第三章 蛋白质分子构象

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第三章 蛋白质的结构【生物化学】

第三章 蛋白质的结构【生物化学】

-转角
(1)一种非重复性结构; (2)4个连续的氨基酸残基组 成; (3)主链骨架以180返回折叠; (4)C1 羰基氧与C4亚氨基形 成氢键; (5)Gly、Pro频率高 (6)2型转角常以Gly 作为第 3个残基
无规卷曲
没有明显规律的多肽主 链骨架的构象 在ɑ螺旋构象、ß-转角、
ß-折叠以及三股螺旋中 无规卷曲是用来阐述没 有确定规律性的那部分肽 链结构。酶和蛋白质的活 性中心通常由无规卷曲充 当,与生物活性有关,对 外界理化性质敏感
第三章 蛋白质的三维结构
The Three-dimensional Structure of Proteins
一种球状蛋白质-胰凝乳蛋白酶的结构,图中 蓝色的小分子是一个甘氨酸的结构
多肽主链折叠的空间限制
刚性的肽键平面-肽单元
参与肽键的6个原子C1、C、O、N、H、C2位于同一平 面,肽平面中羰基氧与亚氨基氢几乎总是处于相反的位置, 此 同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元 (peptide unit),也 就是肽平面 。
持结构的稳定性 毛发结构
非典型的α-螺旋有3.010,4.416(π螺旋)等
α-螺旋的偶极矩和帽化
•偶极矩的存在加速 α螺旋的形成
•所谓帽化就是给裸 露的N-H或者C=O提 供配偶体,或折叠蛋 白其他部分以促成 与末端暴露的非极 性残基的疏水作用, 稳定和保护α螺旋。
α螺旋的两亲性质
疏水和亲水侧链的 非对称性分布,与 进一步高级结构的 形成或功能有关
⑵侧链基团的大小 多聚异亮氨酸有大的侧链基团, 造成空间位阻,不能形成螺旋 多聚脯氨酸具亚氨基不能形成 氢键,脯氨酸存在即在多肽链形 成一个结节,螺旋中断。
-折叠
定义 几乎完全伸展的肽段侧向聚集在一起,相邻

第三章 蛋白质-B(2013)

第三章  蛋白质-B(2013)
蛋白质中相邻的二级结构单位(即单个α -螺旋或β
-折叠或β -转角)组合在一起,形成有规则的、在空间
上能辩认的二级结构组合体称为蛋白质的超二级结构 基本组合方式:α α ;β ×β ;β β β
超二级结构类型
αα
β ×β
β αβ
β -迂回
βββ
回形拓扑结构
(四)蛋白质的结构域
结构域 domain,motif(模块) 在二级结构及超二级结构的基础上,多肽 链进一步卷曲折叠,组装成几个相对独立的、 近似球形的三维实体。
Steps in protein identification by mass spectrometry
In-gel digestion With trypsin
MS analysis of Peptide fingerprinting
Database Search
m/z Acquired MS spectrum
第三节 蛋白质的结构
蛋白质分子的构象与结构层次
蛋白质都有自己特有的天然空间结构,称为构象。 一级结构: 氨基酸顺序 二级结构: α螺旋、β折叠、β转角,无规卷曲 三级结构: α螺旋、β折叠、β转角、松散肽段 四级结构: 多亚基聚集
一级结构
primary structure
蛋 白 质 结 构 的 主 要 层 次
MALDI-TOF analysis
Protein Peptides 678.8 679.3
Selected Parent Ion
MS/MS
Specific protein identified
Database Search
(三)多肽与蛋白质的人工合成
氨基保护:叔丁氧甲酰氯(BOC-Cl)、苄氧酰氯(CBZ-Cl)、 对甲苯磺酰氯Tosyl-Cl)。 羧基保护:苄酯、叔丁酯(成盐、成酯) 羧基活化:酰氯法(PCL5)、叠氮法、混合酸酐法、

第三章 蛋白质结构(3)(共39张PPT)

第三章 蛋白质结构(3)(共39张PPT)
弱酸或弱碱沉淀法机理:
破坏蛋白质外表净电荷。






溶液中蛋白质的聚沉
3. 有机溶剂沉淀法:
在蛋白质溶液中,参加能与水互溶的 有机溶剂如乙醇、丙酮等,蛋白质产 生沉淀。
有机溶剂沉淀法的机理:
破坏蛋白质的水化膜。
注意:有机溶液沉淀蛋白质通常在低 温条件下进行,否那么有机溶剂与水 互溶产生的溶解热会使蛋白质产生变 性。
根据蛋白质净电荷 的差异来别离蛋白质 的一种方法是电泳法 。
二.蛋白质胶体性质
由于蛋白质分子量很大,在水溶液中形成直径1-100nm 之间的颗粒,已到达胶体颗粒范围的大小,因而具有胶 体溶液的通性。
蛋白质的水溶液能形成稳定的亲水胶体的原因:
1、蛋白质多肽链上含有许多极性基团。 2、蛋白质是两性电解质,在非等电状态时,相同 如蛋:白-质N颗H3粒+带、有-同CO性O电-荷、,-与O周H、围-的SH反、离-C子O构NH成-等稳,定 它的们双都电具层有。高使度蛋的白亲质水颗性粒,之当间与相水互接确排时斥,,极保易持吸一附定水距 分离子,,不使致蛋互白相质凝颗聚粒而外沉围淀形。成一层水化膜,将颗粒彼此 隔开,不致因互相碰撞凝聚而沉淀。
起。
• 疏水键是最主要的作用力。
3.血红蛋白的结构与功能
〔1〕血红蛋白的结构特点:
a.是四个亚基的寡聚蛋白,574个AA残基,分子量65000
b.是由相同的两条 有机溶剂沉淀法的机理:
如肌红蛋白与氧的结合
链和两条
链组成四聚体
2
2,成
四级结构是指由两 个或两个以上具有三级结构的多肽链按一定方式聚合而成的特定构象的蛋白质分子。
在外液pH高于等电点的溶液中,蛋白质粒子带负电荷,在电场中向正极移动。 少量盐促进蛋白质加热凝固。

第三章 蛋白质的空间结构和功能习题

第三章 蛋白质的空间结构和功能习题

第三章蛋白质的空间结构和功能习题:3-1.构象(conformation)指的是,一个由多个碳原子组成的分子,因单键的旋转而形成的不同碳原子上各取代基或原子的空间排列,只需单键的旋转即可造成新的构象。

多肽链主链在形式上都是单键。

因此,可以设想一条多肽主链可能有无限多种构象。

然而,一种蛋白质的多肽链在生物体正常的温度和pH下只有一种或很少几种构象,并为生物功能所必需。

这种天然的构象是什么样的因素促成的?3-2.假若一条多肽链完全由丙氨酸构成,什么样的环境促使它很可能形成α–螺旋,是疏水环境还是亲水环境?3-3.以nm为单位计算α-角蛋白卷曲螺旋(coiled coil)的长度。

假定肽链是由100个残基构成。

3-4.一种叫做Schistosoma mansoni 寄生虫的幼虫能感染侵入人的皮肤。

这种幼虫分泌出能裂解的-Gly-Pro-X-Y-(X和Y可能是几种氨基酸中的任何一种)顺序中的X和Y之间肽键的酶。

为什么该酶活性对这种寄生虫侵入是重要的。

3-5.①是Trp还是Gln更有可能出现在蛋白质分子表面?②是Ser还是Val更有可能出现在蛋白质分子的内部?③是Leu还是Ile更少可能出现在α-螺旋的中间?④是Cys还是Ser更有可能出现在β-折叠中?3-6.下面的多肽哪种最有可能形成α-螺旋?哪种多肽最难以形成β-折叠?①CRAGNRKIVLETY;②SEDNFGAPKSILW;③QKASVEMA VRNSG3-7.胰岛素是由A、B两条链组成的,两条肽通过二硫键连接。

在变性条件下使二硫键还原,胰岛索的活性完全丧失。

当巯基被重新氧化后,胰岛素恢复的活性不到天然活性的10%请予以解释。

3-8.对于密度均一的球状蛋白质来说,①随着蛋白质分子增大,其表面积/体积(A/V)的比例是增大还是减小?②随着蛋白质分子增大,其亲水侧链氨基酸残基与疏水侧链氨基酸残基的比例是增大还是减小?3-9.胎儿血红蛋白(Hb F)在相当于成年人血红蛋白(Hb A)β链143残基位置含有Ser,而成年人β链的这个位置是具阳离子的His残基。

分子生物学第三章蛋白质大分子结构与功能

分子生物学第三章蛋白质大分子结构与功能
• 如肌红蛋白。
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4.蛋白质四级构造
一个蛋白质由几条多肽链组成1个活性单 位。亚基的相互关系,空间排布,亚基 间通过非共价键聚合成的特定构象。单 一亚基无活性,只有聚合后才有生物活 性。如血红蛋白。
50
51
蛋白质预测网站
Compute pI/WM ://expasy.hcuge.ch Predictprotein :// embl-heidelberg.de/predictprotein/ SOPMA :// ibcp.fr/predict.html Unpredict ://www /
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构造域
• 多肽链在超二级构造根底上进一步卷 曲折叠成严密的近似球状的构造。对 较小蛋白质分子,构造域往往就是三 级构造,即这些蛋白质是单构造域。
• 许多蛋白质是多构造域。
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构造域
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3.蛋白质三级构造
• 多肽链的某些区域氨基酸形成二级构造: α螺旋、β-折叠、 β-转角、无规那么卷曲等构 象单元, 然后相邻二级构造集装成超二级构 造, 进而折叠绕曲成构造域, 由2个或2个以上 的构造域组装成三级构造。
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二 硫 键
31
一级构造确定的原那么
• 测定蛋白质中氨基酸组成 • 蛋白质N端和C端的测定 • 2种以上方法水解蛋白质,得到一系列
肽段 • 别离提纯所得肽,测其序列 • 从有重叠构造的肽序列中推断蛋白质
的全部氨基酸的排列顺序
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〔二〕蛋白质的空间构造
• 肽平面:肽腱中的4个原子以及相邻的 2个α-碳原子处在同一平面,使肽链具 有一定的稳定性
20
氨基酸与异硫氰酸苯酯的反响
• AA的氨基可与异硫氰酸苯酯(PITC)反 响,生成苯氨基硫甲酰氨基酸(PTC-AA)。 所得PTC-AA经乙酸乙酯抽提→层析鉴 定→ 确定N端氨基酸的种类。 “多肽 顺序自动分析仪〞据此原理。

第03章蛋白质的结构与功能

第03章蛋白质的结构与功能

2013-12-29
二、蛋白质的分子组成
(二)蛋白质的结构单位——氨基酸 3. 氨基酸的性质
紫外吸收 色氨酸和酪氨酸在280nm有最大紫外 吸收。 茚三酮反应 不同氨基酸与茚三酮混合后加热 能显出不同颜色,可用于氨基酸的定性和定量。 大多数氨基酸与茚三酮反应的颜色为:蓝紫色 或紫蓝色。
二、蛋白质的分子组成
2013-12-29
广东药学院李春梅来自测丙氨酸Ala的 pI=6.02,在pH =7时,在电场中向( ) 极移动。
答案:正
2013-12-29
广东药学院
李春梅
二、蛋白质的分子组成
(三)蛋白质的辅基 指蛋白质所含的非氨基酸组分。 单纯蛋白质:完全由氨基酸构成 蛋白质 缀合蛋白质(结合蛋白质): 脱辅蛋白质+辅基
三、肽键和肽 (二)肽(peptide)
肽:两个或多个氨基酸通过肽键链接生成 的分子称为肽。两个氨基酸链接称为二肽, 三个氨基酸链接称为三肽,多个氨基酸链 接产物称为多肽。 蛋白质:当多肽超过50个氨基酸或分子量 超过1万时,称为蛋白质。
三、肽键和肽
(三)生物活性肽(bioactive peptide) 指具有特殊生理功能的肽类物质。
H CH2 H H
SH
半胱氨酰 甘氨酸
(丙氨酸) (丝氨酸) (半胱氨酸) (甘氨酸)
多肽链是指由10个以上氨基酸通过肽键 连接而成的肽。
一些基本概念
N末端
2 O O NH2-CH-C-N-CH-C H H CH 3 OH
1
C末端
氨基端(N末端) 羧基端(C末端) 氨基酸残基:多肽链中的氨基酸是不完整的而称 之。 多肽链的方向:N C为正向,氨基末端的氨基 酸是多肽链的第一个氨基酸残基,羧基末端是最 后一个氨基酸残基。

03-蛋白质的三维结构

03-蛋白质的三维结构

目录
2.酰胺平面与二面角
肽键具有部分双键的性质, 不能自由转动。因此,每个肽 单位的六个原子都被酰胺键固 定在同一个平面上,这一平面 称为酰胺平面,也叫肽平面。 它是一个刚性平面,参与肽键 的6个原子C1、C、O、N、H、 C2的相对位臵都是固定不变的。 位于同一平面,C1和C2在平 面上所处的位臵为反式构型。
第三章 蛋白质的高级结构
一、蛋白质的一级结构 二、蛋白质的二级结构 三、蛋白质的三级结构 四、蛋白质的四级结构 五、稳定蛋白质三维结构的作用力 P207,掌握
目录
引言
蛋白质的多肽链并不是线形伸展的,而是 按一定方式折叠盘绕成特有的空间结构。 蛋白质的三维构象,也称空间结构或高级 结构,是指蛋白质分子中原子和基团在三 维空间上的排列、分布及肽链的走向。高 级结构是蛋白质表现其生物功能或活性所 必须的,包括二级、三级和四级结构。
首 N端
末C 端
其中的氨基酸称 氨基酸残基
目录
一级结构
1969年,国际纯化学和应用化学协会经过讨论规定一级 结构只指蛋白质分子中氨基酸残基的排列顺序,又称共 价结构、主链结构。其内容包括:肽键、氨基酸的种类 和数目,氨基酸的排列顺序、肽链数目、二硫键及酰胺 基的位置等。
一级结构要点:
1.蛋白质通过肽键-CO-NH-这一基本方式连接而成。
β转角
目录
β转角
作用力——同样 是肽键衍生来的 氢键 但由于只有这一 个氢键,只形成 β —转角结构。
O ……( 氢 键 )………H —C—(NH—CH—CO)2—N— R
目录
Ϋ-转角是球状蛋白质分子中出现的180°回折,有人称 之为发夹结构。 Ϋ转角的特征: ①由多肽链上4个连续的氨基酸残基组成。 ②主链骨架以180°返回折叠。 ③第一个a.a残基的C=O与第四个a.a残基的N-H生成氢键 ④C1Ϊ与C4Ϊ之间距离小于0.7nm ⑤多数由亲水氨基酸残基组成。 在Ϋ转角中第一个残基地C=O与第四个残基地N-H氢键键 合,形成一个紧密地环,使Ϋ转角成为比较稳定地结构。 由于甘氨酸缺少侧链(只有一个H),在Ϋ转角中能很 好地调整其他残基地空间阻碍,因此是立体化学上最合 适地氨基酸,而脯氨酸具有环状结构和固定的φ角,因 此在一定程度上迫使Ϋ转角形成,促进多肽链自身回折。

1第三章 结构蛋白(S第一节 胶原蛋白组成结构功能)

1第三章 结构蛋白(S第一节 胶原蛋白组成结构功能)

Ⅴ型胶原在组织中的分布有两种形式: 一种表现为类似间质性胶原的纤维束状结构, 可以分布在组织间质中或围绕在细胞周围;
另一种与基膜性胶原相似, 主要分布在基膜或基膜附近。
1981年发现椎间盘中含有少量Ⅴ型胶原, 其量为椎间盘中胶原总量的3%。
Ⅴ型胶原可以从含有Ⅰ型胶原的组织中提出,
由此可见, 在纤维性胶原中, Ⅰ型胶原和Ⅴ型胶原之间存在着密切的关系。
第三章 结构蛋白质
结构蛋白——具有结构功能的蛋白质 可分成: 胶原、丝蛋白、角蛋白、弹性蛋白、 肌球与肌动蛋白、黏连蛋白等。
第一节 胶原蛋白
所有多细胞生物都含有胶原, 哺乳动物身上所有蛋白质中约30%是胶原蛋白。
胶原是 皮肤、骨、腱、血管、牙齿的主要纤维成分
而 细胞骨架的重要成分也是胶原 因此, 胶原不同程度地存在于一切器官中。
每一步都有着与其他多亚基蛋白质的装配和分泌相同的模式其中最为复杂的是对信使核糖核酸mrna的加工过程胶原的生物合成首先是在细胞内合成前胶原肽链其次是前胶原肽链的羟基化和糖基化然后是前胶原肽链的连接并由细胞内分泌到细胞外再由前胶原转变为原胶原分子接着由原胶原聚合共价交联形成胶原微纤维进而聚合形成胶原纤维和胶原束
绝大多数蛋白质中脯氨酸含量很少, 这两种氨基酸都是环状氨基酸, 锁住了整个胶原分子,使之很难拉开, 故胶原具有微弹性和很强的拉伸强度。 所以一般 由于胶原中脯氨酸含量高, 通过酸水解胶原 来分离提取脯氨酸。
(5)胶原α-链N端氨基酸是焦谷氨酸
这是 谷氨酰胺脱去一分子氨 而闭环产生的吡咯烷酮羧酸
在一般蛋白质中是少见的。
胶原分子3条肽链各由1000多个氨基酸残基组成 如胶原α1(Ⅰ)肽链含1014个氨基酸残基, α1(Ⅲ)肽链含1023个氨基酸残基。

第3章 蛋白质的结构与功能

第3章 蛋白质的结构与功能

turn
g turn
Pro
剧烈转折
第三节 纤维状蛋白
• 蛋白分子从外形上可分为纤维蛋白和球形 蛋白; • 纤维蛋白外形呈纤维状或细棒状,分子轴 比(长轴/短轴)大于10。功能较简单,是 动物体的基本支架和外保护成分。 • 通常是疏水的,如角蛋白,丝心蛋白。 • 结构单元是重复的二级结构单元。
Y—肌(血)红 蛋白的氧饱和 度,等于蛋白 中被占的氧合 部位除以血红 蛋白中氧合部 位总数。
S形曲线的基础:血红蛋白为 别构蛋白
• 去氧血红蛋白:没有结合氧的蛋白,8个 盐桥连着,结构紧密,和氧亲和力低, 分子处于紧张态(T态); • 氧合血红蛋白:结合氧的蛋白,盐桥断 裂,结构疏松,分子处于松弛态(R态), 和氧亲和力高。
两个肽平面间不能任意转动
R 基团的大小与电 荷,会影响两个平 面之间的立体关系, 因此平面的转动受 限制,受限程度取 决于 R基团的种类。 这也说明了为何氨 + 基酸的序列,会影 响蛋白质的构型, 也因此决定了这个 蛋白质的功能。
二、二级结构的主要形式
• 结构形式:-螺旋、-折叠、无规则 卷曲。 • 连接单元:-转角 • 稳定作用力:氢键
3.613-螺旋 4.416-螺旋
a helix 的方向性

左 手 旋
右 手 稳 定
有 极 性

各种 helix 的表达形式
影响-螺旋形成的因素
• 多肽能否形成α-helix以及helix是否稳定→ 由AA组成,顺序决定的
• 1)R基的电荷:酸性或碱性氨基酸集中的区域, 由于同电荷相斥,不利于α-螺旋形成; • 2) R基的大小:β碳上有大的基团
+
N
1)方向性 2)饱和性

第三章 蛋白质

第三章 蛋白质

大多数蛋白质的含氮量较恒定, 平均16%,即1g氮相当于6.25g蛋 白质。所以,可以根据生物样品 中的含氮量来计算蛋白质的大概 含量。 6.25称为蛋白质系数。 样品中蛋白质含量=样品中的 含氮量 6.25
一、蛋白质的氨基酸组成
• 各种蛋白质所含 的20种常见氨基酸的种 类数目各不相同。表3-1 • 分子中的氨基酸组成与其性质相关。 (如荷电情况) • 蛋白质分子中氨基酸组成及比例与其结 构也有一定关系。(如蚕丝心蛋白的强 韧)
三、天然存在的活性肽
• 1.谷胱甘肽 普遍存在于动植物和微生物 细胞中,参与氧化还原过程,作为某些氧化还 原酶的辅因子、或保护巯基酶,或防止过氧化 物积累等。 • 2.短杆菌素肽S(10肽,抗革兰氏菌,治疗化脓 性病症)、鹅膏蕈素(8肽,抑制RNA聚合酶的 活性,阻碍mRNA的合成)等 • 3.合成肽,如甜味剂甜度为蔗糖150倍,热量 1/200,
第二节:肽与肽键
掌握概念:肽(多肽)、肽键、AA残基、N端 或C端、主链骨架、成肽反应 多肽习惯书写:由左(N端)至 右(C端) 多肽命名:自N端至C端,按AA顺序,以AA名字 命之。
一、肽与肽键
一个氨基酸的α-羧基 与另一个氨基酸的α氨基脱水缩合所形成 的化合物称为肽,氨 基酸之间脱水后形成 的酰胺键称为肽键。
K’1
B+
K’2
B
K’3
B-
K’4
B2-
pI=pK’2+ pK’3/2
二、肽的重要理化性质
4. 原则:当溶液pH大于解离侧链的值,占优 势的离子形式是该侧链的共轭碱,当溶液 pH小于解离侧链的值,占优势的离子形式 是该侧链的共轭酸。 5.肽的化学反应:能发生与游离氨基酸相似 的反应,包括茚三酮反应, 三肽以上的肽还可发生双缩脲反应(游离 氨基酸无此反应)。

第三章 蛋白质化学3-蛋白质的三维结构_2010

第三章 蛋白质化学3-蛋白质的三维结构_2010

胶 原 纤 维 的 结 构
生物体内胶原蛋白网
胶原蛋白的保健作用
1. 预防骨质疏松,增加骨密度 预防骨质疏松, 2. 改善关节健康 3. 健美皮肤 4. 美发亮甲 5. 丰韵乳房 6. 提高人体免疫力 7. 促进伤口愈合能力
胶原蛋白与疾病
如果胶原蛋白的生物合成反常, 如果胶原蛋白的生物合成反常,或胶原蛋白 因其他原因起异常变化, 因其他原因起异常变化,即有可能导致胶原 病。 风湿热、类风湿性关节炎、皮肌炎、 风湿热、类风湿性关节炎、皮肌炎、多动脉 系统性硬皮病、 炎、系统性硬皮病、系统性红斑狼疮
肌动蛋白以两种形式存在,球状肌动蛋白( 肌动蛋白以两种形式存在,球状肌动蛋白(G—肌动蛋白)和 肌动蛋白) 以两种形式存在 纤维状肌动蛋白( 肌动蛋白) 纤维状肌动蛋白(F—肌动蛋白)。纤维状肌动蛋白实际上是 一根由G 肌动蛋白分子(分子量为46000)缔合而成的细丝。 46000)缔合而成的细丝 一根由G—肌动蛋白分子(分子量为46000)缔合而成的细丝。 两根F 肌动蛋白细丝彼此卷曲形成双股绳索结构。 两根F—肌动蛋白细丝彼此卷曲形成双股绳索结构。
蛋白质的二级结构 P207
(一)概念 :指蛋白质多肽链主链 局部的空间结构, 局部的空间结构,不涉及氨基酸侧 链残基的构象。 链残基的构象。
稳定因素: 稳定因素:氢键
(三)二级结构的主要构象方式
• 1、α螺旋 、 螺旋 • (1)α螺旋的一般特征: 螺旋的一般特征: ) 螺旋的一般特征 • ★多肽主链按右手或左 手方向盘绕, 手方向盘绕,形成右手 螺旋或左手螺旋, 螺旋或左手螺旋, • ★相邻的螺圈之间形成 链内氢键 • ★构成螺旋的每个 都 构成螺旋的每个Cα都 取相同的二面角Φ、 。 取相同的二面角 、Ψ。

食品化学 第三章 蛋白质

食品化学 第三章 蛋白质
与茚三酮反应
与邻苯二甲醛反应
第二节

蛋白质和肽
肽:是两个或两个以上的氨基酸以肽键相连的化合物。
由两个氨基酸以肽键相连的化合物称为“二肽”,由多个 氨基酸组成的肽则称为多肽。
N-末端 氨基末端
肽键
C-末端 羧基末端
特点:
肽键不同于C-N单键C=N双键 羰基不是完全的双键
肽键不能自由旋转
肽单位是刚性平面结构 肽单位平面有一定的键长和键角
抹香鲸肌红蛋白(Myoglobin)的三级结构
4、蛋白质的四级结构
是指含有多于一条多肽链的蛋白质分子的空间排 列,以二聚体、三聚体、四聚体等形式存在。

稳定蛋白质结构的作用力
空间相互作用
金属离子 范德华力
二硫键
蛋白质结构稳定
氢键
疏水相互作用
静电相互作用
二硫键
氢键
疏水相互作用力
盐键(离子键)
范德华力
氢键
疏水相互作用
静电相互作用

5、蛋白质变性 概念 本质:分子中各种次级键断裂,使其空间构象 从紧密有序的状态变成松散无序的状态,一级 结构不破坏。 变性对蛋白质的影响 影响变性的因素(物理、化学)

第四节
蛋白质的功能性质
脂肪 糖
食品色泽 食品风味
相互作用
蛋白质 食品外形
构成
食品 品质
(4)有机溶剂:乙醇、丙酮


(5)促溶盐

改变水的介电常数,改变静电作用 非极性侧链在有机溶剂中比在水中更易溶解,有 机溶剂能穿透到疏水区,削弱或打断疏水相互作 用
低浓度(≤0.2)静电中和作用稳定了蛋白质的 结构
较高的浓度(>1mol/L)离子特异效应

第三章 蛋白质化学

第三章  蛋白质化学

[Gly +]
K
+
]
1
[ Gly
+
] =
][ H
1 +
+
]
K
[ Gly − ][ H K 2= [ Gly ± ] [ Gly

]
±
] =
K
2
[ Gly [H + ]
]
根据等电点的定义,在等电点时,氨基酸所带的正负电 荷相等,即: [Gly +]=[Gly -]
因此有:
[Gly ± ][ H + ] K 2 [Gly ± ] = K1 [H + ] K2 [H + ] = K1 [H + ]
三、氨基酸的性质
1、两性电离性质 、 R CH NH3 COOH
+
R + OH+ H+ (pK´1) ´ CH NH3+ COO + OH+ H+ (pK´2) ´
R CH NH2 COO
pH< pI
净电荷为正
pH = pI
净电荷=0 净电荷
pH > pI
净电荷为负
当氨基酸溶液在某一pH值时,其所带正负电荷相等,成为两性离子, 当氨基酸溶液在某一 值时,其所带正负电荷相等,成为两性离子, 值时 在电场中既不向阳极也不向阴极移动,此时溶液的pH值就称为该氨基酸的 在电场中既不向阳极也不向阴极移动,此时溶液的 值就称为该氨基酸的 等电点(isoelectric point)。 等电点 。
等电点—— 等电点
使某种氨基酸所带正、负电荷数相等时溶液的 值 使某种氨基酸所带正、负电荷数相等时溶液的pH值。

第03章蛋白质的结构与功能ppt课件

第03章蛋白质的结构与功能ppt课件

二 、 蛋 白 质 的 一 级 结 构 (primary
structure)
(一)、概念
蛋白质的一级结构是指多肽链中各种氨 基酸残基的排列顺序,即氨基酸序列。 主要的化学键 肽键,有些蛋白质还包括二硫键。
NH2
1
Gly
15
LeuTyr
Gln Leu
Ile
Ser
Glu
HOOC Thr 30
A链 Val 5 Cys Ile 10
O
NH2-CH-C +
H OH
甘氨酸
O
NH-CH-C
HH
OH
甘氨酸
-HOH
O
O
NH2-CH-C-N-CH-C
H H H OH
肽键ห้องสมุดไป่ตู้
甘氨酰甘氨酸
*多肽链:许多Aa残基通过肽键彼此连接而 成的链状多肽
* 两分子氨基酸缩合形成二肽,三分子氨 基酸缩合则形成三肽……
* 由几个到十几个氨基酸相连而成的肽称 为寡肽(oligopeptide),由更多的氨基酸 相连形成的肽称多肽(polypeptide)。
牛核糖核酸酶
N末端
C末端
肽单位与二面角
肽单位(piptide unit) 是主链骨架 的重复单位,C-CONHC。
肽平面:肽单位上的六个原子都位 于同一个刚性平面称肽平面。
结构特点
1、肽键具有双键性质,不能自由旋转
2、肽单位6个原子位于同一个刚性平面, 酰胺平面
3、方式排布:C==O与N—H或者Ca—C与 Ca —N
2、稀有氨基酸
蛋白质中含量较少的氨基酸。
• 4-羟脯氨酸
CH2
HO— CH2
CH2
• 胱氨酸

生物化学蛋白质章节考点总结

生物化学蛋白质章节考点总结

生物化学蛋白质章节考点总结第三章蛋白质第一节蛋白质概论蛋白质是所有生物中非常重要的结构分子和功能分子,几乎所有的生命现象和生物功能都是蛋白质作用的结果,因此,蛋白质是现代生物技术,尤其是基因工程,蛋白质工程、酶工程等研究的重点和归宿点。

一、蛋白质的化学组成与分类1、元素组成碳 50% 氢7% 氧23% 氮16% 硫 0-3% 微量的磷、铁、铜、碘、锌、钼凯氏定氮:平均含氮16%,粗蛋白质含量=蛋白氮?6.252、氨基酸组成从化学结构上看,蛋白质是由20种L-型α氨基酸组成的长链分子。

3、分类(1)、按组成:简单蛋白:完全由氨基酸组成结合蛋白:除蛋白外还有非蛋白成分(辅基)详细分类,P 75 表 3-1,表 3-2。

(注意辅基的组成)。

(2)、按分子外形的对称程度:球状蛋白质:分子对称,外形接近球状,溶解度好,能结晶,大多数蛋白质属此类。

纤维状蛋白质:对称性差,分子类似细棒或纤维状。

(3)、功能分:酶、运输蛋白、营养和贮存蛋白、激素、受体蛋白、运动蛋白、结构蛋白、防御蛋白。

4、蛋白质在生物体内的分布含量(干重) 微生物 50-80%人体 45%一般细胞 50%种类大肠杆菌 3000种人体 10万种1012 生物界 10-10,二、蛋白质分子大小与分子量蛋白质是由20种基本aa组成的多聚物,aa数目由几个到成百上千个,分子量从几千到几千万。

一般情况下,少于50个aa的低分子量aa多聚物称为肽,寡肽或生物活性肽,有时也罕称多肽。

多于50个aa的称为蛋白质。

但有时也把含有一条肽链的蛋白质不严谨地称为多肽。

此时,多肽一词着重于结构意义,而蛋白质原则强调了其功能意义。

P 76 表3-3 (注意:单体蛋白、寡聚蛋白;残基数、肽链数。

)蛋白质分子量= aa数目*110对于任一给定的蛋白质,它的所有分子在氨基酸组成、顺序、肽链长度、分子量等方面都是相同的,均一性。

三、蛋白质分子的构象与结构层次蛋白质分子是由氨基酸首尾连接而成的共价多肽链,每一种天然蛋白质都有自己特有的空间结构,这种空间结构称为蛋白质的(天然)构象。

生物物理学中的蛋白质构象研究

生物物理学中的蛋白质构象研究

生物物理学中的蛋白质构象研究蛋白质是生命体中最重要的基本分子之一,在机体中拥有着十分重要的作用。

研究蛋白质的构象,对了解蛋白质的生物学功能和生命的活动过程有着非常重要的意义。

这就是生物物理学中蛋白质构象研究的目的。

蛋白质构象是指蛋白质分子在三维空间中的结构和形态,也就是一个蛋白质分子的折叠方式。

蛋白质的构象决定了其生物学功能,因此蛋白质的构象研究对于了解蛋白质的生物学功能和生命的活动过程有着非常重要的意义。

在蛋白质的构象研究中,生物物理学是一个非常重要的研究领域。

生物物理学是物理学在生物学上的应用,它通过物理学的手段来研究生物学中的各种问题。

蛋白质的构象研究正是生物物理学的一个重要研究内容。

生物物理学中的蛋白质构象研究主要有两个方向。

一方面是从生物学角度出发,研究蛋白质在生物体内的空间结构、分子结构和化学性质等方面的问题。

另一方面则是从物理学角度出发,研究蛋白质分子的折叠动力学和热力学等基本问题。

生物物理学中的蛋白质分子结构研究方法主要有X射线晶体学、核磁共振、电子显微镜等多种方法。

其中X射线晶体学是其中应用最广泛的方法。

通过X射线衍射,可以得到蛋白质在空间中的结构信息,从而了解蛋白质分子的构象。

核磁共振方法实际上是利用核磁共振研究蛋白质的结构和构象。

此外还有一些新发展的技术,如单粒子电子显微学等,也能够非常准确地得到蛋白质的构象信息。

在蛋白质构象研究方面,最重要的发现之一就是蛋白质的折叠过程。

蛋白质的折叠过程是指蛋白质分子在生物体内通过分子间相互作用逐渐形成具有稳定空间结构的过程。

蛋白质的折叠过程是生物体内极为复杂的现象,其分子结构也十分复杂多样。

在蛋白质的构象研究中,通过分析折叠动力学和折叠热力学,可以揭示蛋白质的分子构象信息,从而帮助人们更好地理解生命的活动过程。

除了折叠,蛋白质的构象还包括一些细节问题。

例如,蛋白质的角度、扭曲和扭转等等因素都会影响蛋白质的空间构象。

因此,蛋白质的构象研究必须从微观角度出发,通过精确的物理化学模型和实验技术,不断揭示大分子结构与性能之间的关系。

简述蛋白质的分子结构层次以及维持其结构的化学键

简述蛋白质的分子结构层次以及维持其结构的化学键

简述蛋白质的分子结构层次以及维持其结构的化学键蛋白质是有生命活动不可缺少的物质,它们具有复杂的分子结构层面以及在维持其结构的化学键。

它们在有机体的生物学功能中起着重要的作用。

因此,解析蛋白质的分子结构及维持其结构的化学键,是了解蛋白质的特点与功能,以及对动植物发育过程有效把握的重要基础。

蛋白质的分子结构有分子水平(原子水平)和结构水平(超分子层面)。

分子结构的原子水平就是由二级结构(二级结构包括α螺旋、β结构、π结构、Ω结构)以及其它次级结构(比如折叠结构、三角结构)组成的蛋白质的由氨基酸序列组成的分子结构。

蛋白质的超分子层面结构就是蛋白质的宏观结构,也就是蛋白质的二级结构形成了三级构象,它是一种复杂的、稳定的构象。

蛋白质的结构是由其内部维持的化学键所决定的。

特别是:非离子性键和离子性键(相当于蛋白质的“机械”键),以及极性相互作用(相当于蛋白质的“电荷”键)维持着蛋白质的结构。

非离子性键指的是无机分子间的氢键和疏水键,它们是蛋白质分子间紧密接触从而维持空间构象的重要键。

此外,离子性键指的是极性分子间的离子键,是蛋白质分子构象中最重要的稳定键。

最后,蛋白质分子间也有极性相互作用,即通过电荷相吸引、相斥而维持蛋白质的结构。

蛋白质的分子结构及维持其结构的化学键的研究,受益于当前生物技术的发展,如蛋白质结构的X射线结构分析技术、超高分辨率的结构研究技术、蛋白质计算模拟技术,以及现代的生物信息学技术等。

此外,分子生物学技术的发展,也给各种蛋白结构分析带来了很大的便利。

今天,科学家们已经能够以四种方式检测蛋白质的结构:X射线衍射法、核磁共振法、小角X射线散射法和电子束断层法。

分子水平上,通过X射线衍射定性技术,科学家们可以检测到蛋白质的二级结构类型,如α螺旋、β结构和π结构,并复原原子分子构象。

此外,由于核磁共振技术不需要晶体的准备,因此科学家可以使用非晶蛋白质样品获得结构信息,如极端条件下的结构。

由于X射线衍射及核磁共振技术只能检测到蛋白质的二级结构,而不能检测三级结构,因此,科学家开发了超高分辨率的蛋白质结构分析技术。

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第二节 维持蛋白质构象的化学键
氢键、范德华作用力、疏水作用力、离子键
1 氢键(hydrogen bond): 在稳定蛋白质的结构中起着极其重要的 作用。 可在一条多肽链的内部或两条多肽链之间形成,主要依靠 主链骨架上的羰基氧原子与亚氨基氢原子之间相互作用,主要维 持二级结构。另外氢键还可以在侧链侧链、侧链与介质水、主
4离子键(ionic bond):又称盐键,是借助正负离子之间 的静电引力形成的。在生理pH下,蛋白质中的酸性氨 基酸(天冬氨酸、谷氨酸)的侧链可解离成负离子, 碱性氨基酸(赖氨酸、精氨酸、组氨酸)的侧链可解 离成正离子。多数情况下在球蛋白表面与介质水分子 发生电荷偶极作用,形成水化膜;在内部一般形成离 子键。
第一节 蛋白质结构的层次
蛋白质大体分为一级结构和空间结构。空间结构即为蛋白质分子构象 (Conformation)又称高级结构主要分为二级结构、超二级结构、结构域、 三级结构和四级结构。
蛋白质天然折叠结构决定因素 1.与溶剂分子(一般是水)的查互作用 2.溶剂的pH和离子组成 3.蛋白质的氨基酸序列
4.肽段中近N端的前三个亚胺基上的氢和其C端的最后三 个羰基上的氧原子都不参与氢键的形成。两端不易形 成α-螺旋。
5.各氨基酸残基侧链R基团均伸向螺旋外侧。R基团的大 小、荷电状态及形状均对α-螺旋的形成及稳定有影响。
6.α-螺旋有左手和右手螺旋两种,天然蛋白质的绝大多数 都是右手螺旋,但是主链可以存在局部的左手α-螺旋, 并使主链的方向发生改变,从而形成复杂的构象。由 于Gly没有对称的α-碳原子,这种左手α-螺旋多数由Gly 参与形成。
1. α- 螺旋(helix)
分右手和左手螺旋
0.54nm
C
c
H
O
3.6残基每一圈
C 0.15nm C N
每个残基升高
右旋,3.6个氨基 酸一个周期,螺 距0.54 nm
第n个AA(NH)与第n-4 氢键取向与主 个 AA(CO)形成氢键, 轴基本平行 环内原子数13。
利用“ ns ”表示螺旋结构: n是螺旋每上 升一圈氨基酸残基数,s是形成1个氢键 的O与N两原子间参与共价结构的原子数。
2.肽平面的-C=O的氧原子 与-C-NH处于反式位置。
3.肽键中凡与C-N相连的 原子都与C-N原子处于同 一平面,这6个原子构成的 平面称为酰胺平面或肽平 面。
第三节 主链构象
肽链中的肽平面
一般认为,驱动蛋白质折叠的主要动力是熵效应。折叠的结果是 疏水基团埋藏在蛋白质分子内部,亲水基团暴露在分子表面。在 形成分子疏水核心的同时,必然有一部分主链也被埋在里面,由 于主链本身是高度亲水的,这样就产生矛盾,只有处于分子内部 的主链极性基团(C=O,N-H)也被氢键中和,矛盾才能解决。 正是在这种能量平衡中,蛋白质主链的折叠产生由氢键维系的有 规则的构象,称为二级结构。因为主链肽键上的C=O和N-H是沿 多肽主链有规则排列的,所以在主链内和主链间常出现周期性的 氢键相互作用(C=O‥‥H-N)。下面介绍几种常见的二级结构元 件。
3.613
影响α螺旋形成的因素
3. 相邻两螺旋之间形成链内氢键,其方向与螺旋轴大致平行。氢键是 由每个肽基的C=O与其前面第3个肽基的N-H之间形成的,由氢键封闭 的环是13元环。在肽段中近N端的前三个亚胺基上的氢和其C端的最后 三个羰基上的氧原子都不参与氢键的形成,因此,一些蛋白质肽链的N 端和C端不易形成α螺旋。
第三节 主链构象
链肽基与侧链可主链肽基与水之间形成。
x—H·····y
x是电负性强的原子(N、O、S), x—H共价键, H·····y非共价键,x是氢(质子)供体, y是氢(质子)
受体。
2 范德华力:指相邻的非共价键结合的原子,其电子 电荷密度改变时产生的瞬时诱导偶极之间的吸引作用, 广义的范德华力包括3种作用力,定向效应 (orientation effect)、诱导效应(inductive effect)、 分散效应(dispersive effect)。狭义的范德华力指分 散效应。对维持蛋白质的三,四级结构起一定的作用
定向效应:发生在极性分或极性基团之间,它是永久 偶极间的静电相互作用。
诱导效应:发生在极性和非极性物质之间。
分散效应:瞬间偶极间的相互作用。
3 疏水作用力(hydrophobic interaction):水介质中 球状蛋白质的折叠总是倾向于把疏水残基埋藏在分子 的内部。这一现象被称为疏水作用。其本质为范德华 力。对维持蛋白质的三结构其主要作用。
第三节 主链构象
1主链构象的结构单元 α-螺旋:是蛋白质中最常见的一种构象,是由Pauling等根据α角蛋白 的X 射线衍射图谱提出的。特征如下:
1. 多肽链α碳原子为转折点,以肽链平面为单位,通过两侧结合键的
2. 每圈螺旋有3.6个氨基酸残基,螺距约为0.54nm,每个氨基酸残基 围绕螺旋中心轴转100°,上升0.15nm(3.6×0.15nm=0.54nm)。
5配位键:是指在两个原子之间由单方面 提供共用电子对所形成的共价键。
6 二硫键:是由两个半胱氨酸借助两个硫 原子形成的一种比较稳定的共价键,可 存在于一条肽链的内部或两条肽链之间, 对稳定蛋白质的构象起重要作用。
第三节 主链构象
1 肽平面: 两个肽平面以一个Cα为中心发生旋转
肽平面特性:
1.肽键中的C-N键长 (0.132nm)比一般的CN键长(0.147nm)短, 但经C=N双键(0.128nm) 长,故肽键具有双键性质, 不能旋转。
Chapter 3 Molecular Conformation of Protein
蛋白质的空间结构指蛋白质分子内 各原子围绕某些共价键的旋转而形成的 各种空间排布及相互关系,这种空间结 构称为构象。按不同层次,蛋白质的高 级结构可分为二,三和四级结构。
本章的主要内容
蛋白质结构的层次 维持蛋白质构象的化学键 主链构象 侧链构象 蛋白质分子的二级结构 超二级结构和结构域 蛋白质的三级结构 蛋白质的四级结构 蛋白质分子的缔合
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