蛋白聚糖和细胞外基质
细胞生物学——名词解释
1)细胞内膜系统：是指细胞内在结构、功能及发生上相关的，由膜围绕的细胞器或细胞结构，主要包括，内质网、高尔基体、溶酶体等。
2)生物膜系统：只要是指单位膜构成的细胞质膜和由单位膜围成的各种细胞器，如线粒体、叶绿体、高尔基体、溶酶体等。
3)细胞识别：细胞通过表面受体与胞外信号分子（配体）选择性相互作用导致胞内一系列生理变化，最终表现为细胞整体的生物学效应的过程，是细胞通讯的重要环节。
4)细胞生物学：是研究细胞基本生命活动规律的科学，它在不同层次（显微、亚显微与分子水平）上研究细胞的结构、发育与调控，以及细胞间关系和在整个生命体中的作用。
5)受体：是一种能够识别和选择性结合某种配体（信号分子）的大分子，当与配体结合后，通过信号转到作用将胞外信号转换为胞内化学或物理的信号，以启动一系列过程，最最终表现为生物学效应。
6)分子开关：是使细胞内一系列信号传递的级联反应，能在正、负反馈两个方面得到精确控制的分子机制的蛋白质分子。
7)细胞凋亡：又叫程序性细胞死亡，是细胞主动发生的自然死亡过程，是一个主动的由基因决定的结束生命的过程，可以发生在生物体的生长发育直至死亡的整个生命过程及某些病理过程中。
8)细胞骨架：指真核细胞中的蛋白纤维网架体系，细胞骨架概念有狭义和广义之分，狭义的细胞骨架概念是指细胞质骨架，包括微丝、微管和中间纤维；广义的细胞骨架包括细胞核骨架、细胞质骨架、细胞膜骨架和细胞外基质。
9)细胞骨架系统：是由一系列特异的结构蛋白质装配而成的胞内网架系统，广泛分布于细胞结构的各个部分，在维持细胞形态与内部结构的合理排布中起支架作用。
10)蛋白质分选：新生肽由其合成部位正确地运转到其行使功能部位的过程，包括细胞质基质中合成多肽的分选途径和粗面内质网上合成多肽的分选途径。
（合成的蛋白质只有转运至细胞的正确部位，并装配成结构与功能的复合体才能参与细胞的生命活动，这一过程称为蛋白质分选）11)核小体：染色体的基本结构单元，是由组蛋白和200个碱基对的DNA双螺旋组成的球形小体。
细胞外基质
羟赖氨酸 ；低糖
类 由二糖单位（D-葡萄糖醛酸和N-乙酰-葡萄糖胺）重复聚合而成。
[α1(Ⅲ)] 2α2（Ⅳ）
Ⅳ [α1(Ⅲ)] 基底层 原胶原共价交联后成为具有抗张强度的不溶性胶原。
③粘着成份，如纤连蛋白和层粘连蛋白等。
α—链中保留前肽； 基膜
2α2（Ⅳ） [α1（Ⅰ）] 2α2（Ⅰ）
2、弹性纤维
弹性纤维主要存在于脉管壁及肺，亦少 量存在于皮肤、肌腱及疏松结缔组织中。
弹性纤维与胶原纤维共同存在，分别赋 予组织以弹性及抗张性。
弹性蛋白(elastin)是弹性纤维的主要成分。
弹性蛋白
是一种非糖基化的蛋白质，包含830个氨基酸 残基，富含脯氨酸和甘氨酸，但很少羟化。肽 链中不含胶原特有的 Gly-X-Y重复顺序，形成 不规则螺旋结构，并互相交错成网络。
第六节 细胞外基质
组成细胞外基质成份种类 繁多、结构复杂，一般 可分为三类：
①氨基聚糖和蛋白聚糖； ②纤维蛋白，主要包括胶
原和弹性蛋白； ③粘着成份，如纤连蛋白
和层粘连蛋白等。 不同组织的细胞外基质成
份的结构存在着差异
一、氨基聚糖和蛋白聚糖
氨基聚糖（glycosaminoglycan, GAG） 是由重复的二糖单位聚合成的无分支长 链多糖，因二糖单位中一个常为氨基糖 （N-乙酰氨基葡萄糖或N-乙酰氨基半乳 糖）而得名。
眼睛玻璃体
几种主要胶原及其特征
②纤维蛋白，主要包括胶原和弹性蛋白；
Ⅲ [α1 原纤维 皮肤、血管 、 高羟脯氨酸 ；低 氨基聚糖（glycosaminoglycan, GAG）是由重复的二糖单位聚合成的无分支长链多糖，因二糖单位中一个常为氨基糖（N-乙酰氨基葡萄
细胞外基质材料的制备与组织工程应用研究
细胞外基质材料的制备与组织工程应用研究细胞外基质（Extracellular Matrix，ECM）是一种位于细胞周围的复杂三维结构，它由多种不同的生物大分子组成，如胶原蛋白、弹性蛋白和蛋白聚糖等。
ECM在细胞生物学和组织学中起着重要的作用，对于维持组织结构和机能具有至关重要的影响。
基于对ECM的研究，科学家们尝试制备ECM材料并应用于组织工程等领域，以期能够促进组织再生和治疗疾病。
ECM的制备方法有很多种，其中一种常用的方法是从组织中提取。
通过脱细胞技术，可以将组织中的细胞和细胞器除去，留下ECM的结构框架和成分。
这种方法可以保持ECM的天然特性，并且较为简单。
制备出来的ECM材料可以用于体外培养细胞，模拟细胞在体内的生长环境，为细胞提供支持和指导。
此外，这种ECM材料还可以用于修复组织缺损、增强组织融合等。
除了从组织中提取ECM，科学家们还可以通过基因工程的方法制备特定成分的ECM材料。
例如，利用基因重组技术，可以大量表达特定的ECM成分，如胶原蛋白或弹性蛋白。
这种方法可以精确控制ECM材料的成分和结构，并使其具有特定的生物功能。
通过调控ECM材料中成分的比例和排列方式，可以实现对细胞行为的调控和引导，从而促进组织再生和治疗。
ECM材料在组织工程中有着广泛的应用。
例如，在骨组织工程中，科学家们可以利用ECM材料来构建人工骨骼。
他们首先通过脱细胞技术制备出ECM骨骼框架，然后再将干细胞种植到ECM材料上，通过体外培养和植入体内，可以使干细胞分化为骨细胞，从而实现骨组织的再生和修复。
这种方法在医学中有着重要的应用前景，可以用于治疗骨折、骨缺损等各种骨相关疾病。
此外，ECM材料还可以应用于心血管组织工程。
例如，科学家们可以利用ECM材料构建人工心脏血管，用于治疗心脏病患者的血管病变。
他们通过脱细胞技术制备出血管的ECM框架，然后再将患者自身的干细胞种植到ECM材料上，通过体外培养和植入体内，可以使干细胞分化为内皮细胞和平滑肌细胞，从而实现血管的再生和修复。
细胞生物学细胞外基质
–纤维蛋白
–结构作用：–胶原和弹性蛋白 –(collagen and elastin)
–黏合作用：–纤黏连蛋白和层黏连蛋白
(fibronectin and laminin)
细胞外基质的主要组成成分
♣ 氨基聚糖和蛋白聚糖 是一些高分子的含糖化合物。构成细 胞外高度亲水的凝胶，赋予组织良好的弹性和抗压性。
胶原酶，主要作用于I、Ⅱ、Ⅲ型胶原；
明胶酶，作用于Ⅳ、V、Ⅶ、Ⅺ型胶原；肿瘤细胞能产生明 胶酶，特异性地作用于Ⅳ型胶原，破坏基膜，为侵袭、转 移开辟道路。
基质裂解素，作用于Ⅲ、IV、Ⅸ、X型胶原。
– 胶原的功能 与相关疾病
² 协助完成细胞生长、粘附、运动、增殖、分化
² 粘连、支持、保护细胞连聚为组织、器官，如:
细胞外基质的主要组成成分 纤粘连蛋白
细胞外基质的主要组成成分 氨基聚糖
– 透明质酸（hyaluronic acid、hyanuroanate, HA） 结缔组 织、皮肤、软骨、滑液、玻璃体 ²5000-10000个二糖重复单位排列构成
²二糖为 N-乙酰氨基葡萄糖-葡萄糖醛酸，是唯一不含 硫酰酸基团的氨基聚糖
²其糖醛酸的羧基带有大量负电荷，其相斥作用使整个 分子伸展膨胀，占据很大的空间；在有限的空间可产 生膨压，赋予组织良好的弹性和抗压性
♣ 胶原与弹性蛋白 • 胶原 （collagen）是细胞外基质中的骨架结构 – 占哺乳动物总蛋白量的1/4，含量最丰富 – 可由成纤维细胞、软骨细胞、成骨细胞及某些上皮 细胞合成并分泌到细胞外
胶原 (横切面 电镜)
成纤维细胞
Human collagen fibers
细胞外基质的主要组成成分 胶原
– 胶原分子结构 为三股螺旋（triple helix）3条α多 肽链盘绕而成，长300nm，直径1.5nm
第十九章：糖蛋白
2 .N-连接寡糖结构 N－连接寡糖可分为三型；
①高甘露糖型
②复杂型
③杂合型：这三型 N-连接寡糖都有一个五糖核心，高甘露糖型在核
心五糖上连接了 2－9 个甘露糖，复杂型在核心五糖上可连接入 3、4
或 5 个分支糖链，宛如天线状，天线末端常连有 N-乙酰神经氨酸。
杂合型则共有二者的结构。
（二）O-连接糖蛋白
胶原蛋白由 3 条肽链以α 右手螺旋形成棒状结构。
富含甘氨酸（占 1/3）和脯氨酸（占 1/4），特含有羟赖氨酸和羟脯氨
酸，缺色氨酸和半胱氨酸，甚少酪氨酸。
三.纤连蛋白
定义
5 分钟
广泛存在于细胞外基质、基底膜和各种体液中的一种多功能糖蛋
白。多为二聚体形式，也有多聚体形式。
分布
细胞外基质、基底膜和各种体液。
教学内容 第十九章 糖蛋白、蛋白聚糖和细胞外基质
时间
大多数真核细胞都能合成一定类型的糖蛋白和蛋白聚糖,它们分 布于细胞表面、细胞内分泌颗粒和细胞核内，也可被分泌出细胞，构 成细胞外基质成分。糖蛋白和蛋白聚糖都由共价键相连接的蛋白质和 糖两部分组成。糖蛋白分子中的蛋白质重量百分比大于糖，而蛋白聚 10 分钟 糖中多糖链所占重量在一半以上，甚至高达 95%，两者的糖链结构也 不同。因此糖蛋白和蛋白聚糖在合成途径和功能上存在显著差异。
岩藻糖、N-乙酰葡萄糖胺等单糖。
二、糖蛋白寡糖链的功能
20 分钟
许多执行不同功能的蛋白质都是糖蛋白，糖蛋白中的寡糖链不但
能影响蛋白部分的构象、聚合、溶解及降解还参与糖蛋白的不能取代的。
（一）寡糖链对新生肽链的影响
1.不少糖蛋白的 N-连接寡糖链参与新生肽链的折叠并维持蛋白
共价连接到核心蛋白的多肽链上。
细胞生物学 13.细胞外基质
成纤维细胞
透明质酸 蛋白聚糖
肥大细胞
结 缔 组 织
概述 (Overview)
ECM的功能
调节细胞的多种生命活动
增殖 分化 迁移 存活及死亡
整合素受体 纤粘连蛋白
微丝
第一节 ECM的主要成分
一、糖胺聚糖与蛋白聚糖 二、胶原 三、弹性蛋白
四、纤连蛋白、层粘连蛋白
五、基膜
一、糖胺聚糖与蛋白聚糖
主要分布于皮肤、角膜、骨、肌腱、韧带等 为结缔组织提供抗张强度
原胶原 原纤维 胶原纤维 三股 肽链
Collagen fibers as seen by SEM
2. 胶原的分类
成网胶原，
胶原一级结构中的 Gly-X-Y 重复序列被一些非重 复序列所间隔，并形成散在的球状结构区域，因 而导致三股螺旋结构中断和折转，形成网状结构 包括Ⅳ和VII型胶原 是基膜大分子网络的主要组成成分
成网胶原的结构
C C C 7S N N N N C 7S N 7S N来自CCC
C 2个Ⅳ型胶原分子 C端的聚合
1个Ⅳ型胶原分子
4个Ⅳ型胶原分子N端的共价交联
Ⅳ型胶原分子形成的网状结构示意图
2. 胶原的分类
原纤维相关胶原
具有间断三股螺旋并与原纤维相关的胶原 (FACIT) 包括IX和Ⅻ型胶原 结合在胶原原纤维的表面，与 ECM 中的其他 成分相互作用，辅助原纤维性胶原的装配
膝关节
概述 (Overview)
ECM的功能
为组织的构建提供支撑框架
上皮组织和肌肉组织中ECM特化为基膜
肌肉 基膜
上皮 腔面
结缔组织
基膜
结缔组织 基膜 肌细胞 质膜
医学细胞生物学复习题答案
医学细胞生物学复习题答案1、外在膜蛋白：又称外周蛋白，占膜蛋白总量的20%~30%，完全位于脂双层之外，分布在胞质侧或胞外侧，一般通过非共价键附着在脂类分子头部极性区或跨膜蛋白亲水区的一侧，间接与膜结合。
其为水溶性蛋白，与膜结合较弱，一般用温和的方法如改变溶液的离子强度或pH，即可将它们从膜上别离下来，而不需破坏膜的根本结构。
〔P68〕2、主动运输：是载体蛋白介导的物质逆浓度梯度或电化学梯度由低浓度一侧向高浓度一侧进行的跨膜运输方式，要消耗能量。
(P81)3、膜泡运输：大分子和颗粒物质运输时并不直接穿过细胞膜，都是由膜包围形成膜泡，通过一些列膜囊泡的形成和融合来完成的转运过程。
〔P85〕4、胞吞作用：又称内吞作用或入胞作用，它是质膜内陷，包围细胞外物质形成胞吞泡，脱离质膜进入细胞内的转运过程。
根据胞吞物质的大小、状态及特异程度不同，可将胞吞作用分为三种类型：吞噬作用、吞饮作用及受体介导的内吞作用。
〔P85〕5、细胞外基质：是由细胞分泌到细胞外空间，由细胞分泌蛋白〔胶原和弹性蛋白、纤连蛋白、层粘连蛋白〕和多糖〔氨基聚糖、蛋白聚糖〕构成的精密有序的网络结构〔主要由凝胶样基质、纤维网架构成〕。
静态的发挥支持、连接、保水、保护等物理作用，动态的对细胞行为产生全方位的影响。
〔P241〕6、RGD序列：是指纤连蛋白和其他某些细胞外基质中所含有的可被细胞外表某些整联蛋白所识别的Arg-Gly-Asp三肽序列。
〔P251〕7、有丝分裂器：在中期细胞中，由染色体、星体、中心粒及纺锤体所组成的结构。
〔P282〕8.联会复合体：在联会的同源染色体之间，沿纵轴方向形成的一种特殊的结构称联会复合体。
主要成分为蛋白质，还有DNA、RNA等。
〔P285〕9.、细胞周期：细胞从上次分裂结束到下次分裂结束所经历的规律性变化称为细胞周期。
〔P279〕 10.、细胞分化：由单个受精卵产生的细胞，在形态结构、生化组成和功能等方面均具有明显的差异，将个体发育中形成这种稳定性差异的过程称为细胞分化。
名词解释 蛋白聚糖
名词解释蛋白聚糖
蛋白聚糖是一种生物大分子化合物，由蛋白质和多糖分子组成。
蛋白聚糖在生物体内起着重要的结构和功能作用。
蛋白质部分赋予
其特定的生物活性，而多糖部分则赋予其稳定性和可溶性。
蛋白聚
糖广泛存在于动植物组织中，包括细胞外基质、细胞膜、骨骼、软骨、皮肤和血管壁等。
它们在细胞间质和细胞外基质中起着支持和
结构维持的作用，也参与细胞间的信号传导和调控。
从化学结构上看，蛋白聚糖是由蛋白质和多糖分子通过共价键
结合而成。
蛋白质部分可以是各种不同的蛋白质，而多糖部分通常
是多糖链，如葡聚糖、软骨素等。
这种复合物的形成赋予了蛋白聚
糖独特的生物学功能和特性。
在生物体内，蛋白聚糖具有多种重要的生理功能。
它们可以提
供细胞外基质的支持和结构，维持组织的形态和机械强度。
此外，
蛋白聚糖还参与细胞间的信号传导，调节细胞增殖、分化和迁移等
生物学过程。
在动植物的生长发育过程中，蛋白聚糖也扮演着重要
的角色。
总的来说，蛋白聚糖是一类重要的生物大分子化合物，由蛋白
质和多糖分子组成，具有结构支持、信号传导和调节生物学过程等多种重要生理功能。
它们在生物体内广泛存在，并对细胞和组织的结构和功能发挥着重要作用。
医学细胞生物学之细胞外基质及其与细胞的相互作用
一.细胞外基质的定义细胞外基质是指分布于细胞外空间的蛋白质和多糖纤维等交错形成的网络胶状结构体系，或简言之为细胞成分之外的组织成分的总称。
二.细胞外基质的生物学作用细胞外基质不仅将细胞整合在一起并决立其物理性质，而且对细胞的存活、形态、功能、增殖、分化、迁務及死亡等各种生物学行为加以调节。
细胞与细胞外基质是相辅相成、互相联系的。
一方面，细胞外基质的结构和功能的异常可作为细胞组织病理改变的重要生理指标；另一方而，结构和功能异常的细胞外基质也会作用于周囤的细胞及组织器官，进而促使和导致相关病理改变的发生。
三.细胞外基质的主要组分可分为三类：①氨基聚糖与蛋白聚糖-凝胶样基质；②胶原和弹性蛋白等-纤维网架，结构蛋白：③非胶原性黏合蛋白，包括纤连蛋白和层粘连蛋白-粘附成分1.氨基聚糖和蛋白聚糖1)氨基聚糖(1)结构：重复的二糖单位聚合而成的无分支直链多糖(2)分类:氨基聚糖的分子特性及分布(3)重要特征：2.与蛋白质链不同，该碳水化合物链不会折叠成致密结构，因此氨基聚糖在基质中占据很大的空间2.氨基聚糖带负电荷，具有强烈的亲水性和吸附阳离子能力。
氨基聚糖可与水分子结合形成凝胶，结果产生膨胀压可抵抗外界压力。
☆透明质酸：结构：最简单，无硫酸基团，含有大量亲水性的负电荷基团C00-,全部是由单纯的匍萄糖醛基和乙酰氨基匍萄糖二糖结构单位重复排列聚合而成。
形态：呈无规则卷曲状功能：赋予组织弹性、抗压性，并具有润滑剂的作用，促进细胞迁移、增殖降解：透明质酸酶2）蛋白聚糖结构：是由一条称之为核心蛋白质的多肽链与硫酸氨基聚糖共价结合的髙分子量复合物，是一种含糖量极高的糖蛋白。
核心蛋白为单链多肽，在同一个核心蛋白上可同时结合一个到上百个同一种类或不同种类的氨基聚糖链，形成大小不等的蛋白聚糖单体，若干个蛋白聚糖单体又能通过连接蛋白与透明质酸以非共价键结合形成蛋白聚糖多聚体。
2.胶原和弹性蛋口1）胶原胶原是细胞外基质中的一个纤维蛋白家族，是动物体内含量最多的蛋白质。
007-胞外基质(细胞-2012五)
四. 非胶原糖蛋白：
非胶原糖蛋白即粘着糖蛋白，介导细胞和细胞、细 胞和细胞外基质互相粘着，介导细胞运动、迁移、促进 细胞分化和创伤修复。 1.纤连蛋白(fibronectin, FN): 广泛分布于动物体.
⑴.类型： ①可溶形式的FN :即血浆纤连蛋白,源于肝实质细胞、血 管内皮细胞,存在于血浆、体液。 ②不溶形式的FN :源于间质细胞——成纤维细胞、内皮细 胞、软骨细胞及巨噬细胞等,存在于细胞外基质和细胞 表面。
(2).结构： 由各含约2500AA的两 条肽链的C端以二硫键交 联形成V字型二聚体。
2. 层粘连蛋白(laminin, LN): 三条肽链以二硫键相连，形成不对称十字形分子。
五. ECM的功能: 1. 影响细胞的存活与死亡; 2. 决定细胞的形状; 3. 调节细胞的增殖; 4. 控制细胞分化; 5. 参与细胞的迁移。
2.基底膜的结构： 细胞膜外厚约40-120nm的柔软而坚韧的网状结构。 3.基底膜的功能： ①支撑上皮细胞； ②连接上皮组织和结缔组织； ③参与细胞运动； ④参与组织间物质交换； ⑤分子滤筛(肾小球中原尿的分子过滤；
上皮组织中的基膜允许淋巴细胞、巨噬细胞 和神经元突触穿越通过，阻止结缔组织中的
成纤维细胞与上皮细胞接触)
⑥参与组织再生。
二.整联蛋白(integrin)
1.整联蛋白的组成和结构:
由α和β两个亚基形成的异二聚体跨膜糖 蛋白。人体细胞中已知的α亚单位有16种， β亚单位有9种，可组合成20多种异二聚体。 α亚单位为二硫键相连的二肽，其中短 肽的C端插入胞内，N端伸出胞外与长肽的 C端以二硫键相连。β亚单位为一次跨膜的 肽链，与α亚单位同向，以非共价键与α亚 单位相连，形成异二聚体。
第19章 糖蛋白、蛋白聚糖和细胞外基质
第19章糖蛋白、蛋白聚糖和细胞外基质学习要求1．掌握糖蛋白和蛋白聚糖的概念、结构特点及功能。
2．熟悉细胞外基质的组成、结构特点及功能。
3．了解糖蛋白、蛋白聚糖和细胞外基质的合成过程。
基本知识点在细胞膜表面和细胞间质中存在着丰富的糖蛋白和蛋白聚糖，此两者都由蛋白质部分和聚糖部分组成。
糖蛋白可分N-连接和O-连接二型，前者聚糖以共价键方式与糖化位点即Asn-X-Ser模序中的天冬酰胺的酰胺N连接，后者与糖蛋白特定Ser残基侧链的羟基共价结合。
N-连接聚糖可分成高甘露糖型、复杂型和杂合型三型，它们都是由14个糖基的长萜醇焦磷酸聚糖结构经加工而成。
每一步加工都有特异的糖苷酶和糖基转移酶参与。
糖蛋白的聚糖参与许多生物学功能。
蛋白聚糖有糖胺聚糖和核心蛋白组成。
体内重要的糖胺聚糖有硫酸软骨素、硫酸性肝素、透明质酸等。
蛋白聚糖是主要的细胞外基质成分，它与胶原蛋白以特异的方式相连接而赋予基质以特殊的结构。
细胞表面的蛋白聚糖还参与细胞黏附、迁移、增殖和分化功能。
细胞间隙填充着许多糖蛋白和蛋白聚糖等，构成ECM。
ECM是细胞完成若干生理功能所必须依赖的物质。
胶原是结缔组织的主要蛋白质成分。
常见的胶原分子可分成5型。
胶原一般由3条α肽链，以右手螺旋的方式形成三股螺旋，重复出现的Gly-Pro-X模序是三股螺旋特定空间构象所依赖的一级结构。
然后螺旋之间通过醛醇交联的方式形成侧向共价连接的胶原微纤维。
微纤维再进一步侧向排列形成胶原纤维。
Fn和Ln是普通存在于ECM中的蛋白质。
Fn由两条多肽链组成的糖蛋白，主要由成纤维细胞合成，而血浆Fn主要来自肝细胞。
Fn的广泛分布决定了它功能的多样性，在血小板聚集、组织损伤的修复、细胞增殖、分化等方面都起着作用。
Ln主要介导上皮细胞及内皮细胞黏着于基底膜，从而影响细胞的生长、分化和运动等。
自测练习题一、选择题（一）A型题1．组成糖蛋白分子中聚糖的单糖不包括A．葡萄糖B．半乳糖C．甘露糖D．岩藻糖E．果糖2．糖蛋白糖链合成场所为A．细胞膜B．细胞核C．细胞浆D．高尔基体与内质网E．溶酶体3．N-连接糖基化位点特定序列不可能是A．Asn-GLY-Ser/Thr B．Asn-Ala-Ser/Thr C．Asn-Val-Ser/ThrD．Asn-Leu-Ser/Thr E．Asn-Pro-Ser/Thr4．不带有硫酸的糖胺聚糖是A．硫酸软骨素B．肝素C．硫酸角质素D．硫酸皮肤素E．透明质酸5．胶原中最多的氨基酸是A．Ser B．Thr C．Tyr D．Gly E．Val6．细胞外基质中不含下列哪种蛋白A．胶原蛋白B．纤维蛋白C．蛋白聚糖D．纤连蛋白E．清蛋白7．下列关于糖蛋白叙述错误的是A．糖链所占分子的重量百分比一般在2%—10%B．组成糖蛋白分子中聚糖的单糖有7种C．合成糖蛋白糖链必须有长萜醇参与D．N-连接糖蛋白与O-连接糖蛋白合成的场所均是内质网和高尔基体E．糖链为分支糖链8．下列关于蛋白聚糖的叙述，错误的是A．蛋白聚糖由糖胺聚糖与核心蛋白共价连接B．蛋白聚糖分子中蛋白百分比小于聚糖C．蛋白聚糖分子中也含有N-或O-连接聚糖D．聚糖为直链型不分支E．先合成二糖单位，再延长糖链9．N-连接聚糖合成时所需糖基供体为A．UDP或GDP衍生物B．UDP或CDP衍生物C．ADP或GDP衍生物D．TDP或GDP衍生物E．ADP或TDP衍生物10．胶原分子结构的叙述错误的是A．结缔组织的主要蛋白质成分B．由3条右手α螺旋肽链合成C．分子组成中甘氨酸占1／3 D．三股螺旋的形成与脯氨酸和羟脯氨酸有关E．胶原中重复出现的模序有Gly-Pro-X11．下列有关纤连蛋白（Fn）的叙述，错误的是A．血浆中Fn主要来自肝细胞B．Fn多为二聚体，也可见多聚体←Fn为二聚体C．Fn的一级结构由三种不同内在序列同源结构重复出现而构成D．Fn主要为N-连接糖蛋白E．Fn对细胞的作用通过与胶原结合来完成12．下列关于层粘连蛋白（Ln）的叙述错误的是A．Ln是由三条多肽链通过盐键连接而成的B．Ln是一种糖蛋白C．具有Ⅳ型胶原结合的区域D．含有能与细胞表面受体结合的RGD模序E．主要存在于各组织的基底层（二）B型题A．长萜醇B．己糖醛酸（糖醛酸）C．三股螺旋D．核心蛋白E．甘露糖1．糖胺聚糖含有A→B2．蛋白聚糖含有B→D3．胶原蛋白含有4．糖蛋白中聚糖的单糖有A．五糖核心B．核心蛋白C．核心二糖D．由葡萄糖和半乳糖构成的二糖单位E．甘油醛5．N-连接寡糖有6．O-连接寡糖有A．三股螺旋B．双螺旋C．二条多肽链D．三条多肽链E．一条多肽链7．胶原蛋白含有8．层粘连蛋白含有9．纤连蛋白含有（三）X型题1．胶原分子结构特点有A．含有三股右手螺旋B．甘氨酸占1/3、脯氨酸占1/4 C．无色氨酸D．半衰期短E．胶原中重复出现的模序有Gly-Pro-X2．下列属于糖蛋白的有A．血型抗原B．凝血酶原C．胶原蛋白D．纤连蛋白E．层粘连蛋白3．叙述糖胺聚糖正确的是A．包括透明质酸、肝素、硫酸软骨素B．由二糖单位重复连接而成C．与核心蛋白共价结合D．含有糖醛酸E．可分支二、是非题1．糖蛋白的聚糖主要有N-连接和O-连接型方式。
细胞外基质的生物化学成分及作用机制
细胞外基质的生物化学成分及作用机制细胞外基质（extracellular matrix, ECM）是指细胞周围的一层纤维状物质，由胶原蛋白、弹性纤维、蛋白聚糖等多种成分组成。
随着生物化学研究的深入，人们对细胞外基质的认识也越来越深入，逐渐揭开其成分和作用机制的神秘面纱。
一、细胞外基质的组成及特点细胞外基质的成分主要包括蛋白质、多糖类、脂类、矿物质等多种物质。
其中，主要的成分是蛋白质，占细胞外基质重量的90%以上。
主要的蛋白质成分是胶原蛋白，其在细胞外基质中占65%以上。
此外，还有弹性纤维蛋白、醛基化蛋白等成分。
另外，细胞外基质中还包括多种多糖类物质，如透明质酸、硫酸软骨素等。
这些多糖类物质具有较高的生物粘附作用，具有吸附细胞的能力，使得细胞定居在基质上。
细胞外基质中还存在许多脂质成分，如磷脂、甘油醛脂等。
这些脂质成分主要存在于细胞膜和细胞外基质之间，发挥着维护细胞结构和细胞信号传导的作用。
此外，细胞外基质中还含有镁、钙等矿物质成分，这些成分对于骨架和牙齿等组织的结构和功能具有极为重要的作用，因此矿物质同时也被归为细胞外基质的成分之一。
二、细胞外基质的主要功能1. 提供细胞固定的物理支持细胞外基质能够使细胞处于具有适当硬度和弹性的微环境中，从而为细胞提供物理上的支持。
细胞在基质上定居形成细胞外矩阵（cell-matrix adhesion），并通过细胞外蛋白酶降解细胞外基质的成分，实现细胞的迁移和浸润，保证了组织和器官的正常发育和功能。
2. 参与细胞信号传导和调控细胞外基质可以通过调节细胞外蛋白、多糖和脂质的组分和分布，对细胞的信号传导和细胞增殖、分化、凋亡等生物学过程进行调控。
细胞外基质对于人类细胞的生长、分化、发育和细胞外环境的影响是十分重要的。
3. 维持细胞外环境稳定细胞外基质可以调节细胞外环境的渗透压、离子平衡、pH 值和溶质浓度等生理参数，稳定细胞外环境的物理和化学特性。
它给予细胞适宜的外界条件，使得细胞能够保持稳定的内部环境，从而保证细胞正常的生理和代谢过程。
细胞外基质及其与细胞的相互作用
细胞外基质及其与细胞的相互作用一、概述细胞外基质指分布于细胞外空间，由细胞分泌的蛋白和多糖所构成的网络结构，构成支持细胞的框架，负责组织的构建；对细胞形态、生长、分裂、分化和凋亡起重要的调控作用。
是由一些不溶性大分子构成的、结构精细而错综复杂的网络结构；为细胞的生存及活动提供适宜的场所，并通过信号转导系统影响细胞的形状、代谢、功能、迁移、增殖和分化。
二、细胞外基质的主要组成成分（一）氨基聚糖和蛋白聚糖是一些高分子的含糖化合物。
构成细胞外高度亲水的凝胶，赋予组织良好的弹性和抗压性。
1. 氨基聚糖（GAG ）是由重复的二糖单位构成的直链多糖。
又称粘多糖。
二糖单位之一是氨基己糖（N -乙酰氨基葡萄糖或N -乙酰氨基半乳糖）。
二糖单位另一个糖残基多为糖醛酸（葡萄糖醛酸或艾杜糖醛酸），糖残基带有羧基，呈强负电性。
据糖残基的性质、连接方式、硫酸化数量和存在的部位，可分为六种：（1）透明质酸（HA ）存在于结缔组织、皮肤、软骨、滑液、玻璃体。
5000-10000个二糖重复单位排列构成。
二糖为N -乙酰氨基葡萄糖-葡萄糖醛酸，是唯一不含硫酰酸基团的氨基聚糖其糖醛酸的羧基带有大量负电荷，其相斥作用使整个分子伸展膨胀，占据很大的空间；在有限的空间可产生膨压，赋予组织良好的弹性和抗压性。
其表面有大量亲水基团，可结合大量水分子，形成凝胶。
在组织创伤、早期胚胎中尤为丰富，促进细胞迁移和增殖。
胚胎发育早期的空间填充物，用于定形，如心脏形成。
作为关节液的重要成分，有润滑作用。
（2）硫酸软骨素（CS ）存在于软骨、角膜、骨、皮肤、动脉。
（3）硫酸皮肤素（DS ）存在于皮肤、血管、心、心瓣膜。
（4）硫酸乙酰肝素（HS ）存在于肺、动脉、细胞表面。
（5）肝素存在于肺、肝、皮肤、肥大细胞。
（6）硫酸角质素（KS ）存在于软骨、角膜、椎间盘。
多糖 纤维蛋白结合作用：胶原和弹性蛋白黏合作用：纤黏连蛋白和层黏连蛋白（非胶原性黏合蛋白） 纤维网架 氨基聚糖和蛋白聚糖凝胶样基质2. 蛋白聚糖（PG）是由氨基聚糖（除透明质酸外）与核心蛋白共价形成的高分子复合物，不同于一般糖蛋白。
构成动物细胞外基质的主要成分
构成动物细胞外基质的主要成分
动物细胞外基质是细胞外部填充物质的总称，是由各种不同类型的分子构成的。
这些成分功能各异，在维持细胞形态、生长、抗压等方面发挥着极其重要的作用。
下面就来看一下构成动物细胞外基质的主要成分：
1. 胶原蛋白
胶原蛋白是组成细胞外基质的主要成分之一，它占据了动物细胞外基质的60%以上。
胶原蛋白是由多肽链组成的，含有大量的羟基脯氨酸等氨基酸，它包含了结构特殊的三肽螺旋，因此可以提供强大的支撑能力，保证细胞外基质的牢固性和稳定性。
2. 蛋白聚糖
蛋白聚糖是另一个构成细胞外基质的主要成分，它包括了较为复杂的分子，如软骨素、透明质酸、硫酸软骨素等。
这些分子有助于细胞外基质的水平衡、保持组织的弹性和稳定性。
3. 纤维连接蛋白
纤维连接蛋白主要是指纤维连接素、纤维粘连素和传递素等蛋白类物质。
它们通过连结其他细胞外基质成分，参与了组织的形成、分化和细胞外基质的整体构建等过程，发挥着非常重要的作用。
4. 动态蛋白
除了以上几种常见的成分外，动物细胞外基质中还存在着大量的动态蛋白，如胶冻素、各种黏附蛋白、透明质酸等。
这些成分在维持组织稳定性的同时，还能够传递信号、调节与周围环境的相互作用等。
总之，构成动物细胞外基质的成分十分复杂，这些成分在体内构成多
个组织和器官，发挥着非常重要的作用。
只有深入理解和认识这些成
分的结构、功能和相互作用关系，才能更好地探究其相关生物学问题。
细胞外基质的分解与合成机制
细胞外基质的分解与合成机制细胞外基质是由生物体细胞分泌出来的一种复杂的非细胞化物质，它包含多种不同的分子，如胶原蛋白、纤维连接蛋白、弹性纤维等，这些分子具有不同的功能和作用。
细胞外基质不仅在组织的形态结构上起到支持作用，还对细胞的生长、分化和迁移等生命过程发挥了重要的调节作用。
在正常生理状态下，细胞外基质的合成和分解处于平衡状态，但在疾病状态下，这种平衡会被破坏，从而导致细胞外基质积累或降解过度，从而影响细胞的功能和生命活动。
一、细胞外基质的组成与功能1、细胞外基质的主要成分细胞外基质由一系列分子组成，包括基质蛋白、蛋白聚糖、蛋白酶和生长因子等。
其中最主要的成分是基质蛋白，包括胶原蛋白、纤维连接蛋白和弹性纤维等。
这些基质蛋白具有不同的结构和功能，如胶原蛋白在皮肤和骨骼中起着结构支持作用，纤维连接蛋白在肌肉和心脏中作为收缩力的传输介质，弹性纤维在大血管中起着拉伸和回弹作用。
2、细胞外基质的生理功能细胞外基质不仅在组织的形态上起着支持作用，还在多种生理过程中发挥重要的调节作用。
例如，在细胞增殖和分化过程中，细胞外基质通过调节细胞信号传递，影响细胞的命运决定和功能表达。
在细胞迁移和侵袭过程中，细胞外基质通过提供支持性结构和调节细胞-基质粘附等机制，影响细胞的运动和定位。
二、细胞外基质的分解机制细胞外基质的分解主要是通过蛋白酶介导的酶解过程完成的。
蛋白酶包括基质金属蛋白酶和血管生成抑制素家族的蛋白酶等，它们分别在不同的生理情况下起作用，从而导致不同类型的细胞外基质分解。
1、基质金属蛋白酶的作用基质金属蛋白酶是一类依靠金属离子作为催化中心并介导蛋白分解的酶。
它们作用于不同类型的细胞外基质蛋白，如胶原蛋白、纤维连接蛋白和基质聚糖等，从而导致这些蛋白的降解和组织的形态和功能的改变。
基质金属蛋白酶在多种生理和病理情况下都起到重要的作用，如在发育、创伤愈合和炎症等过程中发挥着重要的调节作用。
2、血管生成抑制素家族的作用血管生成抑制素家族是一类不含金属离子的蛋白酶，其中主要的代表包括组织抑制素和天然抑制素。
细胞外基质的合成和调控机制
细胞外基质的合成和调控机制细胞外基质（Extracellular matrix，ECM）是由细胞自身合成的一种重要的结构组分。
ECM不仅为细胞提供了生长、分化和传导信号的物质支持，也为细胞提供了一种机制来调节细胞内和细胞外环境的互动。
在本文中，将探讨ECM的合成和调控机制。
ECM的结构成分ECM由各种复杂的化合物组成，包括多种大分子蛋白质，如胶原蛋白、弹性蛋白和黏附蛋白等。
此外，ECM中还含有各种细胞外糖胺聚糖（glycosaminoglycan，GAGs）和蛋白聚糖（proteoglycan）。
其中，胶原蛋白是ECM最丰富的蛋白质，对于人体各种重要组织的形成和维持起着关键作用。
ECM的主要合成者ECM的合成是由细胞自身产生并分泌到细胞外环境中。
在不同的组织中，不同种类的细胞会合成不同的ECM成分。
例如，肌肉组织中的肌肉细胞会合成胶原蛋白和弹性蛋白，而骨骼组织中的成骨细胞则会产生一种富含胶原和磷酸钙的ECM。
ECM的合成和修饰与细胞内信号传导有密切关系。
在ECM的合成过程中，有多种信号通路参与其中，包括Wnt、Gli、Smads 和Notch等。
这些信号通路对于ECM的合成和纤维形成等方面具有关键作用。
ECM的转运和修饰ECM的合成和修饰还需要配合细胞内的一系列机制，如细胞表面的受体和信号转导通路。
细胞表面的受体可以识别和结合不同的ECM成分，如通过整合素（integrin）识别胶原蛋白，并通过信号转导通路将信息传递给细胞内部。
进而影响细胞的分化和增殖等生命活动。
另外，ECM的结构和功能也可以被一些糖基转移酶和肽酶等修饰酶调控。
这些修饰可以改变ECM的物理和化学特性，如酰化、磷酸化、糖基化等等。
ECM的动态调控除了上述的合成过程，ECM的动态调控也是非常重要的。
动态ECM可以改变细胞的形态、功能和信号传递。
例如，成长因子可以促进细胞增生，通过ECM的转化和调节来给予细胞充分的成长环境。
近年来，越来越多的研究发现，动态ECM在多种疾病的发生和发展过程中也起到了重要的作用。
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硫酸皮肤素(DS) IdoUA, GalNAc,
硫酸角质素 (KS)I/II Gal, GlcNAc
肝素 (Hp)
IdoUA，GlcN
硫酸类肝素（HS） GlcUA，GlcN
无
C4, C6 C2, C4，C6
C6 C2, C6 , C2-N C2, C6 , C2-N
关节滑液,玻璃体，结缔组织 骨，软骨，角膜 皮肤，血管 角膜，结缔组织 肥大细胞
连接方式：
N-连接方式
N-连接聚糖
O-连接方式
O-连接聚糖
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（一）N-连接糖蛋白
寡糖中的N-乙酰葡萄糖胺与多肽链中天冬酰胺残 基的酰胺氮连接,形成N-连接糖蛋白 1.糖基化位点
只有特定的氨基酸序列，即Asn-X-Ser/Thr 3 个氨基酸残基组成的序列子才有可能连接寡糖， 这一序列子称为糖基化位点。
皮肤，成纤维细胞，血管
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二、核心蛋白
1.定义
与糖胺聚糖链共价结合的蛋白质。
• 核心蛋白均含有相应的糖胺聚糖取代结构 域,一些蛋白聚糖通过这一结构锚定在细胞 表面或细胞外基质的大分子中。
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2. 蛋白聚糖聚合物
透明质酸 连接蛋白
硫酸角质素 硫酸软骨素 核心蛋白
糖蛋白亚基
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2.N-连接聚糖结构
高甘露糖型
复杂型
都有一个五糖核心结构
杂合型
Man Man
Man GlcNAc
GlcNAc
Asn
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核心结构
高甘露糖型
复杂型
N-连接糖链结构
杂合型
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3.N－连接寡糖的合成
合成场所在粗面内质网和高尔基体 中,与蛋白质合成同时进行。
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ห้องสมุดไป่ตู้
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概述
定义
一条或多条糖胺聚糖以共价键与核心蛋白 形成的化合物。
特点
糖占比例大,约一半以上，具有多糖性质。
分布
分布于软骨、结缔组织、角膜基质、关节
滑液、粘液、眼玻璃体等组织。
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蛋白聚糖的结构
组成
核心蛋白
葡萄糖胺
糖胺 糖胺聚糖
半乳糖胺 葡萄糖醛酸
糖醛酸 艾杜糖醛酸
一般少于蛋白质,少数可较多
糖链组成： 主要为糖醛酸、糖氨 Glc、Gal、Man、Fuc、GalNAc、GlcNAc、 SA，末端常为 SA、Fuc，
糖基排列： 二糖分子连成长链
大多为分支寡糖链
与肽链连 一般为O-糖苷键连接 O-糖苷键或N-糖苷键连接 接方式： 有时可游离存在
骨骺软骨蛋白聚糖聚合物
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三、蛋白聚糖的生物合成
•在内质网上合成核心蛋白多肽链,同时在高 尔基体内进行糖链延长或加工。
•多糖链的形成是由单糖逐个加上去的,糖醛 酸由UDPGA提供;单糖要由UDP活化；硫酸由 PAPS提供；糖胺氨基来自于Gln。
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四、蛋白聚糖的功能
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概念
糖蛋白 蛋白聚糖
均由蛋白质和糖共价组成,但 结构和功能存在显著差异
糖脂
细胞外基质:由胶原蛋白、透明质酸、蛋白 聚糖和糖蛋白组成。
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第一节 糖蛋白
组成糖蛋白分子中糖链的单糖有7种:
葡萄糖、半乳糖、甘露糖、N-乙酰半 乳糖胺、 N-乙酰葡糖胺、岩藻糖和N-乙酰 神经氨酸。
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（二）O-连接糖蛋白
定义 糖链的N-乙酰半乳糖胺与多肽链的丝氨酸 或苏氨酸的羟基连接,形成O-糖苷键，糖链 为O-连接糖链，也称O-连接聚糖。
连接点的结构 GalNAcα-O-Ser／Thr
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IgA分子的O-连接糖链有6种
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O－连接聚糖的合成
合成在多肽链合成后进行的,且
以长萜醇为糖链载体，先将 UDPGlcNAc分子中的GlcNAc转移至长萜 醇，后再逐个加上糖基，至形成14个糖 基的长萜醇焦磷酸寡糖结构，作为一个 整体转移至天冬氨酸的酰胺氮上。
寡糖链依次在内质网和高尔基体中 进行加工，形成成熟的各种N－连接寡 糖。
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长萜醇-P-P寡糖的合成
2.糖蛋白在细胞-细胞外基质分子识别和 黏附中的作用
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第二节 蛋白聚糖
是一类非常复杂的大分子糖复合物,主要由 糖胺聚糖共价连接于核心蛋白所组成
糖胺聚糖必含有糖胺，由二糖单位重复连 接而成，不分支
二糖单位中一个是糖胺，另一个是糖醛酸
除糖胺聚糖外，蛋白聚糖还含有N－连接寡 糖链或O－连接寡糖链
第十九章
糖蛋白、蛋白聚糖 和细胞外基质
Glycoprotein, Proteoglycan and
Extracellular Matrix
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糖生物学（glycobiology）
糖生物学是研究糖的分子结构、合成及 生物功能的新兴学科。
核酸和蛋白质的研究成就,极大地推动 了糖生物学的快速发展。
没有糖链载体。
在GalNAc转移酶作用下，将
UDPGalNAc中的GalNAc基转移至多肽
链的丝氨酸（或苏氨酸）的羟基上，
形成O－连接，然后逐个加上糖基，
每一种糖基都有其相应的专一性转
移酶。
整个过程在内质网开始，高尔
基2体021/2内/6 完成。
12
二、糖蛋白的功能 （一）糖链对糖蛋白理化性质、空间结构和
生物活性的影响
1.对糖蛋白新生肽链的影响:参与新生肽链 的折叠并维持蛋白质的正确的空间构象; 影响亚基聚合;糖蛋白在细胞内的分栋和 投送。
2.对糖蛋白的生物活性的影响:保护糖蛋白 不受蛋白酶的水解,延长其半衰期。
3.参与分子的识别作用
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（二）糖蛋白在分子识别和黏附中的作用
1.糖蛋白在细胞-细胞分子识别和黏附 中的作用
1. 构成细胞外基质
在基质中蛋白聚糖和弹性蛋白、胶原蛋白以 特殊方式连接,构成基质的特殊结构。这与细胞的 粘附、迁移、增殖和分化等有关。
2. 其它功能
抗凝血（肝素） 参与细胞识别与分化（细胞表面的硫酸素） 维持软骨机械性能（硫酸软骨素）等
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蛋白多糖与糖蛋白的区别
蛋白多糖
糖蛋白
糖链含量: 较蛋白质部分多
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一、重要的糖胺聚糖
糖胺聚糖由二糖单位重复连接而成,不分支。
体内重要的糖胺聚糖（6种）:
硫酸软骨素类 硫酸皮肤素 硫酸角质素 透明质酸 肝素和硫酸类肝素
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糖胺聚糖的结构和分布特点
糖胺聚糖
二糖单位
硫酸化位置
组织分布
透明质酸 (HA)
GlcUA, GlcNAc
硫酸软骨素(CS) GlcUA, GalNAc