有机介质中的酶促反应PPT课件
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酶促反应动力学PPT课件
第五节
激活剂对酶反应的 影响
1. 激活剂(activator)
• 激活剂:凡是能提高酶活性的物质。其 中大部分是无机离子或简单有机化合物。
• 金属离子有K+、Na+、Ca2+、Mg2+等离 子,如Mg2+是多数激酶及合成酶的激 活剂,
• 无机阴离子如:Cl—、Br—、I—等都可作 为激活剂。如Cl—是唾液淀粉酶的激活剂
五、Km和Vmax值的测定
• (3) Hanes— Woolf作图法
• 将前式两边均 乘以[S]得:以 [s]/ v~[s]作图, 得一直线,横 轴的截距为 -Km,斜率为 1/ Vmax
第二节 酶的抑制作用
抑制与失活之间的关系
• 失活作用(inactivation) :使酶蛋白变性 而引起酶活力丧失的作用 ,变性剂对酶 的变性作用无选择性.
0.058
• Km值氢随酶测定的底物、反应的温度、pH及离子强度
而改变。各种酶的K苯m值甲相酰差酪很氨大酰,胺大多数酶2的.5Km
胰值凝介乳于蛋10白-6~酶10-1mol/甲L之酰间酪。氨酰胺
12.0
乙酰酪氨酰胺
32.0
三、Km值的意义
• 3. Km值可以判断酶的专一性和天然底物 有的酶可作用于几种底物,因此就有几个 Km值,其中Km值最小的底物称为该酶的 最适底物也就是天然底物。
•
i =1-a
• (4) 抑制百分数; i %=(1-a) x 100%
• 通常所谓抑制率是指抑制分数或抑制百分数。
二、抑制作用的类型
v • 根据抑制作用是否可逆:
• 1.不可逆的抑制作用: 抑 制剂与酶的必需基团以共价 键结合而引起酶活力丧失, 不能用透析、超滤等物理方 法除去抑制剂而使酶复活的 作用.
第七章 有机介质中的酶反应.
8. 酶易于实现固定化。
3.能催化在水中不能进行的反 9.酶和产物易于回收。 应 4.可改变反应平衡移动方向 5.可控制底物专一性 6.可防止由水引起的副反应 10.可避免微生物污染。
10
三. 有机相酶反应具备条件
1. 2. 3. 4. 保证必需水含量。 选择合适的酶及酶形式。 选择合适的溶剂及反应体系。 选择最佳pH值。
加入适量的水,能使酶活 性中心的极性和柔性提高, 从而使酶活急剧升高。 再增加含水量时,非但不 会增加酶的催化活力,反 而会引起酶活力的降低。
36
原因
酶分子结构的柔性过大,酶的构象将向疏水环境下热 力学稳定的状态变化,引起酶分子结构的改变而使酶 失去活性。
水分子在活性位点之间形成水束,通过介电屏蔽的作 用,掩盖了活性部位的极性。
第七章 有机介质中的酶反应
Enzymatic catalysis in Non-aqueous system
1
Contents of chapter 6
Go Go
第一节 有机介质中的酶促反应概述 第二节 有机介质中酶促反应的条件 第三节 有机介质对酶性质的影响 第四节 有机介质中酶促反应的应用
Go
26
溶解在溶剂中的水
结合在酶分 子上的水
水活度
结合在其他 组分上的水
气相中的水蒸气
27
采用水活度作为结合水量的衡量有多个优点
1 水活度的大小能直接反映出酶分子结合水的多少
2 反微量水的低水有机溶剂体系是一个涉及含酶和 载体的固相、含底物溶剂的液相和体系空间的气 相等三相系统,可用各相的水活度相等的原则方 便的表示或处理体系的平衡状态 3 可以在反应到达平衡时通过测定体系的气体湿度 比较方便的测定出水活度。
3.能催化在水中不能进行的反 9.酶和产物易于回收。 应 4.可改变反应平衡移动方向 5.可控制底物专一性 6.可防止由水引起的副反应 10.可避免微生物污染。
10
三. 有机相酶反应具备条件
1. 2. 3. 4. 保证必需水含量。 选择合适的酶及酶形式。 选择合适的溶剂及反应体系。 选择最佳pH值。
加入适量的水,能使酶活 性中心的极性和柔性提高, 从而使酶活急剧升高。 再增加含水量时,非但不 会增加酶的催化活力,反 而会引起酶活力的降低。
36
原因
酶分子结构的柔性过大,酶的构象将向疏水环境下热 力学稳定的状态变化,引起酶分子结构的改变而使酶 失去活性。
水分子在活性位点之间形成水束,通过介电屏蔽的作 用,掩盖了活性部位的极性。
第七章 有机介质中的酶反应
Enzymatic catalysis in Non-aqueous system
1
Contents of chapter 6
Go Go
第一节 有机介质中的酶促反应概述 第二节 有机介质中酶促反应的条件 第三节 有机介质对酶性质的影响 第四节 有机介质中酶促反应的应用
Go
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溶解在溶剂中的水
结合在酶分 子上的水
水活度
结合在其他 组分上的水
气相中的水蒸气
27
采用水活度作为结合水量的衡量有多个优点
1 水活度的大小能直接反映出酶分子结合水的多少
2 反微量水的低水有机溶剂体系是一个涉及含酶和 载体的固相、含底物溶剂的液相和体系空间的气 相等三相系统,可用各相的水活度相等的原则方 便的表示或处理体系的平衡状态 3 可以在反应到达平衡时通过测定体系的气体湿度 比较方便的测定出水活度。
酶促反应动力学ppt课件
注:反应分子数和反应级数对简单反应时一致的,但比如水解反应,应为二级,通常可 以当做一级处理。
各级反应的速率特征 一级反应:半衰期与速率常数成反比,与反应物的初浓度无关。 二级反应:半衰期与速率常数和反应物的初浓度成反比。 零级反应:半衰期与速率常数成正比,与反应物的初始浓度成正比。
底物浓度对酶促反应速率的影响
关,而与其浓度无关。一种酶有几种底物就有几个Km值 ,其中Km值最小的底物一般称为该酶的
最适底物或天然底物。
在K2 K-1 时, Km = Ks,此时Km 代表ES的真实解离常,即 Km值表示酶与底物之间的亲 和程度:Km值大表示亲和程度小,酶的催化活性低; Km值小表示亲和程度大,酶的催化活性高。
中间络合物学说
( Henri的蔗糖酶水解蔗糖试验)
酶促反应: ①当底物浓度低时, 大部分酶没有与底物 结合,即酶未被饱和,这时反应速度取决
于底物浓度,即与底物浓度成正比,表现
为一级反应特征;
②随着底物浓度的增高,ES生成逐渐增
多,这时反应速度取决于【ES】,反应
速度也随之增高,但反应不再成正比例
酶浓度固定,反应速率与底物 浓度的关系
活酶原)。
激活剂对酶的作用具有选择性,有时离子之间可以相互替代,但有些离子之间就具有拮抗作用,
另外,激活剂的浓度也对其效应有影响,一定浓度时起激活作用,超过这个浓度又起抑制作用。
在机体内有许多调节酶活力的方式,其中抑制剂和激活剂的调节属于最快速的方式。
影响机制:1)酸、碱可使酶变性或改变构象失活;2)影响酶活性基团的解离;3)影响底物的
解离,4)影响ES的解离。
注:虽然大部分酶的pH—酶活曲线是钟形,但也有半钟形甚至直线形。
激活剂对酶反应的影响
各级反应的速率特征 一级反应:半衰期与速率常数成反比,与反应物的初浓度无关。 二级反应:半衰期与速率常数和反应物的初浓度成反比。 零级反应:半衰期与速率常数成正比,与反应物的初始浓度成正比。
底物浓度对酶促反应速率的影响
关,而与其浓度无关。一种酶有几种底物就有几个Km值 ,其中Km值最小的底物一般称为该酶的
最适底物或天然底物。
在K2 K-1 时, Km = Ks,此时Km 代表ES的真实解离常,即 Km值表示酶与底物之间的亲 和程度:Km值大表示亲和程度小,酶的催化活性低; Km值小表示亲和程度大,酶的催化活性高。
中间络合物学说
( Henri的蔗糖酶水解蔗糖试验)
酶促反应: ①当底物浓度低时, 大部分酶没有与底物 结合,即酶未被饱和,这时反应速度取决
于底物浓度,即与底物浓度成正比,表现
为一级反应特征;
②随着底物浓度的增高,ES生成逐渐增
多,这时反应速度取决于【ES】,反应
速度也随之增高,但反应不再成正比例
酶浓度固定,反应速率与底物 浓度的关系
活酶原)。
激活剂对酶的作用具有选择性,有时离子之间可以相互替代,但有些离子之间就具有拮抗作用,
另外,激活剂的浓度也对其效应有影响,一定浓度时起激活作用,超过这个浓度又起抑制作用。
在机体内有许多调节酶活力的方式,其中抑制剂和激活剂的调节属于最快速的方式。
影响机制:1)酸、碱可使酶变性或改变构象失活;2)影响酶活性基团的解离;3)影响底物的
解离,4)影响ES的解离。
注:虽然大部分酶的pH—酶活曲线是钟形,但也有半钟形甚至直线形。
激活剂对酶反应的影响
酶在有机介质中的催化反应
第六章 酶在有机介质中的催化
概念:
酶在含有一定量水的有机溶剂中进行催化
反应的过程。
是目前非水相酶催化溶剂反应体系
1、微水介质(含微量水) 2、水与有机溶剂的互溶体系 3、水与有机溶剂的双液相体系
4、(正)胶束体系
5、反胶束体系
二、水对有机介质中酶催化的影响
1、水与酶的柔性有关
2、结合水又称必需水,对酶的催化活性至关重 要。 3、水活度反映酶活性与水含量的关系,每种酶 的最大催化活力都在相同的最佳水活度下。
三、酶在有机介质中的催化活性
1、底物选择性 2、对映体选择性 3、区域选择性 4、热稳定性好 5、分子印记 6、pH印记
四、有机介质中酶催化反应的类型
1、合成反应(水解反应的逆反应) 2、转移反应(酯与有机酸) 3、醇解反应 4、氨解反应 5、异构反应 6、氧化还原反应 7、裂合反应
五、有机介质中酶催化的应用
1、手性药物的拆分 2、手性高分子聚合物的制备 3、酚树脂的合成 4、导电有机聚合物的合成 5、发光有机聚合物的合成 6、食品添加剂的生产 7、生物柴油的生产
概念:
酶在含有一定量水的有机溶剂中进行催化
反应的过程。
是目前非水相酶催化溶剂反应体系
1、微水介质(含微量水) 2、水与有机溶剂的互溶体系 3、水与有机溶剂的双液相体系
4、(正)胶束体系
5、反胶束体系
二、水对有机介质中酶催化的影响
1、水与酶的柔性有关
2、结合水又称必需水,对酶的催化活性至关重 要。 3、水活度反映酶活性与水含量的关系,每种酶 的最大催化活力都在相同的最佳水活度下。
三、酶在有机介质中的催化活性
1、底物选择性 2、对映体选择性 3、区域选择性 4、热稳定性好 5、分子印记 6、pH印记
四、有机介质中酶催化反应的类型
1、合成反应(水解反应的逆反应) 2、转移反应(酯与有机酸) 3、醇解反应 4、氨解反应 5、异构反应 6、氧化还原反应 7、裂合反应
五、有机介质中酶催化的应用
1、手性药物的拆分 2、手性高分子聚合物的制备 3、酚树脂的合成 4、导电有机聚合物的合成 5、发光有机聚合物的合成 6、食品添加剂的生产 7、生物柴油的生产
第五章 有机溶剂中的酶催化作用
29
正由于以上原因,正确选择有机溶剂显得 十分重要。所以必须考虑以下几种因素: ( 1 )溶剂与反应的相容性。例如,酶催化糖 修饰反应,必须在亲水性的有机溶剂(加二 甲基甲酰胺等)中进行。若使用疏水性有机 溶剂,底物不溶解,酶促反应不能发生。 (2)溶剂对主要的反应应该是惰性的。 ( 3 )溶剂的密度、粘度、表面张力、毒性、 废物的处理和成本等。 但是普遍认为最佳溶剂因底物而异。 即一种溶剂在辛醇/水两相间分配系数 的常用对数值 (lgP)。 P大,酶活性大,所需 要的水量少。
7
必需水:是维系酶构象稳定和酶催化活性所必需 的那部分最少量的水分子, 有时也叫结合水,或者束缚水。 只要那部分必需水不丢失, 其他的大部分水可 以由有机溶剂代替.
所以,有机介质中的酶促反应在微观上看是 水的酶反应,但是在宏观上看是有机介质中的酶反 应。如有的酶反应即使水只占0.015%, 酶仍然有 活性,可以进行酶反应, 而且反应速度非常快。
22
五、 溶剂的选择
1.水溶性有机溶剂 甲醇、乙醇、异丙醇、丙酮、甘油、正丁醇等 2.水不溶性有机溶剂 石油醚、三氯乙烷、乙酸乙酯、苯、己烷等 在这些酶反应溶剂的选择中,介质的组成一般 可有四种:
1)单相共溶剂系统(水与能与水相溶的有机溶剂) 2)双相溶剂系统(水与跟水不相溶的有机溶剂) 3)低水有机系统 4)反向微团系统
36
二、 活性
a)单相共溶剂系统中 对酶的影响作用主要是如下: 1) 有机溶剂直接作用于酶,破坏维持酶活性构象 的氢键、疏水键、水化层,酶变性失活。 一般有随着有机溶剂浓度上升,活性下降的一般规 律。 2)但有些酶,有机溶剂的浓度上升,酶活性反而上 升,到一定浓度, 酶活性达最高,如再提高浓度, 酶活性反而下降。 如胰蛋白酶在1,4-丁二醇中最适浓度80%猪心线 粒体ATPase,在乙醇中最适浓度10% EcoRI内切 酶在甘油中最适浓度为20% 37
正由于以上原因,正确选择有机溶剂显得 十分重要。所以必须考虑以下几种因素: ( 1 )溶剂与反应的相容性。例如,酶催化糖 修饰反应,必须在亲水性的有机溶剂(加二 甲基甲酰胺等)中进行。若使用疏水性有机 溶剂,底物不溶解,酶促反应不能发生。 (2)溶剂对主要的反应应该是惰性的。 ( 3 )溶剂的密度、粘度、表面张力、毒性、 废物的处理和成本等。 但是普遍认为最佳溶剂因底物而异。 即一种溶剂在辛醇/水两相间分配系数 的常用对数值 (lgP)。 P大,酶活性大,所需 要的水量少。
7
必需水:是维系酶构象稳定和酶催化活性所必需 的那部分最少量的水分子, 有时也叫结合水,或者束缚水。 只要那部分必需水不丢失, 其他的大部分水可 以由有机溶剂代替.
所以,有机介质中的酶促反应在微观上看是 水的酶反应,但是在宏观上看是有机介质中的酶反 应。如有的酶反应即使水只占0.015%, 酶仍然有 活性,可以进行酶反应, 而且反应速度非常快。
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五、 溶剂的选择
1.水溶性有机溶剂 甲醇、乙醇、异丙醇、丙酮、甘油、正丁醇等 2.水不溶性有机溶剂 石油醚、三氯乙烷、乙酸乙酯、苯、己烷等 在这些酶反应溶剂的选择中,介质的组成一般 可有四种:
1)单相共溶剂系统(水与能与水相溶的有机溶剂) 2)双相溶剂系统(水与跟水不相溶的有机溶剂) 3)低水有机系统 4)反向微团系统
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二、 活性
a)单相共溶剂系统中 对酶的影响作用主要是如下: 1) 有机溶剂直接作用于酶,破坏维持酶活性构象 的氢键、疏水键、水化层,酶变性失活。 一般有随着有机溶剂浓度上升,活性下降的一般规 律。 2)但有些酶,有机溶剂的浓度上升,酶活性反而上 升,到一定浓度, 酶活性达最高,如再提高浓度, 酶活性反而下降。 如胰蛋白酶在1,4-丁二醇中最适浓度80%猪心线 粒体ATPase,在乙醇中最适浓度10% EcoRI内切 酶在甘油中最适浓度为20% 37
第七章有机介质中的酶反应
定义:在一定温度和压力下,反应体系中的水蒸汽压与
相同条件下纯水的蒸气压之比。该参数直接反应酶分子上 水分的多少,与体系中水含量及所用溶剂无关。
含义:水在体系中的固相(酶,载体),液相(含底物
的溶剂)和气相(液面上部的空间)之间进行分配,达到 平衡时各相水活度相等。
26
溶解在溶剂中的水
结合在酶分 子上的水
例:
当枯草杆菌蛋白酶从含有竞争性抑制剂(N-Ac-Tyr-NH2) 的水溶液中冻干出来后,再将抑制剂除去,该酶在辛烷中催 化酯化反应的速度比不含抑制剂的水溶液中冻干出来的酶高 100倍,但这样处理的酶在水溶液中其活性与未处理的酶相 同。
22
第二节 有机介质中酶促反应的条件
酶分子只有在空间构象完整的状态下,才具有 催化功能。在无水的条件下,酶的空间构象被 破坏,酶将变性失活。故此,酶分子需要一层 水化层,以维持其完整的空间构象-必需水 (essential water)。
太多的水会使酶积聚成团,导致疏水性底物较难进入 酶的活性部位,引起传质阻力。
37
二. 酶的选择
1. 酶种类的选择
应具有对抗有机介质变性的潜在能力,在有机 介质中能保持其催化活性构象。
2.酶形式的选择
(1)酶粉:
例如:有人研究a-胰凝乳蛋白酶在酒精中转酯反应, 发现催化活性随反应体系中酶量的减少而显著增加。
2.可提高酶的稳定性
8. 酶易于实现固定化。
3.能催化在水中不能进行的反 9.酶和产物易于回收。
应
10.可避免微生物污染。
4.可改变反应平衡移动方向
5.可控制底物专一性
6.可防止由水引起的副反应
10
三. 有机相酶反应具备条件
1. 保证必需水含量。 2. 选择合适的酶及酶形式。 3. 选择合适的溶剂及反应体系。 4. 选择最佳pH值。
相同条件下纯水的蒸气压之比。该参数直接反应酶分子上 水分的多少,与体系中水含量及所用溶剂无关。
含义:水在体系中的固相(酶,载体),液相(含底物
的溶剂)和气相(液面上部的空间)之间进行分配,达到 平衡时各相水活度相等。
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溶解在溶剂中的水
结合在酶分 子上的水
例:
当枯草杆菌蛋白酶从含有竞争性抑制剂(N-Ac-Tyr-NH2) 的水溶液中冻干出来后,再将抑制剂除去,该酶在辛烷中催 化酯化反应的速度比不含抑制剂的水溶液中冻干出来的酶高 100倍,但这样处理的酶在水溶液中其活性与未处理的酶相 同。
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第二节 有机介质中酶促反应的条件
酶分子只有在空间构象完整的状态下,才具有 催化功能。在无水的条件下,酶的空间构象被 破坏,酶将变性失活。故此,酶分子需要一层 水化层,以维持其完整的空间构象-必需水 (essential water)。
太多的水会使酶积聚成团,导致疏水性底物较难进入 酶的活性部位,引起传质阻力。
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二. 酶的选择
1. 酶种类的选择
应具有对抗有机介质变性的潜在能力,在有机 介质中能保持其催化活性构象。
2.酶形式的选择
(1)酶粉:
例如:有人研究a-胰凝乳蛋白酶在酒精中转酯反应, 发现催化活性随反应体系中酶量的减少而显著增加。
2.可提高酶的稳定性
8. 酶易于实现固定化。
3.能催化在水中不能进行的反 9.酶和产物易于回收。
应
10.可避免微生物污染。
4.可改变反应平衡移动方向
5.可控制底物专一性
6.可防止由水引起的副反应
10
三. 有机相酶反应具备条件
1. 保证必需水含量。 2. 选择合适的酶及酶形式。 3. 选择合适的溶剂及反应体系。 4. 选择最佳pH值。
酶促反应的特点与机制PPT课件
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第二节 酶促反应的特点与机制
1 特点
机制 (1) 特异性
①三点结合
②锁钥学说 ③诱导契合 (2) 高效性
H
H
• “三点结合”的催化理论
• 酶与C底物的结合处至少有三C 个点,
而且只O有H一种情况是完全结合CO的O形H式。
H只3C有
这
种情C况O下OH,不H对3称C
催
OH 化作用才
能实现。
• E + S ==== E-S P + E
• 许多实验事实证明了E-S复合物的存 在。E-S复合物形成的速率与酶和底 物的性质有关。
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第二节 酶促反应的特点与机制
1 特点
机制
(1) 特异性
(2) 高效性
① 中间物
② 活化能
③ 机制
• 活化能
• 是指一定温度下,使1mol反应物 全部转化为活化分子所需要的能量。
为
6
*1 (2)
0
6
特m点o
l
/
m
o
l
.
S
。
• 用-淀粉①酶高催效性化淀粉水解,1克结晶酶在65C条件下可催化2吨淀粉水解。
② 特异性
③条件温和
④ 可调节
⑤变性失活
机制
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第二节 酶促反应的特点与机制
1 特点
(1) 共性
(2) 特点
① 高效性
② 特异性
③条件温和 ④ 可调节 ⑤变性失活
(2) 高效性
成为能与靠底近物分子密酶切复结原合-的催构化象定剂。
诱导 电性吸
契合 向
互补性/共19页
能否契合— 专一性的酶由来
有机相中的酶反应
3、油包水系反向胶团体系
• 油包水系反向胶团体系能够使酶维持在一 个类似于细胞的环境之中,有利于酶活性 的表达。
• 油包水系反向胶团体系属于乳剂体系。
(1)基本原理 (2)乳基的二种类型
(1)基本原理
• 油相与水相在乳化剂的作用下,可形成半固体状 的乳基。
常用的油相有----硬脂酸、蜂蜡、液体石蜡高级脂 肪醇。
• 所用的有机溶剂是:苯、正已烷、环已烷。
• 有机相中酶反应的要求:要根据酶的性质、底物 和产物的溶解度、反应器的类型,来选择有机溶 液剂的体系和种类。
性扩大。 7、有机溶剂中无微生物污染。
有机相酶反应具备条件
1. 保证必需水含量 2. 选择合适的酶及酶形式 3. 选择合适的溶剂及反应 体系 4. 选择最佳pH值
必需水的概念:紧紧吸附在酶分子表面,维持酶催化活性所必需的最少量水
(二)酶反应有机相的构建
1、水-可溶性有机溶剂均一体系 2、水-不溶性有机溶剂两相体系 3、油包水系反向胶团体系 4、有机溶剂单向体系
有机相中的酶反应
• 通常情况下பைடு நூலகம்作为蛋白质的酶反应只能在水溶 液中进行。20世纪80年代开始,有学者开始试 验在非水介质中进行酶催化反应,即进行有机 溶液相中的酶反应。
• 有机相中的酶反应----酶在具有有机溶剂存在 的介质中所进行的催化反应,称为有机相中的 酶反应。
(一)有机相中的酶反应的优点
1、可用来进行疏水性底物的酶促反应。 2、有利于酶种反应平衡向反应产物方向移动。 3、可抑制水溶性物质带来的副反应,如产物的水解。 4、由于酶不溶于有机溶液剂中,有利于酶的回收。 5、容易从有机溶液剂中分离出纯化产物。 6、在有机溶剂中,酶的热稳定性提高。PH的适应
有机介质中的酶促反应PPT课件
• 当体系中水浓度低于有机溶剂时,形成胶束的表 面活性剂的极性端朝向胶束的中,而非极性端则 朝向胶束的外侧,水就被包在胶束的内部,此时 的胶束就称为反相胶束或简称为反胶束。
Hale Waihona Puke 有机溶剂-酶悬浮体系• 用非极性有机溶剂取代所有的作为溶剂的大量水 ,使酶悬浮在有机水相中。整个体系虽然含水量 很低,但是水在维持酶分子的催化活性上起着极 为重要的作用。底物分子以扩散的形式通过酶分 子表面的水层进入活性中心,完成催化后再扩散 进入有机相。
水-非极性有机溶剂形成的 两相或多相体系
• 由水和疏水性较强的有机溶剂组成的两相 或多相反应体系。
• 游离酶、亲水性底物或产物溶解于水相, 而疏水性底物或产物则溶解于有机溶剂相 中。
• 一般这种体系仅适用于底物和产物或其中 的一种是疏水化合物的酶催化反应。其中 ,最常用的是两相体系。
胶束与反胶束体系
• 非水介质中酶对底物的对映体选择性由于 介质的亲(疏)水性的变化而发生改变
• 酶在水溶液中的对映体选择性较强,而在 疏水性较强的有机溶剂中,酶的对映体选 择性较差
区域选择性
• 区域选择性,即酶能够选择性地优先催化 底物分子中某一区域的基团进行反应
• 酶在非水介质中进行催化时,区域选择性 可能会发生一定变化
化学键选择性
• 化学键选择性是指当同一个底物分子中有2 个以上的化学键都可以与进行反应时,酶 对其中的一个别化学键可以优先进行催化 反应
TT11//22
90 min 10 min
T1/2 8.0 min T1/2 1.0 min
TT11//22
4.0 h 1.7 min
对映体选择性
• 酶的对映体选择性是指酶在对称的外消旋 化合物中识别一种异构体的能力
Hale Waihona Puke 有机溶剂-酶悬浮体系• 用非极性有机溶剂取代所有的作为溶剂的大量水 ,使酶悬浮在有机水相中。整个体系虽然含水量 很低,但是水在维持酶分子的催化活性上起着极 为重要的作用。底物分子以扩散的形式通过酶分 子表面的水层进入活性中心,完成催化后再扩散 进入有机相。
水-非极性有机溶剂形成的 两相或多相体系
• 由水和疏水性较强的有机溶剂组成的两相 或多相反应体系。
• 游离酶、亲水性底物或产物溶解于水相, 而疏水性底物或产物则溶解于有机溶剂相 中。
• 一般这种体系仅适用于底物和产物或其中 的一种是疏水化合物的酶催化反应。其中 ,最常用的是两相体系。
胶束与反胶束体系
• 非水介质中酶对底物的对映体选择性由于 介质的亲(疏)水性的变化而发生改变
• 酶在水溶液中的对映体选择性较强,而在 疏水性较强的有机溶剂中,酶的对映体选 择性较差
区域选择性
• 区域选择性,即酶能够选择性地优先催化 底物分子中某一区域的基团进行反应
• 酶在非水介质中进行催化时,区域选择性 可能会发生一定变化
化学键选择性
• 化学键选择性是指当同一个底物分子中有2 个以上的化学键都可以与进行反应时,酶 对其中的一个别化学键可以优先进行催化 反应
TT11//22
90 min 10 min
T1/2 8.0 min T1/2 1.0 min
TT11//22
4.0 h 1.7 min
对映体选择性
• 酶的对映体选择性是指酶在对称的外消旋 化合物中识别一种异构体的能力
《酶促反应动力学》课件
底物浓度对反应速率的影响
总结词
随着底物浓度的增加,反应速率通常会加快,但当底 物浓度达到一定值后,反应速率将不再增加。
详细描述
底物是酶催化反应的对象,底物的浓度也会影响反应速 率。通常情况下,随着底物浓度的增加,反应速率会加 快。然而,当底物浓度达到一定值后,反应速率将趋于 稳定,不再增加。这是因为酶的活性位点有限,只能与 一定量的底物结合。
详细描述
酶促反应的活化能是酶促反应所需的最小能量,只有当底物获得足够的能量时,才能够 被酶催化发生反应。活化能的大小反映了酶促反应发生的难易程度,活化能越高,反应 越难以进行。通过实验测定活化能的大小,可以帮助我们了解酶促反应的动力学特征和
机制。
03
米氏方程与双倒数图
米氏方程的推导
总结词
米氏方程是描述酶促反应速度与底物浓 度关系的数学模型,通过实验数据和推 导,可以得出该方程的具体形式。
酶促反应动力学在药物代谢领域的应用,如研究药物在体内的代 谢过程和代谢产物的生成,有助于了解药物的作用机制和药效。
药物合成
在药物合成过程中,酶促反应动力学可用于优化药物合成 的反应条件和提高产物的纯度,降低副反应和废物产生。
在Hale Waihona Puke 境科学中的应用污染物降解酶促反应动力学可用于污染物降解领域,如有机污染物的 生物降解和重金属离子的转化,通过研究酶促反应动力学 参数,实现污染物的有效降解和转化。
温度对反应速率的影响
总结词
温度的升高通常会加快反应速率,但过高的温度可能导致酶失活。
详细描述
温度可以影响酶促反应的速率。一般来说,温度越高,分子间的运动越快,从而促进酶与底物的结合和反应的进 行。然而,过高的温度可能导致酶失活,从而降低反应速率。因此,选择合适的温度对于维持酶的活性和促进反 应的进行非常重要。
酶促反应动力学PPT课件
1913年前后,Michaelis和Menten提出“米氏学说”
• 米氏方程
Vmax [S] V= Km + [S]
Km 即为米氏常数, Vmax为最大反应速
度
当反应速度等于最大速度
一半时,即V = 1/2 Vmax, Km = [S]
上式表示,米氏常数是反应 速度为最大值的一半时的底 物浓度。
因此,米氏常数的单位为 mol/L。
2021/3/9 Vmax=K3[E授]课:XX(X7)
12
Vmax=K3[E] (7)
将(7)代入(6)得:
Vmax [S]
V=
米氏方程
Km + [S]
当[S]Km时,v=Vmax/Km[S] 当[S]Km时,v=Vmax 当[S]=Km时,v=Vmax/2
2021/3/9
授课:XXX
(Hale Waihona Puke )132021/3/9
授课:XXX
8
Briggs和Haldane“稳态平衡”理论
(1)
(2)
稳态平衡理论:
反应进行一段时间后,系统的ES浓度,由零逐渐 增加到一定数值,在一定时间内,尽管底物浓度和 产物浓度不断变化,复合物ES的浓度也在不断的 生成和分解,但当系统中ES的生成速率和ES的分 解速率相等时,ES的浓度不变。
温度、有无抑制剂) Km 值不同。
➢ 各种酶的 Km 值范围很广,大致在 10 -1 ~10 -6
2M021/3/9之间。
授课:XXX
17
3. Km在实际应用中的重要意义 p359~360
(1).鉴定酶:通过测定可以鉴别不同来源或相同来源但 在不同发育阶段、不同生理状态下催化相同反应的酶是否 属于同一种酶。