第二章生物活性成分蛋白质
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生物化学02第二章 多肽与蛋白质
Glu-Cys-Gly SH
Glu-Cys-Gly S S
Glu-Cys-Gly
谷胱甘肽的生理功用：
• 解毒作用：与毒物或药物结合，消除其 毒性作用；生物转化。
• 参与氧化还原反应：作为重要的还原剂， 参与体内多种氧化还原反应；
• 保护巯基酶的活性：使巯基酶的活性基 团-SH维持还原状态；
• 维持红细胞膜结构的稳定：消除氧化剂 对红细胞膜结构的破坏作用。
锌指结构是一个常见的模体。
由一个α-螺旋和两个反向平行的β-折迭组 成，形似手指。
Ｎ－端两个半胱氨酸，Ｃ－端两个组氨酸， 此四个氨基酸残基在空间上构成一个洞穴， 容纳一个锌，具结合锌离子功能。
含锌指结构的蛋白质都可与ＤＮＡ或ＲＮＡ 结合。
锌指结构 (折迭-折迭模序)
亮氨酸拉链结构：
• 见于真核生物DNA结合蛋白质的C端，与 癌基因表达调控有关。
第二章
多肽与蛋白质
Peptides and Proteins
1833年，Payen和Persoz分离出淀粉酶。 1864年，Hoppe-Seyler从血液分离出血红蛋白，
并将其制成结晶。 19世纪末，Fischer证明蛋白质是由氨基酸组成的，
并将氨基酸合成了多种短肽 。 1938年，德国化学家Gerardus J. Mulder引用
2. 蛋白质具有重要的生物学功能
1）作为生物催化剂（酶） 2）代谢调节作用 3）免疫保护作用 4）物质的转运和存储 5）运动与支持作用 6）参与细胞间信息传递
3. 氧化供能
第一节
肽和蛋白质的一级结构
Primary Structure of Peptides and Proteins
一、肽和蛋白质是由氨基酸组成的多聚体
第二章 生物活性成分化学和营养学
FDA 成人：总20-35g/d 不溶性纤维 70-75% 可溶性纤维25-30% 我国 成人：适宜摄入25g/d 中等30g/d 高能量35g/d 11
（六）膳食纤维的主要品种
1. 玉米膳食纤维 3. 小麦麸皮膳食纤维 5. 魔芋膳食纤维 2. 甜菜膳食纤维 4. 大豆膳食纤维
12
二、活性多糖
有毒代谢物
肝毒素：氨、胺 致癌物：亚硝胺、苯酚、甲苯 酚、次级胆汁酸等
便秘解决！
10
5.调节肠道菌群
膳食纤维是有益菌的食物 增加有益菌。。。
膳食 纤维 有益 菌
增加肠活动
便秘预防
致癌物质生成的抑制
有害菌
抑制有害菌的增加
益生菌能保护肠内环境、预防癌、抗老化、提高免疫力等， 特别是水溶性膳食纤维。
（五）膳食纤维的有效摄入量
胆汁 酸
胆固 醇
胆汁 酸
膳食 纤维
胆汁 酸
膳食 纤维
膳食纤维与胆汁酸相结合， 排出体外 胆汁酸的排出意味着 胆固醇的消耗 降低胆固醇！ 9
4. 抑制有毒发酵物、润肠通便、预防结肠癌
便秘的预防！
膳食纤维在大肠内吸收水分后， 体积膨大，粪便变的柔软且体 积增大 刺激肠壁，肠活动增加 通肠速度增加，粪便顺利排出
■
18
3.真菌多糖的生理活性
A. 免疫调节功能
激活T淋巴细胞、B淋巴细胞、巨噬细胞、自然杀伤 细胞等免疫细胞、刺激抗体产生。
双芝元片
B. 抗肿瘤
对癌细胞有很强的抑制作用
奥雪虫草
C. 抗突变作用 D. 降血压、降血脂、降毒作用 F. 抗氧化
爱滋病毒（HIV）、单纯疱疹病毒（HSV-1，HSV-2）、 巨细胞病毒（CMV）、流感病毒等。
（六）膳食纤维的主要品种
1. 玉米膳食纤维 3. 小麦麸皮膳食纤维 5. 魔芋膳食纤维 2. 甜菜膳食纤维 4. 大豆膳食纤维
12
二、活性多糖
有毒代谢物
肝毒素：氨、胺 致癌物：亚硝胺、苯酚、甲苯 酚、次级胆汁酸等
便秘解决！
10
5.调节肠道菌群
膳食纤维是有益菌的食物 增加有益菌。。。
膳食 纤维 有益 菌
增加肠活动
便秘预防
致癌物质生成的抑制
有害菌
抑制有害菌的增加
益生菌能保护肠内环境、预防癌、抗老化、提高免疫力等， 特别是水溶性膳食纤维。
（五）膳食纤维的有效摄入量
胆汁 酸
胆固 醇
胆汁 酸
膳食 纤维
胆汁 酸
膳食 纤维
膳食纤维与胆汁酸相结合， 排出体外 胆汁酸的排出意味着 胆固醇的消耗 降低胆固醇！ 9
4. 抑制有毒发酵物、润肠通便、预防结肠癌
便秘的预防！
膳食纤维在大肠内吸收水分后， 体积膨大，粪便变的柔软且体 积增大 刺激肠壁，肠活动增加 通肠速度增加，粪便顺利排出
■
18
3.真菌多糖的生理活性
A. 免疫调节功能
激活T淋巴细胞、B淋巴细胞、巨噬细胞、自然杀伤 细胞等免疫细胞、刺激抗体产生。
双芝元片
B. 抗肿瘤
对癌细胞有很强的抑制作用
奥雪虫草
C. 抗突变作用 D. 降血压、降血脂、降毒作用 F. 抗氧化
爱滋病毒（HIV）、单纯疱疹病毒（HSV-1，HSV-2）、 巨细胞病毒（CMV）、流感病毒等。
功能性食品---活性成分
第2节 活性多糖
具有生物学功能的多糖又被称为“生物应答效应物” （biological response modifier,BRM）或活性多糖 （active polysaccharide）。
活性多糖有三大类，即植物多糖、真菌多糖和海洋生物多 糖。
一、膳食纤维
✓ 粗纤维（crude fibre）：指植物体经特定浓度的酸、碱、醇、 醚等溶剂作用后的剩余残渣。
人体消化道不能消化吸收，也不能产生能量，但可进入大 肠并被大肠中的双歧杆菌等有益微生物所利用，具有调节 肠道微生态平衡，促进人体健康的保健功能，故称其为双 歧杆菌增值因子或益生元（prebiotics）。
低聚异麦芽糖是众多功能性低聚糖中开发最早、产量最大、 应用最广的一种，被广泛应用于各类保健品、饮品、奶制 品、糖果和面食等。
常见食物中膳食纤维含量(单位：g/100g)
品种
含量
品种
含量
品种
含量
品种
含量
稻米
0.4
百叶
0.1
芥菜
（粳）
糙米
0.2
胡萝卜
0.7
苋菜
(标二)
（黄）
小麦粉
0.4
胡萝卜
0.7
葱头
（红）
燕麦
3.1
白萝卜
1.0
百合
0.7
禽肉及
0
乳
0.8
绿豆芽
0.7
1.1
豆腐
0.1
1.0
莴苣笋
0.4
玉米面
1.5
藕粉
0.3
莴苣
0.4
冬笋
0.8
（黄）
芝麻
6.2
土豆
0.3
第二章 蛋白质的结构与功能(中职护理 《生物化学》)
HN O H2 N CH C CH2 OH
氨基酸的结构
亚氨基酸
脯氨酸 Proline
H N C OH O
2，根据R侧链的极性分类
非极性疏水性氨基酸 极性中性氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸
1，非极性疏水性氨基酸
特点：含有非极性的侧链，具有疏水性（在中性水 溶液中的溶解度较小）,共7种。
甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸 苯丙氨酸 脯氨酸
3， β-转角
定义： 在肽链进行180° 回折时的转角上，通 常由四个氨基酸残基 构成，其中第二个残 基常为脯氨酸。
作用力：氢键
4，无规卷曲
定义： 是指多肽链中没有确定规 律性的那部分肽链构像。
（二）三级结构
定义：
蛋白质的多肽链在各种二级结构的基础上再 进一步盘曲或折叠形成具有一定规律的三维空间 结构，称为蛋白质的三级结构。
含硫氨基酸
O H2N CH C CH2 SH OH
氨基酸的结构
天冬氨酸 Aspartate
酸性氨基酸
O H2 N CH C CH2 C OH O OH
氨基酸的结构
天冬氨酸 Aspartate
谷氨酸 Glutamate
酸性氨基酸
O H2N CH C CH2 CH2 C OH O OH
氨基酸的结构
证明：氨基酸是蛋白质的基本组成单位
۶ 组成人体蛋白质的20种氨基酸均 属于L--氨基酸
• 存在自然界中的氨基酸有300余种， 但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种， 且均属 L-氨基酸（甘氨酸除外）。
۶ 组成蛋白质的氨基酸
（一）氨基酸的结构
1、结构通式
侧链基团
氨基 羧基
2、结构特点：
① 每种氨基酸分子中至少都含有一个氨基和一个羧 基，并且连接在同一个碳原子上，故称α -氨基酸 （脯氨酸除外：亚氨基——NH2+）。 ②除甘氨酸的R为H外，其他氨基酸的Cα 是不对称 碳原子，因此具有L型与D型两种不同的构型，组成 人体的都是L型。 ③不同氨基酸的R侧链各异，它 们的分子量、解离程度和化学反 应性质也不相同。
氨基酸的结构
亚氨基酸
脯氨酸 Proline
H N C OH O
2，根据R侧链的极性分类
非极性疏水性氨基酸 极性中性氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸
1，非极性疏水性氨基酸
特点：含有非极性的侧链，具有疏水性（在中性水 溶液中的溶解度较小）,共7种。
甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸 苯丙氨酸 脯氨酸
3， β-转角
定义： 在肽链进行180° 回折时的转角上，通 常由四个氨基酸残基 构成，其中第二个残 基常为脯氨酸。
作用力：氢键
4，无规卷曲
定义： 是指多肽链中没有确定规 律性的那部分肽链构像。
（二）三级结构
定义：
蛋白质的多肽链在各种二级结构的基础上再 进一步盘曲或折叠形成具有一定规律的三维空间 结构，称为蛋白质的三级结构。
含硫氨基酸
O H2N CH C CH2 SH OH
氨基酸的结构
天冬氨酸 Aspartate
酸性氨基酸
O H2 N CH C CH2 C OH O OH
氨基酸的结构
天冬氨酸 Aspartate
谷氨酸 Glutamate
酸性氨基酸
O H2N CH C CH2 CH2 C OH O OH
氨基酸的结构
证明：氨基酸是蛋白质的基本组成单位
۶ 组成人体蛋白质的20种氨基酸均 属于L--氨基酸
• 存在自然界中的氨基酸有300余种， 但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种， 且均属 L-氨基酸（甘氨酸除外）。
۶ 组成蛋白质的氨基酸
（一）氨基酸的结构
1、结构通式
侧链基团
氨基 羧基
2、结构特点：
① 每种氨基酸分子中至少都含有一个氨基和一个羧 基，并且连接在同一个碳原子上，故称α -氨基酸 （脯氨酸除外：亚氨基——NH2+）。 ②除甘氨酸的R为H外，其他氨基酸的Cα 是不对称 碳原子，因此具有L型与D型两种不同的构型，组成 人体的都是L型。 ③不同氨基酸的R侧链各异，它 们的分子量、解离程度和化学反 应性质也不相同。
生物化学 第二章 蛋白质化学 上
一 氨基酸的一般结构特征
氨基酸的基本结构特征：
•酸性：
•碱性：
•手性（旋光性）：
•特异性
蛋白质是由20种L-型 的α-氨基酸构成。
非极性氨基酸（6个）
极性不带电荷（6个）
芳香族（3个）
带电荷（5个）
二 氨基酸的分类和结构 1．按照氨基酸侧链的极性分类 非极性氨基酸：Ala, Val, Leu, Ile, Met, Phe, Trp, Pro共八种 极性不带电荷：Gly, Ser, Thr, Cys, Asn, Gln, Tyr共七种 带正电荷：Arg, Lys, His（碱性氨基酸） 带负电荷：Asp, Glu（酸性氨基酸）
胶联剂、可制作金属涂料和车辆、电器用高档氨基树脂装饰漆。
第二节 蛋白质的组成单位-氨基酸
发现：
法国化学家H Braconnot 纤维素酸热解---葡萄糖（单体） 明胶酸热解----含氮化合物（甘氨酸） 肌肉酸水解---含氮化合物（含氨基和羧基）---氨基酸 蛋白质的基本组成单位是（***）氨基酸（amino acid，AA）
3 根据组成分类 简单蛋白质 分子中只有氨基酸 结合蛋白质 简单蛋白+非蛋白成分，
也称复合蛋白质（conjugated protein）或全蛋白质（holoprotein） 结合蛋白根据结合的非蛋白成分进一步分为：
① 色蛋白（chromoprotein）色素+Pr
血红素蛋白；细胞色素类（蛋白）；叶绿素蛋白；血蓝蛋白；黄 素蛋白
Tyr、Phe
Trp
N
红色 胍基 Arg
酚试剂反应 (Folin-Cioculteu 反应)
Ellman反应
碱性 CuSO4 及磷 钨酸-钼酸
二硫硝基苯甲酸 DTNB
功能性食品---活性成分
.
低聚木糖是一种选择性极高的双歧杆菌增殖因子，是国内 外竞相研究开发的功能性低聚糖之一。
低聚半乳糖是存在于动物乳汁中的一种功能性低聚糖，在 乳制品、婴儿食品中应用较普遍。
低聚果糖的开发和应用非常普遍,它由蔗糖和1～3个果糖 基通过β-1,2-糖苷键与蔗糖中的果糖基结合而成的蔗果 三糖、蔗果四糖和蔗果五糖（分别简称为GF2、GF3、GF4） 及其混合物。
.
第2节 活性多糖
.
具有生物学功能的多糖又被称为“生物应答效应物” （biological response modifier,BRM）或活性多糖 （active polysaccharide）。
活性多糖有三大类，即植物多糖、真菌多糖和海洋生物多 糖。
.
一、膳食纤维
✓ 粗纤维（crude fibre）：指植物体经特定浓度的酸、碱、醇、 醚等溶剂作用后的剩余残渣。
.
常见食物中膳食纤维含量(单位：g/100g)
品种
含量
品种
含量
品种
含量
品种
含量
稻米
0.4
百叶
0.1
芥菜
（粳）
糙米
0.2
胡萝卜
0.7
苋菜
(标二)
（黄）
小麦粉Βιβλιοθήκη 0.4胡萝卜0.7
葱头
（红）
燕麦
3.1
白萝卜
1.0
百合
0.7
禽肉及
0
乳
0.8
绿豆芽
0.7
1.1
豆腐
0.1
1.0
莴苣笋
0.4
玉米面
1.5
藕粉
0.3
.
低聚果糖的化学结构
C H2O H O
低聚木糖是一种选择性极高的双歧杆菌增殖因子，是国内 外竞相研究开发的功能性低聚糖之一。
低聚半乳糖是存在于动物乳汁中的一种功能性低聚糖，在 乳制品、婴儿食品中应用较普遍。
低聚果糖的开发和应用非常普遍,它由蔗糖和1～3个果糖 基通过β-1,2-糖苷键与蔗糖中的果糖基结合而成的蔗果 三糖、蔗果四糖和蔗果五糖（分别简称为GF2、GF3、GF4） 及其混合物。
.
第2节 活性多糖
.
具有生物学功能的多糖又被称为“生物应答效应物” （biological response modifier,BRM）或活性多糖 （active polysaccharide）。
活性多糖有三大类，即植物多糖、真菌多糖和海洋生物多 糖。
.
一、膳食纤维
✓ 粗纤维（crude fibre）：指植物体经特定浓度的酸、碱、醇、 醚等溶剂作用后的剩余残渣。
.
常见食物中膳食纤维含量(单位：g/100g)
品种
含量
品种
含量
品种
含量
品种
含量
稻米
0.4
百叶
0.1
芥菜
（粳）
糙米
0.2
胡萝卜
0.7
苋菜
(标二)
（黄）
小麦粉Βιβλιοθήκη 0.4胡萝卜0.7
葱头
（红）
燕麦
3.1
白萝卜
1.0
百合
0.7
禽肉及
0
乳
0.8
绿豆芽
0.7
1.1
豆腐
0.1
1.0
莴苣笋
0.4
玉米面
1.5
藕粉
0.3
.
低聚果糖的化学结构
C H2O H O
第二章第2节生命活动的主要承担者——蛋白质
1．(2013·启东高一检测)丙氨酸的R基为—CH3，谷氨酸的R基为—C3H5O2，它们缩合后形成的二肽分子中C、H、O的原子比例为()A．7∶16∶6B．7∶14∶5C．8∶12∶4 D．8∶14∶5解析：选D。
在氨基酸的通式中，除R基以外的部分所含的元素组成为C2H4O2N，所以，加上丙氨酸、谷氨酸以及R基后，元素组成为C8H16O6N2，由于形成肽键脱去一分子水，所以剩余部分元素组成为C8H14O5N2。
2．如图表示有关蛋白质分子的简要概念图，下列对图示分析正确的是()A．A中肯定含有S元素B．多肽中B的数目等于C的数目C．①过程都是经过脱水缩合完成的D．蛋白质结构和功能多样性是由于氨基酸种类多造成的解析：选C。
B是氨基酸，组成氨基酸的元素不一定有S元素；C为肽键，氨基酸数＝肽键数＋肽链数；氨基酸需经过脱水缩合形成多肽；生物体中组成蛋白质的氨基酸种类、数目和排列顺序千变万化，多肽链的空间结构千差万别，导致蛋白质的结构多种多样，结构的多样性决定了功能的多样性。
3．(2013·唐山一中高一检测)一六肽分子式为C55H70O19N10的多肽彻底水解后得到三种氨基酸：Gly(C2H5O2N)、Lys(C6H15O2N2)、Phe(C9H11O2N)。
该多肽水解后的产物含Lys的个数为()A．3 B．4C．5 D．6解析：选B。
Lys的R基团中含一个N原子，另两种氨基酸的R基团中不含N原子，且六肽中含10个N原子，故选B。
4．(2013·启东中学高一检测)某蛋白质分子含有a条肽链，共由b个氨基酸构成。
如果氨基酸的平均相对分子质量是c，则该蛋白质的相对分子质量以及水解时需要的水的相对分子质量分别是()A．b(c－18)＋18a和18(b－a)B．b(c＋18)＋18a和18(a＋b)C．b(c－18)－18a和18(a－b)D．b(c＋18)－18a和18(b－a)解析：选A。
高中生物必修1第二章第四节蛋白质生命活动的承担者
( ☆结构多样性决定功能多样性 )
【情境2】这种缝合线发生什么样的化学变化才能被吸收？这对你认识蛋白质的化学组成有什么启示？
这种手术缝合线要变为小分子物质才能被吸收。启示：蛋白质在化学组成上应该可以分为更小的分子。
二. 蛋白质的基本组成单位：氨基酸
1、氨基酸的结构特点
- R (R基) (区别氨基酸种类)
如何理解
一. 蛋白质的功能
1、组成细胞核生物体结构的成分
许多蛋白质是构成细胞和生物体结构的重要物质，称为结构蛋白，例如肌肉、头发、羽毛、蛛丝等的成分，主要都是蛋白质。
一. 蛋白质的功能
1、组成细胞核生物体结构的成分
2、作为酶来催化化学反应
细胞中的化学反应离不开酶的催化，绝大多数酶都是蛋白质。
第4节 蛋白质是生命活动的主要承担者
【情境1】从某些动物组织中提取的胶原蛋白，可以用来制作手术缝合线。手术后过一段时间，这种缝合线就可以被人体组织吸收，从而避免拆线的痛苦。为什么这种缝合线可以被人体组织吸收？
因为组成动物和人体的胶原蛋白是相似的物质。
组成细胞的有机物中含量最多的就是蛋白质。从化学角度看，蛋白质也是目前已知的结构最复杂、功能最多样的分子。细胞核中的遗传信息，往往要表达成蛋白质才能起作用。蛋白质是生命活动的主要承担者。
【情境3】下面是几种组成胶原蛋白的氨基酸
- H
2、氨基酸的结构通式
3、氨基酸的种类
【情境3】下面是几种组成胶原蛋白的氨基酸
①每种氨基酸至少都含有一个氨基(-NH2)和一个羧基(-COOH)
②并且都有一个氨基和一个羧基连接在同一个碳原子上
③这个碳原子还连接一个氢原子和一个侧链基团，这个侧链基团用R表示
④各种氨基酸之间的区别在于R基的不同
【情境2】这种缝合线发生什么样的化学变化才能被吸收？这对你认识蛋白质的化学组成有什么启示？
这种手术缝合线要变为小分子物质才能被吸收。启示：蛋白质在化学组成上应该可以分为更小的分子。
二. 蛋白质的基本组成单位：氨基酸
1、氨基酸的结构特点
- R (R基) (区别氨基酸种类)
如何理解
一. 蛋白质的功能
1、组成细胞核生物体结构的成分
许多蛋白质是构成细胞和生物体结构的重要物质，称为结构蛋白，例如肌肉、头发、羽毛、蛛丝等的成分，主要都是蛋白质。
一. 蛋白质的功能
1、组成细胞核生物体结构的成分
2、作为酶来催化化学反应
细胞中的化学反应离不开酶的催化，绝大多数酶都是蛋白质。
第4节 蛋白质是生命活动的主要承担者
【情境1】从某些动物组织中提取的胶原蛋白，可以用来制作手术缝合线。手术后过一段时间，这种缝合线就可以被人体组织吸收，从而避免拆线的痛苦。为什么这种缝合线可以被人体组织吸收？
因为组成动物和人体的胶原蛋白是相似的物质。
组成细胞的有机物中含量最多的就是蛋白质。从化学角度看，蛋白质也是目前已知的结构最复杂、功能最多样的分子。细胞核中的遗传信息，往往要表达成蛋白质才能起作用。蛋白质是生命活动的主要承担者。
【情境3】下面是几种组成胶原蛋白的氨基酸
- H
2、氨基酸的结构通式
3、氨基酸的种类
【情境3】下面是几种组成胶原蛋白的氨基酸
①每种氨基酸至少都含有一个氨基(-NH2)和一个羧基(-COOH)
②并且都有一个氨基和一个羧基连接在同一个碳原子上
③这个碳原子还连接一个氢原子和一个侧链基团，这个侧链基团用R表示
④各种氨基酸之间的区别在于R基的不同
2、功能性食品---活性成分
一、多不饱和脂肪酸
✓ EPA和DHA都属于ω-3系列。主要存在于深海冷水鱼体内，随季 节、产地不同，鱼油EPA、DHA含量在4％～40％之间。沙丁鱼 油、狭鳕鱼肝油中EPA含量高于DHA，其它鱼类DHA含量高于EPA， 且洄游性鱼类如金枪鱼类的DHA含量高达20%～40%。贝类中除 扇贝和缢蛏（cheng)之外，EPA含量高于DHA，而螺旋藻、小球 藻EPA含量高达30%以上，远高于DHA。大型洄游鱼类眼窝脂肪 中含有高浓度的DHA，高达30%～40%，而EPA含量仅1%～5%。在 人体内可由亚麻酸转化而成，但亚麻酸在人体内不能合成，必 需由食物提供的“必需脂肪酸”之一。
模拟脂肪(fat mimics)：以碳水化合物或/和蛋白质作为基本组 分，以水状液体系来模拟被代替的油状液体系，该类产品在美 国、丹麦等地均有产品，可用于冷冻食品、乳制品、人造奶油 等。
1.代脂肪
蔗糖聚酯
RO RO
RO
OR
O
OR ORO ORຫໍສະໝຸດ ORO羧酸酯
C18H35
O
H2 C CH2
O
O O H2C C OC16H33
LITA
玉米醇溶蛋白，球形微粒， 0.3-3μm
美国Opta食品配料有 限公司
产品
N-Oil Maltrin Paselli SA-2 Nutrio P-Fibre 葡聚糖
组成
木薯糊精，DE<5
玉米迈亚糊精， DE=4—7
马铃薯淀粉，DE<3
豌豆纤维
葡萄糖、山梨醇和 柠檬酸的聚合物
制造公司
美国国立淀粉与化 学俄做公司
H C O C (CH2)4 C O CH
C18H35 O C CH2
H2C C OC16H33
第2章蛋白质的结构与功能
O
O
NH2-CH-C-N-CH-C
H H H OH
肽键
甘氨酰甘氨酸
* 肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化 合物。
* 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨 基酸缩合则形成三肽……
* 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡 肽(oligopeptide)，由更多的氨基酸相连 形成的肽称多肽(polypeptide)。(分界..)
亮氨酸 leucine Leu L 5.98
异亮氨酸 isoleucine Ile I 6.02
苯丙氨酸 phenylalanine Phe F 5.48
脯氨酸 proline
Pro P 6.30
目录
2. 极性中性氨基酸
色氨酸 tryptophan Trp W 5.89
丝氨酸 serine
Ser S 5.68
高级 结构
一、蛋白质的一级结构
★定义(primary structure) 蛋白质的一级结构指在蛋白质分子中,从N端
至C端的氨基酸的排列顺序。
主要的化学键 肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
氨基酸与多肽
（一）肽(peptide)
* 肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合 而形成的化学键。
细胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机
分子，占人体干重的45％，某些组织含量更 高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。
2. 蛋白质具有重要的生物学功能
1）作为生物催化剂（酶） 2）代谢调节作用(TRH) 3）免疫保护作用:IgA,IgM, IgM, IgG; 4）物质的转运和存储(Hb) 5）运动与支持作用 6）参与细胞间信息传递
第二章蛋白质的组成及物理化学性质可编辑全文
(3) 核蛋白（nucleoprotein）：含核酸，如核糖体。
(4)磷蛋白（phosphoprotein）：含磷酸，如酪蛋白。 (5) 金属蛋白（metalloprotein）：含金属，如铁蛋白含Fe。 (6) 血红素蛋白（hemoprotein）：辅基为血红素，如血红蛋白 (7) 黄素蛋白（flavoprotein）：辅基为黄素（FAD或FMN）， 如琥珀酸脱氢酶（含FAD）。
在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和 阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电 中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
R CH COOH NH2
R
+OH-
CH COOH
R
CH COO- +OH- R CH COO-
NH3+
+H+
NH3+
+H+
NH2
pH<pI
阳离子
pH=pI
氨基酸的兼性离子
4）谷醇溶蛋白（prolamine）：不溶于水，但溶于 70%～80%乙醇， 如玉米醇溶蛋白。
5) 组蛋白（histone）：溶于水及稀酸溶液，分子中含 Arg、Lys 较多，呈（弱）碱性，如小牛胸腺组蛋白。
6) 鱼精蛋白（protamine）：溶于水及稀酸溶液，分子中 含碱性 氨基酸特别多，呈（强）碱性，如鲑精蛋白。
丙氨酸 alanine
H3C
CH CHCOOCH3 NH3+
缬氨酸
valine
CH3
HC CH2 CH3
CNHHC3+OO亮- 氨酸
leucine
H2C
CH CHCOO-
CH3 CH3 NH3+
异亮氨酸 isoleucine
(4)磷蛋白（phosphoprotein）：含磷酸，如酪蛋白。 (5) 金属蛋白（metalloprotein）：含金属，如铁蛋白含Fe。 (6) 血红素蛋白（hemoprotein）：辅基为血红素，如血红蛋白 (7) 黄素蛋白（flavoprotein）：辅基为黄素（FAD或FMN）， 如琥珀酸脱氢酶（含FAD）。
在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和 阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电 中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
R CH COOH NH2
R
+OH-
CH COOH
R
CH COO- +OH- R CH COO-
NH3+
+H+
NH3+
+H+
NH2
pH<pI
阳离子
pH=pI
氨基酸的兼性离子
4）谷醇溶蛋白（prolamine）：不溶于水，但溶于 70%～80%乙醇， 如玉米醇溶蛋白。
5) 组蛋白（histone）：溶于水及稀酸溶液，分子中含 Arg、Lys 较多，呈（弱）碱性，如小牛胸腺组蛋白。
6) 鱼精蛋白（protamine）：溶于水及稀酸溶液，分子中 含碱性 氨基酸特别多，呈（强）碱性，如鲑精蛋白。
丙氨酸 alanine
H3C
CH CHCOOCH3 NH3+
缬氨酸
valine
CH3
HC CH2 CH3
CNHHC3+OO亮- 氨酸
leucine
H2C
CH CHCOO-
CH3 CH3 NH3+
异亮氨酸 isoleucine
生物化学第二章蛋白质知识点归纳
一、概述
结合蛋白：由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成。按辅基种类分为： 1 核蛋白（nucleoprotein ） 核酸 2 脂蛋白（lipoprotein ） 脂质 3 糖蛋白（glycoprotein） 糖 4 磷蛋白（phosphoprotein） 磷酸基 5 血红素蛋白（hemoprotein ） 血红素 6 黄素蛋白（flavoprotein ） FAD 7 金属蛋白（metallaprotein ） 金属
据R基团 极性分类
例外：
COO+α
H3N C H
R
Gly —— 没有手性
构型与旋光方向没有直接对应关系，L-α-氨基酸有的为左旋，有的为右旋， 即使同一种L-α-氨基酸，在不同溶剂也会有不同的旋光度或不同的旋光方向。
二十种常见蛋白质氨基酸的分类、结构及三字符号
据R基团化学 结构分类
脂肪族ＡA（烃链、含羟基或巯基、羧基、碱性基团） 杂环ＡＡ(His、Pro) 芳香族ＡA(Phe、Tyr、Trp)
6 结构蛋白（structural protein）
7 防御蛋白（defense protein） 8 异常蛋白 (exotic protein)
二
氨基酸
1.蛋白质的水解 2.氨基酸的结构与分类 3.氨基酸的理化性质
一、蛋白质水解
完全水解得到各种氨基酸的混合物； 部分水解通常得到肽片段及氨基酸的混合物。 氨基酸是蛋白质的基本结构单元。 大多数的蛋白质都是由20种氨基酸组成，这20种
一、概述
按生物功能分：
1 酶（enzyme）
2 调节蛋白（regulatory protein）
3 转运蛋白（transport protein） 4 储存蛋白（nutrient and storage
第二节蛋白质的结构与功能
第二章蛋白质的结构与功能蛋白质(protein)是生命的物质基础。
种类繁多，人体含蛋白质种类在10万种以上。
是生物体含量最丰硕的生物大分子，约占人体固体成份的45%，细胞干重的70％。
几乎所有的器官都含有蛋白质，并各自具有其特殊的结构，因此决定了蛋白质功能的多样性。
第一节蛋白质的分子组成(protein composition and construction )一、蛋白质的元素组成蛋白质的元素要紧有碳（50%～55%）、氢（6%～7%）、氧（19%～24%）、氮（13%～19%）。
大部份蛋白质还含有硫，有的还含有少量的磷或铁、锰、锌、铜、钴、钼，个别还含有碘。
蛋白质元素组成特点：含氮量很接近，平均为16%。
1g氮相当于6.25g蛋白质。
测定诞生物样品的含氮量可按下式计算出其蛋白质大致含量：100g样品中蛋白质含量（g%）＝每克样品中含氮克数××100二、蛋白质的大体组成单位——氨基酸（the basic unit of protein composition——amino acid）氨基酸(amino acid)是组成蛋白质的大体单位。
（一）氨基酸的命名（略）（二）氨基酸的结构特点自然界中的氨基酸有300余种，组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种。
都有相应的遗传密码，故又称为编码氨基酸。
氨基酸的结构通式可用下式表示（R为氨基酸侧链）：尽管各类氨基酸结构各不相同，但都具有如下特点：1.组成蛋白质的氨基酸都是α-氨基酸。
即氨基均连在α-碳原子上。
脯氨酸为α-亚氨基酸。
2.除甘氨酸外，其余氨基酸的α-碳原子是不对称碳原子，有两种不同的构型，即L型和D型。
组成人体蛋白质的氨基酸都是L型，即L-α-氨基酸。
L-α-氨基酸 D-α-氨基酸（三）氨基酸的分类氨基酸的按侧链的结构和理化性质可分为４类：非极性侧链氨基酸：甘氨酸（Gly），丙氨酸(Ala)，缬氨酸，亮氨酸，异亮氨酸，丙氨酸，脯氨酸(Pro)；侧链为烃基、吲哚环或甲硫基等非极性疏水集团。
第02章：蛋白质结构与功能(science ediion)
定义：多肽链中，从N端至C端的氨基酸 排列顺序。
主要化学健：肽键，二硫健
primary structure of bovine insulin
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。
二、蛋白质的二级结构
Secondary structure refers to regularities in local conformations, maintained by hydrogen bonds between amide hydrogens and carbonyl oxygens of the peptide backbone. 定义：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间 结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间 位臵，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。 主要化学键：氢键
8、参与凝血作用：凝血因子
三、氧化供能
蛋白质分解产生氨基酸，脱氨基作用产生 酮酸，可进入三羧酸循环，提供能量。
第一节 蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
The element composition of protein
1. main elements：C、H、O、N and S.
1、非极性疏水性氨基酸
甘氨酸
丙氨酸
缬氨酸
亮氨酸
异亮氨酸
脯氨酸
苯丙氨酸
甲硫（蛋）氨酸
色氨酸
2、极性中性氨基酸
丝氨酸
酪氨酸
谷氨酰胺
天冬酰胺
半胱氨酸
苏氨酸
3、酸性氨基酸
天冬氨酸
谷氨酸
4、碱性氨基酸
组氨酸
赖氨酸
精氨酸
含苯环的氨基酸
侧链含有硫元素的氨基酸
第2篇 蛋白类生物活性物质(共35张PPT)
8
第三节 各种Ig的分类
试比较各 类Ig的异
同点?
9
2022/9/14
10
Department of Microbiology & Immunology © 2006MBS
免疫球蛋白A结构
11
免疫球蛋白G结构
12
IgG—机体抗感染的“主力军”
1)工gG:出生3个月开始形成。血清中主要的杭体成分，在机体免疫防 护中起着主要的作用，约占血清总工g的75%。工gG是唯一能通过胎 盘的工g。
1分子 Lf能结合两个Fe3＋离子，含15～16个甘露糖，5～6个半乳糖，10～
11个乙酰葡萄糖胺和1个唾液酸，其中中性糖8.5％，氨糖2.7％。
（二）Lf的金属结合性质
1分子饱和Lf中含两个Fe3＋离子。乳铁蛋白不仅能结合Fe3＋，且对 Cu2＋也有结合作用，其结合能力也是每个Lf分子含两个Cu2＋。在乳铁 蛋白和Fe或 Cu形成络合物的过程中有碳酸氢盐的参与，Fe或Cu和碳酸氢 盐的比例为1︰1，碳酸氢盐的存在对络合物的生成有催化作用。维生素C 对缺铁Lf的饱和过程也有催化作用，维生素C的存在有利于饱和Lf的形成， Tf也有类似的性质。
24
25
第二节.乳铁蛋白
一、Lf的基本结构和组成
乳铁蛋白是一种天然蛋白质的降解物，存在于牛乳和母乳中。乳铁蛋
白晶体呈红色，是一种铁结合性糖蛋白，相对分子质量为 77100±1500。
牛乳铁蛋白的等电点（pI）为8，比乳铁蛋白高2个 pH单位。在1分子乳铁蛋
白中，含有2个铁结合部位。其分子由单一肽键构成，谷氨酸、天冬氨酸、
用XRD实验证实，Tf的铁结合2个酪氨酸，1个组氨酸，1个天冬氨酸和碳酸 根，碳酸根上连接1个精氨酸和水分子，这种模式是否和Lf一样，尚需实验的 进一步证实。
第三节 各种Ig的分类
试比较各 类Ig的异
同点?
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免疫球蛋白A结构
11
免疫球蛋白G结构
12
IgG—机体抗感染的“主力军”
1)工gG:出生3个月开始形成。血清中主要的杭体成分，在机体免疫防 护中起着主要的作用，约占血清总工g的75%。工gG是唯一能通过胎 盘的工g。
1分子 Lf能结合两个Fe3＋离子，含15～16个甘露糖，5～6个半乳糖，10～
11个乙酰葡萄糖胺和1个唾液酸，其中中性糖8.5％，氨糖2.7％。
（二）Lf的金属结合性质
1分子饱和Lf中含两个Fe3＋离子。乳铁蛋白不仅能结合Fe3＋，且对 Cu2＋也有结合作用，其结合能力也是每个Lf分子含两个Cu2＋。在乳铁 蛋白和Fe或 Cu形成络合物的过程中有碳酸氢盐的参与，Fe或Cu和碳酸氢 盐的比例为1︰1，碳酸氢盐的存在对络合物的生成有催化作用。维生素C 对缺铁Lf的饱和过程也有催化作用，维生素C的存在有利于饱和Lf的形成， Tf也有类似的性质。
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第二节.乳铁蛋白
一、Lf的基本结构和组成
乳铁蛋白是一种天然蛋白质的降解物，存在于牛乳和母乳中。乳铁蛋
白晶体呈红色，是一种铁结合性糖蛋白，相对分子质量为 77100±1500。
牛乳铁蛋白的等电点（pI）为8，比乳铁蛋白高2个 pH单位。在1分子乳铁蛋
白中，含有2个铁结合部位。其分子由单一肽键构成，谷氨酸、天冬氨酸、
用XRD实验证实，Tf的铁结合2个酪氨酸，1个组氨酸，1个天冬氨酸和碳酸 根，碳酸根上连接1个精氨酸和水分子，这种模式是否和Lf一样，尚需实验的 进一步证实。
《生物化学》第二章
2．β-折叠
形式
4．无规卷曲
多肽链中，两段以上折叠成锯齿状的肽链， 通过氢键相连而成的平行片层状结构称为β折叠或β-片层。
无规卷曲是指肽链中没有确定规律性的构象， 不能被归入明确的二级结构，本身也具有一 定的稳定性。
- 20 -
第二节 蛋白质的分子结构
二、蛋白质的空间结构
α-螺旋
α-螺旋的主链呈螺旋上升，每3.6个氨基酸残基 上升一圈，相当于0.54 nm。
另外，虽然亚基具有独立的三级结构，但单独存在时无生物活性。例如，血红蛋白（上图）由四个 亚基组成，每个亚基在含氧量高的地方均能结合一分子的氧，在含氧量低时，释放所结合的氧。但任何 一个亚基单独存在时，只能结合氧，不能释放氧，不具有血红蛋白的运氧作用。
- 27 -
第二节 蛋白质的分子结构
二、蛋白质的空间结构
蛋白质的一级结构决定了蛋白质的二级、三级等高级结构。 蛋白质一级结构的阐明，对揭示某些疾病的发病机制、指导疾病治疗有十分重要的意义。
？
蛋白质的空间结构是如何形成的？？
- 18 -
第二节 蛋白质的分子结构
二、蛋白质的空间结构
蛋白质的二级结构
蛋白质的二级结构（secondary structure）是指多肽链中有规则重复的构象， 这些构象由主链原子形成，不涉及侧链部分的构象。
-7-
第一节
蛋白质的分子组成 二、蛋白质的基本结构单位——氨基酸
除甘氨酸外，其他氨基酸的α-碳原子均为手性碳 原子，有L-型和D-型两个旋光异构体。组成天然氨基 酸的氨基酸均为L-型，因此人体内的氨基酸均为L-α-氨 基酸，其结构式如右图所示。
-8-
第一节
蛋白质的分子组成 二、蛋白质的基本结构单位——氨基酸
生物化学第二章 蛋白质
第二章
蛋白质
目 录
一、蛋白质的种类、含量与分类 二、氨基酸 三、肽 四、蛋白质的结构 五、蛋白质的性质 六、食物中的蛋白质 七、蛋白质的分离与纯化
一、蛋白质的化学组成与分类
主要组成元素：C、H、O、N、S 及 P、Fe、 Cu、Zn、Mo、I、Se 等微量元素。 百分数约为：碳占50~55%，氢占6~8%， 氧占20~30%，氮占15~18%及硫占0~4%。 大多数蛋白质所含氮素约为16%，因该元素容 易用凯氏(Kjeldahl)定氮法进行测定。 故蛋白质的含量可由氮的含量乘以 6.25(100/16)计算出来: 即：蛋白质含量＝6.25×样品含氮量
aa向正极移动 aa向负极移动 aa不移动
pI的测定：
酸碱滴定法； 基于aa所带基团 均可解离； 得到弱酸弱碱曲 线； 根据aa上可解离 基团的pK值计算 等电点： pK：解离常数。 以甘氨酸为例：
由此可知：
在生理pH内，aa 的羧基和氨基全部解离； 具有这种性质的物质称两性电解质； 带有相反基团的分子叫两性离子； 滴定中Gly的阳离子（R+）、阴离子（R-） 和两性离子（R°）的比例随pH而变； 当溶液中只有两性离子时， pH = pI
蛋白质氨基酸
蛋白质中存在的20种氨基酸，除脯氨酸外，在其 α -碳原子上都有一个自由的羧基及一个自由的氨基； 由于脯基酸的α -氨基被取代，它实际上是一种α -亚 氨基酸。此外，每种氨基酸都有一个特殊的R基团。
生物体内常见氨基酸的分类：
蛋白质氨基酸： 蛋白质中常见的20种氨基酸 稀有的蛋白质氨基酸：蛋白质组成中，除上述20 种常见氨基酸外，从少数蛋白质中还分离出一些 稀有氨基酸，它们都是相应常见氨基酸的衍生物。 如4-羟脯氨酸、5-羟赖氨酸等。 非蛋白质氨基酸：生物体内呈游离或结合态的氨 基酸。
蛋白质
目 录
一、蛋白质的种类、含量与分类 二、氨基酸 三、肽 四、蛋白质的结构 五、蛋白质的性质 六、食物中的蛋白质 七、蛋白质的分离与纯化
一、蛋白质的化学组成与分类
主要组成元素：C、H、O、N、S 及 P、Fe、 Cu、Zn、Mo、I、Se 等微量元素。 百分数约为：碳占50~55%，氢占6~8%， 氧占20~30%，氮占15~18%及硫占0~4%。 大多数蛋白质所含氮素约为16%，因该元素容 易用凯氏(Kjeldahl)定氮法进行测定。 故蛋白质的含量可由氮的含量乘以 6.25(100/16)计算出来: 即：蛋白质含量＝6.25×样品含氮量
aa向正极移动 aa向负极移动 aa不移动
pI的测定：
酸碱滴定法； 基于aa所带基团 均可解离； 得到弱酸弱碱曲 线； 根据aa上可解离 基团的pK值计算 等电点： pK：解离常数。 以甘氨酸为例：
由此可知：
在生理pH内，aa 的羧基和氨基全部解离； 具有这种性质的物质称两性电解质； 带有相反基团的分子叫两性离子； 滴定中Gly的阳离子（R+）、阴离子（R-） 和两性离子（R°）的比例随pH而变； 当溶液中只有两性离子时， pH = pI
蛋白质氨基酸
蛋白质中存在的20种氨基酸，除脯氨酸外，在其 α -碳原子上都有一个自由的羧基及一个自由的氨基； 由于脯基酸的α -氨基被取代，它实际上是一种α -亚 氨基酸。此外，每种氨基酸都有一个特殊的R基团。
生物体内常见氨基酸的分类：
蛋白质氨基酸： 蛋白质中常见的20种氨基酸 稀有的蛋白质氨基酸：蛋白质组成中，除上述20 种常见氨基酸外，从少数蛋白质中还分离出一些 稀有氨基酸，它们都是相应常见氨基酸的衍生物。 如4-羟脯氨酸、5-羟赖氨酸等。 非蛋白质氨基酸：生物体内呈游离或结合态的氨 基酸。
生物化学 第2章 蛋白质(2)
目标蛋白质的分离纯化程序主要包括:
1 3 材料的选择； 蛋白质初步提纯；
2 组织匀浆的方法除去杂蛋白,直至完全纯化；
5 目标蛋白的鉴定。 用于研究目的蛋白质通常应保持它的生物活性。因此，在目标蛋白 质的整个分离纯化过程中要在较低温度下(0－4℃)操作，注意使用蛋 白酶(使蛋白质降解的酶)的抑制剂，避免使用剧烈条件，以免蛋白质 特定的折叠结构受到破坏。
600g,3 min.上清 沉淀：细胞核 6000g,8 min.上清 沉淀：线粒体，叶绿体， 溶酶体，过氧化酶体 沉淀：细胞质膜，高尔基 体和内质网膜的碎片 沉淀：核糖体亚基
40000g.30 min.上清 100000g.90 min.上清
细胞液
平衡密度梯度离心： 用不同的离心速度、依据被分离物的密度而进 行分离的效果；通常是将没有纯化的物质铺在密度 溶液（如蔗糖溶液，氯化铯溶液为介质，离心管内 的溶液密度从底部到顶部是浓至稀的梯度）的顶层， 通过离心（160000g，3h）细胞内各成分不停地下 沉分别达到与溶液的密度相等时的位置。其介质的 密度范围宽于被分离组分的密度。
二 蛋白质一级结构测定 蛋白质测序的一般步骤：
首先目标蛋白质分离纯化得到高度纯净的蛋白质 样品。 （1） 测定蛋白质分子中多肽链的数目，末端分析， 分析多肽链的N末端和C末端。 （2） 拆分蛋白质分子中的多肽链。断裂链内二硫键。 （3） 测定多肽链的氨基酸组成，酸水解或碱水解。 （4） 多肽链部分裂解成肽段，专一性酶解。 （5） 测定各个肽段的氨基酸顺序。 （6） 确定肽段在多肽链中的顺序。 （7） 确定多肽链中二硫键的位置。
（五）电泳后的蛋白质检测：
考马斯亮蓝染色是常用的一项电泳染色方法,是根据 考马斯亮蓝能与蛋白质多肽链定量结合的原理而建立起的。 对于一个混合蛋白质的电泳分离来说,它只能检测样品的 分离情况；如果被检蛋白质的位置可以确定,可以将该蛋 白质的色带切下之后进行脱色,测定脱色液光吸收值,能对 该蛋白质进行定量分析。
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功能食品学-------生物活性成分化学与营养学
乳铁蛋白生物活性
刺激肠道中铁的吸收。 抑菌作用，抗病毒效应。 调节吞噬细胞功能。 调节发炎反应，抑制感染部位炎症。 抑制由于Fe3＋引起的脂氧化， Fe2＋或Fe3＋的生
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功能食品学-------生物活性成分化学与营养学
大豆球蛋白的保健功能
1、蛋白质的营养价值 氨基酸模式能满足其对必需氨基酸的需要。
2、作为减肥者膳食中蛋白质的补充，维持减 肥者的健康。
3、防治癌症，所含的异黄酮中有抑制肿瘤细 胞生长和抑癌作用。
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功能食品学-------生物活性成分化学与营养学
Lf的基本性质 Lf的金属结合性质
1分子饱和Lf中含两个Fe3＋离子。乳铁蛋白不 仅能结合Fe3＋，且对Cu2＋也有结合作用，其结 合能力也是每个Lf分子含两个Cu2＋。碳酸氢盐、 生素C的存在对络合物的生成有催化作用。
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金属硫蛋白的生理功效
①参与微量元素的贮存、运输和代谢； ②清除自由基，拮抗电离辐射； ③重金属的解毒作用； ④参与激素和发育过程的调节，增强机体 对各种应激的反应； ⑤参与细胞DNA的复制和转录、蛋白质的 合成与分解以及能量代谢的调节过程。
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三、免疫球蛋白
• 免疫球蛋白（Immunoglobulin，简称Ig）是一类具
有抗体活性，能与相应抗原发生特异性结合的球蛋白。 呈Y型结构，2条重链与2条轻链二硫键连接组成的对 称结构，单体分子量在150000~170000，有IgG、IgA、 IgD、IgE、IgM五种。 • 免疫球蛋白不仅存在于血液中，还存在于体液、粘 膜分泌液以及B淋巴细胞膜中。它是构成体液免疫作 用的主要物质，与补体结合后可杀死细菌和病毒，因 此，可增强机体的防御能力。
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大豆球蛋白的保健功能 4、降低胆固醇
①对血浆胆固醇含量高的人，有降低胆固 醇的作用。
②当摄取高胆固醇食物时，可以防止血液 中胆固醇的升高。
③对于血液中胆固醇含量正常的人来说， 大豆球蛋白可降低血液中LDL/HDL胆固醇的 比值。
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第二节 蛋白质、肽及氨基酸类活性成分
主要内容 1、蛋白质类 2、肽类 3、氨基酸类
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一、大豆球蛋白
大豆球蛋白是存在于大豆籽粒中的储藏性蛋 白的总称，约占大豆总量的30％。其主要成分 是11S球蛋白（可溶性蛋白）和7S球蛋白（β-与 γ-浓缩球蛋白），其中，可溶性蛋白与β-浓缩球 蛋白两者约占球蛋白总量的70％
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免疫球蛋白的功效 与相应抗原特异性结合 活化补体 结合细胞产生多种生物学效应 通过胎盘传递免疫力
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四、乳铁蛋白（Lactoferrin，Lf） Lf的基本结构和组成
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二、金属硫蛋白（Metallothionein，MT）
金属硫蛋白，是一种含有大量Cd和Zn、富 含半胱氨酸的低相对分子质量的蛋白质。相对 分子质量6000～10 000，每摩尔金属硫蛋白含有 60～61个氨基酸，其中含-SH的氨基酸有18个， 占总数的 30％。每3个-SH键可结合1个2价金属 离子。
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3、Lf的生物活性及其影响因素
乳铁蛋白生物活性 乳铁蛋白具有结合并转运铁的能力，到达
人体肠道的特殊接受细胞中后再释放出铁，这 样就能增强铁的吸收利用率，降低有效铁的使 用量，减少铁的负面影响。 乳铁蛋白对铁的结 合，避免了人体内OH·有害物质的生成。
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三、免疫球蛋白
• 在牛初乳和常乳中，Ig总含量分别为50和 0.6mg/mL 其中约80％～86％为IgG。人乳免疫 球蛋白主要以IgA为主，含量为4.1~4.75ug/g。 • 从鸡蛋黄中提取的免疫球蛋白为IgY，是鸡血 清IgG在孵卵过程中转移至鸡蛋黄中形成的， 其生理活性与鸡血清IgG极为相似，相对分子 质量164000。其活性易受到温度、pH的影响， 当温度在60℃以上、pH<4时，活性损失较大。
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Lf的基本性质
Lf的热力学性质
对加热Lf的抗原性和其它生物活性进行分 析的结果表明：缺铁乳铁蛋白pH>7时胶凝， pH<7时不沉淀，pH=4.0时90℃～100℃、 5min的加热，对Lf的铁结合能力、抗菌性没 有影响；在pH2.0～3.0，100℃～120℃，加热 5min后，Lf明显地降解，但其抑菌活性反而 增强。
淮与营养学
对多种乳清蛋白的热变性温度的研究表明，饱 和Lf有两个变性峰(69.0℃和83.5℃)，不饱和Lf有 一个变性峰（64.7℃）。
第一个峰是一铁离子Lf，第二个峰是二铁离子 Lf；一铁Lf和二铁Lf的变性焓分别是2100kJ/mol 和2900kJ/mol。
乳铁蛋白是存在于牛乳和母乳中的一种 天然蛋白质降解物，呈红色，是一种铁结合 性糖蛋白，牛乳铁蛋白的等电点（pI）为8， 比人乳铁蛋白高2个pH单位。在1分子乳铁蛋 白中，含有2个铁结合部位。谷氨酸、天冬氨 酸、亮氨酸和丙氨酸的含量较高；除含少量 半胱氨酸外，几乎不含其他含硫氨基酸；终 端含有一个丙氨酸基团。
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乳铁蛋白生物活性
刺激肠道中铁的吸收。 抑菌作用，抗病毒效应。 调节吞噬细胞功能。 调节发炎反应，抑制感染部位炎症。 抑制由于Fe3＋引起的脂氧化， Fe2＋或Fe3＋的生
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大豆球蛋白的保健功能
1、蛋白质的营养价值 氨基酸模式能满足其对必需氨基酸的需要。
2、作为减肥者膳食中蛋白质的补充，维持减 肥者的健康。
3、防治癌症，所含的异黄酮中有抑制肿瘤细 胞生长和抑癌作用。
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功能食品学-------生物活性成分化学与营养学
Lf的基本性质 Lf的金属结合性质
1分子饱和Lf中含两个Fe3＋离子。乳铁蛋白不 仅能结合Fe3＋，且对Cu2＋也有结合作用，其结 合能力也是每个Lf分子含两个Cu2＋。碳酸氢盐、 生素C的存在对络合物的生成有催化作用。
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功能食品学-------生物活性成分化学与营养学
金属硫蛋白的生理功效
①参与微量元素的贮存、运输和代谢； ②清除自由基，拮抗电离辐射； ③重金属的解毒作用； ④参与激素和发育过程的调节，增强机体 对各种应激的反应； ⑤参与细胞DNA的复制和转录、蛋白质的 合成与分解以及能量代谢的调节过程。
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三、免疫球蛋白
• 免疫球蛋白（Immunoglobulin，简称Ig）是一类具
有抗体活性，能与相应抗原发生特异性结合的球蛋白。 呈Y型结构，2条重链与2条轻链二硫键连接组成的对 称结构，单体分子量在150000~170000，有IgG、IgA、 IgD、IgE、IgM五种。 • 免疫球蛋白不仅存在于血液中，还存在于体液、粘 膜分泌液以及B淋巴细胞膜中。它是构成体液免疫作 用的主要物质，与补体结合后可杀死细菌和病毒，因 此，可增强机体的防御能力。
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大豆球蛋白的保健功能 4、降低胆固醇
①对血浆胆固醇含量高的人，有降低胆固 醇的作用。
②当摄取高胆固醇食物时，可以防止血液 中胆固醇的升高。
③对于血液中胆固醇含量正常的人来说， 大豆球蛋白可降低血液中LDL/HDL胆固醇的 比值。
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第二节 蛋白质、肽及氨基酸类活性成分
主要内容 1、蛋白质类 2、肽类 3、氨基酸类
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一、大豆球蛋白
大豆球蛋白是存在于大豆籽粒中的储藏性蛋 白的总称，约占大豆总量的30％。其主要成分 是11S球蛋白（可溶性蛋白）和7S球蛋白（β-与 γ-浓缩球蛋白），其中，可溶性蛋白与β-浓缩球 蛋白两者约占球蛋白总量的70％
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免疫球蛋白的功效 与相应抗原特异性结合 活化补体 结合细胞产生多种生物学效应 通过胎盘传递免疫力
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四、乳铁蛋白（Lactoferrin，Lf） Lf的基本结构和组成
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二、金属硫蛋白（Metallothionein，MT）
金属硫蛋白，是一种含有大量Cd和Zn、富 含半胱氨酸的低相对分子质量的蛋白质。相对 分子质量6000～10 000，每摩尔金属硫蛋白含有 60～61个氨基酸，其中含-SH的氨基酸有18个， 占总数的 30％。每3个-SH键可结合1个2价金属 离子。
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3、Lf的生物活性及其影响因素
乳铁蛋白生物活性 乳铁蛋白具有结合并转运铁的能力，到达
人体肠道的特殊接受细胞中后再释放出铁，这 样就能增强铁的吸收利用率，降低有效铁的使 用量，减少铁的负面影响。 乳铁蛋白对铁的结 合，避免了人体内OH·有害物质的生成。
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三、免疫球蛋白
• 在牛初乳和常乳中，Ig总含量分别为50和 0.6mg/mL 其中约80％～86％为IgG。人乳免疫 球蛋白主要以IgA为主，含量为4.1~4.75ug/g。 • 从鸡蛋黄中提取的免疫球蛋白为IgY，是鸡血 清IgG在孵卵过程中转移至鸡蛋黄中形成的， 其生理活性与鸡血清IgG极为相似，相对分子 质量164000。其活性易受到温度、pH的影响， 当温度在60℃以上、pH<4时，活性损失较大。
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Lf的基本性质
Lf的热力学性质
对加热Lf的抗原性和其它生物活性进行分 析的结果表明：缺铁乳铁蛋白pH>7时胶凝， pH<7时不沉淀，pH=4.0时90℃～100℃、 5min的加热，对Lf的铁结合能力、抗菌性没 有影响；在pH2.0～3.0，100℃～120℃，加热 5min后，Lf明显地降解，但其抑菌活性反而 增强。
淮与营养学
对多种乳清蛋白的热变性温度的研究表明，饱 和Lf有两个变性峰(69.0℃和83.5℃)，不饱和Lf有 一个变性峰（64.7℃）。
第一个峰是一铁离子Lf，第二个峰是二铁离子 Lf；一铁Lf和二铁Lf的变性焓分别是2100kJ/mol 和2900kJ/mol。
乳铁蛋白是存在于牛乳和母乳中的一种 天然蛋白质降解物，呈红色，是一种铁结合 性糖蛋白，牛乳铁蛋白的等电点（pI）为8， 比人乳铁蛋白高2个pH单位。在1分子乳铁蛋 白中，含有2个铁结合部位。谷氨酸、天冬氨 酸、亮氨酸和丙氨酸的含量较高；除含少量 半胱氨酸外，几乎不含其他含硫氨基酸；终 端含有一个丙氨酸基团。