[整理]45学时生化期末复习

45学时生化期末复习
一、选择题（50分），全部来源于练习册。

二、名词解释（20分）：
结构域一些较大的蛋白质分子，其三级结构中具有两个或多个可在空间上明显区
别的局部区域，其特点：结构域和分子整体以共价键相连接，具有相对独立的空间构象和生物学效应，同一蛋白质的结构域可以相同也可以不相同，不同蛋白质的结构可以相同，也可以不相同。

模体指具有特殊功能的超二级结构，是由多肽链中相邻的几个二级结构在空间上彼
此接近形成的二级结构聚集体，有三种形式，即aa,bab,bb,是蛋白质发挥特定功能的基础。

等电点蛋白质或氨基酸在溶液中解离成阳离子和阴离子的趋势和程度相同，称为兼性离子，呈电中性，这时溶液的pH称为该蛋白值或氨基酸的等电点。

蛋白质变性指在一些理化因素（温度，pH,离子强度等）的作用下，蛋白质的空间结构被迫坏，其理化性质、生物学活性丧失的现
象。

蛋白质的变性的本质是蛋白质的空间结构被破坏，其一级结构未被破坏。

DNA变性指在一些理化因素（温度，pH,离子强度等）的作用下，DNA分子的双链结构中互补碱基对之间的氢键断裂，DNA双链解离成单链的现象，DNA变性的本质是其二级结构被破坏，其一级结构即核苷酸序列未被破坏。

Km 值米氏常数，酶的特征性常数，数值上等于酶促反应速率达到最大速度一半时的底物浓度。

必需基团指与酶的活性密切相关的化学基团，包括酶分子活性中心外的必需基团和活性中心内的必需基团。

酶的活性中心酶的必须基团在空间上彼此靠近，形成一个特定的空间结构区域，可与底物特异性结合，并催化底物形成产物。

结合酶中，辅酶或辅基参与酶活性中心的形成。

酶的竞争性抑制抑制剂与底物结构相似，抑制剂可与底物竞争酶的活性中心可逆地结合，而不被酶催化为产物，从而阻止底物
与酶结合生成产物。

变构酶体内一些代谢物与酶的活性中心外的调节结构结合，使酶的构象改变，从而使酶的生物学效应改变，这种受变构调节效应的酶称为变构酶。

酶的化学修饰酶蛋白肽链中一些基团可以与某些化学基团可逆地结合，从而使酶的活性改变，这一过程称为酶的化学修饰。

呼吸链由酶和辅酶构成的递氢体和递电子体在线粒体内膜上有规律地排列形成的一条使氢氧化为水并释放能量的连续反应体系。

氧化磷酸化代谢物氧化脱下的氢经呼吸链传递给氧生成水，并释放能量使ADP磷酸化为ATP的过程。

底物水平磷酸化指由于脱水或脱氢引起的分子内部能量集聚形成高能键，然后将高能键转移给ADP(或GDP)形成ATP（或GTP）的过程。

糖酵解氧供应不足时，体内的葡萄糖氧化分解生成乳酸，并释放少量能量合成少量ATP的过程，称为糖酵解。

糖的有氧氧化在氧供应正常的情况下，葡萄糖被彻底氧化分解生成二氧化碳，水，伴有大量能量释放并合成ATP的过程称为糖的有氧氧化。

三羧酸循环在线粒体中，从草酰乙酸与乙酰辅酶A缩合生成柠檬酸开始，经过四次氧化脱氢，两次脱羧，一次底物水平磷酸化，使乙酰基彻底氧化分解，草酰乙酸得以再生的过程。

糖异生在该线粒体和包夜中，由非糖物质（甘油，乳酸，某些氨基酸等）生成葡萄糖或糖原的过程，称为糖异生。

磷酸戊糖途径葡萄糖在胞液中生成磷酸戊糖和 NADPH+H的，前者再进一步转变为3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖的反应过程，也称己糖磷酸之路，或简称PPP途径。

必需脂酸机体代谢活动所必须，但机体不能合成，必须由食物供给获取，这种脂肪酸称为必需脂酸，有亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸。

脂肪动员脂肪细胞内的脂肪，在脂肪酶的水解作用下，逐步分解成甘油和脂肪酸入血，经血液循环至全身其他组织共其他
组织氧化利用。

酮体、脂酸β-氧化脂酸在胞液中活化为脂酰辅酶A，经肉毒转运进入线粒体基质，从脂酰基的b碳原子开始，经过脱氢、加水、在脱氢、硫解四步连续的反应，生成一分子乙酰辅酶A、一分子比原来少两个碳原子的脂酰辅酶A，一分子NADH和一分子FADH2的过程。

B氧化循环进行，最终将偶数碳原子的脂酸的脂酰基全部氧化为乙酰辅酶A。

、甘油磷脂体内含量最多的一种磷脂，除了构成生物膜的成分以外，还是胆汁和膜表面活性物质的成分，并参与细胞膜对蛋白质的识别和信号传导，重要的甘油磷脂有脑磷脂，卵磷脂，心磷脂，磷脂酰甘油，磷酯酰丝氨酸，磷脂酰肌醇等。

血浆脂蛋白是由血浆脂质和载脂蛋白构成的球形复合体，是血浆脂质的运输和代谢形式，球形复合体的表面为磷脂，游离胆固醇，脂质的亲水基团，这些化合物的疏水基团指向球形复合体的内部，球形复合体的内核为甘油三酯，胆固醇酯等疏水脂质。

血脂血液中的脂质统称为血脂，包括脂肪，
胆固醇及其酯，磷脂，游离脂肪酸，临床上常用的血脂指标为甘油三酯和胆固醇。

必需氨基酸营养学上把机体代谢活动所必须，但机体不能合成，必需由食物中获得的氨基酸称为必须氨基酸，有甲硫氨酸，缬氨酸，赖氨酸，异亮氨酸，苯丙氨酸，亮氨酸，色氨酸，苏氨酸。

蛋白质腐败作用肠道细菌对未被消化的蛋白质或未被吸收的氨基酸进行分解的作用，是肠道细菌自身的代谢活动，以无氧酵解为主，包括脱羧基作用和脱氨基作用。

转氨基作用在转氨酶的催化作用下，将氨基酸上的氨基转移到a-酮酸上生成另一种
氨基酸，氨基酸生成相应的酮酸。

尿素循环又称鸟氨酸循环，是将含氮化合物分解产生的氨转化为尿素，以解除氨的毒害作用。

是一个由四部酶促反应组成的循环，将来自氨和天冬氨酸的氮转化为尿素。

一碳单位含有一个碳原子的化学基团，主要包括:甲基，甲烯基，甲炔基，甲酰基，亚氨甲基，与氨基酸代谢活动密切相关，又与嘌呤，嘧啶的生物合成密切相关，是机体
化合物甲基化的甲基来源，甘氨酸，蛋氨酸，组氨酸，色氨酸，苏氨酸等可以提供一碳单位，一碳单位转移靠四氢叶酸，甲基的携带部位为N5，N10。

核苷酸的从头合成途径指利用体内的氨基酸，二氧化碳，一碳单位等小分子物质，进过多步酶促反应合成核苷酸的过程。

核苷酸的补救合成途径指利用体内游离的奸计和核苷，经过简单的化学反应，合成核苷酸的过程。

关键酶指在反应中催化单向反应的酶，其催化反应的速度最慢，故它的活性可以决定整个反应的速度和方向，又称限速酶或调节酶。

生物转化体内的非营养物质在排出体外之前，机体对其进行化学转变，目的是增加其极性或水溶性，有利于通过胆汁或尿液排出体外。

胆色素血红蛋白，肌红蛋白，细胞色素，过氧化氢酶和过氧化物酶等铁卟啉化合物的分解产物，包括胆红素，胆绿素，胆素原，胆素。

非营养物质既不是构建组织细胞的成分，也不能提供能量的物质，有些
非营养物质对人体有一定的生物学效应或毒性。

胆汁酸肠肝循环随胆汁排出肠腔的胆汁酸，约95%被重吸收经门静脉入肝，重新变成结合胆汁酸，与新和成的胆汁酸一起随胆汁再排入肠腔的过程。

血糖指血液中的葡萄糖，正常人空腹静脉血糖含量为3.9mmol/L~6.1mmol/L.
四、问答题（共30分）
1.结合实例试述蛋白质一级结构、高级结构及蛋白质功能三者之间的辩证关系。

蛋白质的一级结构与其高级结构和功能有密切相关。

一级结构与蛋白质的空间结构与功能密切相关，一级结构是蛋白质高级结构和功能的基础，一节机构相似的蛋白质其高级结构和功能也相似，重要蛋白质的一级结构改变会引起疾病，一级结构并非是决定蛋白质空间结构的唯一因素，正确的折叠和正确的空间构象的建立需要伴侣分子等的参与。

高级结构与蛋白质功能有密切相关。

蛋白质的空间构象是其发挥生物学效应的基础，也是功能的直接表现。

蛋白质的空间构象改变，会引起疾病，比如疯牛病。

2.简述RNA 和DNA 的主要区别。

DNA是由脱氧核苷酸单元经3’，5’-磷酸二酯键连接起来的生物大分子，戊糖为
b-d-20脱氧核糖，碱基为AGCT，RNA为由核糖核苷酸单元经3’，5’-磷酸二酯键连接起来的生物大分子，核糖为b-d-核糖，碱基为AGCU。

DNA是两条反向平行的多聚核苷酸链形成的双螺旋结构，分子量较大，RNA多为单链，只是在部分单链区域形成双链结构。

DNA主要分布于细胞核和线粒体，RNA主要分布于细胞核，线粒体，细胞质。

DNA携带遗传信息，决定个体的细胞的基因型，RNA参与DNA的遗传信息的表达。

3.酶的特征性常数是什么? 简述 Km 和Vm 的意义。

KM，即米氏常数，单底物反应中底物与酶可
逆的结合形成中间产物和中间产物转变为产物三种反应的速度常熟的综合，即
E+S---ES---E+P
KM=(K2+K3)/K1，数值上等于酶促反应速率为最大反应速度一半时的底物浓度。

KM的意义：数值上等于酶促反应速率为最大反应速度一半时的底物浓度。

K2>>K3时，KM表示酶与底物的亲和力，KM越大表示酶对底物的亲和力越小。

KM是酶的特征性常数之一，与酶的结构，酶促反应环境，底物浓度有关，与酶的浓度无关。

VM的意义：为酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶的浓度成正比。

4.试述竞争性抑制作用的特点，并举例说明其临床应用。

抑制剂与底物结构相似，抑制剂可以与酶的活性中心可逆的结合，不被底物催化为产物，从而抑制底物与酶结合，由于这种结合是可逆的，抑制剂的抑制作用于抑制剂的浓度与底物的浓度的相对比例有关，当抑制剂浓度不变时，逐渐加入底物，会使抑制剂的
抑制作用逐渐减弱甚至消失，因而酶的VMAX 不变。

由于抑制剂与酶结合增大了酶的KM，酶与底物的亲和力明显降低。

抗代谢物中的抗癌药物如甲氨蝶呤。

5-氟尿嘧啶，6-巯基嘌呤，等都可以与酶的活性中心结合，从而阻止四氢叶酸，脱氧胸苷酸，嘌呤核苷酸的合成，从而阻止肿瘤的生长。

5.以葡萄糖为例，比较糖酵解和糖有氧氧化的异同。

反应条件：1.无氧 2.有氧
反应部位：1.胞液 2.胞液和线粒体
反应过程：1.糖酵解生成丙酮酸，丙酮酸还原成乳酸 2.糖酵解生成丙酮酸，丙酮酸氧化脱羧生成乙酰辅酶A，乙酰辅酶A参与三羧酸循环，氧化磷酸化
反应产物：1.丙酮酸 2.二氧化碳和水ATP生成方式：1.底物水平磷酸化 2.氧化磷酸化为主，底物水平磷酸化
ATP生成数量：1.净生成2分子ATP 2.净生成32（30）分子ATP
生理作用：1.氧供应不足时机体获取能量的
主要方式某些细胞氧供应正常是获取能量的主要方式（如红细胞） 2.有氧时机体获取能量的主要方式有氧时糖供能的主要途径，三羧酸循环是三大营养物质代谢产物的共同通路，三羧酸循环是三大代谢相互联系的枢纽。

6.简述血糖的概念、正常值、来源与去路。

血糖是指血液中的葡萄糖，空腹时正常人静脉血糖含量为3.9~6.1mmol/l。

来源：食物中糖的消化吸收，肝糖原分解，糖异生。

去路：氧化功能，合成糖原，经磷酸戊糖途径转变为其他糖，转变为脂肪等非糖物质。

7．简述磷酸戊糖途径的生理意义。

为核酸的生物合成提供原料核糖，NADPH+H 是体内多种代谢的供氢体，NADPH+H作为供氢体参与体内的多种合成代谢，如脂肪和胆固醇，NADPH+H参与体内的羟化反应，如药物的生物转化，NADPH+H用于维持谷胱甘肽的还原状态，维持细胞膜结构稳定。

8.激素是如何调节糖原代谢的？
体内激素（胰高血糖素，肾上腺素）与激素受体结合--激活G蛋白--激活细胞膜上的腺苷酸环化酶--CAMP浓度增加---激活蛋白激酶A，蛋白激酶A激活后，通过两个方面调节糖原代谢，，，蛋白激酶A激活--激活磷酸化酶b激酶磷酸化，磷酸化酶b磷酸化，活性增高，生成磷酸化酶a--糖原分解加强
蛋白激酶A激活--糖原合酶磷酸化，活性抑制--糖原合成抑制
9.简述乙酰CoA 在体内的来源和去路。

来源：糖氧化，脂肪酸氧化，胆固醇氧化，酮体氧化。

去路：进入三羧酸循环彻底氧化分解，合成脂肪酸，合成胆固醇，合成酮体，参与乙酰化反应。

10．葡萄糖在体内能否转变为脂肪？若能，写出简要过程；若不能，请说明理由。

能。

葡萄糖--丙酮酸--乙酰辅酶A--脂肪酸--脂酰辅酶A
葡萄糖--磷酸二羟丙酮--3-磷酸甘油
脂酰辅酶A+3-磷酸甘油--磷脂酸--甘油二
酯--脂肪
11.电泳法和超速离心法能将血浆脂蛋白分
为哪几类？试述各种血浆脂蛋白的产生部
位和生理功能。

电泳法能将血浆脂蛋白分为乳糜颗粒，b脂蛋白，前b脂蛋白，a脂蛋白
超速离心法：乳糜颗粒由小肠粘膜细胞合成，运输外源性胆固醇和甘油三酯， VLDL 由肝脏合成，运输内源性甘油三酯，LDL 主要由血浆合成，运输内源性胆固醇到肝外组织， HDL 由血，肠，肝合成，逆向运输胆
固醇到肝脏
12.简述体内氨的来源与氨的去路。

来源：氨基酸脱氨基作用是体内氨来源的主要来源，小肠吸收的氨，包括尿素的分解和肠道细菌腐败作用产生的氨，肾小管上皮细胞分泌的氨
去路：合成尿素，通过肾脏排出体外，合
成谷氨酰胺和铵盐，少部分氨与谷氨酸合成谷氨酰胺，通过血液运输到达肝脏，通过水
解分解等过程生成铵盐随尿排出体外，体内的氨可以合成某些非必须氨基酸和嘧啶，嘌呤等。

以NH4+形式排出体外。

13.
14.为什么说转氨基反应在氨基酸合成和降解过程中都起重要作用？
氨基酸合成过程中，氨基酸的合成通过转氨酶的催化作用接受来自谷氨酸的氨基来完成。

氨基酸的分解过程也可经转氨基作用把氨基酸上的氨基转移到a-酮戊二酸上，形成谷氨酸，谷氨酸又经谷氨酸脱羟酶的作用下脱去氨基。

14.试述丙氨酸在体内彻底分解生成二氧化碳、水和 ATP 的主要代谢途径。

丙氨酸经联合脱氨基作用生成丙酮酸，丙酮酸经氧化脱羧生成乙酰辅酶A，进入三羧酸循环彻底氧化分解，生成二氧化碳，水，NADH 和FADH2，NADH和FADH2中的氢又可氧化为水
并释放能量使ADP变成ATP
15.核苷酸的生物学作用主要有哪些？
核苷酸是核酸合成的原料，这是核苷酸的最重要的功能，是能量的利用形式，ATP是能量代谢的中心，参与代谢与生理调节，CAMP/CGMP是第二信使，组成辅酶，腺苷酸是三大辅酶NAD+ FAD 辅酶A的主要成分，活化的中间代谢物，UDPG是活性葡萄糖的载体。

16.
17.试述糖、脂肪和氨基酸代谢之间的相互联系。

糖可以转变为脂肪，但脂肪酸不能转变为糖，当机体摄入的糖量超过能量消耗时，过多的糖合成乙酰辅酶A，这是脂肪酸合成的原料，脂肪的甘油部分可以经糖异生途径转变为糖，由于丙酮酸合成乙酰辅酶A的反应不可逆，故脂肪酸不能合成糖，体内脂肪代谢受糖代谢的影响，当饥饿糖供应不足或糖代谢障碍时会引起体内脂肪大量动员，酮体大量合成，形成高酮血症。

糖与氨基酸
的碳架部分可以相互转变，氨基酸可以异生为糖，糖代谢的中间产物可以转变成某些非必须氨基酸，如丙酮酸可以转变成丙氨酸，草酰乙酸可以转变成天冬氨酸。

氨基酸可以转变成脂类，但脂类不能转变为氨基酸。

丝氨酸等氨基酸可以作为合成磷脂的原料。

17．
18．物质代谢的调控主要在哪三级水平上调节，简述其基本机制。

物质代谢的调控主要包括细胞水平，激素水平和整体水平上的调节。

细胞水平上的调节：依据细胞内代谢物浓度的变化对酶的含量和活性进行调节，主要包括亚细胞的分隔作用和酶活性的改变。

激素水平的调节：体内外环境改变--机体相关组织细胞分泌激素--激素与受体结合--受体将激素信号转化并转导至细胞内进行一系列的信号转导反应--靶细胞发挥生物学效应，适应环境的变化。

整体水平上的调节，主要在机体的神经-体
液因素下，对物质进行调节，以适应环境变化，维持正常的生命活动，主要包括饥饿和应激时的调节。

18.
19.什么是肝脏生物转化作用？有何生理意义？包括哪些反应类型？
非营养物质在排出体外之前，机体对其进行化学转变，目的是增加其水溶性或极性，利于通过尿液和胆汁排出体外。

意义：使非营养物质生物学效应或毒性降低或消失。

使非营养物质的极性或水溶性增加，有利于其通过尿液或胆汁排出体外，某些非营养物质经生物转化后其生物学效应或毒性增强，正所谓“解毒制毒双重性”。

包括第一相反应和第二相反应两大类，第一相反应有氧化还原水解，第二相反应有结合反应。

19.
20.什么是胆汁酸的肠肝循环？有何生理意义？
随胆汁排入肠腔的胆汁酸约95%被重吸收
经没静脉入肝，重新在肝内转变为结合型胆汁酸，与新合成的胆汁酸随胆汁排入肠腔的过程。

使有限的胆汁酸循环利用，最大限度的满足了机体对胆汁酸的需求，促进其发挥脂类物质的吸收的功能。

20.比较结合胆红素与未结合胆红素的主要区别。

未结合胆红素，即胆红素-白蛋白复合物，又称间接胆红素，游离胆红素，血胆红素。

结合胆红素，与葡萄糖醛酸结合，又称直接胆红素，干胆红素。

与葡萄糖醛酸结合：1.未结合 2.结合
水溶性：1.小 2.大
脂溶性：1.大 2.小
透过细胞膜的能力及毒性：1.强 2.弱
通过肾小管随尿排出 1.不能 2.能
重氮试剂反应：1.间接阳性 2.直接阳性
与清蛋白亲和力：1.大 2.小。