生物化学复习资料(人卫7版)汇总讲解
生物化学(人卫版)名词解释整理
生物化学名词解释整理版章节根据人民卫生出版社第7版《生物化学》划分参考教学、各教辅术后习题及试卷标准答案整理录入/清水秋香第一章蛋白质结构与功能isoelectric point, pI:氨基酸得等电点:在某一pH得溶液中,氨基酸解离成阳离子与阴离子得趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性。
此时溶液得pH值称为该氨基酸得等电点。
Peptide bond:肽键。
由一个氨基酸得a-羧基与另一个氨基酸得a-氨基脱水缩合而形成得酰胺键。
Glutathione,GSH:谷胱甘肽。
由谷氨酸,半胱氨酸,甘氨酸组成得三肽。
就是体内重要得还原剂。
peptide unit:肽单元。
参与肽键得6个原子Ca1、C、O、N、H、Ca2位于同一平面,Ca1与Ca2在平面上所处得位置为反式(trans)构型,此同一平面上得6个原子构成了所谓得肽单元。
peptide plane:肽平面。
肽链主链得肽键C-N具有部分双键得性质,因而不能自由得旋转,使连接在肽键上得六个原子共处于一个平面上,此平面称为肽单位平面,又称酰胺平面。
通常就是反式得。
α-helix:α-螺旋。
常见得蛋白质二级结构之一。
为具有最大氢键联系得右手螺旋,侧链伸向螺旋外侧,每3、6个氨基酸残基螺旋上升一圈,螺距0、54nm。
motif:模体。
在一个或几个蛋白质中出现得2个或2个以上二级结构元件得不同折叠形式,又称折叠或超二级结构。
也就是在DNA中对特殊序列得描述。
zinc finger:锌指结构。
一种常见得模体。
由1个α -螺旋与2个反平行得β-折叠共3个肽段组成,形似手指, 能够结合锌离子,锌指具有结合DNA得功能。
Domain:结构域:大分子蛋白质得三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状得区域,折叠得较为紧密,各行使其功能,称为结构域(domain) 。
Molecular chaperon:分子伴侣。
就是细胞内一类可识别肽链得非天然构象、促进各功能域与整体蛋白质正确折叠得保守蛋白质。
生物化学复习资料(人卫7版)
生化复习资料第一章一、蛋白质的生理功能蛋白质是生物体的基本组成成分之一，约占人体固体成分的45%左右。
蛋白质在生物体内分布广泛，几乎存在于所有的组织器官中。
蛋白质是一切生命活动的物质基础，是各种生命功能的直接执行者，在物质运输与代谢、机体防御、肌肉收缩、信号传递、个体发育、组织生长与修复等方面发挥着不可替代的作用。
二、蛋白质的分子组成特点蛋白质的基本组成单位是氨基酸✧编码氨基酸:自然界存在的氨基酸有300余种，构成人体蛋白质的氨基酸只有20种，且具有自己的遗传密码。
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
✧每100mg样品中蛋白质含量（mg%）：每克样品含氮质量（mg）×6.25×100。
氨基酸的分类✧所有的氨基酸均为L型氨基酸（甘氨酸）除外。
✧根据侧链基团的结构和理化性质，20种氨基酸分为四类。
1．非极性疏水性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、脯氨酸（Pro）。
2．极性中性氨基酸：色氨酸（Trp）、丝氨酸（Ser）、酪氨酸（Tyr）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met）、天冬酰胺（Asn）、谷胺酰胺（gln）、苏氨酸（Thr）。
3．酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）。
4．碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His）。
✧含有硫原子的氨基酸：蛋氨酸（又称为甲硫氨酸）、半胱氨酸（含有由硫原子构成的巯基－SH）、胱氨酸（由两个半胱氨酸通过二硫键连接而成）。
✧芳香族氨基酸：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸。
✧唯一的亚氨基酸：脯氨酸，其存在影响α-螺旋的形成。
✧营养必需氨基酸：八种，即异亮氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、赖氨酸。
可用一句话概括为“一家写两三本书来”，与之谐音。
氨基酸的理化性质✧氨基酸的两性解离性质：所有的氨基酸都含有能与质子结合成NH4＋的氨基；含有能与羟基结合成为COO－的羧基，因此，在水溶液中，它具有两性解离的特性。
第7版生物化学考试名词解释完整本
第7版生物化学考试名词解释完整本第7版生物化学考试名词解释背诵蛋白质的一级结构：指多肽链中氨基酸残基的排列顺序1.蛋白质的二级结构：指蛋白质分子中某段肽链局部主链原子的相对空间位置。
2.蛋白质组：一种细胞或一种生物所表达的全部蛋白质。
3.蛋白质组学：以细胞内全部蛋白质的存在及其活动方式为研究对象。
研究内容包括：蛋白质表达谱，蛋白质翻译后修饰谱，蛋白质亚细胞定位图，蛋白质—蛋白质相互作用图以及蛋白质组生物信息学以及数据库的研究。
4.模体：在蛋白质分子中，俩个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，称为模体。
5.结构域：分子量较大的蛋白质常可折叠成多个较为紧密的区域并各行其功能，称为结构域。
6.协同效应：指一个亚基与其配体结合后能影响此寡聚体重另一亚基与配体的结合能力。
7.蛋白质等电点：当蛋白质溶液处于某一PH时，其分子解离成正负离子的趋势相等成为兼性离子，此时溶液的PL称为该溶液的等电点。
8.电泳：带电粒子在电场的作用下，向它所带的电荷相反方向泳动的现象称为电泳。
9.核酸：许多单核苷酸通过磷酸二脂键连接而成的高分子化合物。
10.核酸分子杂交：不同来源的DNA单链与DNA或RNA链彼此可有互补的碱基顺序，可通过变性，复性以形成局部双链，所谓杂化双链，这个过程称为核酸的杂交。
11.核酸的变性：在某些理化因素作用下，核酸分子的氢键断裂，双螺旋结构松散分开，理化性质改变，失去原有的生物学活性称为核酸变性。
12.DNA复性：热变性的DNA溶液经缓慢冷却，使原来俩条彼此分离的DNA链重新结合，形成双螺旋结构，称为DNA复性。
13.同工酶：指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构，理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
14.酶的特异性：酶对催化的底物有较严格的选择性，即一种酶仅作用于一种或一类化合物或一定的化学键，催化一定的化学反应生成一定的产物。
15.活性中心：必须基团在空间上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异性结合转化为产物，这一区域为酶的活性中心。
《生物化学》第七版
3．遗传信息的传递及其调控三、生物化学与医学1．生物化学与分子生物学在生命科学中占有重要的地位2．生物化学的理论与技术已渗透到医学科学的各个领域3．生物化学的发展促进了疾病病因、诊断和治疗的研究第一章蛋白质的结构与功能一、蛋白质(protein)是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。
蛋白质是细胞的重要组成部分，是功能最多的生物大分子物质，几乎在所有的生命过程中起着重要作用：1）作为生物催化剂，2）代谢调节作用，3）免疫保护作用，4）物质的转运和存储，5）运动与支持作用，6）参与细胞间信息传递。
二、蛋白质的分子组成1. 蛋白质的元素组成主要有C、H、O、N和S，各种蛋白质的含N量很接近，平均16%。
通过样品含氮量计算蛋白质含量的公式：蛋白质含量 ( g % ) = 含氮量( g % ) × 6.252. 组成蛋白质的基本单位——L-a-氨基酸：种类、三字英文缩写符号、基本结构。
分类（非极性脂肪族氨基酸、极性中性氨基酸、芳香族氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸）。
理化性质（两性解离及等电点、紫外吸收、茚三酮反应）。
3. 肽键是由一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成的化学键。
肽、多肽链；肽链的主链及侧链；肽链的方向（N-末端与C-末端），氨基酸残基；生物活性肽：谷胱甘肽及其重要生理功能，多肽类激素及神经肽。
三、蛋白质的分子结构1. 蛋白质一级结构概念：蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。
主要化学键——肽键。
二硫键的位置属于一级结构研究范畴。
2. 蛋白质的二级结构概念：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
主要化学键：氢键肽单元是指参与组成肽键的6个原子位于同一平面，又叫酰胺平面或肽键平面。
它是蛋白质构象的基本结构单5 mins 20 mins 10 mins 10 mins 5 mins 10 mins 5 mins 20 mins 10 mins 10mins5 mins 20 mins 20mins 15 mins超滤法：应用正压或离心力使蛋白质溶液透过有一定截留分子量的超滤膜，达到浓缩蛋白质溶液的目的。
第七版 生物化学(要点)
4. 氨基酸活化的概念，氨基酰tRNA合成酶的特点。
5. 核糖体的组成及作用特点。
6. 原核生物蛋白质合成的过程
7. 蛋白质合成后的加工。
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翻译(translation)：
指把核酸中由四种符号(A、G、C、T/U)组成的 遗传信息，破译为蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。 即把mRNA中核苷酸的排列顺序转变成蛋白质分子 中20种氨基酸的排列顺序。
相同点
新链合成方向都是5´ →3´ 都遵守碱基配对规律
聚合过程都生成磷酸二酯键
产物都是很长的多核苷酸链
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转录和复制的区别
模板
复制 两股链均复制
(半保留复制)
原料
dNTP
碱基配对 A-T，G-C
酶
DNA聚合酶
产物
子代双链DNA
引物
需要
转录 模板链转录 (不对称转录)
NTP A-U，T-A，G-C
RNA聚合酶 mRNA,tRNA,rRNA等
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11、RNA的生物合成
Key Points
1.转录、原始模板、直接模板、结构基因、模板链、 编码链、不对称转录、启动子、断裂基因、外显子、 内含子及核酶的概念。 2.参与RNA转录的主要物质。 3.大肠杆菌RNA聚合酶的组成及主要功能。 4.转录的过程。 5.转录起始复合物(RNApol 全酶-DNA-pppGpN-OH) 6.转录复合物(RNApol核心酶-DNA-RNA)
生物氧化
➢呼吸链 概念、复合体、组成成分及作用
NADH氧化呼吸链
➢两条重要的呼吸链
概念、组成及顺序
琥珀酸氧化呼吸链
➢氧化磷酸化
定义 氧化磷酸化偶联部位 ATP合酶
NADH Q Q CytC P/O比值 Cytaa3 O2
(完整版)医学免疫学人卫版第七版重点
医学免疫学第二章免疫器官和组织1．Mucosal-associated lymphoid tissue(MALT) 黏膜相关淋巴组织亦称为黏膜免疫系统，主要指呼吸道、胃肠道及泌尿生殖道黏膜固有层和上皮细胞下散在的无被膜淋巴组织，以及某些带有生发中心的器官化的淋巴组织，如扁桃体、阑尾等。
Lymphocyte homing 2．Lymphocyte homing 淋巴细胞归巢成熟淋巴细胞离开中枢免疫器官后，经血液循环趋向性迁移并定居于外周免疫器官或组织的特定区域，称为~。
3．Lymphocyte recirculation 淋巴细胞再循环淋巴细胞在血液、淋巴液、淋巴器官或组织间反复循环的过程，称为~。
有利于传递免疫信息，动员各种免疫细胞迁移至病灶。
第三章~ 第八章1.Antigen 抗原是指能与T细胞、B淋巴细胞的TCR或BCR结合，促使其增殖、分化，产生抗体或致敏淋巴细胞，并与之结合，进而发挥免疫效应的物质。
一般具有免疫原形和抗原性两个重要特性。
2.Epitope 抗原表位抗原分子中决定抗原特异性的特殊化学基团，称为~，又称为抗原决定簇。
是与TCR、BCR或抗体特异性结合的基本结构单位。
可分为顺序表位和构象表位。
3.Cross-reaction 交叉反应抗体或致敏淋巴细胞对具有相同和相似表位的不同抗原的反应，称为~。
4.Superantigen(SAg) 超抗原某些物质只需要极低浓度（1~10ng/ml）即可激活2%~20%T细胞克隆，产生极强的免疫应答，这类抗原被称为~。
主要有外源性和内源性两类，化学性质主要为细菌外毒素、逆转录病毒蛋白等。
5.Adjuvant 佐剂预先或与抗原同时注入体内，可增强机体对该抗原的免疫应答或改变免疫应答类型的非特异性免疫增强物质，称为~。
如卡介苗。
6.Mitogen 丝裂原可与淋巴细胞表面的相应受体结合，刺激静止的淋巴细胞转化为淋巴母细胞和有丝分裂，激活一类淋巴细胞全部克隆，被认为是一种非特异性淋巴细胞多克隆激活剂。
人卫第七版分析化学第十五章质谱法
质谱法
仪器分析
离子电离后经加速进入磁场中，其动能 与加速电压及电荷Z有关，即
z为电荷数，e为元电荷，U为加速电压，
m为离子的质量，υ为离子被加速后的运 动速度。
第十五章
质谱法
仪器分析
二、质谱的表示方法 (一)质谱图
以质荷比（m/z）为横坐标，以相对 强度为纵坐标，并将最强的离子峰定为基 峰，强度定为100%，其他离子峰以其对基 峰的相对强度百分值表示。
第十五章
质谱法
仪器分析
EI源的优缺点：
优点：
(1)非选择性电离，只要样品能气化，电离 效率高； (2)应用最广; (3)稳定，操作简便。
缺点：
(1)样品必须能气化，不适宜难挥发、热敏 性的物质; (2)有的化合物在EI方式下分子离子不稳 定，易碎裂， 得不到分子量信息。
第十五章
质谱法
仪器分析
2.化学电离源 （chemical ionization source，CI）
化学电离法是待测物通过气相分子一离子反应来进 行的。核心是质子的转移。 CI源结构(与EI源相似):电离室（离子盒）、灯丝 （锑或钨灯丝)、离子聚焦透镜和一对磁极组成。
第十五章
质谱法
仪器分析
化学电离源常用的反应气是CH4、异 丁烷、NH3、H2O、H2或He等。在高能电子 流的轰击下，反应物(如CH4)首先被电离， 生成一次离子CH3+和CH4+· ，即
第十五章
质谱法
仪器分析
在离子源内，用电加热锑或钨丝到2000oC,产生高速的电子束
第十五章
质谱法
仪器分析
电子轰击法是通用的电离法，是使 用高能电子束从试样分子中撞出一个电 子而产生正离子，即
生物化学第七版考研考点及其分布 二
生物化学第七版考研考点及其分布二这一篇的考点分布呈现两个特点：第一，糖代谢、脂代谢、生物氧化、氨基酸代谢和核苷酸代谢各自均有一堆比较集中的考点，第二上述任意两个以上代谢的联合考察其实答案都可以从同一个地方组织，即课本P222页糖、脂、蛋白质代谢途径间的相互联系（四个要点）及P223页的图。
几大物质代谢之间最重要的三种物质是葡萄糖-6-磷酸、丙酮酸、乙酰辅酶A第4章糖代谢1 糖酵解glycolysisi 亦称无氧氧化anaerobic oxidation 概念2 糖酵解途径从葡萄糖到丙酮酸，以及10个酶（考过至少6次）3 底物磷酸化substrate-level phosphorylation 概念4糖酵解三个关键酶己糖激酶、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶5 2,6-二磷酸果糖是6-磷酸果糖激酶-1最强变构激活剂6 PKA（cAMP依赖的蛋白激酶）概念7 糖酵解的生物意义是在机体缺氧的情况下快速功能（2次）8糖的有氧氧化反应过程包括：糖酵解途径、丙酮酸氧化脱羧、三羧酸循环以及氧化磷酸化；有氧氧化是获得ATP主要方式9 Krebs循环、citric acid cycle 柠檬酸循环、tricarboxylic acid cycle TCA 三羧酸循环概念及整个环式反应过程（至少8次）10 琥珀酰辅酶A合成酶催化TCA唯一的一次底物磷酸化11 琥珀酸脱氢酶位于线粒体内膜上，辅酶是FAD12 TCA 单个关键酶柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶13 从糖酵解到TCA生成ATP（对照计算P100页表格）14 Pasteur effect 巴斯德效应15 磷酸戊糖途径pentose phosphate pathway 概念（至少3次）以及该途径的两个阶段（氧化反应和非氧化反应）、磷酸戊糖途径的生理意义P103 16 糖醛酸途径从未考过，注意UDPG脱氢酶、UDPGA 、5-磷酸木酮糖17肝糖原与肌糖原各自作用18 糖原合成与分解过程（至少11次）主要包括的考点：葡萄糖活化：葡糖糖激酶把葡萄糖磷酸化为1-磷酸葡萄糖，而后1-P-G与UTP反应得到UDPG糖原合酶glycogen synthase ，糖原引物，糖原分支酶branching enzyme 概念糖原分解glycogenolysis 习惯上指肝糖原分解为葡萄糖糖原磷酸化酶（glycogen phosphorylase）、脱脂酶（debranching enzyme）、级联放大系统（cascade system）概念19 gluconeogenesis 糖异生这一块（至少9次）考点包括：胞液草酰乙酸进线粒体途径苹果酸途径、天冬氨酸途径以丙酮酸或能转化成丙酮酸的生糖氨基酸作为糖异生原料生糖，以苹果酸逸出线粒体进行糖异生；以乳酸进行糖异生时，通过天冬氨酸途径逸出线粒体无效循环futile cycle三步反应所需酶与糖酵解不同：磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶、果糖二磷酸酶、葡糖糖-6-磷酸酶2,6-二磷酸果糖是肝内调节糖的分解或糖异生反应方向的主要信号，高，则糖分解；低，则糖异生。
医学生物化学知识点总结
医学生物化学知识点总结医学生物化学是医学专业中的一门重要课程，它研究人体生命过程与生物分子之间的相互关系。
本文将就医学生物化学的若干知识点进行总结，以便读者深入理解该领域的重要概念和原理。
一、生物大分子的基本特征生物大分子包括蛋白质、核酸、多糖和脂类等。
它们都具有一定的结构特点和功能，其中蛋白质是最为复杂的一类大分子。
蛋白质由氨基酸组成，可以通过肽键连接在一起形成多肽链。
其功能多样，包括酶促反应、结构支持和信号传导等。
二、酶促反应与酶动力学酶是生物体内催化反应的生物催化剂，它能够加速反应速率并降低活化能。
酶的活性受到温度、pH值和底物浓度等因素的影响。
酶动力学研究酶催化速率与底物浓度之间的关系，包括酶动力学参数的测定和酶反应的速率方程等。
三、生物能量代谢与三大能量物质生物体内的能量代谢主要依赖于三大能量物质：葡萄糖、脂肪和蛋白质。
葡萄糖通过糖酵解和三羧酸循环产生三磷酸腺苷（ATP）作为细胞内的能量储备。
脂肪是最有效的能量储存物质，而蛋白质则在特定情况下被分解为氨基酸，供能使用。
四、核酸结构与遗传信息传递核酸是遗传信息的存储和传递分子，包括DNA和RNA。
DNA是双螺旋结构，由一条脱氧核糖核苷酸链和一条互补的链组成。
RNA分为信使RNA、核糖体RNA和转运RNA等多种类型，它们参与到蛋白质的合成过程中。
五、生物膜与细胞信号传导生物膜是细胞内外的分隔膜，具有选择性通透性。
磷脂是构成细胞膜的主要成分，它们通过疏水作用形成脂双层结构。
细胞信号传导则通过细胞膜上的受体、信号转导分子和效应器等组成的信号转导通路实现。
六、酸碱平衡与血液酸碱平衡调节酸碱平衡是维持机体内部环境稳定的重要生理过程，主要通过呼吸系统和肾脏来调节。
在血液中，酸碱平衡主要通过碳酸氢根离子和碳酸根离子之间的平衡来实现，而呼吸酸中毒和代谢性碱中毒则是常见的酸碱平衡紊乱疾病。
总结：通过对医学生物化学的知识点进行梳理和总结，我们深入了解了生物大分子的特征、酶促反应与酶动力学、生物能量代谢、核酸结构与遗传信息传递、生物膜与细胞信号传导以及酸碱平衡等内容。
人卫第七版生物化学重点整理完整版
人卫第七版生物化学重点整理HEN system office room 【HEN16H-HENS2AHENS8Q8-HENH1688】生物化学第一章一、蛋白质的生理功能蛋白质是生物体的基本组成成分之一，约占人体固体成分的45%左右。
蛋白质在生物体内分布广泛，几乎存在于所有的组织器官中。
蛋白质是一切生命活动的物质基础，是各种生命功能的直接执行者，在物质运输与代谢、机体防御、肌肉收缩、信号传递、个体发育、组织生长与修复等方面发挥着不可替代的作用。
二、蛋白质的分子组成特点1.蛋白质的基本组成单位是氨基酸编码氨基酸:自然界存在的氨基酸有300余种，构成人体蛋白质的氨基酸只有20种，且具有自己的遗传密码。
2. 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
每100mg样品中蛋白质含量（mg%）：每克样品含氮质量（mg）××100。
3. 氨基酸的分类所有的氨基酸均为L型氨基酸（甘氨酸）除外。
根据侧链基团的结构和理化性质，20种氨基酸分为四类。
（1）非极性疏水性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、脯氨酸（Pro）。
（2）极性中性氨基酸：色氨酸（Trp）、丝氨酸（Ser）、酪氨酸（Tyr）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met）、天冬酰胺（Asn）、谷胺酰胺（gln）、苏氨酸（Thr）。
（3）酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）。
（4）碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His）。
含有硫原子的氨基酸：蛋氨酸（又称为甲硫氨酸）、半胱氨酸（含有由硫原子构成的巯基－SH）、胱氨酸（由两个半胱氨酸通过二硫键连接而成）。
芳香族氨基酸：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸。
唯一的亚氨基酸：脯氨酸，其存在影响α-螺旋的形成。
营养必需氨基酸：八种，即异亮氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、赖氨酸。
人民卫生出版社生物化学第七版第一章巩固习题 蛋白质
第一章复习题1、蛋白质1、2、3、4级结构的基本概念和化学键。
答：（1）、一级结构：蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。
主要的化学键：肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
方向: N---C（2）、二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
主要的化学键：氢键。
（3）、三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置或在一条多肽链中全部原子的空间排布位置。
主要的化学键：氢键、离子键、疏水键、 Van der Waals力和二硫键等。
（4）、四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。
主要的化学键：氢键和离子键。
2、寡肽、多肽的概念，多肽链的方向和连接键；简述肽键平面的特点。
答：（1）、寡肽的概念：由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽(oligopeptide)。
（2）：多肽的概念：由更多的（10个以上）氨基酸相连形成的肽称多肽(polypeptide)。
（3）、多肽链的方向：N端到C端。
化学键：肽键。
（4）、肽键平面的特点：①、组成肽键平面的6个原子在同一平面。
②、肽键有部分双键的性质。
（0.127nm ＜ 0.132nm. ＜0.149nm）③、Cα碳上的单键可自由旋转。
（肽键平面是蛋白质的基本结构单位氨基酸是蛋白质的基本组成单位）3、哪些说法与一级结构相关。
答：（1）、一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。
（2）、它由遗传密码决定;（3）、其上有酶切位点;（4）、一级结构可测定;（5）、不同种属间的一级结构有同源性.4、蛋白质的理化性质有哪些；等电点及应用；与紫外吸收相关的氨基酸；蛋白质在溶液中的稳定因素；何谓蛋白质的变性作用，引起变性的因素及应用。
答：（1）、蛋白质的理化性质：①、两性解离和等电点②、蛋白质的胶体性质③、蛋白质的变性、复性④、蛋白质的紫外吸收⑤、蛋白质的颜色反应（2）、蛋白质的等电点( isoelectric point, pI) ：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白- 3 -质的等电点。
生物化学(查锡良,人卫七版)
生物化学（查锡良，人卫七版）绪论 (2)第一章蛋白质的结构与功能 (3)第二章核酸的结构与功能 (5)第三章酶 (7)第四章糖代谢 (9)第五章脂类代谢 (12)第六章生物氧化 (16)第七章氨基酸代谢 (18)第八章核苷酸代谢 (21)第九章物质代谢的联系与调节 (22)第十章DNA的生物合成 (24)第十一章RNA的生物合成 (26)第十二章蛋白质的生物合成 (28)第十三章基因表达调控 (31)第十四章基因重组与基因工程 (34)第十五章细胞信号转导 (36)第十六章血液的生物化学 (39)第十七章肝的生物化学 (42)第十八章维生素与无机物 (43)第十九章糖蛋白、蛋白聚糖和细胞外基质 (45)第二十章癌基因、抑癌基因与生长因子 (46)第二十一章常用分子生物学技术的原理及应用 (48)绪论第一节生物化学发展简史一、叙述生物化学阶段二、动态生物化学阶段三、分子生物学时期1.DNA双螺旋结构被发现2.DNA克隆使基因操作无所不能3.基因组学及其他组学的研究四、我国科学家对生物化学发展的贡献1.协和-吴宪-血液化学分析-血滤液的制备、血糖测定法、蛋白质变性学说2.刘思职-免疫化学-定量分析法研究抗原抗体反应机制3.1965年-人工合成-牛胰岛素-解出三方二锌猪胰岛素的晶体结构4.有机合成+酶促→酵母丙氨酰tRNA第二节当代生物化学研究的主要内容1.生物分子的结构与功能2.物质代谢及调节3.基因信息传递及其调控第三节生物化学与医学一、生物化学已成为生物学各学科之间、医学各学科之间相互联系的共同语言二、生物化学为推动医学各学科发展做出了重要的贡献第一章蛋白质的结构与功能第一节蛋白质的分子组成一、组成人体蛋白质的20种氨基酸属于L-α-氨基酸二、氨基酸可根据侧链结构和理化性质进行分类三、20种氨基酸具有相同或特异的理化性质（一）氨基酸具有两性解离的性质（二）含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质（三）氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物四、蛋白质是由许多氨基酸残基组成的多肽链（一）氨基酸通过肽键连接而形成肽（二）体内存在多种重要的生物活性肽1.谷胱甘肽2.多肽类激素及神经肽第二节蛋白质的分子结构一、氨基酸的排列顺序决定蛋白质的一级结构二、多肽链的局部主链构象为蛋白质二级结构（一）参与肽键形成的6个原子在同一平面上（二）α-螺旋结构是常见的蛋白质二级结构（三）β-折叠使多肽链形成片层结构（四）β-转角和无规卷曲在蛋白质分子中普遍存在（五）模体是具有特殊功能的超二级结构（六）氨基酸残基的侧链对二级结构形成的影响三、在二级结构基础上多肽链进一步折叠形成蛋白质三级结构（一）三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置（二）结构域是三级结构层次上的局部折叠区（三）分子伴侣参与蛋白质折叠分子伴侣可分为3类：①热休克蛋白70（Hsp70）②伴侣蛋白③核质蛋白四、含有两条以上多肽链的蛋白质具有四级结构五、蛋白质的分类六、蛋白质组学（一）蛋白质组学基本概念（二）蛋白质组学研究技术平台1.双向电泳分离样品蛋白质2.蛋白质点的定位、切取3.蛋白质点得质谱分析（三）蛋白质组学研究的科学意义第三节蛋白质结构与功能的关系一、蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础（一）一级结构是空间构象的基础（二）一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能（三）氨基酸序列提供重要的生物进化信息（四）重要蛋白质的氨基酸序列改变可引起疾病二、蛋白质的功能依赖特定空间结构（一）血红蛋白亚基与肌红蛋白结构相似（二）血红蛋白亚基构象变化可影响亚基与氧结合（三）蛋白质构象改变可引起疾病第四节蛋白质的理化性质一、蛋白质具有两性电离性质二、蛋白质具有胶体性质三、蛋白质空间结构破坏而引起变性四、蛋白质在紫外光谱区有特征性吸收峰五、应用蛋白质呈色反应可测定蛋白质溶液含量1.茚三酮反应2.双缩脲反应第五节蛋白质的分离、纯化与结构分析一、透析及超滤法可去除蛋白质溶液中的小分子化合物二、丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀是常用的蛋白质沉淀方法三、利用荷电性质可用电泳法将蛋白质分离四、应用相分配或亲和原理可将蛋白质进行层析分离五、利用蛋白质颗粒沉降行为不同可进行超速离心分离六、应用化学或反向遗传学方法可分析多肽链的氨基酸序列七、应用物理学、生物信息学原理可进行蛋白质空间结构测定1.同源模建2.折叠识别3.从无到有表格&示意图1.表格-氨基酸分类（结构式、英文名、三字符、一字符）2.芳香族氨基酸的紫外吸收3.GSH与GSSH之间的转换4.超二级结构与蛋白质模体（αα、βαβ、ββ、锌指结构、钙结合蛋白之螺旋-转角-螺旋）5.β-巯基乙醇及尿素对核糖核酸酶的作用6.肌红蛋白与血红蛋白的氧解离曲线7.PrP c转变为PrP sc的过程8.离子交换层析分离蛋白质9.凝胶过滤分离蛋白质肽的氨基酸末端测定法第二章核酸的结构与功能第一节核酸的化学组成及一级结构一、核苷酸是构成核酸的基本组成单位二、DNA是脱氧核苷酸通过3’,5’-磷酸二酯键连接形成的大分子三、RNA也是具有3’,5’-磷酸二酯键的线性大分子四、核酸的一级结构是核苷酸的排列顺序第二节DNA的空间结构与功能一、DNA的二级结构是双螺旋结构（一）DNA双螺旋结构的研究背景（二）DNA双螺旋结构模型要点1.DNA是反向平行、右手螺旋的双链结构2.DNA双链之间形成了互补碱基对3.疏水作用力和氢键共同维持着DNA双螺旋结构（三）DNA双螺旋结构的多样性（四）DNA的多链螺旋结构二、DNA高级结构是超螺旋结构（一）原核生物DNA的环状超螺旋结构（二）真核生物DNA高度有序和高度致密的结构三、DNA是遗传信息的物质基础第三节RNA的结构与功能一、mRNA 是蛋白质合成的模板1.大部分真核细胞mRNA的5’-末端都以7-甲基鸟嘌呤-三磷酸核苷（m7GpppN）为起始结构2.在真核生物mRNA的3’-末端，有一段由80~250个腺苷酸连接而成的多聚腺苷酸结构，称为多聚腺苷酸尾或多聚A尾3.mRNA依照自身的碱基顺序指导蛋白质氨基酸顺序的合成，也就是为氨基酸的生物合成提供模板4.mRNA的成熟过程是hnRNA 的剪接过程二、t RNA是蛋白合成的氨基酸载体1.t RNA含有多种稀有碱基2.t RNA具有茎环结构3.t RNA的3’-末端连有氨基酸4.t RNA的反密码子能够识别mRNA的密码子三、以rRNA为组分的核糖体是蛋白质合成的场所四、snmRNA参与了基因表达的调控五、核酸在真核细胞和原核细胞中表现了不同的时空特异性第四节核酸的理化性质一、核酸分子具有强烈的紫外吸收二、DNA变性是双链解离为单链的过程三、变性的核酸可以复性或形成杂交双链第五节核酸酶结构&流程图1.构成核苷酸的嘌呤和嘧啶的化学结构式2.构成核苷酸的核糖和脱氧核糖的化学结构式3.核苷和脱氧核苷的化学结构式4.核苷酸的化学结构（包括3’,5’-cAMP）5.多聚腺苷酸的化学结构式6.DNA双螺旋结构示意图（数据）7.封闭的环状DNA分子（形成超螺旋）8.真核生物DNA形成核小体的示意图9.双链DNA经历折叠、盘绕形成高度有序和高度致密染色体的示意图10.表格-真核细胞内主要RNA的种类和功能（5+3）11.成熟的真核mRNA的结构示意图12.mRNA的甲基化位点（2点）13.真核生物mRNA的帽结构及加帽过程14.真核生物mRNA多聚A尾结构的形成过程15.鸡卵清蛋白mRNA的成熟过程16.t RNA分子中含有的稀有碱基17.t RNA的二级结构和三级结构18.t RNA的反密码子与m RNA的密码子相互识别示意图19.表格-核糖体的组成（原核、真核）20.由核糖体、mRNA和t RNA形成的复合体21.真核细胞和原核细胞基因表达的时空特异性22.DNA在解链过程中表现出得增色效应23.DNA解链温度曲线24.核酸分子复性和杂交的示意图第三章酶第一节酶的分子结构与功能一、酶的分子组成中常含有辅助因子二、酶的活性中心是酶分子中执行其催化功能的部位三、同工酶是催化相同化学反应但一级结构不同的一组酶第二节酶的工作原理一、酶反应特点（一）酶反应具有极高的效率（二）酶促反应具有高度的特异性1.绝对特异性2.相对特异性3.有些酶具有立体异构特异性（三）酶促反应具有可调节性二、酶通过促进底物形成过渡态而提高反应速率（一）酶比一般催化剂更有效地降低反应活化能（二）酶和底物的结合有利于底物形成过渡态1.诱导契合作用使酶与底物密切结合2.邻近效应与定向排列使诸底物正确定位于酶的活性中心3.表面效应使底物分子去溶剂化（三）酶的催化机制呈多元催化1.酸碱催化作用：酶是两性电离的蛋白质，活性中心可为质子供体，或质子受体，参与质子转移2.共价催化作用：酶的催化基团通过形成瞬间共价键而将底物激活3.亲核催化作用：中心基团属于亲核基团，可提供电子给带正电荷的过渡态中的中间物，加速产物生成第三节酶促反应动力学一、底物浓度对反应速率影响的作图呈矩形双曲线（一）米-曼氏方程式揭示单底物反应的动力学特性（二）Km与Vm是最有意义的酶促反应动力学参数1.Km值=酶促反应速率为最大速率一半时的底物浓度2.Km值愈小，酶对底物的亲和力愈大3.Km值是酶特性常数之一，只于酶的结构、底物和反应环境（T Ph 离子强度等）有关，与酶的浓度无关4.Vmax是酶完全被底物饱和时的反应速率，与酶的浓度呈正比（三）Km值和Vmax值可以通过作图法求取二、底物足够时酶浓度对反应速率的影响呈直线关系三、温度对反应速率的影响具有双重性四、P H通过改变酶和底物分子解离状态影响反应速率五、抑制剂可逆地或不可逆地降低酶促反应速率（一）不可逆性抑制剂主要与酶共价结合（二）可逆性抑制剂与酶和（或）酶-底物复合物非共价结合1.竞争性抑制作用的抑制剂与底物竞争结合酶的活性中心2.非竞争性抑制作用的抑制剂不改变酶对底物的亲和力3.反竞争性抑制作用的抑制剂仅与酶-底物复合物结合六、激活剂可加快酶促反应速率第四节酶的调节一、调节酶实现对酶促反应速率的快调节（一）变构酶通过变构调节酶的活性（二）酶的化学修饰调节是通过某些化学基团与酶共价结合与分离实现的（三）酶原的激活使无活性的酶原转变成有催化活性的酶二、酶含量的调节包括对酶合成与分解速率的调节（一）酶蛋白合成可被诱导或阻遏（二）酶的降解与一般蛋白质降解途径相同第五节酶的分类与命名一、酶可根据其催化的反应类型予以分类：1.氧化还原酶类2.转移酶类3.水解酶类4.裂解酶类（裂合酶类，synthase）：合酶属此类5.异构酶类6.合成酶类（连接酶酶，ligases）二、每一种酶均有其系统名称和推荐名称第六节酶与医学的关系一、酶和疾病密切相关（一）酶的质、量与活性的异常均可引起某些疾病（二）酶的测定有助于对许多疾病的诊断1.酶活性测定和酶活性单位是定量酶的基础2.血清酶对某些疾病的诊断具有更重要的价值（三）酶和某些疾病的治疗关系密切二、酶在医学上的应用领域广泛（一）酶作为试剂用于临床检验和科学研究1.酶法分析是以酶作为工具对化合物和酶活性进行定量分析的一种方法2.酶标记测定法是酶学与免疫学相结合的一种测定方法3.工具酶广泛地应用于分子克隆领域（二）酶的分子工程是方兴未艾的酶工程学1.固定化酶是固相酶2.抗体酶是具有酶活性的抗体结构&流程示意图1.表格-某些辅酶（辅基）在催化中的作用2.表格-几种蛋白激酶的共有序列3.底物浓度对酶促反应速率的影响4.对氨基苯甲酸-磺胺类药物5.表格-各种可逆性抑制作用的比较第四章糖代谢第一节概述一、糖的主要生理功能是氧化供能二、糖的消化吸收主要是在小肠进行三、糖代谢的概况第二节糖的无氧代谢一、糖无氧氧化反应过程分为糖酵解途径和乳酸生成两个阶段（一）葡萄糖经糖酵解途径分解为两分子丙酮酸1.葡萄糖磷酸化为6-磷酸葡萄糖2.6-磷酸葡萄糖变为6-磷酸果糖3.6-磷酸果糖转变为1,6-二磷酸果糖4.磷酸己糖裂解为2分子磷酸丙糖5.磷酸二羟丙酮转变为3-磷酸甘油醛6.3-磷酸甘油醛氧化为1，3-二磷酸甘油酸7.1，3-二磷酸甘油酸转变为3-磷酸甘油酸8.3-磷酸甘油酸转变为2-磷酸甘油酸9.2-磷酸甘油酸脱水生成磷酸烯醇式丙酮酸10.磷酸烯醇式丙酮酸将高能磷酸基转移给ADP形成ATP和丙酮酸（二）丙酮酸被还原为乳酸二、糖酵解的调控是对3个关键酶活性的调节（一）6-磷酸果糖激酶-1对调节糖酵解途径的流量最重要（二）丙酮酸激酶是糖酵解的第二个重要调节点（三）己糖激酶受到反馈调节三、糖酵解的主要生理意义是机体缺氧的情况下快速功能第三节糖的有氧氧化一、糖有氧氧化的反应过程包括糖酵解途径、丙酮酸氧化脱羧、三羧酸循环及氧化磷酸化（一）葡萄糖循糖酵解途径分解为丙酮酸（二）丙酮酸进入线粒体氧化脱羧生成乙酰CoA1.丙酮酸脱羧形成羟乙基-TPP2.由二氢硫辛酰胺转乙酰酶E2→乙酰硫辛酰胺-E23.生成乙酰CoA,E2二硫键还原为两个巯基4.二氢硫辛酰胺脱氢酶E3，脱氢生成FADH2和硫辛酰胺5.FADH2→NADPH+H+二、三羧酸循环是以形成柠檬酸为起始物的循环反应系统（一）TCA循环由8步代谢反应组成1.乙酰CoA与草酰乙酸缩合成柠檬酸2.柠檬酸经顺乌头酸转变为异柠檬酸3.异柠檬酸氧化脱羧转变为α-酮戊二酸4.α-酮戊二酸氧化脱羧生成琥珀酰CoA5.琥珀酰CoA合成酶催化底物水平磷酸化反应6.琥珀酸脱氢生成延胡索酸7.延胡索酸加水生成苹果酸8.苹果酸脱氢生成草酰乙酸（二）TCA循环受底物、产物、关键酶活性的调节1.TCA循环中有3个关键酶2.TCA循环与上游和下游的反应相协调3.TCA循环是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的枢纽三、糖有氧氧化是机体获得ATP的主要方式四、糖有氧氧化的调节是基于能量的需求五、巴斯德效应是指糖有氧氧化抑制糖酵解的现象第四节葡萄糖的其它代谢途径一、磷酸戊糖途径生成NADPH和磷酸戊糖（一）磷酸戊糖途径的反应过程分为两个阶段1.6-磷酸葡萄糖在氧化阶段生成磷酸戊糖和NADPH2.经过基团转移反应进入糖酵解途径（二）磷酸戊糖途径主要受NADPH/NADP+比值调节（三）磷酸戊糖途径的生理意义在于生成NADPH和5-磷酸核糖1．为核酸的生物合成提供核糖2．提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应二、糖醛酸途径可生成葡萄糖醛酸三、多元醇途径可生成木糖醇、山梨醇等第五节糖原的合成与分解一、糖原的合成代谢主要在肝和肌组织中进行二、糖原分解产物—葡萄糖可补充血糖三、糖原的合成与分解受到彼此相反的调节（一）糖原磷酸化酶是糖原分解的关键酶（二）糖原合酶是糖原合成的关键酶四、糖原累积症是由先天性没缺陷所致第六节糖异生一、糖异生途径不完全是糖酵解的逆反应（一）丙酮酸经丙酮酸羧化支路变为磷酸烯醇式丙酮（二）1,6-二磷酸果糖转变为6-磷酸果糖（三）6-磷酸葡萄糖水解为葡萄糖二、糖异生的调节是通过对两个底物循环的调节与糖酵解调节彼此协调（一）第一个底物循环：在6-磷酸果糖和1,6-二磷酸果糖之间进行（二）第二个底物循环：磷酸烯醇式丙酮酸和丙酮酸之间进行三、糖异生的生理意义主要在于维持血糖水平恒定（一）维持血糖水平的恒定是糖异生最主要的生理作用（二）糖异生是补充或恢复肝糖原储备的重要途径（三）肾糖异生增强有利于维持酸碱平衡四、肌中产生的乳酸运输至肝进行糖异生形成乳酸循环第七节其他单糖的代谢一、果糖被磷酸化后进入糖酵解途径二、半乳糖可转变为1-磷酸葡萄糖成为糖酵解的中间代谢产物三、甘露糖可转变为6-磷酸果糖进入糖酵解途径第八节血糖及其调节一、血糖的来源和去路是相对平衡的二、血糖水平的平衡主要是受激素调节（一）胰岛素是体内唯一降低血糖的激素（二）机体在不同状态下有相应的升高血糖的激素1.胰高血糖素2.糖皮质激素可引起血糖升高3.肾上腺素是强有力的升高血糖激素三、血糖水平异常及糖尿病是最常见的糖代谢紊乱（一）低血糖是指血糖浓度低于3.0mmol/L（二）高血糖是指空腹血糖高于6.9 mmol/L（三）糖尿病是最常见的糖代谢紊乱疾病结构&流程示意图：1.糖酵解的代谢途径2.2,6-二磷酸果糖激酶-1的活性调节3.丙酮酸脱氢酶复合体作用机制4.三羧酸循环5.表格-葡萄糖有氧氧化生成的ATP6.三羧酸循环的调控7.磷酸戊糖途径8.糖醛酸途径9.分支酶的作用10.脱支酶的作用11.糖原合成、分解的共价修饰调节12.糖异生途径13.乳酸循环14.半乳糖的代谢15.甘露糖的代谢第五章脂类代谢第一节不饱和脂酸的命名及分类一、脂酸的系统命名遵循有机酸命名的原则二、脂酸主要根据其碳链长度和饱和度分类（一）脂酸根据其碳链长度分为短链、中链、长链脂酸（二）脂酸根据其碳链是否存在双键分为饱和脂酸和不饱和脂酸1.饱和脂酸的碳链不含双键2.不饱和脂酸的碳链含有一个或一个以上双键第二节脂类的消化吸收一、脂类的消化发生在脂-水界面，需要胆汁酸盐参与二、饮食脂肪在小肠被吸收第三节甘油三酯代谢一、甘油三酯是甘油的脂酸酯（一）甘油三酯是脂酸的主要储存形式（二）甘油三酯的主要作用是为机体提供能量1.甘油三酯是机体重要的能量来源2.甘油三酯是机体主要能量储存形式二、甘油三酯的分解代谢主要是脂酸的氧化（一）脂肪动员是甘油三酯分解的起始步骤（二）甘油经糖代谢途径代谢（三）脂酸经β-氧化分解功能1.脂酸的活化形式为脂酰CoA2.脂酰CoA经肉碱转运入线粒体3.脂酸的β-氧化的终产物主要是乙酰CoA（1）脱氢（2）加水（3）再脱氢（4）硫解4.脂酸氧化是体内能量的重要来源（四）脂酸的其他氧化方式1.不饱和脂酸的氧化2.过氧化物酶体的β-氧化3.奇数碳原子脂酸的氧化（五）酮体的生成及利用1.酮体在肝细胞中生成（1）2个乙酰辅酶A→乙酰乙酰辅酶A（2）乙酰乙酰辅酶A+乙酰辅酶A→HMG CoA（3）HMGCoA 裂解为乙酰乙酸和乙酰辅酶A2.酮体在肝外组织中利用3.酮体生成的生理意义4.酮体生成的调节（1）饱食及饥饿的影响（2）肝细胞糖原含量及代谢影响（3）丙二酰CoA抑制脂酰CoA进入线粒体三、脂酸在脂酸合成酶系的催化下合成（一）软脂酸的合成1.合成部位2.合成原料3.脂酸合成酶系及反应过程（1）丙二酰CoA的合成（2）脂酸合成（二）脂酸碳链的加长1.脂酸碳链在内质网中的延长2.脂酸碳链在线粒体中的延长（三）不饱和脂酸的合成（四）脂酸合成的调节1.代谢物的调节作用2.激素的调节作用四、甘油和脂酸合成甘油三酯（一）合成部位（二）合成原料（三）合成基本过程1.甘油一酯途径2.甘油二酯途径五、几种多不饱和脂酸衍生物具有重要生理功能（一）前列腺素、血栓烷、白三烯的化学结构和命名（二）PG、TX、LT的合成1.前列腺素及血栓烷的合成2.白三烯的合成（三）PG、TX、LT的生理功能1.PG的主要生理功能2.TX的主要生理功能3.LT的主要生理功能第四节磷脂代谢一、含磷酸的脂类被称为磷脂（一）由甘油构成的磷脂统称为甘油磷脂（二）由鞘氨醇或二氢鞘氨醇构成的磷脂称为鞘磷脂二、磷脂在体内具有重要的生理功能（一）磷脂是构成生物膜的重要成分1.卵磷脂存在于细胞膜中2.心磷脂是线粒体膜的主要脂质（二）磷脂酰肌醇是第二信使的前体（三）缩醛磷脂存在于脑和心组织中（四）神经鞘磷脂和卵磷脂在神经髓鞘中含量较高三、甘油磷脂的合成与降解（一）甘油磷脂的合成1.合成部位2.合成的原料及辅因子3.合成的基本过程（1）甘油二酯合成途径（2）CDP-甘油二酯合成途径（二）甘油磷脂的降解四、鞘磷脂的代谢（一）鞘氨醇的合成1.合成部位2.合成原料3.合成过程（二）神经鞘磷脂的合成（三）神经鞘磷脂的降解第五节胆固醇代谢一、胆固醇的合成原料为乙酰CoA和NADPH（一）合成部位（二）合成原料（三）合成基本过程1.甲羟戊酸的合成2.鲨烯的合成3.胆固醇的合成（四）胆固醇合成受多种因素调节1.限速酶2.饥饿与饱食3.胆固醇4.激素二、转变为胆汁酸及类固醇激素是体内胆固醇的主要去路（一）胆固醇可转变为胆汁酸（二）胆固醇可转变为类固醇激素（三）胆固醇可转化为维生素D3前体第六节血浆脂蛋白代谢一、血脂是血浆所含脂类的统称二、不同血浆脂蛋白其组成、结构均不同（一）血浆脂蛋白的分类1.电泳法2.超速离心法（二）血浆脂蛋白的组成（三）载脂蛋白（四）脂蛋白结构三、血浆脂蛋白是血脂的运输形式，但代谢和功能各异（一）乳糜微粒（二）极低密度脂蛋白（三）低密度脂蛋白（四）高密度脂蛋白四、血浆脂蛋白代谢异常导致血脂异常或高脂血症（一）高脂血症（二）动脉粥样硬化1.LDL和VLDL具有致AS作用2.HDL具有抗AS作用（三）遗传缺陷结构&流程示意图1.常见的脂酸2.甘油一酯途径3.脂肪动员4.长链脂酰CoA进入线粒体5.脂酸的β-氧化6.酮体在干细胞中的生成7.酮体的氧化8.柠檬酸-丙酮酸循环9.软脂酸的生物合成10.表格-体内几种重要的甘油磷脂11.磷脂酶对磷脂的水解12.胆固醇的生物合成13.血浆脂蛋白琼脂糖凝胶电泳示意图14.超速离心分离血浆脂蛋白示意图15.血浆脂蛋白结构示意图16.脂蛋白代谢示意图第六章生物氧化第一节生成ATP的氧化磷酸化体系一、氧化呼吸链是一系列有电子传递功能的氧化还原组分（一）氧化呼吸链由4种具有传递电子能力的复合体组成1.复合体Ⅰ作用是将NADPH+H+中的电子传递给泛醌2.复合体Ⅱ作用是将电子从琥珀酸传递到泛醌3.复合体Ⅲ作用是将电子从还原型泛醌传递给细胞色素C4.复合体Ⅳ将电子从细胞色素C传递给氧（二）氧化呼吸链组分按氧化还原电位由低到高的顺序排列二、氧化磷酸化将氧化呼吸链释能与ADP磷酸化生成ATP偶联（一）氧化磷酸化偶联部位在复合体Ⅰ、Ⅲ、Ⅳ内1.P/O比值2.自由能变化（二）氧化磷酸化偶联机制是产生跨线粒体内膜的质子梯度（三）质子顺梯度回流释放能量被ATP合酶利用催化ATP合成三、氧化磷酸化作用可受某些内外源因素影响（一）有3类氧化磷酸化抑制剂1.呼吸链抑制剂阻断氧化磷酸化的电子传递过程2.解偶联剂破坏电子传递建立的跨膜质子电化学梯度3.ATP合酶抑制剂同时抑制电子传递和ATP的生成（二）ADP是调节正常人体氧化磷酸化速率的主要因素（三）甲状腺激素刺激机体耗氧量和产热同时增加（四）线粒体DNA突变可影响机体氧化磷酸化功能四、ATP在能量的生成、利用、转移和储存中起核心作用五、线粒体内膜对各种物质进行选择性转运（一）胞质中NADH通过穿梭机制进入线粒体氧化呼吸链1.α-磷酸甘油穿梭主要存在于脑和骨骼肌中2.苹果酸-天冬氨酸穿梭主要存在于肝和心肌中（二）ATP-ADP转位酶促进ADP进入和ATP移出紧密偶联第二节其他不生成ATP的氧化体系一、抗氧化酶体系有清除反应活性氧类的功能二、微粒体细胞色素P450单加氧酶催化底物分子羟基化结构&流程示意图1.表格-人线粒体呼吸链复合体2.电子传递链各复合体位置示意图3.化学渗透假说示意图4.ATP合酶结构和质子的跨内膜流动机制模式图5.ATP合酶的工作机制6.不同底物和抑制剂对线粒体氧耗的影响。
《生物化学》第七版
/course/swhx/skja_0.htm http://202.198.0.22/jiaowu/swhx/lilunjiaoxue.html
授课章节
绪论 第一章 蛋白质的结构与功能
授课对象
2009级 口腔、临本 3 班
学时
6
时间
2010 年
8 月 30 日—9 月 1 日
水缩合而形成的化学键。
20 mins
肽、多肽链；肽链的主链及侧链；肽链的方向（N-末端与 C末端），氨基酸残基；
生物活性肽：谷胱甘肽及其重要生理功能，多肽类激素及神经
肽。
三、蛋白质的分子结构 1. 蛋白质一级结构 概念：蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。
5 mins
主要化学键——肽键。二硫键的位置属于一级结构研究范畴。
蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相
互接近，形成一个具有特殊功能的空间构象，被称为模体(motif)。
3. 蛋白质的三级结构 概念：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中 10 mins
所有原子在三维空间的排布位置。
主要次级键——疏水作用、离子键（盐键）、氢键、范德华力
等。
蛋白质分子的特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生
物活性的丧失。
变性的本质：破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结
构。
教学主要内容
备注
造成变性的因素：如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重
金属离子及生物碱试剂等 。
蛋白质变性后的性质改变：溶解度降低、粘度增加、结晶能力
消失、生物活性丧失及易受蛋白酶水解。
2. 蛋白质的二级结构 概念：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链 20 mins
生物化学 人卫版 各章考点
第二章蛋白质化学在熟记蛋白质生理功能的基础上，论述蛋白质是生命活动的物质基础。
熟记蛋白质元素组成特点；多肽链的基本组成单位——L-α-氨基酸；20种氨基酸三字母缩写符号、结构式及主要特点。
准确描述肽键、多肽链、蛋白质一级结构、高级结构概念。
结合实例论述蛋白质结构与功能的关系。
熟记蛋白质重要理化性质及有关的基本概念，并列举蛋白质性质与医学的关系；结合蛋白质的性质，列举蛋白质分离纯化及测定方法。
第三章核酸化学写出多肽链氨基酸序列分析方法及关键试剂名称。
复述核酸的分类、细胞分布，各类核酸的功能及生物学意义。
记住核酸元素组成特点(与蛋白质比较)。
结合碱基、核苷和核苷酸的化学结构，熟记它们的中文名称及相应的缩写符号。
列举两类核酸(DNA与RNA)分子组成异同。
牢记体内重要的环化核苷酸——cAMP和cGMP。
在理解多核苷酸链结构基础上，牢记单核苷酸之间的连接方式——3’,5’磷酸二酯键及多核苷酸链的方向性(5’ →3’)。
描述DNA的一级结构, DNA二级结构——双螺旋模型要点，碱基配对规律。
简述tRNA二级结构——“三叶草”结构特点。
在熟记二级结构基础上，知道核酸还有更高级结构形式存在。
结合组成成分及结构，熟记核酸的性质及相关重要概念，准确叙述核酸、特别是DNA变性、复性及分子杂交的概念。
写出核酸序列分析的方法名称。
第四章酶✓酶的基本概念、化学本质及酶促反应特点。
✓熟记酶组成、结构有关的基本概念一一酶蛋白、辅助因子(辅酶、辅基)、全酶、酶的活性中心和必需基团等。
结合结构与功能的关系，论述酶原激活的化学本质。
以乳酸脱氢酶(LDH)为例，描述同工酶的概念。
✓列举酶促反应机理学说及要点。
✓熟记影响酶促反应动力学的几种因素及其动力学特点。
默写米式方程，解释米氏常数，学会运用米式方程进行简单计算。
✓叙述别构酶概念、酶促反应动力学特点及意义。
结合酶促反应动力学牢记酶活性测定的基本原则及应用。
叙述酶活性单位的概念。
✓结合酶在医学中应用的实际例子，说明酶与医学的关系。
《生物化学》第七版
3．遗传信息的传递及其调控三、生物化学与医学1．生物化学与分子生物学在生命科学中占有重要的地位2．生物化学的理论与技术已渗透到医学科学的各个领域3．生物化学的发展促进了疾病病因、诊断和治疗的研究第一章蛋白质的结构与功能一、蛋白质(protein)是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。
蛋白质是细胞的重要组成部分，是功能最多的生物大分子物质，几乎在所有的生命过程中起着重要作用：1）作为生物催化剂，2）代谢调节作用，3）免疫保护作用，4）物质的转运和存储，5）运动与支持作用，6）参与细胞间信息传递。
二、蛋白质的分子组成1. 蛋白质的元素组成主要有C、H、O、N和S，各种蛋白质的含N量很接近，平均16%。
通过样品含氮量计算蛋白质含量的公式：蛋白质含量 ( g % ) = 含氮量( g % ) × 6.252. 组成蛋白质的基本单位——L-a-氨基酸：种类、三字英文缩写符号、基本结构。
分类（非极性脂肪族氨基酸、极性中性氨基酸、芳香族氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸）。
理化性质（两性解离及等电点、紫外吸收、茚三酮反应）。
3. 肽键是由一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成的化学键。
肽、多肽链；肽链的主链及侧链；肽链的方向（N-末端与C-末端），氨基酸残基；生物活性肽：谷胱甘肽及其重要生理功能，多肽类激素及神经肽。
三、蛋白质的分子结构1. 蛋白质一级结构概念：蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。
主要化学键——肽键。
二硫键的位置属于一级结构研究范畴。
2. 蛋白质的二级结构概念：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
主要化学键：氢键肽单元是指参与组成肽键的6个原子位于同一平面，又叫酰胺平面或肽键平面。
它是蛋白质构象的基本结构单5 mins 20 mins 10 mins 10 mins 5 mins 10 mins 5 mins 20 mins 10 mins 10mins5 mins 20 mins 20mins 15 mins超滤法：应用正压或离心力使蛋白质溶液透过有一定截留分子量的超滤膜，达到浓缩蛋白质溶液的目的。
2023年药剂学基础《生物化学》(人民卫生出版社第七版) 第二章+生物大分子的结构与功能
概述 ❖蛋白质、核酸、糖类、脂类等统称为生 物分子，其中蛋白质、核酸称为生物大分 子
❖蛋白质和核酸构成了生命的物质基础
❖蛋白质几乎分布于所有的组织器官，种 类繁多，具有十分重要的生理功能
概述
❖核酸分为脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核 酸（RNA），是遗传的物质基础
❖DNA主要存在于细胞核内，是储存遗传信 息的分子，决定生物体的遗传特征
1.一级结构改变与疾病（分子病）：镰刀状红细胞性贫血 2.空间结构改变与疾病（构象病）：疯牛病
第二节 蛋白质的理化性质及应 用
一、两性电离和等电点 二、亲水胶体性质 三、变性作用 四、紫外吸收性质及呈色反应
第二节 蛋白质的理化性质及应 用
一、两性电离和等电点 1. 两性电离
蛋白质分子中氨基酸既有碱性的氨基，能解离成阳离 子，又有酸性的羧基，能解离成阴离子
B. 10.5%
C. 16%
D. 19%
E. 25%
2.维系蛋白质二级结构稳定的作用力是( )
A.盐键
B. 二硫键
C. 肽键
D. 疏水键
E. 氢键
3.血清白蛋白（pI为4.7）在下列哪种pH值溶液中带
正电荷？( )
A. pH4.0
B. pH5.0
C. pH7.0
D. pH8.0
E. pH9.0
❖RNA主要存在于细胞质中，少量在细胞核 内，主要功能是参与遗传信息的传递和表达
第一节 蛋白质的结构与功能
一、蛋白质的分子组成 二、蛋白质的结构与功能 三、蛋白质结构与功能的关系
第一节 蛋白质的结构与功能
（一）蛋白质一级结构与功能的关系 （二）蛋白质空间结构与功能的关系 （三）蛋白质结构改变与疾病
第三节 核酸的结构与功能
第七版+生物化学
糖类的结构与功能
单糖的结构与性质
单糖是构成糖类的基本单位，具有醛基或酮基。根据碳原子数目，可 以分为丙糖、丁糖、戊糖和己糖等。
双糖的结构与性质
双糖是由两个单糖通过脱水缩合形成的，具有还原性。常见的双糖有 蔗糖、麦芽糖和乳糖等。
多糖的结构与性质
多糖是由多个单糖聚合形成的，如淀粉、纤维素和糖原等。淀粉和糖 原是动物体内的储能物质，纤维素是植物细胞壁的主要成分。
06
CATALOGUE
生物化学与健康
营养与健康
01
营养素与人体健康
人体所需的营养素包括碳水化合物、脂肪、蛋白质、维生素、矿物质和
水等，每种营养素都有其特定的生理功能，缺一不可。
02 03
膳食平衡与健康
膳食平衡是指通过合理搭配食物，保证人体摄入足够的营养素，同时避 免过量摄入某些有害物质。膳食平衡有助于预防慢性疾病和维护人体健 康。
翻译与蛋白质合成
总结词
翻译是指以mRNA为模板合成蛋白质的过程，是遗传信息从RNA传递到蛋白质的重要 步骤。
详细描述
翻译开始时，核糖体与mRNA上的起始密码子结合，形成翻译起始复合物。接着，转运 RNA（tRNA）按照碱基配对原则与mRNA上的密码子结合，形成互补的氨基酸序列。在氨 基酰-tRNA合成酶的作用下，相应的氨基酸连接到对应的tRNA上。核糖体沿着mRNA移动
环境污染包括空气、水和土壤污染等，这些污染物可能对 人体造成直接或间接的危害，影响人体健康。
化学物质对健康的影响
许多化学物质如重金属、农药、甲醛等对人体有害，长期 接触这些物质可能引发各种疾病，如癌症、心血管疾病等 。
环境因素与慢性疾病
环境因素如饮食、生活习惯、空气质量等与慢性疾病的发 生和发展密切相关。通过改善环境因素，可以降低慢性疾 病的发病率并维护人体健康。
第七版生物化学名词解释
第七版生物化学名词解释第七版生物化学名词解释第一章蛋白质的结构与功能(1)肽键：蛋白质中前一氨基酸的α-羧基与后一氨基酸的α-(2)(3)肽键平面：肽键中的C-N键具有部分双键的性质，不能旋转，因此，肽键中的C、O、N、H(4)蛋白质分子的一级结构：蛋白质分子的一级结构是指构成蛋白质分子的氨基酸在多肽链中的排列顺序和连接方式(5)(6)蛋白质的等电点：在某-pH溶液中，蛋白质分子可游离成正电荷和负电荷相等的兼性离子，即蛋白质分子的净电荷等于零，此时溶液的pH⑺蛋白质变性：在某些理化因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物学活性的丧失的现象。
⑻协同效应:一个亚基与其配体结合后，能影响另一亚基与配体结合的能力。
(正、负)如血红素与氧结合后，铁原子就能进入卟啉环的小孔中，继而引起肽链位置的变动。
⑼变构效应:蛋白质分子因与某种小分子物质（效应剂）相互作用而致构象发生改变，从而改变其活性的现象。
⑽分子伴侣：分子伴侣是细胞中一类保守蛋白质，可识别肽链的非天然构象，促进各功能域和整体蛋白质的正确折叠。
细胞至少有两种分子伴侣家族——热休克蛋白和伴侣素。
第二章核酸的化学结构与功能(1)核酸变性：在某些理化因素的作用下，核酸双链间氢键断裂，双螺旋解开，变成无规则的线团，此(2)DNA的复性作用：变性的DNA在适当的条件下，两条彼此分开的多核苷酸链又可重新通过氢键连接，形成原来的双螺旋结构，并恢复其原有的理化性质，此即DNA的复性。
(3)杂交：两条不同来源的单链DNA，或一条单链DNA，一条RNA，只要它们有大部分互补的碱基顺序(4)增色效应：DNA变性时，A260(5)解链温度：在DNA热变性时，通常将DNA变性50%时的温度叫解链温度用Tm表示。
(6)DNA的一级结构：DNA的一级结构是指DNA链中，脱氧核糖核苷酸的组成，排列顺序第三章酶学(1)辅酶：与酶蛋白结合的较松，用透析等方法易于与酶分开。
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生化复习资料第一章一、蛋白质的生理功能蛋白质是生物体的基本组成成分之一，约占人体固体成分的45%左右。
蛋白质在生物体内分布广泛，几乎存在于所有的组织器官中。
蛋白质是一切生命活动的物质基础，是各种生命功能的直接执行者，在物质运输与代谢、机体防御、肌肉收缩、信号传递、个体发育、组织生长与修复等方面发挥着不可替代的作用。
二、蛋白质的分子组成特点蛋白质的基本组成单位是氨基酸✧编码氨基酸:自然界存在的氨基酸有300余种，构成人体蛋白质的氨基酸只有20种，且具有自己的遗传密码。
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
✧每100mg样品中蛋白质含量（mg%）：每克样品含氮质量（mg）×6.25×100。
氨基酸的分类✧所有的氨基酸均为L型氨基酸（甘氨酸）除外。
✧根据侧链基团的结构和理化性质，20种氨基酸分为四类。
1．非极性疏水性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、脯氨酸（Pro）。
2．极性中性氨基酸：色氨酸（Trp）、丝氨酸（Ser）、酪氨酸（Tyr）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met）、天冬酰胺（Asn）、谷胺酰胺（gln）、苏氨酸（Thr）。
3．酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）。
4．碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His）。
✧含有硫原子的氨基酸：蛋氨酸（又称为甲硫氨酸）、半胱氨酸（含有由硫原子构成的巯基－SH）、胱氨酸（由两个半胱氨酸通过二硫键连接而成）。
✧芳香族氨基酸：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸。
✧唯一的亚氨基酸：脯氨酸，其存在影响α-螺旋的形成。
✧营养必需氨基酸：八种，即异亮氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、赖氨酸。
可用一句话概括为“一家写两三本书来”，与之谐音。
氨基酸的理化性质✧氨基酸的两性解离性质：所有的氨基酸都含有能与质子结合成NH4＋的氨基；含有能与羟基结合成为COO－的羧基，因此，在水溶液中，它具有两性解离的特性。
在某一pH环境溶液中，氨基酸解离生成的阳郭子及阴离子的趋势相同，成为兼性离子。
此时环境的pH值称为该氨基酸的等电点（pI），氨基酸带有的净电荷为零，在电场中不泳动。
pI值的计算如下：pI＝1/2（pK1 + pK2）,(pK1和pK2分别为α-羧基和α-氨基的解离常数的负对数值)。
✧氨基酸的紫外吸收性质✓吸收波长：280nm✓结构特点：分子中含有共轭双键✓光谱吸收能力：色氨酸＞酪氨酸＞苯丙氨酸✧呈色反应：氨基酸与茚三酮水合物共加热，生成的蓝紫色化合物在570nm波长处有最大吸收峰；蓝紫色化合物＝（氨基酸加热分解的氨）＋（茚三酮的还原产物）＋（一分子茚三酮）。
肽的相关概念✧寡肽：小于10分子氨基酸组成的肽链。
✧多肽：大于10分子氨基酸组成的肽链。
✧氨基酸残基：肽链中因脱水缩合而基团不全的氨基酸分子。
✧肽键：连接两个氨基酸分子的酰胺键。
✧肽单元：参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面，组成肽单元。
三、蛋白质分子结构特点见表1-1。
✧模空间构象并发挥特定的作用。
✧锌指结构：是一个典型的模体，由一个α-螺旋和二个反平衡的β-折叠的3个肽段组成，具有结合锌离子的功能。
✧分子伴侣：能够可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开，引导肽链正确折叠的存在于细胞内的一类蛋白质，也对蛋白质二硫键正确形成起到重要作用。
四、蛋白质一级结构与空间结构的关系✧一级结构是空间构象的基础，具有相似一级结构的多肽或蛋白质，其空间构象及功能也相似。
✧分子病：由于蛋白质分子一级结构发生改变，导致其功能改变而产生的疾病。
五、蛋白质空间结构与功能的关系✧蛋白质空间结构由一级结构决定，其空间结构与功能密切相关。
✧血红蛋白（Hb）由四个亚基组成，两个α亚基，两个β亚基。
记忆要点如下：✓血红蛋白分子存着紧张态（T）和松弛态（R）两种不同的空间构象。
✓T型和氧分子亲和力低，R型与氧分子的亲和力强，四个亚基与氧分子结合的能力不一样。
✓第一个亚基与氧分子结合后，使Hb分子空间构象发生变化，引起后一个亚基与氧分子结合能力加强(正协同效应)。
✓肌红蛋白分子只有一个亚基，不存在变构效应✧协同效应：指一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中的另一个亚基与配体的结合能力。
促进作用则为正协同效应；反之为负协同效应。
✧变构效应：蛋白质分子的亚基与配体结合后，引起蛋白质的构象发生变化的现象。
✧结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。
疯牛病：是由朊病毒蛋白引起的一组人和动物神经退行性病变，具有传染性、遗传性或散在发病的特点。
生物体内含有正常的α-螺旋形式的PrPc，转变为异常的β-折叠形式的PrPSc具有致病性。
六、蛋白质重要的理化性质及相关概念✧蛋白质的等电点：当蛋白质在某一pH溶液中时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，成为兼性离子，带有的净电荷为零，此时溶液的pH值称为蛋白质的等电点。
✓体内的蛋白质等电点各不相同，大多数接近于pH5.0✓碱性蛋白质：鱼精蛋白、组蛋白酸性蛋白质：胃蛋白酶、丝蛋白✓蛋白质处于大于其等电点的pH值溶液中时，蛋白质颗粒带负电荷。
反之则带有正电荷。
✧蛋白质胶体溶液稳定的两个因素：水化膜、表面电荷。
✧蛋白质的变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，导致理化性质的改变和生物活性的丧失。
✓变性的本质：二硫键与非共价键的破坏，不涉及肽键的断裂✓变性后特点：生物学活性丧失、溶解度下降、粘度增加、结晶能力消失、易被蛋白酶水解✓变性的因素：加热、乙醇、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等✓蛋白质复性：变性程度较轻，去除变性因素后，仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能✓蛋白质的凝固作用：蛋白质经强酸或强碱变性后，仍能溶解于该溶液中。
若调节pH值至其等电点时，变性蛋白质呈絮状析出，再加热，形成坚固的凝块。
蛋白质的复性：若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性。
✧蛋白质的紫外吸收：含有具有共轭双键的三种芳香族氨基酸，于280nm波长处有特征吸收峰。
✧蛋白质的呈色反应：✓茚三酮反应：蛋白质水解后可产生游离的氨基酸，原理同前✓双缩脲反应：肽键与碱性硫酸铜共热，呈现紫色或红色。
氨基酸不出现此反应，当蛋白质不断水解时，氨基酸浓度上升，其双缩脲呈色浓度逐渐下降，因此可以检测蛋白质的水解程度。
七、蛋白质的分离纯化✧透析：利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。
✧超滤法：应用正压或离心力使蛋白质溶液透过有一定截留分子量的超滤膜的方法。
✧丙酮沉淀：0-4℃低温；丙酮的体积10倍于被沉淀蛋白质；蛋白质沉淀后应迅速分离。
✧盐析：硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等中性盐放入蛋白质溶液中，破坏水化膜并中和表面电荷，导致蛋白质胶体的稳定因素去除而沉淀。
✧免疫沉淀法：利用特异抗体识别相应的抗原蛋白，形成抗原抗体复合物，从蛋白质混合溶液中分离获得抗原蛋白的方法。
✧电泳：蛋白质在高于或低于其等电点的溶液中，受到电场力的作用向正极或负极泳动。
✓SDS-PAGE电泳：加入负电荷较多的SDS（十二烷基磺酸钠），导致蛋白质分子间的电荷差异消失，此时蛋白质在电场中的泳动速率只和蛋白质颗粒大小有关，用于蛋白质分子量的测定。
✓等电聚焦电泳：在电场中形成一个连续而稳定的线性pH梯度，电泳时被分离的蛋白质泳动至其等电点相等的pH值区域时，净电荷为零不再受电场力移动，该法用于根据蛋白质等电点的差异进行分离。
✧层析：待分离蛋白质溶液（流动相）经过一个固态物质（固定相）时，根据溶液中待分离的蛋白质颗粒大小、电荷多少及亲和力等，使待分离的蛋白质在两相中反复分配，并以不同速度流经固定相而达到分离蛋白质的目的。
✓阴离子交换层析：负电量小的蛋白质首先被洗脱✓凝胶过滤：分子量大的蛋白质最先洗脱✧超速离心：既可分离纯化蛋白质也可测定蛋白质的分子量；✓对于球形蛋白质而言，沉降系数S大体上和分子量成正比关系✓S（未知）/S（标准）＝｛Mr（未知）/Mr（标准）｝2/3八、多肽链氨基酸序列分析方法及关键试剂名称氨基酸序列分析✧步骤一：分析已纯化蛋白质的氨基酸组成✧步骤二：测定多肽链的氨基末端与羧基末端为何种氨基酸。
以前用二硝基氟苯，现多用丹酰氯✧步骤三：将肽链水解成片段（表1-2）。
✧✧步骤五：统计学分析，组合排列对比，得到完整肽链氨基酸排列顺序通过核酸来推演蛋白质中的氨基酸序列的步骤：✧步骤一：分离编码蛋白质的基因✧步骤二：测定DNA序列✧步骤三：排列出mRNA序列✧步骤四：按照三联密码的原则推演出氨基酸的序列蛋白质空间结构测定蛋白质二级结构含量测定：圆二色光谱法，测α-螺旋较多的蛋白质时，结果较为准确。
蛋白质三维空间结构测定：X射线衍射法和磁共振技术。
第二章一、核酸的分类、细胞分布、核酸元素组成特点及碱基、核苷、核苷酸的化学结构✧核酸是生物遗传的物质基础，是一切生物体所含有的最重要的生物大分子之一。
天然存在的核酸根据其分子的物质组成不同分为两大类：DNA与RNA。
✧核酸的元素组成：主要由碳、氢、氧、氮、磷组成，磷的含量较为稳定，占核酸总量的9-10%。
✧基本组成：核酸的基本组成是核苷酸。
二、核苷酸间的连接方式3’,5’-磷酸二酯键；5’末端是指在DNA或RNA链中末端为5’-磷酸基，未形成磷酸二酯键的一端；3’末端是指在DNA或RNA链中末端为3’-OH，未被酯化的一端；各种简化式书写时都是5’→3’，其读向都是从左到右，所表示的碱基序列也都是从5’端到3’端。
三、两类核酸（DNA与RNA）性质的异同详见表2-1。
四、DNA的一级结构、二级结构要点及碱基配对规律，了解DNA的高级结构形式详见表2-2。
五、mRNA、tRNA二级结构特点及rRNA的类型和其它小分子RNAmRNA、tRNA、rRNA结构特点见表2-3。
其它小分子RNA种类及功能见表2-4。
六、DNA（热）变性、复性及分子杂交的概念。
✧DNA变性：在某些理化因素（温度、pH、离子强度）作用下，DNA双链的互补碱基对之间的氢键断裂，使DNA双螺旋结构松散，成为单链的现象。
✓DNA变性只改变其二级结构，不改变核苷酸排列顺序。
✓DNA的增色效应：DNA变性过程中，在紫外区260nm处的OD值增加，并与解链程度有一定比例的关系。
✓DNA解链温度：DNA的变性从开始解链到完全解链，在一个相当窄的温度范围内进行，期间紫外光吸收值达到最大值50%的温度称为解链温度，又称融解温度（Tm）。
✓Tm值高低与其分子所含碱基中的GC含量相关，GC含量越高，Tm值越大。
✧DNA复性：变性DNA在适当条件下，两条互补链可重新配对，恢复天然的双螺旋构象。