蛋白质的基本结构.doc

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蛋白质的结构

3 蛋白质的结构与功能蛋白质译自Albuminoid ，该词来自拉丁文Albumina(蛋白)。

1838年，德国化学家Mulder 建议采用Protein 一词，立即得到瑞典著名化学家Berzelius 的支持，逐渐被学术界普遍采用，该词源自希腊文προτο，意为最原始、最基本、最重要的。

可见，蛋白质自发现后一直受到化学家和生物学家的重视。

因为蛋白质是活细胞中含量最丰富、功能最复杂的生物大分子，是各种生物功能主要的体现者。

蛋白质是以核酸为模板合成的，是基因表达的主要产物，因此人们将核酸称为“遗传大分子”，而把蛋白质称为“功能大分子”。

近50年来，以核酸-蛋白质的结构、功能及其相互关系为中心，逐渐形成了分子生物学，成为带领生命科学进入新时代的龙头。

3.1 蛋白质的分子结构蛋白质是20种天然氨基酸缩合成的大分子，分子量从10kDa 至数百kDa ，有着极其复杂的结构。

1952年，丹麦生物化学家Linderstrom-Lang 把蛋白质的分子结构划分为几个不同的结构层次：一级结构(primary structure) 指多肽链中氨基酸残基的数目、组成及其排列顺序(N-端→C-端)，即由共价键维系的多肽链的二维(线性)结构，不涉及空间排列。

二级结构(secondary structure)是多肽链主链(backbone)在氢键等次级键作用下折叠成的构象单元或局部空间结构，未考虑侧链的构象和整个肽链的空间排布。

1973年Rossman 发现相邻的二级结构往往形成某种有规律的、空间上可辩认的、更高层次的折叠单元，称为超二级结构(super-secondary structure)或折叠单元(folding unit)，主要涉及这些构象元件在空间上如何聚集。

与此同时，Wetlaufer 观察到蛋白质分子中存在相对稳定的球状亚结构，其间由单肽链相互连接，命名为结构域(stmctural domain)。

三级结构(tertiary stmcture)则指整个肽链的氨基酸残基侧链基团互相作用以及与环境间的相互作用下形成的三维结构。

蛋白质的化学结构

第二章蛋白质第三节蛋白质的化学结构一、肽键及多肽链（一）基本概念肽键：蛋白质分子中不同氨基酸是以相同的化学键连接的，即前一个氨基酸分子的α-羧基与下一个氨基酸分子的α-氨基缩合，失去一个水分子形成肽（peptide），该C-N化学键称为肽键（peptide bond）。

多肽：由两个氨基酸分子缩合而成的肽称为二肽；含三个氨基酸的肽，称为三肽，以此类推；含20个以上的称多肽（polypeptide）。

肽与蛋白质之间无明显界限，50个以上氨基酸构成的肽一般称蛋白质。

氨基酸残基：蛋白质中的氨基酸不再是完整的氨基酸分子，称为氨基酸残基。

H2N CH C OCH COHOH2N CH CRON CH CR OHOH多肽链：通过肽键连接而成的链状结构称为多肽链（polypeptide chain），其骨架由-N-Cα-C-重复构成。

书写格式：把含有α-NH2的氨基酸残基写在多肽链的左边，称为N-末端（氨基端），把含有α-COOH的氨基酸残基写在多肽的右边，称为C-末端（羧基端）。

除肽键外，蛋白质中还含有其他类型的共价键，例如，蛋白质分子中的两个半胱氨酸可通过其巯基形成二硫键(-S-S-,又称二硫桥)，这是蛋白质分子中一种常见的共价键，可存在于多肽链内部或两条肽链之间。

（二）肽类存在的生理意义肽类作为小分子蛋白质，在体内有一些相当重要的功能，并有一定的应用价值。

如：1.神经肽的类似物内啡肽（endorphins），可作为天然的止痛药物；2.动物体内的谷胱甘肽具有重要生理功能，它是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸构成，其中谷氨酸以γ-羧基而不是α-羧基与半胱氨酸形成肽键。

二、蛋白质的一级结构（一）蛋白质一级结构的概念蛋白质的一级结构（primary structure）是指多肽链上各种氨基酸残基的排列顺序。

一级结构的基本结构键是肽键。

一级结构是蛋白质的结构基础，也是各种蛋白质的区别所在，不同蛋白质具有不同的一级结构。

（二）一级结构的测定三、蛋白质的高级结构构象：蛋白质在体内发挥各种功能不是以简单的线性肽链形式，而是折叠成特定的、具有生物活性的立体结构，即构象（conformation）。

蛋白质的分子结构

20〜20 学年度第学期教师课时授课教案学科系：医学院授课教师：专业：临床科目：生物化学学科系系办主任签字: 年月日教研室主任签字:年月日第二章蛋白质的结构与功能第二节蛋白质的分子结构蛋白质功能主要由其结构所决定，一般分为基本结构和空间结构，基本结构又被称为一级结构，空间结构包括二、三、四级结构。

一、蛋白质分子的基本结构蛋白质的基本结构即一级结构，是指蛋白质分子中从N-端至C- 端的氨基酸的排列顺序。

蛋白质一级结构中主要的化学键是肽键，有些蛋白质还包括二硫键。

牛胰岛素是世界上第一个被确定一级结构的蛋白质（图25）牛胰岛素分子含A、B两条多肽链，A链由21个氨基酸组成，B链由30 个氨基酸组成，两条多肽链通过两对二硫键连接。

图2-5牛胰岛素的一级结构一级结构是蛋白质空间构象和生物学功能的基础。

蛋白质一级结构的阐明，对揭示某些疾病的发病机制和指导治疗有十分重要的意义。

二、蛋白质分子的空间结构蛋白质分子在一级结构的基础上，多肽链在空间进行折叠和盘曲，形成特有的空间结构。

（一）蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中某一段多肽主链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，不涉及氨基酸残基侧链的构象。

蛋白质的二级结构以肽单元为结构基础，可形成的主要形式包括a -螺旋、B -折叠、B -转角和无规卷曲。

1.a -螺旋a -螺旋结构是蛋白质分子中较为常见的二级结构，是指多肽链以a -碳原子为转折点，以肽单元为单位，按顺时针方向围绕中心轴盘曲而成的右手螺旋（图2-6），肽单元平面与螺旋中心轴平行海3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距为0.54mm;每个肽键的亚氨基氢（N-H与相邻第四个肽键的羰基氧（C= 0）形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平行。

肽链中所有肽键的亚氨基氢和羰基氧都可形成氢键，是维持a -螺旋结构稳定的主要作用力。

2. B -折叠B -折叠也称为B -片层，多肽链充分伸展，每个肽单兀以C为旋转点，依次折叠成锯齿状结构，氨基酸残基的侧链基团交替位于锯齿状结构的上下方（图2-7）。

蛋白质的结构和功能

蛋白质的结构和功能蛋白质是生命体中最重要的类别之一，也是细胞的基本组成部分之一。

蛋白质的结构与功能密切相关，对于理解蛋白质的重要性以及其功能的多样性具有重要意义。

本文将就蛋白质的结构与功能进行详细阐述。

一、蛋白质的结构蛋白质是由氨基酸的多肽链组成的，而氨基酸是蛋白质的构成单元。

不同的氨基酸组合形成了不同的氨基酸序列，从而赋予了蛋白质不同的结构和功能。

蛋白质的结构包括了四个层次，分别是：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。

1. 一级结构：一级结构是指氨基酸的线性排列方式。

氨基酸通过肽键连接在一起，形成多肽链。

每个氨基酸都与相邻的两个氨基酸通过肽键相连，形成一个多肽链。

2. 二级结构：二级结构是指多肽链的局部折叠方式。

常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。

α-螺旋是一种螺旋状的结构，其中氨基酸通过氢键相互连接。

β-折叠是一种折叠的结构，其中多肽链在平面上折叠成β片。

3. 三级结构：三级结构是指蛋白质整个空间结构的折叠方式。

蛋白质的三级结构是由一段多肽链的不同区域折叠而成。

三级结构的形成通常受到氢键、离子键、范德华力等相互作用的影响。

4. 四级结构：四级结构是指两个或多个多肽链之间的空间排列方式。

多肽链之间通过非共价键相互连接，形成一个完整的蛋白质分子。

多肽链之间的相互作用包括氢键、离子键、范德华力等。

二、蛋白质的功能蛋白质具有多种不同的功能，这取决于其结构和氨基酸序列的不同。

1. 结构功能：蛋白质作为细胞的基本组成部分，可以提供细胞的结构支持。

例如，肌肉组织中的肌动蛋白负责肌肉的收缩，细胞膜上的蛋白质起到维持细胞形态和细胞信号传递的作用。

2. 酶功能：蛋白质中的酶可以催化化学反应。

酶可以加速化学反应的速率，使得细胞内的代谢过程能够正常进行。

例如，消化系统中的酶可以加速食物的消化过程。

3. 运输功能：蛋白质可以通过细胞膜或血液循环，将物质从一个地方运输到另一个地方。

例如，血液中的血红蛋白可以运输氧气到身体各个器官。

蛋白质各级结构的表现形式

蛋白质各级结构的表现形式
蛋白质各级结构的表现形式是指蛋白质中所有分子结构的表现形式，包括原子结构、分子结构、三维结构和大分子结构。

一、原子结构
原子结构是指蛋白质由不同元素组成的分子结构，其中主要包括氢原子、氧原子、硫原子、氮原子和磷原子。

这些元素在蛋白质中以空间排列的方式形成分子结构，蛋白质的特性很大程度上取决于这种原子结构。

二、分子结构
分子结构是指蛋白质由高分子链组成的结构。

蛋白质的分子结构主要由氨基酸残基组成，这些氨基酸残基之间通过键来相互连接，形成一种有序的结构。

这种分子结构有助于控制蛋白质的活动，也是蛋白质拥有独特功能的基础。

三、三维结构
三维结构是指蛋白质的三维构象。

由于蛋白质的分子结构中存在不同的氨基酸残基，它们在水环境中会形成不同的三维结构，这种结构改变也会导致蛋白质的物理状态和生物活性发生改变。

因此，蛋白质的三维结构是蛋白质功能的重要组成部分。

四、大分子结构
大分子结构是指多种蛋白质的结合形成的结构。

在蛋白质的大分子结构中，多种蛋白质通过多种结合来形成一个复杂的结构，这种结构的建立有助于蛋白质的功能的表达和调节。

总而言之，蛋白质各级结构的表现形式是指蛋白质中所有分子结构的表现形式，包括原子结构、分子结构、三维结构和大分子结构。

蛋白质的这些结构形式是蛋白质的功能表达和调节的重要组成部分，也是蛋白质拥有独特功能的基础。

高一生物必修知识点：2.2.2蛋白质的结构和功能

高一生物必修知识点：2.2.2蛋白质的结构和功能【必修一】高中生物必备知识点：2.2.2蛋白质的结构和功能1、组成及特点：(1) 蛋白质是由C(碳)、H(氢)、O(氧)、N(氮)组成，一般蛋白质可能还会含有P(磷)、S(硫)、Fe(铁)、Zn(锌)、Cu(铜)、B(硼)、Mn(锰)、I(碘)、Mo(钼)等。

这些元素在蛋白质中的组成百分比约为：碳50% 氢7% 氧23% 氮16% 硫0~3% 其他微量。

(2) 一切蛋白质都含N元素，且各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。

(3) 氨基酸分子相互结合的方式是：一个氨基酸分子的羧基(-COOH)和另一个氨基酸分子的氨基(—NH 2 )相连接，同时脱去一分子水，这种结合方式叫做脱水缩合。

连接两个氨基酸分子的化学键(-NH-CO-)叫做肽键。

有两个氨基酸分子缩合而成的化合物，叫做二肽。

肽链能盘曲、折叠、形成有一定空间结构的蛋白质分子。

2、蛋白质的性质：(1) 两性：蛋白质是由α-氨基酸通过肽键构成的高分子化合物，在蛋白质分子中存在着氨基和羧基，因此跟氨基酸相似，蛋白质也是两性物质。

(2) 水解反应：蛋白质在酸、碱或酶的作用下发生水解反应，经过多肽，最后得到多种α-氨基酸。

(3) 胶体性质：有些蛋白质能够溶解在水里(例如鸡蛋白能溶解在水里)形成溶液。

蛋白质的分子直径达到了胶体微粒的大小(10-9～10-7m)时，所以蛋白质具有胶体的性质。

(4) 盐析：少量的盐(如硫酸铵、硫酸钠等)能促进蛋白质的溶解。

如果向蛋白质水溶液中加入浓的无机盐溶液，可使蛋白质的溶解度降低，而从溶液中析出。

这样盐析出的蛋白质仍旧可以溶解在水中，而不影响原来蛋白质的性质，因此盐析是个可逆过程.利用这个性质，采用分段盐析方法可以分离提纯蛋白质。

(5) 变性：在热、酸、碱、重金属盐、紫外线等作作用下，蛋白质会发生性质上的改变而凝结起来.这种凝结是不可逆的，不能再使它们恢复成原来的蛋白质.蛋白质的这种变化叫做变性。

蛋白质的结构基础

第二章蛋白质的结构基础一、蛋白质结构的层次体系一级、二级、结构模体(超二级结构)、结构域、三级、四级1．一级结构一级结构是指多肽链中氨基酸的顺序，或氨基酸沿线性多肽链的排列。

（包含二硫键的数量和配对方式）一级结构决定高级结构，这是蛋白质结构组织的基本原理。

2．二级结构多肽主链局部区域的规则结构，它不涉及侧链的构象和与多肽链其他部分的关系。

规则构象主要被其内部形成的主链氢键所稳定，因此氢键的排布方式也是二级结构的重要特征。

3．结构模体一级顺序上相邻的二级结构在三维折叠中靠近，彼此按特定的几何排布形成简单地组合，以同一结构模式出现在不同的蛋白质中，这些组合单位称为结构模体。

是三级结构的建筑模块。

有的模体与特定的功能相关，如与DNA结合；许多模体并没有专一的生物功能，只是大结构和组装体的一个组成部分。

4．结构域二级结构和结构模体以特定的方式组织连接，在蛋白质分子中形成两个或多个在空间上可以明显区分的三级折叠实体。

结构单位：结构域是蛋白质三级结构的基本单位，一个分子中的结构域区之间以共价键相连接，这是与蛋白质亚基结构(非共价缔合)的基本区别。

功能单位：不同的结构域常常与蛋白质的不同功能相关联。

5．三级结构结构域在三维空间中以专一的方式组合排布，或者二级结构、结构模体及其与之相关联的各种环肽链在空间中的进一步协同盘曲、折叠，形成包括主链、侧链在内的专一排布。

6．四级结构亚基的数目、类型、空间排布方式和亚基间相互作用二、蛋白质结构分类1) α型结构(αstructure)主要由α螺旋组成，其螺旋含量一般在60％以上，有的高达80％。

α螺旋在这类蛋白质中大多以反平行方式排布和堆积，所以又称反平行α结构。

A) 线绕式α螺旋(coiled-coil α helix)B) 四螺旋束 (four helix bundle)C) 珠状折叠(globin fold)D) 复杂螺旋组合2) β型结构(β structure)主要由反平行β层构成。

蛋白质的结构和功能

蛋白质的结构和功能蛋白质是生物体内重要的有机物质，其在细胞功能和生物体机体过程中发挥着关键作用。

蛋白质的结构和功能密不可分，下面将从蛋白质的结构以及其所承担的功能两个方面进行探讨。

一、蛋白质的结构蛋白质的结构可分为四个层次，分别是一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。

1. 一级结构蛋白质的一级结构指由氨基酸残基的线性排列方式所决定的序列。

氨基酸的种类和顺序决定了蛋白质的特定功能和结构。

在水溶液中，氨基酸残基以离子形式存在，通过胺基和羧基之间的肽键连接起来形成多肽链。

2. 二级结构蛋白质的二级结构是指蛋白质中局部区域的空间构象，主要包括α-螺旋和β-折叠两种常见的结构。

α-螺旋是由多肽链的螺旋形状而成，通过氢键的形成保持稳定。

β-折叠则是由多个β折叠片段组合而成，也是通过氢键的形成维持稳定。

3. 三级结构蛋白质的三级结构是指蛋白质中整个多肽链的立体构象。

多肽链在二级结构的基础上进一步折叠和组装，形成复杂的三维结构。

这个结构的形成主要由各个氨基酸残基之间的相互作用所决定，包括疏水相互作用、氢键、电离相互作用、范德华力和二硫键等。

4. 四级结构蛋白质的四级结构是指由多个多肽链通过相互作用而形成的功能完整的蛋白质分子。

这些多肽链可以是相同的或不同的，它们之间通过各种各样的键连接在一起，形成复杂的结构。

二、蛋白质的功能蛋白质的结构决定了其功能。

蛋白质在生物体内扮演着多种重要的角色，包括酶、结构蛋白、运输蛋白和抗体等。

1. 酶酶是一类催化生物化学反应的蛋白质，可以加速化学反应发生的速率。

酶的活性与其结构密切相关，酶的活性位点具有与底物相互作用的特定结构。

2. 结构蛋白结构蛋白是细胞中的主要组成部分，为细胞提供了稳定的支持和形状。

它们形成了细胞的骨架，维持细胞的稳定性和形态。

3. 运输蛋白运输蛋白可以将物质从细胞内部输送到细胞外部，或者从细胞外部运输到细胞内部。

例如，血红蛋白可以运输氧气到全身各个组织和器官。

蛋白质的结构层次

蛋白质的结构层次
蛋白质是一种重要的生物大分子，发挥保持细胞活力和调节多种生物反应的功能。

蛋白质的结构表象可以从分子结构、组成、次级结构和三级结构层次来概括。

分子结构上，蛋白质由多种氨基酸的聚合体组成，每个氨基酸位点可分别进行多种合成反应，氨基酸之间则经由脱氧核苷酸（DNA）两亲和键相互作用，形成链状结构。

组成层次上，蛋白质由20氨基酸链接而成，氨基酸位点上存在各种可靠的亲和力，如疏水性高/低，硫键、离子偶合及氢键等，从而形成有序的结构状态，这种构建过程，也是生物大分子被认识为“有机体”的关键所在。

次级结构层次上，蛋白质的氨基酸链折叠形成各种基本结构，如α螺旋、β折叠、环体状态等，其中α螺旋以柔性卷曲的形式出现，β折叠则是以支链未定性结构出现，还有一种大分子复合体，能将若干蛋白质分子紧密结合起来形成多肽链，比如肌球蛋白、肝素等。

三级结构层次上，蛋白质的次级结构和三级结构有机结合起来，三级结构就是以曲率的折叠巤叠而成的确定性结构，它们承载着蛋白质的功能，因此被称为“功能体”。

蛋白质的活性则取决于它的三级结构特征，活性服从温度、酸碱度、溶剂浓度等环境因子的改变；也受到氨基酸残基位点等亲和力作用的影响，而构建功能体的关键因子，正是蛋白质的三级结构。

综上所述，蛋白质的结构可以从分子结构、组成、次级结构和三级结构层次来概括。

蛋白质的结构以其自身6类氨基酸的聚合体为最基础层次，在氨基酸基链之上结合决定性折叠与非决定性折叠，形成涵盖各种氨基酸残基位点、亲和力等多种细胞结构特性的三级结构，而这正是细胞活性和调节反应的有机基础。

蛋白质的结构及其功能

蛋白质的结构及其功能蛋白质为生物高分子物质之一，具有三维空间结构，因而执行复杂的生物学功能。

蛋白质结构与功能之间的关系非常密切。

在研究中，一般将蛋白质分子的结构分为一级结构与空间结构两类。

一、蛋白质的一级结构蛋白质的一级结构（primary structure）就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序（sequence），也是蛋白质最基本的结构。

它是由基因上遗传密码的排列顺序所决定的。

各种氨基酸按遗传密码的顺序，通过肽键连接起来，成为多肽链，故肽键是蛋白质结构中的主键。

迄今已有约一千种左右蛋白质的一级结构被研究确定，如胰岛素，胰核糖核酸酶、胰蛋白酶等。

蛋白质的一级结构决定了蛋白质的二级、三级等高级结构，成百亿的天然蛋白质各有其特殊的生物学活性，决定每一种蛋白质的生物学活性的结构特点，首先在于其肽链的氨基酸序列，由于组成蛋白质的20种氨基酸各具特殊的侧链，侧链基团的理化性质和空间排布各不相同，当它们按照不同的序列关系组合时，就可形成多种多样的空间结构和不同生物学活性的蛋白质分子。

二、蛋白质的空间结构蛋白质分子的多肽链并非呈线形伸展，而是折叠和盘曲构成特有的比较稳定的空间结构。

蛋白质的生物学活性和理化性质主要决定于空间结构的完整，因此仅仅测定蛋白质分子的氨基酸组成和它们的排列顺序并不能完全了解蛋白质分子的生物学活性和理化性质。

例如球状蛋白质（多见于血浆中的白蛋白、球蛋白、血红蛋白和酶等）和纤维状蛋白质（角蛋白、胶原蛋白、肌凝蛋白、纤维蛋白等），前者溶于水，后者不溶于水，显而易见，此种性质不能仅用蛋白质的一级结构的氨基酸排列顺序来解释。

蛋白质的空间结构就是指蛋白质的二级、三级和四级结构。

（一）蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构（secondary structure）是指多肽链中主链原子的局部空间排布即构象，不涉及侧链部分的构象。

1.肽键平面（或称酰胺平面，amide plane）。

Pauling等人对一些简单的肽及氨基酸的酰胺等进行了X 线衍射分析，得出图1-2所示结构，从一个肽键的周围来看，得知：（1）中的C-N键长0.132nm，比相邻的N-C单键（0.147nm）短，而较一般C=N双键（0.128nm）长，可见，肽键中-C-N-键的性质介于单、双键之间，具有部分双键的性质，因而不能旋转，这就将固定在一个平面之内。

蛋白质的结构和多样性

蛋白质的结构和多样性蛋白质是生物体内最重要的大分子有机化合物之一，它在维持生命活动中起着关键作用。

蛋白质具有复杂的结构和丰富的多样性，这种多样性可以通过其三级结构的变化来实现。

在本文中，我们将详细探讨蛋白质的结构和多样性。

蛋白质的基本结构是由氨基酸残基组成的长链，这些氨基酸残基通过肽键连接在一起。

氨基酸残基由氨基（-NH2）、羧基（-COOH）和侧链组成，不同的氨基酸通过它们的侧链区分开。

共有20种常见的氨基酸残基，每种氨基酸残基都具有不同的化学性质和功能。

蛋白质具有四个不同的结构级别，包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。

一级结构是指蛋白质的线性排列，即氨基酸残基的顺序。

二级结构是指氨基酸残基的局部排列方式，包括α螺旋和β折叠。

α螺旋是由一些氨基酸残基的螺旋形成的，而β折叠由与氢键相互作用的多个β链段组成。

三级结构是指蛋白质的整体立体结构，包括氨基酸残基的整体折叠方式和各个区域之间的相对位置。

这种整体折叠通常由非共价相互作用（如氢键、疏水相互作用、离子键和范德华力）稳定。

最后，四级结构是指由两个或多个蛋白质亚基组成的多聚体结构。

这些亚基可以通过非共价力相互作用相连（例如，离子键和疏水相互作用）。

蛋白质具有丰富的多样性，这种多样性主要是由于其氨基酸残基的序列和结构的变化所导致的。

不同的氨基酸残基组合形成不同的功能区域，从而决定了蛋白质的特定功能。

例如，一些氨基酸残基具有亲水性，它们主要分布在蛋白质的表面以与溶液中的水分子相互作用。

相反，具有疏水性的氨基酸残基主要位于蛋白质的内部，形成疏水核心。

此外，蛋白质的二级结构也可以通过调整氨基酸残基的相互作用方式而发生变化，从而形成不同的结构类型。

蛋白质的多样性还可以通过蛋白质家族和超家族的存在来实现。

蛋白质家族是指具有相似结构和功能的蛋白质的集合，它们通常具有相似的氨基酸序列和结构。

超家族则是指具有相似结构和功能的蛋白质家族的集合。

这些蛋白质家族和超家族的存在表明蛋白质可以以不同的方式进行演化，产生具有不同功能和结构的蛋白质序列。

蛋白质的结构

蛋白质的结构蛋白质的生物活性不仅决定于蛋白质分子的一级结构，而且与其特定的空间结构密切相关。

异常的蛋白质空间结构很可能导致其生物活性的降低、丧失，甚至会导致疾病，疯牛病，Alzheimer's 症等都是由于蛋白质折叠异常引起的疾病。

蛋白质如何在细胞内正确地折叠？为什么这个过程有时会失败？过去四十年间关于蛋白质折叠过程的研究集中在当变性剂被缓冲液稀释后变性的蛋白质如何再重新折叠这一问题上。

但是这样的体外研究与真正的细胞内情况相去甚远。

强调活体细胞内的蛋白质正常折叠、异常折叠的研究，尤其是折叠催化剂、分子伴侣和大分子的参与是这一领域目前的研究热点。

在功能和结构细节上阐明关于蛋白质折叠的过程将对相关疾病的预防和治疗有重要意义。

肽单位（peptide unit）:又称为肽基（peptide group），是肽键主链上的重复结构。

是由参与肽链形成的氮原子，碳原子和它们的4个取代成分：羰基氧原子，酰氨氢原子和两个相邻α-碳原子组成的一个平面单位。

蛋白质一级结构（primary structure）：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。

蛋白质二级结构（protein在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。

常见的有二级结构有α-螺旋和β-折叠。

二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。

蛋白质三级结构（protein tertiary structure）: 蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。

三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕，折叠形成的。

三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用，氢键，范德华力和盐键维持的。

蛋白质四级结构（protein quaternary structure）:多亚基蛋白质的三维结构。

实际上是具有三级结构多肽（亚基）以适当方式聚合所呈现的三维结构。

超二级结构（super-secondary structure）:也称为基元(motif).在蛋白质中，特别是球蛋白中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的，在空间上能辨认的二级结构组合体。

蛋白质的结构.

蛋白质的结构：蛋白质分子是由氨基酸首尾相连而成的共价多肽链，但是天然蛋白质分子并不是走向随机的松散多肽链。

每一种天然蛋白质都有自己特有的空间结构或称三维结构，这种三维结构通常被称为蛋白质的构象，即蛋白质的结构。

一级结构：构成蛋白质的单元氨基酸通过肽键连接形成的线性序列，为多肽链。

一级结构稍有变化，就会影响蛋白质的功能。

二级结构：一级结构中部分肽链的弯曲或折叠产生二级结构。

多肽链的某些部分氨基酸残基周期性的空间排列。

现已报道的蛋白质中二级结构共有四种: α-螺旋，β-折叠，β-转角，无规卷曲。

α-螺旋:它是蛋白质当中最为常见的二级结构(图1.2 (左))。

它的每个螺旋周期有3.6个氨基酸残基，其残基侧链伸向外侧，同一肽链上的每个残基的酰胺氢原子和位于它后面的第4个残基上的羰基氧原子之间形成氢键，并且与螺旋轴保持大致上的平行。

此外，肽键上的酰胺氢和羰基氧既能形成内部氢键，也能与水分子形成外部氢键。

α-螺旋的稳定性很好，除甘氨酸及脯氨酸外的其他各种氨基酸通过肽键构成主链时都有形成α-螺旋的倾向。

β-折叠：它也是常见的蛋白质二级结构之一。

与α-螺旋不同，它呈片状(,肽链几乎完全伸展的，而非紧密卷曲。

此外，β-折叠中相邻两个氨基酸的轴向距离为3.5&A;，而不是α-螺旋中的1.5&A。

β-折叠片中，相邻的两个多肽片段可能是彼此平行的，也可能是反平行的。

在蛋白分子内部更多出现的是平行的β-折叠片；而反平行的β-折叠片一段暴露于溶剂中，一段埋于蛋白内部，其氨基酸序列常为亲水和疏水的氨基酸交替排列。

β-转角：它大多分布在球状蛋白质分子表面，以改变肽链。

它是一个发夹式转折，其特点是在于多肽链中第n个残基的一CO基与第n+3个残基的-NH基形成氢键。

因此，一个多肽链的走向可以得到很好的扭转。

因此，β-转角在球状蛋白质中是重要的二级结构，起到连接其他二级结构的作用。

无规卷曲：它是指没有确定规律性的但拥有紧密有序的稳定结构的肽链构象，主链间可形成氢键，主链与侧链之间也可以形成氢键。

蛋白质的结构与功能

蛋白质的结构与功能蛋白质(protein):是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。

第一节蛋白质的分子组成主要有C、H、O、N和S。

有些蛋白质含有少量P或金属元素Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo，个别蛋白质还含有I 。

蛋白质元素组成的特点:蛋白质的含氮量平均为16％。

通过样品含氮量计算蛋白质含量的公式：蛋白质含量( g % ) = 含氮量( g % ) × 6.25 一．蛋白质的基本组成单位：氨基酸1.结构特点：存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属 L-α-氨基酸（甘氨酸除外）。

氨基酸中与羧基直接相连的碳原子上有个氨基，这个碳原子上连的集团或原子都不一样，称手性碳原子。

2.分类：1. 非极性脂肪族氨基酸：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、脯氨酸2. 极性中性氨基酸：丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸3.芳香族氨基酸：苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸4. 酸性氨基酸:天冬氨酸、谷氨酸5. 碱性氨基酸:赖氨酸、精氨酸、组氨酸3.氨基酸的理化性质：（1）两性解离及等电点（2）紫外吸收（3）茚三酮反应二．肽键与肽链：1.肽键(peptide bond)：是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。

2. 一般含10个以下氨基酸组成的称寡肽(oligopeptide)。

3.10以上氨基酸组成的称多肽(polypeptide)。

4. 肽链中的氨基酸已不是游离的氨基酸分子，因为其氨基和羧基在生成肽键中都被结合掉了，因此多肽和蛋白质分子中的氨基酸均称为氨基酸残基。

5. 开链肽具有一个游离的氨基末端和一个游离的羧基末端，分别保留有游离的α-氨基和α-羧基，故又称为多肽链的N端(氨基端)和C端(羧基端)。

6.体内存在多种重要的生物活性肽1.谷胱甘肽（GSH）: 由谷氨酸、半胱氨酸及甘氨酸组成, 半胱氨酸上的巯基为谷胱甘肽活性基团.2.多肽类激素及神经肽第二节蛋白质的分子结构一、蛋白质的一级结构：蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。

蛋白质的结构与功能

第一章蛋白质的结构与功能一名词解释别构效应别构效应又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象。

蛋白质变性由于稳定蛋白质构象的化学键被破坏，造成其四级结构、三级结构甚至二级结构被破坏，导致其天然构象部分或完全破坏，理化性质改变，活性丧失。

等电点在某一PH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的程度和趋势相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点。

氨基酸残基：肽键中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全被称为氨基酸残基。

亚基在体内有许多蛋白质含有2条或2条以上多肽链,才能全面地执行功能.没一条多肽链都有其完完整的三级结构,称为亚基（subunit）。

二蛋白质平均含氮量是多少？有何意义？蛋白质的元素组成为C,H,O,N,S等含氮量为16% 其意义是蛋白质含量=含氮量/16%=含氮量*6.25三如何对氨基酸进行分类？氨基酸根据理化性质分为非极性脂肪族氨基酸极性中性氨基酸碱性侧链氨基酸（精氨酸，赖氨酸，组氨酸）酸性侧链氨基酸（天冬氨酸，谷氨酸）芳香族氨基酸（苯丙氨酸，酪氨酸，色氨酸）四何谓蛋白质一至四级结构？维持其稳定的化学键分别是什么？蛋白质分子的一级结构：蛋白质分子中，从N-端到C-端的氨基酸排列顺序氢键和二硫键蛋白质分子的二级结构：指蛋白质分子中某一肽链的局部主链空间结构。

氢键上下两册一个氨基酸残基的C=O与第四个残基的N-H之间形成氢键，从而使结构稳定蛋白质的三级结构：指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。

疏水键，离子键，氢键，van der waals力蛋白质的四级结构：亚基与亚基之间呈特定的三维空间分布,并以非共价键相链接,这种蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,称为蛋白质的四级结构。

在体内有许多蛋白质含有2条或2条以上多肽链,才能全面地执行功能.没一条多肽链都有其完完整的三级结构,称为亚基（subunit）。

氢键盐键五举例论证蛋白质结构和功能之间有何关系？蛋白质的一级结构是高级结构与功能的基础1一级结构是空间构象的基础蛋白质以及结构决定蛋白质的空间结构或构象，蛋白质的空间结构或构想决定蛋白质的功能由于血红蛋白分子的构象可以发生一定程度的变化，从而影响了血红蛋白与氧的结合能力。

蛋白质的结构模型

蛋白质的结构模型在生物化学领域中，蛋白质是生命体中最重要的分子之一。

它们在维持细胞结构、催化化学反应和调节生物过程中发挥着重要作用。

蛋白质的功能取决于其结构，而蛋白质的结构则由其氨基酸序列决定。

本文将探讨蛋白质的结构模型。

蛋白质的结构主要包括四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。

一级结构是指蛋白质的氨基酸序列。

氨基酸是构成蛋白质的基本单元，共有20种不同的氨基酸。

这些氨基酸按照特定的顺序连接在一起，形成多肽链。

氨基酸的序列决定了蛋白质的功能和结构。

二级结构是指蛋白质中的局部空间排列方式。

常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。

α-螺旋是一种右旋的螺旋结构，由氨基酸的主链形成。

氢键的形成使得螺旋结构更加稳定。

β-折叠是由氢键连接的多个折叠片段组成的结构。

这些二级结构可以通过X射线晶体学和核磁共振等技术进行研究和确定。

三级结构是指蛋白质整体的立体构型。

蛋白质的三级结构是由一级和二级结构的相互作用所决定的。

主要的相互作用包括氢键、离子键、范德华力和疏水效应等。

这些相互作用使得蛋白质折叠成特定的三维结构，从而发挥其功能。

四级结构是指由多个多肽链相互组装而成的复合物。

多肽链的组装可以通过非共价键（如离子键和氢键）或共价键（如二硫键）来实现。

四级结构的形成进一步扩展了蛋白质的功能和多样性。

除了这些基本的结构层次，蛋白质的结构还可以通过结构域、蛋白质家族和蛋白质超家族等概念进行描述。

结构域是指具有相似结构和功能的蛋白质片段。

蛋白质家族是指具有相似氨基酸序列和结构的蛋白质。

蛋白质超家族则是指由多个家族组成的更大的蛋白质集合。

研究蛋白质结构的方法主要包括实验方法和计算方法。

实验方法包括X射线晶体学、核磁共振、质谱等技术。

计算方法则利用计算机模拟和算法来预测和模拟蛋白质的结构。

这些方法的不断发展和完善使得我们对蛋白质结构的理解更加深入。

蛋白质的结构模型不仅对于理解蛋白质的功能和生物过程具有重要意义，还为药物设计和生物技术提供了基础。