生物化学重点总结
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结1. 生物大分子的结构与功能- 蛋白质：氨基酸序列、一级结构、二级结构（α-螺旋、β-折叠）、三级结构、四级结构。
- 核酸：DNA和RNA的化学结构、碱基配对原则、双螺旋结构。
- 糖类：单糖、二糖、多糖的结构和功能。
- 脂质：甘油三酯、磷脂、固醇的结构和生物学功能。
2. 酶学- 酶的定义、催化机制、酶活性的影响因素（pH、温度、底物浓度）。
- 酶动力学：米氏方程、最大速率（Vmax）、米氏常数（Km）。
- 酶抑制：竞争性抑制、非竞争性抑制、不可逆抑制。
3. 代谢途径- 糖酵解：步骤、ATP产量、调节点。
- 柠檬酸循环（TCA循环）：反应步骤、能量产生。
- 电子传递链和氧化磷酸化：电子载体、质子梯度、ATP合成。
- 光合作用：光依赖反应、光合电子传递链、ATP和NADPH的生成。
- 氨基酸代谢：脱氨基作用、尿素循环。
- 脂质代谢：脂肪酸的氧化、合成、甘油代谢。
4. 信号传导- 受体类型：G蛋白偶联受体、酪氨酸激酶受体、离子通道受体。
- 第二信使：cAMP、IP3、DAG、Ca2+。
- 信号传导途径：MAPK途径、PI3K/Akt途径、Wnt/β-catenin途径。
5. 基因表达与调控- DNA复制：半保留复制、DNA聚合酶。
- 转录：RNA聚合酶、启动子、增强子、沉默子。
- 翻译：核糖体结构、tRNA作用、密码子、起始和终止密码子。
- 基因调控：表观遗传学、非编码RNA、microRNA。
6. 分子生物学技术- PCR技术：原理、引物设计、扩增过程。
- 克隆技术：载体选择、限制性内切酶、连接酶。
- 基因编辑：CRISPR-Cas9系统、基因敲除、基因敲入。
- 蛋白质组学：质谱分析、蛋白质标记、蛋白质互作。
7. 生物化学研究方法- 分子杂交技术：Southern印迹、Northern印迹、Western印迹。
- 色谱法：离子交换色谱、凝胶渗透色谱、亲和色谱。
- 光谱学方法：紫外光谱、红外光谱、核磁共振（NMR）。
生物化学考试重点总结
生物化学考试重点总结
1. 生物化学基本概念
- 生物大分子：蛋白质、核酸、多糖、脂质
- 酶：催化生化反应的生物催化剂
- 代谢路径：物质在生物体内相互转化的路径
2. 生物大分子的结构与功能
- 蛋白质：结构、功能、种类、合成和降解
- 核酸：DNA和RNA的结构、功能、复制和转录
- 多糖：单糖、二糖、多糖的结构、功能、合成和降解- 脂质：脂肪酸、甘油三酯、磷脂的结构、功能和代谢
3. 代谢途径与调控
- 糖代谢：糖酵解、糖异生、糖原代谢
- 脂肪代谢：脂肪酸氧化、甘油三酯合成、脂肪酸合成- 蛋白质代谢：蛋白质降解、蛋白质合成、氨基酸代谢- 核酸代谢：DNA和RNA的代谢途径及调控机制
4. 其他重点知识点
- 酶动力学：酶的活性、酶动力学参数、酶抑制剂
- 信号转导与调控：细胞信号传导、信号通路、蛋白质磷酸化- 生物膜：细胞膜结构、跨膜转运和信号传导
5. 实验技术
- 分子生物学实验技术：PCR、DNA测序、蛋白质电泳
- 生物化学分离和分析方法：色谱技术、质谱技术、光谱技术
以上是生物化学考试的重点内容总结，希望对你的备考有所帮助。
祝你考试顺利！。
完整版)生物化学知识点重点整理
完整版)生物化学知识点重点整理生物分子本章节将介绍生物分子的基本概念和特征，包括蛋白质、核酸、多糖和脂质的结构和功能。
本章节将讨论酶在生化反应中的作用机制和催化过程。
包括酶的分类、酶动力学和酶抑制剂等内容。
本章节将介绍生物体内的代谢途径，包括糖代谢、脂肪代谢和蛋白质代谢等重要过程。
本章节将探讨生物能量转化的过程，包括光合作用和呼吸作用等机制，以及相关的能量产生和消耗。
本章节将介绍生物体内遗传信息的传递过程，包括DNA复制、RNA转录和蛋白质翻译等重要步骤。
DNA复制DNA复制是遗传信息传递的第一步。
在细胞分裂过程中，DNA分子能够准确地复制自身，并将遗传信息传递给下一代细胞。
复制过程中，双链DNA分离，每条链作为模板合成新的互补链，形成两个完全一样的DNA分子。
RNA转录RNA转录是将DNA中的遗传信息转录成RNA的过程。
在细胞核中，RNA聚合酶将DNA作为模板合成RNA分子。
转录的产物是一条与DNA互补的RNA链，它可以是信使RNA（mRNA）、转移RNA（tRNA）或核糖体RNA（rRNA），这些RNA分子携带着遗传信息参与到蛋白质的合成过程中。
蛋白质翻译蛋白质翻译是将RNA中的遗传信息翻译成氨基酸序列，从而合成蛋白质的过程。
蛋白质翻译发生在细胞质的核糖体上，通过配对规则，每个三个核苷酸对应一个特定的氨基酸，从而组成特定的蛋白质。
翻译过程可分为启动、延伸和终止三个阶段。
以上是生物体内遗传信息的传递过程的重要步骤。
深入了解这些过程有助于理解生物体内的遗传机制和生命周期的维持。
本章节将讨论基因调控的机制和影响因素，包括转录因子、表观遗传学和信号转导等内容。
本章节将探讨生物化学与人体健康的关系，包括营养物质、药物代谢和疾病发生机制等相关内容。
本章节将探讨生物化学与人体健康的关系，包括营养物质、药物代谢和疾病发生机制等相关内容。
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结第一部分：名词解释1.蛋白质：是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。
2.氨基酸: 含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。
3.等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，所带净电荷为零，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。
4.肽键：一个氨基酸的a-羧酸与另一个氨基酸的a-氨基脱水缩和形成的化学键。
5.蛋白质的别构效应：又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象。
6.蛋白质的协同效应：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响寡聚体中另一个亚基与配体结合的现象。
7.蛋白质的变性：蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质的变性。
8.凝胶过滤：利用具有网状结构的凝胶的分子筛作用利用各蛋白质分子大小不同来进行分离9.层析：待分离的蛋白质溶液经过一个固定物质时，根据待分离的蛋白质颗粒的大小，电荷多少及亲和力使待分离的蛋白质在两相中反复分配，并以不同流速经固定相而达到分离蛋白质的目的。
10.胶原蛋白：胶原纤维经过部分降解后得到的具有较好水溶性的蛋白质。
P62 11.结构域：相对分子质量较大的蛋白质三级结构通常可分割成一个或数个球状或者纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行期能，成为结构域。
12.免疫球蛋白：是一组具有抗体活性的蛋白质血清中含量最丰富的蛋白质之一 13.波尔效应：pH对血红蛋白氧亲和力的这种影响。
14.热休克蛋白：是在从细菌到哺乳动物中广泛存在一类热应急蛋白质。
当有机体暴露于高温的时候，就会由热激发合成此种蛋白，来保护有机体自身。
15.次级键：除了典型的强化学键(共价键、离子键和金属键)等依靠氢键、盐键以及弱的共价键和范德华作用力（即分子间作用力）相结合的各种化学键的总称。
16.肽平面：肽键具有一定程度的双键（C-N键）性质（参与肽键的六个原子C、H、O、N、Cα1、Cα2不能自由转动，位于同一平面）。
生物化学知识点
生物化学知识点生物化学是关于生物体内各种化学反应和物质组成的研究领域。
本文将探讨生物化学的几个重要知识点，包括生物大分子、酶的功能和调控、代谢途径及其调节以及核酸的结构和功能。
一、生物大分子生物大分子是生物体内重要的有机分子，包括蛋白质、核酸、多糖和脂类。
这些分子是组成细胞和生命活动的基本单位。
1. 蛋白质蛋白质是生物体内功能最为多样和复杂的生物大分子之一。
它们由氨基酸组成，通过肽键连接成长链。
蛋白质扮演着酶、结构蛋白、激素和抗体等重要角色。
2. 核酸核酸是生物体内负责储存和传递遗传信息的分子。
DNA和RNA是两种常见的核酸。
DNA以双螺旋结构存储遗传信息，RNA则参与蛋白质的合成过程。
3. 多糖多糖是由单糖分子通过糖苷键连接而成的聚合物。
多糖包括淀粉、糖原和纤维素等，它们在生物体内具有能量储存和结构支持的功能。
4. 脂类脂类是由甘油和脂肪酸组成的生物大分子。
它们在细胞膜的构建、能量储存和信号传导中起到重要作用。
二、酶的功能和调控酶是生物体内调节化学反应速率的生物催化剂。
酶可以加速反应速率、选择性催化和在温和条件下进行反应。
1. 酶的催化机制酶通过降低反应的活化能，使反应更容易发生。
酶与底物结合形成酶底物复合物，进而发生化学反应。
最终生成产物和释放酶。
2. 酶的调控酶的活性可以通过多种机制进行调控。
常见的调控方式包括底物浓度、温度、酸碱度以及激活剂和抑制剂的作用。
三、代谢途径及其调节代谢是生物体内物质和能量的转化过程。
生物体通过代谢途径来满足对营养物质的需求，并产生能量和代谢产物。
1. 糖代谢糖代谢是生物体内获得能量的重要途径。
它包括糖原的分解和糖酵解产生乳酸或乙醇，以及细胞呼吸中糖的氧化生成ATP。
2. 脂肪代谢脂肪代谢是能量储存的主要方式。
脂肪通过脂肪酸的β氧化产生ATP，而合成脂肪酸需要NADPH和ATP的供应。
3. 蛋白质代谢蛋白质代谢包括蛋白质的降解和合成。
降解过程中，蛋白质被降解为氨基酸，供给细胞合成新的蛋白质。
生物化学重点知识点
生物化学重点知识点生物化学是研究生物大分子的结构、组成、功能和相互作用的科学。
下面是一些生物化学的重点知识点：1.生物大分子：生物大分子包括蛋白质、核酸、多糖和脂质。
它们是生物体内最重要的分子，发挥着各种生命活动的功能。
2.氨基酸：氨基酸是蛋白质的基本组成部分。
有20种氨基酸，它们通过肽键连接形成多肽链。
氨基酸的顺序和空间结构决定了蛋白质的功能。
3.蛋白质结构：蛋白质的结构可分为四个层次：一级结构是氨基酸的顺序；二级结构是氢键的形成，如α-螺旋和β-折叠；三级结构是各个二级结构的空间排列；四级结构是多个蛋白质链的组装。
4.酶：酶是生物催化剂，能够加速化学反应的速率。
酶通过与底物形成亲和性复合物，降低活化能，使反应在生物条件下发生。
5.代谢途径：生物体的代谢途径包括糖酵解、有氧呼吸、脂肪酸合成、脂肪酸氧化和蛋白质合成等。
这些途径产生能量和所需的中间代谢产物。
6.核酸：核酸是遗传信息的携带者，包括DNA和RNA。
DNA是双链结构，RNA是单链结构。
DNA通过转录生成mRNA，再通过翻译生成蛋白质。
7.遗传密码：遗传密码是DNA碱基序列与蛋白质氨基酸序列之间的对应关系。
这种对应关系由密码子决定，每个密码子对应一种氨基酸。
8.代谢调控：生物体能够根据环境的变化来调控代谢途径。
这种调控发生在基因、酶活性和底物浓度等方面，以维持体内的稳态。
9.脂质：脂质是生物体内的重要功能分子，包括脂肪、磷脂和类固醇。
脂质在细胞膜结构和信号传导中起重要作用。
10.蛋白质折叠和疾病：蛋白质的错误折叠会导致一系列疾病，包括神经退行性疾病和癌症。
了解蛋白质折叠的机制有助于理解疾病的发生并开发新的治疗方法。
以上是生物化学的一些重点知识点。
了解这些知识可以帮助我们更好地理解生命的本质和生物体内各种生物化学过程的发生。
生物化学考试复习要点总结
一、蛋白质的结构与功能1.蛋白质的含氮量平均为16%.2.氨基酸是蛋白质的基本组成单位，除甘氨酸外属L-α-氨基酸。
3.酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸；碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸。
4.半胱氨酸巯基是GSH的主要功能基团。
5.一级结构的主要化学键是肽键。
6.维系蛋白质二级结构的因素是氢键7.并不是所有的蛋白质都有四级结构。
8.溶液pH>pI时蛋白质带负电，溶液pH<pl时蛋白质带正电。
9.蛋白质变性的实质是空间结构的改变，并不涉及一级结构的改变。
二、核酸的结构和功能1. RNA和DNA水解后的产物。
2.核苷酸是核酸的基本单位。
3.核酸一级结构的化学键是3′，5′-磷酸二酯键。
4. DNA的二级结构的特点。
主要化学键为氢键。
碱基互补配对原则。
A与T, c 与G.5. Tm为熔点，与碱基组成有关6. tRNA二级结构为三叶草型、三级结构为倒L型。
7.ATP是体内能量的直接供应者。
cAMP、cGMP为细胞间信息传递的第二信使。
三酶1.酶蛋白决定酶特异性，辅助因子决定反应的种类与性质。
2.酶有三种特异性：绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性酶活性中心概念:必须基因集中存在，并构成一定的空间结构，直接参与酶促反应的区域叫酶的活性中心3.B族维生素与辅酶对应关系。
4. Km含义;Km值一般由一个数乘以测量单位所表示的特定量的大小. 对于不能由一个数乘以测量单位所表示的量，可参照约定参考标尺，或参照测量程序，或两者都参照的方式表示。
5.竞争性抑制特点。
某些与酶作用底物相识的物质，能与底物分子共同竞争酶的活性中心。
酶与这种物质结合后，就不能再与底物相结合，这种作用称酶的竞争性抑制作用。
抑制是可逆的，抑制作用的大小与抑制剂和底物之间的相对浓度有关。
四糖代谢1.糖酵解限速酶：己糖激酶，磷酸果糖激酶，丙酮酸激酶；净生成ATP：2分子ATP；产物：乳酸2.糖原合成的关键酶是糖原合成酶。
糖原分解的关键酶是磷酸化酶。
生物化学重点总结归纳
第一章蛋白质的结构与功能一、名词解释肽键：一个氨基酸的a--羧基与另一个氨基酸的a--氨基脱水缩合所形成的结合键，称为肽键。
等电点：蛋白质分子净电荷为零时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
蛋白质的一级结构：是指多肽链中氨基酸的排列顺序。
三、填空题1，组成体内蛋白质的氨基酸有20种，根据氨基酸侧链（R）的结构和理化性质可分为①非极性侧链氨基酸；②极性中性侧链氨基酸：；③碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸；④酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸。
3，紫外吸收法（280 nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子含有色氨酸，苯丙氨酸，或酪氨酸。
5，蛋白质结构中主键称为肽键，次级键有氢键、离子键、疏水作用键、范德华力、二硫键等，次级键中属于共价键的有范德华力、二硫键第二章核酸的结构与功能一、名词解释DNA的一级结构：核酸分子中核苷酸从5’-末端到3’-末端的排列顺序即碱基排列顺序称为核酸的一级结构。
DNA双螺旋结构：两条反向平行DNA链通过碱基互补配对的原则所形成的右手双螺旋结构称为DNA的二级机构。
三、填空题1，核酸可分为 DNA 和 RNA 两大类，前者主要存在于真核细胞的细胞核和原核细胞拟核部位，后者主要存在于细胞的细胞质部位2，构成核酸的基本单位是核苷酸，由戊糖、含氮碱基和磷酸 3个部分组成6，RNA中常见的碱基有腺嘌呤、鸟嘌呤，尿嘧啶和胞嘧啶7，DNA常见的碱基有腺嘌呤、鸟嘌呤、胸腺嘧啶和胞嘧啶四、简答题1，DNA与RNA 一级结构和二级结构有何异同？4，叙述DNA双螺旋结构模式的要点。
DNA双螺旋结构模型的要点是：1，DNA是一平行反向的双链结构，脱氧核糖基和磷酸骨架位于双链的外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相交接触。
腺嘌呤始终与胸腺嘧啶配对存在，形成两个氢键（A=T），鸟嘌呤始终与胞嘧啶配对存在，形成三个氢键（G≡C）,碱基平面与线性分子的长轴相垂直。
一条链的走向是5’→3’，另一条链的走向就一定是3’→5’；2，DNA是一右手螺旋结构；3，DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链间互补碱基的氢键维系，纵向则靠碱基平面间的疏水性堆积力维持。
(完整版)生物化学知识点重点整理
(完整版)生物化学知识点重点整理1.生物化学的概述生物化学是研究生物体内化学组成、结构、功能和变化的学科，是生物学和化学的交叉学科。
它研究的内容包括生物大分子（蛋白质、核酸、多糖和脂质）、酶、代谢、信号传导等生物体内的化学过程和物质的转化。
生物化学的研究对于理解生命的机理和病理过程具有重要意义。
2.蛋白质结构与功能蛋白质是生物体中最重要的生化分子之一，它们具有结构多样性和功能多样性。
蛋白质的结构包括四级结构：一级结构是氨基酸的线性序列；二级结构是氨基酸间的氢键形成的α螺旋和β折叠；三级结构是螺旋和折叠的空间结构；四级结构是多个多肽链的组合形成的复合体。
蛋白质的功能包括催化酶活性、调节信号传导、结构支架等。
3.核酸结构与功能核酸是生物体中的遗传物质，包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
DNA是双螺旋结构，由磷酸二酯键连接的脱氧核苷酸组成。
RNA是单链结构，由磷酸二酯键连接的核苷酸组成。
核酸的功能包括存储遗传信息、传递遗传信息和调控基因表达。
4.代谢与能量转化代谢是生物体内的化学反应过程，包括合成反应和分解反应。
合成反应是通过合成物质来维持生物体的正常生理功能；分解反应是通过分解物质来提供能量。
能量转化是代谢过程中最重要的一环，包括能量的捕获、传递和释放。
生物体通过代谢和能量转化来获取能量、转化能量和维持生命活动。
5.酶的催化机制酶是生物体内催化反应的生物分子，能够加速化学反应的速率，降低反应的活化能。
酶的催化机制包括底物识别、底物结合、酶底物复合物的形成、催化反应和生成产物。
酶的催化过程中涉及到酶活性位点的氨基酸残基和底物之间的相互作用。
6.信号传导与细胞通讯细胞内和细胞间的信号传导是维持生物体内稳态和调节机体功能的重要手段。
信号传导包括外部信号的接受、内部信号的传递和效应的产生。
细胞间的信号传导有兴奋性传导和化学信号传导两种方式。
7.糖的分类与代谢糖是生物体内最重要的能量源，也是合成生物大分子的前体。
生物化学考试重点_总结
生物化学考试重点_总结第一章蛋白质的结构与功能第一节蛋白质的分子组成一、蛋白质的主要组成元素：C、H、O、N、S 特征元素：N （16%）特异元素：S凯氏定氮法：每克样品含氮克数×6.25×100＝100g样品中蛋白质含氮量（g%）组成蛋白质的20种氨基酸（名解）不对称碳原子或手性碳原子：与四个不同的原子或原子基团共价连接并因而失去对称性的四面体碳为L-α-氨基酸，其中脯氨酸（Pro）属于L-α-亚氨基酸不同L-α-氨基酸，其R基侧链不同除甘氨酸（Gly）外，都为L-α-氨基酸，有立体异构体组成蛋白质的20种氨基酸分类非极性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、脯氨酸（Pro）极性中性氨基酸：丝氨酸（Ser）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met）天冬酰胺（Asn）、谷氨酰胺（Gln）、苏氨酸（Thr）芳香族氨基酸：苯丙氨酸（Phe）、色氨酸（Trp）、酪氨酸（Tyr）酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His）其中：含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸四、氨基酸的理化性质1、两性解离及等电点①氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。
②氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。
③（名解）等电点（pI点）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。
pH<="">pH=pI 氨基酸的兼性离子pH>pI 阴离子氨基酸带净正电荷，在电场中将向负极移动④在一定pH范围内，氨基酸溶液的pH离等电点越远，氨基酸所携带的净电荷越大2、含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280 nm 附近大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法3、氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物在pH5~7，80~100℃条件下，氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。
完整版)生物化学知识点重点整理
完整版)生物化学知识点重点整理蛋白质是由C、H、O、N、S等元素构成的，其中N是其特征性元素。
根据含氮量可以计算蛋白质的含量，即样品蛋白质含量=样品含氮量*6.25（各种蛋白质的含氮量接近，平均值为16%）。
蛋白质由20种氨基酸构成，其中酸性氨基酸/带负电荷的R基氨基酸有天冬氨酸（D）和谷氨酸（E）；碱性氨基酸/带正电荷的R基氨基酸有赖氨酸（K）、组氨酸（H）和精氨酸（R）；非极性脂肪族R基氨基酸有甘氨酸（G）、丙氨酸（A）、脯氨酸（P）、缬氨酸（V）、亮氨酸（L）、异亮氨酸（I）和甲硫氨酸（M）；极性不带电荷R基氨基酸有丝氨酸（S）、苏氨酸（T）、半胱氨酸（C）、天冬酰胺（N）和谷氨酰胺（Q）；芳香族R基氨基酸有苯丙氨酸（F）、络氨酸（Y）和色氨酸（W）。
肽是蛋白质的基本组成单元，其基本特点包括：一级结构的定义通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序，简称氨基酸序列（由遗传信息决定）。
维持稳定的化学键有肽键（主）和二硫键（可能存在）。
二级结构的种类包括α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲和超二级结构。
四级结构的特点是肽键数≧2，肽链之间无共价键相连，可独立形成三级结构，是否具有生物活性取决于是否达到其最高级结构。
蛋白质的一级结构与功能密切相关，因为一级结构决定了蛋白质的构象，一级结构相似则其功能也相似，改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能。
基因突变可能导致蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病称为分子病，如镰状细胞贫血（溶血性贫血）和疯牛病是二级结构改变引起的。
等电点（pI）是蛋白质的一个重要指标，定义为在某一pH值条件下，蛋白质的净电荷为零。
蛋白质在不同pH条件下的带电情况取决于该蛋白质所带酸碱基团的解离状态。
若溶液pHpI，则蛋白质带负电荷，在电场中向正极移动。
碱性蛋白质含碱性氨基酸多，等电点高，在生理条件下净带正电荷，如组蛋白和精蛋白；酸性蛋白质含酸性氨基酸多，等电点低，在生理条件下净带负电荷，如胃蛋白酶。
生物化学专业知识要点整理
生物化学专业知识要点整理生物化学是研究生物体内分子结构、组成、代谢和功能的一门学科，它涉及到生物体内各种生物大分子的结构、性质和功能等方面的内容。
本文将对生物化学专业的一些重要知识要点进行整理，以帮助读者更好地理解和掌握这门学科。
一、生物大分子的结构和功能1. 蛋白质：蛋白质是生物体内最重要的大分子，它具有多种功能，包括酶催化、结构支持、运输传递、免疫防御等。
蛋白质的结构包括一级结构（氨基酸序列）、二级结构（α-螺旋、β-折叠）、三级结构（立体构象）和四级结构（多个蛋白质亚基的组装）。
2. 核酸：核酸是遗传信息的携带者，包括DNA和RNA两类。
DNA是双链结构，RNA是单链结构。
DNA的功能是存储和传递遗传信息，RNA参与蛋白质的合成。
3. 碳水化合物：碳水化合物是生物体内重要的能量来源，也参与到细胞识别和信号传导等过程中。
常见的碳水化合物有单糖、双糖和多糖，如葡萄糖、蔗糖和淀粉等。
4. 脂质：脂质是生物体内重要的结构和能量储存物质，包括甘油三酯、磷脂和固醇等。
脂质在细胞膜的形成和维持、能量代谢等方面发挥重要作用。
二、酶的性质和功能1. 酶的性质：酶是生物体内催化化学反应的蛋白质，具有高度的专一性和效率。
酶的活性受到温度、pH值和底物浓度等因素的影响。
2. 酶的功能：酶在生物体内参与几乎所有的代谢过程，包括消化、呼吸、光合作用等。
常见的酶包括氧化还原酶、水解酶、脱羧酶等。
三、能量代谢1. ATP：三磷酸腺苷是生物体内最重要的能量储存和释放分子，其通过磷酸键的形成和断裂实现能量的转换。
2. 糖酵解：糖酵解是生物体内糖类分子的分解过程，通过一系列的反应将葡萄糖转化为乳酸或乙醇释放能量。
3. 女性酸循环：女性酸循环是生物体内氧化葡萄糖、脂肪和氨基酸产生能量的过程，其产生的还原剂NADH和FADH2通过呼吸链参与ATP的合成。
4. 光合作用：光合作用是植物和一些细菌利用光能将二氧化碳和水转化为葡萄糖和氧气的过程，它是地球上最重要的能量来源。
生物化学必看知识点总结
生物化学必看知识点总结（一）生物大分子的结构和功能1、组成蛋白质的20种氨基酸的化学结构和分类。
2、氨基酸的理化性质。
3、肽键和肽。
4、蛋白质的一级结构及高级结构。
5、蛋白质结构和功能的关系。
6、蛋白质的理化性质(两性解离、沉淀、变性、凝固及呈色反应等)。
7、分离、纯化蛋白质的一般原理和方法。
8、核酸分子的组成，5种主要嘌呤、嘧啶碱的化学结构，核苷酸。
9、核酸的一级结构。
核酸的空间结构与功能。
10、核酸的变性、复性、杂交及应用。
11、酶的基本概念，全酶、辅酶和辅基，参与组成辅酶的维生素，酶的活性中心。
12、酶的作用机制，酶反应动力学，酶抑制的类型和特点。
13、酶的调节。
14、酶在医学上的应用。
（二）物质代谢及其调节1、糖酵解过程、意义及调节。
2、糖有氧氧化过程、意义及调节，能量的产生。
3、磷酸戊糖旁路的意义。
4、糖原合成和分解过程及其调节机制。
5、糖异生过程、意义及调节。
乳酸循环。
6、血糖的来源和去路，维持血糖恒定的机制。
7、脂肪酸分解代谢过程及能量的生成。
8、酮体的生成、利用和意义。
9、脂肪酸的合成过程，不饱和脂肪酸的生成。
10、多不饱和脂肪酸的意义。
11、磷脂的合成和分解。
12、胆固醇的主要合成途径及调控。
胆固醇的转化。
胆固醇酯的生成。
13、血浆脂蛋白的分类、组成、生理功用及代谢。
高脂血症的类型和特点。
14、生物氧化的特点。
15、呼吸链的组成，氧化磷酸化及影响氧化磷酸化的因素，底物水平磷酸化，高能磷酸化合物的储存和利用。
16、胞浆中NADH的氧化。
17、过氧化物酶体和微粒体中的酶类。
18、蛋白质的营养作用。
19、氨基酸的一般代谢(体内蛋白质的降解，氧化脱氨基，转氨基及联合脱氨基)。
20、氨基酸的脱羧基作用。
21、体内氨的来源和转运。
22、尿素的生成--鸟氨酸循环。
23、一碳单位的定义、来源、载体和功能。
24、甲硫氨酸、苯丙氨酸与酪氨酸的代谢。
25、嘌呤、嘧啶核苷酸的合成原料和分解产物，脱氧核苷酸的生成。
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结一、生物大分子1. 蛋白质蛋白质是生物体内功能最为多样的大分子化合物，其分子量从几千到上百万不等。
蛋白质是由氨基酸通过肽键连接而成的，其结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
蛋白质的功能包括酶、结构蛋白、免疫蛋白等。
在生物体内，蛋白质不断地受到合成和降解的调控。
2.核酸核酸也是生物体内非常重要的大分子，主要包括DNA和RNA。
DNA是生物遗传信息的分子载体，其双螺旋结构具有很高的稳定性，基因组里的信息以DNA的形式存在，RNA则是DNA的复制和表达过程中的关键参与者。
核酸的功能包括遗传信息的传递、蛋白质的合成控制等。
3.多糖多糖是由多个单糖分子经由糖苷键链接而成的高分子化合物。
生物体内包括多种多糖类物质，如纤维素、淀粉、糖原、聚合葡萄糖和壳多糖等。
在生物体中，多糖具有贮存能量、提供结构支持以及信号识别等生理功能。
4.脂质脂质是一类疏水性的生物大分子，其结构包括脂类、脂肪酸、甘油和磷脂等。
脂质在细胞膜的形成和维护、能量的储存和释放以及信号转导等生理过程中扮演着重要的角色。
二、酶和酶动力学1. 酶的结构和功能酶是生物体内催化生物化学反应的分子，在酶的作用下，生物体内的化学反应可以以更快的速度进行。
酶的结构包括活性位、辅基和蛋白质结构。
酶的功能包括催化特定的反应、特异性和高效性等。
2. 酶动力学酶动力学研究的是酶催化反应的速率和反应机理。
酶动力学参数包括最大反应速率（Vmax）、米氏常数（Km）、酶的抑制和激活等。
酶动力学研究为理解生物化学反应提供了重要的信息。
三、生物体内代谢途径糖代谢包括糖异生途径、糖酵解途径、糖原代谢和半乳糖代谢等，主要在细胞内进行，产生能量和代谢产物。
2. 脂质代谢脂质代谢包括脂质合成、脂质分解、脂蛋白代谢和胆固醇代谢等，涉及到脂肪酸、三酰甘油、磷脂和胆固醇等的合成和降解过程。
3. 氨基酸代谢氨基酸代谢包括氨基酸合成、氨基酸降解、氨基酸转运等，对于蛋白质的降解和合成具有重要的作用，同时参与许多代谢途径。
《生物化学》常考点总结
《生物化学》常考点总结1.蛋白质分子中不存在的氨基酸是瓜氨酸。
2.生物大分子主要是指蛋白质与核酸3.维系蛋白质分子中α螺旋和β折叠结构的化学键是氢键。
4.三级结构中多肽链的盘曲方式由氨基酸残基的排列顺序决定。
5.维系蛋白质四级结构的主要化学键是疏水键。
6.蛋白质的变性是由于发生了空间结构的破坏。
7.蛋白质在电场中移动的方向决定于蛋白质分子的净电荷。
8.pH 6.5的蛋白质在pH7.0的溶夜中带负电。
9.在蛋白质溶液中加入适量硫酸铵可引起蛋白质溶液发生沉淀。
10.能降低血钙浓度的是降钙素。
11.促进肝糖原分解的是糖皮质激素。
12.能提高血钙浓度的是甲状旁腺激素。
13.关于维生素的性质，维生素的作用是构成辅酶。
14.脂溶性维生素包括维生素A、维生素D、维生素E、维生素K。
15.如果阳光供应充足，维生素D可以充分地被合成。
16.维生素E是一种生育酚。
17.成人严重缺乏维生素D可引起骨软化病。
18.脱氢酶的辅酶为NADP⁺19.维生素PP 是NAD⁺辅酶的组成部分。
20.维生素B₆是转氨酶反应的辅助因子。
21.维生素B₁严重缺乏可引起患者的细胞转氨酶含量下降。
22.维生素B₁,可以治愈韦尼克病和维生素B₁缺乏症。
23.可以预防糙皮病的维生素是烟酸。
24.蛋白酶对底物的作用属相对专一性，可催化部分氨基酸羧基形成的肽键水25.延胡索酸酶催化延胡索酸形成L-苹果酸属于立体异构专一性。
26.某酶催化反应使底物转变为产物，而辅酶接受基团后不能被此酶同时恢复，但可在另一酶反应中使辅酶恢复原来状态，这类现象的解释正确的是辅酶起第二底物作用。
27.糖原合成酶活性增高的方式是酶蛋白脱磷酸基28.竞争性抑制作用的特点是Km增大，Vmax 不变。
29.糖酵解中最重要的调节酶是6-磷酸果糖激酶-1。
30.糖在体内的主要消化部位为小)肠。
31.胞质内产生ATP 的方式是底物水平磷酸化。
32.在糖酵解和糖异生中均有作用的酶是磷酸丙糖异构酶。
检验师生物化学知识点
检验师生物化学知识点
1. 蛋白质化学：包括蛋白质的结构、性质、分类和功能。
了解氨基酸的结构和性质，以及蛋白质的一级、二级、三级和四级结构。
熟悉蛋白质的理化性质，如溶解性、电泳行为和沉淀反应。
2. 酶学：酶的定义、分类和催化机制。
了解酶的命名法和国际系统分类法。
掌握酶促反应动力学，包括米-曼氏方程和酶活性的调节。
3. 糖代谢：了解碳水化合物的分类和结构。
掌握糖酵解、糖有氧氧化、糖原合成和分解的过程及关键酶。
熟悉糖异生和血糖调节的机制。
4. 脂质代谢：包括脂质的分类、结构和功能。
了解脂肪酸的β-氧化、脂肪酸合成和磷脂的合成与降解过程。
5. 核苷酸代谢：了解核苷酸的结构和功能。
掌握嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸的合成与分解途径。
6. 肝功能检查：包括肝功能试验的目的和意义。
熟悉血清酶学指标（如谷丙转氨酶、谷草转氨酶等）、胆红素、蛋白质和脂质代谢指标在肝功能评估中的应用。
7. 肾功能检查：了解肾功能试验的目的和意义。
掌握血清肌酐、尿素氮、尿酸等指标在肾功能评估中的应用。
8. 分子生物学技术：包括聚合酶链式反应（PCR）、实时荧光定量 PCR、基因测序等技术的原理和应用。
以上是检验师生物化学的一些重要知识点，涵盖了蛋白质、酶、糖、脂质、核苷酸等方面的内容。
这些知识点对于理解生物体的代谢过程、疾病的发生机制以及实验室检测的原理和结果解释都非常重要。
生物化学知识点
生物化学知识点生物化学是研究生物体内分子组成、结构和功能的学科。
其研究内容主要包括生物分子的合成、降解和转化过程，以及生物体内的能量转换、代谢调节和信号传导等方面。
以下是生物化学中的一些重要的知识点。
1. 无机物和有机物：无机物主要包括水、无机盐等，它们是构成生物体的基础物质。
而有机物则包括碳水化合物、脂类、蛋白质和核酸等，它们是构成生物体的重要有机分子。
2. 碳水化合物：碳水化合物是生物体内的重要能源来源，也是细胞壁的主要组成成分。
其中最常见的碳水化合物是葡萄糖，它通过细胞呼吸与氧气反应产生能量。
3. 脂类：脂类是生物体内的重要能源存储物质，它们包括脂肪、磷脂和类固醇等。
脂肪在细胞中形成脂滴，能够存储大量的能量。
磷脂是细胞膜的主要组成分子，它具有双层结构，起到了维持细胞完整性和选择性通透性的作用。
4. 蛋白质：蛋白质是生物体内最重要的有机分子之一，它们是构成细胞的基本结构单位。
蛋白质具有多种功能，包括酶、激素、抗体和传递物质等功能。
蛋白质的结构包括四级结构，即原始结构、二级结构（α-螺旋和β-折叠）、三级结构和四级结构（多个蛋白质链的组装形成的复合物）。
5. 核酸：核酸是生物体内的遗传物质，包括DNA和RNA。
DNA负责储存遗传信息，而RNA负责将DNA的信息转录成蛋白质的氨基酸序列。
核酸的结构是由磷酸、五碳糖和氮碱基组成的。
6. 代谢：代谢是生物体内的一系列化学反应过程，包括合成反应和降解反应。
合成反应是生物体利用外界物质合成新的有机物，降解反应是将有机物分解为小分子并释放能量。
代谢过程是由酶催化的。
7. 酶：酶是生物体内的催化剂，它们能够加速化学反应，但自身不参与反应。
酶可使活化能降低，从而加速反应速率。
酶的活性受到温度、pH值和底物浓度等因素的影响。
8. 能量转换：生物体内的能量转换主要通过细胞呼吸和光合作用实现。
细胞呼吸是将有机物通过氧化反应转化为二氧化碳和水，并释放出能量。
光合作用是植物利用太阳能将二氧化碳和水合成为有机物，并释放出氧气。
生物化学知识点总整理
生物化学知识点总整理生物化学是研究生命体内分子结构、组成及其相互作用的化学学科。
它涵盖了许多重要的生物分子和反应过程，对于理解生命活动的分子基础和生物学功能至关重要。
下面是生物化学的一些重要知识点的总整理。
1.生物大分子：生物体内的大分子包括蛋白质、核酸、多糖和脂质等。
它们是生命的基础，参与了生物体内许多重要的结构和功能。
2.蛋白质：蛋白质是生物体内最重要的大分子之一、它们由氨基酸链组成，具有三级结构：一级结构是氨基酸的线性排列顺序，二级结构是通过氢键和范德华力形成的局部空间结构，三级结构是整个蛋白质折叠成特定的形状。
3.核酸：核酸是生物体内编码和传递遗传信息的分子。
DNA和RNA是两种最重要的核酸。
DNA通过碱基配对和双螺旋结构来存储和传递遗传信息，RNA则参与了蛋白质的合成过程中。
4.酶：酶是生物体内催化化学反应的蛋白质，可以加速反应速率。
酶与底物结合形成复合物，通过降低活化能来促进反应的进行。
5.代谢途径：生物体内的代谢活动通过一系列的化学反应途径进行。
这些途径包括糖酵解、柠檬酸循环、呼吸链和光合作用等。
代谢途径提供能量和合成生物分子所需的原料。
7.柠檬酸循环：柠檬酸循环是将葡萄糖代谢产生的乙酰辅酶A进一步氧化，产生更多的ATP、NADH和FADH28.呼吸链：呼吸链是将NADH和FADH2的电子逐步传递给氧气，生成水，并产生ATP的过程。
它包括细胞色素和膜蛋白等。
9.光合作用：光合作用是植物细胞中通过光能将水和二氧化碳转化为葡萄糖和氧气的过程。
光合作用产生的葡萄糖可以作为能量和碳源。
10.脂质：脂质是不溶于水的有机分子，包括脂肪酸、甘油和脂类等。
脂质在生物体内具有重要的结构和功能，如构成细胞膜、提供能量储存等。
11.生物膜：生物膜是由脂质和蛋白质共同组成的结构，包围着细胞和细胞器。
生物膜具有选择性渗透性，参与了许多生物活动，如物质输运、信号转导等。
12.分子遗传学：分子遗传学研究基因的组成和结构，以及基因的表达调控。
生物化学知识点总结完整版
生物化学知识点总结完整版生物化学是研究生物体在细胞、组织和器官水平上的化学过程的一门学科。
它涉及了生命体内物质的合成、降解和转化过程，以及这些过程对生命活动的调控和影响。
生物化学知识点包括了生物分子的结构及功能、生物体内的代谢过程、遗传信息的传递及表达等内容。
下面就对生物化学的一些重要知识点进行总结：一、生物分子的结构和功能1. 蛋白质：蛋白质是生物体内最丰富的一类生物大分子，由氨基酸通过肽键连接而成。
蛋白质在生物体内起着结构支持、酶催化、运输、信号传导等重要功能。
2. 碳水化合物：碳水化合物是生物体内最基本的能量来源，也是构成细胞壁、核酸、多糖等物质的重要成分。
3. 脂类：脂类是生物体内主要的能量储存物质，同时也是细胞膜的主要构成成分。
4. 核酸：核酸是生物体内的遗传物质，包括DNA和RNA两类，它们负责存储遗传信息和传递遗传信息。
二、生物体内的代谢过程1. 糖代谢：糖代谢是生物体内重要的能量来源，包括糖原合成、糖原降解、糖酵解等过程。
2. 脂质代谢：脂质代谢包括脂肪酸的合成、分解和氧化，以及胆固醇的合成和降解。
3. 蛋白质代谢：蛋白质代谢包括蛋白质合成、降解和氨基酸的代谢。
4. 核酸代谢：核酸代谢包括核苷酸的合成和降解过程。
5. 能量代谢：生物体内能量的产生主要依靠有机物的氧化和磷酸化过程。
这些过程包括糖酵解、三羧酸循环和氧化磷酸化等。
三、遗传信息的传递和表达1. DNA的结构和功能：DNA是双螺旋结构，由脱氧核苷酸通过磷酸二酯键连接而成。
DNA负责存储遗传信息，并通过转录和翻译的过程进行表达。
2. RNA的结构和功能：RNA是单链结构，由核糖核苷酸通过磷酸二酯键连接而成。
RNA包括mRNA、tRNA和rRNA等，它们分别参与遗传信息的转录、转运和翻译。
3. 蛋白质合成的过程：蛋白质合成包括转录和翻译两个过程。
转录是指DNA的信息转录成RNA的过程，而翻译是指mRNA上的密码子与tRNA上的反密码子匹配，从而在核糖体上合成蛋白质的过程。
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
第一章蛋白质的结构与功能一、名词解释肽键：一个氨基酸的a--羧基与另一个氨基酸的a--氨基脱水缩合所形成的结合键，称为肽键。
等电点：蛋白质分子净电荷为零时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
蛋白质的一级结构：是指多肽链中氨基酸的排列顺序。
三、填空题1，组成体内蛋白质的氨基酸有20种，根据氨基酸侧链（R）的结构和理化性质可分为①非极性侧链氨基酸；②极性中性侧链氨基酸：；③碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸；④酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸。
3，紫外吸收法（280 nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子含有色氨酸，苯丙氨酸，或酪氨酸。
5，蛋白质结构中主键称为肽键，次级键有氢键、离子键、疏水作用键、范德华力、二硫键等，次级键中属于共价键的有范德华力、二硫键第二章核酸的结构与功能一、名词解释DNA的一级结构：核酸分子中核苷酸从5’-末端到3’-末端的排列顺序即碱基排列顺序称为核酸的一级结构。
DNA双螺旋结构：两条反向平行DNA链通过碱基互补配对的原则所形成的右手双螺旋结构称为DNA的二级机构。
三、填空题1，核酸可分为DNA 和RNA 两大类，前者主要存在于真核细胞的细胞核和原核细胞拟核部位，后者主要存在于细胞的细胞质部位2，构成核酸的基本单位是核苷酸，由戊糖、含氮碱基和磷酸3个部分组成6，RNA中常见的碱基有腺嘌呤、鸟嘌呤，尿嘧啶和胞嘧啶7，DNA常见的碱基有腺嘌呤、鸟嘌呤、胸腺嘧啶和胞嘧啶四、简答题1，DNA与RNA 一级结构和二级结构有何异同？4，叙述DNA双螺旋结构模式的要点。
DNA双螺旋结构模型的要点是：1，DNA是一平行反向的双链结构，脱氧核糖基和磷酸骨架位于双链的外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相交接触。
腺嘌呤始终与胸腺嘧啶配对存在，形成两个氢键（A=T），鸟嘌呤始终与胞嘧啶配对存在，形成三个氢键（G≡C）,碱基平面与线性分子的长轴相垂直。
一条链的走向是5’→3’，另一条链的走向就一定是3’→5’；2，DNA是一右手螺旋结构；3，DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链间互补碱基的氢键维系，纵向则靠碱基平面间的疏水性堆积力维持。
第三章酶酶：由活细胞合成的、对其特异底物具有高效催化作用的特殊蛋白质。
酶原：无活性的酶的前身物质称为酶原酶原激活：酶原受某种因素作用后，转变成具有活性的酶的过程Km值：是酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，是酶的特征性常数。
竞争性抑制作用：抑制剂与酶的正常底物结构相似，抑制剂与底物分子竞争地结合酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结合形成中间产物，这种抑制作用称为竞争性抑制作用非竞争性抑制作用：抑制剂与酶活性中心外的其他位点可逆的结合，使酶的空间结构改变，使酶催化活性降低，此种结合不影响酶与底物分子的结合，同时酶与底物的结合也不影响酶与抑制剂的结合。
底物与抑制剂之间没有竞争关系，这种抑制作用称为非竞争性抑制作用填空题1，酶是活细胞产生的具有催化作用的蛋白质，是机体内催化各种代谢反应最主要的催化剂。
个别核糖核酸（RNA）也具有酶一样的催化活性，称为核酶。
5，由细胞合成和分泌的尚不具有催化活性的酶的前体，叫做酶原9，可逆性抑制作用包括竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用和反竞争性抑制作用三种四，简答题1，以酶原的激活为例说明结构与功能的关系。
在一定条件下，酶原受某种因素作用后，分子结构发生变化，暴露或形成活性中心，转变成具有活性的酶，这一过程叫做酶原的激活。
酶原激活过程说明了蛋白质结构与功能密切相关，结构改变，功能也随之改变，结构破坏，功能丧失。
7，酶促反应高效率的机制是什么？酶高效催化作用的机制可能与以下几种因素有关：①邻近效应与定向排列：在两个以上底物参与的反应中，底物之间必须以正确的方向互相碰撞，才有可能发生反应。
②多元催化：同一种酶兼有酸碱催化作用，这种多功能基团的协同作用可极大的提高酶的催化效率。
③表面效应;酶活性中心内部多种疏水性氨基酸，常常形成疏水性“口袋”以容纳并结合底物。
一种酶的催化反应不限于上述某一种因素，而常常是多种催化作用的综合机制，这是酶促反应高效的重要原因。
第四章糖代谢名词解释1，糖酵解：在不需要氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解4，三羧酸循环（TAC）：乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合生成柠檬酸，历经4次脱氢及2次脱羧反应，又生成草酰乙酸，此过程是由含有三个羧基的柠檬酸作为起始物的循环反应，故称为三羧酸循环7，糖异生：由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生9，血糖：血液中的葡萄糖称为血糖。
其正常水平为3.89~6.11 mmol/L二、填空题2，人体内主要通过磷酸戊糖途径生成核糖，它是核苷酸的组成成分3，在三羧酸循环中，催化氧化脱羧的酶是异柠檬酸脱氢酶和α-酮戊二酸脱氢酶4，在糖酵解途径中，产物正反馈作用的步骤为1,6-双磷酸果糖对磷酸果糖激酶- 1 的正反馈调节9, 1 mol 葡萄糖氧化生CO2和H2O时净生成30或32 mol ATP15，糖异生的原料有甘油、乳酸和生糖氨基酸19, 糖有氧氧化的反应过程可分为三个阶段，即糖酵解途径、丙酮酸进入线粒体氧化脱羧成乙酰CoA，乙酰CoA进入三羧酸循环及氧化磷酸化。
四、简答1，糖酵解的主要生理意义是什么①是机体在缺氧条件下供应能量的重要方式；②是某些组织细胞的主要供能方式；③糖酵解的产物为某些物质合成提供原料；④红细胞中经糖酵解途径生成的2,3-BPG可调节血红蛋白的带氧功能2糖有氧氧化的主要生理意义是什么①是机体获得能量的主要方式；②三羧酸循环是三大营养物质彻底氧化分解的共同途径；③三羧酸循环是三大物质代谢互相联系、互相转化的枢纽20，简述乳酸循环的生理意义肌肉组织中不存在葡萄糖-6-磷酸酶，因此不能将肌糖原分解为葡萄糖。
肌肉组织中糖异生酶类活性也较低，没有足够的能力进行糖异生作用。
当氧供应不足时，肌肉组织糖酵解加强，必然导致乳酸生成增多，通过乳酸循环将有助于乳酸的再利用，并防止因乳酸堆积导致中毒。
第五章脂类代谢名词解释1，必需脂肪酸：亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸等维持机体生命活动所必需，但体内不能合成，必须由食物提供的脂肪酸，称为必需脂肪酸2，脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，经脂肪酶逐步水解为甘油和脂肪酸，并释放入血供全身各组织氧化利用的过程称为脂肪动员3，脂肪酸β-氧化：脂肪酸的β-氧化是从脂酰基的β-原子开始，进行脱氢、加水、再脱氢及硫解四步连续的反应，将脂酰基断裂生成一分子乙酰CoA和比原来少两个碳原子的脂酰CoA的过程。
4，酮体：酮体包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮，是脂肪酸在肝内分解产生的特有正常中间产物。
二、填空题1，乙酰辅酶A是合成脂肪酸的主要原料，脂肪酸的合成是在细胞液内进行，反应中所需的NADPH来自磷酸戊糖途径。
2，脂肪酸β-氧化过程中的第一次脱氢由FAD 接受，第二次脱氢由NAD+接受。
4，脂肪酸β-氧化过是在细胞的线粒体中而脂肪的合成是在细胞的内质网中进行的。
5，脂肪酸β-氧化的过程包括脱氢、水化、再脱氢和硫解四个连续反应步骤9，血脂的主要来源有食物物中脂类、体内合成和脂库中脂肪动员的释放。
10，血脂的主要去路有氧化供能、进入脂库中储存构成生物膜和转变为其他物质15，酮体合成的原料为乙酰辅酶A20，脂肪动员的产物为甘油和脂肪酸23，酮体是在肝内生成，肝外组织利用。
28，软脂酸的β-氧化，共进行7次，生成7 分子FADH2和7 分子NADH+H, 8 乙酰CoA，净生成129 分子ATP。
四、简答题1，何谓酮体？酮体是怎样生成的，又是如何氧化利用的？酮体的生成包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮。
酮体的生成部位在肝细胞线粒体，合成原料为脂肪酸β-氧化生成的乙酰CoA，2分子乙酰CoA缩合生成乙酰乙酸CoA，乙酰乙酸CoA再与1分子乙酰CoA缩合生成NMGCoA，催化此反应的NMGCoA 合成酶是酮体合成的限速酶，NMGCoA 裂解生成乙酰乙酸和乙酰CoA ，乙酰乙酸还原生成β-羟丁酸或脱羧生成丙酮。
肝能生成酮体，但不能利用酮体。
肝外组织的乙酰乙酸经过乙酰乙酸硫激酶或琥珀酰CoA 转硫酶及硫解酶的催化下，转变成乙酰CoA并进入三磷酸循环而被氧化利用，丙酮可经肾、肺排出。
2，简述硬脂酸的氧化过程及彻底氧化的能量计算。
必考硬脂酸的氧化可分为活化、进入线粒体、β-氧化及乙酰CoA的彻底氧化四个阶段。
①，硬脂酸在胞液中进行，由脂酰CoA合成酶催化形成脂酰CoA。
②，活化的硬脂酰CoA经CAT I 及CAT II的催化，以肉碱为载体，由胞液进入线粒体基质。
CAT I 是脂肪酸β-氧化的限速酶。
③，脂酰CoA进入线粒体基质后，在脂肪酸β-氧化多酶复合体的催化下，从脂酰基的β-碳原子开始，进行脱氢、加水、再脱氢和硫解四步连续反应，脂酰基断裂生成一分子乙酰CoA和一分子比原来少二个碳原子的脂酰CoA。
如此反复进行，直到脂酰CoA 全部生成乙酰CoA。
④乙酰CoA通过三磷酸循环彻底氧化成CO2和H2O，并释放出能量。
能量计算：硬脂酸（18C）-2A TP 硬脂酰CoA 8次β氧化9乙酰CoA +8（FADH2+NADH +H+）8 FADH2 X 1.5 ATP∕FADH2 = 12 ATP8 NADH + H+ X 2.5 ATP ∕NADH + H+ = 20 ATP9 CH3CO～SCoA X 10 ATP∕CH3CO～SCoA =90 ATP故一分子硬脂酸彻底氧化生成CO2 和 H2O 净生成90 + 32-2=120 ATP第六章生物氧化名词解释1，生物氧化：营养物质在体内氧化分解为CO2和H2O，并逐步释放能量的过程成为生物氧化5，呼吸链:位于线粒体内膜上起生物氧化作用的一系列递氢体或递电子体，它们按一定的顺序排列在内膜上，与细胞摄取氧的呼吸过程有关，故称呼吸链三、填空题1，由递氢体和递电子体按一定的顺序组成的整个体系位于线粒体内膜，通常称为呼吸链。
2，生物氧化的主要产物是Ｈ２ＯＣＯ２ＡＴＰ.6，线粒体内两条重要的呼吸链为NADH 呼吸链和琥珀酸呼吸链，两条链的汇合点是CoQ 13,NADH 在细胞内的线粒体和胞液内产生，在线粒体内氧化并产生ATP14，NADH 呼吸链中氧化磷酸化发生的部位在NADH→CoQ之间，Cytb →CytC之间Cytaa3→O2之间四，简答题3，试述呼吸链的组成成分及功能？并写出体内两条主要呼吸链的传递链呼吸链的组成成分：①NAD+为辅酶的脱氢类，其作用为递氢体作用；②黄素蛋白，其辅酶为FMN或FAD，其作用为递氢体；③铁硫蛋白，其作用为递电子体；④CoQ其作用是递氢体；⑤细胞色素体系包括b-c1-c –aa3,其功能为递电子体。
NADH氧化呼吸链顺序为：SH2→NAD+→(FMN-Fe-S) → COQ →Cyt(b-c1-c aa3) → O2. FADH2氧化呼吸链顺序为SH2→(FAD-Fe-S) → CoQ → Cyt(b-c1-c-aa3) →O2第七章氨基酸代谢名词解释2.联合脱氨基作用：由转氨酶催化的转氨基作用和L-谷氨酸脱氢酶催化的谷氨酸氧化脱氨基作用联合进行。