生物化学工程每章练习题2013要点

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生物化学各章练习题

生物化学各章练习题

生物化学各章节习题集锦--第一章蛋白质化学测试题--一、单项选择题1.测得某一蛋白质样品的氮含量为0.40g,此样品约含蛋白质多少?A.2.00g B.2.50g C.6.40g D.3.00g E.6.25g 2.下列含有两个羧基的氨基酸是:A.精氨酸B.赖氨酸C.甘氨酸 D.色氨酸 E.谷氨酸3.维持蛋白质二级结构的主要化学键是:A.盐键 B.疏水键 C.肽键D.氢键 E.二硫键4.关于蛋白质分子三级结构的描述,其中错误的是:A.天然蛋白质分子均有的这种结构B.具有三级结构的多肽链都具有生物学活性C.三级结构的稳定性主要是次级键维系D.亲水基团聚集在三级结构的表面bioooE.决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基5.具有四级结构的蛋白质特征是:A.分子中必定含有辅基B.在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上,肽链进一步折叠,盘曲形成C.每条多肽链都具有独立的生物学活性D.依赖肽键维系四级结构的稳定性E.由两条或两条以上具在三级结构的多肽链组成6.蛋白质所形成的胶体颗粒,在下列哪种条件下不稳定:A.溶液pH值大于pI B.溶液pH值小于pI C.溶液pH值等于pI D.溶液pH值等于7.4 E.在水溶液中7.蛋白质变性是由于:bioooA.氨基酸排列顺序的改变B.氨基酸组成的改变C.肽键的断裂D.蛋白质空间构象的破坏E.蛋白质的水解8.变性蛋白质的主要特点是:A.粘度下降B.溶解度增加C.不易被蛋白酶水解D.生物学活性丧失 E.容易被盐析出现沉淀9.若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时,该溶液的pH值应为:A.8 B.>8 C.<8 D.≤8 E.≥810.蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸?A.半胱氨酸 B.蛋氨酸 C.胱氨酸 D.丝氨酸 E.瓜氨酸二、多项选择题(在备选答案中有二个或二个以上是正确的,错选或未选全的均不给分)1.含硫氨基酸包括:A.蛋氨酸 B.苏氨酸 C.组氨酸D.半胖氨酸2.下列哪些是碱性氨基酸:A.组氨酸B.蛋氨酸C.精氨酸D.赖氨酸3.芳香族氨基酸是:A.苯丙氨酸 B.酪氨酸 C.色氨酸 D.脯氨酸4.关于α-螺旋正确的是:A.螺旋中每3.6个氨基酸残基为一周B.为右手螺旋结构C.两螺旋之间借二硫键维持其稳定D.氨基酸侧链R基团分布在螺旋外侧5.蛋白质的二级结构包括:A.α-螺旋 B.β-片层C.β-转角 D.无规卷曲6.下列关于β-片层结构的论述哪些是正确的:A.是一种伸展的肽链结构B.肽键平面折叠成锯齿状C.也可由两条以上多肽链顺向或逆向平行排列而成D.两链间形成离子键以使结构稳定7.维持蛋白质三级结构的主要键是:A.肽键B.疏水键C.离子键D.范德华引力8.下列哪种蛋白质在pH5的溶液中带正电荷?A.pI为4.5的蛋白质B.pI为7.4的蛋白质C.pI为7的蛋白质D.pI为6.5的蛋白质9.使蛋白质沉淀但不变性的方法有:A.中性盐沉淀蛋白 B.鞣酸沉淀蛋白C.低温乙醇沉淀蛋白D.重金属盐沉淀蛋白10.变性蛋白质的特性有:A.溶解度显著下降 B.生物学活性丧失C.易被蛋白酶水解 D.凝固或沉淀三、填空题1.组成蛋白质的主要元素有_________,________,_________,_________。

生物化学习题

生物化学习题

第一部分:各章要点第一章:蛋白质的结构与功能一、蛋白质元素组成特点,氨基酸的结构通式、分类与结构特点。

二、蛋白质一级结构和空间结构的概念,作用力,主要形式和基本特点,特别是二级结构α-螺旋和β-折叠的特点。

三、熟悉蛋白质重要的理化特性及其与医学的关系,了解蛋白质分离的纯化及测定的基本方法。

第二章:核酸的结构与功能一、核酸的分类、分布,掌握种类核酸的功能。

二、核酸的元素组成特点,熟悉核苷酸的分类和结构特点。

掌握DNA和RNA分子组成的异同,了解体内重要的二磷酸核苷、三磷酸核苷以及环化核苷酸的结构和意义。

三、熟悉单核苷酸之间的联结方式、作用力。

掌握DNA的一级结构,了解其表示方法,掌握DNA双螺旋结构的要点和意义,了解其高级结构;熟悉三种RNA的基本特点,掌握mRNA的一级结构特点和意义,掌握tRNA 的二级结构特点和意义。

四、熟悉核酸的性质及相关的重要概念,掌握DNA的此外吸收特性和DNA变性、复性及分子杂交的原理和应用。

第三章:酶一、酶的概念、本质及酶促反应的特点。

二、酶原的概念和酶原激活的化学本质。

掌握同工酶的概念及意义,掌握变构酶的概念,了解变构调节的酶促反应动力学特点及意义。

第四章:糖代谢一、糖酵解途经的反应过程、掌握反应部位、重要的酶的ATP的变化;掌握糖解和有氧氧化的概念、过程、特点和意义,熟悉他们的调节方式;了解磷酸戊糖途径概念,过程。

掌握其关键酶和意义。

二、糖异生的概念,器官,原料和基本过程,熟悉关键酶、调节及生理意义。

三、掌握血糖的概念,正常值,血糖的来源与去路,激素对血糖浓度的调节;熟悉血糖测定,糖耐量试验及其临床意义,了解糖尿病患者糖代谢紊乱发生的机制。

第五章:脂类代谢一、甘油的氧化分解,糖异生以及合成脂类的过程、特点和意义。

二、脂肪酸β-氧化的过程和意义,了解其他氧化方式;初步掌握酮体的概念,代谢,生理意义。

三、掌握必须脂肪酸的概念,了解多不饱合酸重要的衍生物及功能。

四、磷脂的概念,分类和结构,了解其合成部位,原料,过程及CTP在其中的作用,熟悉甘油磷脂分解代谢有关的酶及作用。

《生物化学》分章重点总结

《生物化学》分章重点总结

生物化学分章重点总结第一章蛋白质的结构与功能蛋白质的四级结构及维持的力(考到问答题)一级:多肽链中AA残基的排列顺序,维持的力为肽键,二硫键。

二级:Pr中某段肽链的局部空间结构,即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置,不涉及AA碱基侧链的构象,维持的力为氢键。

三级:整条多肽链全部AA残基的相对空间位置,其形成和稳定主要靠次级键—疏水作用,离子键(盐键),氢键,范德华力。

四级:Pr中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,维持的力主要为疏水作用,氢键、离子键(盐键)也参与其中。

第二章核酸的结构与功能DNA一级结构:DNA分子中脱氧核糖核苷酸的种类、数目、排列顺序及连接方式。

RNA的一级结构:RNA分子中核糖核苷酸的种类、数目、排列顺序及连接方式。

hnRNA:核内合成mRNA的初级产物,比成熟mRNA分子大得多,这种初级mRNA分子大小不一被称为核内不均一RNA。

基因:DNA分子中具有特定生物学功能的片段。

基因组:一个生物体的全部DNA序列称为基因组。

第三章酶酶抑制剂:使酶催化活性降低但不引起酶蛋白变性的物质。

酶激活剂:使酶从无活性到有活性或使酶活性增加的物质。

酶活性单位:衡量酶活力大小的尺度,反映在规定条件下酶促反应在单位时间内生成一定量产物或消耗一定底物所需的酶量。

变构酶:体内一些代谢产物可与某些酶分子活性中心以外部位可逆结合,使酶发生变构并改变其催化活性,这种调节方式为变构调节,受变构调节的酶为变构酶。

酶的共价修饰:酶蛋白肽链上一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合从而改变酶活性的过程。

阻遏作用:转录水平上减少酶生物合成的物质称辅阻遏剂,辅阻遏剂与无活性的阻遏蛋白结合影响基因的转录的过程第四章糖代谢糖代谢的基本概况葡萄糖在体内的一系列复杂的化学反应,在不同类型细胞内的代谢途径有所不同,分解代谢方式还在很大程度上受氧供状况的影响:有氧氧化彻底氧化成CO2和水、糖酵解生成乳酸。

另外,G也可以进入磷酸戊糖途径等进行代谢。

(完整word版)华中农业大学生物化学本科试题库第13章生物氧化与氧化磷酸化

(完整word版)华中农业大学生物化学本科试题库第13章生物氧化与氧化磷酸化

(完整word版)华中农业大学生物化学本科试题库第13章生物氧化与氧化磷酸化第13章生物氧化与氧化磷酸化单元自测题(一)名词解释与比较1. 生物氧化与燃烧2. 氧化还原电势与氧化还原电势差3. 自由能变化与标准自由能变化4. 氧化磷酸化与底物水平磷酸化5. 氧化磷酸化的解偶联与抑制6. 甘油-3-磷酸穿梭系统与苹果酸-天冬氨酸穿梭系统7. ATP/ADP交换体与F1F0-ATP酶8. NADH呼吸链与FADH2呼吸链9. 磷氧比与能荷(二)填空题1.生物氧化是在细胞中,同时产生的过程。

2.有机物在细胞内的生物氧化与在体外燃烧的主要区别是、和。

3.化学反应的自由能变化用表示,标准自由能变化用表示,生物化学中的标准自由能变化则用表示。

4.△G<0时表示为反应,△G>0时表示为反应,△G =0时表示反应达到。

5.所谓高能化合物通常指水解时的化合物,其中最重要的是,被称为生物界的。

6.化学反应过程中自由能的变化与平衡常数有密切的关系,即△G0′=。

7.在氧化还原反应过程中,自由能的变化与氧化还原势(E0′)有密切的关系,即△G0′=。

如细胞色素aa3把电子传给分子氧的△G0′= kJ/mol。

8.真核细胞中生物氧化的主要场所是,呼吸链和氧化磷酸化偶联因子定位于。

原核细胞的呼吸链存在于上。

9.电子传递链中的铁硫蛋白中铁与或无机硫结合而成。

10.NADH脱氢酶是一种蛋白,该酶的辅基是。

11.细胞色素和铁硫中心在呼吸链中以的变价进行电子传递,每个细胞色素和铁硫中心每次传递个电子。

12. 在长期进化过程中,复合体Ⅳ已具备同时将个电子交给1分子氧气的机制。

13.在呼吸链中,氢或电子从氧化还原电势的载体依次向的载体传递。

14.呼吸链的复合物Ⅳ又称复合物,它把电子传递给02,又称为。

15.常见的呼吸链电子传递抑制剂中,鱼藤酮专一地抑制的电子传递;抗霉素A专一地抑制的电子传递;CN-、N3-和CO则专一地阻断由到的电子传递。

生物化学各章节简答题归纳总结

生物化学各章节简答题归纳总结

生物化学第一章蛋白质的结构与功能1、用凯氏定氮法测得0.1g大豆中氮含量为4.4mg,试计算100g大豆中含多少克蛋白质?答:0.1g大豆中氮含量为 4.4mg,即0.044g/1g,则100g大豆含蛋白质含量为0.044x100x6.25=27.5g。

2、氨基酸侧链上可解离的功能基团有哪些?试举例说明之?答:不同的氨基酸侧链上具有不同的功能基团,如丝氨酸和苏氨酸残基上有羟基,半胱氨酸残基上有巯基,谷氨酸和天冬氨酸残基上有羧基,赖氨酸残基上有氨基,精氨酸残基上有胍基,酪氨酸残基上有酚羟基等。

3、使蛋白质沉淀的方法有哪些?简述之。

答:使蛋白质沉淀的方法主要有四种:①中性盐沉淀蛋白质,即盐析法。

②有机溶剂沉淀蛋白质。

③重金属盐沉淀蛋白质。

④有机酸沉淀蛋白质。

4、何谓蛋白质的变性作用?有何实际意义。

答:蛋白质的变性作用是指蛋白质在某些理化因素的作用下,其空间结构发生改变(不改变其一级结构),因而失去天然蛋白质的特性,这种现象称为蛋白质的变性作用。

意义:利用变性原理,如用乙醇、加热和紫外线消毒灭菌,用热凝固法检查尿蛋白等;防止蛋白质变性,如制备或保存酶、疫苗、免疫血清等蛋白质制剂时,应选择适当条件,防止其变性失活。

5、什么是蛋白质的两性电离和等电点?答:蛋白质分子中既有能解离成阴离子的基团,所以蛋白质是两性电解质。

在某一pH溶液中,蛋白质分子可成为带正电荷和负电荷相等的兼性离子,即蛋白质分子的净电荷为零,此时溶液的pH称为该蛋白质的等电点。

6、为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构?答:蛋白质一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。

因为蛋白质分子肽链的排列顺序包含了自动形成复杂的三维结构(即正确的空间构象)所需要的全部信息,所以一级结构决定其高级结构。

7、蛋白质的α-螺旋结构有何特点?答:α-螺旋结构特点有:①多肽链主链绕中心轴旋转,形成螺旋结构,每个螺旋含有3.6个氨基酸残基,螺距有0.54nm,氨基酸之间的轴心距为0.15nm。

生物化学习题集精选(按章节)

生物化学习题集精选(按章节)

生物化学习题集精选第二章蛋白质的结构与功能自测题一、单项选择题1. 构成蛋白质的氨基酸属于下列哪种氨基酸?( A )。

A. L-α氨基酸B. L-β氨基酸C. D-α氨基酸D. D-β氨基酸A 组成人体蛋白质的编码氨基酸共有20种,均属L-α氨基酸(甘氨酸除外)2. 280nm波长处有吸收峰的氨基酸为( B )。

A.精氨酸B.色氨酸C.丝氨酸D.谷氨酸B 根据氨基酸的吸收光谱,色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm处。

3. 有关蛋白质三级结构描述,错误的是(A )。

A.具有三级结构的多肽链都有生物学活性B.三级结构是单体蛋白质或亚基的空间结构C.三级结构的稳定性由次级键维持D.亲水基团多位于三级结构的表面具有三级结构的单体蛋白质有生物学活性,而组成四级结构的亚基同样具有三级结构,当其单独存在时不具备生物学活性。

4. 关于蛋白质四级结构的正确叙述是( D )。

A.蛋白质四级结构的稳定性由二硫键维系B.四级结构是蛋白质保持生物学活性的必要条件C.蛋白质都有四级结构D.蛋白质亚基间由非共价键聚合蛋白质的四级结构指蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基的聚合和相互作用;维持蛋白质空间结构的化学键主要是一些次级键,如氢键、疏水键、盐键等。

二、多项选择题1. 蛋白质结构域(A B C )。

A.都有特定的功能B.折叠得较为紧密的区域C.属于三级结构D.存在每一种蛋白质中结构域指有些肽链的某一部分折叠得很紧密,明显区别其他部位,并有一定的功能。

2. 空间构象包括( A B C D )。

A. β-折叠B.结构域C.亚基D.模序蛋白质分子结构分为一级、二级、三级、四级结构4个层次,后三者统称为高级结构或空间结构。

β-折叠、模序属于二级结构;.结构域属于三级结构;亚基属于四级结构。

三、名词解释1. 蛋白质等电点2. 蛋白质三级结构3. 蛋白质变性4. 模序蛋白质等电点:蛋白质净电荷等于零时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。

医学生物化学重点及题库100页

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医学生物化学重点及题库第一章蛋白质的结构与功能本章要点一、蛋白质的元素组成:主要含有碳、氢、氧、氮及硫。

各种蛋白质的含氮量很接近,平均为16%,即每mgN对应6.25mg蛋白质。

二、氨基酸1.结构特点2.分类:根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类3.理化性质:⑴等电点(isoelectric point,pI)⑵紫外吸收⑶茚三酮反应三、肽键与肽链及肽链的方向四、肽键平面(肽单位)五、蛋白质的分子结构:蛋白质的分子结构可人为分为一级、二级、三级和四级结构等层次。

一级结构为线状结构,二、三、四级结构为空间结构。

结构概念及稳定的力。

六、蛋白质一级结构与功能的关系1.一级结构是空间构象的基础,蛋白质的一级结构决定其高级结构2.一级结构与功能的关系3.蛋白质的空间结构与功能的关系4.变构效应(allosteric effect)5.协同效应(cooperativity)七、蛋白质的理化性质1.两性解离与等电点2.蛋白质的胶体性质3.蛋白质的变性(denaturation)4.蛋白质的沉淀5.蛋白质的复性(renaturation)6.蛋白质的沉淀和凝固7.蛋白质的紫外吸收8.蛋白质的呈色反应八、蛋白质的分离和纯化1.盐析(salt precipitation)2.有机溶剂沉淀蛋白质及沉淀原理3.透析(dialysis)4.电泳(electrophoresis)5.层析(chromatography)6.超速离心(ultracentrifugation)练习题一、选择题1.组成蛋白质的特征性元素是:A.C B.H C.O D.N E.S2.下列那两种氨基酸既能与茚三酮反应又能在280nm发生紫外吸收峰?A.丙氨酸及苯丙氨酸B.酪氨酸及色氨酸C.丝氨酸及甘氨酸D.精氨酸及赖氨酸E.蛋氨酸及苏氨酸3.下列何种物质分子中存在肽键?A.粘多糖B.甘油三酯C.细胞色素CD.tRNA E.血红素4.如下对蛋白质多肽链的叙述,何者是正确的?A.一条多肽链只有1个游离的α-NH2和1个游离的α-COOHB.如果末端氨基与末端羧基形成肽链,则无游离的-NH2和-COOHC.二氨基一羧基的碱性氨基酸,同一分子可与另两个氨基酸分别形成两个肽键D.根据游离的-NH2或-COOH数目,可判断存在肽链的数目E.所有蛋白质多肽链除存在肽键外,还存在二硫键5.蛋白质分子的一级结构概念主要是指:A.组成蛋白质多肽链的氨基酸数目B.氨基酸种类及相互比值C.氨基酸的排列顺序D.二硫键的数目和位置E.肽键的数目和位置6.下列何种结构不属蛋白质分子构象?A.右手双螺旋B.α-螺旋C.β-折叠D.β-转角E.无规则转曲7.在蛋白质三级结构中可存在如下化学键,但不包括:A.氢键B.二硫键C.离子键D.磷酸二酯键E.疏水基相互作用8.下列关于蛋白质四级结构的有关概念,何者是错误的?A.由两个或两个以上亚基组成B.参于形成四级结构的次级键多为非共价键C.四级结构是指亚基的空间排列及其相互间作用关系D.组成四级结构的亚基可以是相同的,也可以是不同的E.所有蛋白质分子只有具有四级结构,才表现出生物学活性9.血红蛋白与氧的结合能力(氧饱和度)与氧分压的关系呈S型曲线,与下列何种因素有关?A.变构效应B.蛋白质分子的化学修饰C.血红蛋白被其它物质所激活D.亚基发生解离E.在与氧结合过程中,血红蛋白的一级结构发生变化10.在什么情况下,一种蛋白质在电泳时既不向正级移动,也不向负极移动,而停留在原点?A.发生蛋白质变性B.与其它物质结合形成复合物C.电极缓冲液的pH正好与该蛋白质的pI相同D.电极缓冲液的pH大于该蛋白质的pIE.电极缓冲液的pH小于该蛋白质的pI11.在三种蛋白质里,它们的pI分别为a=4.15、b=5.02、c=6.81,分子量接近。

生物化工练习题及答案

生物化工练习题及答案

现代生物化学工程学基础随堂练习(Ⅰ)一、简答题1.什么是原子经济性?2.离心泵的主要性能参数有哪些?3.改善搅拌效果常用的措施有哪几种?4.简单蒸馏的特点是什么?5.超临界流体的重要特性是什么?6.真空冷冻干燥过程可分为哪几个基本步骤?二、讨论题7.在总压为100kPa、温度为30℃时,用水吸收某混合气体中的氨气。

已知:气膜吸收系数k g = 3.84×10-6kmol·m-2·s-1·kPa-1,液膜吸收系数k l = 1.83×10-4m·s-1。

假设,在操作条件下,平衡关系服从Henry’s law;测得液相溶质的物质的量分数为0.05,气相平衡分压为6.7kPa。

当塔内某截面上气、液组成分别为y = 0.05、x = 0.01时,分析、讨论强化该吸收过程的有效途径。

8.晶体从溶液中形成并析出的机理较为复杂。

分析、讨论晶体从溶液中形成并析出的基本步骤。

—1—三、计算题9.如图所示。

用U 型压强计测量某管道中p 2 截面流体的压强。

已知:ρ流体= 1.4 kg ·m -3,p 1 = 2.00×105 Pa ;U 型压强计中的指示剂是水,读数R = 20cm 。

10.如图所示,高位槽水面距出水管口垂直距离为6m ,出水管采用φ65×2.5水管,水在流动过程中的压头损失H f = 4m (水柱)。

求高位槽每小时的送水量。

11.某加热器采用烟道气预热空气。

已知:烟道气的进、出口温度分别为400℃和200℃;空气的进、出口温度分别为40℃和180℃。

分别求换热器采取顺流操作和逆流操作时的平均温度差。

12.某厂欲对某A 、B 二组分体系进行简单蒸馏操作。

已知:A 组分的正常沸点为110℃;B 组分在110℃时的饱和蒸气压为60kPa 。

求体系在100℃ 时,A 组分的相对挥发度。

现代生物化学工程学基础随堂练习(Ⅰ)参考答案一、简答题1.什么是原子经济性?答:所谓原子经济性是指,目标产品的质量与所有参加反应的物质的质量和之比。

2013生物化学思考题_答案

2013生物化学思考题_答案

生物化学思考题一、1.氨基酸的等电点(pI):在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性,此时溶液的pH叫氨基酸的等电点(pI)。

2.蛋白质的二级结构:是指蛋白质分子中,某一段肽链的局部空间结构,也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象。

3. 蛋白质的等电点:在某一pH的溶液中,蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性,此时溶液的pH叫蛋白质的等电点(pI)。

4. 蛋白质的变性:在某些理化因素的作用下,其特定的空间构象被破坏,也即有序的空间结构变成无序的空间结构,从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失,称为蛋白质变性。

5.核酸的变性:在某些理化因素作用下,核酸分子中的氢键断裂,双螺旋结构松散分开,理化性质改变,失去原有的生物学活性。

6.解链温度、熔解温度或Tm:DNA的变性从开始解链到完全解链,是在一个相当窄的温度内完成的。

在这一范围内,紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度称为DNA的解链温度。

由于这一现象和结晶体的融解过程类似,又称融解温度。

7. 同工酶:是指催化的化学反应相同,酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。

8. 酶的活性中心:与酶的活性密切相关一些化学基团在一级结构上可能相距甚远,但在空间结构上相互靠近,组成具有特定空间结构的区域,能与底物特异的结合并将底物转化为产物。

这一区域称为酶的活性中心或活性部位。

9. 酶的竞争性抑制作用:有些抑制剂与酶的底物结构相似,可与底物竞争酶的活性中心,从而阻碍酶与底物结合成中间产物。

这种抑制作用叫竞争性抑制作用。

10. 变构调节:某些物质能以非共价键形式与酶活性中心以外特定部位结合,使酶蛋白分子构象发生改变,从而改变酶的活性。

11. 化学修饰:某些酶分子上的一些基团,受其它酶的催化发生共价化学变化,从而导致酶活性的变化。

12. 酶原的激活:酶原向酶的转化过程称为酶原的激活,酶原的激活实际上是酶的活性中心形成或暴露的过程。

生物化学各章习题及答案

生物化学各章习题及答案

第二章核酸化学名词解释1.核酸的变性与复性2.退火3.增色效应4.减色效应5.DNA的熔解温度6.分子杂交7.环化核苷酸填空题1.DNA双螺旋结构模型是_________于____年提出的。

2.核酸的基本结构单位是_______。

3.两类核酸在细胞中的分布不同,DNA主要位于______中,RNA主要位于______中。

4.在DNA分子中,一般来说G-C含量高时,比重越大,T m则_____,分子比较稳定。

5.因为核酸分子具有_ __、__ _,所以在___nm处有吸收峰,可用紫外分光光度计测定。

6.维持DNA双螺旋结构稳定的主要因素是_____,其次,大量存在于DNA分子中的弱作用力如_______,_______和_________也起一定作用。

7.tRNA的二级结构呈___形,三级结构呈___形,其3'末端有一共同碱基序列_____,其功能是_____________。

8.常见的环化核苷酸有______和_______。

其作用是____________,他们核糖上的___位与___位磷酸-OH环化。

9.真核细胞的mRNA帽子由______组成,其尾部由______组成,他们的功能分别是___________,____________。

选择题1.决定tRNA携带氨基酸特异性的关键部位是:A.–XCCA3`末端B.TψC环;C.DHU环D.额外环E.反密码子环2.根据Watson-Crick模型,求得每一微米DNA双螺旋含核苷酸对的平均数为:: A.25400B.2540 C.29411 D.2941 E.35053.与片段TAGA互补的片段为:A.AGAT B.ATCT C.TCTA D.UAUA4.含有稀有碱基比例较多的核酸是:A.胞核DNA B.线粒体DNA C.tRNA D.mRNA5.双链DNA的T m较高是由于下列哪组核苷酸含量较高所致:A.A+G B.C+T C.A+T D.G+C E.A+C6.密码子GψA,所识别的密码子是:A.CAU B.UGC C.CGU D.UAC E.都不对7.下列对于环核苷酸的叙述,哪一项是错误的?A.cAMP与cGMP的生物学作用相反B.重要的环核苷酸有cAMP与cGMPC.cAMP是一种第二信使D.cAMP分子内有环化的磷酸二酯键判断题()1.DNA是生物遗传物质,RNA则不是。

生物化学(第三版)课后3-13章习题详细解答

生物化学(第三版)课后3-13章习题详细解答

⽣物化学(第三版)课后3-13章习题详细解答⽣物化学(第三版)课后3 -13章习题详细解答第三章氨基酸习题1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号:精氨酸、天冬氨酸、⾕氨酰氨、⾕氨酸、苯丙氨酸、⾊氨酸和酪氨酸。

[见表3-1]表3-1 氨基酸的简写符号2、计算赖氨酸的εα-NH320%被解离时的溶液PH。

[9.9]解:pH = pKa + lg20% pKa = 10.53 (见表3-3,P133)pH = 10.53 + lg20% = 9.833、计算⾕氨酸的γ-COOH三分之⼆被解离时的溶液pH。

[4.6]解:pH = pKa + lg2/3% pKa = 4.25pH = 4.25 + 0.176 = 4.4264、计算下列物质0.3mol/L溶液的pH:(a)亮氨酸盐酸盐;(b)亮氨酸钠盐;(c)等电亮氨酸。

[(a)约1.46,(b)约11.5,(c)约6.05]5、根据表3-3中氨基酸的pKa值,计算下列氨基酸的pI值:丙氨酸、半胱氨酸、⾕氨酸和精氨酸。

[pI:6.02;5.02;3.22;10.76]解:pI = 1/2(pKa1+ pKa2)pI(Ala) = 1/2(2.34+9.69)= 6.02pI(Cys) = 1/2(1.71+10.78)= 5.02pI(Glu) = 1/2(2.19+4.25)= 3.22pI(Ala) = 1/2(9.04+12.48)= 10.766、向1L1mol/L的处于等电点的⽢氨酸溶液加⼊0.3molHCl,问所得溶液的pH是多少?如果加⼊0.3mol NaOH 以代替HCl 时,pH将是多少?[pH:2.71;9.23]7、将丙氨酸溶液(400ml)调节到pH8.0,然后向该溶液中加⼊过量的甲醛,当所得溶液⽤碱反滴定⾄Ph8.0时,消耗0.2mol/L NaOH溶液250ml。

问起始溶液中丙氨酸的含量为多少克?[4.45g]8、计算0.25mol/L的组氨酸溶液在pH6.4时各种离⼦形式的浓度(mol/L)。

生物化学各章节练习题+一定要看的(附有答案)

生物化学各章节练习题+一定要看的(附有答案)

生物化学习题第一章蛋白质化学(答案)1.单项选择题(1)在生理pH条件下,下列哪个氨基酸带正电荷?A.丙氨酸B.酪氨酸C.色氨酸D.赖氨酸E.异亮氨酸(2)下列氨基酸中哪一种是非必需氨基酸?A.亮氨酸B.酪氨酸C.赖氨酸D.蛋氨酸E.苏氨酸(3)下列关于蛋白质α螺旋的叙述,哪一项是错误的?A.分子内氢键使它稳定B.减少R团基间的相互作用可使它稳定C.疏水键使它稳定D.脯氨酸残基的存在可中断α螺旋E.它是一些蛋白质的二级结构(4)蛋白质含氮量平均约为A.20%B.5%C.8%D.16%E.23%(5)组成蛋白质的20种氨酸酸中除哪一种外,其α碳原子均为不对称碳原子?A.丙氨酸B.异亮氨酸C.脯氨酸D.甘氨酸E.组氨酸(6)维系蛋白质一级结构的化学键是A.盐键B.疏水键C.氢键D.二硫键E.肽键(7)维系蛋白质分子中α螺旋的化学键是A.肽键B.离子键C.二硫键D.氢键E.疏水键(8)维系蛋白质三级结构稳定的最重要的键或作用力是A.二硫键B.盐键C.氢键D.范德瓦力E.疏水键(9)含两个羧基的氨基酸是:A.色氨酸B.酪氨酸C.谷氨酸D.赖氨酸E.苏氨酸(10)蛋白质变性是由于A.蛋白质一级结构的改变B.蛋白质亚基的解聚C.蛋白质空间构象的破坏D.辅基的脱落E.蛋白质水解(11)变性蛋白质的特点是A.不易被胃蛋白酶水解B.粘度下降C.溶解度增加D.颜色反应减弱E.丧失原有的生物活性(12)处于等电点的蛋白质A.分子表面净电荷为零B.分子最不稳定,易变性C.分子不易沉淀D.易聚合成多聚体E.易被蛋白酶水解(13)有一血清蛋白(pI=4.9)和血红蛋白(pI=6.8)的混合物,在哪种pH条件下电泳,分离效果最好?A.pH8.6B.pH6.5C.pH5.9D.pH4.9E.pH3.5(14)有一混合蛋白质溶液,各种蛋白质的pI分别为4.6,5.0,5.3,6.7,7.3,电泳时欲使其中四种泳向正极,缓冲液的pH应是多少?A.4.0B.5.0C.6.0D.7.0E.8.0(15)蛋白质所形成的胶体颗粒,在下列哪种条件下不稳定?A.溶液pH值大于pIB.溶液pH值小于pIC.溶液pH值等于pID.溶液pH值等于7.4E.在水溶液中(16)血清白蛋白(pI为4.7)在下列哪种pH值溶液中带正电荷?A.pH4.0B.pH5.0C.pH6.0D.pH7.0E.pH8.0(17)蛋白质变性不包括:A.氢键断裂B.肽键断裂C.疏水键断裂D.盐键断裂E.二硫键断裂(18)蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸?A.半胱氨酸B.蛋氨酸C.胱氨酸D.丝氨酸E.瓜氨酸2.多项选择题(1)关于蛋白质肽键的叙述,正确的是A.肽键具有部分双键的性质B.肽键较一般C-N单键短C.与肽键相连的氢原子和氧原子呈反式结构D.肽键可自由旋转(2)妨碍蛋白质形成α螺旋的因素有A.脯氨酸的存在B.R基团大的氨基酸残基C.酸性氨基酸的相邻存在D.碱性氨基酸的相邻存在(3)蛋白质变性后A.肽键断裂B.分子内部疏水基团暴露C.一级结构改变D.空间结构改变(4)下列氨基酸哪些具有疏水侧链?A.异亮氨酸B.蛋氨酸C.脯氨酸D.苯丙氨酸(5)关于蛋白质的组成正确的有A.由C,H,O,N等多种元素组成B.含氮量约为16%C.可水解成肽或氨基酸D.由α氨基酸组成(6)下列哪些氨基酸具有亲水侧链?A.苏氨酸B.丝氨酸C.谷氨酸D.亮氨酸(7)关于蛋白质的肽键哪些叙述是正确的?A.具有部分双键性质B.比一般C-N单键短C.与肽键相连的氢原子和氧原子呈反式结构D.肽键可自由旋转(8)蛋白质变性时A.分子量发生改变B.溶解度降低C.溶液的粘度降低D.只有高级结构受破坏,一级结构无改变(9)蛋白质在电场中的泳动方向取决于A.蛋白质的分子量B.蛋白质分子所带的净电荷C.蛋白质所在溶液的温度D.蛋白质所在溶液的pH值(10)组成人体蛋白质的氨基酸A.都是α-氨基酸B.都是β-氨基酸C.除甘氨酸外都是L-系氨基酸D.除甘氨酸外都是D-系氨基酸(11)蛋白质在280nm波长处的最大吸收由下列哪些结构引起A.酪氨酸的酚基B.苯丙氨酸的苯环C.色氨酸的吲哚环D.组氨酸的咪唑基(12)下列哪些是碱性氨基酸?A.组氨酸B.蛋氨酸C.精氨酸D.赖氨酸(13)关于肽键与肽的下列描述,哪些是正确的?A.肽键具有部分双键性质B.是核酸分子中的基本结构键C.含两个肽键的肽称三肽D.肽链水解下来的氨基酸称氨基酸线基(14)变性蛋白质的特性有A.溶解度显著下降B.生物学活性丧失C.易被蛋白酶水解D.凝固或沉淀3.名词解释(1)肽键 (2)多肽链 (3)肽键平面(4)蛋白质分子的一级结构 (5)亚基 (6)蛋白质的等电点4.填空题(1)多肽链是由许多氨基酸借_____键连接而成的链状化合物.多肽链中每一个氨基酸单位称为_____ .多肽链有两端,即_____和_____.(2)不同的氨基酸侧链具有不同的功能基团,如丝氨酸残基的_____基,半胱氨酸残基上的_____基,谷氨酸残基上的_____基,赖氨酸残基上的_____基等\.(3)维系蛋白质空间结构的键或作用力主要有_____, _____ , _____, _____和_____.(4)常见的蛋白质沉淀剂有_____、_____、_____、_____等 .(5)蛋白质按其组成可分为两大类,即_____和_____.(6)使蛋白质成为稳定的亲水胶体,有两种因素,即_____和_____.5. 问答题(1)用凯氏定氮法测得0.1g大豆中氮含量为4.4mg,试计算100g大豆中含多少克蛋白质?(2)氨基酸侧链上可解离的功能基团有哪些?试举列说明之 .(3)简述蛋白质的一级,二级,三级和四级结构.(4)使蛋白质沉淀的方法有哪些?简述之.(5)何谓蛋白质的变性作用?有何实用意义.(6)写出蛋白质分子内的主键和次级键,简述其作用.(7)什么是蛋白质的两性电离?什么是蛋白质的等电点?某蛋白质的pI=5,现在pH=8.6的环境中,该蛋白质带什么电荷?在电场中向哪极移动?第一章蛋白质化学答案1.单项选择题:(1)D (2)B (3)C (4)D (5)D (6)E (7)D(8)E(9)C (10)C(11)E (12)A 13)C (14)D(15)C(16)A(17)B(18)E2.多项选择题:。

生物化学工程习题

生物化学工程习题
论基础是什么? 4. 什么是转基因动物?其有哪些方面的应用?
第五章 生化反应器
• 1. 什么是生化反应器?其有何特点? • 2. 生化反应器的设计原则是什么? • 3. 什么是连续式生化反应器,它包括哪两种理想模型?各
有何特点? • 4. 自吸式充气发酵罐属于何种类型的生化反应器?其有何
优缺点? • 5. 常见的酶反应器有哪些类型?其基本特征是什么?
谢 谢 大 家 20 8:25 PM9/8/2020 8:25 PM20.9.820.9.8
• 12、这一秒不放弃,下一秒就会有希望。8-Sep-208 Sep tember 202020.9.8
• 13、无论才能知识多么卓著,如果缺乏热情,则无异 纸上画饼充饥,无补于事。Tuesday, September 08, 2020

6、意志坚强的人能把世界放在手中像 泥块一 样任意 揉捏。 2020年 9月8日 星期二 下午8 时25分4 7秒20: 25:4720 .9.8

7、最具挑战性的挑战莫过于提升自我 。。20 20年9 月下午8 时25分 20.9.82 0:25Se ptembe r 8, 2020

8、业余生活要有意义,不要越轨。20 20年9 月8日星 期二8 时25分4 7秒20: 25:478 September 2020
基本特点如何? 5. 简述酶在食品、轻工、化工和医疗业中的应用。 6. 在工业生产中,若要使某一酶催化的反应速度从最大反应速度的10%
提高到最大反应速度的90%、95%时,其底物浓度的改变分别是多 少?
第四章 基因工程概要
1. 什么是基因工程?DNA重组技术包括哪些步骤? 其应用价值如何?
2. 什么是基因工程菌?其制造程序和应用前景如何? 3. 什么是胚胎克隆、体细胞克隆及异种克隆?其理

生物化学各章习题及重点内容---第八章--含氮化合物代谢

生物化学各章习题及重点内容---第八章--含氮化合物代谢

第八章含氮化合物代谢一、知识要点蛋白质和核酸是生物体中有重要功能的含氮有机化合物,它们共同决定和参与多种多样的生命活动。

在自然界的氮素循环中,大气是氮的主要储库,微生物通过固氮酶的作用将大气中的分子态氮转化成氨,硝酸还原酶和亚硝酸还原酶也可以将硝态氮还原为氨,在生物体中氨通过同化作用和转氨基作用等方式转化成有机氮,进而参与蛋白质和核酸的合成。

(一)蛋白质和氨基酸的酶促降解在蛋白质分解过程中,蛋白质被蛋白酶和肽酶降解成氨基酸。

氨基酸用于合成新的蛋白质或转变成其它含氮化合物(如卟啉、激素等),也有部分氨基酸通过脱氨和脱羧作用产生其它活性物质或为机体提供能量,脱下的氨可被重新利用或经尿素循环转变成尿素排出体外。

(二)氨基酸的生物合成转氨基作用是氨基酸合成的主要方式。

转氨酶以磷酸吡哆醛为辅酶,谷氨酸是主要的氨基供体,氨基酸的碳架主要来自糖代谢的中间物。

不同的氨基酸生物合成途径各不相同,但它们都有一个共同的特征,就是所有氨基酸都不是以CO2和NH3为起始原料从头合成的,而是起始于三羧酸循环、糖酵解途径和磷酸戊糖途径的中间物。

不同生物合成氨基酸的能力不同,植物和大部分微生物能合成全部20种氨基酸,而人和其它哺乳动物及昆虫等只能合成部分氨基酸,机体不能合成的氨基酸称为必须氨基酸,人有八种必需氨基酸,它们是:Lys、Trp、Phe、Val、Thr、Leu、Ile和Met。

(三)核酸的酶促降解核酸通过核酸酶降解成核苷酸,核苷酸在核苷酸酶的作用下可进一步降解为碱基、戊糖和磷酸。

戊糖参与糖代谢,嘌呤碱经脱氨、氧化生成尿酸,尿酸是人类和灵长类动物嘌呤代谢的终产物。

其它哺乳动物可将尿酸进一步氧化生成尿囊酸。

植物体内嘌呤代谢途径与动物相似,但产生的尿囊酸不是被排出体外,而是经运输并贮藏起来,被重新利用。

嘧啶的降解过程比较复杂。

胞嘧啶脱氨后转变成尿嘧啶,尿嘧啶和胸腺嘧啶经还原、水解、脱氨、脱羧分别产生β-丙氨酸和β-氨基异丁酸,两者经脱氨后转变成相应的酮酸,进入TCA循环进行分解和转化。

生物化学工程习题(1)

生物化学工程习题(1)
基本特点如何? 5. 简述酶在食品、轻工、化工和医疗业中的应用。 6. 在工业生产中,若要使某一酶催化的反应速度从最大反应速度的10%
提高到最大反应速度的90%、95%时,其底物浓度的改变分别是多 少?
生物化学工程习题(1)
第四章 基因工程概要
1. 什么是基因工程?DNA重组技术包括哪些步骤? 其应用价值如何?
2. 什么是基因工程菌?其制造程序和应用前景如何? 3. 什么是胚胎克隆、体细胞克隆及异种克隆?其理
论基础是什么? 4. 什么是转基因动器
• 1. 什么是生化反应器?其有何特点? • 2. 生化反应器的设计原则是什么? • 3. 什么是连续式生化反应器,它包括哪两种理想模型?各
有何特点? • 4. 自吸式充气发酵罐属于何种类型的生化反应器?其有何
优缺点? • 5. 常见的酶反应器有哪些类型?其基本特征是什么?
生物化学工程习题(1)
第六章 生化工程产品分离技术
• 1. 什么是生化分离技术?其有何特点? • 2. 生化工程产品分离的一般工艺流程是什么? • 3. 固液分离时常用那些设备?使用最广泛的是什么? • 4. 什么是双水相萃取?在生化产品分离中有哪些应用? • 5. 生化产品纯化时常用何种方法? • 6. 生化产品干燥常用方法及设备有哪些?
生物化学工程习题(1)
3rew
演讲完毕,谢谢听讲!
再见,see you again
2020/11/26
生物化学工程习题(1)
1.什么是微生物?其有何特点?这些特点对人类生活及工业生产有何影响? 2. 工业生产中常见的微生物有哪些?主要特征是什么? 3. 微生物生长有哪些营养需要? 4. 微生物的营养类型有哪些?与人类关系最为密切的是那种营养类型? 5. 何为培养基?设计培养基的基本原则是什么?常用的培养基种类有哪些? 6. 影响微生物生长的因素有哪些?其对发酵生产有何指导作用? 7. 何为分批培养?有何优劣? 8. 什么是连续培养?有何优劣? 9. 连续培养中的稀释率是如何定义的? 10. 为什么在单级连续培养中有菌体循环比无菌体循环的发酵效率高? 11. 补料分批培养主要应用在哪些情况中? 12. 灭菌方法主要有哪几种?发酵工业中为何应用最广泛的是湿热灭菌?

大工生物化学章节习题汇总

大工生物化学章节习题汇总

第二章蛋白质判断题1.自然界中的多肽类物质都是由L构型的氨基酸组成的。

2.球状蛋白分子中含有极性基团的氨基酸残基在其内部,所以能溶于水。

3.蛋白质的四级结构是第四度(维)空间的结构,即蛋白质的结构因时间而变化的关系。

4.镰刀型细胞贫血症是一种先天性遗传病,其病因是由于血红蛋白的代谢发生障碍。

5.在蛋白质和多肽分子中,只存在一种共价键——肽键。

6.蛋白质在小于pI的pH溶液中,向阳极移动,反之向阴极移动。

7. 茚三酮反应和双缩脲反应都是定性定量测定氨基酸的重要反应。

8. 两个氨基酸分子可以因氢键连成二肽。

9. 用凝胶过滤法分离蛋白质混合物时,小分子的蛋白质先流出,大分子的后流出。

10. 等电点是两性物质(如蛋白质、酶等)所带净电荷为零时对应的pH值。

填空题1. 蛋白质分子中的 螺旋结构靠氢键维持,每转一圈上升()个氨基酸残基。

2. 酶蛋白荧光主要来自()氨酸和()氨酸残基。

3. 维持蛋白质构象的次级键主要有()、()、()和()。

4. 赖氨酸的pK1=2.18,pK2=8.95,pK3=10.53(ε-NH3+),其pI=();谷氨酸的pK1=2.19 ,pK2=4.25(γ-COOH),pK3=9.67,其pI=()。

5. 抗体是()蛋白,是由()链和()链组成的。

6. 苯丙氨酸是人体的必需氨基酸,这是因为()。

7. 多肽的固相合成是将目标多肽的——端羧基以共价键形式与不溶性树脂相连进行合成的方法。

8. 镰刀型细胞贫血症是一种先天性遗传病,其病因是由于()。

选择题1. 维持蛋白质二级结构的主要化学键是:a)疏水键b)肽键c).氢键d)二硫键2. 蛋白质分子中的beta-转角存在于蛋白质的几级结构中?a) 一级结构b).二级结构c) 三级结构d) 侧链构象3. 关于蛋白质三级结构的描述,其中错误的是:a) 天然蛋白质均有这种结构b).具有三级结构的多肽链都具有生物学活性c) 三级结构的稳定性主要是由次级键维系d) 决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基4.具有四级结构的蛋白质特征是:a) 分子中必定含有辅基b) 在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上,肽链进一步折叠盘曲c) 每条肽链具有独立的生物学活性d).有两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成5.蛋白质的一级结构及高级结构决定于:a) 分子中的氢键b) 分子中盐键c).氨基酸组成和顺序d) 分子内部疏水键6.蛋白质变性是由于:a) 氨基酸排列顺序的改变b) 肽键的断裂c).蛋白质空间构象的破坏d) 蛋白质的水解7.蛋白质所形成的胶体颗粒,在下列那种条件下不稳定:a) 溶液pH值大于pI b).溶液pH值等于pI c) 溶液pH值小于pI d) 在水溶液中8.变性蛋白质的主要特点是:a) 黏度下降b) 溶解度增加c).生物学活性丧失d) 容易被盐析出现沉淀9.下列那种因素不能使蛋白质变性:a) 加热震荡b) 强酸强碱、有机溶剂c) 重金属盐d).盐析10.蛋白质变性不包括:a) 氢键断裂b).肽键断裂c) 疏水键断裂d) 二硫键断裂11.盐析法沉淀蛋白质的原理是:a).中和电荷、破坏水化膜b) 与蛋白质结合成不溶性蛋白盐c) 调节蛋白质溶液的等电点d) 使蛋白质溶液成为pI12.蛋白质的一级结构指下面的哪一种情况?a)氨基酸种类和数量b)分子中的各种化学键c).氨基酸残基的排列顺序d) 分子中的共价键13.用某些酸类(苦味酸、钨酸、鞣酸等)沉淀蛋白质的原理是:a) 破坏盐键b) 中和电荷c).与蛋白质结合成不溶性盐类d) 调节等电点14.关于蛋白质四级结构正确的是:a) 一定有多个不同的亚基b) 一定有多个相同的亚基c) 一定有种类相同,而数目不同的亚基;或者种类不同,而数目相同的亚基d).亚基的种类和数目都不定15.含有两个羧基的氨基酸a)赖氨酸色氨酸谷氨酸天冬酰胺16.含硫氨基酸包括:1).蛋氨酸2)苏氨酸3)组氨酸4).半胱氨酸5)丝氨酸17.下列哪些是碱性氨基酸1).组氨酸2)蛋氨酸3).精氨酸4).赖氨酸5)甘氨酸18.蛋白质特异的生物学功能主要有:1)是各种组织的基本组成成分2)催化功能3.收缩及运动功能4).免疫功能5).调节功能19.关于组成蛋白质的氨基酸结构,正确的说法是:1).在alpha-碳原子上都结合有氨基或亚氨基2)所有的alpha-碳原子都是不对称碳原子3).组成人体的氨基酸除一种外都是L型4).脯氨酸是唯一的一种亚氨基酸5)不同氨基酸的R基团大部分都是相同的20.关于肽键与肽的下列描述,哪些是正确的:1).肽键具有部分双键性质2)是核酸分子中的基本结构键3).含两个肽键的肽称三肽4)肽链水解下来的氨基酸称氨基酸残基5)蛋白质的肽链也叫寡肽21.下列具有四级结构的蛋白质有:1).血红蛋白2)肌红蛋白3)清蛋白4).乳酸脱氢酶5).免疫球蛋白22.关于蛋白质的二级结构,正确的说法是:1)一种蛋白质分子只存在一种二级结构类型2).是多肽链本身折叠盘曲而形成3).主要为alpha-螺旋和beta-折叠结构4)维持二级结构稳定的键是肽键5).二级结构类型及含量多少由多肽链氨基酸组成决定的23.下列关于beta-片层结构的论述哪些是正确的:1).是一种伸展的肽链结构2).肽键平面折叠成锯齿状3).也可由两条以上多肽链顺向或逆向平行排列而成4)两链之间形成离子键以使结构稳定5)肽链中氨基酸侧链R基团伸向锯齿上侧24.维持蛋白质三级结构的主要键是:1)肽键2)疏水键3)离子键4)范德华引力5)酯键25.下列哪种蛋白质在pH=5的溶液中带正电荷?1) pI=4.5的蛋白质2).pI=7.4的蛋白质3).pI=7的蛋白质4).pI=6.5的蛋白质5) pI=3.5的蛋白质26.蛋白质沉淀、变性和凝固的关系,下面叙述正确的是:1) 蛋白质沉淀后必然变性2).蛋白质凝固后一定会变性3) 变性蛋白一定要凝固4).变性蛋白不一定会沉淀5) 变性就是沉淀,沉淀就是变性27.变性蛋白质的特性有:1).溶解度显著下降2).生物学活性丧失3).易被蛋白酶水解4) 凝固和沉淀5) 表面电荷被中和28.可测定蛋白质分子量的方法有:1) 茚三酮反应2).电泳法3).超速离心法4) 双缩脲反应5) 酚试剂反应29.血红蛋白的结构规律及特点:1) 为一种单纯蛋白质2).具有两个alpha亚基,两个beta亚基3).每一亚基具有独立的三级结构4).亚基之间借次级键连接5).整个分子呈球形30.下列关于beta-片层结构的论述哪些是正确的:1).是一种伸展的肽链结构2).肽键平面折叠成锯齿状3).也可由两条以上多肽链顺向或逆向平行排列而成4) 两链之间形成离子键以使结构稳定5) 肽链中氨基酸侧链R基团伸向锯齿上侧概念1.免疫球蛋白2.蛋白质的一级结构、二级结构、三级结构和四级结构3.α-螺旋、β-折叠、β-转角4.蛋白质的变性5.凝胶色谱法、离子交换法、电泳法、亲和色谱法6等电点第三章酶化学1. 辅酶I(NAD+)分子中含有高能磷酸键。

生物化学工程每章练习题2013要点

生物化学工程每章练习题2013要点

生物化学工程每章练习题2013要点1.绪论1.生物分离工程在生物技术中的地位?2、生物分离工程的特点是什么?3、生物分离过程的一般流程?4、不同生物物质分离提取常用的单元操作?5. 生化分离和化工分离的主要区别是什么?6.对于氨基酸类物质通常采用哪些分离纯化方法?并说明理由。

7.对于蛋白质类物质通常采用哪些分离纯化方法?并说明理由。

8.提取与精制技术在现代生物化学工程中占有十分重要的地位,与传统化学化工中的分离过程相比,阐述生物技术产品对提取与精制技术的特殊要求及近几年来发展起来的一些新方法新技术。

2.发酵液预处理、细胞破碎及固液分离一、名词解释1. 凝聚和絮凝2.渗透压冲击法破碎细胞3.高压匀浆细胞破碎法4.超声波破碎法5.差速离心二、单项选择题1. 去除高价金属离子Mg2+,加入( ) 试剂。

(A) 草酸(B) 三聚磷酸钠(C) 黄血盐2. 渗透压冲击法破碎细胞,属于( )。

(A) 机械破碎法(B) 非机械破碎法(C) 化学法3. 去除高价金属离子Fe2+,加入( ) 试剂。

(A) 草酸(B 三聚磷酸钠(C) 黄血盐(D)聚合铁4. 用超声波法破碎下列三种细胞,最难破碎的是( )。

(A) 革兰氏阴性菌(B) 革兰氏阳性菌(C) 酵母5. 团状和丝状真菌的破碎不适宜采用( )。

(A) 球磨法(B) 溶酶法(C) 高压匀浆法6. 下列细胞破碎法中,属于机械法的是( )。

(A) 超声波法(B) 渗透压冲击法(C) 溶菌酶法7. 若采用连续式泡沫分离塔进行浮选分离操作,若过程的目的是尽量提高被分离的物质纯度,可选用( )。

(A) 浓缩塔(B) 提馏塔(C) 复合塔8. 若采用连续式泡沫分离塔进行浮选分离操作,若过程的目的是尽量除尽被分离的物质,可选用( )。

(A) 浓缩塔(B) 提馏塔(C) 复合塔9. 过滤和离心是常采用的固液分离方法,除此之外还可以采用( )。

(A) 错流过滤法(B) 凝胶过滤法(C) 支撑型液膜分离法10. 当目标产物位于细胞质内时,适宜采用( )。

生物化学各章练习题及答案

生物化学各章练习题及答案

生化练习题一、填空题:1、加入高浓度的中性盐,当达到一定的盐饱和度时,可使蛋白质的溶解度__________并__________,这种现象称为__________。

2、核酸的基本结构单位是_____________。

3、____RNA 分子指导蛋白质合成,_____RNA 分子用作蛋白质合成中活化氨基酸的载体。

4、根据维生素的溶解性质,可将维生素分为两类,即____________和____________。

5、___________是碳水化合物在植物体内运输的主要方式。

6、糖酵解在细胞的_____________中进行7、糖类除了作为能源之外,它还与生物大分子间识别有关,也是合成__________,___________,_____________等的碳骨架的共体。

8、脂肪是动物和许多植物主要的能源贮存形式,是由甘油与3分子_____________酯化而成的。

9、基因有两条链,作为模板指导转录的那条链称_____________链。

10、以RNA 为模板合成DNA 称_____________。

二、名词解释1、蛋白质的一级结构:2、糖的有氧氧化:3、必需脂肪酸:4、半保留复制:三、问答题1、蛋白质有哪些重要功能?2、DNA 分子二级结构有哪些特点?3、怎样证明酶是蛋白质?4、简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性?5、什么是必需氨基酸和非必需氨基酸?6、遗传密码如何编码?有哪些基本特性?简答:2、DNA 分子二级结构有哪些特点?3、怎样证明酶是蛋白质?4.简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性?5、什么是必需氨基酸和非必需氨基酸?6.遗传密码如何编码?有哪些基本特性?一、1、减小;沉淀析出;盐析2、核苷酸3、m ; t4、水溶性维生素;脂溶性维生素5、蔗糖6、细胞质7、蛋白质;核酸;脂肪8、脂肪酸9、有意义链10、反向转录1、蛋白质的一级结构:指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,以及二硫键的位置。

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1.绪论1.生物分离工程在生物技术中的地位?2、生物分离工程的特点是什么?3、生物分离过程的一般流程?4、不同生物物质分离提取常用的单元操作?5. 生化分离和化工分离的主要区别是什么?6.对于氨基酸类物质通常采用哪些分离纯化方法?并说明理由。

7.对于蛋白质类物质通常采用哪些分离纯化方法?并说明理由。

8.提取与精制技术在现代生物化学工程中占有十分重要的地位,与传统化学化工中的分离过程相比,阐述生物技术产品对提取与精制技术的特殊要求及近几年来发展起来的一些新方法新技术。

2.发酵液预处理、细胞破碎及固液分离一、名词解释1. 凝聚和絮凝2.渗透压冲击法破碎细胞3.高压匀浆细胞破碎法4.超声波破碎法5.差速离心二、单项选择题1. 去除高价金属离子Mg2+,加入( ) 试剂。

(A) 草酸(B) 三聚磷酸钠(C) 黄血盐2. 渗透压冲击法破碎细胞,属于( )。

(A) 机械破碎法(B) 非机械破碎法(C) 化学法3. 去除高价金属离子Fe2+,加入( ) 试剂。

(A) 草酸(B 三聚磷酸钠(C) 黄血盐(D)聚合铁4. 用超声波法破碎下列三种细胞,最难破碎的是( )。

(A) 革兰氏阴性菌(B) 革兰氏阳性菌(C) 酵母5. 团状和丝状真菌的破碎不适宜采用( )。

(A) 球磨法(B) 溶酶法(C) 高压匀浆法6. 下列细胞破碎法中,属于机械法的是( )。

(A) 超声波法(B) 渗透压冲击法(C) 溶菌酶法7. 若采用连续式泡沫分离塔进行浮选分离操作,若过程的目的是尽量提高被分离的物质纯度,可选用( )。

(A) 浓缩塔(B) 提馏塔(C) 复合塔8. 若采用连续式泡沫分离塔进行浮选分离操作,若过程的目的是尽量除尽被分离的物质,可选用( )。

(A) 浓缩塔(B) 提馏塔(C) 复合塔9. 过滤和离心是常采用的固液分离方法,除此之外还可以采用( )。

(A) 错流过滤法(B) 凝胶过滤法(C) 支撑型液膜分离法10. 当目标产物位于细胞质内时,适宜采用( )。

(A) 酶溶法(B) 渗透压冲击法(C) 球磨法三、填空题1. 酵母的细胞壁由糖、糖和蛋白质构成。

2. 革兰氏阳性菌的细胞壁主要由糖层组成,而革兰阴性菌的细胞壁在此糖层的外侧还有分别由、及磷脂构成。

3. 发酵液预处理常用的方法有、、。

4. 工业上常用的细胞机械破碎方法有、。

5. 去除高价金属离子Ca2+,加入试剂。

6. 食品行业最常用的一种过滤助剂是,助滤剂的加入方式有、两种。

7. 机械法破碎细胞的方法有,,和。

8. 细胞破碎机理可以分为:,和。

9. 动物、植物和微生物细胞三者相比,细胞更易破碎,是因为,易于破碎生物分离过程的特点。

10. 采用化学和生物化学渗透法破碎细胞常用、和法。

11. 当目标产物存在于细胞膜附近时,一般不采用机械法,也不考虑引入有毒物质的化学试剂法,可采用较温和的方法,如、和等。

12. 分离因素是衡量离心程度的参数,用Z表示,Z = 4π2N2r/g,式中N离心机的转速,r/s;r为离心半径,m;g为重力加速度。

如果离心机半径为0.20 m,转速为4800 r/min,则离心机的离心力为g。

13. 硅藻土过滤机适合于固体含量少于、颗粒直径在5-100 μm的悬浮液的过滤分离,用于河水、麦芽汁、酒类和饮料等的澄清。

四、简答题1. 食品和医药常用的絮凝剂有哪几种?2. 环丝氨酸发酵液用氧化钙和磷酸进行预处理,作用机理是什么?3.酶法破碎细胞的机理及使用特点。

4. 发酵液中含有大量发酵完毕的细菌,可采用哪些方法对料液进行预处理?说明原因。

5. 板框过滤和离心分离法的优缺点各是什么?6. 举例说明采用多种破碎法相结合提高破碎率的机理。

7.阐述破碎技术与上、下游过程相结合提高破碎率的机理。

8.说明发酵液有哪些预处理方法?并说明作用原理。

9.比较高压匀浆法、球磨法破碎细胞的原理、特点及使用场合。

10.比较机械法和非机械法破碎细胞的优缺点。

五、综合设计与论述题1. 细胞破碎方法的分类?每种方法适用于哪些场合?各有何优缺点?2. 若目标蛋白质产品在细胞内,试设计一系列的提取、纯化步骤,最终获取粉末状高附加值的蛋白质产物,并分析使用原因。

3. 若目标多糖产品在细胞外,试设计一系列的提取、纯化步骤,最终获取粉末状高附加值的多糖产物,并分析使用原因。

3.初级分离一、名词解释1. 盐析和盐溶2.Ks盐析和β盐析3. 有机溶剂沉淀二、单项选择题1. 与硫酸铵相比,硫酸钠做盐析剂的主要缺点是( )。

(A) 易使蛋白质变性(B) 溶解度低(C) 残留在食品中会影响食品风味2. 十六烷基三甲基季铵盐的溴化物(CTAB)适宜用来沉淀( )多糖。

(A) 酸性(B) 碱性(C) 中性3. 有机溶剂法常用于沉淀( )。

(A) 蛋白质(B) 多糖(C) 氨基酸4. 蛋白质沉淀常用的盐析剂是( )。

(A) K3PO4 (B) Na2SO4(C) (NH4)2SO45. 盐析法常用于沉淀( )。

(A) 蛋白质(B) 多糖(C) 氨基酸三、填空题1. 分离提取蛋白质常采用的单元操作是,纯化蛋白质常采用的单元操作是。

2. 等电点沉淀适用于的蛋白质的分离。

与盐析相比,等电点沉淀的优点是。

3. 硫酸铵是最常用的蛋白质盐析剂,其主要优点是、、,但硫酸铵有如下缺点、、、。

4. 描述盐析沉淀的Cohn经验方程是lgS=β- Ks,除与蛋白质的种类有关,式中β还与和有关,Ks与有关。

5. 蛋白质盐析沉淀后,脱除无机盐的方法主要有、、和。

6.硫酸铵是最常用的蛋白质盐析剂,其优点是、、。

7. 有机溶剂沉淀的优点是:有机溶剂密度较低,易于沉淀分离;与盐析法相比,沉淀产品不需。

脱盐8. 盐析后蛋白质的脱盐方法中适用于实验室的方法有、,适用于工业规模化生产的方法有、。

9.多糖常用两种沉淀剂是、。

10. 盐析实验中用于关联溶质溶解度与盐浓度的Cohn方程为;当改变称为Ks盐析法;当改变和称为β盐析。

四、简答题1. 简述盐析法和有机溶剂沉淀法的原理。

2. 蛋白质可以采用哪些方法进行沉淀?并说明各种方法的特点。

3. (NH4)2SO4作盐析剂沉淀蛋白质的优缺点是什么?4. 如何利用Ks、β盐析法进行多种蛋白质的分级分离?5.采用盐析法沉淀蛋白质,分别说明适用于工业和实验室操作的脱盐方法。

4.膜分离一、名词解释1. 纳滤2. 截留分子量3. 渗滤(又称透析过滤)4. 渗透汽化5. 表观截留率6. 超滤浓差极化7. 复合膜8. 电渗析的浓差极化9. 反渗透10. 电渗析11. 膜污染12. 膜的真实截留率用公式表达)二、单项选择题1.纯水制备过程中,用于脱除水中的无机盐,适用的膜分离操作是( )。

(A) 反渗透(B) 纳滤(C) 超滤2. 纳滤膜分离法适用分离的分子量范围分别是:()。

(A) 1000以上(B) 1000以下(C) 1000~100003. 常用于超滤的是( ) 膜。

(A) 无机膜(B) 聚酰胺(C)醋酸纤维素(D)聚砜4. 对电泳汽车工件进行淋洗后的溶液中的漆料进行浓缩回收,可采用( ) 膜装置。

(A) 反渗透(B) 纳滤(C) 超滤(D) 微滤5. 用于脱除水中的无机盐,适用的膜分离操作是( )。

(A) 反渗透(B) 纳滤(C) 超滤(D) 微滤6. 用膜进行分离操作时,温度越高,流速越快,截流率( )。

(A) 越高(B) 越低(C) 不变7. 微滤可用于截留分离( )。

(A) 蛋白质(B) 盐分(C) 细菌8. 纯净水的制造,可采用_ __装置分离掉盐分。

(A) 超滤(B) 反渗透(C) 渗透汽化9. 线性分子比球形分子的截留率( )。

(A) 高(B) 低(C) 相同10. 单位体积过滤面积大,膜一旦损坏不能更换的膜组件是( )。

(A) 平板式(B) 中空纤维式(C) 管式11. 反渗透的膜材料一般采用( )。

(A) 对称膜(B) 非对称膜(C) 复合膜12. 对于蛋白质,多糖的回收和浓缩可采用( ) 法。

(A) 反渗透(B) 超滤(C) 微滤13. 对于膜分离操作,温度升高,截留率( )。

(A) 增加(B) 不变(C) 降低14. 超滤分离过程中,溶剂的透过是以( ) 为推动力。

(A) 压力差(B) 浓度差(C) 温度差(D) 电位差15. 复合膜与非对称膜的区别在于( )。

(A) 复合膜表面的孔径比非对称膜表面的孔径小;(B) 复合膜截面孔隙是均匀的,非对称膜则相反;(C) 复合膜的表层与支撑层材料不同,非对称膜材料相同。

16. 膜的真实截留率要( ) 表观截留率。

(A) 低于(B) 高于(C) 等于三、填空题1.按膜截面的孔道结构均匀度来分,膜可分为和。

2.常用的膜组件有、、、。

3. 反渗透常用的有机膜材料是和,超滤常用的有机膜材料是。

4. 无机膜材料的优点是、,主要缺点是、。

5. 膜浓缩分为开路循环和闭路循环,其中闭路循环的优点是。

6. 电渗析的浓差极化膜面浓度主体溶液浓度。

7. 膜表面流速增大,则截留率。

8. 浓差极化可以通过和等方法,使之减弱。

9. 牌号为D312×7树脂名称是_ ___。

10. 对于膜分离操作,截留率随温度的升高而。

四、简答题1.膜污染的清洗方法有哪些?2.无机膜材料和有机膜材料各有何优缺点?3.影响膜截留率大小的因素有哪些?4.阐述超滤和反渗透的作用机理。

5. 以海水脱盐为例,画出电渗析工作原理图。

五、综合设计与论述题1.欲采用膜法分离浓缩果汁,试设计一套完整而合理的膜法分离方案。

2. 分析微滤、超滤、纳滤和反渗透的异同点及使用场合。

3.利用所学知识设计一纯水生产流程,画出流程图,写出设计理由。

5.萃取一、名词解释1.表面活性剂的HLB值2.反胶团萃取3.液膜萃取的反向迁移4.双水相萃取5.超临界流体萃取6.液膜萃取的同向迁移7. 乳状液膜萃取8. 亲和双水相萃取9. 支撑性液膜萃取二、单项选择题1. 液膜萃取中,采用二-2-乙基己基磷酸(D2EHPA)为流动载体,能够输送( )。

(A) 阴离子(B) 阳离子(C) 阴离子和阳离子2. 用AOT做表面活性剂用于反胶团萃取,与目标产品的等电点相比较,萃取时适宜的pH应该( )。

(A) 大于等电点(B) 小于等电点(C) 不受影响3. 超临界CO2流体萃取啤酒花香味成分,适宜的操作条件可能是( )。

(A) 31.3℃,7.38 MPa (B) 40℃,10 MPa (C) 31.3℃,73.8 MPa4. 红霉素属弱碱性物质,用有机溶剂萃取时,适宜在( )下进行。

(A) 酸性(B) 碱性(C) 中性5. 对于(W/O)/W (水-油-水)型液膜萃取体系,适宜的表面活性剂的HLB值范围是( )。

(A) 3-6 (B) 8-15 (C) 6-86. 制备乳状液膜的适宜的搅拌速度为( ) r/min。

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