医学生物化学重点总结
生物化学考试重点总结
生物化学考试重点总结
1. 生物化学基本概念
- 生物大分子：蛋白质、核酸、多糖、脂质
- 酶：催化生化反应的生物催化剂
- 代谢路径：物质在生物体内相互转化的路径
2. 生物大分子的结构与功能
- 蛋白质：结构、功能、种类、合成和降解
- 核酸：DNA和RNA的结构、功能、复制和转录
- 多糖：单糖、二糖、多糖的结构、功能、合成和降解- 脂质：脂肪酸、甘油三酯、磷脂的结构、功能和代谢
3. 代谢途径与调控
- 糖代谢：糖酵解、糖异生、糖原代谢
- 脂肪代谢：脂肪酸氧化、甘油三酯合成、脂肪酸合成- 蛋白质代谢：蛋白质降解、蛋白质合成、氨基酸代谢- 核酸代谢：DNA和RNA的代谢途径及调控机制
4. 其他重点知识点
- 酶动力学：酶的活性、酶动力学参数、酶抑制剂
- 信号转导与调控：细胞信号传导、信号通路、蛋白质磷酸化- 生物膜：细胞膜结构、跨膜转运和信号传导
5. 实验技术
- 分子生物学实验技术：PCR、DNA测序、蛋白质电泳
- 生物化学分离和分析方法：色谱技术、质谱技术、光谱技术
以上是生物化学考试的重点内容总结，希望对你的备考有所帮助。
祝你考试顺利！。
医学生生物化学复习知识点总结
第一章蛋白质的结构与功能第一节蛋白质的分子组成1.主要组成元素：C(50%~55%), H(6%~7%), O(19%~24%) N,(13%~19%)S(0~4%)。
有些蛋白质还含有少量的磷和金属元素铁，铜等，个别蛋白质还含有碘。
其中蛋白质的含氮量比较稳定，平均为16%。
2.含氮量和蛋白质的计算公式:1gN = 6.25gPr3.蛋白质的基本组成单位：氨基酸。
(人体内有20种氨基酸参与蛋白质的合成，通常是L-a-氨基酸)4.结构通式：R-CH-COOH(其中R表示侧链基团）INH25.氨基酸的分类:（1）酸性氨基酸: 谷氨酸（GIu），天冬氨酸（Asp）（2）碱性氨基酸：精氨酸（Arg），赖氨酸（Lys），组氨酸（His）6.氨基酸具有的理化性质：（1）具有两性电离的性质。
其解离方式取决于其所处溶液的酸碱度。
所有的氨基酸都含有碱性的a-氨基和酸性a--羧基，可在酸性溶液中与质子（H+）结合带正电荷的阳离子（NH3+），也可在碱性溶液中与OH-结合，失去质子变成带负电荷的阴离子（-COO-）。
7.氨基酸的等电点：某一溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性电子，成电中性，该溶液的PH值为该氨基酸的等电点。
8.肽键：一分子氨基酸的a-羧基和一分子氨基酸的a-氨基脱水缩合形成的酰胺键，即-CO-NH-。
氨基酸戒肽键联结成多肽链，是蛋白质分子中的主要共价键，性质比较稳定。
9.多肽：十个以上和五十个以下的氨基酸残基。
10.谷胱甘肽（GSH）：谷氨酸，半胱氨酸和组氨酸组成的三肽。
GSH的巯基（-SH）具有还原性，抗氧化作用强。
第二节蛋白质的分子结构1.蛋白质的一级结构（1）概念：氨基酸的排列顺序（2）主要化学键：二硫键（-S-S-）（3）结构特点：结构各不相同，一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。
2.二级结构（1）概念：多肽链的局部有规则重复的主链构象。
（2）主要类型：A.参与肽键形成的6个原子在同一个平面。
医学生物化学知识点
医学生物化学知识点医学生物化学是医学专业的重要基础学科之一，主要研究生物体内的生物大分子结构和功能、代谢途径以及相关的调控机制。
本文将介绍一些医学生物化学中常见的知识点，帮助读者更好地理解这门学科的重要内容。
1. 蛋白质蛋白质是生物体内最重要的大分子，由氨基酸通过肽键连接而成。
蛋白质在生物体内起着各种重要的功能，如结构支持、酶催化、免疫调节等。
蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构，通过这些结构可以确定蛋白质的功能和作用机制。
2. 碳水化合物碳水化合物是生物体内重要的能量来源，也是细胞膜的主要组成成分。
碳水化合物包括单糖、双糖和多糖三种类型，通过糖酵解和糖异生途径可以转化为ATP分子，为生命活动提供能量。
3. 脂质脂质是生物体内的重要结构物质，包括甘油三酯、磷脂和固醇等多种类型。
脂质在细胞膜的组成中发挥重要作用，同时还参与能量存储和细胞信号传导等生物过程。
4. 核酸核酸是生物体内负责遗传信息传递的大分子，包括DNA和RNA两种类型。
DNA携带着细胞的遗传信息，通过遗传密码决定生物体的生长发育和功能表现；而RNA则参与蛋白质的合成和调控过程，是蛋白质合成的重要组成部分。
5. 酶酶是生物体内催化化学反应的生物催化剂，具有高度选择性和效率。
酶通过调节化学反应的活化能，加速生物体内代谢过程，参与碳水化合物、脂质、蛋白质等生物分子的合成和分解过程。
总结：医学生物化学知识点涉及到生物体内的各种组织和大分子的结构、功能、代谢途径和调控机制。
通过学习这些知识点，可以更好地理解生命的本质和机理，为医学研究和诊断治疗提供理论基础和实践指导。
希望本文所介绍的医学生物化学知识点对读者有所启发和帮助。
生化知识点总结大全
生化知识点总结大全生物化学是研究生物分子、细胞和组织等生物学基本单位在化学层面上的结构、功能和相互关系的一门学科。
生物化学知识的掌握对于理解生物体内各种生理过程以及疾病的发生、发展和治疗都具有重要意义。
下面将对生化知识点进行总结，包括生物大分子、酶和代谢、细胞信号传导、遗传信息的传递和表达等内容。
一、生物大分子1. 蛋白质蛋白质是由氨基酸组成的大分子，是生物体内最重要的大分子之一。
蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构，分别代表了氨基酸序列、局部结构、全局结构和蛋白质的组装形式。
蛋白质在生物体内担任着结构、酶、携氧等多种重要功能。
2. 核酸核酸是构成生物体遗传信息的重要大分子。
核酸包括DNA和RNA两类，其中DNA是生物体内遗传信息的主要携带者，而RNA则参与了蛋白质的合成过程。
核酸的结构包括磷酸、核糖和碱基，它们通过磷酸二酯键相连而形成长链状结构。
3. 脂类脂类是一类绝缘性物质，其分子结构包含甘油酯和磷脂，具有水、油双亲性，是细胞膜的主要构成成分。
脂类还包括胆固醇和脂蛋白，它们在人体内参与了能量储存、细胞膜形成、传递体内信息等多种生理活动。
二、酶和代谢1. 酶的分类和特性酶是一类生物催化剂，可以加速生物体内的化学反应。
酶根据其作用的基质可以分为氧化还原酶、水解酶、转移酶等多种类型；根据作用反应的特点还可以分为氧化酶、脱氢酶、水合酶等。
酶的活性受到PH值、温度、离子浓度等因素的影响。
2. 代谢途径代谢是生物体维持生命活动所必需的化学反应过程，包括物质的合成、降解和转化等步骤。
常见的代谢途径包括糖酵解、三羧酸循环、氧化磷酸化等。
这些代谢途径通过调控酶的活性来维持生物体内各种代谢物质的平衡。
三、细胞信号传导1. 受体的结构和功能受体是细胞膜上的一类蛋白质，可以感知外界信号并将其转化为细胞内信号传导的起始物质。
受体的结构包括外部配体结合区、跨膜区和细胞内信号传递区，它可以通过配体结合激活下游信号分子，从而引发细胞内的生理反应。
考研医学生物化学知识点详解
考研医学生物化学知识点详解一、分子生物学基础知识1. DNA结构和功能DNA（脱氧核糖核酸）是生物体内最重要的遗传物质。
它由核苷酸组成，包括脱氧核糖、磷酸基团和碱基。
DNA分子呈双螺旋结构，由两条互补链相互缠合而成。
它在细胞中具有存储、复制和传递遗传信息的功能。
2. RNA结构和功能RNA（核糖核酸）也是由核苷酸组成，但与DNA不同的是，RNA含有核糖糖分子而非脱氧核糖糖分子。
RNA分为信使RNA （mRNA）、转运RNA（tRNA）和核糖体RNA（rRNA）等不同种类，它们在转录和翻译过程中发挥关键作用。
3. 蛋白质的合成和结构蛋白质是生物体内最基本的宏观生物大分子，由一系列氨基酸残基通过肽键连接而成。
蛋白质合成过程包括转录和翻译两个阶段，其中mRNA将DNA的信息转录为mRNA，而tRNA和rRNA等核糖体辅助在翻译过程中合成蛋白质。
二、细胞结构和功能1. 细胞膜和细胞壁细胞膜是细胞的外包层，由磷脂双分子层和蛋白质等组成。
它具有选择性透过性，控制物质的进出。
细胞壁位于细胞膜外侧，主要由多糖组成，提供细胞的结构支持和保护作用。
2. 细胞器细胞器是细胞内的功能区域，包括内质网、高尔基体、线粒体、溶酶体等。
内质网参与蛋白质合成和修饰，高尔基体负责分泌和物质转运，线粒体是细胞内的能量合成中心，溶酶体则负责细胞内废物的降解。
3. 细胞核细胞核是细胞的控制中心，含有DNA分子和核糖体等。
它通过核孔调控物质的进出，调控细胞代谢和生命活动。
三、酶的生物化学1. 酶的性质和分类酶是生物催化剂，能够降低化学反应所需的活化能。
酶一般由蛋白质组成，根据底物类型和反应方式的不同，酶可分为氧化还原酶、水解酶、脱羧酶等多种类型。
2. 酶促反应的速率和影响因素酶促反应的速率受到底物浓度、温度和pH值的影响。
当底物浓度越高、温度越适宜、pH近于酶的最适pH值时，酶促反应的速率越快。
四、生物膜的结构和功能1. 磷脂的结构和特点磷脂是构成生物膜的重要组分，由磷酸酯键连接的甘油和两条脂肪酸组成。
生物化学重点知识
生物化学是研究生物体内生物分子的结构、功能和代谢过程的学科。
以下是一些生物化学中的重点知识：
1. 生物大分子：生物化学研究的主要对象包括碳水化合物、脂类、蛋白质和核酸等生物大分子。
它们在生物体内发挥着重要的结构和功能作用。
2. 酶：酶是生物体内催化反应的蛋白质，可以降低活化能，加速生物化学反应的进行。
酶在生物体内参与代谢、信号传导、免疫等多个生理过程。
3. 代谢途径：生物体内的代谢途径包括糖酵解、三羧酸循环、氧化磷酸化、脂肪酸代谢等。
这些途径将营养物质转化为能量和生物体内所需的物质。
4. DNA和RNA：DNA是遗传信息的载体，RNA参与基因表达调控。
DNA复制、转录和翻译是细胞内重要的生物化学过程。
5. 蛋白质结构与功能：蛋白质的结构决定了其功能。
蛋白质通过折叠成特定的空间结构来实现其生物学功能，如酶活性、结构支持等。
6. 细胞膜结构与运输：细胞膜是细胞的重要组成部分，具有选择性
通透性。
细胞膜上的载体蛋白质参与物质的跨膜运输。
7. 信号转导：细胞内外的信号转导是生物体内重要的调控机制，包括激素信号、神经递质信号等的传递与响应。
以上是生物化学中的一些重点知识，深入了解这些知识可以帮助理解生物体内生命活动的分子基础和机制。
生物化学在解释疾病发生机制、药物作用以及生物技术等领域有着重要的应用。
医疗生化知识点总结
医疗生化知识点总结一、生物分子基础1. 蛋白质蛋白质是生物体的重要组成成分，是由氨基酸通过肽键连接而成的大分子化合物。
蛋白质的结构包括一级结构（氨基酸序列）、二级结构（α-螺旋和β-折叠）、三级结构（立体构象）和四级结构（多肽亚单位的组合）。
蛋白质的功能包括酶、激素、抗体、结构蛋白等。
2. 糖类糖类是生物体内重要的能量来源，包括单糖、双糖、多糖等。
糖类在生物体内参与能量代谢、细胞信号传导等生理过程。
3. 脂类脂类是生物体内的重要结构成分，包括甘油三酯、磷脂、胆固醇等。
脂类在细胞膜结构、能量储备、信号传导等方面发挥重要作用。
4. 核酸核酸包括DNA和RNA，是生物体内遗传信息的载体。
DNA包括双链DNA和单链DNA，RNA包括mRNA、tRNA、rRNA等。
核酸在遗传信息传递、蛋白质合成等生理过程中起重要作用。
二、细胞生物化学1. 细胞膜结构细胞膜由磷脂双分子层和蛋白质组成，具有选择性通透性。
细胞膜在维持细胞内外环境平衡、细胞信号传导等方面发挥重要作用。
2. 能量代谢能量代谢包括糖酵解、三羧酸循环和氧化磷酸化等过程，是细胞内产生能量的重要途径。
这些过程产生的ATP是细胞内的能量储备。
3. 细胞信号传导细胞信号传导包括细胞外信号（激素、生长因子等）通过受体与细胞内信号传导蛋白（G蛋白、酶联受体等）相互作用，最终调节细胞内的生理过程。
4. 细胞凋亡细胞凋亡是细胞自身程序性死亡，参与机体发育、免疫调节等生理过程。
细胞凋亡与肿瘤、神经退行性疾病等疾病的发生发展密切相关。
三、临床生化检测1. 血清生化指标血清生化指标包括血糖、血脂、肝功能指标、肾功能指标、电解质等，可以反映机体的代谢、排泄、内分泌等状况。
2. 酶学指标酶学指标包括丙氨酸氨基转移酶（ALT）、谷草转氨酶（AST）、碱性磷酸酶（ALP）、γ-谷氨酰转移酶（GGT）等，可以反映肝脏、心肌等组织损伤的程度。
3. 肿瘤标志物肿瘤标志物是一些特异性蛋白质，可以通过血清或尿液检测来辅助肿瘤的诊断、疗效评价和预后判断。
医学生物化学知识点
医学生物化学知识点医学生物化学是一门研究生物体内分子结构、功能和代谢过程的学科。
它是医学生物学和生物化学的交叉学科，对医学发展和临床实践具有重要的意义。
本文将介绍一些医学生物化学的基础知识点，包括蛋白质、核酸、糖类和代谢等方面。
一、蛋白质1.1 蛋白质的组成蛋白质由氨基酸组成，氨基酸分为20种常见氨基酸和一些稀有氨基酸。
其中，20种常见氨基酸可以分为两类，一类是疏水性氨基酸，一类是亲水性氨基酸。
1.2 蛋白质的结构蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指多肽链的氨基酸序列，二级结构是指蛋白质的局部空间排布方式，包括α螺旋和β折叠等形式，三级结构是指蛋白质整体的三维结构，四级结构是指由多个多肽链组合而成的复合物。
1.3 蛋白质的功能蛋白质是细胞的重要组成部分，具有多种功能，包括结构支持、酶催化、运输、信号传导等。
例如，肌动蛋白和微管蛋白是细胞骨架的主要组成部分，DNA聚合酶是参与DNA复制的关键酶。
二、核酸2.1 核酸的组成核酸是由核苷酸组成，核苷酸由碱基、糖和磷酸组成。
核酸可分为DNA和RNA两类，其中DNA是遗传信息的携带者，RNA参与蛋白质合成等生物过程。
2.2 核酸的结构DNA的结构是双螺旋结构，由两个互补链通过碱基配对而形成。
碱基配对规则是腺嘌呤（A）与胸腺嘧啶（T）之间形成两个氢键，鸟嘌呤（G）与胞嘧啶（C）之间形成三个氢键。
2.3 核酸的功能核酸具有储存、传递和表达遗传信息的功能。
DNA通过遗传物质的复制和遗传物质的转录过程，将遗传信息传递给下一代细胞。
RNA参与蛋白质合成的过程，是信息的中间传递者。
三、糖类3.1 糖类的分类糖类可以分为单糖、双糖和多糖三类。
单糖是最基本的糖单元，双糖由两个单糖分子通过糖苷键连接而成，多糖是由多个单糖分子组成。
3.2 糖类的功能糖类是细胞的重要能量来源，参与细胞的代谢过程。
此外，糖类还具有结构支持和细胞识别的功能。
例如，葡萄糖是主要的能量供应物质，胰岛素是调节血糖水平的重要激素。
医学生物化学考试重点复习内容
医学生物化学考试重点复习内容医学生物化学是医学专业中的一门重要课程，它研究生物体内生物化学过程的基本原理和分子机制。
在医学生物化学考试中，学生需要掌握一系列的重点内容，下面将从分子生物学、代谢途径和生化分析等方面进行论述。
一、分子生物学分子生物学是医学生物化学的基础，它研究生物体内的基因表达、蛋白质合成和细胞信号传导等过程。
在考试中，学生需要掌握DNA的结构和复制、RNA的转录和翻译、基因调控以及蛋白质的结构和功能等内容。
1. DNA的结构和复制：DNA是生物体内存储遗传信息的分子，它由核苷酸组成。
学生需要了解DNA的双螺旋结构、碱基配对规律以及DNA的复制过程，包括DNA的解旋、复制酶的作用和DNA链的合成等。
2. RNA的转录和翻译：RNA是DNA的转录产物，它在细胞中起着重要的信息传递和蛋白质合成的作用。
学生需要了解RNA的结构和功能，以及RNA的转录过程和翻译过程中的密码子和氨基酸对应关系。
3. 基因调控：基因调控是细胞内基因表达的调节过程，它包括转录因子的结合和启动子的活化等。
学生需要了解基因调控的机制，包括DNA甲基化、组蛋白修饰和非编码RNA的调控等。
4. 蛋白质的结构和功能：蛋白质是生物体内功能最为复杂和多样的分子，它们具有结构和功能的密切关联。
学生需要了解蛋白质的结构层次、氨基酸序列和蛋白质的功能调控机制等。
二、代谢途径代谢途径是医学生物化学的核心内容，它研究生物体内物质的合成、分解和能量的转化。
在考试中，学生需要掌握糖代谢、脂代谢和蛋白质代谢等重点内容。
1. 糖代谢：糖代谢是维持生命活动所必需的能量供应途径，它包括糖原的合成和分解、糖酵解和糖异生等过程。
学生需要了解糖代谢途径中的关键酶和调控机制，以及糖尿病等疾病的发生机制。
2. 脂代谢：脂代谢是维持细胞结构和功能的重要途径，它包括脂肪酸的合成和分解、胆固醇代谢和脂蛋白转运等过程。
学生需要了解脂代谢途径中的关键酶和调控机制，以及高血脂症等疾病的发生机制。
医学生物化学重点及题库100页
医学生物化学重点及题库第一章蛋白质的结构与功能本章要点一、蛋白质的元素组成：主要含有碳、氢、氧、氮及硫。
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％，即每mgN对应6.25mg蛋白质。
二、氨基酸1．结构特点2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类3．理化性质：⑴等电点（isoelectric point,pI）⑵紫外吸收⑶茚三酮反应三、肽键与肽链及肽链的方向四、肽键平面(肽单位)五、蛋白质的分子结构：蛋白质的分子结构可人为分为一级、二级、三级和四级结构等层次。
一级结构为线状结构，二、三、四级结构为空间结构。
结构概念及稳定的力。
六、蛋白质一级结构与功能的关系1．一级结构是空间构象的基础，蛋白质的一级结构决定其高级结构2．一级结构与功能的关系3．蛋白质的空间结构与功能的关系4．变构效应（allosteric effect）5．协同效应(cooperativity)七、蛋白质的理化性质1．两性解离与等电点2．蛋白质的胶体性质3．蛋白质的变性(denaturation)4．蛋白质的沉淀5．蛋白质的复性(renaturation)6．蛋白质的沉淀和凝固7．蛋白质的紫外吸收8．蛋白质的呈色反应八、蛋白质的分离和纯化1．盐析(salt precipitation)2．有机溶剂沉淀蛋白质及沉淀原理3．透析(dialysis)4．电泳(electrophoresis)5．层析(chromatography)6．超速离心(ultracentrifugation)练习题一、选择题1．组成蛋白质的特征性元素是：A．C B．H C．O D．N E．S2．下列那两种氨基酸既能与茚三酮反应又能在280nm发生紫外吸收峰？A．丙氨酸及苯丙氨酸B．酪氨酸及色氨酸C．丝氨酸及甘氨酸D．精氨酸及赖氨酸E．蛋氨酸及苏氨酸3．下列何种物质分子中存在肽键？A．粘多糖B．甘油三酯C．细胞色素CD．tRNA E．血红素4．如下对蛋白质多肽链的叙述，何者是正确的？A．一条多肽链只有1个游离的α-NH2和1个游离的α-COOHB．如果末端氨基与末端羧基形成肽链，则无游离的-NH2和-COOHC．二氨基一羧基的碱性氨基酸，同一分子可与另两个氨基酸分别形成两个肽键D．根据游离的-NH2或-COOH数目，可判断存在肽链的数目E．所有蛋白质多肽链除存在肽键外，还存在二硫键5．蛋白质分子的一级结构概念主要是指：A．组成蛋白质多肽链的氨基酸数目B．氨基酸种类及相互比值C．氨基酸的排列顺序D．二硫键的数目和位置E．肽键的数目和位置6．下列何种结构不属蛋白质分子构象？A．右手双螺旋B．α-螺旋C．β-折叠D．β-转角E．无规则转曲7．在蛋白质三级结构中可存在如下化学键，但不包括：A．氢键B．二硫键C．离子键D．磷酸二酯键E．疏水基相互作用8．下列关于蛋白质四级结构的有关概念，何者是错误的？A．由两个或两个以上亚基组成B．参于形成四级结构的次级键多为非共价键C．四级结构是指亚基的空间排列及其相互间作用关系D．组成四级结构的亚基可以是相同的，也可以是不同的E．所有蛋白质分子只有具有四级结构，才表现出生物学活性9．血红蛋白与氧的结合能力（氧饱和度）与氧分压的关系呈S型曲线，与下列何种因素有关？A．变构效应B．蛋白质分子的化学修饰C．血红蛋白被其它物质所激活D．亚基发生解离E．在与氧结合过程中，血红蛋白的一级结构发生变化10．在什么情况下，一种蛋白质在电泳时既不向正级移动，也不向负极移动，而停留在原点？A．发生蛋白质变性B．与其它物质结合形成复合物C．电极缓冲液的pH正好与该蛋白质的pI相同D．电极缓冲液的pH大于该蛋白质的pIE．电极缓冲液的pH小于该蛋白质的pI11．在三种蛋白质里，它们的pI分别为a=4.15、b=5.02、c=6.81，分子量接近。
(完整版)生物化学知识点重点整理
(完整版)生物化学知识点重点整理1.生物化学的概述生物化学是研究生物体内化学组成、结构、功能和变化的学科，是生物学和化学的交叉学科。
它研究的内容包括生物大分子（蛋白质、核酸、多糖和脂质）、酶、代谢、信号传导等生物体内的化学过程和物质的转化。
生物化学的研究对于理解生命的机理和病理过程具有重要意义。
2.蛋白质结构与功能蛋白质是生物体中最重要的生化分子之一，它们具有结构多样性和功能多样性。
蛋白质的结构包括四级结构：一级结构是氨基酸的线性序列；二级结构是氨基酸间的氢键形成的α螺旋和β折叠；三级结构是螺旋和折叠的空间结构；四级结构是多个多肽链的组合形成的复合体。
蛋白质的功能包括催化酶活性、调节信号传导、结构支架等。
3.核酸结构与功能核酸是生物体中的遗传物质，包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
DNA是双螺旋结构，由磷酸二酯键连接的脱氧核苷酸组成。
RNA是单链结构，由磷酸二酯键连接的核苷酸组成。
核酸的功能包括存储遗传信息、传递遗传信息和调控基因表达。
4.代谢与能量转化代谢是生物体内的化学反应过程，包括合成反应和分解反应。
合成反应是通过合成物质来维持生物体的正常生理功能；分解反应是通过分解物质来提供能量。
能量转化是代谢过程中最重要的一环，包括能量的捕获、传递和释放。
生物体通过代谢和能量转化来获取能量、转化能量和维持生命活动。
5.酶的催化机制酶是生物体内催化反应的生物分子，能够加速化学反应的速率，降低反应的活化能。
酶的催化机制包括底物识别、底物结合、酶底物复合物的形成、催化反应和生成产物。
酶的催化过程中涉及到酶活性位点的氨基酸残基和底物之间的相互作用。
6.信号传导与细胞通讯细胞内和细胞间的信号传导是维持生物体内稳态和调节机体功能的重要手段。
信号传导包括外部信号的接受、内部信号的传递和效应的产生。
细胞间的信号传导有兴奋性传导和化学信号传导两种方式。
7.糖的分类与代谢糖是生物体内最重要的能量源，也是合成生物大分子的前体。
医学生物化学重点总结
医学生物化学重点总结第二章蛋白质的结构和功能第一节蛋白质分子组成一、组成元素：N为特征性元素，蛋白质的含氮量平均为16%.-----测生物样品蛋白质含量：样品含氮量×6.25二、氨基酸1.是蛋白质的基本组成单位，除脯氨酸外属L-α-氨基酸，除了甘氨酸其他氨基酸的α-碳原子都是手性碳原子。
2.分类：（1）非极性疏水性氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮、苯、脯，甲硫。
（2）极性中性氨基酸：色、丝、酪、半胱、苏、天冬酰胺、谷氨酰胺。
（3）酸性氨基酸：天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu。
（4）（重）碱性氨基酸：赖氨酸Lys、精氨酸Arg、组氨酸His。
三、理化性质1.两性解离：两性电解质，兼性离子静电荷 +1 0 -1PH〈PI PH=PI PH〉PI阳离子兼性离子阴离子等电点：PI=1/2（pK1+pK2）2.紫外吸收性质：多数蛋白质含色氨酸、酪氨酸（芳香族），最大吸收峰都在280nm。
3.茚三酮反应：茚三酮水合物与氨基酸发生氧化缩合反应，成紫蓝色的化合物，此化合物最大吸收峰为570nm波长。
此反应可作为氨基酸定量分析方法。
四、蛋白质分类：单纯蛋白、缀合蛋白（脂、糖、核、金属pr）五、蛋白质分子结构1.肽：氨基酸通过肽键连接构成的分子肽肽键：两个氨基酸α氨基羧基之间缩合的化学键（—CO—NH—）2.二肽：两分子氨基酸借一分子的氨基与另一分子的羧基脱去一分子的水缩合成3.残基：肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而残缺，故被称为氨基酸残基。
4.天然存在的活性肽：（1）谷胱甘肽GSH：谷，半胱，甘氨酸组成的三肽①具有还原性，保护机体内蛋白质或酶分子免遭氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。
②在谷胱甘肽过氧化物酶催化下，GSH可还原细胞内产生的过氧化氢成为水，同时，GSH被氧化成氧化性GSSG，在谷胱甘肽还原酶作用下，被还原为GSH③GSH的硫基具有噬核特性，能与外源性的噬电子毒物（如致癌物，药物等）结合，从而阻断，这些化合物与DNA,RNA 或蛋白质结合，以保护机体（解毒）（2）多肽类激素及神经肽①促甲状腺激素释放激素TRH②神经肽：P物质（10肽）脑啡肽（5肽）强啡肽（17肽）常在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成规则的二级结构聚合体。
医学生物化学知识点总结
医学生物化学知识点总结医学生物化学是医学专业中的一门重要课程，它研究人体生命过程与生物分子之间的相互关系。
本文将就医学生物化学的若干知识点进行总结，以便读者深入理解该领域的重要概念和原理。
一、生物大分子的基本特征生物大分子包括蛋白质、核酸、多糖和脂类等。
它们都具有一定的结构特点和功能，其中蛋白质是最为复杂的一类大分子。
蛋白质由氨基酸组成，可以通过肽键连接在一起形成多肽链。
其功能多样，包括酶促反应、结构支持和信号传导等。
二、酶促反应与酶动力学酶是生物体内催化反应的生物催化剂，它能够加速反应速率并降低活化能。
酶的活性受到温度、pH值和底物浓度等因素的影响。
酶动力学研究酶催化速率与底物浓度之间的关系，包括酶动力学参数的测定和酶反应的速率方程等。
三、生物能量代谢与三大能量物质生物体内的能量代谢主要依赖于三大能量物质：葡萄糖、脂肪和蛋白质。
葡萄糖通过糖酵解和三羧酸循环产生三磷酸腺苷（ATP）作为细胞内的能量储备。
脂肪是最有效的能量储存物质，而蛋白质则在特定情况下被分解为氨基酸，供能使用。
四、核酸结构与遗传信息传递核酸是遗传信息的存储和传递分子，包括DNA和RNA。
DNA是双螺旋结构，由一条脱氧核糖核苷酸链和一条互补的链组成。
RNA分为信使RNA、核糖体RNA和转运RNA等多种类型，它们参与到蛋白质的合成过程中。
五、生物膜与细胞信号传导生物膜是细胞内外的分隔膜，具有选择性通透性。
磷脂是构成细胞膜的主要成分，它们通过疏水作用形成脂双层结构。
细胞信号传导则通过细胞膜上的受体、信号转导分子和效应器等组成的信号转导通路实现。
六、酸碱平衡与血液酸碱平衡调节酸碱平衡是维持机体内部环境稳定的重要生理过程，主要通过呼吸系统和肾脏来调节。
在血液中，酸碱平衡主要通过碳酸氢根离子和碳酸根离子之间的平衡来实现，而呼吸酸中毒和代谢性碱中毒则是常见的酸碱平衡紊乱疾病。
总结：通过对医学生物化学的知识点进行梳理和总结，我们深入了解了生物大分子的特征、酶促反应与酶动力学、生物能量代谢、核酸结构与遗传信息传递、生物膜与细胞信号传导以及酸碱平衡等内容。
医学生物化学知识点详解
医学生物化学知识点详解医学生物化学是医学专业中非常重要的一门课程，它涉及到人体内各种生物分子的结构、功能和代谢过程。
本文将对医学生物化学中的一些重要知识点进行详细解析，帮助读者更好地理解和掌握这门学科。
1. 蛋白质结构与功能蛋白质是生物体内最重要的大分子，它们在细胞中扮演着各种重要的角色。
蛋白质的结构包括四个层次：一级结构是由氨基酸的线性排列所决定的，二级结构是由氢键形成的α-螺旋和β-折叠，三级结构是由蛋白质的二级结构之间的相互作用所决定的，四级结构是由多个蛋白质亚基之间的相互作用所决定的。
不同的蛋白质具有不同的功能，例如酶、抗体、激素等。
2. 糖代谢糖是生物体内最重要的能量来源之一，同时也是构成细胞壁和核酸的重要组成部分。
糖的代谢主要包括糖的降解和合成两个过程。
糖的降解主要通过糖酵解和三羧酸循环来产生能量，而糖的合成则主要通过糖异生途径来进行。
糖代谢的紊乱与多种疾病的发生密切相关，如糖尿病等。
3. 脂质代谢脂质是生物体内重要的能量存储物质，同时也是构成细胞膜的重要组成部分。
脂质的代谢主要包括脂肪酸的合成和降解、胆固醇的合成和降解以及脂质的转运等过程。
脂质代谢的紊乱与多种疾病的发生密切相关，如高血脂症等。
4. 核酸代谢核酸是生物体内存储和传递遗传信息的重要分子，包括DNA和RNA。
核酸的代谢主要包括核苷酸的合成和降解两个过程。
核苷酸的合成主要通过核苷酸合成途径来进行，而核苷酸的降解则主要通过核苷酸降解途径来进行。
核酸代谢的紊乱与多种遗传性疾病的发生密切相关，如遗传性代谢病等。
5. 酶与酶动力学酶是生物体内催化化学反应的重要分子，它们能够降低反应的活化能，从而加速反应速率。
酶的活性受到多种因素的影响，如温度、pH值、底物浓度等。
酶动力学研究酶的催化机理和酶的动力学参数，如酶的最大反应速率和底物浓度对反应速率的影响等。
6. 细胞信号转导细胞信号转导是细胞内外信息传递的过程，它调控了细胞的生长、分化、凋亡等重要生理过程。
生物化学重点整理,考研可用
生物化学第一篇：生物分子结构与功能蛋白质，核酸，酶，聚糖，维生素。
一共五章。
第二篇：物质代谢及其调节糖代谢，脂质代谢，生物氧化，氨基酸代谢，核甘酸代谢，非营养物质代谢以及各种重要物质代谢的相互联系与调节规律，共七章第三篇：遗传信息的传递遗传信息的传递及其调节过程，包才DNA的生物合成、DNA的损伤和修复，rna的生物合成、蛋白质的生物合成、基因表达调控与细胞信号转导，共六章中心法则；| DNA以半保留复制的方式将亲代细胞的遗传物质高度忠实的传递给子代。
细胞内所有蛋白质的一级结构的信息全部来源于DNA序列。
以DNA为模板转录生成的mrna作为信使，其核甘酸序列构成的密码子在合成蛋白质时被翻译为肽链中氨基酸的排列顺序。
复制-转录-翻译第四篇：分子医学专题分子生物学技术的原理及其应用、重组DNA技术、基因的结构与功能分析、疾病相关基因，癌基因/肿瘤抑制基因与生长因子、基因诊断与基因治疗，组学与医学，共七章第一章：蛋白质的结构与功能蛋白质是由氨基酸组成的复合物第一节：蛋白质的分子组成蛋白质x16%=含氮量含氮量x6.25=蛋白质的质量一：组成人体蛋白质的20种l-a-氨基酸甘氨酸除外二：氨基酸可根据侧链结构和理化性质进行分类1.芳香族氨基酸：色氨酸，酪氨酸，苯丙氨酸色老笨2.碱性氨基酸：精氨酸，赖氨酸，组氨酸住进来，贱不贱3.酸性氨基酸：天冬氨酸，谷氨酸4.必需氨基酸：缴氨酸，异亮氨酸，亮氨酸，苯丙氨酸，蛋氨酸二甲硫氨酸，色氨酸，苏氨酸，赖氨酸携一两本淡色书来5.支链氨基酸：缴氨酸，异亮氨酸，亮氨酸三：20种氨基酸具有共同或特异的理化性质（一）氨基酸具有两性解离的性质等电点=pi:在某一ph溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的ph称为氨基酸的等电点。
（二）含共轲双键的氨基酸具有紫外吸收的性质色氨酸，酪氨酸的最大吸收峰在280nm附近。
共轲双键具有紫外吸收性质。
生物化学必看知识点总结
生物化学必看知识点总结（一）生物大分子的结构和功能1、组成蛋白质的20种氨基酸的化学结构和分类。
2、氨基酸的理化性质。
3、肽键和肽。
4、蛋白质的一级结构及高级结构。
5、蛋白质结构和功能的关系。
6、蛋白质的理化性质(两性解离、沉淀、变性、凝固及呈色反应等)。
7、分离、纯化蛋白质的一般原理和方法。
8、核酸分子的组成，5种主要嘌呤、嘧啶碱的化学结构，核苷酸。
9、核酸的一级结构。
核酸的空间结构与功能。
10、核酸的变性、复性、杂交及应用。
11、酶的基本概念，全酶、辅酶和辅基，参与组成辅酶的维生素，酶的活性中心。
12、酶的作用机制，酶反应动力学，酶抑制的类型和特点。
13、酶的调节。
14、酶在医学上的应用。
（二）物质代谢及其调节1、糖酵解过程、意义及调节。
2、糖有氧氧化过程、意义及调节，能量的产生。
3、磷酸戊糖旁路的意义。
4、糖原合成和分解过程及其调节机制。
5、糖异生过程、意义及调节。
乳酸循环。
6、血糖的来源和去路，维持血糖恒定的机制。
7、脂肪酸分解代谢过程及能量的生成。
8、酮体的生成、利用和意义。
9、脂肪酸的合成过程，不饱和脂肪酸的生成。
10、多不饱和脂肪酸的意义。
11、磷脂的合成和分解。
12、胆固醇的主要合成途径及调控。
胆固醇的转化。
胆固醇酯的生成。
13、血浆脂蛋白的分类、组成、生理功用及代谢。
高脂血症的类型和特点。
14、生物氧化的特点。
15、呼吸链的组成，氧化磷酸化及影响氧化磷酸化的因素，底物水平磷酸化，高能磷酸化合物的储存和利用。
16、胞浆中NADH的氧化。
17、过氧化物酶体和微粒体中的酶类。
18、蛋白质的营养作用。
19、氨基酸的一般代谢(体内蛋白质的降解，氧化脱氨基，转氨基及联合脱氨基)。
20、氨基酸的脱羧基作用。
21、体内氨的来源和转运。
22、尿素的生成--鸟氨酸循环。
23、一碳单位的定义、来源、载体和功能。
24、甲硫氨酸、苯丙氨酸与酪氨酸的代谢。
25、嘌呤、嘧啶核苷酸的合成原料和分解产物，脱氧核苷酸的生成。
医学生物化学重点总结
医学生物化学重点总结第一章蛋白质的结构与功能一、名词解释肽键：一个氨基酸的a--羧基与另一个氨基酸的a--氨基脱水缩合所形成的结合键，称为肽键。
等电点：蛋白质分子净电荷为零时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
蛋白质的一级结构：是指多肽链中氨基酸的排列顺序。
三、填空题1，组成体内蛋白质的氨基酸有20种，根据氨基酸侧链（R）的结构和理化性质可分为①非极性侧链氨基酸；②极性中性侧链氨基酸：；③碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸；④酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸。
3，紫外吸收法（280nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子含有色氨酸，苯丙氨酸，或酪氨酸。
5，蛋白质结构中主键称为肽键，次级键有氢键、离子键、疏水作用键、范德华力、二硫键等，次级键中属于共价键的有范德华力、二硫键第二章核酸的结构与功能一、名词解释DNA的一级结构：核酸分子中核苷酸从5’-末端到3’-末端的排列顺序即碱基排列顺序称为核酸的一级结构。
DNA双螺旋结构：两条反向平行DNA链通过碱基互补配对的原则所形成的右手双螺旋结构称为DNA的二级机构。
三、填空题1，核酸可分为DNA和RNA两大类，前者主要存在于真核细胞的细胞核和原核细胞拟核部位，后者主要存在于细胞的细胞质部位2，构成核酸的基本单位是核苷酸，由戊糖、含氮碱基和磷酸3个部分组成6，RNA中常见的碱基有腺嘌呤、鸟嘌呤，尿嘧啶和胞嘧啶7，DNA常见的碱基有腺嘌呤、鸟嘌呤、胸腺嘧啶和胞嘧啶四、简答题1，DNA与RNA一级结构和二级结构有何异同？DNA RNA 一级结构相同点 1，以单链核苷酸作为基本结构单位2，单核苷酸间以3’,5’磷酸二脂键相连接3，都有腺嘌呤，鸟嘌呤，胞嘧啶一级结构不同点：1，基本结构单位2，核苷酸残基数目3，碱基4，碱基互补脱氧核苷酸几千到几千万胸腺嘧啶A=T,G≡C核苷酸几十到几千尿嘧啶A=U,G≡C 二级结构不同点：双链右手螺旋单链茎环结构4，叙述DNA双螺旋结构模式的要点。
生物化学知识点总结完整版
生物化学知识点总结完整版生物化学是研究生物体在细胞、组织和器官水平上的化学过程的一门学科。
它涉及了生命体内物质的合成、降解和转化过程，以及这些过程对生命活动的调控和影响。
生物化学知识点包括了生物分子的结构及功能、生物体内的代谢过程、遗传信息的传递及表达等内容。
下面就对生物化学的一些重要知识点进行总结：一、生物分子的结构和功能1. 蛋白质：蛋白质是生物体内最丰富的一类生物大分子，由氨基酸通过肽键连接而成。
蛋白质在生物体内起着结构支持、酶催化、运输、信号传导等重要功能。
2. 碳水化合物：碳水化合物是生物体内最基本的能量来源，也是构成细胞壁、核酸、多糖等物质的重要成分。
3. 脂类：脂类是生物体内主要的能量储存物质，同时也是细胞膜的主要构成成分。
4. 核酸：核酸是生物体内的遗传物质，包括DNA和RNA两类，它们负责存储遗传信息和传递遗传信息。
二、生物体内的代谢过程1. 糖代谢：糖代谢是生物体内重要的能量来源，包括糖原合成、糖原降解、糖酵解等过程。
2. 脂质代谢：脂质代谢包括脂肪酸的合成、分解和氧化，以及胆固醇的合成和降解。
3. 蛋白质代谢：蛋白质代谢包括蛋白质合成、降解和氨基酸的代谢。
4. 核酸代谢：核酸代谢包括核苷酸的合成和降解过程。
5. 能量代谢：生物体内能量的产生主要依靠有机物的氧化和磷酸化过程。
这些过程包括糖酵解、三羧酸循环和氧化磷酸化等。
三、遗传信息的传递和表达1. DNA的结构和功能：DNA是双螺旋结构，由脱氧核苷酸通过磷酸二酯键连接而成。
DNA负责存储遗传信息，并通过转录和翻译的过程进行表达。
2. RNA的结构和功能：RNA是单链结构，由核糖核苷酸通过磷酸二酯键连接而成。
RNA包括mRNA、tRNA和rRNA等，它们分别参与遗传信息的转录、转运和翻译。
3. 蛋白质合成的过程：蛋白质合成包括转录和翻译两个过程。
转录是指DNA的信息转录成RNA的过程，而翻译是指mRNA上的密码子与tRNA上的反密码子匹配，从而在核糖体上合成蛋白质的过程。
医学生物化学重点知识总结
医学生物化学重点知识总结医学生物化学是医学专业的重要基础学科之一，掌握其中的重点知识对于医学生的研究和临床工作至关重要。
以下是医学生物化学的重点知识总结：1. 生物大分子- 生物大分子包括蛋白质、核酸、糖类和脂类。
- 蛋白质是生物体内功能最为复杂和多样的大分子，参与了生命活动的方方面面。
- 核酸是遗传物质的基本组成部分，包括DNA和RNA。
- 糖类是细胞内外的重要能源，也参与了调节生命活动的过程。
- 脂类是构成细胞膜的重要组分，具有能量储存和保护器官的功能。
2. 酶的机制- 酶是生物体内催化化学反应的蛋白质。
- 酶可以提高反应速率，但不参与反应本身。
- 酶的活性受到温度、pH值和底物浓度的影响。
- 酶的机制包括底物结合、反应过渡态形成和产物释放等步骤。
3. 能量代谢- 能量代谢是生物体维持生命活动所必需的过程。
- 能量代谢包括糖酵解、三羧酸循环和氧化磷酸化等步骤。
- 糖酵解将葡萄糖分解为乳酸或乙醛、丙酮酸等产物。
- 三羧酸循环将乙酰辅酶A氧化成二氧化碳和水，并产生ATP能量。
- 氧化磷酸化是最主要的能量产生过程，通过氧化底物产生大量ATP能量。
4. 遗传信息传递- 遗传信息在细胞内通过DNA和RNA传递。
- DNA包含遗传信息的编码，RNA参与转录和翻译过程。
- 转录是将DNA编码转换为RNA信息的过程。
- 翻译是将RNA信息转换为蛋白质的过程。
5. 蛋白质合成和降解- 蛋白质合成是细胞内将氨基酸通过肽键连接成多肽链的过程。
- 蛋白质降解是细胞内将蛋白质分解为氨基酸的过程。
- 蛋白质的合成和降解在细胞内保持动态平衡。
以上是医学生物化学的重点知识总结，希望对你的学习有所帮助。
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医学生化考试重点知识点总结
医学生化考试重点知识点总结医学生化考试重点知识点总结一、基础概念1. 化学与生物医学学科的关系：化学是生命科学的基础，生物医学则是应用化学知识解决医学问题的学科。
2. 原子与元素：原子是构成一切物质的基本单位，元素是由具有相同原子数的原子组成的物质。
3. 化学键：共价键、离子键和金属键是物质中原子之间的连接方式。
4. 分子和化合物：分子是由两个或更多原子组成的最小粒子，化合物是由不同元素原子组成的物质。
5. 反应速率和平衡：反应速率是指化学反应单位时间内发生的变化量，平衡是指反应物和生成物浓度不再发生变化的状态。
二、有机化学1. 有机化合物的基本结构：有机化合物主要由碳、氢和其他元素（如氧、氮、硫等）组成，碳原子通常形成四个共价键。
2. 功能团：在有机分子中，使分子具有特定性质和化学活性的基团称为功能团，如羟基、羰基、羧基等。
3. 合成有机化合物的反应：醇的酸碱性、醇的脱水反应、酯的水解反应、酯的加成反应等。
4. 烃和烃的衍生物：烃是由氢和碳组成的化合物，包括烷烃、烯烃和芳香烃等。
三、无机化学1. 无机化合物的特性：无机化合物的性质受元素组成、化学键和晶体结构等因素的影响。
2. 无机酸和无机碱：无机酸和无机碱是无机化合物的两大重要类别。
3. 无机盐和配合物：无机盐是由阳离子和阴离子组成的化合物，配合物是由中心金属离子和配体组成的化合物。
四、生物化学1. 生物大分子：生物大分子主要包括蛋白质、核酸、多糖和脂质等。
2. 生物酶：生物酶是生物体内的生物催化剂，可加速生物体内的化学反应速率。
3. 代谢：代谢是生物体内发生的一系列化学反应，包括合成代谢和分解代谢。
4. 营养物质的消化和吸收：人体对营养物质的消化和吸收主要通过胃肠道完成。
五、药物化学1. 药物分类：药物可以按照作用方式、作用部位、化学结构等方面进行分类。
2. 药物代谢和毒性：药物在体内经过代谢产生活性代谢物，药物的毒性与代谢有密切关系。
3. 药物治疗原理：药物治疗的基本原理包括选择性作用、药物浓度和药物相互作用等。
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第二章蛋白质的结构和功能第一节蛋白质分子组成一、组成元素：N为特征性元素，蛋白质的含氮量平均为16%.-----测生物样品蛋白质含量：样品含氮量×6.25二、氨基酸1.是蛋白质的基本组成单位，除脯氨酸外属L-α-氨基酸，除了甘氨酸其他氨基酸的α-碳原子都是手性碳原子。
2.分类：（1）非极性疏水性氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮、苯、脯，甲硫。
（2）极性中性氨基酸：色、丝、酪、半胱、苏、天冬酰胺、谷氨酰胺。
（3）酸性氨基酸：天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu。
（4）（重）碱性氨基酸：赖氨酸Lys、精氨酸Arg、组氨酸His。
三、理化性质1.两性解离：两性电解质，兼性离子静电荷+1 0 -1PH〈PI PH=PI PH〉PI阳离子兼性离子阴离子等电点：PI=1/2（pK1+pK2）2.紫外吸收性质：多数蛋白质含色氨酸、酪氨酸（芳香族），最大吸收峰都在280nm。
3.茚三酮反应：茚三酮水合物与氨基酸发生氧化缩合反应，成紫蓝色的化合物，此化合物最大吸收峰为570nm波长。
此反应可作为氨基酸定量分析方法。
四、蛋白质分类：单纯蛋白、缀合蛋白（脂、糖、核、金属pr）五、蛋白质分子结构1.肽：氨基酸通过肽键连接构成的分子肽肽键：两个氨基酸α氨基羧基之间缩合的化学键（—CO—NH—）2.二肽：两分子氨基酸借一分子的氨基与另一分子的羧基脱去一分子的水缩合成3.残基：肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而残缺，故被称为氨基酸残基。
4.天然存在的活性肽：（1）谷胱甘肽GSH：谷，半胱，甘氨酸组成的三肽①具有还原性，保护机体内蛋白质或酶分子免遭氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。
②在谷胱甘肽过氧化物酶催化下，GSH可还原细胞内产生的过氧化氢成为水，同时，GSH被氧化成氧化性GSSG，在谷胱甘肽还原酶作用下，被还原为GSH③GSH的硫基具有噬核特性，能与外源性的噬电子毒物（如致癌物，药物等）结合，从而阻断，这些化合物与DNA,RNA或蛋白质结合，以保护机体（解毒）（2）多肽类激素及神经肽①促甲状腺激素释放激素TRH②神经肽：P物质（10肽）脑啡肽（5肽）强啡肽（17肽）超二级结构：即模体（motif ），指在多肽链内顺序上相互临近的二级结构常常在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成规则的二级结构聚合体。
蛋白质的分类：1.根据组分：（1）单纯蛋白质 （2）缀合蛋白：脂、糖、核、金属pr （非蛋白部分为结合蛋白的辅基） 2.形状和空间构象：（1）纤维状：长轴和短轴之比大于10，不溶于水，韧性——支架和外保护 （2）球状：水溶性较好，结构更复杂——酶和调控蛋白第三节 蛋白质结构与功能的关系一、一级结构是空间构象的基础1.空间构象遭破坏的核糖核酸酶只要一级结构未被破坏，就可能恢复到原来的三级结构，功能依然存在。
2.一级结构是功能的基础。
不同种属来源pr 相似的一级结构（序列同源现象）具有相似的功能→同源蛋白质。
3.一级结构改变与分子病分子病：蛋白质分子发生变异所导致的疾病，为基因突变导致。
镰刀形贫血：谷氨酸 → 缬氨酸 二、蛋白质空间结构与功能的关系 1.蛋白质的功能依赖于特定的空间结构2.蛋白质在不改变一级结构的前提下，通过变构（配体物质与蛋白质非共价键结合改变构象）可以改变活性 三、蛋白质空间的结构改变与疾病1.因蛋白质折叠错误或折叠不能导致构象变化引起的疾病，成为蛋白质构象病2.朊病毒：查不到任何核酸，对各种理化作用有很强抵抗力，传染性极强的蛋白质颗粒。
（1）细胞型（正常型）：表达于脊椎动物细胞表面，存在于a-螺旋。
（2）瘙痒性（致病型）：是PrP c 异构体，可胁迫PrPc 转化为PrP Sc ，实现自我复制，并产生病理效应。
1.提取：破碎组织和细胞，将蛋白质溶解于溶液中的过程称为蛋白质的提取。
2.纯化：将溶液中的蛋白质相互分离而取得单一蛋白质组分的过程。
3.改变蛋白质溶解度使其沉淀的方法：（1）盐析：用高浓度的中性盐将蛋白质从溶液中析出。
Eg ：硫酸铵 硫酸钠 氯化钠。
原理：夺取蛋白质周围的水化膜，破坏其稳定性。
（2）加入有机溶剂 Eg ：丙酮 正丁醇 乙醇 甲醇。
原理：降低溶液的介电常数，使蛋白质相互吸引。
四 补充一、氨基酸分类1.带脂肪烃侧链的氨基酸：丙，缬，亮，异亮2.含芳香环：苯丙芳香族：酪，色3.含硫：甲硫氨酸 ④含疏基：半胱氨酸4.亚氨基酸：脯氨酸 ⑥含羟基：丝 苏嘌呤 腺嘌呤（A ）鸟嘌呤（G ）嘧啶尿嘧啶（U ） 胸腺嘧啶（T ） 胞嘧啶（C ）5.含酰胺基：谷氨酰胺，天冬酰胺 ⑧含羧基（酸性带负电）：天冬氨酸，谷氨酸 二、肽1.多肽链两端：自由氨基（氨基末端，N 端），羧基（羧基末端，C 端）。
2.多肽命名：N 端→C 端3.多肽中肽链4个原子（C,O,N,H ）和相邻两个a 碳原子等6个原子位于同一酰胺平面，构成肽单元（Peptide Unit ）。
4.抗生素肽：抑制，杀死细菌的多肽第三章 核酸的结构和功能核酸是一类含磷的生物大分子化合物，携带和传递遗传信息，为生命的最基本物质之一。
根据组成不同，可分为核糖核酸（RNA ）和脱氧核糖核酸（DNA ）。
第一节 核酸的化学组成及一级结构核酸分子的元素组成为C ，H ，O ，N 和P ，基本单位为核苷酸。
（也称单核苷酸） 一、核苷酸核苷酸完全水解可释放出等摩尔量的含氮碱基，戊糖（脱氧戊糖）和磷酸。
1.碱基（1）存在于DNA 分子中：A ，T ，C ，G ；存在于RNA 中：A ，U ，C ，G 。
（2）此外，核酸还含有一些含量很少的碱基，种类很多，大多数为甲基化碱基。
2.戊糖（1）核糖构成RNA ，脱氧核糖构成DNA ；（2）RNA 分子较DNA 分子更易发生水解，因此不如DNA 稳定。
3.核苷（1）碱基和核糖（脱氧核糖）通过糖苷键连接成核苷（脱氧核苷）。
（2）核 苷：AR ，GR ，UR ，CR （3）脱氧核苷：Dar ，dGR, dTR, dCR.4.单核苷酸（1）核苷（脱氧核苷）和磷酸酯键连接形成核苷酸（脱氧核苷酸）①核苷酸：AMP ，GMP ，UMP ，CMP ②脱氧核苷酸。
dAMP ,dGMP ,dTMP ,dCMP .。
③重要的核苷酸衍生物④多磷酸核苷酸：NTP （三核酸核苷），NDPC （二磷酸核苷⑤环化核苷酸：cAMP （3’,5’-环腺甘酸）cGMP （3’,5’-环鸟苷酸）二、核酸的一级结构单核苷磷酸戊糖（脱氧戊碱基（嘌呤碱，嘧啶碱）核酸核酸DNRNmRNAtRNA rRNA核心颗粒连接区DNA （约146bp ） 组蛋白八聚休连接区DNA （约60bp ）H 1核小体1.定义：核酸中核苷酸的排列顺序。
由于核苷酸间的差异主要是碱基的不同，所以也称为碱基序列。
2.核苷酸之间以3´，5´磷酸二酯键连接形成多核苷酸链，且多核苷酸链是有方向性的。
书写方法：左端标出5’末端，右侧为3’末端例如：5’ACTGCT3’ 第二节 DNA 的空间结构和功能一、DNA 的二级结构——双螺旋结构模型DNA 双螺旋结构的特点1.DNA 分子由两条反向平行但走向相反的脱氧多核苷酸链组成，两链以一脱氧核苷酸-磷酸，为骨架，以右手螺旋方式绕同一公共轴盘螺旋，直径为2nm ，形成大沟和小沟相间，碱基垂直螺旋轴居双螺旋内侧，与对侧碱基形成氢键配对（互补配对形式：A=T ，C=G ），相邻碱基平面距离0.34nm ，螺旋一圈螺距3.4nm ，一圈10对碱基。
2.DNA 双螺旋结构的稳定主要由互补碱基对之间的氢键和碱基堆积力来维持。
氢键主持双链横向稳定性，碱基堆积力维持双链纵向稳定性。
3.DNA 双螺旋结构的多样性DNA 双螺旋结构是DNA 分子在水性环境和生理环境下最稳定的结构，但当改变溶液的离子浓度或相对温度时，DNA 结构会发生改变。
二、DNA 的超螺旋结构及其在染色质中的组装1.DNA 超双螺旋结构（1）超螺旋结构：DNA 双螺旋链再盘绕成超螺旋结构；（2）正超螺旋：盘绕方向与DNA 双螺旋方向相同（2）负超螺旋：盘绕方向与DNA 双螺旋方向相反2.原核生物DNA 是环状超螺旋结构3.真核生物DNA 在核内的组装 真核生物染色体由DNA 和蛋白质构成，其基本单位是核小体，（1）核心颗粒：由长146bp 的双螺旋DNA 以超螺旋方式缠绕组蛋白八聚休1.8圈组成。
（2）连接区：由连接区DNA 和组蛋白H 1组成。
（3）连接区DNA ：连接相邻两个核心颗粒。
（4）组蛋白①组蛋白种类：H1，H 2A ，H 2B ，H 3，H 4②组蛋白八聚体（核心组蛋白）由各2分子H 2A ，H 2B ，H 3，H 4组成八聚体（5）真核生物染色体DNA 组装不同层次的结。
（6）染色体是由DNA 和蛋白质构成的不同层次缠绕线和螺线管结构 三、DNA 的功能1.DNA 的基本功能是以基因的形式荷载遗传信息，并作为基因复制和转录的模板。
它是生命遗传的物质基础，也是个体生命活的信息基础。
2.基因就是指在染色体上占有一定位置的遗传的基本单位或单元。
3.基因组是指来自一个遗传体系的一整套遗传信息。
4.此外，真核细胞还有线粒体和叶绿体，分别含有线粒体DNA 和叶绿体DNA ，属于核外遗传物质。
第三节 RNA 的功能和结构 RNA一、信使RNA 的结构与功能mRNA 的结构特点1.大多数真核mRNA 的5’末端均在转录后加上一个甲基鸟苷，同时第一个核苷酸的C 2’也是甲基化，形成帽子结构。
2.大多数真核mRNA 的3’末端有一个多聚腺苷酸（polyA ）结构，称为多聚A 尾5’m 7Gppp ———AUG ————————UAG ——————AAUAAA ———poly(A)3’3.帽子结构和多聚A 尾的功能（1）mRNA 核内向胞质的移位（2）mRNA 的稳定性维系（3）翻译超始的调控4.mRNA 的功能：转录核内DNA 遗传信息的碱基排列顺序，并携带至细胞质，指导蛋白质合成的氨基酸排列顺序 二、转运RNA 的结构和功能1.tRNA 分子中含有较多的稀有碱基，含10-20%稀有碱基，如DHU ，3’末端为-CCA-OH ，5’末端大多数为G2.tRNA 二级结构——三叶草氨基酸臂，DHU 环，反密码环，额外环，T ψC 环3.tRNA 的三级结构——倒L 形4.tRNA 的功能：搬运氨基酸到核糖体和识别密码子，参与蛋白质的翻译 三、核蛋白休RNA 的结构和功能1.rRNA 与核糖体蛋白共同构成核蛋白体或称为核糖体，核糖体均由易于解聚的大小两个亚基组成。
2.rRNA 的功能：参与组成核蛋白体，作为蛋白质生物合成的场所。
3.rRNA 的种类：（根据沉降系数） 真核生物原核生物 5srRNA 5srRNA28srRNA 23srRNA 5.8srRNA16srRNA一、核酸的一般理化性质1.核酸分子中有末端磷酸和许多连接核苷的磷酸残基，为多元酸，具有较强的酸性。