生化与分子生物学复习资料
生化及分子生物学复习资料
生化及分子生物学复习资料（15天30题）一、蛋白质结构与功能本章重点：1、氨基酸的结构及通式、名称、分类；2、蛋白质的各级结构特点及功能特点；3、蛋白质的理化性质，如光学性质、胶体性质（稳定因素）、变性、复性；习题：1、生物的不同层次结构？答：环境小分子——小分子前体——大分子——大分子复合物——超分子结构——细胞器——细胞——组织——器官——生物机体2、α-螺旋的结构特点多肽链的主链原子沿一中心轴盘绕所形成的有规律的螺旋构象。
α-螺旋是蛋白质中最常见、最多的二级结构元件。
其结构特征为：（1）几乎都是右手螺旋；（2）螺旋每圈包含3.6个氨基酸残基，每一个氨基酸沿轴旋转100度，螺距为0.54nm；（3）螺旋以链内氢键维系。
3、变性蛋白质的性质改变①结晶及生物活性丧失是蛋白质变性的主要特征。
②硫水侧链基团外露。
③理化性质改变，溶解度降低、沉淀，粘度增加，分子伸展。
④生理化学性质改变。
分子结构伸展松散，易被蛋白酶水解。
4、生鸡蛋和熟鸡蛋哪个更有营养？答：（1）熟鸡蛋比生鸡蛋更有营养；（2）熟鸡蛋已经发生蛋白质变性，容易被蛋白酶水解，便于消化吸收；（3）熟鸡蛋中的病原微生物因蛋白质热变性而死亡，食用更安全；（4）生鸡蛋清内的抗生物素蛋白会与生物素结合生成一种稳定的化合物，使生物素不能被肠壁吸收。
蛋白质一、二、三、四级结构；β-折叠、α-螺旋二、核酸结构与功能本章重点：1、核酸的功能，是遗传物质（肺炎球菌转化实验）；2、核酸的结构特点，B型DNA双螺旋结构特点；3、核酸的理化性质，变性、复性；4、核酸的测序方法及原理。
习题：1、B型双螺旋DNA的结构特点？（1）两条反向平行的多核苷酸链围绕一个“中心轴”形成右手双螺旋结构，螺旋表面有一条大沟和小沟；（2）磷酸和脱氧核糖在外侧，通过3’，5 ’－磷酸二酯键相连形成DNA的骨架，与中心轴平行。
碱基位于内侧，与中心轴垂直；（3）两条链间存在碱基互补：A与T或G与C配对形成氢键，称为碱基互补原则（A与T为两个氢键，G与C为三个氢键）；（4）螺旋的稳定因素为碱基堆集力和氢键；5. 螺旋的直径为2nm，螺距为3.4nm，相邻碱基对的距离为0.34nm，相邻两个核苷酸的夹角为36度。
生物化学与分子生物学重点
生物化学与分子生物学重点一、名词解释基因：基因是基因组中的一个功能性遗传单位，是贮存有功能的蛋白质多肽链或rna序列信息及表达这些信息所需的全部核苷酸序列。
基因组：基因组是一个细胞或一种生物体的整套遗传信息。
质粒：是指细菌细胞染色体意外，能独立复制并稳定遗传的共价闭合环状分子。
蛋白质组：是指一种基因所表达的全套蛋白，既包括一个细胞或一个组织或一个机体的基因所表达的全部蛋白质。
DNA重组：是指不同来源的DNA通过磷酸二酯键连接而重新组合成新的DNA分子的过程。
限制性内切酶：是指能识别和水解双链DNA分子的内特异序列的核酸水解酶。
载体：是指携带靶DNA片段进入宿主细胞进行扩曾和表达的运载工具，常用的载体有:质粒载体、噬菌体载体，病毒载体和人工染色体等。
核酸分子杂交：单链的核酸分子在适合的条件下，与具有碱基互补序列的异核酸形成双链杂交的过程。
杂交：将一种核酸单链标记成探针，再与另一核酸单链进行碱基互补配对，可以形成异源核酸分子的双链结构的过程，PCR：是一个在体外特异的复制一段已知序列的DNA片段的过程，这项技术使人们能够人们很快的从试管中获得大量拷贝的特异核酸片段。
分子生物学检验：从基因水平上解释疾病发生机制，明确疾病诊断，跟踪疾病过程，指导个体化治疗的先进技术手段。
反义核酸：是用人工合成的15-25个核苷酸片段，通过碱基互补配对选择与特定的RNA或DNA互补结合，从而能专一性的抑制基因的转录与翻译。
核酶：是一类具有酶的特异性催化功能的RNA分子，能序列特异性地剪切底物RNA或修复突变的RNA。
致病基因：能导致遗传病或遗传病发生相关的基因。
地中海贫血：也称球蛋白生成障碍性贫血。
是由于球蛋合成速率降低，引起a链和非a链缺乏称为球蛋白生成障碍性贫血。
血友病：由于基因缺陷而使其中某一凝血因子蛋白表达降低或确实造成的一种疾病。
转座因子：一类在细菌染色体，质粒或噬菌体之间自行移动并具有转位特性的独立DNA序列。
(完整版)生物化学与分子生物学知识总结
生物化学与分子生物学知识总结第一章蛋白质的结构与功能1.组成蛋白质的元素主要有C、H、O、N和 S。
2.蛋白质元素组成的特点各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
100克样品中蛋白质的含量 (g %)= 每克样品含氮克数× 6.25×1003.组成人体蛋白质的20种氨基酸均属于L- -氨基酸氨基酸4.可根据侧链结构和理化性质进行分类非极性脂肪族氨基酸极性中性氨基酸芳香族氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸5.脯氨酸属于亚氨基酸6.等电点(isoelectric point, pI)在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。
氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物7.蛋白质的分子结构包括:一级结构(primary structure)二级结构(secondary structure)三级结构(tertiary structure)四级结构(quaternary structure)1）一级结构定义:蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。
主要的化学键:肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
2）二级结构定义：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象主要的化学键：氢键⏹蛋白质二级结构包括α-螺旋 (α -helix)β-折叠 (β-pleated sheet)β-转角 (β-turn)无规卷曲 (random coil)3）三级结构定义：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。
即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
主要的化学键:8. 模体(motif)是具有特殊功能的超二级结构，是由二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。
9.分子伴侣(chaperon)通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构。
生化与分子生物学培训资料
发展前景
生化与分子生物学的发展前景非常广阔。未来，随着人类对生命现象的认识不断深入， 生化与分子生物学将在疾病诊断与治疗、药物研发、农业生产、环境保护等领域发挥越 来越重要的作用。同时，生化与分子生物学的发展也将为人类解决许多重大挑战，如全
球气候变化、生物多样性保护、人类健康等提供重要的科学支撑。
跨膜信号转导
信号通过跨膜蛋白（如G蛋白偶联受体、离子通道等）进行跨膜转 导，将信号从细胞外传递到细胞内。
细胞内信号传导
信号在细胞内通过一系列信号分子的相互作用和级联反应，将信号放 大并传递到细胞核或其他细胞器，引发相应的细胞响应。
受体介导细胞内吞作用和外排作用
受体介导内吞作用
某些大分子物质（如蛋白质、脂质等）通过与细胞表面的特异性受体结合，被 包裹进入细胞内形成内吞小泡，进而被转运到溶酶体或其他细胞器进行降解或 利用。
分子生物学
关系
生化与分子生物学密切相关，生化研 究为分子生物学提供了重要的理论基 础和实验手段，而分子生物学的发展 又推动了生化研究的深入。
在分子水平上研究生物大分子的结构 、功能、相互作用及其调控机制的科 学。
研究历史与现状
研究历史
生化与分子生物学的研究历史可以追溯到19世纪末和20世纪初，当时科学家们开始探索生物体内的 化学过程。随着科学技术的不断发展，生化与分子生物学的研究领域不断拓展，研究内容也不断深入 。
03
生物小分子代谢与调控
糖类代谢及调控机制
01
02
03
04
糖的消化与吸收
食物中的多糖经消化酶分解为 单糖，被小肠吸收进入血液。
糖酵解
葡萄糖在细胞质中经糖酵解途 径分解为丙酮酸，产生ATP。
【分子生物学重点归纳】生物化学与分子生物学重点知识归纳
【分子生物学重点归纳】生物化学与分子生物学重点知识归纳分子生物学重点归纳1. 奠定了分子生物学的几大重大发现1）细胞学说证明了动植物都是有细胞组成的2）孟德尔的遗传学规律最先使人们对形状产生认识3）摩尔根的基因学说进一步将性状与基因相偶联，成为现代遗传学的4）Watson和Crick提出了脱氧核糖核苷酸的双螺旋模型，为充分揭示遗传信息的传递规律铺平了道路5）在蛋白质方面，Sumner证实了酶是蛋白质，Sanger利用纸电泳及色谱技术开创了蛋白质序列分析的先河 2. 染色体和染色质之间的区别？什么是染色体？什么是染色质？染色质与染色体有共同的组成成分，是同一物质在细胞周期不同功能阶段中所呈现的不同构象。
染色质是指间期细胞核内由DNA、组蛋白、非组蛋白及少量RNA组成的线性复合结构，是间期细胞遗传物质存在的形式。
染色体是指细胞在有丝分裂或减数分裂的特定阶段，染色质细丝高度螺旋化形成较粗的柱状和杆状等不同的形状,即染色体 3.在生物的进化过程中，我们所谈到的所谓的C值矛盾？是怎么形成的？为什么会有C值矛盾？以及C 值矛盾我们可以怎么解答？C值：一种生物单倍体基因组DNA的总量称为C值。
C值矛盾：指C值往往与种系进化的复杂程度不一样，某些低等生物却具有较大的C值。
C值矛盾的形成：真核生物基因组最大的特点就是它含有大量重复的序列，许多DNA序列可能不编码蛋白质，没有生理功能，而且功能DNA序列大多被不编码蛋白质的非功能DNA所隔开，这样就容易造成C值矛盾。
4.DNA和RNA的全名？DNA的组成单位是什么？核苷酸又是什么呢？再往下分，一层一层的了解。
DNA，又称脱氧核糖核酸，英文全称：deoxyribonucleic acid。
RNA，又称核糖核酸，英文全称：Ribonucleic Acid DNA的组成单位：一种高分子化合物，基本单位是脱氧核苷酸，脱氧核苷酸又由磷酸基团，脱氧核糖，含氮碱基组成，其中含氮碱基包括腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（Ｇ）、胞嘧啶（Ｃ）和胸腺嘧啶（Ｔ）。
（完整版）生物化学与分子生物学部分章节重点归纳
（完整版）生物化学与分子生物学部分章节重点归纳第二十二章基因表达与细胞信号转导的偶联机制一、论句：1、蛋白激酶/蛋白磷酸酶、G蛋白是信号通路开关分子。
2、磷酸化可能提高活性也可能降低活性3、G蛋白/小G蛋白功能与GTP/GDP结合状态有关。
4、G蛋白偶联受体通过G蛋白-第二信使-靶分子发挥作用。
5、酶偶联受体通过蛋白激激酶-蛋白激酶-靶分子发挥作用。
二、名解1.受体：位于细胞膜上的或细胞内能特异识别配体并与之结合，进而引起生物学效应的特殊蛋白质，个别是糖脂。
膜受体绝大多数是跨膜糖蛋白，其胞外部分负责结合配体，细胞内部分负责信号的转导；胞内受体（包括胞浆受体和核受体）为DNA结合蛋白。
2.G蛋白偶联受体：在结构上均为单体蛋白，有7个跨膜区域，又名七跨膜受体。
胞外结构负责结合外源信号，胞内部与异源三聚体G蛋白相结合而存在。
基本的信号转导方式是通过不同的G蛋白影响腺苷酸环化酶（AC）、磷脂酶C（PLC）等效应分子活性，从而改变细胞内第二信使的浓度，实现跨膜信息传递。
3.G蛋白：即鸟苷酸结合蛋白。
结合有GDP的G蛋白是非活性形式，而结合有GTP的G蛋白是活性形式。
G蛋白一般固有GTP酶活性，可以水解结合的GTP是分子恢复非活性形式。
异源三聚体G蛋白就是一类非常重要的转导七跨膜受体信号的G蛋白。
4.小G蛋白：即分子量低的G蛋白，第一个被发现的分子式Ras，故又称为Ras 超家族。
小G蛋白具有GTP/GDP转换、GTP酶活性等G蛋白的共同特征，是重要的细胞内信号转导分子。
5.信号转导通路：细胞外信号经由受体在细胞内引起的有序分子变化，信号转导通路由各种信号转导分子相互作用而形成。
各种信号转导通路不是孤立的，而是有广泛交叉联系。
信号转导通路的形成是动态的，随着信号的种类和强度不断变化。
6.第二信使：指激素等细胞外化学信号与靶细胞受体结合后，细胞内迅速发生浓度或分布改变的一大类小分子化合物，如cAMP、cGMP、Ca2+、IP3等。
生化生化与分子生物学本科护理专业复习要点
第五章 维生素与无机物
1、B族维生素，作为辅助因子与代谢关键酶的联系，及 其缺少诱导哪些相关疾病发生
第六章 糖代谢
1. 酵解、有氧氧化、磷酸戊糖途径、糖原合成与分解、糖异生：
•定义/概念 •场所 •起始物/终产物 •重要中间物代谢
•关键步骤 •关键酶 •能量利用与产生 •还原力利用与产生 •生理意义
第十章 核苷酸代谢
•掌握脱氧核苷酸的生成。 •嘌呤环、嘧啶环上各原子的来源。 •掌握嘌呤核苷酸从头合成途径的概念及关键酶。 •掌握嘌呤、嘧啶核苷酸分解代谢的终产物。 •了解痛风症的原因及治疗原则。 •嘌呤或嘧啶分解代谢及合成代谢中的共同中间产物
第十一章 非营养物质代谢
生物转化的概念、反应的类型、生物转化的生理意义。 初级、次级胆汁酸的概念。 胆汁酸肠肝循环的生理意义及胆汁酸的功能。
第十九章 细胞信息传递
1、受体、配体的概念及分类。 2、 G蛋白偶联型受体及G蛋白分类 3、细胞中的第二信使的种类，作用的靶蛋白 4、胰高血糖素受体介导的cAMP-PKA途径
第二十一章 重组DNA技术
1.何谓基因重组技术，简述其基本过程。 2.何谓目的基因，有哪些来源？ 3. 解释基因载体，哪些DNA 可作为基因载体？ (质粒) 4.键酶、辅酶 胆色素、未结合型胆红素、结合型胆红素的概念。 胆红素在血中的运输，在 肝脏、肠道中的代谢转变及胆 红素的肠肝循环。 黄疸的分类
第十二章 代谢调节的联系和调节
1、乙酰辅酶A（分子式）的来源与去路 2、糖、脂和蛋白质代谢的相互联系。 3、机体存在的三级水平代谢调节 4、细胞内酶活性调节的二种方式及概念(酶的化学修饰、 酶的别构调节）。
第二十章第二节 PCR技术的原理和应用
1、PCR的含义及其概念 2、 RT-PCR的概念 3、 PCR的基本原理 4、 PCR的反应体系包含哪几种物质
分子生物学复习资料全
分子生物学复习资料全1. 概述- 分子生物学是研究生物体分子层面结构和功能的科学领域。
- 分子生物学主要关注DNA、RNA、蛋白质等生物分子的合成、结构和功能。
2. DNA- DNA是遗传物质，储存了生物体的遗传信息。
- DNA由核苷酸组成，包括脱氧核糖核苷酸和四种碱基：腺嘌呤、鸟嘌呤、胸腺嘧啶和鳕嘧啶。
- DNA的双螺旋结构由两条互补链以螺旋形式相互缠绕而成。
3. RNA- RNA在细胞中起着重要的生物学功能。
- RNA由核苷酸组成，包括核糖核苷酸和四种碱基：腺嘌呤、鸟嘌呤、尿嘧啶和胞嘧啶。
- RNA分为多种类型，包括mRNA、tRNA和rRNA等。
4. 蛋白质合成- 蛋白质合成是通过转录和翻译两个过程完成的。
- 转录是将DNA转录成mRNA的过程。
- 翻译是将mRNA翻译成蛋白质的过程。
5. 基因调控- 基因调控是控制基因表达水平的过程。
- 基因调控包括转录因子的结合、DNA甲基化和染色质重塑等。
6. 克隆技术- 克隆技术是复制生物体基因或DNA序列的方法。
- 主要克隆技术包括限制性内切酶切割、聚合酶链式反应和DNA串联。
7. PCR- PCR是一种通过体外扩增DNA片段的技术。
- PCR包括三个步骤：变性、退火和延伸。
8. 分子遗传学- 分子遗传学研究基因在遗传传递中的分子机制。
- 分子遗传学主要研究基因突变、基因重组和基因表达等。
9. DNA测序- DNA测序是确定DNA序列的方法。
- DNA测序技术包括Sanger测序和高通量测序等。
10. 基因工程- 基因工程是利用DNA技术修改或转移基因的技术。
- 基因工程在农业、医药和生物学研究等领域有着广泛的应用。
以上是关于分子生物学的简要复习资料，希望能对你的学习有所帮助。
分子生物学复习资料
分⼦⽣物学复习资料第⼀章1、分⼦⽣物学定义：从分⼦⽔平研究⽣物⼤分⼦的结构与功能从⽽阐明⽣命现象本质的科学，主要指遗传信息的传递（复制）、保持（损伤和修复）、基因的表达（转录和翻译）与调控。
2、Crick提出中⼼法则（P463）第⼆章1、染⾊体的结构和组成原核⽣物：●⼀般只有⼀条⼤染⾊体且⼤都带有单拷贝基因，除少数基因外（如rRNA基因）是以多拷贝形式存在。
●整个染⾊体DNA⼏乎全部由功能基因和调控序列所组成。
●⼏乎每个基因序列都与它所编码蛋⽩质序列呈线性对应关系。
真核⽣物：真核⽣物染⾊体中DNA相对分⼦质量⼀般⼤⼤超过原核⽣物，并结合有⼤量的蛋⽩质，结构⾮常复杂。
其具体组成成分为：组蛋⽩、⾮组蛋⽩、DNA。
2、组蛋⽩⼀般特性：进化上的保守性（不同种⽣物组蛋⽩的氨基酸组成是⼗分相似的。
对稳定真核⽣物的染⾊体结构起着重要的作⽤）；⽆组织特异性；肽链氨基酸分布的不对称性（碱性氨基酸集中分布在N端的半条链上。
例如，N端的半条链上净电荷为+16，C端只有+3，⼤部分疏⽔基团都分布在C端）；H5组蛋⽩的特殊性：富含赖氨酸（24%）；组蛋⽩的可修饰性（包括甲基化、⼄基化、磷酸化）。
3、变性：DNA双链的氢键断裂，最后完全变成单链的过程称为变性。
增⾊效应：在变性过程中，260nm紫外线吸收值先缓慢上升，当达到某⼀温度时骤然上升，称为增⾊效应。
4、复性：热变性的DNA缓慢冷却，单链恢复成双链。
减⾊效应：随着DNA的复性， 260nm紫外线吸收值降低的现象。
5、融解温度（Tm )：变性过程紫外线吸收值增加的中点称为融解温度。
⽣理条件下为85-95℃6、C值反常现象：C值是⼀种⽣物的单倍体基因组DNA的总量，⼀般情况，真核⽣物C值是随着⽣物进化⽽增加，⾼等⽣物的C值⼀般⼤于低等⽣物，但是某些两栖类C值⼤于哺乳动物，这种现象叫C值反常现象。
7、核⼩体是由H2A、H2B、H3、H4各两个分⼦⽣成的⼋聚体和由⼤约200bpDNA组成的。
生物化学与分子生物学知识点总汇-考试必备
第一章蛋白质结构的基本组件1按侧链（R）基团的结构不同：脂肪族gly ala val lue ile芳香族：Phe,Trp,Tyr 杂环族:His,Pro2按侧链（R）基团的极性性质不同：带正电荷（碱性氨基酸）带负电荷（酸性氨基酸）asp glu asn gln (1) 疏水氨基酸包括Ala, Val, Leu, Ile, Met, Pro,Phe和Trp(8)。
(2) 极性氨基酸包括Gly,Ser, Thr, Asn, Gln, Cys和Tyr (7) 。
(3) 荷电氨基酸包括Asp, Glu, Arg ，His和Lys(5)。
4构型：原子在空间的相对分布或排列称为分子的构型。
[ 当一种构型改变为另一种构型时必须有共价键的断裂和重新形成。
这种异构体在化学上可以分离，但不能通过简单的单键旋转相互转换]5构象:是组成分子的原子或基团绕单键旋转而形成的不同空间排布。
[一种构象转变为另一种构象不要求有共价键的断裂和重新形成，在化学上难于区分和分离的]6 优势构象与旋转异构体任何除Gly以外的氨基酸侧链中的组成基团都可以绕着其间的C-C单键旋转，从而产生各种不同的构象。
在化学上有一个一般的原则，对二个四面体配位的碳原子，“交错构象”是能量上最有利的排布，在这种构象中，一个碳原子的取代基正好处于另一个碳原子的二个取代基之间。
侧链中的每一个这种C原子，都有三种交错构象，它们彼此以120 旋转相关。
7旋转异构体（rotamer）对已精确测定的蛋白质结构的分析显示，大多数氨基酸残基的侧链都有一种或少数几种交错构象作为优势构象最经常出现在天然蛋白质中，称为旋转异构体（rotamer）。
8肽键:一个氨基酸的羧基与下一个氨基酸的氨基经缩合反应形成的共价连接称为肽键。
【一种酰胺键，稳定性较高,局部双键的性质，其键长仅1.33Å（1Å=10-8 cm），比一般的C-N单键（1.45Å）短。
因此肽键不能旋转，具有反式（trαns）和顺式（cis）二种构型：肽键的特点是氮原子上的孤对电子与羰基具有明显的共轭作用。
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生化及分子生物学复习资料生化及分子生物学复习资料（15天30题）一、蛋白质结构与功能本章重点：1、氨基酸的结构及通式、名称、分类；2、蛋白质的各级结构特点及功能特点；3、蛋白质的理化性质，如光学性质、胶体性质（稳定因素）、变性、复性；习题：1、生物的不同层次结构？答：环境小分子——小分子前体——大分子——大分子复合物——超分子结构——细胞器——细胞——组织——器官——生物机体2、α-螺旋的结构特点多肽链的主链原子沿一中心轴盘绕所形成的有规律的螺旋构象。
α-螺旋是蛋白质中最常见、最多的二级结构元件。
其结构特征为：（1）几乎都是右手螺旋；（2）螺旋每圈包含3.6个氨基酸残基，每一个氨基酸沿轴旋转100度，螺距为0.54nm；（3）螺旋以链内氢键维系。
3、变性蛋白质的性质改变①结晶及生物活性丧失是蛋白质变性的主要特征。
（1）两条反向平行的多核苷酸链围绕一个“中心轴”形成右手双螺旋结构，螺旋表面有一条大沟和小沟；（2）磷酸和脱氧核糖在外侧，通过3’，5 ’－磷酸二酯键相连形成DNA的骨架，与中心轴平行。
碱基位于内侧，与中心轴垂直；（3）两条链间存在碱基互补：A与T或G与C配对形成氢键，称为碱基互补原则（A与T为两个氢键，G 与C为三个氢键）；（4）螺旋的稳定因素为碱基堆集力和氢键；5. 螺旋的直径为2nm，螺距为3.4nm，相邻碱基对的距离为0.34nm，相邻两个核苷酸的夹角为36度。
2、末端终止法测序的基本过程（1）平行进行四组反应，每组反应均使用相同的模板，相同的引物以及四种脱氧核苷酸；（2）在四组反应中各加入适量的四种之一的双脱氧核苷酸，使其随机地接入DNA链中，使链合成终止，产生相应的四组具有特定长度的、不同长短的DNA链；（3）这四组DNA链再经过聚丙烯酸胺凝胶电泳按链的长短分离开；（4）经过放射自显影显示区带，直接读出被测DNA 的核苷酸序列。
3、化学降解法测序的基本过程答：首先对待测DNA末端进行放射性标记，再通过5组（也可以是4组）相互独立的化学反应分别得到部分降解产物，其中每一组反应特异性地针对某一种或某一类碱基进行切割。
生物化学与分子生物学重点掌握内容
生物化学与分子生物学重点掌握内容1. 概述生物化学与分子生物学致力于研究生物体内分子结构、功能和相互作用的科学领域。
它涉及了生物体内所有生化反应和分子生物学过程的研究，对于理解生命的构成和运作具有重要意义。
2. 生物大分子的结构和功能2.1 蛋白质蛋白质是生物体内最重要的大分子之一，具有多种生物学功能。
它们由氨基酸组成，通过肽键连接形成多肽链。
掌握蛋白质的结构和功能，能够进一步理解其与生命活动的关系。
2.2 核酸核酸是遗传信息的携带者，分为DNA和RNA。
DNA是双链结构，RNA是单链结构，它们由核苷酸组成。
了解DNA和RNA的结构和功能，对于理解遗传信息的传递和表达具有重要意义。
2.3 多糖多糖是由单糖分子组成的长链聚合物，包括淀粉、糖原和纤维素等。
它们在生物体内起到能量储存和结构支持的作用。
研究多糖的结构和功能，可以揭示生命活动的分子基础。
3. 代谢反应代谢反应是生物体内的化学反应网络，包括合成反应（合成大分子）和分解反应（分解大分子）。
了解代谢反应的类型、过程和影响因素，对于掌握生物体内化学变化的规律和生物体的能量平衡具有重要意义。
4. 酶的作用酶是生物体内催化化学反应的生物催化剂。
它们能够降低化学反应的活化能，加速反应速率。
理解酶的结构、功能和调控机制，对于理解生化反应的动力学过程和生物体内酶促反应的调节具有重要意义。
5. 分子生物学基础知识5.1 基因结构和表达基因是决定生物特征和功能的遗传单位。
了解基因的结构和表达，可以揭示基因组的组织和调控机制，以及基因信息的传递和表达过程。
5.2 DNA复制和DNA修复DNA复制是生物体细胞分裂和遗传信息传递的关键过程。
DNA修复是维持基因组稳定性的重要机制。
了解DNA复制和修复的过程、酶的作用和相关的分子机制，对于理解基因信息的传递和维护基因组的稳定性具有重要意义。
5.3 转录和翻译转录和翻译是基因表达的关键步骤。
转录将DNA编码的信息转化为RNA，翻译将RNA翻译成蛋白质。
分子生物学复习资料
分⼦⽣物学复习资料第⼀章绪论1.经典的⽣物化学和遗传学(现代⽣物学的两⼤⽀柱）进化论和细胞学说相结合，产⽣了作为主要实验科学之⼀的现代⽣物学，⽽以研究动、植物遗传变异规律为⽬标的遗传学和以分离纯化、鉴定细胞内含物质为⽬标的⽣物化学则是这⼀学科的两⼤⽀柱。
2.孟德尔的遗传学规律最先使⼈们对性状遗传产⽣了理性认识，⽽Morgan的基因学说则进⼀步将“性状”与“基因”相耦联，成为分⼦遗传学的奠基⽯。
3.证明DNA是遗传物质的两个著名实验：1、Avery的肺炎链球菌转化实验——DNA是遗传信息的载体；2、Hershey和Chase的噬菌体侵染细菌实验—DNA是可以进⼊寄主细胞的转染因⼦。
4.分⼦⽣物学定义从分⼦⽔平研究⽣物⼤分⼦的结构与功能从⽽阐明⽣命现象本质的科学，主要指遗传信息的传递（复制）、保持（损伤和修复）、基因的表达（转录和翻译）与调控。
5.⼈类基因组计划牵头单位：美国能源部、美国国家卫⽣研究所参加国：美国、英国、德国、法国、⽇本、中国启动时间：1990年⼈类基因组计划最初的⽬标：价值达30亿美元的⼈类基因组计划。
要测定30亿个碱基对的排列顺序，确定基因在染⾊体上的位置，破译⼈类全部遗传信息。
⼈类基因组计划与曼哈顿原⼦弹计划和阿波罗计划并称为三⼤科学计划。
2001年中、美、⽇、德、法、英6国科学家联合公布了⼈类基因组图谱及初步分析结果。
2003年4⽉14⽇，美国联邦国家⼈类基因组研究项⽬负责⼈弗朗西斯·柯林斯博⼠在华盛顿宣布，美、英、⽇、法、德和中国科学家经过13年努⼒共同绘制完成了⼈类基因组序列图，⼈类基因组计划所有⽬标全部实现。
中国贡献：作为参与这⼀计划的唯⼀发展中国家，我国于1999年跻⾝⼈类基因组计划，承担了１％的测序任务。
6.DNA重组技术是20世纪70年代初兴起的技术科学，⽬的是将不同DNA⽚段（基因或基因的⼀部分）按照⼈们的设计定向连接起来，在特定的受体细胞中与载体同时复制并得到表达，产⽣影响受体细胞的新的遗传性状。
生物化学与分子生物学
生物化学与分子生物学生物化学与分子生物学是一门研究生物体中分子结构、功能和相互关系的科学。
它涉及到了从微观角度解释生命现象的分子机制，是现代生物学领域中非常重要的一个学科。
一、生物化学的发展历程生物化学起源于19世纪末20世纪初，当时科学家们开始研究元素在生命中的角色和作用。
随着化学技术的进步和仪器设备的发展，生物化学研究逐渐深入，并与许多其他科学领域有了交叉。
通过对生物分子的研究，我们逐渐了解了DNA、蛋白质、酶等生命重要分子的结构和功能。
二、生物分子的结构与功能1. DNA的结构与功能DNA是所有生命体中的遗传物质，它携带着生物体继承和进化的信息。
DNA由两条互补链组成，形成了双螺旋结构。
通过DNA的复制、转录和翻译等过程，生物体能够将基因信息转化为蛋白质，从而实现各种生命活动。
2. 蛋白质的结构与功能蛋白质是生命活动中最重要的分子之一，它在细胞内发挥着各种不同的功能。
蛋白质的结构可以划分为四个层次：一级结构是指氨基酸序列；二级结构包括α-螺旋和β-折叠；三级结构是蛋白质折叠成特定的空间结构；而四级结构是由多个蛋白质亚基组成的复合物。
3. 酶的结构与催化作用酶是生物体中催化反应的专门蛋白质，它能够降低反应能垒，加速生化反应速率。
酶的活性与其特定的空间结构密切相关，一旦酶失去其原有结构，活性也会丧失。
三、分子生物学在医药领域的应用1. 基因工程与基因治疗基因工程技术已经开启了人类基因组时代，我们能够通过改变或修复人类基因来治疗一些遗传性疾病。
例如，可以使用CRISPR-Cas9技术来编辑人类基因组，在遗传性疾病中定点修复或删除异常基因。
此外，通过基因治疗还可以提高免疫力、抗击某些癌症等。
2. 药物研发与靶向治疗利用分子生物学方法和技术在药物研发过程中扮演重要角色。
通过深入研究人类基因组和相关疾病机制，科学家能够找到新药靶点，并通过设计药物以针对靶点来治疗相应疾病。
这种靶向治疗手段有助于减少药物副作用并提高治愈率。
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生化及分子生物学复习资料（15 天15 题）
一、变性蛋白质的性质改变
①结晶及生物活性丧失是蛋白质变性的主要特征。
②硫水侧链基团外露。
③理化性质改变，溶解度降低、沉淀，粘度增加，分子伸展。
④生理化学性质改变。
分子结构伸展松散，易被蛋白酶水解。
蛋白质一、二、三、四级结构；β-折叠、α-螺旋
二、B 型双螺旋DNA 的结构特点
1. 两条反向平行的多核苷酸链围绕一个“中心轴”形成右手双螺旋结构，螺旋表面有一条大沟
和小沟； 2.磷酸和脱氧核糖在外侧，通过3’，5 ’－磷酸二酯键相连形成DNA 的骨架，与中
心轴平行。
碱基位于内侧，与中心轴垂直； 3. 两条链间存在碱基互补： A 与T 或G 与C 配对形成氢键，称为碱基互补原则（ A 与T 为两个氢键，G 与C 为三个氢键）；
4. 螺旋的稳定因素为碱基堆集力和氢键；
5. 螺旋的直径为2nm，螺距为 3.4nm，相邻碱基对的
距离为0.34nm，相邻两个核苷酸的夹角为36 度。
DNA 变性（复性）、增色（减色）效应
三、酶催化作用特点
一般特点(同普通的催化剂)：1、只催化热力学上允许的化学反应（G<0）；2、降低活化能，但不改变化学反应的平衡点；3、加快化学反应速度，但催化剂本身反应前后不发生改变。
特殊之处： 1.催化具有高效性； 2.高度的专一性(只能催化一种底物或一定结构的底物）；
3.易失活；
4.催化活性受到调节和控制；
5.催化活性与辅助因子有关(全酶=酶蛋白＋辅助因子）维生素；酶促反应速度；抑制剂；酶原
四、生物氧化的特点
1.反应条件温和。
2.生物氧化并非代谢物与氧直接结合，而是以脱氢为主的逐步反应。
3.生物氧化是逐步进行的，能量释放也是逐步的，一部分生成ATP 。
4.终产物CO2 为有机物氧化成有机酸进而脱羧生成。
呼吸链；氧化磷酸化；底物水平磷酸化；解偶联剂
五、磷酸戊糖途径的生理意义
1. 是体内生成NADPH 的主要代谢途径
2. 该途径的中间产物为许多化合物的生物合成提供原料。
3. 与光合作用联系起来，实现某些单糖间的互变。
糖酵解；三羧酸循环；糖异生（掌握反应历程）
六、软脂酸β-氧化和从头合成的比较
异同β-氧化从头合成
1、部位
线粒体细胞质
2、酰基载体
CoA ACP
3、参与的二碳单位乙酰CoA 丙二酰单酰CoA
4、电子供体或受体FAD，NAD NADPH
5、羟脂酰中间体立体异构L 型D型
6、对H C O3和柠檬酸的要求
不要求要求
7、酶系 4 种酶7 种酶蛋白组成复合体
8、能量变化+106ATP -7ATP - 14NADPH
β-氧化；α－氧化作用；ω－氧化作用
七、如何判断蛋白质的营养价值
决定蛋白质营养价值高低的因素有：①必需氨基酸的含量；②必需氨基酸的种类；③必需氨基酸的比例，即具有与人体需求相符的氨基酸组成。
蛋白质按必需氨基酸标准可分为完全蛋白质、半完全蛋白质和不完全蛋白质。
联合脱氨基；转氨基酸作用；生物固氮；
八、嘌呤环和嘧啶环从头合成的元素来源
从头合成途径；补救途径
九、DNA 复制所需的基本条件
答：底物（dNTP ）；模板；引物；DNA 聚合酶；DNA 连接酶；解螺旋酶；拓扑异构酶；单链
结合蛋白
半保留复制；半不连续复制；复制叉；前导链；滞后链；逆转录；SOS 修复
十、RNA 转录的特点
1.转录的不对称性；
2.转录的连续性；
3.转录的单向性；
4.有特定的起始和终止位点
核心酶；启动子；剪接；核酶
十一、遗传密码的特点
①连续性；②简并性；③通用性；（但在线粒体或叶绿体中特殊）④方向性，即解读方向为5′→3′；⑤摆动性；⑥起始密码：AUG ；终止密码：UAA 、UAG 、UGA 。
（蛋白质生物合成过程包括三大步骤：①氨基酸的活化与搬运；②核糖体循环——活化氨基酸
在核糖体上的缩合；③多肽链合成后的加工修饰。
）
简并性；多核糖体；SD 序列；
十二、原核生物基因组结构特点
1.基因组较小，没有核膜包裹，且形式多样。
细菌染色体基因组则常为环状双链DNA分子，并与其中央的RNA和支架蛋白构成一致密的区域，称为类核(nucleoid)
2.功能相关的结构基因常常串连在一起，并转录在同一个mRNA分子中，称为多顺反子。
3.DNA分子绝大部分用于编码蛋白质，不编码部分(又称间隔区)通常包含控制基因表达的顺序。
4.基因重叠是病毒基因组的结构特点，即同一段DNA片段能够编码两种甚至三种蛋白质分子。
5.除真核细胞病毒外，基因是连续的，即不含内含子序列。
看家基因；顺式作用元件；反式作用因子
十三、DNA克隆过程。
答：应用酶学的方法，在体外将各种来源的遗传物质——同源的或异源的、原核的或真核的、
天然的或人工合成的DNA与载体DNA结合成一具有自我复制能力的DNA分子——复制子
(replicon)，继而通过转化或转染宿主细胞，筛选出含有目的基因的转化子细胞，再进行扩增获
得大量同一DNA分子。
基因治疗；PCR；限制性内切酶
十四、糖类与脂类的相互转变。
答：糖可通过下述途径转变成脂类：糖分解代谢的中间产物磷酸二羟丙酮可还原生成磷酸甘油。
另一中间产物乙酰CoA则可合成长链脂肪酸，此过程所需的NADPH+H+又可由磷酸戊糖途径
供给。
最后脂酰CoA与磷酸甘油酯化而生成脂肪。
脂肪转化成糖由于生物种类不同而有所区别。
在动物体内，甘油可经脱氢生成磷酸二羟丙
酮再通过糖异生作用转变为糖。
脂肪酸在动物体内也可转变成糖，但需要在有其他来源的三羧
酸循环中间有机酸回补时，乙酰CoA才可转变为草酰乙酸，再经糖异生作用转变为糖。
植物和微生物存在乙醛酸循环，脂肪降解产生的乙酰CoA通过乙醛酸循环生成琥珀酸，后者转成草酰乙酸后进入糖异生作用生糖。
但这一过程在植物中主要发生在含脂肪种子萌发时。
限速反应；前馈和反馈调节
十五、生物的不同层次结构
答：环境小分子——小分子前体——大分子——大分子复合物——超分子结构——细胞器——
细胞——组织——器官——生物机体
附：重要生物化学名词英文缩写
ACP （d）AMP ADP ATP C AMP C GMP CoA CoQ CMP CDP CTP
DNA RNA EC ETC EMP FH 4 FAS FAD FADH 2 FMN GMP GDP
GTP IU IF Km mRNA rRNA tRNA NADH NADPH PCR PPP
pI RNase hnRNA SSB Tm TCA UMP UDP UTP 二十种基本蛋
白质氨基酸英文简写。