生化基础知识
生化基础知识点总结
生化基础知识点总结生化学是研究生命活动的化学基础的一门学科，它主要探讨生命现象在分子层面上的发生和发展规律。
生化学知识对于医学、生物学、药学等相关专业的学习和研究具有重要的意义。
本文就生化学的基础知识点进行总结，希望对读者能有所帮助。
一、生物分子1. 蛋白质蛋白质是生物体内最重要的一种生物分子，它广泛参与人体的生理活动。
蛋白质由氨基酸通过肽键连接而成，具有多种结构和功能。
蛋白质的功能包括酶催化、结构支持、信号传导等。
2. 脂质脂质是生物体内一类重要的生物分子，它在细胞膜的构建、能量代谢和信号传导等方面扮演重要角色。
常见的脂质包括甘油三酯、磷脂等。
3. 碳水化合物碳水化合物是生物体内最常见的一种生物分子，它在能量代谢和细胞信号传导等方面具有重要作用。
碳水化合物包括单糖、双糖和多糖等。
4. 核酸核酸是生物体内以信息传递为主要功能的一种生物分子，它是构成遗传物质的基本单位。
核酸分为DNA和RNA两大类，它们在DNA复制、基因表达等方面扮演重要角色。
二、酶与酶促反应1. 酶的结构与功能酶是生物体内一种生物催化剂，它在生物体内促进化学反应的进行。
酶的结构包括活性中心和辅基，它们对酶的催化活性起着重要作用。
2. 酶促反应机制酶促反应是生物体内一种特殊的化学反应，它是在酶的催化下进行的。
酶促反应机制包括底物与酶的结合、底物与酶形成复合物、底物转化为产物等步骤。
3. 酶的调节酶的活性受到多种因素的调节，包括温度、pH值、底物浓度等。
正常的酶活性调节对于维持生物体内的代谢平衡具有重要作用。
三、生物能量代谢1. 细胞呼吸细胞呼吸是生物体内一种重要的代谢过程，它通过氧化有机物质来释放能量。
细胞呼吸包括糖酵解、三羧酸循环和呼吸链三大步骤。
2. 光合作用光合作用是植物体内一种特殊的代谢过程，它能够将光能转化为化学能。
光合作用包括光反应和暗反应两大步骤，它们共同完成了光合作用的进行。
3. ATP的合成ATP是生物体内一种重要的高能化合物，它储存了细胞内的大部分能量。
基础生物化学知识点
基础生物化学知识点一、蛋白质1. 蛋白质的组成：-主要由碳、氢、氧、氮等元素组成。
-基本单位是氨基酸，氨基酸通过肽键连接形成多肽链。
2. 氨基酸的结构：-具有一个氨基（-NH₂）、一个羧基（-COOH）、一个氢原子和一个侧链（R 基团）。
-根据侧链的性质不同，可分为不同的氨基酸类型，如酸性氨基酸、碱性氨基酸、中性氨基酸等。
3. 蛋白质的结构层次：-一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序。
-二级结构：主要有α-螺旋、β-折叠等，是通过氢键维持的局部空间结构。
-三级结构：多肽链在二级结构的基础上进一步折叠形成的三维结构，主要由疏水作用、离子键、氢键等维持。
-四级结构：由多个具有独立三级结构的亚基通过非共价键结合而成。
4. 蛋白质的性质：-两性电离：在不同的pH 条件下，蛋白质可带正电、负电或呈电中性。
-胶体性质：蛋白质分子颗粒大小在胶体范围，具有胶体的一些特性。
-变性与复性：在某些物理或化学因素作用下，蛋白质的空间结构被破坏，导致其生物活性丧失，称为变性；变性的蛋白质在适当条件下可恢复其天然构象和生物活性，称为复性。
-沉淀反应：在适当条件下，蛋白质可从溶液中沉淀出来，如加入盐、有机溶剂等。
二、核酸1. 核酸的分类：-脱氧核糖核酸（DNA）：是遗传信息的携带者。
-核糖核酸（RNA）：参与遗传信息的表达。
2. 核酸的组成：-由核苷酸组成，核苷酸由磷酸、戊糖（DNA 为脱氧核糖，RNA 为核糖）和含氮碱基组成。
-含氮碱基有腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胞嘧啶（C）、胸腺嘧啶（T，DNA 特有）和尿嘧啶（U，RNA 特有）。
3. DNA 的结构：-双螺旋结构：两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴相互缠绕，由氢键和碱基堆积力维持稳定。
-特点：右手螺旋、碱基互补配对（A 与T 配对，G 与C 配对）。
4. RNA 的种类和结构：-mRNA（信使RNA）：携带遗传信息，从DNA 转录而来，作为蛋白质合成的模板。
- tRNA（转运RNA）：呈三叶草形结构，在蛋白质合成中负责转运氨基酸。
生化分析基础知识
C＝ΔA×F＝ΔA×Vt/Vs×1000/ε，
式中：C：酶活力浓度，单位是U/L， F：换算因子， ε：为毫摩尔消光系数 Vt：为总反应量 Vs：为样品量 ΔA：为每分钟吸光度的变化量
A ＝ lg（I0/It) = εb c
朗伯—比耳定律数学表达式
A＝lg（I0/It)= εb c
式中A:吸光度；描述溶液对光的吸收程度；
b:液层厚度(光程长度)，通常以cm为单位；
c:溶液的物质的量浓度，单位mol·L－１；
ε:摩尔吸光系数，单位L·mol－１·cm－１；
或:
A＝lg（I0/It)= a b c
2.不同浓度的同一种物质，其吸收 曲线形状相似。而对于不同物质， 它们的吸收曲线形状和λmax则不 同。
吸收曲线的特性：
3.吸收曲线可以提供物质的结构 信息，并作为物质定性分析的依 据之一 4.不同浓度的同一种物质，在某 一定波长下吸光度 A 有差异，在 λmax处吸光度A 的差异最大。此 特性可作为物质定量分析的依据
Sample Reag. at R1 timing
1st. mp
Last mp
2点速率法2-point Rate
• 指在时间-吸光度曲线上选择两个测光点，此两点既非反应初始吸光 度亦非终点吸光度，这两点的单位时间吸光度差值用于结果计算。
例：读点区读点72个由于采用两点速率法2PA，所以不进行线性验证，曲 线的弯曲导致的线性问题并没有引发报警
一点终点法的特点：
1.不包含样本的本底 2.仅进行一个点的测量
临床生化基础必学知识点
临床生化基础必学知识点
1. 细胞结构和功能：细胞是生物体的基本功能单位，了解细胞的结构
和功能对于理解生化过程至关重要。
2. 生物大分子：生物体内存在着多种生物大分子，包括蛋白质、核酸、多糖和脂类等。
了解这些生物大分子的结构和功能可以帮助我们理解
生物体内的生化过程。
3. 代谢与能量：代谢是生物体内发生的化学反应的总称，包括有氧和
无氧代谢。
能量是生物体维持生命活动所必需的，了解代谢和能量相
关的基本过程对于理解临床生化非常重要。
4. 酶和酶学：酶是生物体内一种特殊的蛋白质，具有催化化学反应的
能力。
了解酶的结构、功能和调节机制对于理解临床生化反应和疾病
诊断非常重要。
5. 临床指标和试验：了解一些常见的临床生化指标，如血糖、血脂、
血肌酐等，以及相应的试验方法和临床意义。
6. 肝功能与乙醇代谢：肝脏是人体内最重要的代谢器官之一，了解肝
功能和乙醇代谢对于评估肝脏疾病和酒精中毒的程度非常重要。
7. 肾功能与水电解质平衡：肾脏是人体内主要的排泄器官之一，了解
肾功能和水电解质平衡对于评估肾脏疾病和调节体内水电解质平衡非
常重要。
8. 血凝与抗凝系统：了解血液的凝固和抗凝机制，以及一些血凝和抗
凝的常见指标，对于评估凝血功能和预防血栓病非常重要。
9. 免疫和免疫学：了解免疫系统的基本原理和免疫功能对于理解免疫反应和疾病诊断非常重要。
10. 其他重要的临床生化指标和疾病标志物：了解一些与特定疾病相关的生化指标和标志物，如肿瘤标志物、炎症指标等，对于临床疾病的诊断和治疗非常重要。
生化知识点
绪论一、什么是生物化学？生命的化学是研究生物体内化学分子与化学反应的基础生命科学，生物化学从分子水平探讨生命现象的本质。
二、生物化学研究的主要内容1. 生物分子的结构与功能2. 物质的代谢及其调节3. 基因信息传递及其调控第1章蛋白质的结构与功能一．蛋白质的分子组成1. 蛋白质的元素组成：主要元素：碳、氢、氧、氮其他元素：磷、铁、铜、锌、锰、钴、钼、碘，等等2. 蛋白质元素组成的特点各种蛋白质的含氮量很接近，平均值为16％。
3. 氨基酸的分类非极性脂肪族氨基酸极性中性氨基酸芳香族氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸4. 等电点在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
5. 测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法6. 肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。
肽键化学本质是一个酰胺键。
7. 氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物称为肽8. 肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基二、蛋白质的分子结构1. 蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。
（稳定力：肽键）蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础2. 蛋白质的二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
蛋白质二级结构的主要有a-螺旋、b-折叠、b-转角、无规卷曲等四种类型。
（稳定力：氢键）a-螺旋的结构特点多肽链的主链围绕中心轴形成右手螺旋每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距为0.54nm 稳定力：氢键氨基酸残基的侧链在螺旋的外侧，并影响到a-螺旋的稳定性b-折叠的结构特点呈折纸状，即以每个肽单元的Ca为旋转点，依次折叠成锯齿状两条以上的肽链或一条肽链内的若干肽段的锯齿状结构可平行排列，走向可以相同，也可相反稳定力：氢键氨基酸残基的侧链基团交替地位于锯齿状结构的上下方，并影响到折叠的稳定性β-转角一般由四个氨基酸残基组成，并使肽链局部形成一个1800的回折。
生化类化学知识点总结
生化类化学知识点总结一、生化类化学概述生化类化学是研究生物体内各种物质的化学组成和相互作用的科学，主要包括生物大分子（蛋白质、核酸、多糖和脂类）的结构及其相互作用、生物催化（酶）、代谢物质的转化等内容。
生化类化学在医学、农学、动植物生长、发育及各种生理生化过程的研究中有着重要的应用价值。
二、蛋白质1. 蛋白质的结构蛋白质是生命物质中含量最多、功能最多样的一类化合物。
它是由α-氨基酸或无规则氨基酸组成的天然高聚物，在生物中担任构成细胞器、激素、酶、抗体、抗凝剂等重要物质的先天主要筑成元素。
蛋白质的空结构容许它能便捷地与其它生物大分子及无机分子发生作用。
2. 氨基酸α-氨基酸是构成蛋白质的最基本单元，它具有一定的组成结构（组合、立体构象、物理性质、化学性质），对蛋白质的功能具有决定作用。
氨基酸的基本结构包括α-C、α-氨基和α-羧基。
3. 蛋白质的空间结构蛋白质的空间结构是指蛋白质中α-氨基酸残基之间的空间排列位置及其相互作用关系。
蛋白质的空间结构对蛋白质的功能至关重要。
4. 蛋白质的生物学功能蛋白质是生命体内最为丰富、基本且复杂的大分子化合物，也是细胞构成和生理功能活动中至关重要的物质。
蛋白质的主要功能包括结构功能、酶功能、激素功能、运输功能、抗体功能等。
三、核酸1. DNA的结构DNA是脱氧核糖核酸的简称，是一类由脱氧核酸核苷酸构成的高分子化合物，是生物体内存储遗传信息的重要物质。
DNA的基本结构包括磷酸基、脱氧核糖糖类和氮碱基。
2. RNA的结构RNA是核糖核酸的简称，是一类由核糖核苷酸构成的高分子化合物。
RNA在细胞内有多种功能，包括RNA的结构、RNA的遗传信息传递、RNA的功能。
3. DNA的生物学功能DNA是生物体内的遗传物质，其主要功能包括储存、传递和表达遗传信息，参与细胞生长和分裂等。
四、多糖1. 多糖的结构多糖是一类由多种糖单元连接而成的高分子化合物，包括淀粉、糖原、纤维素、果胶等。
生化检验基础知识
生化检验基础知识目录一、生物化学概述 (2)1. 生物化学定义 (2)2. 生物化学研究内容 (3)3. 生物化学在医学中的应用 (4)二、生物分子结构与功能 (5)1. 氨基酸 (7)2. 蛋白质 (8)三、生化检验基本技术 (9)1. 样品采集与处理 (10)2. 分离技术与分析方法 (12)3. 生物传感器 (13)4. 高效液相色谱法 (14)四、生化检验项目及其临床意义 (16)1. 血糖与糖化血红蛋白 (18)2. 血脂与载脂蛋白 (18)3. 电解质与酸碱平衡 (20)4. 肾功能检测 (21)5. 肝功能检测 (22)6. 传染病标志物检测 (23)五、生化检验质量控制与标准化 (24)1. 质量控制体系 (26)2. 标准化操作程序 (27)3. 能力验证与结果评价 (27)六、生物化学检验的进展与挑战 (28)1. 新技术新方法的应用 (30)2. 个体化医疗与精准检验 (31)3. 生物安全与生物伦理问题 (33)一、生物化学概述作为医学领域的重要分支，深入研究了生物体内物质的组成、结构及其在维持生命活动中的各种化学反应过程。
它主要关注蛋白质、碳水化合物、脂类和维生素等生物大分子的结构与功能，以及这些大分子之间的相互作用如何影响细胞的代谢和功能。
在生物化学的研究中，通常会采用不同的技术手段，如色谱法、电泳、质谱分析等，来分离、鉴定和分析生物分子。
这些技术的发展和应用，极大地推动了生物化学领域的进步，使得我们能够更深入地理解生命的本质和疾病的机制。
生物化学还与其他学科有着密切的联系，如分子生物学、细胞生物学、遗传学等。
这些学科的交叉融合，不仅丰富了生物化学的研究内容，也为疾病的治疗提供了新的思路和方法。
在对抗生素的使用和耐药性问题时，通过深入了解细菌的生物化学过程，可以更有针对性地开发药物和制定治疗方案。
1. 生物化学定义生物化学（Biochemistry）是研究生物体内化学过程的科学，涉及蛋白质、碳水化合物、脂类和核酸等生物大分子的结构与功能，以及这些大分子之间的相互作用。
《生物化学基础》重点笔记(完整版)
绪论学习目标：知识目标：掌握：生物化学的定义和研究方法；了解：生物化学的发展史；认识：生物化学与医学、药学的关系。
技能目标：熟悉：生物化学的研究方法一、生物化学的概念生物化学是从分子水平研究生物体中各种化学变化规律的科学。
因此生物化学又称为生命的化学（简称：生化），是研究生命分子基础的学科。
生物化学是一门医学基础理论课。
二、生物化学的主要内容1．研究生物体的物质组织、结构、特性及功能。
蛋白质、核酸2．研究物质代谢、能量代谢、代谢调节。
研究糖、脂、蛋白质、核酸等物质代谢、代谢调节等规律，是本课程的主要内容。
3．遗传信息的贮存、传递和表达，研究遗传信息的贮存、传递及表达、基因工程等，是当代生命科学发展的主流，是现代生化研究的重点。
三、生物化学的发展史四、生物化学与健康的关系生化是医学的基础，并在医、药、卫生各学科中都有广泛的应用。
本课程不仅是基础医学如生理学、药理学、微生物学、免疫学及组织学等的必要基础课，而且也是医学检验、护理等各医学专业的必修课程。
五、学好生物化学的几点建议1．加强复习有关的基础学科课程，前、后期课程有机结合，融会贯通、熟练应用。
2．仔细阅读、理解本课程的“绪论”，了解本课程重要性，激发起学习生物化学的兴趣和求知欲望。
3．每次学习时，首先必须了解教学大纲的具体要求，预读教材，带着问题进入学习。
4．学习后及时做好复习，整理好笔记。
5．学生应充分利用所提供的相关网站，从因特网上查找学习资料，提高课外学习和主动学习的能力。
6．实验实训课是完成本课程的重要环节。
亲自动手，认真、仔细完成每步操作过程，观察各步反应的现象，详细、科学、实事求是地记录并分析实验结果，独立完成实验报告。
第一章蛋白质的化学及氨基酸代谢知识目标：掌握：1.蛋白质的元素组成及特点，2.蛋白质的基本组成单位-氨基酸、肽链与肽、蛋白质各级结构的概念、特点及主要化学键，3.蛋白质的主要理化性质。
了解：蛋白质的主要功能、氨基酸的来源与去路及一碳单位的概念；技能目标：1.能举例说明蛋白质结构与功能的关系，解释分子病与构象并的发病机制。
生化检验基础知识100条
生化检验基础知识100条1.18世纪后期提出了第一个肿瘤标志物是：β2-微球蛋白。
2.盛血试管是测定电解质的最佳选择：肝素抗凝管。
3.推荐血糖测定的抗凝管：草酸钾/氟化钠抗凝管。
4.17-羟皮质类固醇测定的尿液防腐剂：浓盐酸。
5.用于尿钾、钠、钙、糖、氨基酸等测定的尿液防腐剂：麝香草酚。
6.血清生化结果是随年龄增加而升高：甘油三脂和总胆固醇。
7.实验室常用制备纯水的方法：蒸馏法。
8.可享二级甚至一级纯水的制取方法：混合提纯系统。
9.临床实验室用水，通常采用：ⅱ级水。
10.ⅲ级水用于：仪器、器皿的自来水清洁后冲洗。
11.关于清洁液的采用叙述错误的就是：如果清洁液变为黑色，再加入适量的重铬酸钾和浓硫酸，还可以稳步采用。
12.电解质测定的决定性方法：同位素稀释――质谱分析法。
13.血清总蛋白测定的参考方法：凯氏定氮法。
14.已连续5次结果在均数线的同一侧，-s图失控的整体表现为：“飘移”。
15.血清葡萄糖测量的参照方法：己糖激酶法。
16.作为常规方法的工作标准及为控制物定值的标准试剂为：二级标准品。
17.系统误差错误的是：误差没有一定的大小和方向。
18.关于随机误差的叙述恰当的：误差没一定的大小和方向。
可正可负。
19.则表示精密度较好的指标就是：标准差20.用以表示测定结果中随机误差大小程度的指标：精密度21.用的是检测候选方法的比例系统误差的试验：回收试验22.用于检验候选方法的恒定系统误差的试验：干扰试验23.关于废旧试验的注意事项叙述错误的就是：废旧试验的目的就是为了增加随机误差24.指常规测量中发生日间变异很大的情况，--s图失控的整体表现为：精密度的变化25.火焰光度法就是属：发射光谱26.底物或产物的变化量与时间成正比的酶促反应时期称为：线性期27.下列属于ldh2的四聚体是：h3m28.被指出就是确诊肝细胞受损最脆弱的指标之一的就是：alt29.常用于肝硬化程度确诊的酶就是：mao30.急性胰腺炎时，下列哪一种酶在血浆中酶活性明显增高：淀粉酶31诊断急性心肌梗死最为敏感的指标是：ck―mb32.急性心肌梗死时，以下哪一种ldh同工酶增高：ldh333.对于前列腺癌的诊断具有重要价值的是：酸性磷酸酶（acp）34.溃疡性结肠炎时，血浆下列哪种蛋白质升高：α1―酸性糖蛋白35.具有蛋白酶抑制作用的急性时相反应蛋白是：α1―抗胰蛋白酶36.可以帮助推论肝癌分化程度及肝癌患者病情和预后的血浆蛋白就是：甲胎蛋白37.帮助肝豆状核变性确诊最存有意义的血浆蛋白质就是：铜绿蛋白38.可防止血红蛋白从肾丢失而为机体有效地保留铁的血浆蛋白质是：结合珠蛋白39.缺铁性低色素贫血时，下列哪一种血浆蛋白质增高：转铁蛋白40.血浆结合珠蛋白降低见于：血管内溶血41.能够转化成补体，引起调理作用，进一步增强细胞的毁灭功能的血浆蛋白质就是：c―反应蛋白42.可以做为肝功能受损的脆弱指标的血浆蛋白质就是：前白蛋白alt43.以下哪一种疾病时，整体表现为血浆白蛋白含量显著低落：肝脏疾病44.测定蛋白质的参考方法是：凯氏定氮法45.存有一个血清白蛋白（pⅰ=4.8）和血红蛋白（pⅰ=6.8）的混合物，在哪种ph条件下电泳，拆分效果最出色：ph8.646.bcg法测定血清白蛋白首先的缓冲液配方是：琥珀酸缓冲液47.血浆纤维蛋白含量减少，常见于：弥散性血管内凝血(dic)48.既能使血糖升高，又能使血糖降低的激素是：甲状腺素49.糖尿病的诊断标准错误的是：连续三次作口服糖耐量试验50.目前已被推荐为血糖测定首选方法是：葡萄糖氧化酶法51.病理情况下，患者血浆中可出现下列哪种脂蛋白：cm52.不仅能够辨识apob100，也可以辨识apoe的受体就是：残粒受体53.沉淀法测定hdl―c，已不中华医学会检验分会推荐作为常规测定方法的是：磷钨酸--镁发54.低胆固醇血症相等于who哪一种表型：ⅱa型55.血清（浆）脂蛋白载脂蛋白的测定，其结果与冠心病发病呈负相关的是：hdl―c56.以下测量血清甘油三酯的方法中，目前为中华医学会检验分会所推荐方法的就是：磷酸甘油氧化酶两步法（双试剂法）57.有一个血清白蛋白（pⅰ=4.8）和血红蛋白（pⅰ=6.8）的混合物，在哪种ph条件下电泳，分离效果最好：ph8.658.挑选酶的拉沙泰格赖厄县底物，高文瑞用以下哪一种km值的底物：0.05mol/l59.用比色法测量血清总钙时，重新加入以下哪种化合物以消解标本中镁离子的阻碍：8―羟基喹啉60.被国家卫生部临床检验中心推荐为测定镁常规方法的是：甲基百里香酚蓝（mtb）比色法61.火焰光度计的使用是在什么时期：19世纪50年代62.分析测定中不属于系统误差的是：天平砝码读错63.以下哪一种方法不可以避免血液标本的甲状腺：用抗凝管搞容器时，应用领域力震荡，并使血液与抗凝试剂充份搅匀64.关于km值的描述，不正确的是：km值越大，酶与底物亲和力越大65.血糖一般是指：血液中存在的葡萄糖66.正常人口服75克葡萄糖后，通常血糖何时恢复正常：2小时67.当给病人注射葡萄糖以后，体内的钾代谢有什么变化：细胞外液钾进入细胞内68.严重腹泻，呕吐的患者很易引起水盐代谢障碍，常见的为：低血钾，失水69.血中哪一种胆红素增加会在尿中出现：结合胆红素70.以下不在肝脏合成的血浆蛋白质是：免疫球蛋白71.同位素稀释-质谱分析法应该属于：参考方法72.之下列入双试剂的优点，除外：有助于提升检测速度73.下列哪项血清生化结果是随年龄增加而升高的：甘油三酯和总胆固醇74.下列哪项不符合质控品应具有的特征：瓶间变异小于5%75.型糖尿病的特点不符合的是：与hla有关76.饭后血糖先增高然后恢复正常，就是由于：胰岛素排泄减少77.低脂蛋白血症ⅱa 患者血中：ldl和胆固醇升高78.血浆中[h+]、[hco3-]、[ca2+]三者的关系是：[h+]↑、[hco3-]↓、[ca2+]↑79.血气分析标本如不能及时测定应保存于冰浴，其理由为：防止co2气体丧失80.目前测定cl-最好的方法是：离子选择电极法81.急性胰腺炎血淀粉酶开始升高时间：6~12h82.血淀粉酶达至峰值时间：12~24h83.血淀粉酶持续增高时间：2~5d84.脂肪酶已经开始增高时间：4~8h85.脂肪酶持续增高时间：8~14d86.ck-mb在什么时候达到峰值：16~24h87.总ck在什么时候达峰值：20~30h88.ldh 在什么时候达峰值：30~60h89.cta在什么时候达峰值：12~24h90.mb在什么时候达峰值：6~9h91.由肾脏排泄的物质存有：肾素；血管紧绷素；醛固酮；前列腺素92不连续聚丙烯酰胺凝胶电泳的物理效应有：浓缩效应；电荷效应；分子筛效应93影响心肌酶释放出来速度的数量的因素，恰当的就是：心肌细胞内外酶浓度的差异；酶在心肌细胞内定位与存有形式；酶蛋白分子量的大小；心肌酶的释放出来速度与酶的分子量成反比94.肌红蛋白（mb）：就是横纹肌非政府特有的色素蛋白；由一条多肽链和1个血红素分子形成；在肌细胞内储藏和运输氧的能力95.细胞外液以哪些阴离子为主：hco3-；cl-96.以下哪些就是血浆蛋白质的功能：营养促进作用；保持血浆胶压；运输载体；新陈代谢调控；免疫系统防卫97.有关糖化血红蛋白的叙述正确的是：包括hba1和hba0；反映过去6~8周平均血糖水平；用胰岛素治疗的糖尿病人，应将糖化血红蛋白作为常规检测指标；是最长期的糖尿病控制指标98.酸碱平衡与血钾与血钾浓度的相互关系就是：代谢性碱中毒时可以引发低血钙；代谢性酸中毒时可以引发低血钾；代谢性酸中毒时可以引发低血钙99.血气分析仪可直接测定如下哪些指标，其他是通过此计算出来的：ph；paco2；pao2；100.肝脏在脂肪代谢中的作用：生成酮体；合成脂蛋白与磷脂；合成胆固醇酯。
基础生化知识点
基础生物化学笔记第一章蛋白质化学1、蛋白质含量＝含N量×6.252、12种极性氨基酸（2酸3碱7中性）、8种非极性氨基酸；脂肪族氨基酸15种，芳香族2种，杂环类3种3、处于等电点时，氨基酸的溶解度最小。
组氨酸等电点最接近人体pH4、蛋白质紫外最大吸收波长是280nm。
核酸是260nm。
5、氨基酸的特征反应：茚三酮反应（定性和定量测定氨基酸含量）、Sanger反应（测定多肽及蛋白质N末端氨基酸种类的有效方法）、Edman反应（多肽及蛋白质N末端氨基酸鉴定、多肽链测序）6、多肽链的结构具有方向性，从N端到 C端。
所有肽键都在一个肽平面内，所有α碳同处一个平面，各个肽平面由α碳连接。
肽键中的O和H以反式结构存在。
7、蛋白质测序：⑴N末端氨基酸残基测定：苯异硫氰酸酯法、二硝基氟苯法、丹磺酰氯法、氨肽酶法。
⑵C末端氨基酸残基测定：肼解法、还原法、羧肽酶法。
⑶断裂二硫键方法：过甲酸氧化法、巯基试剂还原法。
8、反平行β—折叠片结构比平行β—折叠片更稳定。
9、从蛋白质的表面到内部，极性氨基酸出现的概率由高到低，非极性氨基酸残基出现概率由低到高。
10、蛋白质的变性与沉淀不同。
蛋白质变性后可能沉淀，也可能保持溶解状态。
蛋白质发生沉淀时，有些会引起蛋白质的变性，如有机试剂引起的沉淀。
有些沉淀作用中蛋白质仍然保持活性，如硫酸铵引起的沉淀。
11、蛋白质有多个结构层次。
一级结构为多肽链中氨基酸残基的排列顺序；二级结构为氢键维系的多肽链局部空间结构；三级结构是紧密折叠的完整多肽链（包括主链及侧链）中所有原子的空间排布；四级结构是两个或两个以上亚基组成的聚合体。
超二级结构是指多肽链中，相邻的二级结构单元相互接近形成的有规律的二级结构聚集体。
较大的球形蛋白分子形成几个空间上可以辨认的紧密球状构象称为结构域。
12、α螺旋中每个氨基酸残基的>N-H与前面第四个氨基酸残基的>C=O形成氢键，肽链上所有的肽键都参与氢键的形成。
生化基础知识
• 检验原理： L-天门冬氨酸+ a-酮戊二酸 AST 草酰乙酸
+L-谷氨酸
• 草酰乙酸+NADH+H+ MDH L-苹果酸+NAD+ +H2O • NADH的氧化速率与标本AST活力成正比，测定340nm处
NADH吸光度下降速度，即可计算AST的活力。
• 临床意义：天冬氨酸氨基转移酶是肝功能检查中的一项，一
• 临床意义：临床常见于各种原因的肝内、外胆汁淤积。高
胆红素血症，可发生广泛肝内泥沙样结石，胆汁性肝硬化， 乃至肝细胞液化或凝固性肝坏死。肝脏病变，如：急性黄疸 型肝炎，慢性阻塞性黄疸，肝硬化；肝外疾病，如：溶血性 黄疸、新生儿黄疸、阻塞性黄疸，胆石症，胰头癌等。血清 总胆红素减少主要建议再生障碍性贫血及多种继发性贫血。
般用来检验肝组织是否受损。
• 增高：见于心肌梗死，肝脏疾患（肝癌、肝硬化、慢性肝炎，
药物中毒性肝炎、肝细胞坏死）、胆道疾患，内分泌疾病、 急性胰腺炎、肺梗死，溶血性疾病、药物中毒、白血病。
• 减低：见于中枢神经系统疾病等。临床一般常作为心肌梗塞
和心肌炎的辅助检查。
生化基础知识
4.胆碱酯酶（CHE）：连续检测法
• 检验原理：基质乙酰硫代胆碱被胆碱酯酶水解成
硫代胆碱，硫代胆碱同二硫代双硝基苯甲酸 （DTNB）反应生成硫代硝基苯甲酸（TNB）。 TNB在405nm处有强吸收，生成速率同胆碱酯酶 活性成正比。
• 临床意义：在临床中，测定血清胆碱酯酶活性是
协助诊断有机磷中毒和评估肝实质细胞损害的重 要手段。血清胆碱酯酶有所变化并不一定是肝炎 引起的，但肝炎患者则会引起血清胆碱酯酶有所 改变。
生物化学知识点
生物化学知识点生化知识点概述1. 生物大分子的结构与功能- 蛋白质：氨基酸序列、一级、二级、三级和四级结构、蛋白质折叠、功能域。
- 核酸：DNA和RNA的结构、碱基配对、双螺旋、RNA的多样性（mRNA, tRNA, rRNA等）。
- 糖类：单糖、多糖、糖蛋白、糖脂。
- 脂质：甘油三酯、磷脂、甾体化合物。
2. 酶学- 酶的定义、特性、命名。
- 酶促反应动力学：米氏方程、酶抑制、酶激活。
- 酶的结构与机制：活性位点、催化机制、酶的调控。
3. 代谢途径- 糖酵解：步骤、调节、能量产出。
- 柠檬酸循环（TCA循环）：反应、关键酶、调节。
- 电子传递链与氧化磷酸化：电子载体、质子梯度、ATP合成。
- 脂肪酸代谢：β-氧化、脂肪酸合成、脂肪酸氧化。
- 氨基酸代谢：脱氨基作用、转氨作用、氨基酸的降解和合成。
- 核苷酸代谢：碱基合成、核苷酸合成与降解。
4. 信号传导- 受体类型：G蛋白偶联受体、酪氨酸激酶受体、离子通道受体。
- 第二信使：cAMP、IP3、DAG、Ca2+。
- 信号传导途径：MAPK通路、PI3K/Akt通路、Wnt/β-catenin通路。
5. 基因表达与调控- DNA复制：复制机制、DNA聚合酶、复制起始点。
- 转录：RNA聚合酶、启动子、增强子、沉默子。
- 翻译：核糖体结构、tRNA作用、蛋白质合成过程。
- 基因调控：表观遗传学、非编码RNA、转录因子。
6. 分子生物学技术- 克隆技术：限制性内切酶、连接酶、载体、转化。
- PCR技术：原理、引物设计、扩增程序。
- 基因编辑：CRISPR-Cas9、TALENs、ZFNs。
- 蛋白质组学：质谱分析、蛋白质芯片、蛋白质互作。
7. 细胞结构与功能- 细胞膜：脂质双层、膜蛋白、膜流动性。
- 细胞器：线粒体、内质网、高尔基体、溶酶体。
- 细胞骨架：微丝、中间丝、微管。
- 细胞周期：G1、S、G2、M期、细胞凋亡。
8. 生物化学疾病- 代谢疾病：苯丙酮尿症、糖原贮积病。
生化基础的知识
生化基础知识一、检验科生化检测的构成：生化检测主要有：生化全项检测、离子生化检测、血气检测。
1、生化全项检测在生化分析仪上进行，在下一部分再展开介绍。
2、离子生化检测：主要是K 、Na 、Cl 、Co2等，检测方法有：（1）火焰光度计：根据色谱理论进行检测，在基层医院还有使用。
（2）离子分析仪：即电解质分析仪。
(3)离子选择电极：全自动生化仪上附带的进行离子检测的装置，与其他生化项目相对独立互不影响地同时进行检测，特点是速度快。
如贝克曼、日立7170s 、奥林巴斯2700等都带有离子分析装置。
（4）酶法检测：使用酶法试剂盒在生化仪上检测。
3、血气检测：医院为抢救危重病人而购置的检测设备，并不都放在检验科。
仪器有康宁、AVL 、ABL 、诺瓦等。
二、生化分析仪概述（一）、生化检验的操作程序主要步骤分：样品处理（稀释）、加试剂、加样本进行反应（加热显色）、检测反应生成物(比色，比浊法)和数据处理（发报告）等。
在自动生化分析仪问世前，这些工作都是由手工来完成的。
（二）、临床生化检测仪器的发展临床生化检测仪器的发展经历了三个阶段：分光光度计（手工比色）,半自动生化仪, 全自动生化仪。
1. 分光光度计：原理：在特定的波长下，在一定浓度范围内，待测溶液的吸光度与待测溶液的浓度和液层厚度成正比:A=εbc ε:摩尔消光系数（常数） b:液层厚度（比色皿厚度） C:待测液的浓度定量方法：用已知浓度的标准溶液的吸光度和待测溶液的吸光度相比较，计算出的含量.标准比较法：手工比色特点：（１）、优点：对试剂质量的要求低；分析成本低。
（２）、缺点：分析速度慢，不适合大规模临床实验要求；人工劳动强度大，效率低，偶然误差大；运输成本高，不利于试剂生产规模化、标准化。
2．半自动生化仪：半自动生化仪在分光光度计的基础上，对加试剂、加样品、比色过程进行自动化控制，反应结果自动计算和打印。
相当长时间半生仪是各级医院进行生化检测的主要设备，现在二甲级以上医院的大批量检测由全自动生化仪完成，少量单一项目检测或夜间急诊还用半生仪来工作。
生化课本知识点总结归纳
生化课本知识点总结归纳1. 蛋白质蛋白质是生命活动中功能最为丰富的一类大分子化合物，是细胞的主要结构和功能单位。
蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
蛋白质的功能包括酶、抗体、激素、载体等。
在生化课本中，学生需要了解蛋白质的组成、结构和功能，以及蛋白质的合成、降解和修饰等过程。
2. 核酸核酸是生物体内的重要大分子化合物，包括DNA和RNA。
在生化课本中，学生需要了解核酸的结构、功能和代谢途径。
此外，还需要了解DNA的复制、转录和翻译等过程，以及RNA的功能和合成过程。
3. 碳水化合物碳水化合物是生物体内的主要能量来源，也是细胞壁的主要组成成分之一。
在生化课本中，学生需要了解碳水化合物的结构、分类、代谢途径和生物学意义等知识点。
4. 脂质脂质是生物体内的重要大分子化合物，包括脂肪、磷脂和固醇等。
在生化课本中，学生需要了解脂质的结构、分类、功能和代谢途径，以及脂质在生物体内的生物学意义。
5. 酶酶是生物体内的重要催化剂，可以加快化学反应的速率，降低活化能。
在生化课本中，学生需要了解酶的结构、功能、酶促反应机制、酶与底物的结合方式、酶的特性和分类等知识点。
6. 代谢途径代谢途径是生物体内大量生化反应的有机组织，包括糖代谢途径、脂质代谢途径、蛋白质代谢途径和核酸代谢途径等。
在生化课本中，学生需要了解代谢途径的整体组织结构和相互关系，以及代谢途径中各种酶的作用和调节机制等知识点。
综上所述，生化课本的知识点涉及的内容非常丰富，需要学生具备扎实的化学和生物学基础，才能更好地理解和掌握其中的知识。
通过对生化知识点的总结归纳，可以帮助学生更好地理解生物化学的基本概念和原理，从而更好地应用于相关领域的学习和研究中。
生化课本知识点总结大全
生化课本知识点总结大全一、生物大分子的结构和功能1. 蛋白质：蛋白质是生物体内最重要的大分子之一，对细胞结构和功能的维持起着关键作用。
蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构等，不同的结构决定了蛋白质的特定功能。
2. 脂质：脂质是生物体内的重要结构材料，也是细胞膜的主要组成部分。
脂质分为甘油三酯、磷脂和类固醇等，它们在生物体内起到能量储存、细胞保护和信号传递等重要作用。
3. 碳水化合物：碳水化合物是生物体内的重要营养物质，包括单糖、双糖和多糖等。
它们在细胞内能够提供能量，并且作为细胞壁的主要组成物质。
4. 核酸：核酸包括DNA和RNA，它们是遗传信息的储存和传递分子。
DNA是细胞的遗传物质，RNA在蛋白质合成过程中起着重要作用。
二、细胞内代谢过程1. 细胞呼吸：细胞通过细胞呼吸将有机物氧化成二氧化碳和水，产生大量的能量(ATP)。
细胞呼吸过程包括糖解、三羧酸循环和氧化磷酸化等。
2. 光合作用：植物细胞通过光合作用将二氧化碳和水合成有机物，同时释放氧气。
光合作用分为光反应和暗反应两个阶段，叶绿体是光合作用的主要场所。
3. 代谢调控：细胞代谢过程受到多种调节因素的影响，包括激素、神经系统、温度和能量等。
代谢调控保持细胞内代谢的平衡状态，确保细胞正常工作。
三、酶的作用1. 酶的作用原理：酶是生物体内的催化剂，能够加速化学反应的速率。
酶对底物具有高度专一性，能够选择性地促进底物的转化。
2. 酶的结构：酶分为蛋白质酶和核酸酶两种，它们在结构上具有特定的活性中心和底物结合位点。
酶的活性受到温度、pH值、金属离子和抑制剂等影响。
3. 酶促反应：酶促反应是一种高效、特异性和可逆的化学转化过程，酶可用于医药、工业和生化研究等领域。
四、遗传信息的传递和表达1. DNA复制：DNA复制是遗传信息传递的基础，它是双链DNA分离后每一链合成一新链的生物过程。
DNA复制由一系列酶和辅因子协同作用完成。
2. 转录：转录是DNA合成mRNA的过程，在细胞核内进行。
生化基础知识--总结终极版
1.2. 常用临床生化项目的分类1.2.1. 按化学性质分类大概分为四类：酶类、底物代谢类、无机离子类、特种蛋白类。
1.2.1.1. 酶类包括ALT（谷丙转氨酶），AST（谷草转氨酶），ALP（碱性磷酸酶），ACP（酸性磷酸酶），r-GT（谷氨酰转移酶），α-HBDH（α羟丁酸脱氢酶），LDH（乳酸脱氢酶），CK（肌酸激酶），CK-MB（肌酸激酶同功酶），α-AMY（淀粉酶），ChE（胆碱脂酶）等。
1.2.1.2. 底物代谢类包括TG（甘油三脂），TC（总胆固醇），HDL-C（高密度脂蛋白胆固醇），LDL-C（低密度脂蛋白胆固醇），UA（尿酸），UREA（尿素氮），Cr（肌酐），Glu（葡萄糖），TP（总蛋白），Alb（白蛋白），T-Bil（总胆红素），D-Bil（直接胆红素），TBA（总胆汁酸），CO2（二氧化碳）等。
1.2.1.3. 无机离子类包括Ca（钙），P（磷），Mg（镁），Cl（氯），Fe（铁）等。
1.2.1.4. 特种蛋白类apoA1（载脂蛋白A1），apoB（载脂蛋白B），Lp(a)（脂蛋白a）；补体C3，补体C4；免疫球蛋白IgA、IgG、IgM等。
1.2.2. 按临床性质分类无机离子：包括Ca，P，Mg，Cl等；肝功能：包括ALT，AST，r-GT，ALP，MSO，T-Bil，D-Bil，TBA，TP，Alb等；肾功能：UA，UREA，Cr等；心肌酶谱：CK，CK-MB，LDH，α-HBDH，AST，MSO等；糖尿病：GLU等；前列腺疾病：ACP，p-ACP等；胰腺炎：α-AMY；血脂：TC，TG，HDL-C，LDL-C，apoA1，apoB，Lp(a)；痛风：UA；中毒：ChE；免疫性疾病：C3，C4， IgG，IgA，IgM；急性炎症反应：CRP（C反应蛋白），AAG（a1酸性糖蛋白），CER（铜蓝蛋白），ASO（抗链球菌溶血素O）。
1.3. 常用临床项目的医学决定水平医学决定水平（Medicine decide level，MDL）是指不同于参考值的另一些限值，通过观察测定值是否高于或低于这些限值，可在疾病诊断中起排除或确认的作用，或对某些疾病进行分级或分类，或对预后做出估计，以提示医师在临床上应采取何种处理方式，如进一步进行某一方面的检查，或决定采取某种治疗措施等等。
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紫外吸收特性
• 酪氨酸和色氨酸在280nm处具紫外 吸收特性，蛋白质通常含有这样的 氨基酸。
• 故可以在280nm处测定蛋白质的含 量。
技
Gln、Tyr、Cys
术
2）带正电：His、Lys、Arg
有
3）带负电：Asp、Glu
限
（2）非极性氨基酸：Gly、Ala、Val、Leu、Ile、
公
Phe、Met、Pro、Trp
司 2020/11/28
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1. 非极性R基氨基酸（共9种）：
.
13
上
海
2.无电荷的极性R基氨基酸（共6种）：
赛
伦
• 丝氨酸(Serine,Ser,S),
生
• 苏氨酸(Threonine,Thr,T),
物
• 酪氨酸(Tyrosine,Tyr,Y),
技
• 半胱氨酸(Cysteine,Cys,C),
术
• 天冬酰胺(Asparagine,Asn,N),
有
• 谷氨酰胺(Glutamine,Gln,Q)
acids)组成。
限
公
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8
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（一）氨基酸的结构通式
• 除脯氨酸外， • 其它所有氨基酸在结构上都有一个共同的
特点，即在与羧基相连的α-碳原子上含有 一个氨基。从这个结构通式可以看出，氨基 酸的差别就表现在侧链R基团上。
.
上
海 一、蛋白质的生物学意义
赛
伦
• 1. 生物体的组成成分
生
• 2. 酶
物
• 3. 运输
技 术
• 4. 运动 • 5. 抗体 • 6. 干扰素
有
• 7. 遗传信息的控制
限
• 8. 细胞膜的通透性
公
• 9. 高等动物的记忆、识别机构
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6
上
海 二、蛋白质的元素组成
赛
伦
• C（50~55%）、H（6~8%）、O（20~23%）、
.
18
上
氨基酸在不同的pH条件下可解离成带不同的电荷
海
COOH
COO-
COO-
赛
|
＋H＋
|
–H＋
|
伦
H＋3N―C―H ←→ H＋3N―C―H ←→ H2N―C―H
生
|
-H＋
|
+H＋
|
物
H
H
H
技
酸性状态(pH＜pI) 两性离子状态(pH=pI)
碱性状态(pH＞pI)
术
有
调节氨基酸溶液的pH，使氨基酸分子上的—
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生化基础知识
张浩 1
上
海 生物化学(Biochemistry)
赛
伦 • 是生命的化学,在分子水平探讨生命的
生
本质。生物化学的主要任务是阐述活 细胞内及细胞间的化学反应及其与生
物
命活动的关系。
技 • 1、研究生物分子的结构及功能。
术
包括蛋白质、核酸、脂类及糖等。
• 甘氨酸(Glycine,Gly,G), • 丙氨酸(Alanine,Ala,A), • 缬氨酸(Valine,Val,V)), • 亮氨酸(Leucine,Leu, L), • 异亮氨酸(Isoleucine,Ile,I), • 脯氨酸(Proline,Pro,P), • 苯丙氨酸(Phenylalanine,Phe,F), • 色氨酸(Tryptophan,Trp,W), • 甲硫氨酸(Methionine,Met,M)
生
N（15~18%）、 S（0~4%）、…
物
技
• N的含量平均为16%——
术
• 是凯氏定氮法的理论基础
有
限
公
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7
上
海 三、蛋白质的氨基酸组成
赛
伦 生
• 氨基酸是蛋白质的基本组成单位。
物
技
• 从细菌到人类，所有蛋白质都由20
术
种标准氨基酸（20 standard amino
有
限
公
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3.带正电荷的极性R基氨基酸（共3种）：
• 赖氨酸(Lysine,Lys,K), • 精氨酸(Arginine,Arg,R), • 组氨酸(Histidine,His,H)
4.带负电荷的极性R基氨基酸（共2种）：
有 • 2、新陈代谢及其调节。
限 公
• 3、遗传信息的贮存、传递、表达及调 控（分子生物学）。
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2
上 海
结合生产需要
赛 伦
主要介绍
生
物
• 1.蛋白质化学
技
术
• 2.酶学概论
有
限 公
• 3.血液生化
司 2020/11/28
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3
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• 天冬氨酸(Aspartic acid,Asp,D), • 谷氨酸(Glutamic acid,G 伦 生 物 技 术 有 限 公 司
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• 根据R的化学结构
• （1）脂肪族氨基酸： • 1）疏水性：Gly、Ala、Val、Leu、Ile、
Met、Cys； • 2）极性：Arg、Lys、Asp、Glu、Asn、
•
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（三）氨基酸的重要理化性质
• 1、一般物理性质
• 无色晶体，熔点极高（200℃以上），不 同味道；水中溶解度差别较大（极性和非 极性），不溶于有机溶剂。
• 2、两性解离和等电点
• 氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以离 子形式存在，在同一个氨基酸分子上带有 能放出质子的—NH3+正离子和能接受质 子的—COO-负离子，为两性电解质。
生
物
R
R
技
不带电形式
两性离子形式
术
有
• Cα如是不对称C（除Gly），则：
限
• 具有两种立体异构体 [D-型和L-型]
公
• 具有旋光性 [左旋（-）或右旋（+）]
司 2020/11/28
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11
上
海
（二）氨基酸的分类
赛
伦
• 根据側链R基的极性,20种氨基酸可分成4类
生
物
（1）极性氨基酸：1）不带电：Ser、Thr、Asn、
• Pro具有二级氨基（α-亚氨基酸）
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• 氨基酸的构型：
• 氨基酸的构型是以D-、L-甘油醛 为标准确定的。
• 除甘氨酸外， • 其他所有α-氨基酸都是L-型的。
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上
海
COOH
COO-
赛
伦
H2N—Cα—H +H3N—Cα—H