黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD)
微生物新陈代谢 (3)
低氧化还原势的化合物
氢或电子
逐 级 传 递
通过与氧化磷酸化反应相偶联 跨膜质子动势
推动了ATP的合成
高氧化还原势化合物 Eg.分子氧或其他无机、有机氧化物
递氢体或递电子体
（1）烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD） 和烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP）
（2）黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD） 和黄素单核苷酸（FMN）
生 脱氢（或电子） 物
氧 化 递氢（或电子）
的
过 程
受氢（或电子）
生 产能（ATP） 物
氧
化 产还原力［H］
的
生 呼吸
功
物
能 产小分子中间代谢物 氧
化 无氧呼吸
的
类 型 发酵
（一）底物脱氢的四条途径
以葡萄糖作为生物氧化的典型底物，它在脱氢
阶段主要可通过4条途径完成其脱氢反应，并伴随
还原力[H]和能量的产生。
生长刺激素、色素、生物碱等。
第一节 微生物的能量代谢
一切生命活动都是耗能反应，
能量代谢就成了新陈代谢中的核心问题。
研究能量代谢的根本目的，是追踪生物体如何把外界环
境中的多种形式的最初能源（primary energy sources） 转换成对一切生命活动都能利用的通用能源（universal
energy source）------ATP。
3. ED途径（Entner-Doudoroff pathway）
ED途径又称 2-酮-3-脱氧-6-磷酸葡糖酸 （KDPG）裂解途径。最早由Entner和Doudoroff
两人（1952）在Pseudomonas saccharophila（嗜糖 假单胞菌）中发现，故名。这是存在于某些缺乏完 整EMP途径的微生物中的一种替代途径，为微生物 所特有。
核酸化学复习题(含解析)
第1页共15页核酸的结构与功能一．单项选择题1．下列关于核苷酸生理功能的叙述哪一项是错误的 B核苷酸生理功能：①作为体内合成DNA和RNA的基本原料②作为体内能量的利用形式③构成辅酶④在体内残余各种生化代谢活动和生理调节⑤充当载体，活化中间代谢物A．核苷酸衍生物作为许多生物合成过程的活性中间物B．生物系统的直接能源物质(ATP) C．作为辅酶的成分D．生理性调节物 E．作为质膜的基本结构成分2．RNA和DNA彻底水解后的产物是CRNA彻底水解后的产物是核糖核苷酸DNA彻底水解后的产物是脱氧核糖核苷酸两者核糖不同，一个是核糖，一个是脱氧核糖核糖核苷酸的碱基有腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶、尿嘧啶脱氧核糖核苷酸的碱基有腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶、胸腺嘧啶A．核糖相同,部分碱基不同 B．碱基相同,核糖不同C．部分碱基不同,核糖不同 D．碱基不同,核糖相同E．以上都不是3．对于tRNA来说下列哪一项是错误的DtRNA共有61种，对应61种氨基酸的密码子（64种密码子中，2个是起始密码子，分别对应缬氨酸和甲硫氨酸；3个是终止密码子，不对应氨基酸）反密码子的定义就是tRNA分子二级结构反密码环中三个相邻核苷酸组成的，tRNA只有61种，3个终止子并没有反密码子与之对应A．5'端是磷酸化的 B．它们是单链 C．含有甲基化的碱基D．反密码环是完全相同的 E．3'端碱基顺序是-CCA4．绝大多数真核生物mRNA5'端有B帽子结构是指在真核生物中转录后修饰形成的成熟mRNA在5'端的一个特殊结构，即m7GPPPN结构，又称为甲基鸟苷帽子。
它是在RNA三磷酸酶，mRNA 鸟苷酰转移酶，mRNA（鸟嘌呤-7）甲基转移酶和mRNA（核苷-2’）甲基转移酶催化形成的。
甲基化程度不同可形成3种类型的帽子：CAP 0型、CAP I 型和CAP II型。
鸟苷以5’-5’焦磷酸键与初级转录本的5’-端相连。
当G 第7位碳原子被甲基化形成m7GPPPN时，此时的帽子称为“帽子0”。
辅酶与辅基汇总
辅酶与辅基汇总（一）辅酶I和辅酶II：NAD+、NADP+ NAD+（烟酰胺腺嘌呤二核苷酸）和NADP+（烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸）是生化反应中重要的电子和氢传递体，因此它们参与的是氧化还原反应（图4-1-5）。
NAD+和NADP+是各种不需氧脱氢酶的辅酶，可以接受底物分子上提供的氢负离子（H:-）而还原为NADH和NADPH。
底物分子脱氢时，一次脱下一对氢（2H++2e-），NAD+或NADP+接受1个H+和2个e-，另一个H+游离存在于溶液中。
NADH在细胞内有两条去路，一是通过呼吸链最终将氢传递给氧生成水，释放能量用于ATP 的合成；一是作为还原剂为加氢反应（还原反应）提供氢。
NADPH一般不将氢传递给氧，通常只作为还原剂为加氢反应提供氢。
NADPH是细胞内重要的还原剂。
辅酶I和辅酶II是以维生素PP（烟酸、烟酰胺）、核糖、磷酸、腺嘌呤为原料合成的。
（二）黄素辅酶：FMN、FADFMN（黄素单核苷酸）和FAD（黄素腺嘌呤二核苷酸）是另一类氢和电子的传递体，参与氧化还原反应（图4-1-6）。
FMN、FAD是黄酶（氧化还原酶）的辅基，参与体内多种氧化还原反应，它可以接受2个氢而还原为FMNH2或FADH2。
其中FMN是呼吸链的重要氢和电子传递体，FAD主要参与有机物如脂肪酸等的氧化脱氢。
FADH2可将氢通过呼吸链传递至氧生成水，释放能量用于ATP的合成；在某些情况下，也可将氢直接传递给氧而生成过氧化氢（H2O2），H2O2可被过氧化氢酶催化分解成水和氧气。
黄素辅基是由维生素B2（核黄素）转化形成的。
（三）辅酶A：CoA-SH辅酶A是体内传递酰基的载体，为酰基移换酶之辅酶（图4-1-7）。
辅酶A由3-磷酸-ADP、泛酸、巯基乙胺三部分构成，其中泛酸为维生素，因此辅酶A是主要是以维生素泛酸为原料转化合成的。
巯基-SH是辅酶A的活性基团，因此辅酶A 常写作CoA-SH。
当携带乙酰基时形成CH3CO-SCoA，称为乙酰辅酶A。
2012年执业药师药学专业知识二(药物化学)真题试卷(题后含答案及解析)
2012年执业药师药学专业知识二（药物化学）真题试卷(题后含答案及解析)题型有：1. A1型题 2. B1型题 3. X型题1．下列哪一个属于青霉烯类β-内酰胺类抗生素?( )A．舒巴坦钠B．他唑巴坦C．亚胺培南D．氨曲南E．克拉维酸钾正确答案：C解析：AB两项，舒巴坦钠属于青霉烷砜类，他唑巴坦为不可逆竞争性β-内酰胺酶抑制剂。
D项，氨曲南是全合成单环β-内酰胺类抗生素。
E项，克拉维酸钾属于氧青霉烷类，也是β-内酰胺酶抑制剂。
2．抑制细菌DNA依赖的RNA聚合酶发挥作用，口服后尿液呈橘红色的是( )。
A．异烟肼B．盐酸乙胺丁醇C．吡嗪酰胺D．利福平E．对氨基水杨酸钠正确答案：D解析：利福平的作用机制是抑制细菌DNA依赖的RNA聚合酶(DDRP)，其代谢物具有色素基团，因而尿液、粪便、唾液、泪液、痰液及汗液常呈橘红色。
3．有关青蒿素结构和性质，下列说法错误的是( )。
A．结构中有过氧键，遇碘化钾试液氧化析出碘，加淀粉指示剂，立即显紫色B．属于倍半萜内酯类化合物C．内过氧化物活性是必需的D．青蒿素是半合成的药物E．青蒿素的C-10羰基还原得到的二氢青蒿素仍有抗疟作用正确答案：D解析：青蒿素为从菊科植物黄花蒿中提取的新型结构倍半萜内酯类化合物，具有十分优良的抗疟作用，为高效、速效的抗疟药。
4．下列关于利培酮的说法错误的是( )。
A．非经典型抗精神病药B．锥体外系副作用小C．口服吸收完全D．代谢产物帕利哌酮仍具有药理活性E．属于三环类抗精神病药正确答案：E解析：利培酮属于第二代抗精神病药物中的苯异嗯唑类。
5．非天然来源的乙酰胆碱酯酶抑制剂是( )。
A．长春西汀B．盐酸多奈哌齐C．石杉碱甲D．茴拉西坦E．吡拉西坦正确答案：B解析：盐酸多奈哌齐和石杉碱甲均属于乙酰胆碱酯酶抑制剂，石杉碱甲是从我国石杉属植物中分离得到的一种新生物碱，盐酸多奈哌齐为合成药物。
6．分子中有氨基酮结构，临床用于吗啡、海洛因等成瘾造成的戒断症状的治疗药物是( )。
核黄素与癌症的预防汇总
核黄素与癌症的预防【关键词】核黄素核黄素又称维生素B2，是人体内两种黄素辅酶，即黄素单核苷酸（FMN）和黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）的重要组成部分。
这两种辅酶与多种蛋白结合形成黄素蛋白，参与机体的生物氧化反应及能量代谢。
早期的动物实验研究表明：核黄素缺乏或使用与其结构相似拮抗物均可抑制自发性肿瘤的生长, 但能促进偶氮类染料的致肝癌作用；核黄素缺乏可导致上消化道上皮组成和皮肤炎症、萎缩、角化过度，甚至溃疡等病变，在此基础上，易为芳香烃和亚硝胺类致癌物诱发各种癌症。
20世纪80年代以后，有关核黄素与人肿瘤预防的报道逐渐增多。
1 食管癌流行病学研究发现食管癌高、低发区的发病率差别很大以后，Rensburg 对21和17个高、低发区居民的主食研究表明，高发区核黄素的缺乏比较突出［1］。
郑素芳等通过膳食结构调查及血、尿分析，发现食管癌高发区林县和四川盐亭居民核黄素缺乏较严重［24］。
河南省食管癌高、低发区对比研究［ 5，6］、河北磁县［7］及新疆食管癌高发区［8］也得到类似结果。
河南济源食管上皮重增和癌患者红细胞核黄素含量比正常明显降低［9］。
最近一项病例对照研究表明，伊朗里海沿岸地区食管癌高发与核黄素缺乏关系密切［10］。
还有人报道，食管腺癌的危险性也与核黄素的摄入量呈负相关［11］。
与此同时，核黄素缺乏与食管病变的研究有所进展。
Foy等［12］研究发现核黄素缺乏可导致狒狒食管下1/3及食管与贲门交界处出现上皮增生、溃疡、核分裂相增加及角化过度等病变，与人食管癌前病变极为相似。
林培中在长达600～800天的实验中，用小剂量的甲基苄基亚硝胺和二乙基亚硝胺未能诱发出大鼠的食管肿瘤；但饲料缺乏核黄素时，致癌效果十分明显，说明核黄素缺乏是食管癌发生的背景和条件［13］。
我国开展食管癌的营养干预试验较早。
沈琼等1978年已开始在河南鹤壁用复合核黄素（新鲜黄豆渣经过伊利蒙菌发酵的生物合成制剂，其中核黄素及其衍生物高达5g/kg）治疗食管上皮重度增生患者［14］。
生物奥赛细胞生物学试题详解
细胞生物学（一）选择题1．用秋水仙素处理细胞后，细胞的哪项活动会发生变化？ CA变形运动 B 胞质分裂 C 染色体向极移动 D 吞噬作用秋水仙素能抑制有丝分裂，破坏纺锤体，使染色体停滞在分裂中期。
这种由秋水仙素引起的不正常分裂，称为秋水仙素有丝分裂（C-mitosis）。
在这样的有丝分裂中，染色体虽然纵裂，但细胞不分裂，不能形成两个子细胞，因而使染色体加倍。
植物细胞的胞质分裂需要微管参与，形成新细胞壁的囊泡以微管为轨道运输，秋水仙素处理后肯定不能发生胞质分裂。
动物细胞的胞质分裂和肌动——肌球蛋白系统（胞质收缩环）的收缩有关，但如果抑制核分裂，通常也不会发生胞质分裂，结果同样变成多倍体细胞。
2．核仁增大的情况一般会发生在哪类细胞中？ DA分裂的细胞 B 需要能量较多的细胞C 卵原细胞或精原细胞D 蛋白质合成旺盛的细胞蛋白质合成旺盛、活跃生长的细胞,如分泌细胞、卵母细胞的核仁大,可占总核体积的25%不具蛋白质合成能力的细胞,如肌肉细胞、休眠的植物细胞,其核仁很小。
核仁是rRNA基因存储，rRNA合成加工以及核糖体亚单位的装配场所。
3．为了显示细胞骨架，选用什么作染色剂较好？ CA中性红 B 苏木精 C 考马斯亮蓝 D 瑞氏染液中性红用于染细胞中的液泡,可鉴定细胞死活.活细胞被染成红色，而死细胞不变色苏木精(hematine)为碱性染料,将细胞核染为深紫色属于三苯甲烷类染料，可与蛋白质形成较强的非共价复合体。
瑞氏染料是由碱性染料美蓝（Methvlem blue）和酸性染料黄色伊红（Eostm Y）合称伊红美蓝染料即瑞氏（美蓝－伊红Ｙ）染料，主要用于染色细胞核4．苹果和番茄等果实成熟后都会变红，从细胞学上看，变红分别是由于细胞内的什么物质在起作用？AA花青素和有色体 B 叶黄素和细胞液C 细胞质和细胞液D 有色体和细胞液花青素是一种水溶性色素，可以随着细胞液的酸碱改变颜色。
细胞液呈酸性则偏红，细胞液呈碱性则偏蓝。
flavin adenine dinucleotide 用途 作用 应用场景
flavin adenine dinucleotide 用途作用应用场景1. 引言1.1 概述在现代生物学和医学领域，辅因子被广泛应用于许多生物活动的调控和催化过程中。
其中，flavin adenine dinucleotide (FAD) 是一种重要的辅因子。
FAD是由一分子腺苷酸（adenosine monophosphate, AMP）与一分子呋喃核黄素（riboflavin）通过糖苷键连接而成的复合物。
它具有多样的结构和功能，并广泛存在于细胞中的各个生物系统中。
1.2 文章结构本文将首先介绍FAD的定义与特点，包括其化学组成、分子结构以及生物合成方式。
然后，将详细探讨FAD在生物催化剂和辅因子、能量转移和氧化还原反应参与者以及生物发光反应中的作用和用途。
接着，将列举并解释FAD在医药领域、食品工业以及环境监测和污染修复中的具体应用场景。
最后，在结论部分总结FAD的重要性和多样性，并展望其未来在各个领域可能的发展方向。
1.3 目的本文旨在全面介绍FAD的用途、作用及其应用场景，从化学结构到生物功能的角度对其进行深入探讨。
通过对FAD的了解，可以进一步认识其在细胞代谢和生物活动中的重要作用，同时也可以为相关领域的科研人员和实践者提供指导，促进FAD在医药、食品工业和环境领域中的应用与发展。
2. flavin adenine dinucleotide 的定义与特点:2.1 定义:flavin adenine dinucleotide (FAD)是一种重要的生物分子，属于核苷酸类化合物。
它由两个分别由腺嘌呤和黄素（flavin）组成的核苷酸残基连接而成。
具体而言，FAD是由腺苷二磷酸（AMP）和黄素单核苷酸（FMN）通过磷酸二酯键结合而成。
2.2 结构与特点:FAD是一个相对较大且有机化合物，分子量约为784 Da。
它在生命体内广泛存在，并常以荧光黄色结晶形态出现。
FAD分子包含一个蓝色的黄素基团，该基团具有强大的氧化还原能力。
黄素腺嘌呤二核苷酸
NADPH+H+ （还原烟酰胺腺嘌呤二核苷酸
磷酸）
(5)维生素B6及其辅酶
吡多素(维生素B6，包括吡哆醇、吡哆醛和 吡哆胺)。
维生素B6在动植物中分布很广，酵母、肝、 蛋黄、肉、鱼、大豆、米糠、麦胚、蜂王 浆中含量都很丰富，同时，肠道细菌也可 以合成。
磷酸吡多素是转氨酶的辅酶
转氨酶通过磷酸吡多醛和磷酸吡多胺的 相互转换，起转移氨基的作用。
THFA是转移一碳基团（C1）酶系的辅酶，是甲基、亚甲 基、甲酰基、甲川基的载体，因而可形成各种四氢叶酸 的衍生物。
四氢叶酸的主要作用： 作为一碳基团，如-CH3, -CH2-, -CHO 等的载体，参与
多种生物合成过程。
叶酸缺乏导致贫血
叶酸的辅酶形式：四氢叶酸的形成
二氢叶酸还原酶
氧化形式（脱氢抗坏血酸）可被多种还原剂如 谷胱甘肽（GSH）还原。
缺乏维生素C时，易患坏血病，症状为创口溃 疡不愈合，骨骼和牙齿易于折断或脱落，毛细 血管通透性增大，皮下、黏膜、肌肉出血等。
维生素C广泛存在于新鲜水果和蔬菜中，人体 不能自身合成，必须从食物中摄取。
表 水溶性维生素及其辅酶的作用
在氨基酸脱羧反应中为脱羧酶的辅酶
2019/5/25
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(6) 生物素
维生素B7
生物素是羧化酶的辅 酶
O
C
HN
NH
催化CO2的固定及羧化 反应。
H2C
CH (CH2)4COOH
S
•生物素侧链羧基通过蛋白质中Lys的ξNH2 与 蛋 白 质 结 合 形 成 生 物 胞 素 （biocytin）。
缺乏时组织呼吸减弱，代谢强度降低。 主要症状为口腔发炎，舌炎、角膜炎、 皮炎等。
LSD1抑制剂的研究进展
LSD1抑制剂的研究进展作者：康迪周忱査晓明徐云根来源：《医学信息》2014年第18期摘要：组蛋白赖氨酸特异性去甲基化酶1（LSD1）是一种黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）依赖的去甲基化酶，能够去除H3K4和H3K9的单、双甲基。
研究发现LSD1在众多肿瘤中高表达，与癌症密切相关。
本文对LSD1的结构、催化反应机理，以及近几年LSD1抑制剂的研究进展作一综述。
关键词：组蛋白；LSD1；抑制剂；进展2004年，哈佛医学院施扬课题组发现了第一个组蛋白赖氨酸特异性去甲基化酶1（Lysine Specific Demethylase 1，LSD1）。
该课题组首次确认组蛋白甲基化是一个动态平衡过程。
这一发现对组蛋白修饰的作用机制及其相应的药物研究提供了全新思路。
LSD1是一种黄素腺嘌呤二核苷酸依赖的去甲基化酶，能够去除H3K4和H3K9的单、双甲基，从而调节组蛋白和其他蛋白的相互作用，并影响基因转录的激活、抑制和染色体失活等过程。
1 LSD1的结构LSD1含有852个氨基酸，晶体结构显示LSD1主要由三部分组成：N端的SWIRM (Swi3p/Rsc8p/Moira)结构域，C端的胺基氧化酶(AOL)结构域，该区域分为FAD结合结构域和底物结合结构域，两者组成催化活性中心，以及中心定位的Tower结构域。
Tower结构域具有两条反向平衡的α螺旋，对LSD1的活性起重要的作用[1]。
LSD1是胺基氧化酶的同源蛋白，与多胺氧化酶（PAO）的相似度为22.4%，与单胺氧化酶A和B（MAO-A, MAO-B）的相似度为17.6%。
2催化反应机理LSD1催化氧化反应时，要求胺基底物上必须有一个质子，因此其只能催化含有单甲基和双甲基的赖氨酸底物。
LSD1与底物反应时，FAD从甲基化的组蛋白赖氨酸中得到质子，生成FADH2，甲基化的赖氨酸失去质子生成亚胺中间体，FADH2被氧化生成FAD和H2O2，亚胺中间体加水后生成胺基和甲醛[2]。
生化重点问题+答案
1.从分子组成特点、基本组成单位、一级结构的概念、化学键、二级结构的形式、化学键、末端比较蛋白质与核酸。
蛋白质：各蛋白质含氮量接近16%；基本组成单位为L-α-氨基酸；一级结构是指氨基酸序列，连接键是肽键；二级结构是指蛋白质主链局部的空间结构，主要为α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲，化学键为氢键；核酸：分子组成为碱基、戊糖、磷酸；基本组成单位为核苷酸；DNA的一级结构是核酸中核苷酸的排列顺序，骨架为磷酸戊糖；二级结构是双螺旋结构，疏水作用力和氢键共同维系着；mRNA在真核细胞中起始为5’-末端帽结构（m7GpppNm），3’-末端的多聚A尾结构；tRNA的二级结构为三叶草形。
2.利用了蛋白质带电性质、大分子性质分离纯化蛋白质的方法各有哪些？分别列举两种可对蛋白质进行定量测定和分子量测定的方法。
利用了蛋白质带电性质：电泳、离子交换层析；利用大分子性质：透析、超滤、凝胶过滤。
定量测定：测定蛋白质溶液的A280、定氮法；分子量测定：SDS-PAGE、超速离心法。
3.影响酶活性的因素有哪些？从结构、与酶结合部位、对Km、Vmax影响比较竞争性抑制，非竞争性抑制，反竞争性抑制。
影响因素：酶浓度、底物浓度、pH、T、抑制剂、激活剂；结构与酶结合部位Km Vmax 竞争性抑制与酶底物结构相似酶的活性中心增大不变非竞争性抑制酶-底物-抑制剂复合物酶活性中心外的必需基团不变增大反竞争性抑制酶-底物-抑制剂复合物酶和底物形成的中间产物降低降低4.酶的必需基团、活性中心、最适pH、最适温度、变构酶、共价修饰、抑制剂、同工酶、酶原、酶原激活的概念。
酶的必需基团：酶蛋白氨基酸残基的侧链中与酶活性密切相关的化学基团。
活性中心：必需基团在空间上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。
最适pH：在某一pH时，酶、底物、辅酶的解离状态最适合相互结合及催化反应，反应速率最大。
核黄素
核黄素(维生素B2)荧光光度定量测定法摘要: 维生素B2又名核黄素(Riboflavin),是核醇与7,8-二甲基异咯嗪的缩合物。
由于在异咯嗪的1位和5位N原子上具有两个活泼的双键，易起氧化反应，故维生素B2有氧化型和还原型两种形式，在生物体内氧化还原过程中起传递氢的作用。
在体内核黄素是以黄素单核苷酸（flavin mononucleotide,FMN)和黄素腺嘌呤二核苷酸（flavin adenine dinucleotide,FAD)形式存在，是生物体内一些还原氧化酶（黄素蛋白）的辅基，与蛋白部分结合很牢。
由于FAD,FAN 广泛参与体内各种氧化还原反应，因此维生素B2能促进糖，脂肪和蛋白质的代谢，对维持皮肤，粘膜和视觉的正常机能均有一定的作用。
本实验采用荧光光度定量测定法测量核黄素的含量.关键词：核黄素荧光光度还原氧化酶黄素蛋白Vitamin B2 and Riboflavin (Riboflavin), is the nuclear alcohol and 7, 8 - dimethyl luo oxazine condensation product. Due to the different luo oxazine 1 and 5 N atom has two lively double bond, easy oxidation reaction, so the vitamin B2 type oxidation and reduced in two forms, REDOX process in biological hydrogen transfer function. Riboflavin in the body is flavin mononucleotide (flavin mononucleotide, FMN) and flavin adenine dinucleotide (flavin adenine dinucleotide, FAD) form, are some reduction in biological oxidase (flavoprotein) prosthetic group, combined with protein part is very fast. Because the FAD, FAN widely participate in various REDOX reaction in the body, so vitamin B2 can promote sugar, fat and protein metabolism, to maintain the skin, mucous membrane and have certain effect to the normal function of vision. This experiment adopts the quantitative determination of fluorescent photometric method of measuring the content of riboflavin.前言1.1 核黄素的概述维生素B2（化学式：C17H20N4O6，式量376.37）又叫核黄素，微溶于水，在中性或酸性溶液中加热是稳定的。
黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD)
NADPHIn animalsThe oxidative phase of the pentose phosphate pathway is the major source of NADPH in cells, producing approximately 60% of the NADPH required.NADPH provides the reducing equivalents for biosynthetic reactions and the oxidation-reduction involved in protecting against the toxicity of ROS (reactive oxygen species), allowing the regeneration of GSH (reduced glutathione). NADPH is also used for anabolic pathways, such as lipid synthesis, cholesterol synthesis, and fatty acid chain elongation.The NADPH system is also responsible for generating free radicals in immune cells. These radicals are used to destroy pathogens in a process termed the respiratory burst.It is the source of reducing equivalents for cytochrome P450 hydroxylation of aromatic compounds, steroids, alcohols, and drugs.∙Ball-and-stick model of NADP+∙Ball-and-stick model of NADPHFADIn biochemistry, flavin adenine dinucleotide (FAD) is a redox cofactor involved in several important reactions in metabolism. FAD can exist in two different redox states, which it converts between by accepting or donating electrons. The molecule consists of a riboflavin moiety (vitamin B2) bound to the phosphate group of an ADP molecule. The flavin group is bound to ribitol, a sugar alcohol, by a carbon-nitrogen bond, not a glycosidic bond. Thus, riboflavin is not technically a nucleotide; the name flavin adenine dinucleotide is a misnomer.[1]FAD can be reduced to FADH2, whereby it accepts two hydrogen atoms (a net gain of two electrons):FAD (fully oxidized form, or quinone form) accepts two electrons and two protons to become FADH2 (hydroquinone form). FADH2 can then beoxidized to the semireduced form (semiquinone) FADH by donating one electron and one proton. The semiquinone is then oxidized once more by losing an electron and a proton and is returned to the initial quinone form (FAD).FAD is an aromatic ring system, whereas FADH2 is not. This means that FADH2 is significantly higher in energy, without the stabilization thataromatic structure provides. FADH2 is an energy-carrying molecule,because, if it is oxidized, it will regain aromaticity and release all the energy represented by this stabilization.The primary biochemical role of FADH2 in eukaryotes is to carryhigh-energy electrons used for oxidative phosphorylation. FAD is aprosthetic group in the enzyme complex succinate dehydrogenase (complex II) that oxidizes succinate to fumarate in the eighth step of the citric acid cycle. The high-energy electrons from this oxidation are stored momentarily by reducing FAD to FADH2. FADH2 then reverts to FAD, sending its two high-energy electrons through the electron transport chain; the energy in FADH2 is enough to produce 1.5 equivalents of ATP[2] by oxidative phosphorylation. Another metabolic source of FADH2 is beta oxidation, where FAD serves as a coenzyme to acyl CoA dehydrogenase.Any oxidoreductase enzyme that uses FAD as an electron carrier is called a flavoprotein. There are many flavoproteins besides components of the succinate dehydrogenase complex, including α-ketoglutarate dehydrogenase and a component of the pyruvate dehydrogenase complex.。
2022-2023年执业医师《临床执业医师》预测试题1(答案解析)
2022-2023年执业医师《临床执业医师》预测试题（答案解析）全文为Word可编辑，若为PDF皆为盗版，请谨慎购买！第壹卷一.综合考点题库(共50题)1.男，22岁。
饥饿性上腹痛伴反酸1月余。
2小时前呕血1次，暗红色，量约200ml。
体重无明显变化。
否认慢性肝病史。
查体：贫血貌，腹软，上腹部有压痛，无反跳痛，肝脾肋下未触及。
应首先考虑的出血原因是（）。
A.消化性溃疡B.急性糜烂性胃炎C.胃黏膜脱垂D.食管胃底静脉曲张破裂E.胃癌正确答案：A本题解析：暂无解析2.女，28岁，初孕，平素月经规律，妊娠40周，孕期检查正常，今自觉胎动减少，查体：T 36.0℃，P 70次/分，R 20次/分，BP 110/70mmHg，超声检查：羊水最大暗区2.5cm，指数7.0cm，检查：宫颈管未消，宫口未开，先露－3，胎心率120次/分。
对该孕妇首选的处理措施是（）。
A.米索前列醇引产B.催产素激惹实验（OCT）C.静脉注射地西泮D.人工破膜E.静脉滴注缩宫素引产正确答案：B本题解析：羊水指数＜8cm提示羊水偏少，患者目前是足月产，应预测胎儿功能的储备能力，首选检查是催产素激惹实验（OCT）。
因此答案选B。
3.胃大部切除术后患者，发生早期倾倒综合征的最晚时间是餐后（）。
A.20分钟B.50分钟C.40分钟D.30分钟E.10分钟正确答案：D本题解析：倾倒综合征是指胃部手术后，在进食中或饭后30min内出现的持续15～60min的症状，包括两组症状：①胃肠道症状，最常见的是稍食即饱感，随后发生上腹部胀满不适、恶心呕吐，吐出物为碱性含胆汁，腹部有绞痛，肠鸣音增加，腹泻、便稀等；②神经循环系统症状，心悸、心动过速、出汗、眩晕、苍白、发热、无力、血压降低等。
4.充血性心力衰竭加重期出现少尿，血BUN/CR＞20，尿比重1.025，最可能的诊断是（）。
A.急进性肾小球肾炎B.急性间质性肾炎C.急性肾小管坏死D.肾前性氮质血症E.肾后性急性肾衰竭正确答案：D 本题解析：患者突然出现少尿，血BUN/CR＞20，尿比重1.025，为急性肾衰竭表现。
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NADPH
In animals
The oxidative phase of the pentose phosphate pathway is the major source of NADPH in cells, producing approximately 60% of the NADPH required.
NADPH provides the reducing equivalents for biosynthetic reactions and the oxidation-reduction involved in protecting against the toxicity of ROS (reactive oxygen species), allowing the regeneration of GSH (reduced glutathione). NADPH is also used for anabolic pathways, such as lipid synthesis, cholesterol synthesis, and fatty acid chain elongation.
The NADPH system is also responsible for generating free radicals in immune cells. These radicals are used to destroy pathogens in a process termed the respiratory burst.
It is the source of reducing equivalents for cytochrome P450 hydroxylation of aromatic compounds, steroids, alcohols, and drugs.
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Ball-and-stick model of NADP+
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Ball-and-stick model of NADPH
FAD
In biochemistry, flavin adenine dinucleotide (FAD) is a redox cofactor involved in several important reactions in metabolism. FAD can exist in two different redox states, which it converts between by accepting or donating electrons. The molecule consists of a riboflavin moiety (vitamin B2) bound to the phosphate group of an ADP molecule. The flavin group is bound to ribitol, a sugar alcohol, by a carbon-nitrogen bond, not a glycosidic bond. Thus, riboflavin is not technically a nucleotide; the name flavin adenine dinucleotide is a misnomer.[1]
FAD can be reduced to FADH2, whereby it accepts two hydrogen atoms (a net gain of two electrons):
FAD (fully oxidized form, or quinone form) accepts two electrons and two protons to become FADH2 (hydroquinone form). FADH2 can then be
oxidized to the semireduced form (semiquinone) FADH by donating one electron and one proton. The semiquinone is then oxidized once more by losing an electron and a proton and is returned to the initial quinone form (FAD).
FAD is an aromatic ring system, whereas FADH2 is not. This means that FADH2 is significantly higher in energy, without the stabilization that
aromatic structure provides. FADH2 is an energy-carrying molecule,
because, if it is oxidized, it will regain aromaticity and release all the energy represented by this stabilization.
The primary biochemical role of FADH2 in eukaryotes is to carry
high-energy electrons used for oxidative phosphorylation. FAD is a
prosthetic group in the enzyme complex succinate dehydrogenase (complex II) that oxidizes succinate to fumarate in the eighth step of the citric acid cycle. The high-energy electrons from this oxidation are stored momentarily by reducing FAD to FADH2. FADH2 then reverts to FAD, sending its two high-energy electrons through the electron transport chain; the energy in FADH2 is enough to produce 1.5 equivalents of ATP[2] by oxidative phosphorylation. Another metabolic source of FADH2 is beta oxidation, where FAD serves as a coenzyme to acyl CoA dehydrogenase.
Any oxidoreductase enzyme that uses FAD as an electron carrier is called a flavoprotein. There are many flavoproteins besides components of the succinate dehydrogenase complex, including α-ketoglutarate dehydrogenase and a component of the pyruvate dehydrogenase complex.。