《医学生物化学》期末复习指导
医学系生物化学期末考试复习提纲蛋白质化学
第四章蛋白质化学一、选择题A型题1．单纯蛋白质不含A CB HC ND OE S2．蛋白质的特征性元素是A CB HC ND OE P 3．下列哪种氨基酸是碱性氨基酸？A．亮氨酸B．赖氨酸C．甘氨酸D．谷氨酸E．脯氨酸4．各种蛋白质氮含量很接近，平均为A 6.25% B9% C16% D25% E36%5．选出亚氨基酸A精氨酸 B 脯氨酸C色氨酸D丝氨酸E组氨酸6．不参与蛋白质合成的是A 半胱氨酸B 苯丙氨酸C谷氨酰胺D脯氨酸E羟赖氨酸7 ．下列氨基酸除哪种以外属于同一类氨基酸A丙氨酸B谷氨酸C甲硫氨酸D牛磺酸E天冬氨酸8．根据元素组成的区别，从下列氨基酸中排除一种A胱氨酸 B 精氨酸C脯氨酸D色氨酸E缬氨酸9．关于氨基酸的错误叙述是A谷氨酸和天冬氨酸含两个氨基B赖氨酸和精氨酸是碱性氨基酸C 酪氨酸和苯丙氨酸含苯环D 酪氨酸和丝氨酸含羟基E亮氨酸和缬氨酸是支链氨基酸10．等电点最高的是A 谷氨酸B精氨酸C亮氨酸D色氨酸 E 组氨酸11．在生理条件下，带负电荷最多的是A 甘氨酸B谷氨酸C赖氨酸D亮氨酸 E 色氨酸12．两种蛋白质A和B，现经分析确知A的等电点比B高，所以下面一种氨基酸在A的含量可能比在B多，它是A苯丙氨酸 B 谷氨酸C甲硫氨酸D赖氨酸E天冬氨酸13．在蛋白质分子内的一个氨基酸最多形成几个肽键A 1B 2C 3D 4E 514．在多肽链中，一个氨基酸参与形成主链的原子的正确排列是A -C-N-Cα-B -Cα-C-N-C -Cα-N-C-D –N-C-Cα-E –N-Cα-C-15．人体内的一种重要的肽类抗氧化剂是A催产素 B 谷胱甘肽 C 脑啡肽D内啡肽 E 血管紧张素Ⅱ16．蛋白质分子中的肽键A．氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键B．某一氨基酸的γ-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成C．一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成D．肽键无双键性质E．以上均不是17．维持蛋白质分子一级结构的化学键是A．盐键B．二硫键C．疏水键D．肽键E．氢键18．维持蛋白质分子二级结构的化学键是A．肽键B．离子键C．氢键D．二硫键E．疏水键19．有关蛋白质分子中α螺旋的描述正确的是A．一般为左手螺旋B．螺距为5.4nmC．每圈包含10个氨基酸残基D．稳定键为二硫键E．氨基酸侧链的形状大小及所带电荷可影响α螺旋的形成20．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是A．天然蛋白质分子均有这种结构B．具有三级结构的多肽链都具有生物学活性C．三级结构的稳定性主要是次级键维持D．亲水基团聚集在三级结构的表面E．决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基21．蛋白质分子的元素组成特点是A．含大量的碳B．含大量的糖C．含少量的硫D．含少量的铜E．含氮量约16%22．一血清标本的含氮量为5g/L，则该标本的蛋白质浓度是A．15g/L B．20g/L C．31/L D．45g/L E．55g/L23.从组织提取液沉淀活性蛋白而又不使之变性的方法是加入A．高浓度HCl B．硫酸铵C．三氯醋酸D．氯化汞E．钨酸24．下列哪种氨基酸是酸性氨基酸？A．天冬氨酸B．丙氨酸C．脯氨酸D．精氨酸E．甘氨酸25．含有两个羧基的氨基酸是A．丝氨酸B．苏氨酸C．酪氨酸D．谷氨酸E．赖氨酸26．在pH6.0的缓冲液中电泳，哪种氨基酸基本不移动？A．丙氨酸B．精氨酸C．谷氨酸D．赖氨酸E．天冬氨酸27．构成蛋白质的标准氨基酸有多少种？A．8种B．15种C．20种D．25种E．30种28．构成天然蛋白质的氨基酸A．除甘氨酸外，氨基酸的α碳原子均非手性碳原子B．除甘氨酸外，均为L-构型C．只含α羧基和α氨基D．均为极性侧链E．有些没有遗传密码29．蛋白质分子中两个半胱氨酸残基间可形成A．肽键B．盐键C．二硫键D．疏水键E．氢键30．将蛋白质溶液的pH值调节到其等电点时A．可使蛋白质表面的净电荷不变B．可使蛋白质表面的净电荷增加C．可使蛋白质稳定性增加D．可使蛋白质稳定性降低，易沉淀析出E．对蛋白质表面水化膜无影响31．等电点分别是4.9和6.8的两种不同蛋白质混合液，在哪种pH条件下电泳分离效果最好？A．PH 3.5 B．pH 4.9 C．pH 5.9 D．pH 6.5 E．pH 8.632．蛋白质变性是由于A．蛋白质空间构象破坏B．蛋白质水解C．肽键断裂D．氨基酸组成改变E．氨基酸排列顺序改变33．变性蛋白质的主要特点是A．黏度下降B．溶解度增加C．不易被蛋白酶水解D．生活学活性丧失E．容易被盐析出沉淀34．盐析法沉淀蛋白质的原理是A．中和电荷B．去掉水化膜C．蛋白质变性D．中和电荷和去掉水化膜E．蛋白质凝固35．若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时，该溶液的pH值应为A．8B．＞8 C．＜8D．≤8E．≥836. 疯牛病的致病物质是A. α-螺旋朊蛋白B. β-折叠朊蛋白C. 变性的朊蛋白D. β-转角朊蛋白E. 以上都不是37. 蛋白质分子的肽键是A. 由一个氨基酸的α-氨基和另一个氨基酸的α-羧基脱水而形成的B. 由谷氨酸的γ-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水而形成的C. 由赖氨酸的氨基与另一分子氨基酸的α-羧基脱水而形成的D. 氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键E. 以上都不是38. 蛋白质的一级结构是指A. 氨基酸种类的数量B. 分子中的各种化学键C. 多肽链的形状和大小D. 多肽链中氨基酸残基的排列顺序E. 分子中的共价键39. 含有Ala，Asp，Lys，Cys的混合液，其pI依次分别为6.0，2.77，9.74，5.07，在pH=9的环境中电泳分离这四种氨基酸，自正极开始，电泳区带的顺序是A. Ala，Cys，Lys，AspB. Asp，Cys，Ala，LysC.Asp，Ala，Lys，CysD. Cys，Lys，Ala，AspE. Lys，Ala，Cys，Asp41.Hb的氧解离曲线是S形的原因是A. Hb含有Fe2+B. Hb含有四条肽链C. Hb属于变构蛋白D. Hb存在于红细胞内E. 由于存在有2,3-BPG42.对于稳定蛋白质构象通常不起作用的化学键A. 盐键B. 氢键C. 脂键D. 疏水键E. 范德华力43.稳定蛋白质分子中α-螺旋和β-折叠的化学键是A. 肽链B. 氢键C. 盐键D. 二硫键E. 疏水作用44.关于蛋白质二级结构的描述，错误的是A. 蛋白质局部或某一段肽链有规则的重复构象B. 二级结构仅指主链的空间构象C. 多肽链主键构象由每个肽键的两个二面角所确定D. 整条多肽链中全部氨基酸的位置E. 无规卷曲也属二级结构范围45.以下哪种氨基酸是含硫的氨基酸A. 谷氨酸B. 赖氨酸C. 苏氨酸D. 甲硫氨酸E. 酪氨酸46. 关于蛋白质分子三级结构的描述，错误的是A. 天然蛋白质分子均有这种结构B. 有三级结构的多肽链都具有生物学活性C. 三级结构的稳定性主要是电次级键维系的D. 亲水基团聚集在三级结构的表面E. 决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基47. 整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置属于蛋白质的A. 一级结构B. 二级结构C. 三级结构D. 四级结构E. 模体结构48.蛋白质的等电点是A. 蛋白质溶液为7时溶液的pHB. 蛋白质溶液为7.4时溶液的pHC. 蛋白质分子呈现正离子状态时溶液的pHD. 蛋白质分子呈现负离子状态时溶液的pHE. 蛋白质的正电荷与负电荷相等时溶液的pH49.组成人体蛋白质的氨基酸有A. 10种B. 15种C. 20种D. 25种E. 30种50.经测定，一份血清标本的含氮量为10g/L，那么，蛋白质的浓度是A. 52.5g/LB. 57.5 g/LC. 62.5 g/LD. 67.5 g/LE. 72.5 g/L51.下列描述血红蛋白的概念，正确的是A. 血红蛋白含有铁卟啉的单亚基球蛋白B. 血红蛋白氧解离曲线为S形C. 一个血红蛋白分子可与1个氧分子可逆结合D. 血红蛋白不属于变构蛋白E. 血红蛋白的功能与肌红蛋白相同52.镰状细胞贫血患者Hb分子中氨基酸替换及位置是A. α链第六位Glu-ValB. α链第六位Val-GluC. β链第六位Glu-ValD. β链第六位V al-GluE. 以上都不是53.盐析法沉淀蛋白质的原理是A. 降低蛋白质溶液的介电常数B. 无机盐与蛋白质结合成不溶性的蛋白盐C. 破坏蛋白质的一级结构D. 调节蛋白质溶液的等电点E. 破坏水化膜，中和电荷54.下列叙述正确的是A. 变性的蛋白质一定沉淀B. 沉淀的蛋白质一定变性C. 沉淀的蛋白质就不再有生物学活性D. 沉淀的蛋白质可溶于酸性溶液或碱性溶液中E. 盐析法使蛋白质变性55.蛋白质变性不包括A. 蛋白质空间构象破坏B. 蛋白质亚基的解聚C. 蛋白质的水解D. 蛋白质一级结构的改变E. 辅基的脱落56.不使蛋白质变性的因素是A. 重金属B. 强酸，强碱C. 加热，振荡D. 有机溶液E. 盐析57.关于谷胱甘肽的叙述，正确的是A. 是体内重要的氧化剂B. 含有胱氨酸C. 其中的谷氨酸α-羧基是游离的D. C端羧基是主要的功能基团E. 所含的肽键均为α-肽键58.蛋白质的一级结构及高级结构取决于A. 分子中的氢键B. 分子中的盐键C. 分子中疏水键D. 氨基酸的组成及排列顺序E. 氨基酸残基的性质59.某一蛋白质分子中一个氨基酸发生了改变，这个蛋白质的A. 功能不一定改变B. 功能一定改变C. 二级结构一定改变D. 二级结构一定不变E. 三级结构一定改变60.下列哪一种物质不属于生物活性肽A. 促甲状腺激素释放激素B. 血管紧张素C. 催产素D. 促肾上腺皮质激素E. 血红素61.胰岛素分子A链与B链的交联是靠A. 盐键B. 疏水键C. 二硫键D. 氢键E. 范德华力62.蛋白质的最大吸收峰波长是A. 260nmB. 280nmC. 340nmD. 450nmE. 560nm63.关于蛋白质二级结构的下列叙述，正确的是A.局部主链的构象B.氨基酸的排列顺序C.氨基酸侧链的空间布局D.亚氨基酸相对的空间布局E.每个原子的相对空间布局64.不属于蛋白质二级结构的是A. α螺旋B. β折叠C. β转角D.无规则卷曲E.右手双螺旋65.蛋白质二级结构中通常不存在的构象A. α螺旋B. β折叠C. α转角D.无规则卷曲E. β转角66.关于蛋白质分子中的α螺旋特点的下列叙述，正确的是A.呈左手螺旋B.靠盐键维持稳定C.氨基酸R基伸向外面D.螺旋方向与长轴垂直E.每个螺旋含5.4个氨基酸残基67.蛋白质分子中α螺旋的特点是A.为左手螺旋B.结构中含有脯氨酸C.靠氢键维持的紧密结构D.氨基酸侧链伸向螺旋内部E.每个螺旋含3个氨基酸残基68.整条肽链中全部氨基酸残基的空间布局属于蛋白质的A.基序B.一级结构C.二级结构D.三级结构E.四级结构69.维持蛋白质三级结构的主要化学键A.氢键B.二硫键C.离子键D.范德华力E.疏水作用70.在蛋白质三级结构中，趋向于避开蛋白质分子表面的是A.谷氨酸B.精氨酸C.赖氨酸D.亮氨酸E.丝氨酸71.在但比啊之的三级结构中，主要位于蛋白质分子内部的是A.谷氨酸B.酪氨酸C.丝氨酸D.缬氨酸E.天冬酰胺72.关于蛋白质结构的下列叙述，不正确的是A. α螺旋属于二级结构B.三级结构属于空间结构C.各种蛋白质都具有一~四级机构D.一级结构决定空间结构E.无规则卷曲是在一级结构基础上形成的73.氧在血中的主要运输形式是A.溶解氧B.水合氧C.碳酸氢根D.氧合血红蛋白E.氨基甲酸血红蛋白74.稳定蛋白质构象的化学键通常不包括A．氢键 B.盐键 C.酯键 D.范德华力 E.疏水作用75.下列试剂中，常用语还原二硫键的是A.尿素B.酚试剂C.双缩脲D.茚三酮E.巯基乙醇76.一分子血红蛋白分子中含有Fe2+的个数A.1B.2C.3D.4E.577.血红蛋白氧解离曲线呈S形的原因是A.Hb含有Fe2+B. Hb含有四条肽链C.Hb属于变构蛋白 E.存在有2,3-二磷酸甘油酸78.两种蛋白质A和B，现经分析确知A的等电点比B的高，所以A含下面一种氨基酸比B多A.蛋氨酸B.谷氨酸C.赖氨酸D.苯丙氨酸E.天冬氨酸79.蛋白质溶液的主要稳定因素是A.蛋白质溶液的黏度高B.蛋白质分子的疏水作用C.蛋白质溶液有分子扩散现象D.蛋白质在溶液中有布朗运动E.蛋白质分子表面有水化膜和同性电荷80.蛋白质变性是由于A.肽键断裂B.蛋白质水解C.氨基酸序列改变D.蛋白质构象破坏E.蛋白质组成改变81.蛋白质变性是不应出现的变化是A.溶解度降低B.天然构象破坏C.失去原有的生理功能D.分子中个别肽键被破坏E.分子中各种次级键被破坏81.关于蛋白质变性的下列叙述，错误的是A.球蛋白变性后水溶性降低B.蛋白质变性时理化性质发生变化C.蛋白质变性时一级结构不受影响D.蛋白质变性时生物活性降低或丧失E.去除变性因素后，所有变性蛋白质都可以复性82.蛋白质变性的主要特点是A.活性丧失B.分子量降低C.溶解度增大D.共价键结构破坏E.不易被蛋白酶降解83.蛋白质盐析的原理是A.改变蛋白质的一级结构B.使蛋白质的等电点发生变化C.使蛋白质变性，破坏空间结构E.中和蛋白质表面电荷破坏水其化膜84.向血清中加入等体积的饱和硫酸铵，可以析出的是A.白蛋白B.球蛋白C.球蛋白D.球蛋白原E.白蛋白和球蛋白85.某蛋白质的PI=8，在PI=6的缓冲液中进行自由界面电泳，其泳动方向为A.不确定B.没有泳动C.向负极泳动D.向正极泳动E.向正负极扩散86.有一种蛋白质溶液，所含各种蛋白质的等电点是4.6、5.0、5.3、6.7、7.3。
医学生物化学》期末复习指导
2013年春期开放教育（专科）《医学生物化学》期末复习指导2013年6月修订第一部分课程考核说明1．考核目的《医学生物化学》是药学、护理学专业的一门选修基础课，它是在分子水平探讨生命本质，即研究生物体（人体）的化学组成及化学变化规律的科学。
通过本课程的考试，使学生理解和掌握生物分子的结构与生理功能，以及两者之间的关系。
生物体重要物质代谢的基本过程，主要生理意义、调节以及代谢异常与疾病的关系；基因信息传递和基本过程，基因表达调控的概念，各组织器官的代谢特点及它们在医学上的意义。
2．考核方式本课程期末考试为开卷、笔试。
考试时间为90分钟。
3．适用范围、教材本课程期末复习指导适用范围为开放教育专科护理学、药学专业的选修课程。
考试命题的教材是由周爱儒、黄如彬主编，北京医科大学出版社出版(2004年8月第2版)。
与之配套使用的有《医用生物化学学习指导》一书。
4．命题依据该课程的命题依据是医用生物化学课程的教学大纲、教材、实施意见。
5．考试要求要求对教材的基本概念、基本原理、基本途径做到融会贯通。
主要考核的内容包括：生物体重要物质代谢的基本过程，主要生理意义、调节以及代谢异常与疾病的关系；基因信息传递和基本过程，基因表达调控的概念，各组织器官的代谢特点及它们在医学上的意义。
6．考题类型及比重考题类型及分数比重大致为：填空题(15%)、选择题(40%)、名词解释(25%)、问答题(20%)。
一、填空题1．人体蛋白质的基本组成单位为_氨基酸___、除_甘氨酸外___，均属于__L—a---氨基酸___。
根据氨基酸侧链的R基团的结构和性质不同，可分为非极性疏水性氨基酸、不带电荷的极性氨基酸、_酸性氨基酸、__碱性氨基酸_四类。
2．蛋白质分子表面的_电荷层_____和__水化膜____使蛋白质不易聚集，稳定地分散在水溶液中。
3．__肽键________是蛋白质一级结构的基本结构键。
4．核酸的基本组成单位是单核苷酸__，它们之间是通__3,5_---磷酸二酯键_____链相连接的。
医学生物化学考试复习资料
1.肽单元：在多肽分子中肽键的6个原子（Cα1α2）位于同一平面，被称为肽单元（肽键平面）。
2.等电点：当蛋白质溶液处于某一值时，其分子解离成正负离子的趋势相等成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的值称为该蛋白质的等电点。
3.结构域：分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且稳定的区域，并各行其功能，称为结构域。
4.亚基：许多功能性蛋白质分子含2条或2条以上多肽链。
每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基。
5值：变性过程中，其紫外光吸收峰值达到最大值一半时的温度称为解链温度（或称变性温度、融点），用表示，一般70℃～85℃。
6变性：双链（）在变性因素（如过酸、过碱、加热、尿素等）影响下，解链成单链（）的过程称之为变性。
变性后，生物活性丧失，但一级结构没有改变，所以在一定条件下仍可恢复双螺旋结构。
7.退火：热变性的溶液经缓慢冷却，可使原来两条彼此分离的链重新缔合。
重新形成双螺旋结构，这个过程称为复性。
8.增色反应：核酸变性后，在260处对紫外光的吸光度增加，这一现象称为增色效应。
这是判断变性的一个指标。
9.酶：对其特异底物起高效催化作用的蛋白质和核糖核酸，前者是机体内催化各种代谢反应最主要的催化剂。
10.全酶：由酶蛋白和辅助因子结合形成的复合物称为全酶。
11.值：是酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，是酶的特征性常数。
12.酶的活性中心：酶分子中与酶活性密切相关的基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异地结合并催化底物转变为产物。
参与酶活性中心的必需基团有结合底物，使底物与酶形成一定构象复合物的结合基团和影响底物中某些化学键稳点性，催化底物发生化学反应并将其转化为产物的催化集团。
酶的活性中心外还有维持酶活性中心结构的必需基团。
13.非竞争性抑制作用：酶的抑制剂与酶活性中心以外的必需集团结合，不影响酶与底物的结合，酶和底物的结合也不影响酶与抑制剂的结合，底物与抑制剂之间无竞争关系。
医学生物化学考试重点复习内容
医学生物化学考试重点复习内容医学生物化学是医学专业中的一门重要课程，它研究生物体内生物化学过程的基本原理和分子机制。
在医学生物化学考试中，学生需要掌握一系列的重点内容，下面将从分子生物学、代谢途径和生化分析等方面进行论述。
一、分子生物学分子生物学是医学生物化学的基础，它研究生物体内的基因表达、蛋白质合成和细胞信号传导等过程。
在考试中，学生需要掌握DNA的结构和复制、RNA的转录和翻译、基因调控以及蛋白质的结构和功能等内容。
1. DNA的结构和复制：DNA是生物体内存储遗传信息的分子，它由核苷酸组成。
学生需要了解DNA的双螺旋结构、碱基配对规律以及DNA的复制过程，包括DNA的解旋、复制酶的作用和DNA链的合成等。
2. RNA的转录和翻译：RNA是DNA的转录产物，它在细胞中起着重要的信息传递和蛋白质合成的作用。
学生需要了解RNA的结构和功能，以及RNA的转录过程和翻译过程中的密码子和氨基酸对应关系。
3. 基因调控：基因调控是细胞内基因表达的调节过程，它包括转录因子的结合和启动子的活化等。
学生需要了解基因调控的机制，包括DNA甲基化、组蛋白修饰和非编码RNA的调控等。
4. 蛋白质的结构和功能：蛋白质是生物体内功能最为复杂和多样的分子，它们具有结构和功能的密切关联。
学生需要了解蛋白质的结构层次、氨基酸序列和蛋白质的功能调控机制等。
二、代谢途径代谢途径是医学生物化学的核心内容，它研究生物体内物质的合成、分解和能量的转化。
在考试中，学生需要掌握糖代谢、脂代谢和蛋白质代谢等重点内容。
1. 糖代谢：糖代谢是维持生命活动所必需的能量供应途径，它包括糖原的合成和分解、糖酵解和糖异生等过程。
学生需要了解糖代谢途径中的关键酶和调控机制，以及糖尿病等疾病的发生机制。
2. 脂代谢：脂代谢是维持细胞结构和功能的重要途径，它包括脂肪酸的合成和分解、胆固醇代谢和脂蛋白转运等过程。
学生需要了解脂代谢途径中的关键酶和调控机制，以及高血脂症等疾病的发生机制。
医学专业生物化学(大专)复习资料
医学专业生物化学(大专)复习资料第一章绪论一、名词解释1.临床生物化学检验：以研究人体在健康和疾病时体内的生物化学过程为目的，通过检测人的体液等标本中的化学物质，为临床医生提供疾病诊断、病情治疗监测、药物疗效观察、判断预后以及健康评价等信息的一门学科。
：指20XX年2月国际化标准组织发布的《医学实验室---质量和能力的专用要求》，是专门针对医学实验室认可而制定的一个标准。
3.实验室认可：是权威性专业组织按照一定的标准对实验室或实验室工作人员进行检查、考核，认可能够开展或胜任某些工作，并授予资格的过程。
4.检测系统：指完成一个检验项目测定所涉及的仪器、试剂、校准品、质控品、消耗品、操作程序、质量控制程序等的组合。
二、填空1.英译汉：ISO的中文全称是；IFCC的中文全称是。
、 LIS、 APR、 BCG的中文全称依次为、、、。
3.临床生物化学检验现代化主要表现在：①检测分析自动化；②试剂标准化和商品化；③质量管理体系标准化；④ISO15189认可；⑤参与临床诊断和治疗。
第二章临床生物化学检验基本知识一、名词解释1.急诊检验：是实验室为了配合临床对危急重症患者的诊断和抢救而实施的一种特需服务。
2.危急值：指某些检验结果出现了可能会危及患者生命的极限值。
二、填空1.生化检验常用的体液标本有、、和等，其中以标本最为常用。
2.生化检验中，是最常用的血液标本，是最常用的采血方法。
3.生化检验中常用的抗凝剂有(肝素)、(草酸钾—氟化钠)等。
4.检验前质量管理要素主要包括(医生申请）、：当物质浓度为1mol/L，液层厚度为1cm时在特定波长下的吸光度值。
2.电泳技术：是利用带电粒子在电场作用下定向移动的特性，对混合物组分进行分离纯化和测定的一项技术。
3.电化学分析技术：是利用物质的电化学性质，测定化学电池的电位、电流或电量的变化进行分析的方法。
4.光谱分析技术：指利用物质具有吸收、发射或散射光谱谱系的特点，对物质进行定性或定量的分析方法。
医学生物化学期末复习指导
《医学生物化学》期末复习指导重庆电大巴南分校叶大有2010年12月第一部分复习考试须知《医学生物化学》是由中央电大开设的药学专业专科层次的一门必修课，本课程教学计划、考试要求等有关事项由中央电大决定。
所以，考试的有关内容及要求以中央电大的有关资料、重庆电大网上所挂内容为依据。
（一）考试内容及要求本课程的考试命题依据是中央广播电视大学高等专科药学专业医学生物化学教学大纲、文字教材和考核说明。
文字教材以周爱儒、黄如彬主编、北京大学医学出版社2004年8月出版的《医学生物化学》为主。
（二）考试形式闭卷考试。
（形成性考核占20%）。
考试时间：90分钟（三）试题类型考题类型主要为：名词解释、填空题、选择题；问答题。
（四）考试要注意的问题1、一定要全部解答，不能留空白。
2、计算题占有较大分数比例，一定要认真完成。
3、考试时资料带齐，对教材、复习资料一定要熟悉。
第二部分、复习应考资料的准备和使用参加考试时，以下资料应该熟悉。
（一）平时作业平时作业与考试题型和要求基本是一致的，根据过去考试的情况看也有重复，有些考题其实就是作业题。
（二）期末复习指导期未考试前中央电大下发有期末复习指导（本期以本次复习内容为主），是对平时学习、练习的补充，同时也是对考试内容的提示和强调，一定要引起高度重视。
（三）教材《医学生物化学》教材一定要熟悉，见到题目要能迅速确定是哪个章节介绍或论述的内容。
第三部份期末复习重点范围第一章蛋白质化学一、重点名词蛋白质的变性（见教材19页）蛋白质的等电点（见教材16页）二、重点掌握：1．蛋白质的重要生理功能。
（见教材3页）2、蛋白质的化学组成，元素组成特点：基本结构单位 —氨基酸，组成蛋白质常见氨基酸的基本结构。
（见教材4页）第二章核酸化学一、重点名词碱基互补（见教材28页）Tm值（见教材33页）二、重点掌握：1、两类核酸(DNA与RNA)分子组成的异同。
熟悉体内重要的环化核苷酸一cAMP和cGMP的结构及功用。
医学生物化学复习资料
医学生物化学一、名词解释1、蛋白质的变性：蛋白质在某些理化因素作用下，次级键断裂，严格的空间结构遭到破坏，从而改变其理化性质与生物学活性，这种现象称为蛋白质的变性。
2、血糖：主要是指血液中的葡萄糖。
3、酶的活性中心：必需基团经过肽链盘绕、折叠形成空间结构时，彼此靠近，集中在一起形成具有一定空间构象的区域，该区域能与底物特异地结合，将底物转化为产物，称该区域为酶的活性中心。
4、酮体：脂肪酸在肝不完全氧化生成的中间产物主要包括乙酰乙酸，β-羟丁酸和丙酮，这三种物质统称为酮体。
5、氮平衡：是一种测定摄入氮量与排出氮量，间接反映体内蛋白质代谢状况的实验。
6、脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪被脂肪酶水解为脂肪酸和甘油，并释放入血液，供给其他组织氧化利用的过程，称为脂肪动员。
二、物质的组成及其原理1、蛋白质的元素组成及基本组成单位：元素组成：碳（C）、氢（H）、氧（O）、氮（N）;基本组成单位：氨基酸2、酶促进反应的特点：（1）高度的催化效率；（2）高度的特异性；（3）高度的不稳定性；（4）酶活性可调节3、氨基酸的脱氨基方法：转氨基作用、氧化脱氨基作用、联合脱氨基作用（最重要的方法）4、蛋白质溶液稳定的主要因素：蛋白质分子表面的水化膜和同种电荷5、维持蛋白质三级结构的化学键：疏水键、氢键、离子键、范德华力6、蛋白质的营养价值：（1）必需氨基酸；（2）蛋白质的互补作用7、糖异生的意义：（1）维持血糖浓度相对恒定；（2）有利于乳酸的利用，防止酸中毒的发生；（3）协助氨基酸代谢；8、人体必需氨基酸：赖氨酸、苯丙氨酸、甲硫氨酸、苏氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、亮氨酸9、调节血糖水平的重要器官：肝10、夜盲症、脚气病、坏血病产生的原因：夜盲症：缺维生素A；脚气病：缺维生素B；坏血病：缺维生素C11、维生素D的作用：促进小肠对钙、磷的吸收，促进肾小管对钙、磷的重吸收，提高血浆中钙、磷浓度，有利于骨的生长、发育和更新。
（缺乏维生素D时婴幼儿易患佝偻病）12、维生素B6的作用：临床上常用维生素B6治疗妊娠性呕吐和婴儿惊厥。
《医学生物化学》期末复习题重点 (答案)
《医学生物化学》期末复习题题型：（1）选择题25题（每题1分），占25分（2）填空题10题（每题1分），占10分（3）名解15题（每题2分），占30分（4）问答5题（每题7分），占35分一章、蛋白质：【名解】（17）等电点：肽键、蛋白质的一级结构、亚基、空间构象、蛋白质的二级结构、蛋白质的三级结构、蛋白质的四级结构、ɑ-螺旋、ß-折叠、超二级结构、模体、结构域、分子伴侣、蛋白质组、协同效应、蛋白质变性【问答】（3）1)二十种氨基酸的中文名称、英文三字母简写以及单字母简写。
2)举例说明蛋白质一级结构与功能关系。
1、一级结构是高级结构和功能的基础一级结构是空间构象的基础：一级结构是空间结构和生物功能的基础，一级结构决定空间结构；一级结构并非决定空间结构的唯一因素，分子伴侣起着重要的作用；空间结构是生物活性的直接体现。
一级空间结构相似的蛋白质具有相似的高级空间结构与功能——胰岛素，不同的哺乳动物的胰岛素一级结构相似，结构和功能也类似。
氨基酸序列提供重要的生物进化信息——细胞色素c，物种间越接近，则一级结构越相似，其空间结构和功能也越相似。
重要蛋白质的氨基酸序列改变可引起疾病——镰刀形贫血症，谷氨酸变成了缬氨酸。
2、蛋白质的功能依赖特定空间结构体内蛋白质具有的特定空间构象都与其特殊的生理功能有着密切的关系，蛋白质构象的改变可引起疾病，如疯牛病。
3)蛋白质分离与纯化方法及应用分析，重点是用离子交换层析分离蛋白质组分或氨基酸组分及其层析图谱分析。
一、透析及超滤法可去除蛋白质溶液中的小分子化合物透析（dialysis）：利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。
超滤法：应用正压或离心力使蛋白质溶液透过有一定截留分子量的超滤膜，达到浓缩蛋白质溶液的目的。
二、丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀是常用的蛋白质沉淀方法丙酮沉淀：使用丙酮沉淀时，必须在0～4℃低温下进行，丙酮用量一般10倍于蛋白质溶液体积。
蛋白质被丙酮沉淀后，应立即分离。
(2010.06.09)医学生物化学期末复习指导(文本)汇总
（2010.06.09）医学生物化学期末复习指导（文本）唐已婷：临近期末。
欢迎同学们及老师们针对医学生物化学课程学习和复习中的一些问题，进行交流。
期末复习指导的参考答案-填空题1．氨基酸有两种不同的构型，即L型和D型；组成人体蛋白质的氨基酸都是型。
L2．是蛋白质分子的最基本结构形式。
多肽链3．蛋白质生物合成中每生成一个肽键，需消耗高能磷酸键数为。
44．是联结氨基酸之间的共价键。
肽键5．蛋白质分子的一级结构首先研究清楚的是。
胰岛素6．阅读mRNA密码子的方向是。
5’→3’7．“转录”是指DNA指导合成的过程；翻译是指由RNA指导合成。
RNA；蛋白质8．蛋白质分子的构象又称为、立体结构、或高级结构，它是蛋白质分子中原子核集团在三维空间上的排列和分布。
空间结构9．CM在合成，极低密度脂蛋白在合成。
小肠粘膜上皮细胞；肝细胞10．在mRNA分子中，可作为蛋白合成时的起始密码子的是，终止密码子是。
AUG；UAA UGA UAG（三选一）11．转运线粒体外的NADH至线粒体的方式是和穿梭作用。
苹果酸-天冬氨酸；α-磷酸甘油12．氨基酸脱羧基作用生成尸胺，氨基酸脱羧基作用生成腐胺，它们均有降血压作用。
赖氨酸；鸟氨酸13．苯丙酮尿症患者体内缺乏酶，而白化病患者体内缺乏酶。
苯丙氨酸羟化酶；酪氨酸14．使血糖浓度下降的激素是。
胰岛素15．在鸟氨酸循环生成尿素的过程中，其限速酶是。
尿素中的氮元素来自于和。
循环在细胞的和进行。
精氨酸代琥珀酸合成酶；氨；天冬氨酸；线粒体，胞液16．细胞膜上的磷脂酰肌醇二磷酸被有关的酶水解后可生成两种第二信使，它们两个分别是和。
cAMP；cGMP17．维生素D要转变成活性维生素D需在其位和第位进行两次羟化。
25；118．LDL的生理功用是，高密度脂蛋白的生理功用是。
肝脏合成的胆固醇转运到肝外组织；血液中的胆固醇转运到肝内（逆向转运胆固醇）19．治疗痛风症的药物是，其原理是其结构与相似。
别嘌呤醇；次黄嘌呤20．和是化学修饰最常见的方式。
《医学生物化学》复习应考指南
《医学生物化学》复习应考指南中央电大期末复习综合练习题，历来是应考复习的重点，在题型、要求上与期末考试吻合度较高，请一定高度重视。
三、《医学生物化学》教材及《医学生物化学》学习指导第三部分期末复习练习题一、名词解释1、酶的活性中心2、Tm值3、糖异生作用4、必需脂肪酸5、肝脏的生物转化作用（参考答案；1．酶的活性中心：酶分子中与酶活性直接有关的必需基团相对集中并构成一定空间构象，直接参与酶促反应的区域称酶的活性中心。
2．Tm值：核酸在加热变性过程中，在260nm紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度称为核酸的解链温暖或变性温度，用Tm表示。
3．糖异生作用：非糖物质(如乳酸、甘油、生糖氨基酸等)在肝内生成葡萄糖的过程称为糖异生作用。
4．必需脂肪酸：亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸三种脂肪酸，由于人体内缺乏相应的酶。
不能自身合成，必需从食物中摄取，故称之为必需脂肪酸。
5．肝脏的生物转化作用：非营养性物质在肝脏内经过氧化、还原、水解和结合反应，使其极性增强，易溶于水，可随胆汁或尿液排出体外，这一过程称为肝脏的生物转）二、单项选择题(每题2分，共40分)1．各种蛋白质的含氮量相近，平均含量为( B )。
A．18％B．16％C．20％D．15％E．22％2．维系蛋白质一级结构的主要化学键是( E )。
A．盐键B．疏水作用C．氢键D．二硫键E．肽键3．RNA和DNA彻底水解后的产物( C )。
A．核糖不同，部分碱基不同B．碱基相同，核糖不同C．碱基不同，核糖不同D．碱基不同，核糖相同E．以上都不对4．乳酸脱氢酶的同工酶有( D )。
A．2种B．3种C．4种D．5种E．6种5．关于酶正确叙述的是( B )。
A．能催化热力学上不能进行的反应B．是由活细胞产生的一种生物催化剂C．催化的反应只限于细胞内进行D．其本质是含辅酶或辅基的蛋白质E．能提高反应活化能6．酶的特异性是指( B )。
A．酶与辅酶特异的结合B．酶对其所催化的底物有特异的选择性C．酶在细胞中的定位是特异性的D．酶催化反应的机制各不相同E．在酶的分类中各属不同的类别7．正常静息状态下，大部分血糖被哪一器官作为能源供应( A )。
《医学生物化学》期末复习指导
2013年春期开放教育（专科）《医学生物化学》期末复习指导2013年6月修订第一部分课程考核说明1．考核目的《医学生物化学》是药学、护理学专业的一门选修基础课，它是在分子水平探讨生命本质，即研究生物体（人体）的化学组成及化学变化规律的科学。
通过本课程的考试，使学生理解和掌握生物分子的结构与生理功能，以及两者之间的关系。
生物体重要物质代谢的基本过程，主要生理意义、调节以及代谢异常与疾病的关系；基因信息传递和基本过程，基因表达调控的概念，各组织器官的代谢特点及它们在医学上的意义。
2．考核方式本课程期末考试为开卷、笔试。
考试时间为90分钟。
3．适用范围、教材本课程期末复习指导适用范围为开放教育专科护理学、药学专业的选修课程。
考试命题的教材是由周爱儒、黄如彬主编，北京医科大学出版社出版(2004年8月第2版)。
与之配套使用的有《医用生物化学学习指导》一书。
4．命题依据该课程的命题依据是医用生物化学课程的教学大纲、教材、实施意见。
5．考试要求要求对教材的基本概念、基本原理、基本途径做到融会贯通。
主要考核的内容包括：生物体重要物质代谢的基本过程，主要生理意义、调节以及代谢异常与疾病的关系；基因信息传递和基本过程，基因表达调控的概念，各组织器官的代谢特点及它们在医学上的意义。
6．考题类型及比重考题类型及分数比重大致为：填空题(15%)、选择题(40%)、名词解释(25%)、问答题(20%)。
一、填空题1．人体蛋白质的基本组成单位为_氨基酸___、除_甘氨酸外___，均属于__L—a---氨基酸___。
根据氨基酸侧链的R基团的结构和性质不同，可分为非极性疏水性氨基酸、不带电荷的极性氨基酸、_酸性氨基酸、__碱性氨基酸_四类。
2．蛋白质分子表面的_电荷层_____和__水化膜____使蛋白质不易聚集，稳定地分散在水溶液中。
3．__肽键________是蛋白质一级结构的基本结构键。
4．核酸的基本组成单位是单核苷酸__，它们之间是通__3,5_---磷酸二酯键_____链相连接的。
医学院高级生物化学期末考试复习题及参考答案
医学院高级生物化学期末考试复习题及参考答案选择题1. 以下哪种物质是生命的基础？A. 水B. 碳C. 氮D. 氧答案：B2. 下列哪项是葡萄糖的结构？A. Fru-B-1,6-GluB. Gal-B-1,4-GluC. Gal-A-1,4-GluD. Gal-B-1,6-Glu答案：A3. 下列哪项是核糖的结构？A. Pentose A, 2, 3-OHB. Pentose A, 2-OH , 3-OHC. Pentose B, 2-OH, 3-OHD. Pentose D, 2-OH, 3-OH答案：B4. 伴随半胱氨酸组成磷酸化蛋白的酶是？A. 科恩激酶B. 黄嘌呤激酶C. 丝氨酸/苏氨酸激酶D. 钙/钙依赖激酶答案：C5. pKa 值指的是什么？A. 酸基的离解程度B. 酸中含有的化学键数量C. 酸中含有的氢原子数量D. 酸中含有的氧原子数量答案：A填空题1. 人体内葡萄糖的代谢途径有两个，分别是糖解和糖异生。
糖解和糖异生。
2. 下列哪种氨基酸不能被人体合成？赖氨酸、色氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、甲硫氨酸、茴香氨酸、亮氨酸、蛋氨酸3. 诸核酸在生物中的作用是传递和储存遗传信息。
遗传信息。
4. ATP是细胞内最通用的能量储存和转移形式，其三个磷酸键的羧基氧原子分别命名为α、β、γ氧。
ATP在体内遇到水，水的作用是作为酸催化剂加速ATP分解。
使得γ磷酸键断裂释放能量，在此过程中，ATP形成ADP+Pi 。
ADP+Pi。
简答题1. 生物大分子的四级结构是什么？四级结构是什么？生物大分子的四级结构分别是原代结构（氨基酸）、二级结构（α & β）、三级结构（折叠）和四级结构（多个聚合物的组装）。
由此可见，生物大分子的组装是非常复杂的。
2. 请描述ATP导致酶结合位点发生构象转换的机理。
ATP在结合到某一酶上后，由于与ATP结合的二磷酸基团与A酸中的三羧基团之间的静电作用力较强，因此ATP的加入会导致酶结合位点发生构象转换，使得酶与底物/产物之间的结合能力发生改变。
医学生物化学课程期末复习指导.doc
医学生物化学课程期末复习指导一、考核说明生物化学是研究生命化学的科学，它在分子水平上探讨生命的本质，即研究生物体的化学组成及化学变化规律的科学。
医学生物化学主要研究人体的生物化学，它是一门重要的医学基础课程。
近年來，生物学、微生物学、免疫学、生理学和病理学等基础医学学科的研究均深入到分子水平，并应用生物化学的理论和技术解决齐个学科的问题。
同样，生物化学与临床医学的关系也很密切。
近代医学的发展经常运用生物化学的理论和方法來诊断、治疗和预防疾病，而且许多疾病的机理也需耍从分子水平上加以探讨。
生物化学课程为其它医学基础课程和临床医学课程提供必要的理论基础，是医学各专业的必修课。
通过学习本课程,使学生知道及理解生物分子的结构与生理功能，以及两者之间的关系。
理解生物体重要物质代谢的基本途径，主要生理意义、调节以及代谢异常与疾病的关系。
理解基因信息传递的基本过程，基因农达调控的概念。
理解各纽.织器官的代谢特点及它们在医学上的意义。
与考核有关的儿个问题说明如下：1.对象：电大医科类护理专业专科生。
2.命题依据:本考核说明以中央广播电视大学医科类护理专业（专科）vv医学生物化学 >> 教学大纲为依据编制,是考试命题的依据。
3.考核要求：本课程考核耍求从高到低分为：掌握、熟悉、了解三个层次。
4.考试形式:本课程的结业考核包括形成性考核和总结性考试。
形成性考核：山计分作业和实习构成。
形成性考核占结业考核的20%,即形成性考核的成绩满分为20分。
计分作业布置4次，通过网上或以作业本的形式下发，辅导教师全批全改。
计分作业占本课程结业考核成绩12%。
实习成绩占本课程结业考核成绩8%,没有完成实习者不得参加总结性考试。
终结性考试：终结性考试实行全国统考，山中央电大统一命题、统一评分标准、统一考试时间。
终结性考试成绩占结业考核成绩的80%,集满分为80分。
总结性考试难度按掌握、熟悉、了解三个不同层次的要求出题。
其中掌握的内容约占80%, 熟悉的内容约占15%, 了解的内容约占5%o考试的题型为单项选择题、多项选择题、填空题、名词解释和问答题，本考核内容未作要求的不考核，但虽然笫十八章营养生化基础不作考核要求，山于其内容是综合性的，教学大纲中的教学内容还是很重要的。
《医学生物化学》 期末考题复习重点
《生物化学》绪论：【问答】（1）生物化学定义及研究内容生物化学，又称为生命的化学，是研究生物体内化学分子与化学反应的基础生命科学，它在分子水平探讨生命现象的本质，研究生物分子的结构与功能、物质代谢与调节与及遗传信息传递的分子基础与调控规律。
（2）生化史上的重要事件1.生物化学阶段：1828，Wohler无机物氰酸铵转化成有机物尿素。
第一次将无机物转变成有机物；第一次打破了，只能从有机物中取得有机化合物的传统观念；严重打击了“活力论”学说。
1855，Virchow提出“细胞学说”：细胞由细胞产生，细胞是所有生命体的基本结构单位，细胞是生命体发生化学反应的场所1897 Eduard Buchner and Hans细胞外的发酵现象:无细胞酵母提取液能够催化糖类发酵的发现，阐明发酵是酶作用的化学本质，奠定了酶学的基础，使“代谢”成为生物化学的研究内容。
(1911, 诺贝尔奖)1926, JB Sumner’s Crystallization of urease, 分离出尿酶并成功结晶，首次证明酶是蛋白质；1930，Northrop制备出胃蛋白酶、胰蛋白酶结晶，纯酶的获得加上X 射线晶体衍射技术，发现酶的多肽成分，终于揭开“酶的化学本质是蛋白质”的事实。
（1946年，诺贝尔奖）。
2.分子生物学阶段1951，Pauling和Corey用X射线衍射技术发现蛋白质二级结构ɑ-螺旋。
（1954 诺贝尔奖）1953，Sanger，发明蛋白质氨基酸测序技术(insulin)，（1958 诺贝尔奖）1953 James Watson and Frances Crick，the double helix model of DNA. 提出DNA的双螺旋结构模型，为揭示遗传信息传递规律奠定了基础，是联系生物化学与遗传学的桥梁，是生物化学发展进入分子生物学时期的重要标志。
（1962 诺贝尔奖）1965年，中国完成了结晶牛胰岛素的合成，是人工合成的第一个具有生物活力的蛋白质，突破了一般有机化合物领域到信息量集中的生物高分子领域之间的界限，在人类认识生命现象的漫长过程中迈出了重要的一步。
国家开放大学电大专科《医学生物化学》2023-2024期末试题及答案(试卷代号：2121)
国家开放大学电大专科《医学生物化学》2023-2024期末试题及答案关建字摘要：蛋白质，脱氢，合成，密码子，蛋白，硫解，肽键，血浆，鸟氨酸，加水竭诚为您提供优质文档，本文为收集整理修正，共14页，请先行预览，如有帮助感谢下载支持国家开放大学电大专科《医学生物化学》2023-2024期末试题及答案（试卷代号：2121）一、单项选择题（选择一个最佳答案。
每题2分，共100分）1.盐析沉淀蛋白质的原理是（）oA.中和电荷，破坏水化膜B.与蛋白质结合成不溶性蛋白盐C.降低蛋白质溶液的介电常数D.调节蛋白质溶液的等电点E.使蛋白质溶液的pH值等于蛋白质等电点2.关于肽键与肽，正确的是（）oA.肽键具有部分双键性质B.是核酸分子中的基本结构键C.含三个肽键的肽称为三肽D.多肽经水解下来的氨基酸称氨基酸残基E.蛋白质的肽键也称为寡肽链3o变性蛋白质的特性有（）。
A.溶解度显著增加B.生物学活性丧失C.不易被蛋白酶水解D.凝固或沉淀E.表面电荷被中和4o各种蛋白质的等电点不同是由于（）oA.分子量大小不同B.蛋白质分子结构不同C.蛋白质的氨基酸组成不同D.溶液的pH值不同E.蛋白质的来源不同5.在核酸中占9%— 11%,且可用于计算核酸含量的元素是（）。
A.碳B.氢C.氧D.氮E.磷6.DNA分子中的碱基组成是()。
A.T+GM+CB.T— GC.A=CD.C十G=A+TE.A=G维持DNA双螺旋结构稳定的因素有0。
A分子中的3' ,5'-磷酸二酯键B.碱基对之间的氢键C.肽键D.盐键E.主链骨架上磷酸之间的吸引力8.核酸对紫外线的最大吸收峰在0。
A.320nmB.260nmC.280nmD.190nmE.220nm9.关于酶的叙述正确的一项是0。
A.所有的酶都含有辅酶或辅基B.都只能在体内起催化作用C.所有酶的本质都是蛋白质D.都能增大化学反应的平衡常数加速反应的进行E.都具有立体异构专一性10.有机磷能使乙酰胆碱脂酶失活,是因为()。
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
2013年春期开放教育（专科）《医学生物化学》期末复习指导2013年6月修订第一部分课程考核说明1．考核目的《医学生物化学》是药学、护理学专业的一门选修基础课，它是在分子水平探讨生命本质，即研究生物体（人体）的化学组成及化学变化规律的科学。
通过本课程的考试，使学生理解和掌握生物分子的结构与生理功能，以及两者之间的关系。
生物体重要物质代谢的基本过程，主要生理意义、调节以及代谢异常与疾病的关系；基因信息传递和基本过程，基因表达调控的概念，各组织器官的代谢特点及它们在医学上的意义。
2．考核方式本课程期末考试为开卷、笔试。
考试时间为90分钟。
3．适用范围、教材本课程期末复习指导适用范围为开放教育专科护理学、药学专业的选修课程。
考试命题的教材是由周爱儒、黄如彬主编，北京医科大学出版社出版(2004年8月第2版)。
与之配套使用的有《医用生物化学学习指导》一书。
4．命题依据该课程的命题依据是医用生物化学课程的教学大纲、教材、实施意见。
5．考试要求要求对教材的基本概念、基本原理、基本途径做到融会贯通。
主要考核的内容包括：生物体重要物质代谢的基本过程，主要生理意义、调节以及代谢异常与疾病的关系；基因信息传递和基本过程，基因表达调控的概念，各组织器官的代谢特点及它们在医学上的意义。
6．考题类型及比重考题类型及分数比重大致为：填空题(15%)、选择题(40%)、名词解释(25%)、问答题(20%)。
一、填空题1．人体蛋白质的基本组成单位为_氨基酸___、除_甘氨酸外___，均属于__L—a---氨基酸___。
根据氨基酸侧链的R基团的结构和性质不同，可分为非极性疏水性氨基酸、不带电荷的极性氨基酸、_酸性氨基酸、__碱性氨基酸_四类。
2．蛋白质分子表面的_电荷层_____和__水化膜____使蛋白质不易聚集，稳定地分散在水溶液中。
3．__肽键________是蛋白质一级结构的基本结构键。
4．核酸的基本组成单位是单核苷酸__，它们之间是通__3,5_---磷酸二酯键_____链相连接的。
5．写出下列核苷酸的中文名称：ATP__三磷酸腺苷__和dCDP_脱氧二磷酸胞苷______。
6．结合蛋白质酶类是由__酶蛋白__和__辅助因子____相结合才有活性。
7．竞争性抑制剂与酶结合时，对Vm的影响__不变_____，对Km影响_是增加_____。
有机磷杀虫剂中毒是因为它可以引起酶的___不可逆____抑制作用。
8．米氏方程是说明___底物浓度___和__反应速度__之间的关系，Km的定义__当反应速度为最大速度的1/2时的底物的浓度___________。
9．FAD含维生素B2_____，NAD+含维生素____PP________。
11．糖酵解途径的限速酶是___己糖激酶_、__6—磷酸果糖激酶___和_丙酮酸激酶__。
12．磷酸戊糖途径的主要生理意义是__生成磷酸核糖__和__NADPH+H_。
13．糖酵解的主要产物是乳酸___。
14．糖异生过程中所需能量由高能磷酸化合物_ATP__和__GTP__供给。
15．三羧酸循环过程的限速酶_柠檬酸合酶__、_异柠檬酸脱氢酶、_a—酮戊二酸脱氢酶复合体。
16．糖酵解是指在无氧条件下，葡萄糖或糖原分解为_乳酸__的过程，成熟的_红细胞__靠糖酵解获得能量。
17．乳糜微粒（CM）在__小肠粘膜细胞__合成，其主要功能是_转运外源性甘油三酯____。
极低密度脂蛋白在__肝脏_合成。
18．饱和脂酰CoAβ—氧化主要经过脱氢、_ 加水__、__再脱氢___、__硫解___四步反应。
19．酮体是由__乙酰乙酸___、__2---_羟基丁酸____、__丙酮_____三者的总称。
20．联合脱氨基作用主要在__肝____、_肾__、__脑___等组织中进行。
21．氨在血液中主要是以__谷氨酰胺__和__丙氨酸_____的形式被运输的。
22．ATP的产生有两种方式，一种是作用物水平磷_酸化____，另一种_氧化磷酸化____。
23．线粒体外NADH的转运至线粒体内的方式有_苹果酸-天冬氨酸_和_a_---磷酸甘油___。
24．携带一碳单位的主要载体是_四氢叶酸__，一碳单位的主要功用是_合成核苷酸等______。
25．脂肪酸的合成在__肝脏______进行，合成原料中碳源是_乙酰CoA__；供氢体是_NADPH+H_，它主要来自_磷酸戊糖途径____。
26．苯丙酮酸尿症患者体内缺乏__苯丙氨酸氧化_酶，而白化病患者是体内缺乏_酪氨酸____酶。
使血糖浓度下降的激素是_胰岛素___。
27．某些药物具有抗肿瘤作用是因为这些药物结构与酶相似，其中氨甲嘌呤（MTX）与__叶酸____结构相似，氮杂丝氨酸与__谷氨酰胺____结构相似。
28．核苷酸抗代谢物中，常见的嘌呤类似物有__6—MP______，常见的嘧啶类似物有__5—FU______。
29．在嘌呤核苷酸从头合成中重要的调节酶是_磷酸核糖焦磷酸激_酶和_磷酸核糖氨基酸转移__酶。
30．生物体物质代谢调节的基本方式是__酶调节___、__激素调节__、_整体水平调节___。
31．化学修饰最常见的方式是磷酸化和___脱磷酸化_____。
33．DNA合成的原料是__四种脱氧核糖核苷酸__，复制中需要的引物是_RNA______。
34．“转录”是指DNA指导合成__RNA_______的过程；“翻译”是指由RNA指导合成__蛋白质___的过程。
35．在体内DNA的双链中，只有一条链可以转录生成RNA，此链称为__模板链______。
另一条链无转录功能，称为__编码链______。
36．阅读mRNA密码子的方向是___5----3_________，多肽合成的方向是___C端---N端___。
37．在蛋白质生物合成过程中，携带转运氨基酸的核酸是_tRNA___，决定氨基酸排列顺序的核酸是_mRNA__。
38．多细胞真核生物调节基因表达是为调节代谢，适应环境、维持__生长、发育与分化____。
39．对环境信息应答时，基因表达水平降低的现象称为__阻遏______，引起基因表达水平降低的信号分子称__阻遏剂___。
40．肝脏是通过___肝糖原合成__、___肝糖原分解__与___糖异生__调节血糖水平以保持血糖浓度恒定。
41．肝脏生物转化作用的特点是_多样化____和_连续性___，同时还有解毒和致毒的双重性。
42．胆汁酸的生理功能主要是作为脂肪的__乳化剂____，可促进脂类的消化吸收；抑制__胆固醇____结石的形成；对__胆固醇_____代谢具有调控作用。
43．红细胞获得能量的唯一途径是_糖酵解_，此途径还存在侧支循环_2,3-二磷酸甘油酸支路。
44．血红蛋白是红细胞中的主要成分，由_血红素____和__珠蛋白____组成。
45．作为血红素合成原料的氨基酸是_甘氨酸__。
46．使血钙升高的激素是_甲状旁腺素_____，使血钙降低的激素是_降钙素____。
47．钙的吸收主要在_小肠____进行，决定钙吸收的最主要因素是__维生素D___。
48．正常血液PH应维持_7.35------7.45之间_____。
二、单项选择题1．关于蛋白质等电点的叙述下列哪项是正确的（ D ）A．蛋白质溶液的pH值等于7.0时溶液的pH值B．等电点时蛋白质变性沉淀C．在等电点处，蛋白质的稳定性增加D．在等电点处，蛋白质分子所带净电荷为零E．蛋白质分子呈正离子状态时溶液的pH值2．蛋白质变性是由于( D )A．氨基酸排列顺序的改变B．氨基酸组成的改变C．肽键的断裂D．蛋白质空间构象的破坏E．蛋白质的水解3．蛋白质变性会出现下列哪种现象（ B ）A．分子量改变B．溶解度降低C．粘度下降D．不对称程度降低E．无双缩脲反应4．蛋白质分子中维持一级结构的主要化学键是（A ）A．肽键B．二硫键C．酯键D．氢键E．疏水键5．关于肽键与肽，正确的是（A ）A．肽键具有部分双键性质B．是核酸分子中的基本结构键C．含三个肽键的肽称为三肽D．多肽经水解下来的氨基酸称氨基酸残基E．蛋白质的肽键也称为寡肽链6．DNA水解后可得下列哪组产物（A ）A．磷酸核苷B．核糖C．腺嘌呤、尿嘧啶D．胞嘧啶、尿嘧啶E．胞嘧啶、胸腺嘧啶7．DNA分子中的碱基组成是( A )A．A+C=G+T B．T=G C．A=C D．C+G=A+T E．A=G8．核酸分子中核苷酸之间连接的方式是( C )A．2′，3′磷酸二酯键B．2′，5′磷酸二酯键C．3′，5′磷酸二酯键D．肽键E．糖苷键9．大部分真核细胞mRNA的3`—末端都具有（C ）A．多聚A B．多聚U C．多聚T D．多聚C E．多聚G10．关于tRNA的叙述哪一项错误的（D ）A．tRNA二级结构呈三叶草形B．tRNA分子中含有稀有碱基C．tRNA二级结构有二氢尿嘧啶环D．反密码环上有CCA三个碱基组成反密码子E．tRNA分子中有一个额外环11．影响Tm值的因素有( B )。
A．核酸分子长短与Tm值大小成正比B．DNA分子中G、C对含量高，则Tm值增高C．溶液离子强度低，则Tm值增高D．DNA中A、T对含量高，则Tm值增高E．溶液的酸度12．DNA分子杂交的基础是（A ）A．DNA变性后在一定条件下可复性B．DNA 的黏度大C．不同来源的DNA链中某些区域不能建立碱基配对D．DNA变性双链解开后，不能重新缔合E．DNA的刚性和柔性13．关于酶的叙述正确的一项是（C ）A．酶的本质是蛋白质，因此蛋白质都有催化活性B．体内具有催化活性的物质大多数是核酸C．酶是由活细胞产生的具有催化活性的蛋白质D．酶能加速改变反应的平衡常数E．酶都只能在体内起催化作用14．Km值与底物亲和力大小的关系是（ A ）A．K m值越小，亲和力越大B．Km值越大，亲和力越大C．Km值大小与亲和力无关D．Km值越小，亲和力越小E．以上都是错误的15．竞争性抑制剂对酶促反应的影响具有的特性为（ E ）A．Km¯，Vm B．Km不变，VmC．Km，Vm D．Vm¯，Km¯ E．Vm不变，Km16．共价修饰的主要方式是( D )A．乙酰化与脱乙酰化B．甲基化与脱甲基化C．腺苷化与脱腺苷化D．磷酸化与脱磷酸化E．疏基氧化型与还原型的互变17．同工酶的正确描述为（C ）A．催化功能不同，理化、免疫学性质相同B．催化功能、理化性质相同C．同一种属一种酶的同工酶Km值不同D．同工酶无器官特异性E．同工酶是由相同基因编码的多肽链18．下列哪组动力学常数变化属于酶的竞争性抑制作用（A ）A．Km增加，Vmax不变B．Km降低，Vmax不变C．Km不变，Vmax增加D．Km不变，Vmax降低E．Km降低，Vmax降低19．酶原所以没有活性是因为（ B ）A．酶蛋白肽链合成不完全B．活性中心未形成或未暴露C．酶原是一般蛋白质D．缺乏辅酶或辅基E．是已经变性的蛋白质20．磺胺药的抑菌作用属于（B ）A．不可逆抑制B．竞争性抑制C．非竞争性抑制D．反竞争性抑制E．抑制强弱不取决于底物与抑制剂浓度的相对比例21．关于酶的活性中心的描述，哪项是错误的（ C ）A．酶的活性中心外的必需基团是维持酶空间构象所必需B．酶原激活是形成酶的活性中心过程C．酶的活性中心是由一级结构上相互邻近的基团组成的D．当底物与酶分子相接触时，可引起酶活性中心构象改变E．由必需基团组成的具有一定空间构象的区域是非竞争性抑制剂结合的区域22．不含B族维生素的辅酶是（ D ）A．CoA B．FAD C．NAD+D．CoQ E．NADP+23．维生素B12可导致（D ）A．口角炎B．佝偻病C．脚气病D．恶性贫血E．坏血病24．哪种维生素既氨基酸转氨酶的辅酶又是氨基酸脱羧酶的辅酶( C )A．生物素B．硫辛酸C．维生素B6D．维生素PP E．维生素B12 25．下列维生素中哪一种不是脂溶性维生素（E ）A．维生素A B．维生素D C．维生素K D．维生素E E．维生素C26．肌糖原分解不能直接补充血糖的原因是（ C ）A．肌肉组织是贮存葡萄糖的器官B．肌肉组织缺乏葡萄糖磷酸激酶C．肌肉组织缺乏葡萄糖一6一磷酸酶D．肌肉组织缺乏磷酸化酶E．肌糖原酵解的产物为乳酸27．6-磷酸果糖激酶-1最强的变构激活剂是（ D ）A．AMP B．ADP C．ATP D．2，6一二磷酸果糖E．1，6一二磷酸果糖28．调节三羧酸循环最主要的限速酶是（ E ）A．柠檬酸脱氢酶 B．柠檬酸合酶 C．苹果酸脱氢酶、 D．a-酮戊二酸脱氢酶复合体E．异柠檬酸脱氢酶29．糖酵解和糖异生中都起催化作用的是（ E ）A．丙酮酸激酶B．丙酮酸羧化酶C．果糖二磷酸酶D．已糖激酶E．3一磷酸甘油醛脱氢酶30．有关糖的无氧酵解过程可以认为（A ）A．终产物是乳酸B．催化反应的酶系存在于胞液和线粒体中C．通过氧化磷酸化生成ATP D．不消耗ATP，同时通过底物磷酸化产生ATP E．反应都是可逆的31．三羧酸循环最重要的生理意义，在于它（ C ）A．使糖、脂肪、氨基酸彻底氧化，通过呼吸链产生能量供抗体之需 B．作为糖、脂肪、氨基酸互变机构C．作为糖、脂肪、氨基酸各代谢途径的联络枢纽 D．消除代谢产生的乙酸CoA，以防在体内堆积E．产生CO2供机体生物合成需要32．一分子丙酮酸进入三羧酸循环彻底氧化成CO2和能量时( B )。