，所以能加快 反应速度。
P+ E
反应过程
中间产（络合）物学说
• 第一步是酶与底物形成酶－底物中间复合 物。当底物分子在酶作用下发生化学变化 后，中间复合物再分解成产物和酶。 E + S ==== E-S P + E • 许多实验事实证明了E－S复合物的存在。E －S复合物形成的速率与酶和底物的性质有 关。 • （中间产物很不稳定，存在时间非常短暂）
酶专一性的“诱导契合学说”
三、 酶高效催化的因素
(1)临近效应、定向效应： 在酶促反应中，底物分子结合到酶的活性中心，一方面底 物在酶活性中心的有效浓度大大增加，有利于提高反应速 度； 另一方面，由于活性中心的立体结构和相关基团的诱导和 定向作用，使底物分子中参与反应的基团相互接近，并被 严格定向定位，使酶促反应具有高效率和专一性特点。 (2)“张力”和“形变” ： 底物与酶结合诱导酶的分子构象变化，变化的酶分子又使 底物分子的敏感键产生“张力”甚至“形变” ，从而促 使酶－底物中间产物进入过渡态。
消化道内几种蛋白酶的专一性
氨肽酶
（芳香） （硷性）
羧肽酶 羧肽酶
（丙）
胰凝乳 蛋白酶
胃蛋白酶
弹性蛋白酶 胰蛋白酶
酶与辅酶
（1）旋光异构专一性：返回幻灯片 11 （2）顺反异构专一性：
第二节 酶的组成与结构
一、酶的组成
（一）根据化学组成分
简单蛋白酶：脲酶、蛋白酶、淀粉酶、核糖核
酶
酶蛋白（脱辅酶）
酸酶等。
（apoenzyme）
结合蛋白酶
辅酶
辅因子 （coenzyme)
2．某些RNA有催化活性
1982年美国T. Cech等人 发现四膜虫的rRNA前 体能在完全没有蛋白 质的情况下进行自我 加工，发现RNA有催 化活性
1983年美国S.Altman等研 究限制性内切核酸酶 RNase P（由20%蛋白质 和80%的RNA组成），发 现RNase P中的RNA可催 化E. coli tRNA的前体加 工。
维生素
脂溶性维生素： VA D E K 硫辛酸（氧化型）
水溶性维生素： Vc VB: B1 B2 B3（泛酸）
B5(PP) B12（氰钴胺素） B6 （吡哆醇/醛/胺） B7 (生物素 ） B11（叶酸） 硫辛酸（还原型）
I. 脂溶性维生素
维生素A,D,E,K均溶于脂类溶剂，不溶于水，在食物中 通常与脂肪一起存在，吸收它们，需要脂肪和胆汁酸。
麦角固醇 7-脱氢胆固醇 22-双氢麦角固醇 7-脱氢谷固醇
维生素D2 维生素D3 维生素D4 维生素D5
维生素D的结构
R
HO
在生物体内，D2和D3本身不具有生物活性。它们在肝脏 和中肾1，脏2中5-进二行羟羟基化维后生，素形D3成是1生，物25活-二性羟最基强维的生。素D3。其
（cofacter) 辅基(prosthetic group)
全酶(holoenzyme）= 酶蛋白 + 辅因子
第三章 酶 第四章维生素与辅酶
第三章酶第四章维生素和辅酶本章教学要求：1、了解酶的基本概念、化学本质、酶促反应特点和酶命名与分类原则。
2、牢记与酶组成、结构、功能有关的基本概念。
如酶蛋白、辅因子、酶活性中心、必需基团、同工酶等。
3、掌握影响酶促反应速度的几种因素及动力学特点。
熟记米氏方程和米氏常数的意义。
4、结合酶促反应动力学掌握酶活性测定的基本原则，熟记酶活力单位概念。
5、熟记水溶性维生素和辅酶的化学本质、活性方式、代谢功能。
同时了解缺乏维生素的相应缺乏病。
一、填空题：1. 对于服从米氏方程的酶来说，当[S]为Km，V为35μmol/min时，酶促反应的Vmax是。
2. 能催化蛋白质降解的酶叫做。
3. 下面缩写符号的中文名称分别是：NAD+，FAD ，TPP 。
4. 酶分子上与活性有关的具有特定三维结构的小区域叫做酶的，活性部位基团按功能分为和。
5. 酶作用的特异性分为和。
6. 影响酶促反应速度的因素主要有、、和。
7. 与一般催化剂比较，酶最显著的两个特点是和。
8. 有非竞争性抑制剂存在时，酶促反应的Km ，Vmax 。
9. 如果一个酶对A、B、C、三种底物的米氏常数分别为Kma、Kmb、和Kmc，且Kma＞Kmb＞Kmc，则此酶的最适底物是，与酶亲和力最小的底物是。
10. 根据酶促反应类型，酶可以分为、、、、和六大类。
11. EC 4.1.1.11应为酶类。
12. 酶量的多少常用表示，酶的纯度常用表示。
13. L-精氨酸酶只催化L-精氨酸反应，而对D-精氨酸无作用，此酶具有专一性。
14. 若使酶促反应的速度达到最大反应速度的90%，底物浓度应是此酶Km值的倍？15. 丙二酸是酶的抑制剂。
16. 全酶由和组成。
二、判断题：1. 酶的活力愈高，其纯度亦愈高。
2. 当[S] ＞＞Km时，酶催化反应的速度与底物浓度成正比。
3. FAD和FMN都含有腺苷酸。
4. 当缺乏维生素B1时，丙酮酸脱氢酶复合物和α—酮戊二酸脱氢酶复合物均无活性。
生物化学与分子生物学—酶
第三章酶第一节酶的分子结构和功能酶:是由活细胞产生的/对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质。
（本质是具有催化活性的蛋白质）生物催化剂：是由活性细胞产生的具有催化作用蛋白质和核酸，包括酶、核酶、脱氧核酶等。
辅助因子：包括无机金属离子及小分子有机物及金属有机物（辅酶）金属离子作为辅助因子的作用：①酶活性中心的组成部分②连接酶与底物的桥梁③中和电荷④与酶结合可稳定酶的空间构象。
辅酶1：NAD+酶对底物的亲和力越大，K m值越小。
酶的活性中心是酶分子执行其催化功能的部位辅助因子常参与酶活性中心的组成。
酶的活性中心具有三维结构，往往形成裂缝或凹陷。
这些裂缝或凹陷由酶的特定空间构象所维持，深入到酶分子内部，且由氨基酸残基的疏水基团组成，形成疏水“口袋”。
单纯酶与结合酶的活性中心酶单纯酶（分子结构仅由氨基酸组成）结合酶（conjugated enzyme ）酶蛋白（决定酶促反应的特异性及其催化机制）辅助因子（决定酶促反应的性质和类型）金属离子为主的无机物辅酶coenzyme （小分子有机物）辅基（与酶蛋白以共价键结合的辅酶，不能用透析或超滤的方法去除。
）其他必需基团活性中心内的结合基团（识别与结合底物和辅酶，形成酶-底物过渡态复合物）催化基团（影响底物中的某些化学键的稳定性，催化底物发生化学反应）活性中心外的不参与催化作用。
维持酶活性中心的空间构象和（或）作为调节剂的结合部分所需。
第二节酶的工作原理（一）酶促反应的特点1.极高的效率：降低反应的活化能，但不改变反应的平衡点2.高度的特异性①绝度的专一性：仅作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定的产物。
如脲酶和琥珀酸脱氢酶。
②相对的专一性：作用于一类化合物或一种化学键。
如脂肪酶、磷酸酶、蛋白酶等。
3.酶促反应的可调节性①酶量调节②酶的活性调节③改变底物浓度进行调节（二）酶促反应机制的诱导契合假说酶与底物接近时二者相互诱导、相互形变、相互适应。
03 酶与辅酶汇总
第三章酶学与维生素一、名词解释：1. 辅酶/辅基；2. 酶活力；3. 酶的活性中心；4. K m值（米氏常数）；5. 激活剂/抑制剂；6. 不可逆抑制/可逆抑制；7. 单体酶/寡聚酶/多酶复合体；8. 同工酶；.9. 别构酶；10. 酶原激活11. 诱导契合；二、填空：1.酶是___________产生的，具有催化活性的______________ 。
2.与酶催化的高效率有关的因素有___________ 、________ 、________ 、____________、________等。
3.丙二酸和戊二酸都是琥珀酸脱氢酶的______________ 抑制剂。
4.变构酶以V 对[S]作图时，表现出____________ 型曲线，而非__________ 曲线。
它是___________ 酶。
5.全酶由__________ 和____________ 组成，在催化反应时，二者所起的作用不同，其中_____________决定酶的专一性和高效率，_____________ 起传递电子、原子或化学基团的作用。
6.辅助因子包括___________ 和________ 等。
其中_________ 与酶蛋白结合紧密，________ 与酶蛋白结合疏松，可以用____________ 除去。
7.T．R．Cech 和S.Alman 因各自发现了____________ 而共同获得1989年的诺贝尔奖（化学奖）。
8.根据国际系统分类法，所有的酶按所催化的化学反应的性质可分为六类___________ 、___________ 、__________ 、____________ 、_________ 和_____________。
9.根据酶的专一性程度不同，酶的专一性可以分为________________ 和____________ 。
10.酶的活性中心包括_________ 和____________ 两个功能部位，其中__________ 直接与底物结合，决定酶的专一性，___________ 是发生化学变化的部位，决定催化反应的能力。
第三章酶与酶的促反应
第三章酶与酶的促反应名词解释全酶对于大多数化学本质为蛋白质的酶来说，按照化学组成可分为单纯酶和结合酶两大类。
全酶（又称结合酶）除了蛋白质组分外，还含有对热稳定的小分子物质。
前者称为酶蛋白，后者称为辅因子。
酶蛋白和辅因子单独存在时，均无催化活力。
只有二者结合成完整的分子时，才具有活力。
此完整的酶分子称为全酶。
全酶=酶蛋白+辅因子酶的辅助因子：主要包括金属离子和小分子有机化合物，在酶促反应中主要决定反应的种类和性质，在反应中起到传递电子、原子或某些化学基团的作用。
辅酶和辅基：辅酶是指以非共价键和酶蛋白结合的小分子有机物质，通过透析或超滤等物理方法可以除去。
辅基是指以共价键和酶蛋白结合的小分子有机物质，不能通过透析或超滤的方法除去酶的活性中心是指酶分子能与底物特异性结合并将底物转化为产物，具有特定空间结构的区域。
使酶分子执行其催化功能的部位同工酶催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构，理化性质及免疫学性质不同的一组酶（5种乳酸脱氢酶同工酶）变构调节变构调节（也叫别构调节）是指一些代谢物与某些酶分子活性中心以外的某一部位可逆的结合（非共价结合），引起酶构象变化、从而改变酶的催化活性，此种调节方式叫做变构调节。
共价修饰调节在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基因可与某种化学基因发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程成为共价修饰。
抑制剂凡能是酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称为酶的抑制剂。
Km米氏常数（Km）的含义是酶促反应达最大速度（Vm）一半时的底物(S)的浓度。
竞争性抑制抑制剂的结构与底物结构相似，能与底物竞争结合在酶的活性中心，从而降低或抑制酶活性这种抑制作用称竞争性抑制剂，这种抑制作用称竞争性抑制作用。
底物浓度增大，抑制下降。
Km增大，亲和力下降，Vm不变非竞争性抑制有些抑制剂可与酶活性中心以外的必需基团结合，不影响酶与底物的结合，抑制剂和底物可同时结合在酶分子上，形成酶-底物-抑制剂复合物，不能释放出产物，使酶活性丧失，这种抑制剂称为非竞争性抑制剂，这种抑制作用称为非竞争性作用。
《生物化学》第三章 酶化学与辅酶及答案
D．缺乏辅酶或辅基
E．是已经变性的蛋白质
3．磺胺类药物的类似物是：
A．四氢叶酸B．二氢叶酸C．对氨基苯甲酸D．叶酸E．嘧啶
4．关于酶活性中心的叙述，哪项不正确？
A．酶与底物接触只限于酶分子上与酶活性密切有关的较小区域
B．必需基团可位于活性中心之内，也可位于活性中心之外
C．一般来说，总是多肽链的一级结构上相邻的几个氨基酸的残基相对集中，形成酶的活性中心
（6）合成酶类：催化两分子底物合成为一分子化合物，同时偶联有ATP的磷酸键断裂释能的酶类。
3．金属辅助因子的作用是多方面的，主要是以下几方面：
（1）作为酶活性中心的催化基团参与催化反应、传递电子。
（2）作为连接酶与底物的桥梁，便于酶与底物起作用
（3）稳定酶的构象
（4）中和阴离子，降低反应中的静电斥力。
7．L-精氨酸只能催化L-精氨酸的水解反应，对D-精氨酸则无作用，这是因为该酶具有_________专一性。
8．酶所催化的反应称________，酶所具有的催化能力称_________。
9．参与琥珀酸脱氢生成延胡索酸反应的辅酶是。
10．生物素是的辅酶，其作用是。
三、判断题
1. 按照国际系统分类法，柠檬酸合酶应属裂解酶类。
C．一种辅助因子只能与一种酶蛋白结合成一种全酶
D．酶蛋白决定结合酶蛋白反应的专一性
E．辅助因子直接参加反应
7．如果有一酶促反应其〔8〕=1/2Km，则v值应等于多少Vmax？
A．0.25 B．0.33 C．0.50 D．0.67 E．0.75
8．有机磷杀虫剂对胆碱酯酶的抑制作用属于：
A．可逆性抑制作用
2．4倍9倍
3．不同也不同酶的最适底物
2021年公卫助理医师考点：第三章 酶
第三章酶第1讲酶的结构与功能【考频指数】★★★★【考点精讲】1.酶的分子组成（1）单纯酶：仅含氨基酸，如水解酶、清蛋白。
（2）结合酶：酶蛋白（蛋白质）+辅助因子[小分子有机化合物（辅酶）或金属离子]。
（3）酶蛋白：酶的蛋白质部分称为酶蛋白，决定酶反应特异性。
（4）辅酶：化学性质稳定的小分子有机化合物。
参与酶的催化过程，在反应中传递电子、质子或一些基团。
（5）辅基：辅酶中与酶蛋白共价结合的辅酶称为辅基，与酶蛋白结合紧密，不易分开。
酶的活性中心。
（6）必需基团：与酶活性发挥有关的化学基团。
（7）活性中心：这些必需基团与维持酶分子的空间构象有关。
酶分子中必需基团在空间位置上相对集中所形成的特定空间结构区域，是酶发挥催化作用的关键部位，称为酶的活性中心。
①活性中心可与作用物（底物）特异结合，将作用物转化为产物。
②活性中心上的必需基团包括结合基团和催化基团。
③活性中心外的必需基团维持酶活性中心空间构象。
2.酶促反应的特点（1）极高的催化效率：酶的高效催化是通过降低反应所需的活化能实现的。
（2）高度的特异性：一种酶只能作用于一种或一类化合物，催化进行一种类型的化学反应，得到一定的产物，这种现象称为酶的特异性。
（3）酶促反应具有可调节性。
【进阶攻略】弄清结合酶的构成以及各部分的作用，酶促反应的特点要牢记，活性中心简单了解，偶尔会考到。
【易错易混辨析】辅基属于辅酶，是与酶蛋白结合的辅酶。
辅酶透析方法可分，辅基不易分开。
【知识点随手练】一、A1型选择题1.酶的催化高效性是因为酶A.启动热力学不能发生的反应B.能降低反应的活化能C.能升高反应的活化能D.可改变反应的平衡点E.对作用物（底物）的选择性2.有关结合酶概念正确的是A.酶蛋白决定反应性质B.辅酶与酶蛋白结合才具有酶活性C.辅酶决定酶的专一性D.酶与辅酶多以共价键结合E.体内大多数脂溶性维生素转变为辅酶3.辅酶与辅基的差别在于A.辅酶与酶共价结合，辅基则不是B.辅酶参与酶反应，辅基则不参与C.辅酶含有维生素成分，辅基则不含D.辅酶为小分子有机物，辅基常为无机物E.经透析方法可使辅酶与酶蛋白分离，辅基则不能【知识点随手练参考答案及解析】一、A1型选择题1.【答案及解析】B。
3酶与辅酶
Kcat= K3, 即酶将底物转换成产物的效率。
36
第二节 酶的化学结构与催化活性
一、酶的化学组成与类别 1．单纯蛋白酶类 2．结合蛋白酶类
二、酶的结构与功能 1．活性中心与必需基团
白酶、胰蛋白酶、核糖核酸酶、 溶菌酶等。
◇ 寡聚酶(oligomeric)： 由相同或不相同的两条以上亚基构成的，不是以
共价键连接，彼此之间很易分开。
◇ 多酶复合体(multienzyme complex)： 是由几种酶彼此嵌合形成的复合体，能催化一
系列反应连续进行。例如脂肪酸合成酶、丙酮酸脱 氢酶系.
三、酶结构与酶活性调节 1．酶的变构效应 2．同工酶 3．酶原的激活 4．酶的化学修饰调节 5．酶分子的聚合和解聚 6．固定化酶(自学）
重金属、高温、紫外线、超声波、剧烈振荡等) 均可影响其活性。
◆ 酶活性的可调节性
◆ 有些酶的催化活性与辅因子有关。除去辅因子 后酶失去活性。
8
◆ 作用底物的专一性/特异性:
酶对其作用的物质(底物、substrate)有 严格的选择性。
酶的专一性实质上是酶分子对底物分子的 识别。
不同的酶所表现的专一性在程度上有很大 的差别，主要取决于酶的活性中心的构象和性 质。
15
◆ 分类与编号:
◇ 6大类: 1、2、3、4、5、6 ◇ 根据底物中被作用的基团或键的特点，每一
大类又可分为若干亚类, 1、2、3、 …… ◇ 每一亚类可分为若干亚亚类， ◇ 酶在亚亚类中的排号
酶的分类编号由4个数字组成, 每个数字 间用“.”分隔, 编号之前都要用EC.
第三章 酶与辅酶分解
金属离子 Mn2 Fe2+/Fe3+
配体 咪唑 卟啉环，咪唑， 含硫配体
Cu+/Cu2+ 咪唑，酰胺 Co2+ 卟啉环 Zn2+ -NH3，咪唑，（-RS）2 Pb2 -SH Ni2 -SH
酶或蛋白 丙酮酸脱氢酶 血红素， 氧化-还原酶， 过氧化氢酶 细胞色素氧化酶 变位酶 碳酸酐酶，醇脱氢酶 d-氨基- g-酮戊二酸脱水酶 尿酶
辅酶是一类具有特殊化学结构和功能 的小分子化合物。参与的酶促反应主 要为氧化 - 还原反应或基团转移反应。
大多数辅酶的前体主要是水溶性B族 维生素。许多维生素的生理功能与辅 酶的作用密切相关。
维生素
维生素是机体维持正常生命活动所必不 可少的一类有机物质。 维生素一般习惯分为脂溶性和水溶性两 大类。其中脂溶性维生素在体内可直接 参与代谢的调节作用，而水溶性维生素 是通过转变成辅酶对代谢起调节作用。
酶蛋白和辅助因子单独存在均无催化活性，只有二者结合为全酶才 有催化活性。
酶蛋白决定酶催化专一性，辅助因子通常是作为电子、原子或某些 化学基团的载体决定反应的性质。
辅酶在酶促反应中的作用特点
辅酶在催化反应过程中，直接参加了反应。 每一种辅酶都具有特殊的功能，可以特定 地 催某一类型的反应。 同一种辅酶可以和多种不同的酶蛋白结合 形成不同的全酶。 一般来说，全酶中的辅酶决定了酶所催化 的类型（反应专一性），而酶蛋白则决定了 所催化的底物类型（底物专一性）。
酶
目录：
酶的基本性质 酶的命名和分类 酶反应动力学 酶的抑制作用 酶的作用机理
酶的基本性质
什么是酶？
酶是生物体内具有催化活性的，有 特殊空间构像的生物大分子，包括 蛋白质和核酸。
生物化学——名词解释题库
【生物化学——名词解说大全】第一章蛋白质1．两性离子（dipolarion ）2．必要氨基酸（essential amino acid）3．等电点 (isoelectric point,pI)4．罕有氨基酸(rare amino acid)5．非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6．构型 (configuration)7．蛋白质的一级构造(protein primary structure)8．构象 (conformation)9．蛋白质的二级构造(protein secondary structure)10．构造域 (domain)11．蛋白质的三级构造(protein tertiary structure)12．氢键 (hydrogen bond)13．蛋白质的四级构造(protein quaternary structure)14．离子键 (ionic bond)15．超二级构造(super-secondary structure) 16．疏水键 (hydrophobic bond)17．范德华力 ( van der Waals force) 18．盐析 (salting out)19．盐溶 (salting in)20．蛋白质的变性(denaturation)21．蛋白质的复性(renaturation)22．蛋白质的积淀作用(precipitation) 23．凝胶电泳（gel electrophoresis）24．层析（ chromatography ）第二章核酸1．单核苷酸 (mononucleotide)2．磷酸二酯键（phosphodiester bonds）3．不对称比率（dissymmetry ratio ）4．碱基互补规律(complementary base pairing)5．反密码子（anticodon）6．顺反子（ cistron ）7．核酸的变性与复性（ denaturation 、renaturation ）8．退火（ annealing）9．添色效应（hyper chromic effect ）10．减色效应（hypo chromic effect ）11．噬菌体（ phage）12．发夹构造（ hairpin structure ）13． DNA 的溶化温度（ melting temperature Tm）14．分子杂交（molecular hybridization ）15．环化核苷酸(cyclic nucleotide)第三章酶与辅酶1．米氏常数（K m值）2．底物专一性（substrate specificity ）3．辅基（ prosthetic group ）4．单体酶（ monomeric enzyme ）5．寡聚酶（ oligomeric enzyme ）6．多酶系统（multienzyme system ）7．激活剂（ activator ）8．克制剂（ inhibitor inhibiton）9．变构酶（ allosteric enzyme ）10．同工酶（ isozyme）11．引诱酶（ induced enzyme）12．酶原（ zymogen）13．酶的比活力（ enzymatic compare energy ）14．活性中心（ active center）第四章生物氧化与氧化磷酸化1．生物氧化（ biological oxidation ）2．呼吸链（ respiratory chain ）3．氧化磷酸化（ oxidative phosphorylation ）4．磷氧比 P/O（ P/O）5．底物水平磷酸化（ substrate level phosphorylation ）6．能荷（ energy charg第五章糖代谢1．糖异生 (glycogenolysis)2． Q 酶 (Q-enzyme)3．乳酸循环 (lactate cycle)4．发酵 (fermentation)5．变构调理 (allosteric regulation)6．糖酵解门路(glycolytic pathway)7．糖的有氧氧化(aerobic oxidation)8．肝糖原分解(glycogenolysis)9．磷酸戊糖门路 (pentose phosphate pathway) 10． D- 酶（ D-enzyme ）11．糖核苷酸（sugar-nucleotide）第六章脂类代谢1．必要脂肪酸（essential fatty acid ）2．脂肪酸的α -氧化 (α - oxidation)3．脂肪酸的β -氧化 (β - oxidation)4．脂肪酸的ω -氧化 (ω - oxidation)5．乙醛酸循环（glyoxylate cycle ）6．柠檬酸穿越 (citriate shuttle)7．乙酰 CoA 羧化酶系（ acetyl-CoA carnoxylase）8．脂肪酸合成酶系统（ fatty acid synthase system）第八章含氮化合物代谢1．蛋白酶（ Proteinase）2．肽酶（ Peptidase）3．氮均衡（ Nitrogen balance ）4．生物固氮（Biological nitrogen fixation）5．硝酸复原作用（Nitrate reduction ）6．氨的同化（ Incorporation of ammonium ions into organic molecules ）7．转氨作用（Transamination ）8．尿素循环（Urea cycle ）9．生糖氨基酸（Glucogenic amino acid ）10．生酮氨基酸（Ketogenic amino acid ）11．核酸酶（ Nuclease）12．限制性核酸内切酶（ Restriction endonuclease）13．氨基蝶呤（Aminopterin ）14．一碳单位（One carbon unit ）第九章核酸的生物合成1．半保存复制（ semiconservative replication ）2．不对称转录（asymmetric trancription ）3．逆转录（ reverse transcription ）4．冈崎片段（Okazaki fragment ）5．复制叉（ replication fork ）6．领头链（ leading strand）7．随后链（ lagging strand ）8．存心义链（sense strand）9．收复生（ photoreactivation ）10．重组修复（recombination repair ）11．内含子（ intron ）12．外显子（ exon）13．基因载体（genonic vector ）14．质粒（ plasmid ）第十一章代谢调理1．引诱酶（ Inducible enzyme ）2．标兵酶（ Pacemaker enzyme）3．操控子（ Operon）4．衰减子（ Attenuator ）5．隔绝物（ Repressor）6．辅隔绝物（ Corepressor）7．降解物基因活化蛋白（Catabolic gene activator protein ）8．腺苷酸环化酶（Adenylate cyclase ）9．共价修饰（ Covalent modification ）10．级联系统（ Cascade system）11．反应克制（Feedback inhibition ）12．交错调理（ Cross regulation ）13．前馈激活（Feedforward activation ）14．钙调蛋白（ Calmodulin ）第十二章蛋白质的生物合成1．密码子 (codon)2．反义密码子(synonymous codon)3．反密码子 (anticodon)4．变偶假说 (wobble hypothesis)5．移码突变 (frameshift mutant)6．氨基酸同功受体(isoacceptor)7．反义 RNA(antisense RNA)8．信号肽 (signal peptide)9．简并密码 (degenerate code)10．核糖体 (ribosome)11．多核糖体 (poly some)12．氨酰基部位(aminoacyl site)13．肽酰基部位(peptidy site)14．肽基转移酶(peptidyl transferase) 15．氨酰 - tRNA 合成酶 (amino acy-tRNA synthetase)16．蛋白质折叠(protein folding)17．核蛋白体循环(polyribosome)18．锌指 (zine finger)19．亮氨酸拉链(leucine zipper)20．顺式作用元件(cis-acting element) 21．反式作用因子(trans-acting factor) 22．螺旋 - 环 - 螺旋 (helix-loop-helix)第一章蛋白质1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
生物化学复习资料-酶与维生素(含试题及解析)
第三章酶与辅酶一、知识要点在生物体的活细胞中每分每秒都进行着成千上万的大量生物化学反应，而这些反应却能有条不紊地进行且速度非常快，使细胞能同时进行各种降解代谢及合成代谢，以满足生命活动的需要。
生物细胞之所以能在常温常压下以极高的速度和很大的专一性进行化学反应，这是由于生物细胞中存在着生物催化剂——酶。
酶是生物体活细胞产生的具有特殊催化能力的蛋白质。
酶作为一种生物催化剂不同于一般的催化剂，它具有条件温和、催化效率高、高度专一性和酶活可调控性等催化特点。
酶可分为氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂解酶类、异构酶类和合成酶类六大类。
酶的专一性可分为相对专一性、绝对专一性和立体异构专一性，其中相对专一性又分为基团专一性和键专一性，立体异构专一性又分为旋光异构专一性、几何异构专一性和潜手性专一性。
影响酶促反应速度的因素有底物浓度（S）、酶液浓度（E）、反应温度（T）、反应pH值、激活剂（A）和抑制剂（I）等。
其中底物浓度与酶反应速度之间有一个重要的关系为米氏方程，米氏常数（K m）是酶的特征性常数，它的物理意义是当酶反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。
竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用和反竞争性抑制作用分别对Km 值与V max的影响是各不相同的。
酶的活性中心有两个功能部位，即结合部位和催化部位。
酶的催化机理包括过渡态学说、邻近和定向效应、锁钥学说、诱导楔合学说、酸碱催化和共价催化等，每个学说都有其各自的理论依据，其中过渡态学说或中间产物学说为大家所公认，诱导楔合学说也为对酶的研究做了大量贡献。
胰凝乳蛋白酶是胰脏中合成的一种蛋白水解酶，其活性中心由Asp102、His57及Ser195构成一个电荷转接系统，即电荷中继网。
其催化机理包括两个阶段，第一阶段为水解反应的酰化阶段，第二阶段为水解反应的脱酰阶段。
同工酶和变构酶是两种重要的酶。
同工酶是指有机体内能催化相同的化学反应，但其酶蛋白本身的理化性质及生物学功能不完全相同的一组酶；变构酶是利用构象的改变来调节其催化活性的酶，是一个关键酶，催化限速步骤。
第三章 酶
第三章酶一名词解释米氏常数（K m值）/ 单体酶（monomeric enzyme）/ 寡聚酶（oligomeric enzyme）/ 多酶体系（multienzyme system）/ 激活剂（activator）/ 抑制剂（inhibitor inhibiton）/ 变构酶（allosteric enzyme）/ 同工酶（isozyme）/ 酶的比活力（enzymatic compare energy）/ 活性中心（active center）①米氏常数（Km值）：酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。
②单体酶：仅有一个活性中心，由一条或多条共价相连的肽链组成的酶分子。
③寡聚酶：由两个或多个相同或不同亚基组成的酶。
单独的亚基一般无活性。
④多酶体系：多种酶靠非共价键相互嵌合催化连续反应的体系。
⑤激活剂：凡是能提高酶活性、加速酶促反应进行的物质。
⑥抑制剂：能使酶的活性下降而不引起酶蛋白变性的物质。
⑦变构酶：生物体内的一些代谢物可以与酶分子的调节部位进行非共价可逆性结合，改变酶分子构像，进而改变酶的活性。
酶的这种调节作用称为变构调节(allosteric regulation)。
受变构调节的酶称为变构酶。
⑧同工酶：能催化相同的化学反应，但在蛋白质分子的结构、理化性质和生物学性质方面都存在明显差异的一组酶。
⑨酶的比活力：比活力是指每毫克蛋白所具有的酶活力。
单位：U/mg蛋白质⑩活性中心：酶分子中能直接与底物分子结合，并催化底物化学反应的部位。
二英文缩写符号及功能NAD+ / FAD / FH4 / NADP+ / FMN / CoA / ACP / TPP / PLP①NAD+:烟酰胺腺嘌呤二核苷酸，在氧化还原反应中传递氢原子。
②FAD：黄素腺嘌呤二核苷酸，作为多种氧化还原酶的辅基，起传递氢原子作用。
③FH4：四氢叶酸，是体内一碳单位转移酶系的辅酶。
④NADP+：烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸，在氧化还原反应中传递氢原子。
第三章 酶与辅酶
生物素是羧化酶的辅酶，它本身就是一种B族维生素B7。
O C HN NH
H2C S
CH
(CH2)4COOH
生物素的功能是作为CO2的递体，在生物合成中起传递和 固定CO2的作用。
(8) 维生素B12辅酶
维生素B12又称为钴胺素。 维生素B12分子中与Co+ 相连的CN基被5’-脱氧 腺苷所取代，形成维生 素B12辅酶。 维生素B12辅酶的主要功 能是作为变位酶的辅酶， 催化底物分子内基团 (主要为甲基)的变位反 应。
1 氧化-还原酶 Oxidoreductase
氧化-还原酶催化氧化-还原反应。 主要包括脱氢酶(dehydrogenase)和氧化酶 (Oxidase)。 如，乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。
CH3CHCOOH NAD OH
+
CH3CCOOH NADH O
H
+
AH2 + B（O2）
金属激酶中的金属离子
激酶是一种磷酸化酶类，在ATP存在下催 化葡萄糖，甘油等磷酸化。 其中的金属离子与酶的结合一般较松散。 在溶液中，酶与这类离子结合而被激活。 如Na+ 、K+、 Mg2+、 Ca2+ 等。金属离子对 酶有一定的选择性,某种金属只对某一种或 几种酶有激活作用。
水溶性维生素与辅酶
（2）相对专一性
有些酶的作用对象不是一种底物，而是 一类化合物或一类化学键。这种专一性 称为相对专一性(Relative Specificity)。 包括族(group)专一性。如-葡萄糖苷酶， 催化由-葡萄糖所构成的糖苷水解，但 对于糖苷的另一端没有严格要求。 和键(Bond)专一性。如酯酶催化酯的水 解，对于酯两端的基团没有严格的要求。
第三章酶、维生素及辅酶
第三章酶、维生素及辅酶知识要点：1.酶是活细胞分泌的生物催化剂，它既具有一般催化剂的共性，又具有生物催化剂的特性。
2.国际酶学委员会制定的分类系统将酶分为6大类。
酶的命名有惯用命名和系统命名两种，同时酶具有包含四个阿拉伯数字的系统编号，每一种酶只有一个系统名称和系统编号。
3.除核酶外，酶都是蛋白质。
根据化学组成，酶分为单纯酶和全酶。
全酶由酶蛋白和辅因子（包括辅酶和辅基）构成，两者对于酶活来说都是必需的。
根据分子结构，酶可分为单体酶、寡聚酶和多酶复合体。
4.酶具有与普通蛋白质不同的结构特点，即具有活性部位，是酶结合和催化底物的产所，是酶作用机理的结构基础。
除活性部位外，在酶一级结构中还有一些氨基酸序列虽然不直接构成活性部位，但对活性部位的形成具有重要作用，这些基团与活性部位统称为必需基团。
5.酶作为生物催化剂有两种重要特性，即专一性和高效性。
“诱导契合”假说可以很好的解释酶的专一性，而酶与底物的诱导契合作用也是酶催化高效性的重要基础。
6.酶促反应动力学研究酶浓度、底物浓度、pH、温度、激活剂、抑制剂对酶促反应速度的影响。
7.生物体内酶的调节方式有很多种，可以概括为两类，一类通过改变酶的数量与分布控制酶的活性，一类通过改变细胞内已有的酶分子的活性来对酶进行调节，后者包括别构调节以及共价修饰调节。
8.维生素的概念、分类、与辅酶的关系，几种常见的维生素及其生理功能。
重点难点：重点掌握酶的特性，分类，本质，结构与功能的关系，影响酶促反应速度的因素，维生素的定义及常见维生素的功能。
其中，酶的结构与功能的关系，影响酶促反应的因素，特别是抑制剂对酶促反应速度的影响是本章难点。
思考题：1.何谓诱导契合学说?为什么酶对其所催化反应的正向底物和逆向底物都有专一性?2.说明辅酶、辅基与酶蛋白的关系，辅酶(基)在催化反应中起什么作用?3.测定酶活力时为什么采用初速度且一般以测定产物的增加量为宜?4*.以胰凝乳蛋白酶为例,说明酶的催化机理。
(完整版)生物化学酶
第三章酶与辅酶一、知识要点在生物体的活细胞中每分每秒都进行着成千上万的大量生物化学反应，而这些反应却能有条不紊地进行且速度非常快，使细胞能同时进行各种降解代谢及合成代谢，以满足生命活动的需要。
生物细胞之所以能在常温常压下以极高的速度和很大的专一性进行化学反应，这是由于生物细胞中存在着生物催化剂——酶。
酶是生物体活细胞产生的具有特殊催化能力的蛋白质。
酶作为一种生物催化剂不同于一般的催化剂，它具有条件温和、催化效率高、高度专一性和酶活可调控性等催化特点。
酶可分为氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂解酶类、异构酶类和合成酶类六大类。
酶的专一性可分为相对专一性、绝对专一性和立体异构专一性，其中相对专一性又分为基团专一性和键专一性，立体异构专一性又分为旋光异构专一性、几何异构专一性和潜手性专一性。
影响酶促反应速度的因素有底物浓度（S）、酶液浓度（E）、反应温度（T）、反应pH值、激活剂（A）和抑制剂（I）等。
其中底物浓度与酶反应速度之间有一个重要的关系为米氏方程，米氏常数（K m）是酶的特征性常数，它的物理意义是当酶反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。
竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用和反竞争性抑制作用分别对Km 值与V max的影响是各不相同的。
酶的活性中心有两个功能部位，即结合部位和催化部位。
酶的催化机理包括过渡态学说、邻近和定向效应、锁钥学说、诱导楔合学说、酸碱催化和共价催化等，每个学说都有其各自的理论依据，其中过渡态学说或中间产物学说为大家所公认，诱导楔合学说也为对酶的研究做了大量贡献。
胰凝乳蛋白酶是胰脏中合成的一种蛋白水解酶，其活性中心由Asp102、His57及Ser195构成一个电荷转接系统，即电荷中继网。
其催化机理包括两个阶段，第一阶段为水解反应的酰化阶段，第二阶段为水解反应的脱酰阶段。
同工酶和变构酶是两种重要的酶。
同工酶是指有机体内能催化相同的化学反应，但其酶蛋白本身的理化性质及生物学功能不完全相同的一组酶；变构酶是利用构象的改变来调节其催化活性的酶，是一个关键酶，催化限速步骤。
酶与辅酶总结
酶与辅酶总结引言酶与辅酶是生物体内一种重要的催化剂和辅助物质。
酶是生物体内参与代谢反应的蛋白质，在维持细胞的正常代谢过程中起到关键的作用。
而辅酶则是与酶协同工作的非蛋白质有机物，它们可以与酶形成复合物，促进酶活性的发挥，进而调节细胞内的代谢过程。
本文将系统总结酶与辅酶的相关知识。
酶的基本概念和分类酶的基本概念酶是一种能够加速化学反应速率的生物大分子催化剂。
它能够通过特定的结构和功能，降低化学反应所需的能量，从而加速反应的进行。
酶能够高效催化各种生物学和化学反应，如代谢反应、合成反应和分解反应等。
酶的分类根据酶的催化反应类型，酶可以分为6类，包括氧化还原酶、转移酶、水解酶、合成酶、裂解酶和异构酶。
不同类型的酶在催化反应时具有不同的机制和催化效率。
辅酶的基本概念和分类辅酶的基本概念辅酶是一类与酶协同工作的非蛋白质有机物。
它们通过与酶发生相互作用，提供必要的辅助功能，从而促进酶的催化活性。
辅酶与酶相结合形成复合物，辅酶作为辅助催化反应的辅助剂及电子或原子转移的载体，参与酶促催化反应的过程。
辅酶的分类辅酶可以分为两大类，包括辅酶A类（例如：辅酶A、辅酶NAD、辅酶FAD 等）和辅酶B类（例如：辅酶B12、甲硫胺、生物素等）。
不同类型的辅酶在细胞内具有不同的功能和作用机制。
酶与辅酶的相互作用酶与辅酶之间通过辅酶与酶的配体结合形成复合物进行相互作用。
辅酶的存在可以调节酶活性，改变酶的构象或结构，使得酶与底物之间的相互作用更加有效。
辅酶可以与酶结合后转化为活性辅酶，参与酶催化的中间步骤，进一步促进反应的进行。
酶与辅酶的应用酶和辅酶在工业生产和医药领域具有广泛的应用和潜力。
在工业上，酶可以用于生产生物燃料、酸奶、啤酒等。
在医药领域，酶和辅酶可以作为药物的靶标和药物分析的关键试剂。
通过研究酶与辅酶的功能和作用机制，可以进一步开发出更加高效和安全的酶类药物。
结论酶与辅酶是生物体内一对密不可分的组合。
酶作为生物体内的催化剂，能够加速各种生化反应的进行；而辅酶作为酶的助手，能够促进酶的催化活性的发挥。
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
第三章酶与辅酶一、知识要点在生物体的活细胞中每分每秒都进行着成千上万的大量生物化学反应，而这些反应却能有条不紊地进行且速度非常快，使细胞能同时进行各种降解代谢及合成代谢，以满足生命活动的需要。
生物细胞之所以能在常温常压下以极高的速度和很大的专一性进行化学反应，这是由于生物细胞中存在着生物催化剂——酶。
酶是生物体活细胞产生的具有特殊催化能力的蛋白质。
酶作为一种生物催化剂不同于一般的催化剂，它具有条件温和、催化效率高、高度专一性和酶活可调控性等催化特点。
酶可分为氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂解酶类、异构酶类和合成酶类六大类。
酶的专一性可分为相对专一性、绝对专一性和立体异构专一性，其中相对专一性又分为基团专一性和键专一性，立体异构专一性又分为旋光异构专一性、几何异构专一性和潜手性专一性。
影响酶促反应速度的因素有底物浓度（S）、酶液浓度（E）、反应温度（T）、反应pH值、激活剂（A）和抑制剂（I）等。
其中底物浓度与酶反应速度之间有一个重要的关系为米氏方程，米氏常数（K m）是酶的特征性常数，它的物理意义是当酶反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。
竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用和反竞争性抑制作用分别对Km值与V max的影响是各不相同的。
酶的活性中心有两个功能部位，即结合部位和催化部位。
酶的催化机理包括过渡态学说、邻近和定向效应、锁钥学说、诱导楔合学说、酸碱催化和共价催化等，每个学说都有其各自的理论依据，其中过渡态学说或中间产物学说为大家所公认，诱导楔合学说也为对酶的研究做了大量贡献。
胰凝乳蛋白酶是胰脏中合成的一种蛋白水解酶，其活性中心由Asp102、His57及Ser195构成一个电荷转接系统，即电荷中继网。
其催化机理包括两个阶段，第一阶段为水解反应的酰化阶段，第二阶段为水解反应的脱酰阶段。
同工酶和变构酶是两种重要的酶。
同工酶是指有机体内能催化相同的化学反应，但其酶蛋白本身的理化性质及生物学功能不完全相同的一组酶；变构酶是利用构象的改变来调节其催化活性的酶，是一个关键酶，催化限速步骤。
酶技术是近年来发展起来的，现在的基因工程、遗传工程、细胞工程、酶工程、生化工程和生物工程等领域都有酶技术的参与。
维生素是生物生长和生命活动中所必需的微量有机物，在天然食物中含量极少，人体自身不能合成，必须从食物中摄取。
这些维生素既不是构成各种组织的主要原料，也不是体内能量的来源，它们的生理功能主要是在物质代谢过程中起着非常重要的作用，因代谢过程离不开酶，而结合蛋白酶中的辅酶和辅基绝大多数都含有维生素成份。
机体缺乏某种维生素时，代谢受阻，表现出维生素缺乏症，而植物体内能合成维生素。
二、习题（一）名词解释1．米氏常数（K m值）2．底物专一性（substrate specificity）3．辅基（prosthetic group）4．单体酶（monomeric enzyme）5．寡聚酶（oligomeric enzyme）6．多酶体系（multienzyme system）7．激活剂（activator）8．抑制剂（inhibitor inhibiton）9．变构酶（allosteric enzyme）10．同工酶（isozyme）11．诱导酶（induced enzyme）12．酶原（zymogen）13．酶的比活力（enzymatic compare energy）14．活性中心（active center）（二）英文缩写符号1．NAD+（nicotinamide adenine dinucleotide）2．FAD（flavin adenine dinucleotide）3．THFA（tetrahydrofolic acid）4．NADP+（nicotinamide adenine dinucleotide phosphate）5．FMN（flavin mononucleotide）6．CoA（coenzyme A）7．ACP（acyl carrier protein）8．BCCP（biotin carboxyl carrier protein）9．PLP（pyridoxal phosphate）（三）填空题1．酶是产生的，具有催化活性的。
2．酶具有、、和等催化特点。
3．影响酶促反应速度的因素有、、、、和。
4．胰凝乳蛋白酶的活性中心主要含有、、和基，三者构成一个氢键体系，使其中的上的成为强烈的亲核基团，此系统称为系统或。
5．与酶催化的高效率有关的因素有、、、、等。
6．丙二酸和戊二酸都是琥珀酸脱氢酶的抑制剂。
7．变构酶的特点是：（1），（2），它不符合一般的，当以V对[S]作图时，它表现出型曲线，而非曲线。
它是酶。
8．转氨酶的辅因子为即维生素。
其有三种形式，分别为、、，其中在氨基酸代谢中非常重要，是、和的辅酶。
9．叶酸以其起辅酶的作用，它有和两种还原形式，后者的功能作为载体。
10．一条多肽链Asn-His-Lys-Asp-Phe-Glu-Ile-Arg-Glu-Tyr-Gly-Arg经胰蛋白酶水解可得到个多肽。
11．全酶由和组成，在催化反应时，二者所起的作用不同，其中决定酶的专一性和高效率，起传递电子、原子或化学基团的作用。
12．辅助因子包括、和等。
其中与酶蛋白结合紧密，需要除去，与酶蛋白结合疏松，可以用除去。
13．T．R．Cech和S.Alman因各自发现了而共同获得1989年的诺贝尔奖（化学奖）。
14．根据国际系统分类法，所有的酶按所催化的化学反应的性质可分为六类、、、、、和。
15．根据国际酶学委员会的规定，每一种酶都有一个唯一的编号。
醇脱氢酶的编号是EC1.1.1.1，EC代表，4个数字分别代表、、和。
16．根据酶的专一性程度不同，酶的专一性可以分为、、和。
17．酶的活性中心包括和两个功能部位，其中直接与底物结合，决定酶的专一性，是发生化学变化的部位，决定催化反应的性质。
18．酶活力是指，一般用表示。
19．通常讨论酶促反应的反应速度时，指的是反应的速度，即时测得的反应速度。
20．解释别构酶作用机理的假说有模型和模型两种。
21．固定化酶的优点包括，，等。
22．pH值影响酶活力的原因可能有以下几方面：影响，影响，影响。
23．温度对酶活力影响有以下两方面：一方面，另一方面。
24．脲酶只作用于尿素，而不作用于其他任何底物，因此它具有专一性；甘油激酶可以催化甘油磷酸化，仅生成甘油-1-磷酸一种底物，因此它具有专一性。
25．酶促动力学的双倒数作图（Lineweaver-Burk作图法），得到的直线在横轴的截距为，纵轴上的截距为。
26．磺胺类药物可以抑制酶，从而抑制细菌生长繁殖。
27．判断一个纯化酶的方法优劣的主要依据是酶的和。
28．维生素是维持生物体正常生长所必需的一类_________有机物质。
主要作用是作为_________的组分参与体内代谢。
29．根据维生素的____________性质，可将维生素分为两类，即____________和____________。
30．维生素B1由__________环与___________环通过__________相连，主要功能是以__________形式，作为____________和____________的辅酶，转移二碳单位。
31．维生素B2的化学结构可以分为二部分，即____________和____________，其中____________原子上可以加氢，因此有氧化型和还原型之分。
32．维生素B3由__________与_________通过___________相连而成，可以与__________，_________和___________共同组成辅酶___________，作为各种____________反应的辅酶，传递____________。
33．维生素B5是_________衍生物，有_________，_________两种形式，其辅酶形式是________与_________，作为_______酶的辅酶，起递______作用。
34．生物素可看作由____________，____________，____________三部分组成，是____________的辅酶，在____________的固定中起重要的作用。
35．维生素B12是唯一含____________的维生素，由____________，____________和氨基丙酸三部分组成，有多种辅酶形式。
其中____________是变位酶的辅酶，____________是转甲基酶的辅酶。
36．维生素C是____________的辅酶，另外还具有____________作用等。
（四）选择题1．酶的活性中心是指：A．酶分子上含有必需基团的肽段B．酶分子与底物结合的部位C．酶分子与辅酶结合的部位D．酶分子发挥催化作用的关键性结构区E．酶分子有丝氨酸残基、二硫键存在的区域2．酶催化作用对能量的影响在于：A．增加产物能量水平B．降低活化能C．降低反应物能量水平D．降低反应的自由能E．增加活化能3．竞争性抑制剂作用特点是：A．与酶的底物竞争激活剂B．与酶的底物竞争酶的活性中心C．与酶的底物竞争酶的辅基D．与酶的底物竞争酶的必需基团；E．与酶的底物竞争酶的变构剂4．竞争性可逆抑制剂抑制程度与下列那种因素无关：A．作用时间B．抑制剂浓度C．底物浓度D．酶与抑制剂的亲和力的大小E．酶与底物的亲和力的大小5．哪一种情况可用增加[S]的方法减轻抑制程度：A．不可逆抑制作用B．竞争性可逆抑制作用C．非竞争性可逆抑制作用D．反竞争性可逆抑制作用E．无法确定6．酶的竞争性可逆抑制剂可以使：A．V max减小，K m减小B．V max增加，K m增加C．V max不变，K m增加D．V max不变，K m减小E．V max减小，K m增加7．下列常见抑制剂中，除哪个外都是不可逆抑制剂：A 有机磷化合物B 有机汞化合物C 有机砷化合物D 氰化物E 磺胺类药物8．酶的活化和去活化循环中，酶的磷酸化和去磷酸化位点通常在酶的哪一种氨基酸残基上：A．天冬氨酸Ｂ．脯氨酸Ｃ．赖氨酸D．丝氨酸Ｅ．甘氨酸9．在生理条件下，下列哪种基团既可以作为H+的受体，也可以作为H+的供体：A．His的咪唑基B．Lys的ε氨基C．Arg的胍基D．Cys的巯基E．Trp的吲哚基10．对于下列哪种抑制作用，抑制程度为50%时，[I]=Ki ：A．不可逆抑制作用B．竞争性可逆抑制作用C．非竞争性可逆抑制作用D．反竞争性可逆抑制作用E．无法确定11．下列辅酶中的哪个不是来自于维生素：A．CoA B．CoQ C．PLP D．FH2 E．FMN12．下列叙述中哪一种是正确的：A．所有的辅酶都包含维生素组分B．所有的维生素都可以作为辅酶或辅酶的组分C．所有的B族维生素都可以作为辅酶或辅酶的组分D．只有B族维生素可以作为辅酶或辅酶的组分13．多食糖类需补充：A．维生素B1 B．维生素B2 C．维生素B5D．维生素B6E．维生素B714．多食肉类，需补充：A．维生素B1B．维生素B2C．维生素B5D．维生素B6E．维生素B715．以玉米为主食，容易导致下列哪种维生素的缺乏：A．维生素B1 B．维生素B2C．维生素B5D．维生素B6E．维生素B716．下列化合物中除哪个外，常作为能量合剂使用：A．CoA B．ATP C．胰岛素D．生物素17．下列化合物中哪个不含环状结构：A．叶酸B．泛酸C．烟酸D．生物素E．核黄素18．下列化合物中哪个不含腺苷酸组分：A．CoA B．FMN C．FAD D．NAD+E．NADP+19．需要维生素B6作为辅酶的氨基酸反应有：A．成盐、成酯和转氨B．成酰氯反应C．烷基化反应D．成酯、转氨和脱羧E．转氨、脱羧和消旋（五）是非判断题（）1．酶促反应的初速度与底物浓度无关。