生化简答题

1.蛋白质具有重要的生物学功能
作为生物催化剂（酶）
代谢调节作用
免疫保护作用
物质的转运和存储
运动与支持作用
参与细胞间信息传递

2.20种氨基酸具有共同或特异的理化性质
（一）氨基酸具有两性解离的性质
（二）含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质
（三）氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物

3.蛋白质的一级结构
定义:蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。
主要的化学键:肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。

4.蛋白质二级结构
定义: 蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
主要的化学键：氢键
（一）参与肽键形成的6个原子在同一平面上：参与肽键的6个原子C?1、C、O、N、H、C?2位于同一平面，C?1和C?2在平面上所处的位置为反式(trans)构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元 (peptide unit) 。
（二）α-螺旋结构是常见的蛋白质二级结构
（三）模体是具有特殊功能的超二级结构：在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个有规则的二级结构组合，被称为超二级结构。
（四）氨基酸残基的侧链对二级结构形成的影响：蛋白质二级结构是以一级结构为基础的。一段肽链其氨基酸残基的侧链适合形成?-螺旋或β-折叠，它就会出现相应的二级结构。

5.蛋白质三级结构
定义:整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
主要的化学键:疏水键、离子键、氢键和 Van der Waals力等。


6.蛋白质四级结构
定义：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
亚基之间的结合主要是氢键和离子键。

分子伴侣参与蛋白质折叠
分子伴侣：通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构。
-1分子伴侣可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开，如此重复进行可防止错误的聚集发生，使肽链正确折叠。
-2分子伴侣也可与错误聚集的肽段结合，使之解聚后，再诱导其正确折叠。
-3分子伴侣在蛋白质分子折叠过程中二硫键的正确形成起了重要的作用。

7. 蛋白质的组成
根据蛋白质组成成分:单纯蛋白质 结合蛋白质 = 蛋白质部分 + 非蛋白质部分
根据蛋白质形状:纤维状蛋白质 球状蛋白质

8.蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础
（一）一

级结构是空间构象的基础
（二）一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能
（三）氨基酸序列提供重要的生物化学信息
（四）重要蛋白质的氨基酸序列改变可引起疾病

9.蛋白质的功能依赖特定空间结构
（一）血红蛋白亚基与肌红蛋白结构相似
（二）血红蛋白亚基构象变化可影响亚基与氧结合。Hb与Mb一样能可逆地与O2结合， Hb与O2结合后称为氧合Hb。氧合Hb占总Hb的百分数（称百分饱和度）随O2浓度变化而改变。
（三）蛋白质构象改变可引起疾病。蛋白质构象疾病：若蛋白质的折叠发生错误，尽管其一级结构不变，但蛋白质的构象发生改变，仍可影响其功能，严重时可导致疾病发生。（蛋白质构象改变导致疾病的机理：有些蛋白质错误折叠后相互聚集，常形成抗蛋白水解酶的淀粉样纤维沉淀，产生毒性而致病，表现为蛋白质淀粉样纤维沉淀的病理改变。）

10.蛋白质的理化性质
一、蛋白质具有两性电离的性质。蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链中某些基团，在一定的溶液pH条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团。
二、蛋白质具有胶体性质。
蛋白质胶体稳定的因素:颗粒表面电荷 水化膜
三、蛋白质空间结构破坏而引起变性。
-变性的本质:不改变蛋白质的一级结构。破坏非共价键和二硫键。
-造成变性的因素:如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等 。

蛋白质沉淀
-在一定条件下，蛋白疏水侧链暴露在外，肽链融会相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出。
-变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。

蛋白质的凝固作用
-蛋白质变性后的絮状物加热可变成比较坚固的凝块，此凝块不易再溶于强酸和强碱中。
四、蛋白质在紫外光谱区有特征性吸收峰
-由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸，因此在280nm波长处有特征性吸收峰。蛋白质的OD280与其浓度呈正比关系，因此可作蛋白质定量测定。
五、应用蛋白质呈色反应可测定蛋白质溶液含量
1.茚三酮反应。蛋白质经水解后产生的氨基酸也可发生茚三酮反应。
2.双缩脲反应。蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，呈现紫色或红色，此反应称为双缩脲反应。

11.蛋白质的分离纯化与结构分析
一、透析及超滤法可去除蛋白质溶液中的小分子化合物
-透析：利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。
-超滤法：应用正压或离心力使蛋白质溶液透过有一定截留分子量的超滤膜，达到浓缩蛋白质溶液的目的。
二、丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀是常用的蛋白质沉

淀方法
-使用丙酮沉淀时，必须在0～4℃低温下进行，丙酮用量一般10倍于蛋白质溶液体积。蛋白质被丙酮沉淀后，应立即分离。除了丙酮以外，也可用乙醇沉淀。
-盐析：是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质沉淀。
三、利用荷电性质可用电泳法将蛋白质分离
-蛋白质在高于或低于其pI的溶液中为带电的颗粒，在电场中能向正极或负极移动。这种通过蛋白质在电场中泳动而达到分离各种蛋白质的技术, 称为电泳(elctrophoresis) 。
-根据支撑物的不同，可分为薄膜电泳、凝胶电泳等。
-几种重要的蛋白质电泳:1.SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳，常用于蛋白质分子量的测定。2.等电聚焦电泳，通过蛋白质等电点的差异而分离蛋白质的电泳方法。3.双向凝胶电泳是蛋白质组学研究的重要技术。
四、应用相分配或亲和原理可将蛋白质进行层析分离
-层析分离蛋白质的原理：待分离蛋白质溶液（流动相）经过一个固态物质（固定相）时，根据溶液中待分离的蛋白质颗粒大小、电荷多少及亲和力等，使待分离的蛋白质组分在两相中反复分配，并以不同速度流经固定相而达到分离蛋白质的目的。
-蛋白质分离常用的层析方法：1.离子交换层析：利用各蛋白质的电荷量及性质不同进行分离。2.凝胶过滤：又称分子筛层析，利用各蛋白质分子大小不同分离。
五、利用蛋白质颗粒沉降行为不同可进行超速离心分离
-超速离心法：既可以用来分离纯化蛋白质也可以用作测定蛋白质的分子量。
-蛋白质在离心场中的行为用沉降系数表示，沉降系数与蛋白质的密度和形状相关 。


1.核酸的分类及分布
脱氧核糖核酸:存在于细胞核和线粒体,携带遗传信息，并通过复制传递给下一代。
核糖核酸:分布于细胞核、细胞质、线粒体,是DNA转录的产物，参与遗传信息的复制与表达。某些病毒RNA也可作为遗传信息的载体.
2.核酸的一级结构
定义:核酸中核苷酸的排列顺序。由于核苷酸间的差异主要是碱基不同，所以也称为碱基序列。
3.DNA的空间结构
-构成DNA的所有原子在三维空间具有确定的相对位置关系。
-DNA的空间结构又分为二级结构和高级结构。
4.DNA双螺旋结构模型要点
-1.DNA是反向平行、右手螺旋的双链结构.
两条多聚核苷酸链在空间的走向呈反向平行,脱氧核糖和磷酸基团组成的亲水性骨架位于双螺旋结构的外侧，疏水的碱基位于内侧。双螺旋结构的表面形成了一个大沟和一个小沟。
-2.DNA双链之间形成了互补碱基对
碱基配对关系称为互补碱基对
DNA的两条链则互为互补链
碱基对平面与螺旋轴垂直。

-3.疏水作用力和氢键共同维系着DNA双螺旋结构的稳定。
相邻两个碱基对会有重叠，产生了疏水性的碱基堆积力
碱基堆积力和互补碱基对的氢键共同维系着DNA结构的稳定。
5.
DNA染色质呈现出的串珠样结构。
染色质的基本单位是核小体
6.DNA是遗传信息的物质基础
-DNA的基本功能是以基因的形式荷载遗传信息，并作为基因复制和转录的模板。它是生命遗传的物质基础，也是个体生命活动的信息基础。
-基因从结构上定义，是指DNA分子中的特定区段，其中的核苷酸排列顺序决定了基因的功能。
7.RNA的特点
RNA与蛋白质共同负责基因的表达和表达过程的调控。
RNA通常以单链的形式存在，但有复杂的局部二级结构或三级结构。
RNA比DNA小的多。
RNA的种类、大小和结构远比DNA表现出多样性。
8.mRNA是蛋白质合成中的模板
-信使RNA是合成蛋白质的模板。
-不均一核RNA（hnRNA）含有内含子和外显子。
-外显子是氨基酸的编码序列，而内含子是非编码序列。
-hnRNA经过剪切后成为成熟的mRNA。
9.帽子结构和多聚A尾的功能
mRNA核内向胞质的转位
mRNA的稳定性维系
翻译起始的调控
10.mRNA依照自身的碱基顺序指导蛋白质氨基酸顺序的合成
从mRNA分子5'末端起的第一个AUG开始，每3个核苷酸为一组称为密码子(codon)或三联体密码
AUG被称为起始密码子；决定肽链终止的密码子则称为终止密码子。
位于起始密码子和终止密码子之间的核苷酸序列称为开放阅读框(open reading frame, ORF)，决定了多肽链的氨基酸序列 。
11.tRNA是蛋白质合成中的氨基酸载体
转运RNA(transfer RNA, tRNA)在蛋白质合成过程中作为各种氨基酸的载体, 将氨基酸转呈给mRNA。
由74～95核苷酸组成
占细胞总RNA的15%
具有很好的稳定性。
12.tRNA的二级结构：三叶草形
氨基酸臂，DHU环，反密码环，YC环，附加叉
13.以rRNA为组分的核蛋白体是蛋白质合成的场所
核蛋白体RNA(ribosomal RNA，rRNA)是细胞内含量最多的RNA(>80％)。
rRNA与核蛋白体蛋白结合组成核蛋白体(ribosome)，为蛋白质的合成提供场所。
14.snmRNA参与了基因表达的调控
细胞的不同部位存在的许多其他种类的小分子RNA，统称为非mRNA小RNA。
RNA组学是研究细胞内snmRNA的种类、结构和功能。同一生物体内不同种类的细胞、同一细胞在不同时空状态下snmRNAs表达谱的变化，以及与功能之间的关系。
15.snmRNAs的种类
核内小RNA，核仁小RNA，胞质小RNA，催化性小RNA，小片段干涉RNA。
16.snmRNAs的功能
参与hnRNA的加工剪接
17.核酸的理化性质
-核酸的酸碱及溶解度性质：核酸为多元酸，具有较强的酸性。
-核酸的高分子性质：粘度：DNA大于RNA dsDNA大于ssDNA。沉降

行为:不同构象的核酸分子的沉降的速率有很大差异，这是超速离心法提取和纯化核酸的理论基础。
18.核酸酶分类
依据底物不同分类：DNA酶:专一降解DNA RNA酶:专一降解RNA
依据切割部位不同：核酸内切酶：分为限制性核酸内切酶和非特异性限制性核酸内切酶。 核酸外切酶：5′→3′或3′→5′核酸外切酶。
19.核酸酶的功能
参与DNA的合成、修复以及RNA的剪接。
清除多余的、结构和功能异常的核酸，以及侵入细胞的外源性核酸。
降解食物中的核酸。
体外重组DNA技术中的重要工具酶 。


1.酶的不同形式:
单体酶：仅具有三级结构的酶。
寡聚酶：由多个相同或不同亚基以非共价键连接组成的酶。
多酶体系：由几种不同功能的酶彼此聚合形成的多酶复合物。
多功能酶或串联酶：一些多酶体系在进化过程中由于基因的融合，多种不同催化功能存在于一条多肽链中，这类酶称为多功能酶。
2.全酶分子中各部分在催化反应中的作用:
酶蛋白决定反应的特异性
辅助因子决定反应的种类与性质
3.金属离子是最多见的辅助因子
金属酶:金属离子与酶结合紧密，提取过程中不易丢失。
金属激活酶:金属离子为酶的活性所必需，但与酶的结合不甚紧密。
4.金属离子的作用：
参与催化反应，传递电子；
在酶与底物间起桥梁作用；
稳定酶的构象；
中和阴离子，降低反应中的静电斥力等。
5.辅酶的主要作用：其主要作用是参与酶的催化过程，在反应中传递电子、质子或一些基团。
6.酶与一般催化剂的共同点：
在反应前后没有质和量的变化；
只能催化热力学允许的化学反应；
只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点。
7.酶促反应的特点：
（一）酶促反应具有极高的效率
（二）酶促反应具有高度的特异性（一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。酶的这种特性称为酶的特异性或专一性。）
（三）酶促反应的可调节性
8.酶的特异性可大致分为以下3种类型：
-绝对特异性：只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物 。
-相对特异性：作用于一类化合物或一种化学键。
-立体结构特异性：作用于立体异构体中的一种。
9.酶的催化机制呈多元催化作用
一般酸-碱催化作用
共价催化作用
亲核催化作用
10.底物足够时酶浓度对反应速率的影响呈直线关系：在酶促反应系统中，当底物浓度大大超过酶的浓度，酶被底物饱和时，反应速率达最大速率。此时，反应速率和酶浓度变化呈正比关系。
11.酶的最适温度不是酶的特征性常数，它与反

应进行的时间有关。
酶的活性虽然随温度的下降而降低，但低温一般不使酶破坏。温度回升后，酶又恢复其活性。
12.酶的抑制区别于酶的变性：
抑制剂对酶有一定选择性
引起变性的因素对酶没有选择性
13.抑制作用的类型：
不可逆性抑制
可逆性抑制：竞争性抑制 非竞争性抑制 反竞争性抑制
14.竞争性抑制特点：I与S结构类似，竞争酶的活性中心；抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力及底物浓度；动力学特点：Vmax不变，表观Km增大。
15.非竞争性抑制特点：抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，底物与抑制剂之间无竞争关系；抑制程度取决于抑制剂的浓度；动力学特点：Vmax降低，表观Km不变。
16.反竞争性抑制特点：抑制剂只与酶－底物复合物结合；抑制程度取决与抑制剂的浓度及底物的浓度；动力学特点：Vmax降低，表观Km降低。
17.激活剂种类：必需激活剂 非必需激活剂
18.酶的调节方式：酶活性的调节（快速调节） 酶含量的调节（缓慢调节）
19.酶原激活的机理：
酶原---（特定条件下）--一个或几个特定的肽键断裂，水解掉一个或几个短肽----分子构象发生改变---形成或暴露出酶的活性中心
20.酶原激活的生理意义：避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。
21.酶的分类：
氧化还原酶类
转移酶类
水解酶类
裂解酶类
异构酶类
合成酶类

1.糖的分类:
单糖
寡糖
多糖
结合糖
2.糖的主要生理功能:
糖在生命活动中的主要作用是提供碳源和能源。
提供合成体内其他物质的原料。
作为机体组织细胞的组成成分。
3.糖的吸收
吸收部位：小肠上段
吸收形式：单糖
4.糖无氧氧化反应过程
第一阶段：由葡萄糖分解成丙酮酸，称之为糖酵解途径
第二阶段：由丙酮酸转变成乳酸。
5.丙酮酸脱氢酶复合体催化的反应过程：
-1. 丙酮酸脱羧形成羟乙基-TPP，由丙酮酸脱氢酶催化(E1)。
-2. 由二氢硫辛酰胺转乙酰酶(E2)催化形成乙酰硫辛酰胺-E2。
-3. 二氢硫辛酰胺转乙酰酶(E2)催化生成乙酰CoA, 同时使硫辛酰胺上的二硫键还原为2个巯基。
-4. 二氢硫辛酰胺脱氢酶(E3)使还原的二氢硫辛酰胺脱氢，同时将氢传递给FAD。
-5. 在二氢硫辛酰胺脱氢酶(E3)催化下，将FADH2上的H转移给NAD+，形成NADH+H+。
6.TCA循环步骤
-1乙酰CoA与草酰乙酸缩合成柠檬酸
-2柠檬酸经顺乌头酸转变为异柠檬酸
-3异柠檬酸氧化脱羧转变为α-酮戊二酸
-4α-酮戊二酸氧化脱羧生成琥珀酰CoA
-5琥珀酰CoA合成酶催化底物水平磷酸

化反应
-6琥珀酸脱氢生成延胡索酸
-7延胡索酸加水生成苹果酸
-8苹果酸脱氢生成草酰乙酸
7.三羧酸循环的要点：
经过一次三羧酸循环，
-消耗一分子乙酰CoA；
-经四次脱氢，二次脱羧，一次底物水平磷酸化；
-生成1分子FADH2，3分子NADH+H+，2分子CO2， 1分子GTP；
-关键酶有：柠檬酸合酶，α-酮戊二酸脱氢酶复合体， 异柠檬酸脱氢酶。
-整个循环反应为不可逆反应。
8.影响TCA循环的速率和流量的三因素
底物的供应量，催化循环最初几步反应酶的反馈别构抑制，产物堆积的抑制作用。
9.TCA循环中有3个关键酶
柠檬酸合酶
异柠檬酸脱氢酶
α-酮戊二酸脱氢酶
10.TCA循环在3大营养物质代谢中具有重要生理意义
-TCA循环是3大营养素的最终代谢通路,其作用在于通过4次脱氢，为氧化磷酸化反应生成ATP提供还原当量。
-TCA循环是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的枢纽。
11.巴斯德效应机制
有氧时，NADH+H+进入线粒体内氧化，丙酮酸进入线粒体进一步氧化而不生成乳酸;
缺氧时，酵解途径加强，NADH+H+在胞浆浓度升高，丙酮酸作为氢接受体生成乳酸。
12.磷酸戊糖途径的反应过程
-第一阶段：氧化反应 生成磷酸戊糖，NADPH+H+及CO2。
-第二阶段：非氧化反应 包括一系列基团转移。
13.磷酸戊糖途径的特点:
脱氢反应以NADP+为受氢体，生成NADPH+H+。
反应过程中进行了一系列酮基和醛基转移反应，经过了3、4、5、6、7碳糖的演变过程。
反应中生成了重要的中间代谢物——5-磷酸核糖。
一分子G-6-P经过反应，只能发生一次脱羧和二次脱氢反应，生成一分子CO2和2分子NADPH+H+。
14.糖异生过程：
糖异生途径与酵解途径大多数反应是共有的、可逆的；
酵解途径中有3个由关键酶催化的不可逆反应。在糖异生时，须由另外的反应和酶代替。
15.糖异生最主要的生理作用
维持血糖水平的恒定
16.乳酸循环生理意义：
乳酸再利用，避免了乳酸的损失。
防止乳酸的堆积引起酸中毒。
17.血糖水平恒定的生理意义：保证重要组织器官的能量供应，特别是某些依赖葡萄糖供能的组织器官。
18.胰岛素的作用机制:
-促进肌、脂肪组织等的细胞膜葡萄糖载体将葡萄糖转运入细胞。
-通过增强磷酸二酯酶活性，降低cAMP水平，从而使糖原合酶活性增强、磷酸化酶活性降低，加速糖原合成、抑制糖原分解。
-通过激活丙酮酸脱氢酶磷酸酶而使丙酮酸脱氢酶激活，加速丙酮酸氧化为乙酰CoA，从而加快糖的有氧氧化。
-抑制肝内糖异生。这是通过抑制磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶的合成以及促进氨基酸进入肌组织并合成蛋白质，减少肝糖异生的原料。
-通过抑制脂肪组织内的激素敏感

性脂肪酶，可减缓脂肪动员的速率。
19.胰高血糖素的作用机制：
-经肝细胞膜受体激活依赖cAMP的蛋白激酶，从而抑制糖原合酶和激活磷酸化酶，迅速使肝糖原分解，血糖升高。
-通过抑制6-磷酸果糖激酶-2，激活果糖双磷酸酶-2，从而减少2,6-双磷酸果糖的合成，后者是6-磷酸果糖激酶-1的最强的变构激活剂以及果糖双磷酸酶-1的抑制剂。于是糖酵解被抑制，糖异生则加速。
-促进磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶的合成；抑制肝L型丙酮酸激酶；加速肝摄取血中的氨基酸，从而增强糖异生。
-通过激活脂肪组织内激素敏感性脂肪酶，加速脂肪动员，从而间接升高血糖水平。
20.糖皮质激素的作用机制：
-促进肌肉蛋白质分解，分解产生的氨基酸转移到肝进行糖异生。
-抑制肝外组织摄取和利用葡萄糖，抑制点为丙酮酸的氧化脱羧。
21.低血糖的原因：
-胰性(胰岛β-细胞机能亢进、胰岛α-细胞机能低下等)；
-肝性（肝癌、糖原累积病等）；
-内分泌异常（垂体机能低下、肾上腺皮质机能低下等）；
-肿瘤（胃癌等）；
-饥饿或不能进食者等。
22.高血糖的原因：
糖尿病；
遗传性胰岛素受体缺陷
某些慢性肾炎、肾病综合症等；
生理性高血糖和糖尿。



1.脂类的消化条件 部位：
条件：① 乳化剂（胆汁酸盐、甘油一酯、甘油二酯等）的乳化作用；
② 酶的催化作用
部位：主要在小肠上段
2.酮体生成的生理意义：
-酮体是肝脏输出能源的一种形式。并且酮体可通过血脑屏障，是肌肉尤其是脑组织的重要能源。
-酮体利用的增加可减少糖的利用，有利于维持血糖水平恒定，节省蛋白质的消耗。
3.PG、TX及LT的生理功能
-1. PG
PGE2诱发炎症，促局部血管扩张。
PGE2、PGA2 使动脉平滑肌舒张而降血压。
PGE2、PGI2抑制胃酸分泌，促胃肠平滑肌蠕动。
PGF2α使卵巢平滑肌收缩引起排卵，使子宫体收缩加强促分娩。
-2. TX
PGF2、TXA2 强烈促血小板聚集，并使血管收缩促血栓形成，PGI2 、PGI3对抗它们的作用。
TXA3促血小板聚集，较TXA2弱得多。
-3. LT
LTC4、LTD4及LTE4被证实是过敏反应的慢反应物质。
LTD4还使毛细血管通透性增加。
LTB4还可调节白细胞的游走及趋化等功能，促进炎症及过敏反应的发展。
4.甘油磷脂的合成
合成部位：全身各组织内质网，肝、肾、肠等组织最活跃。
5.胆固醇
分布：广泛分布于全身各组织中, 大约 ? 分布在脑、神经组织；肝、肾、肠等内脏、皮肤、脂肪组织中也较多；肌肉组织含量较低；肾上腺、卵巢等合成类固醇激素的腺体含量较高。
存在形式：游离胆固醇、胆固醇酯
胆固醇的生理功能：是生物膜的重要成分，对控制生

物膜的流动性有重要作用；是合成胆汁酸、类固醇激素及维生素D等生理活性物质的前体。
6.载脂蛋白功能：
结合和转运脂质，稳定脂蛋白的结构
载脂蛋白可参与脂蛋白受体的识别：
载脂蛋白可调节脂蛋白代谢关键酶活性：


1.生物氧化与体外氧化之相同点和不同点:
同：生物氧化中物质的氧化方式有加氧、脱氢、失电子，遵循氧化还原反应的一般规律。
质在体内外氧化时所消耗的氧量、最终产物(CO2，H2O)和释放能量均相同。
不同：
反应环境温和，酶促反应逐步进行，能量逐步释放，能量容易捕获，ATP生成效率高。---能量突然释放。
通过加水脱氢反应使物质能间接获得氧，并增加脱氢的机会；脱下的氢与氧结合产生H2O，有机酸脱羧产生CO2。---物质中的碳和氢直接氧结合生成CO2和H2O 。
2.氧化呼吸链组分按氧化还原电位由低到高的顺序排列
标准氧化还原电位
拆开和重组
特异抑制剂阻断
还原状态呼吸链缓慢给氧
3.NADH氧化呼吸链：NADH →复合体Ⅰ→Q →复合体Ⅲ→Cyt c →复合体Ⅳ→O2
4.琥珀酸氧化呼吸链:琥珀酸 →复合体Ⅱ →Q →复合体Ⅲ→Cyt c →复合体Ⅳ→O2
5.ROS主要来源:
线粒体：超氧阴离子O·-2，是体内O·-2的主要来源； O·-2在线粒体中再生成H2O2和·OH。
过氧化酶体：FAD将从脂肪酸等底物获得的电子交给O2生成H2O2和羟自由基·OH。
胞浆需氧脱氢酶（如黄嘌呤氧化酶等）也可催化生成O·-2。
细菌感染、组织缺氧等病理过程，环境、药物等外源因素也可导致细胞产生活性氧类。


1.蛋白质的作用：
（一）蛋白质维持细胞组织的生长、更新和修补
（二）蛋白质参与体内多种重要的生理活动
（三）蛋白质可作为能源物质氧化供能
2.氮平衡
氮总平衡：摄入氮 = 排出氮（正常成人）
氮正平衡：摄入氮 大于 排出氮（儿童、孕妇等）
氮负平衡：摄入氮 小于 排出氮（饥饿、消耗性疾病患者）

意义：可以反映体内蛋白质代谢的概况。
3.蛋白质消化的生理意义：
由大分子转变为小分子，便于吸收。
消除种属特异性和抗原性，防止过敏、毒性反应。
4.胰酶及其作用
胰酶是消化蛋白质的主要酶，最适pH为7.0左右，包括内肽酶和外肽酶。
内肽酶
水解蛋白质肽链内部的一些肽键，如胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶。
外肽酶
自肽链的末段开始，每次水解一个氨基酸残基，如羧基肽酶(A、B) 、氨基肽酶。
5.酶原激活的意义
可保护胰组织免受蛋白酶的自身消化作用。
保证酶在其特定的部位和环境发挥催化作用。
酶原还可视为酶的贮存形式。
6.氨基酸通过主动转运过程被吸收
吸收部位：主要在小肠
吸收形

式：氨基酸、寡肽、二肽
吸收机制：耗能的主动吸收过程
7.蛋白质的降解途径
-1、蛋白质在溶酶体通过ATP-非依赖途径被降解
-2、蛋白质在蛋白酶体通过ATP-依赖途径被降解
8.转氨基作用的生理意义：转氨基作用不仅是体内多数氨基酸脱氨基的重要方式，也是机体合成非必需氨基酸的重要途径。
9.氨在血液中以丙氨酸及谷氨酰胺的形式转运
（一）通过丙氨酸-葡萄糖循环氨从肌肉运往肝 生理意义：肌肉中氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝，肝为肌肉提供葡萄糖。
（二）通过谷氨酰胺氨从脑和肌肉等组织运往肝或肾 生理意义：谷氨酰胺是氨的解毒产物，也是氨的储存及运输形式。
10.氨的主要去路
体内氨的去路有：在肝内合成尿素，这是最主要的去路；合成非必需氨基酸及其它含氮化合物；合成谷氨酰胺；肾小管泌氨

1.核苷酸的生物功用:
作为核酸合成的原料
体内能量的利用形式
参与代谢和生理调节
组成辅酶
活化中间代谢物
2.补救合成的生理意义
补救合成节省从头合成时的能量和一些氨基酸的消耗。
体内某些组织器官，如脑、骨髓等只能进行补救合成。


1.肝在糖代谢中的作用:
合成、储存糖原
分解糖原生成葡萄糖，释放入血
是糖异生的主要器官
2.酶隔离分布的意义:提高同一代谢途径酶促反应速率。使各种代谢途径互不干扰，彼此协调，有利于调节物对各途径的特异调节。


1.复制的基本规律
复制的方式 ——半保留复制
双向复制
半不连续复制
2.半保留复制的意义:按半保留复制方式，子代DNA与亲代DNA的碱基序列一致，即子代保留了亲代的全部遗传信息，体现了遗传的保守性。
3.参与DNA复制的物质:
底物(substrate): dATP, dGTP, dCTP, dTTP；
聚合酶(polymerase): 依赖DNA的DNA聚合酶，简写为 DNA-pol；
模板(template): 解开成单链的DNA母链；
引物(primer): 提供3?-OH末端使dNTP可以依次聚合；
其他的酶和蛋白质因子。
4.聚合反应的特点:
DNA 新链生成需引物和模板；
新链的延长只可沿5? → 3?方向进行。
5.DNA复制的保真性至少要依赖三种机制：
遵守严格的碱基配对规律；
聚合酶在复制延长时对碱基的选择功能；
复制出错时DNA-pol的及时校读功能。
6.DNA连接酶功能：
DNA连接酶在复制中起最后接合缺口的作用。
在DNA修复、重组及剪接中也起缝合缺口作用。
也是基因工程的重要工具酶之一。
7.DNA损伤的修复
错配修复
直接修复
光修复
切除修复
重组修复
SOS修复


1.参与转录的物质：
原料: NTP (ATP, UTP, GTP, CTP)
模板: DNA
酶 : RNA聚合酶(RNA polymerase, RNA-pol)
其他蛋白质因子
2.原核生物转录起始过程：
-1. RNA聚合酶全

酶与模板结合，形成闭合转录复合体
-2. DNA双链局部解开，形成开放转录复合体
-3. 在RNA聚合酶作用下发生第一次聚合反应，形成转录起始复合物：
3.帽子结构的意义：
可以使mRNA免遭核酸酶的攻击；
也能与帽结合蛋白质复合体结合，并参与mRNA和核糖体的结合，启动蛋白质的生物合成。
4.核酶研究的意义：
核酶的发现，对中心法则作了重要补充；
核酶的发现是对传统酶学的挑战；
利用核酶的结构设计合成人工核酶。


1.翻译
反应过程
（1）氨基酸的活化
（2）肽链的生物合成
（3）肽链形成后的加工和靶向输送
生物学意义
（1）维持多种生命活动
（2）适应环境的变化
（3）参与组织的更新和修复
2.遗传密码的特点
-1. 方向性
-2. 连续性
-3. 简并性
-4. 通用性
-5. 摆动性
3.tRNA的作用
-运载氨基酸：氨基酸各由其特异的tRNA携带，一种氨基酸可有几种对应的tRNA，氨基酸结合在tRNA 3ˊ-CCA的位置，结合需要ATP供能；
-充当“适配器”：每种tRNA的反密码子决定了所携带的氨基酸能准确地在mRNA上对号入座。
4.蛋白质因子：起始因子 延长因子 释放因子
5.原核生物的肽链合成过程：起始,延长,终止。
6.释放因子的功能：
-识别终止密码子
-诱导转肽酶转变为酯酶活性
-RF-3可结合核蛋白体其他部位，有GTP酶活性，能介导RF-1、RF-2与核蛋白体的相互作用。