生物化学深刻复习资料(全)

生物化学复习资料

第一章蛋白质化学

第一节蛋白质的基本结构单位——氨基酸

凯氏定氮法：每克样品蛋白质含量（g）=每克样品中含氮量x 6.25

氨基酸结构通式：

蛋白质是由许多不同的α-氨基酸按一定的序列通过肽键缩合而成的具有生物学功能的生物大分子。

氨基酸分类：（1）脂肪族基团：丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甘氨酸、脯氨酸（2）芳香族基团：苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸（3）含硫基团：蛋氨酸（甲硫氨酸）、半胱氨酸（4）含醇基基团：丝氨酸、苏氨酸（5）碱性基团：赖氨酸、精氨酸、组氨酸（6）酸性基团：天冬氨酸、谷氨酸（7）含酰胺基团：天冬酰胺、谷氨酰胺

必需氨基酸（8种）：人体必不可少，而机体内又不能合成，必需从食物中补充的氨基酸。蛋氨酸（甲硫氨酸）、缬氨酸、赖氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸

氨基酸的两性性质：氨基酸可接受质子而形成NH3+，具有碱性；羧基可释放质子而解离成COO-，具有酸性。这就是氨基酸的两性性质。

氨基酸等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值。

蛋白质中的色氨酸和酪氨酸两种氨基酸具有紫外吸收特性，在波长280nm处有最大吸收值。镰刀形细胞贫血：血红蛋白β链第六位上的Glu→Val替换。

第二节肽

肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水综合而形成的酰胺键叫肽键。肽键是蛋白质分子中氨基酸之间的主要连接方式，它是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合脱水而形成的酰胺键。

少于10个氨基酸的肽称为寡肽，由10个以上氨基酸形成的肽叫多肽。

谷胱甘肽（GSH）是一种存在于动植物和微生物细胞中的重要三肽，含有一个活泼的巯基。参与细胞内的氧化还原作用，是一种抗氧化剂，对许多酶具有保护作用。

化学性质：（1）茚三酮反应：生产蓝紫色物质（2）桑格反应

第三节蛋白质的分子结构

蛋白质的一级结构：是指氨基酸在肽链中的排列顺序。

蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中多肽链本身的折叠方式。二级结构有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲。

蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。

蛋白质的四级结构：指数条具有独立的三级结构的多肽链通过非共价键相互连接而成的聚合体结构。

维持蛋白质一级结构的化学键有肽键和二硫键，维持二级结构靠氢键，维持三级结构和四级结构靠次级键，其中包括氢键、疏水键、离子键和范德华力。

第四节蛋白质的重要性质书P16

蛋白质的等电点：当蛋白质解离的阴阳离子浓度相等即净电荷为零，此时介质的pH即为蛋白质的等电点。

电泳：带电粒子在电场中向与其电性相反的电极方向泳动的现象。

胶体性质：布朗运动、丁达尔现象、电泳现象。

蛋白质的变性：蛋白质因受某些物理或化学因素的影响，分子的空间构象被破坏，从而导致其理化性质发生改变并失去原有的生物学活性的现象称为蛋白质的变性作用。

蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。

蛋白质的呈色反应：（1）双缩脲反应（2）酚试剂反应（3）乙醛酸反应（4）乙酸铅反应第五节蛋白质的分离纯化与测定

分离方法：（1）等电点沉淀法（2）电泳（3）离子交换色谱（4）透析（5）分子筛（6）超速离心（7）盐析（8）丙酮沉淀（9）重金属盐沉淀书P19-P20

测定蛋白质总量常用方法：凯氏定氮法、双缩脲法、苯酚试剂法、紫外吸收法以及双缩脲-苯酚试剂法。

简单蛋白质：水解时之产生氨基酸的蛋白质。结合蛋白质：水解时不仅产生氨基酸，还产生其他有机化合物或无机化合物的蛋白质。

第二章酶

第一节酶的概念、化学本质及作用特点

酶：是生物体活细胞产生的在细胞内外都具有生物催化活性的一类特殊蛋白质。.

酶的特点：高效性、专一性、不稳定性和可调控性。

酶和一般催化剂都是通过降低反应活化能的机制来加快化学反应速度的。

第二节酶的命名及分类

酶的分类：（1）氧化-还原酶类（2）转移（转换）酶类（3）水解酶类（4）裂合（裂解）酶类（5）异构酶类（6）合成酶类

单纯酶：完全由蛋白质组成。结合酶：除蛋白质外，还有其他非蛋白质小分子物质。

结合酶（全酶）=酶蛋白（脱辅酶）+辅助因子

在催化反应时，酶蛋白决定酶的专一性，辅助因子起决定反应方向和类型。

辅基：酶的辅助因子或结合酶的非蛋白质部分，与酶或蛋白质结合得非常紧密，用透析法不能除去。

单体酶：只有一条多肽链的酶称为单体酶，它们不能解离为更小的单位。分子量为13,000~35,000。

寡聚酶：有几个或多个亚基组成的酶称为寡聚酶。寡聚酶中的亚基可以是相同的，也可以是不同的。亚基间以非共价键结合，容易为酸碱，高浓度的盐或其它的变性剂分离。寡聚酶的分子量从35 000到数百万。

第三节酶的作用机制

必需基团：与酶的催化活性直接有关的基团。

活性中心：必需基团相互接近，构成能直接结合底物并催化底物转化为产物的空间部位。活性部位包括结合基团和催化基团。结合基团：能与底物结合的基团。催化基团：直接参与催化反应的基团。结合基团决定酶的专一性，催化基团决定酶的催化性质。

酶原：还没有酶活性的酶前体。酶原的激活：酶原转变成酶的过程，其实质是酶活性部位的形成和暴露过程。

酶原不具催化活性的特点，可以保护组织细胞不被水解破坏书P27

第四节影响酶促反应速率的因素

酶反应速率一般用单位时间里底物的消耗量或者单位时间里产物的生产量表示。

在最适的反应条件下，每分钟内催化1 μmol底物转化为产物的酶量定为一个酶活力单位（U）。

1U=1 μmol/min

酶的比活力随酶纯度的提高而提高书P30

比活力=总活力单位/总蛋白mg 数=U/mg蛋白质

米-曼氏方程式：V=Vmax[S]/Km+[S] Vmax指该酶促反应的最大速度，[S]为底物浓度，Km是米氏常数，V是在某一底物浓度时相应的反应速度。

米氏常数（K m值）：用K m值表示，是酶的一个重要参数。K m值是酶反应速度（V）达到最大反应速度（Vmax）一半时底物的浓度（单位M 或mM）。米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。可近似表示酶对底物的亲和力，K m大，亲和力弱，K m小，亲和力强。

影响酶促反应的因素：（1）底物浓度（2）酶浓度（3）温度（4）pH（5）激活剂（6）抑制剂

酶的最适温度：酶催化活性最大时的环境温度。

酶的最适pH：酶表现最大活力的pH。

激活剂：凡是能提高酶活性的物质，都称激活剂，其中大部分是离子或简单的有机化合物。（1）无机离子（2）中等大小的有机分子（3）具有蛋白质性质的大分子书P32

第三章维生素和辅酶

维生素：是维持生物体正常生产所必需的一类小分子有机物质。主要作用是作为酶的辅基或辅酶的组成参与体内代谢。

维生素缺乏症：机体缺乏维生素时，物质代谢发生障碍。