第03章酶(7版已改)_PPT幻灯片
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第3章酶ppt课件精品文档
Km的意义:
a) Km是酶的特征性常数之一； b) Km可近似表示酶对底物的亲和力； c) 同一酶对于不同底物有不同的Km值。
酶的天然底物(最适底物)：Km值最小的底物
Vmax 定义：Vm是酶完全被底物饱和时的反应
速率，与酶浓度成正比。 意义：Vmax=k3 [E]
如果酶的总浓度已知，可从Vmax计算酶的转 换数(turnover number)，即动力学常数k3。
作用。
一、酶催化反应的特点（特性）
（一）酶的催化效率极高
酶的催化效率通常比非催化反应高108～1020倍， 比一般催化剂高107～1013倍。
酶比一般催化剂更有效地降低反应的活化能。
酶的催化不需要较高的反应温度。
（二）具有高度特异性 酶的特异性 (specificity)
一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的 化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。
酶蛋白 + 辅助因子 = 全酶
只有全酶才有催化活性
2.结合酶各组分的功能：
决定反应的特异性及其催化机制
蛋白质部分：酶蛋白
结合酶（全酶) (holoenzyme)
辅助因子
小分子有机化合物 金属离子
决定反应的性 质和反应类型
金属离子是最多见的辅助因子
金属酶(metalloenzyme)： 金属离子与酶结合紧密，提取过程中
催化基团 (catalytic group) 催化底物转变成产物
常见： His—咪唑基；Ser—羟基；Cys—巯基;Glu—γ-羧基
（2）活性中心外的必需基团
位于活性中心以外，维持酶活性中心应有的空 间构象和（或）作为调节剂的结合部位所必需。
活性中心以外 的必需基团
【医学PPT课件大全】酶 (Enzyme)
1) 中间产物学说
酶动力学研究始于1902年，当时，A.Brown用酵母β-呋喃果糖
糖苷酶对蔗糖进行水解。他发现当蔗糖的浓度比酶的浓度高许多时，
反应速度不再取决于蔗糖的浓度，即是说，反应速度相对于蔗糖来
说是零级反应。因此，他提出，蔗糖水解的总反应是由两个基本反
应构成，第一步是底物与酶形成一种复合物，第二步是这种中间物
叫做抗体酶(abzymes)。象其它抗体一样, 抗体酶也是一种生物 对叫做抗原(antigen)的某种外源分子作出应答的产物, 只是这 种抗原分子被有目的地改造成某种反应的转换态中间物。推理 是：一种能专一同某反应的转换态中间物结合的蛋白质，必定 能启动正常反应物进入到活泼的转换态构象。因此, 一种催化 抗体便能促使它的底物形成转换态构象，从而加速这一反应。 常规酶最显著的催化效力是因为它们对所催化的反应转换态中 间物有很高的亲和力，因而抗体酶同它的专一性底物（抗原） 必定有很高亲和力。
六、某些RNA具有催化活性 长期以来,人们都认为所有的酶都是蛋白质.但是近20年来，
越来越多的例子表明某些RNA分子也是生物催化剂。这些具有 催化活性的RNA，叫做Ribozyme，意即酶活性RNA。
例如,RNase P是一种与tRNA前体加工成tRNA反应有关的酶。 S.Altman发现，在体外，单独的蛋白质组分不能催化tRNA前体 转变成tRNA，而RNA组分在适当的条件下能完成这种转变反应。 另外一个例子是T.Cech发现四膜虫26S rRNA前体中的插入顺序 的切除与两端片段的正确拼接不需要蛋白质的催化，是一种自 我剪接的过程。该过程需要鸟苷或者鸟苷酸的存在.在体内， 这种剪接方式可能只进行一次，但在体外，他象一种真正的酶 一样能作用多次。
Vmax[S] ＝——————
生物化学7第三章酶PPT课件
率，但不改变反应的平衡点。
酶在生物体内参与多种代谢反应， 是维持生命活动不可或缺的物质。
酶的分类
根据酶的来源可分为动物酶、植物酶 和微生物酶。
根据酶的结构可分为单体酶、寡聚酶 和多聚酶等。
根据酶作用的性质可分为氧化还原酶、 水解酶、裂合酶、异构酶和转移酶等。
酶的结构与功能
酶的活性中心
酶的特定化学基团，与 底物结合并催化反应发
米氏方程是酶促反应动力学的核心理论之一，它能够帮助我 们了解酶促反应的特性，如酶的催化效率、底物亲和力等。
酶促反应速度的影响因素
底物浓度
最快。
酶浓度
酶浓度越高，反应速度越快。
温度
温度越高，酶促反应速度越快， 但温度过高可能导致酶失活。
抑制剂和激活剂
疏水催化
酶通过将底物分子包裹在活性 中心的疏水空腔中，降低溶剂 对反应的干扰，从而加速反应
。
03
酶促反应动力学
米氏方程
米氏方程是表示一个酶促反应的起始速度与底物浓度关系的方 程，其形式为v=Vmax[S]/(Km+[S])，其中v代表反应速度， Vmax代表最大反应速度，[S]代表底物浓度，Km代表米氏常数。
04
酶的抑制剂与激活剂
酶的抑制剂
01
02
03
04
不可逆性抑制剂
通过与酶的活性中心结合，永 久性地抑制酶的活性。
可逆性抑制剂
通过非共价键与酶结合，抑制 酶的活性，但可以在一定条件
下恢复酶的活性。
竞争性抑制剂
与底物竞争酶的活性中心，降 低酶与底物的亲和力，从而抑
制酶的活性。
非竞争性抑制剂
与酶的活性中心以外的位点结 合，影响酶与底物的结合，从
酶在生物体内参与多种代谢反应， 是维持生命活动不可或缺的物质。
酶的分类
根据酶的来源可分为动物酶、植物酶 和微生物酶。
根据酶的结构可分为单体酶、寡聚酶 和多聚酶等。
根据酶作用的性质可分为氧化还原酶、 水解酶、裂合酶、异构酶和转移酶等。
酶的结构与功能
酶的活性中心
酶的特定化学基团，与 底物结合并催化反应发
米氏方程是酶促反应动力学的核心理论之一，它能够帮助我 们了解酶促反应的特性，如酶的催化效率、底物亲和力等。
酶促反应速度的影响因素
底物浓度
最快。
酶浓度
酶浓度越高，反应速度越快。
温度
温度越高，酶促反应速度越快， 但温度过高可能导致酶失活。
抑制剂和激活剂
疏水催化
酶通过将底物分子包裹在活性 中心的疏水空腔中，降低溶剂 对反应的干扰，从而加速反应
。
03
酶促反应动力学
米氏方程
米氏方程是表示一个酶促反应的起始速度与底物浓度关系的方 程，其形式为v=Vmax[S]/(Km+[S])，其中v代表反应速度， Vmax代表最大反应速度，[S]代表底物浓度，Km代表米氏常数。
04
酶的抑制剂与激活剂
酶的抑制剂
01
02
03
04
不可逆性抑制剂
通过与酶的活性中心结合，永 久性地抑制酶的活性。
可逆性抑制剂
通过非共价键与酶结合，抑制 酶的活性，但可以在一定条件
下恢复酶的活性。
竞争性抑制剂
与底物竞争酶的活性中心，降 低酶与底物的亲和力，从而抑
制酶的活性。
非竞争性抑制剂
与酶的活性中心以外的位点结 合，影响酶与底物的结合，从
酶的课-件PPT
知识点四：影响酶促反应速率的因素
①甲图：在其他条件适宜、酶量一定的情况下，酶促反应 速率随底物浓度增加而加快，但当底物达到一定浓度后， 受酶_酶__活__性__ _数__量__限制，酶促反应速率不再增加。 ②乙图：在底物充足、其他条件适宜的情况下，酶促反应 速率与酶浓度成_正__比__。
知识比对
思维启发：因为绝大多数酶是蛋白质， 从蛋白质的角度去思考酶的问题
【实验】温度对酶活性的影响
原理：
②温度影响酶的活性，从而影响淀粉水解， 滴加碘液，根据是否出现 蓝色及蓝色深浅来 判断酶的活性。
装置简图
• 为什么先将底物和酶在相应温度下储存一段时 间？
• 鉴定试剂？实验现象？ • 实验结论？ • 底物能否选用 1
注入等量过氧化氢
1
2滴
酶溶液
试管 2 2滴
试管 3 2滴
注入不同 pH 的溶 1 ml
1 mL
2
液
蒸馏水 5%HCl
1 mL NaOH
3
4 结论
注入等量 3%的 H2O2 溶液 观察现象
2 mL
2 mL
pH 能影响酶的活性
2 mL
想一想：底物和酶能否换成淀粉和淀粉酶？
①甲图：在其他条件适宜、酶量一定的情况下，酶促反应 速率随底物浓度增加而加快，但当底物达到一定浓度后， 受酶_酶__活__性__ _____限制，酶促反应速率不再增加。 ②乙图：在底物充足、其他条件适宜的情况下，酶促反应 速率与酶浓度成_____。
知识点四：影响酶促反应速率的因素
①甲图：在其他条件适宜、酶量一定的情况下，酶促反应 速率随底物浓度增加而加快，但当底物达到一定浓度后， 受酶_酶__活__性__ _数__量__限制，酶促反应速率不再增加。 ②乙图：在底物充足、其他条件适宜的情况下，酶促反应 速率与酶浓度成_____。
酶学复习PPT教学课件
1） 键专一性 有的酶只作用于一定的键，而对键 两端的基团并无严格要求，如二肽酶水解二肽。
2）基团专一性 另一些酶，除要求作用于一定的键 以外，对键两端的基团还有一定要求，往往是对其中一
个基团要求严格，对另一个基团则要求不严格。
消化道内几种蛋白酶的专一性
氨肽酶
（芳香）
（硷性）
羧羧肽肽酶酶
（丙）
胃蛋白酶
4.裂合酶类 5.异构酶类 6.合成酶类
第三节 酶催化作用的结构基础
一、 酶催化的中间产物理论 二、 酶的活性中心 三、 酶作用专一性机理
酶催化的中间产物理论
E S k1 ES k2 P E k 1
酶（E）与底物（S） 结合生成不稳定的中间 物（ES），再分解成产 物（P）并释放出酶，使 反应沿一个低活化能的 途径进行，降低反应所 需活化能，所以能加快 反应速度。
最适 温度
温度
5、激活剂对酶作用的影响
凡是能提高酶活性的物质，称为酶的激活剂（activator）
类别
金属离子：K+、Na+、 Mg2+、Cu2+、Mn2+、Zn2+、Se3+ 、 Co2+、Fe2+ 阴离子： Cl-是唾液淀粉酶的激活剂 有机分子 还原剂：抗坏血酸、半胱氨酸、谷胱甘肽
金属螯合剂：EDTA
催化基团：位于催化部位的基团 酶的活性部位或活性中心：通常将酶
的结合部位和催化部位总称为活 性中心 结合部位决定酶的专一性。 催化部位决定酶所催化反应的性质。
三、酶作用专一性机理
锁钥学说(lock and key th0ery)：将酶的活性中心 比喻作锁孔，底物分子象钥匙，底物能专一性地插入 到酶的活性中心。
2）基团专一性 另一些酶，除要求作用于一定的键 以外，对键两端的基团还有一定要求，往往是对其中一
个基团要求严格，对另一个基团则要求不严格。
消化道内几种蛋白酶的专一性
氨肽酶
（芳香）
（硷性）
羧羧肽肽酶酶
（丙）
胃蛋白酶
4.裂合酶类 5.异构酶类 6.合成酶类
第三节 酶催化作用的结构基础
一、 酶催化的中间产物理论 二、 酶的活性中心 三、 酶作用专一性机理
酶催化的中间产物理论
E S k1 ES k2 P E k 1
酶（E）与底物（S） 结合生成不稳定的中间 物（ES），再分解成产 物（P）并释放出酶，使 反应沿一个低活化能的 途径进行，降低反应所 需活化能，所以能加快 反应速度。
最适 温度
温度
5、激活剂对酶作用的影响
凡是能提高酶活性的物质，称为酶的激活剂（activator）
类别
金属离子：K+、Na+、 Mg2+、Cu2+、Mn2+、Zn2+、Se3+ 、 Co2+、Fe2+ 阴离子： Cl-是唾液淀粉酶的激活剂 有机分子 还原剂：抗坏血酸、半胱氨酸、谷胱甘肽
金属螯合剂：EDTA
催化基团：位于催化部位的基团 酶的活性部位或活性中心：通常将酶
的结合部位和催化部位总称为活 性中心 结合部位决定酶的专一性。 催化部位决定酶所催化反应的性质。
三、酶作用专一性机理
锁钥学说(lock and key th0ery)：将酶的活性中心 比喻作锁孔，底物分子象钥匙，底物能专一性地插入 到酶的活性中心。
第生物化学酶_PPT幻灯片
第1节 概述
一、酶的概念 酶是由活细胞合成的、对其特异底物起高效催 化作用的蛋白质。
目前将生物催化剂分为两类
酶 、 核酶（脱氧核酶）
酶(E)所催化的反应称为酶促反应， 反应中被酶作用的物质称为底物(S)， 生成的物质称为产物(P)。 酶所具有的催化能力称为酶活性， 而酶失去催化能力称为酶失活。
E+S→ES→E+P
六、抑制剂
抑制作用的类型 1.不可逆抑制作用
竞争性抑制 2.可逆抑制作用： 非竞争性抑制
反竞争性抑制
1.不可逆抑制作用
* 概念
抑制剂以共价键与酶活性中心的必需基团相结合， 使酶失活。
* 举例 有机磷化合物 使羟基酶失活
解毒物质————解磷定(PAM)
重金属离子及砷化合物 使巯基酶失活
必需基团
活性中心的必需基团
活性中心以外的必需基团
活性中心
结合基团（与底物结合，决定专一性）
催化基团（影响化学键稳定性,决定催化能力）
活性中心以外 的必需基团
结合基团
底物 催化基团 活性中心
三、酶原及酶原激活
➢ 酶原 (zymogen) 有些酶在细胞内合成时或初分泌时是以无活性 酶的前体形式存在，此前体物质称为酶原。
E + S ES E + P
酶与底物结合的诱导契合学说示意图
2．邻近效应与定向排列
①邻近效应与定向排列
指E与S结合形成ES后，使各底物S1S2…Sn之间、 E的催化基团与S之间，结合为同一分子，使E 活中心有效[S]大大提高，从而使反应速度加 快的效应。
由于将分子间反应变为分子内反应，而使[S] 有效浓度增加了，反应速度也加大了。
4.酶促反应的可调节性
一、酶的概念 酶是由活细胞合成的、对其特异底物起高效催 化作用的蛋白质。
目前将生物催化剂分为两类
酶 、 核酶（脱氧核酶）
酶(E)所催化的反应称为酶促反应， 反应中被酶作用的物质称为底物(S)， 生成的物质称为产物(P)。 酶所具有的催化能力称为酶活性， 而酶失去催化能力称为酶失活。
E+S→ES→E+P
六、抑制剂
抑制作用的类型 1.不可逆抑制作用
竞争性抑制 2.可逆抑制作用： 非竞争性抑制
反竞争性抑制
1.不可逆抑制作用
* 概念
抑制剂以共价键与酶活性中心的必需基团相结合， 使酶失活。
* 举例 有机磷化合物 使羟基酶失活
解毒物质————解磷定(PAM)
重金属离子及砷化合物 使巯基酶失活
必需基团
活性中心的必需基团
活性中心以外的必需基团
活性中心
结合基团（与底物结合，决定专一性）
催化基团（影响化学键稳定性,决定催化能力）
活性中心以外 的必需基团
结合基团
底物 催化基团 活性中心
三、酶原及酶原激活
➢ 酶原 (zymogen) 有些酶在细胞内合成时或初分泌时是以无活性 酶的前体形式存在，此前体物质称为酶原。
E + S ES E + P
酶与底物结合的诱导契合学说示意图
2．邻近效应与定向排列
①邻近效应与定向排列
指E与S结合形成ES后，使各底物S1S2…Sn之间、 E的催化基团与S之间，结合为同一分子，使E 活中心有效[S]大大提高，从而使反应速度加 快的效应。
由于将分子间反应变为分子内反应，而使[S] 有效浓度增加了，反应速度也加大了。
4.酶促反应的可调节性
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目录
一、 E的分子组成
单纯E (simplenzyme)
蛋白部分：E蛋白 (apoenzyme)
结合E (holo全enEzyme) 辅助因子
金属离子的作用: ➢ 稳定酶的构象 ➢ 参与催化反应、传递电子 ➢ 在酶与底物间起桥梁作用 ➢ 中和阴离子、降低反应中的静电斥力
FMN（黄素单核苷酸）
维生素B2(核黄素)
FAD(黄素腺嘌呤二核苷酸) 维生素B2(核黄素)
小分子有机化合物
金属离子
某些小分子有机化合物在催化中的作用2
转移的基团
辅酶或辅基
名称
所含维生素
酰基 酰基
TPP（焦磷酸硫胺素） 维生素B1 （硫胺素）
辅酶A（CoA）
泛酸
硫辛酸
硫辛酸
烷基 二氧化碳
钴胺素辅酶类 生物素
1
6
11.7 16 0
5
1
27 20
LDH5 M4
0
0
5.7 79 0
12 0
56 5
目录
COOH C =O CH3
丙酮酸
NADH + H+
NAD+
乳酸脱氢酶(LDH)
COOH CHOH CH3
乳酸
目录
*生理及临床意义
在代谢调节上起
着重要的作用；
用于解释发育过
酶 活
程中阶段特有的代谢
性
特征；
同工酶谱的改变
目录
➢ 同工酶存在于同一个体的不同组织或同一细 胞的不同亚细胞结构中，它使不同的组织和 不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。
目录
举例 1
HH HH
LDH1 (H4)
HH HM
LDH2 (H3M)
HH MM
LDH3 (H2M2)
HM MM
LDH4 (HM3)
MM MM
LDH5 (M4)
乳酸脱氢酶的同工酶
维生素B12 生物素
氨基
磷酸吡哆醛
甲基、甲烯基、 四氢叶酸
甲炔基、甲酰基 等一碳单位
吡哆醛(维生素B6 之一) 叶酸
全酶分子中各部分在催化反应中的作用:
➢ 全酶决定酶的活性
➢ 酶蛋白决定反应的特异性
➢ 辅助因子决定反应的种类与性质
辅助因子中的小分子有机化合物分类
按与酶蛋白结合的紧密程度 辅酶 (coenzyme):
（LDH活性的百分数% ）
LDH 亚基 红细 白细 血清 骨骼 心肌 肺
肾
肝
脾
同工 组成 胞
胞
肌
酶
LDH1 H4
43 12 27.1 0
73 14 43 2
10
LDH2 H3M 44
49
34.7 0
24 34 44 4
25
LDH3 H2M3 12
33
20.9 5
3
35 12 11 10
LDH4 HM3
小分子有机化合物的作用: 在反应中起运载体的作用，传递电子、 质子或其它基团。
某些小分子有机化合物在催化中的作用1
转移的基团
辅酶或辅基
名称
所含维生素
氢原子（质子） NAD+（尼克酰胺腺嘌呤二 尼克酰胺（维生素
核苷酸，辅酶Ⅰ）
PP之一)
NADP+（尼克酰胺腺嘌呤二 尼克酰胺（维生素 核苷酸磷酸，辅酶Ⅱ） PP之一)
结合疏松、透析/超滤可除去。 辅基 (prosthetic group):
结合紧密、透析/超滤不能除去。
辅助因子总体作用：
决定反应的种类与性质
目录
二、酶的活性中心是酶分子中执行 其催化功能的部位
必需基团(essential group) 酶分子中氨基酸残
基侧链的化学基团中， 一些与酶活性密切相关 的化学基团。
以非共价键连接组成的酶。 ➢ 多酶体系(multienzyme system)：由几种不同功能的
酶彼此聚合形成的多酶复合物。 ➢ 多功能酶(multifunctional enzyme)或串联酶(tandem
enzyme)：一些多酶体系在进化过程中由于基因的融 合，多种不同催化功能存在于一条多肽链中，这类 酶称为多功能酶。
位于活性中心以外，维持酶活性中心应有 的空间构象和（或）作为调节剂的结合部位所 必需。
目录
活性中心外 的必需基团
酶活性中心示意图
多肽链 底物分子
+_
结合基团 活性中心内 催化基团 的必需基团
酶活性中心
三、同工酶
定义 同工酶 (isoenzyme)是指催化相同的化
学反应，而酶蛋白的分子结构理化性质乃 至免疫学性质不同的一组酶。
酶与一般催化剂催化效率的比较
底物
催化剂 反应温度
尿素
H+
62
脲酶
21
过氧化氢
Fe 2+
22
过氧化氢酶 22
与不加催化剂相比提高108～1020 与普通催化剂相比提高107～1013
反应速度常数 7.4 10-7 5.0 106 56 3.5 107
The Mechanism of Enzyme Action
目录
酶与一般催化剂的共同点：
➢ 在反应前后没有质和量的变化； ➢ 只能催化热力学允许的化学反应； ➢ 只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点。 ➢ 通过降低反应所需的活化能来加快化学反应的速度
目录
一、 酶促反应的特点
（一）酶促反应的高效性
液，实现了发酵。 ➢ 1926 年 ， Sumner 首 次 从 刀 豆 中 提 纯 出 脲 酶 结 晶
(deoxyribozyme)。
目录
目录
目录
酶的不同形式:
➢ 单体酶(monomeric enzyme)：仅具有三级结构的酶。 ➢ 寡聚酶(oligomeric enzyme)：由多个相同或不同亚基
有助于对疾病的诊断；
同工酶可以作为
遗传标志，用于遗传
分析研究。
心肌梗死酶谱
正常酶谱 肝病酶谱
123 45
心肌梗死和肝病病人血清LDH同工酶谱的变化
目录
举例 2
BB
MB
CK1(BB) CK2(MB)
脑
心肌
MM
CK3(MM) 骨骼肌
肌酸激酶 (creatine kinase, CK) 同工酶
目录
第二节 酶的工作原理
第三章
酶
Enzyme
目录
酶的概念
酶是活细胞合成的具有高度特异性和高 度催化效率的生物催化剂
蛋白质（酶） 生物催化剂
核酸类（核酶、脱氧核酶）
目录
酶学研究简史
➢ 公元前两千多年，我国已有酿酒记载。 ➢ 一百余年前，Pasteur认为发酵是酵母细胞生命活
动的结果。 ➢ 1878年，Kühne首次提出Enzyme一词。 ➢ 1897年，Eduard Buchner用不含细胞的酵母提取
目录
酶的活性中心 (active center) 指必需基团在空间上彼此靠近，组成具
有特定空间结构的区域，能与底物特异结合 并催化底物转化为产物。
目录
➢ 活性中心内的必需基团
结合基团 (binding group) 与底物相结合
催化基团 (catalytic group) 催化底物转变成产物
➢ 活性中心外的必需基团
一、 E的分子组成
单纯E (simplenzyme)
蛋白部分：E蛋白 (apoenzyme)
结合E (holo全enEzyme) 辅助因子
金属离子的作用: ➢ 稳定酶的构象 ➢ 参与催化反应、传递电子 ➢ 在酶与底物间起桥梁作用 ➢ 中和阴离子、降低反应中的静电斥力
FMN（黄素单核苷酸）
维生素B2(核黄素)
FAD(黄素腺嘌呤二核苷酸) 维生素B2(核黄素)
小分子有机化合物
金属离子
某些小分子有机化合物在催化中的作用2
转移的基团
辅酶或辅基
名称
所含维生素
酰基 酰基
TPP（焦磷酸硫胺素） 维生素B1 （硫胺素）
辅酶A（CoA）
泛酸
硫辛酸
硫辛酸
烷基 二氧化碳
钴胺素辅酶类 生物素
1
6
11.7 16 0
5
1
27 20
LDH5 M4
0
0
5.7 79 0
12 0
56 5
目录
COOH C =O CH3
丙酮酸
NADH + H+
NAD+
乳酸脱氢酶(LDH)
COOH CHOH CH3
乳酸
目录
*生理及临床意义
在代谢调节上起
着重要的作用；
用于解释发育过
酶 活
程中阶段特有的代谢
性
特征；
同工酶谱的改变
目录
➢ 同工酶存在于同一个体的不同组织或同一细 胞的不同亚细胞结构中，它使不同的组织和 不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。
目录
举例 1
HH HH
LDH1 (H4)
HH HM
LDH2 (H3M)
HH MM
LDH3 (H2M2)
HM MM
LDH4 (HM3)
MM MM
LDH5 (M4)
乳酸脱氢酶的同工酶
维生素B12 生物素
氨基
磷酸吡哆醛
甲基、甲烯基、 四氢叶酸
甲炔基、甲酰基 等一碳单位
吡哆醛(维生素B6 之一) 叶酸
全酶分子中各部分在催化反应中的作用:
➢ 全酶决定酶的活性
➢ 酶蛋白决定反应的特异性
➢ 辅助因子决定反应的种类与性质
辅助因子中的小分子有机化合物分类
按与酶蛋白结合的紧密程度 辅酶 (coenzyme):
（LDH活性的百分数% ）
LDH 亚基 红细 白细 血清 骨骼 心肌 肺
肾
肝
脾
同工 组成 胞
胞
肌
酶
LDH1 H4
43 12 27.1 0
73 14 43 2
10
LDH2 H3M 44
49
34.7 0
24 34 44 4
25
LDH3 H2M3 12
33
20.9 5
3
35 12 11 10
LDH4 HM3
小分子有机化合物的作用: 在反应中起运载体的作用，传递电子、 质子或其它基团。
某些小分子有机化合物在催化中的作用1
转移的基团
辅酶或辅基
名称
所含维生素
氢原子（质子） NAD+（尼克酰胺腺嘌呤二 尼克酰胺（维生素
核苷酸，辅酶Ⅰ）
PP之一)
NADP+（尼克酰胺腺嘌呤二 尼克酰胺（维生素 核苷酸磷酸，辅酶Ⅱ） PP之一)
结合疏松、透析/超滤可除去。 辅基 (prosthetic group):
结合紧密、透析/超滤不能除去。
辅助因子总体作用：
决定反应的种类与性质
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二、酶的活性中心是酶分子中执行 其催化功能的部位
必需基团(essential group) 酶分子中氨基酸残
基侧链的化学基团中， 一些与酶活性密切相关 的化学基团。
以非共价键连接组成的酶。 ➢ 多酶体系(multienzyme system)：由几种不同功能的
酶彼此聚合形成的多酶复合物。 ➢ 多功能酶(multifunctional enzyme)或串联酶(tandem
enzyme)：一些多酶体系在进化过程中由于基因的融 合，多种不同催化功能存在于一条多肽链中，这类 酶称为多功能酶。
位于活性中心以外，维持酶活性中心应有 的空间构象和（或）作为调节剂的结合部位所 必需。
目录
活性中心外 的必需基团
酶活性中心示意图
多肽链 底物分子
+_
结合基团 活性中心内 催化基团 的必需基团
酶活性中心
三、同工酶
定义 同工酶 (isoenzyme)是指催化相同的化
学反应，而酶蛋白的分子结构理化性质乃 至免疫学性质不同的一组酶。
酶与一般催化剂催化效率的比较
底物
催化剂 反应温度
尿素
H+
62
脲酶
21
过氧化氢
Fe 2+
22
过氧化氢酶 22
与不加催化剂相比提高108～1020 与普通催化剂相比提高107～1013
反应速度常数 7.4 10-7 5.0 106 56 3.5 107
The Mechanism of Enzyme Action
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酶与一般催化剂的共同点：
➢ 在反应前后没有质和量的变化； ➢ 只能催化热力学允许的化学反应； ➢ 只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点。 ➢ 通过降低反应所需的活化能来加快化学反应的速度
目录
一、 酶促反应的特点
（一）酶促反应的高效性
液，实现了发酵。 ➢ 1926 年 ， Sumner 首 次 从 刀 豆 中 提 纯 出 脲 酶 结 晶
(deoxyribozyme)。
目录
目录
目录
酶的不同形式:
➢ 单体酶(monomeric enzyme)：仅具有三级结构的酶。 ➢ 寡聚酶(oligomeric enzyme)：由多个相同或不同亚基
有助于对疾病的诊断；
同工酶可以作为
遗传标志，用于遗传
分析研究。
心肌梗死酶谱
正常酶谱 肝病酶谱
123 45
心肌梗死和肝病病人血清LDH同工酶谱的变化
目录
举例 2
BB
MB
CK1(BB) CK2(MB)
脑
心肌
MM
CK3(MM) 骨骼肌
肌酸激酶 (creatine kinase, CK) 同工酶
目录
第二节 酶的工作原理
第三章
酶
Enzyme
目录
酶的概念
酶是活细胞合成的具有高度特异性和高 度催化效率的生物催化剂
蛋白质（酶） 生物催化剂
核酸类（核酶、脱氧核酶）
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酶学研究简史
➢ 公元前两千多年，我国已有酿酒记载。 ➢ 一百余年前，Pasteur认为发酵是酵母细胞生命活
动的结果。 ➢ 1878年，Kühne首次提出Enzyme一词。 ➢ 1897年，Eduard Buchner用不含细胞的酵母提取
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酶的活性中心 (active center) 指必需基团在空间上彼此靠近，组成具
有特定空间结构的区域，能与底物特异结合 并催化底物转化为产物。
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➢ 活性中心内的必需基团
结合基团 (binding group) 与底物相结合
催化基团 (catalytic group) 催化底物转变成产物
➢ 活性中心外的必需基团