生物化学第四版课后参考答案
朱圣庚《生物化学》(第4版)(上册)笔记和课后习题考研真题复习答案
朱圣庚《生物化学》（第4版）（上册）笔记和课后习题考研真题完整版>精研学习䋞>无偿试用20％资料全国547所院校视频及题库全收集考研全套>视频资料>课后答案>往年真题>职称考试第1章生命的分子基础1.1复习笔记1.2课后习题详解1.3考研真题详解第2章氨基酸、肽和蛋白质2.1复习笔记2.2课后习题详解2.3考研真题详解第3章蛋白质的三维结构3.1复习笔记3.2课后习题详解3.3考研真题详解第4章蛋白质的生物学功能4.1复习笔记4.2课后习题详解4.3考研真题详解第5章蛋白质的性质、分离纯化和鉴定5.1复习笔记5.2课后习题详解5.3考研真题详解第6章酶的催化作用6.1复习笔记6.2课后习题详解6.3考研真题详解第7章酶动力学7.1复习笔记7.2课后习题详解7.3考研真题详解第8章酶作用机制和酶活性调节8.1复习笔记8.2课后习题详解8.3考研真题详解第9章糖类和糖生物学9.1复习笔记9.2课后习题详解9.3考研真题详解第10章脂质和生物膜10.1复习笔记10.2课后习题详解10.3考研真题详解第11章核酸的结构和功能11.1复习笔记11.2课后习题详解11.3考研真题详解第12章核酸的物理化学性质和研究方法12.1复习笔记12.2课后习题详解12.3考研真题详解第13章维生素与辅酶13.1复习笔记13.2课后习题详解13.3考研真题详解第14章激素和信号传导14.1复习笔记14.2课后习题详解14.3考研真题详解。
生物化学简明教程(第四版)课后习题及答案
1 绪论1．生物化学研究的对象和内容是什么？解答：生物化学主要研究:（1）生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能；（2）生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化；（3）生物遗传信息的储存、传递和表达；（4）生物体新陈代谢的调节与控制。
2．你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。
提示：生物化学是生命科学的基础学科，注意从不同的角度，去理解并运用生物化学的知识。
3．说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。
解答：生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。
碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。
碳原子具有特殊的成键性质，即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键，碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。
碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。
特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。
氮、氧、硫、磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基（—NH 2）、羟基（—OH ）、羰基（C O ）、羧基（—COOH ）、巯基（—SH ）、磷酸基（—PO 4 ）等功能基团。
这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。
生物大分子在结构上也有着共同的规律性。
生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状，其主链骨架呈现周期性重复。
构成蛋白质的构件是20种基本氨基酸。
氨基酸之间通过肽键相连。
肽链具有方向性（N 端→C 端）,蛋白质主链骨架呈“肽单位”重复；核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连，核酸链也具有方向性(5′、→3′ ),核酸的主链骨架呈“磷酸-核糖（或脱氧核糖）”重复；构成脂质的构件是甘油、脂肪酸和胆碱，其非极性烃长链也是一种重复结构；构成多糖的构件是单糖，单糖间通过糖苷键相连，淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。
朱圣庚《生物化学》(第4版)(上册)笔记和课后习题(含考研真题)详解
朱圣庚《生物化学》（第4版）（上册）笔记和课后习题（含考研真题）详解完整版资料请关注微信公众号《精研学习网》查找资料第1章生命的分子基础1.1复习笔记一、生命物质的化学组成1生命元素生命元素是指组成生物体所必需的化学元素。
（1）大量元素（含量≥0.01%）包括：（2）微量元素（含量＜0.01%）包括Mn、Fe、Co、Cu、Zn等。
2生物分子（1）生物分子是含碳化合物。
（2）生物小分子与代谢物：①极性的或带电荷的有机小分子如氨基酸、核苷酸、糖及其磷酸化衍生物等，是细胞基本代谢途径的重要代谢物。
②次生代谢物包括吗啡、咖啡因等。
（3）生物大分子（M＞5000）为多聚体：细胞中的生物大分子如蛋白质、核酸、多糖等，都是由小的、相对简单的单体亚基或单体（又称构件或构件分子）聚合而成的多聚体。
如蛋白质由氨基酸组成，核酸由核苷酸组成，多糖由单糖组成。
二、生物分子的三维结构1异构与构型和构象（1）异构现象分类：（2）构型：构型是指分子中原子或基团的空间排列，被用来描述立体异构体的三维结构关系。
构型的改变涉及共价键的断裂和重组。
注：立体异构体或构型须用立体模型、透视式或投影式表示。
（3）构象：构象是指在相同构型的有机化合物分子中，由于单键碳链的自由旋转运动，引起碳原子上结合的原子或基团的相对位置改变而形成的各种相对空间排列或立体结构；用来描述有机分子的动态立体化学，反映分子中在任一瞬间各原子的实际相对位置。
构象的改变无需共价键的断裂和重新形成。
交叉型构象（主要的构象存在形式）最稳定，重叠型构象不稳定。
2旋光性旋光性是指当平面偏振光通过手性化合物溶液后，偏振面的方向就被旋转了一个角度。
这种能使偏振面旋转的性能称为旋光性。
3手性碳手性碳是指连有4个不同取代基团的四面体碳原子，也称手性碳原子或不对称碳原子或立体原中心，常以C＋表示。
4对映体对映体是指互为镜像的两种构型的异构体。
一对对映体的理化性质完全相同，但旋光性方向相反，且生物活性也不同。
[实用参考]《生物化学简明教程》第四版课后习题答案
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2 蛋白质化学1．用于测定蛋白质多肽链N端、C端的常用方法有哪些？基本原理是什么？解答：（1）N-末端测定法：常采用2,4―二硝基氟苯法、Edman降解法、丹磺酰氯法。
①2,4―二硝基氟苯(DNFB或FDNB)法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与2,4―二硝基氟苯（2,4―DNFB）反应（Sanger反应），生成DNP―多肽或DNP―蛋白质。
由于DNFB与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定，因此DNP―多肽经酸水解后，只有N―末端氨基酸为黄色DNP―氨基酸衍生物，其余的都是游离氨基酸。
②丹磺酰氯(DNS)法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与与丹磺酰氯（DNS―Cl）反应生成DNS―多肽或DNS―蛋白质。
由于DNS与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定，因此DNS―多肽经酸水解后，只有N―末端氨基酸为强烈的荧光物质DNS―氨基酸，其余的都是游离氨基酸。
③苯异硫氰酸脂（PITC或Edman降解）法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与异硫氰酸苯酯（PITC）反应（Edman反应），生成苯氨基硫甲酰多肽或蛋白质。
在酸性有机溶剂中加热时，N―末端的PTC―氨基酸发生环化，生成苯乙内酰硫脲的衍生物并从肽链上掉下来，除去N―末端氨基酸后剩下的肽链仍然是完整的。
④氨肽酶法：氨肽酶是一类肽链外切酶或叫外肽酶，能从多肽链的N端逐个地向里切。
根据不同的反应时间测出酶水解释放的氨基酸种类和数量，按反应时间和残基释放量作动力学曲线，就能知道该蛋白质的N端残基序列。
（2）C―末端测定法：常采用肼解法、还原法、羧肽酶法。
肼解法：蛋白质或多肽与无水肼加热发生肼解，反应中除C端氨基酸以游离形式存在外，其他氨基酸都转变为相应的氨基酸酰肼化物。
② 还原法：肽链C 端氨基酸可用硼氢化锂还原成相应的α―氨基醇。
肽链完全水解后，代表原来C ―末端氨基酸的α―氨基醇，可用层析法加以鉴别。
③ 羧肽酶法：是一类肽链外切酶，专一的从肽链的C ―末端开始逐个降解，释放出游离的氨基酸。
【生物】生物化学简明教程第四版张丽萍杨建雄课后答案
【关键字】生物1 绪论1．生物化学研究的对象和内容是什么？解答：生物化学主要研究:（1）生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能；（2）生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化；（3）生物遗传信息的储存、传递和表达；（4）生物体新陈代谢的调节与控制。
2．你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。
提示：生物化学是生命科学的基础学科，注意从不同的角度，去理解并运用生物化学的知识。
3．说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。
解答：生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。
碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。
碳原子具有特殊的成键性质，即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键，碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。
碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。
特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。
氮、氧、硫、磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基（—NH2）、羟基（—OH）、羰基（）、羧基（—COOH）、巯基（—SH）、磷酸基（—PO4 ）等功能基团。
这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。
生物大分子在结构上也有着共同的规律性。
生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状，其主链骨架呈现周期性重复。
构成蛋白质的构件是20种基本氨基酸。
氨基酸之间通过肽键相连。
肽链具有方向性（N 端→C端）,蛋白质主链骨架呈“肽单位”重复；核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连，核酸链也具有方向性(5′、→3′ ),核酸的主链骨架呈“磷酸-核糖（或脱氧核糖）”重复；构成脂质的构件是甘油、脂肪酸和胆碱，其非极性烃长链也是一种重复结构；构成多糖的构件是单糖，单糖间通过糖苷键相连，淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。
2 蛋白质化学1．用于测定蛋白质多肽链N端、C端的常用方法有哪些？基本原理是什么？解答：（1）N-末端测定法：常采用―二硝基氟苯法、Edman降解法、丹磺酰氯法。
生物化学简明教程第4版课后习题答案——第6章—酶
生物化学简明教程第4版课后习题答案6酶1．作为生物催化剂，酶最重要的特点是什么？解答：作为生物催化剂，酶最重要的特点是具有很高的催化效率以及高度专一性。
2．酶分为哪几大类？每一大类酶催化的化学反应的特点是什么？请指出以下几种酶分别属于哪一大类酶：磷酸葡糖异构酶（phosphoglucose isomerase）碱性磷酸酶（alkaline phosphatase）●肌酸激酶（creatine kinase）❍甘油醛―3―磷酸脱氢酶（glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase）⏹琥珀酰―CoA合成酶（succinyl-CoA synthetase）☐柠檬酸合酶（citrate synthase）☐葡萄糖氧化酶（glucose oxidase）❑谷丙转氨酶（glutamic-pyruvic transaminase）❒蔗糖酶（invertase）♦ T4 RNA连接酶（T4 RNA ligase）解答：前两个问题参考本章第3节内容。
异构酶类；水解酶类；●转移酶类；❍氧化还原酶类中的脱氢酶；⏹合成酶类；☐裂合酶类；☐氧化还原酶类中的氧化酶；❑转移酶类；❒水解酶类；♦合成酶类（又称连接酶类）。
3．什么是诱导契合学说，该学说如何解释酶的专一性？解答：“诱导契合”学说认为酶分子的结构并非与底物分子正好互补，而是具有一定的柔性，当酶分子与底物分子靠近时，酶受底物分子诱导，其构象发生有利于与底物结合的变化，酶与底物在此基础上互补契合进行反应。
根据诱导契合学说，经过诱导之后，酶与底物在结构上的互补性是酶催化底物反应的前提条件，酶只能与对应的化合物契合，从而排斥了那些形状、大小等不适合的化合物，因此酶对底物具有严格的选择性，即酶具有高度专一性。
4．阐述酶活性部位的概念、组成与特点。
解答：参考本章第5节内容。
5．经过多年的探索，你终于从一噬热菌中纯化得到一种蛋白水解酶，可用作洗衣粉的添加剂。
生物化学简明教程第四版 张丽萍 杨建雄 课后习题答案
1 绪论1．生物化学研究的对象和内容是什么？解答：生物化学主要研究:（1）生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能；（2）生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化；（3）生物遗传信息的储存、传递和表达；（4）生物体新陈代谢的调节与控制。
2．你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。
提示：生物化学是生命科学的基础学科，注意从不同的角度，去理解并运用生物化学的知识。
3．说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。
解答：生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。
碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。
碳原子具有特殊的成键性质，即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键，碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。
碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。
特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。
氮、氧、硫、磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基（—NH 2）、羟基（—OH ）、羰基（C O ）、羧基（—COOH ）、巯基（—SH ）、磷酸基（—PO 4 ）等功能基团。
这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。
生物大分子在结构上也有着共同的规律性。
生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状，其主链骨架呈现周期性重复。
构成蛋白质的构件是20种基本氨基酸。
氨基酸之间通过肽键相连。
肽链具有方向性（N 端→C 端）,蛋白质主链骨架呈“肽单位”重复；核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连，核酸链也具有方向性(5′、→3′ ),核酸的主链骨架呈“磷酸-核糖（或脱氧核糖）”重复；构成脂质的构件是甘油、脂肪酸和胆碱，其非极性烃长链也是一种重复结构；构成多糖的构件是单糖，单糖间通过糖苷键相连，淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。
生物化学简明教程第4版课后习题答案——第5章—脂质和生物膜
生物化学简明教程第4版课后习题答案第5章——脂类化合物和生物膜1．简述脂质的结构特点和生物学作用。
解答：(1)脂质的结构特点：脂质是生物体内一大类不溶于水而易溶于非极性有机溶剂的有机化合物，大多数脂质的化学本质是脂肪酸和醇形成的酯及其衍生物。
脂肪酸多为4碳以上的长链一元羧酸，醇成分包括甘油、鞘氨醇、高级一元醇和固醇。
脂质的元素组成主要为碳、氢、氧，此外还有氮、磷、硫等。
(2)脂质的生物学作用：脂质具有许多重要的生物功能。
脂肪是生物体贮存能量的主要形式，脂肪酸是生物体的重要代谢燃料，生物体表面的脂质有防止机械损伤和防止热量散发的作用。
磷脂、糖脂、固醇等是构成生物膜的重要物质，它们作为细胞表面的组成成分与细胞的识别、物种的特异性以及组织免疫性等有密切的关系。
有些脂质（如萜类化合物和固醇等）还具有重要生物活性，具有维生素、激素等生物功能。
脂质在生物体中还常以共价键或通过次级键与其他生物分子结合形成各种复合物，如糖脂、脂蛋白等重要的生物大分子物质。
2．概述脂肪酸的结构和性质。
解答：(1)脂肪酸的结构：脂肪酸分子为一条长的烃链（“尾”）和一个末端羧基（“头”）组成的羧酸。
烃链以线性为主，分枝或环状的为数甚少。
根据烃链是否饱和，可将脂肪酸分为饱和脂肪酸和不饱和脂肪酸。
(2)脂肪酸的性质：①脂肪酸的物理性质取决于脂肪酸烃链的长度和不饱和程度。
烃链越长，非极性越强，溶解度也就越低。
②脂肪酸的熔点也受脂肪酸烃链的长度和不饱和程度的影响。
③脂肪酸中的双键极易被强氧化剂，如H2O2、超氧阴离子自由基（）、羟自由基（·O H）等所氧化，因此含不饱和脂肪酸丰富的生物膜容易发生脂质过氧化作用，从而继发引起膜蛋白氧化，严重影响膜的结构和功能。
④脂肪酸盐属于极性脂质，具有亲水基（电离的羧基）和疏水基（长的烃链），是典型的两亲性化合物，属于离子型去污剂。
⑤必需脂肪酸中的亚油酸和亚麻酸可直接从植物食物中获得，花生四烯酸则可由亚油酸在体内转变而来。
生物化学简明教程(第四版)课后习题及答案
1 绪论1．生物化学研究的对象和内容是什么？解答：生物化学主要研究:（1）生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能；（2）生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化；（3）生物遗传信息的储存、传递和表达；（4）生物体新陈代谢的调节与控制。
2 蛋白质化学1．用于测定蛋白质多肽链N端、C端的常用方法有哪些？基本原理是什么？解答：（1）N-末端测定法：常采用2,4―二硝基氟苯法、Edman降解法、丹磺酰氯法。
（2）C―末端测定法：常采用肼解法、还原法、羧肽酶法。
3．指出下面pH条件下，各蛋白质在电场中向哪个方向移动，即正极，负极，还是保持原点？（1）胃蛋白酶（pI 1.0），在pH 5.0；（2）血清清蛋白（pI 4.9），在pH 6.0；（3）α-脂蛋白（pI 5.8），在pH 5.0和pH 9.0；解答：（1）胃蛋白酶pI 1.0＜环境pH 5.0，带负电荷，向正极移动；（2）血清清蛋白pI 4.9＜环境pH 6.0，带负电荷，向正极移动；（3）α-脂蛋白pI 5.8＞环境pH 5.0，带正电荷，向负极移动；α-脂蛋白pI 5.8＜环境pH 9.0，带负电荷，向正极移动。
4．何谓蛋白质的变性与沉淀？二者在本质上有何区别？解答：蛋白质变性的概念：天然蛋白质受物理或化学因素的影响后，使其失去原有的生物活性，并伴随着物理化学性质的改变，这种作用称为蛋白质的变性。
变性的本质：分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏。
蛋白质变性后的表现：① 生物学活性消失；② 理化性质改变：溶解度下降，黏度增加，紫外吸收增加，侧链反应增强，对酶的作用敏感，易被水解。
蛋白质由于带有电荷和水膜，因此在水溶液中形成稳定的胶体。
如果在蛋白质溶液中加入适当的试剂，破坏了蛋白质的水膜或中和了蛋白质的电荷，则蛋白质胶体溶液就不稳定而出现沉淀现象。
沉淀机理：破坏蛋白质的水化膜，中和表面的净电荷。
生物化学简明教程第4版课后习题答案——第4章—糖类
生物化学简明教程第4版课后习题答案第4章——糖类的结构与功能1．书写-D-吡喃葡萄糖，L- (-)葡萄糖，-D- (+)吡喃葡萄糖的结构式，并说明D、L；+、-；、各符号代表的意义。
解答：书写单糖的结构常用D、L；d或(+)、l或(-)；、表示。
D-、L-是人为规定的单糖的构型。
是以D-、L-甘油醛为参照物,以距醛基最远的不对称碳原子为准,羟基在左面的为L构型,羟基在右的为D构型。
单糖由于具有不对称碳原子,可使平面偏振光的偏振面发生一定角度的旋转，这种性质称为旋光性。
其旋转角度称为旋光度,偏振面向左旋转称为左旋,向右则称为右旋。
d或(+)表示单糖的右旋光性,l或(-)表示单糖的左旋光性。
2．写出下列糖的结构式：-D-葡萄糖-1-磷酸，2-脱氧--D-呋喃核糖，-D-呋喃果糖，D-甘油醛-3-磷酸，蔗糖，葡萄糖醛酸。
解答：略。
3．已知某双糖能使本尼地(Benedict)试剂中的Cu2+氧化成Cu2O的砖红色沉淀,用-葡糖糖苷酶可将其水解为两分子-D-吡喃葡糖糖,将此双糖甲基化后再水解将得到2,3,4,6-四氧甲基-D-吡喃葡糖糖和1,2,3,6-四氧甲基-D-吡喃葡糖糖,试写出此双糖的名称和结构式。
解答：蔗糖双糖能使本尼地(Benedict)试剂中的Cu2+氧化成Cu2O的砖红色沉淀,说明该双糖具还原性，含有半缩醛羟基。
用β―葡糖苷酶可将其水解为两分子β-D-吡喃葡糖,说明该双糖是由β-糖苷键构成的。
将此双糖甲基化后再水解将得到2,3,4,6-四氧甲基-D-吡喃葡糖糖和1,2,3,6-四氧甲基-D-吡喃葡糖,糖基上只有自由羟基才能被甲基化，说明β-葡糖(1→4)葡糖构成的为纤维二糖。
4．根据下列单糖和单糖衍生物的结构：(A) (B) (C) (D)(1)写出其构型(D或L)和名称；(2)指出它们能否还原本尼地试剂；(3)指出哪些能发生成苷反应。
解答：(1)构型是以D-,L-甘油醛为参照物,以距醛基最远的不对称碳原子为准,羟基在左面的为L构型,羟基在右的为D构型。
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1 绪论1.生物化学研究的对象与内容就是什么？解答:生物化学主要研究:(1)生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能;(2)生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化;(3)生物遗传信息的储存、传递与表达;(4)生物体新陈代谢的调节与控制。
2.您已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。
提示:生物化学就是生命科学的基础学科,注意从不同的角度,去理解并运用生物化学的知识。
3.说明生物分子的元素组成与分子组成有哪些相似的规侓。
解答:生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。
碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种就是蛋白质、核酸、糖与脂的主要组成元素。
碳原子具有特殊的成键性质,即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键与共价三键,碳还可与氮、氧与氢原子形成共价键。
碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。
特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。
氮、氧、硫、磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基(-NH2)、羟基(-OH)、羰基()、羧基(-COOH)、巯基(-SH)、磷酸基(-PO4 )等功能基团。
这些功能基团因氮、硫与磷有着可变的氧化数及氮与氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。
生物大分子在结构上也有着共同的规律性。
生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状,其主链骨架呈现周期性重复。
构成蛋白质的构件就是20种基本氨基酸。
氨基酸之间通过肽键相连。
肽链具有方向性(N 端→C端),蛋白质主链骨架呈"肽单位"重复;核酸的构件就是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连,核酸链也具有方向性(5′、→3′),核酸的主链骨架呈"磷酸-核糖(或脱氧核糖)"重复;构成脂质的构件就是甘油、脂肪酸与胆碱,其非极性烃长链也就是一种重复结构;构成多糖的构件就是单糖,单糖间通过糖苷键相连,淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。
2 蛋白质化学1.用于测定蛋白质多肽链N端、C端的常用方法有哪些？基本原理就是什么？解答:(1) N-末端测定法:常采用―二硝基氟苯法、Edman降解法、丹磺酰氯法。
①―二硝基氟苯(DNFB或FDNB)法:多肽或蛋白质的游离末端氨基与―二硝基氟苯(―DNFB)反应(Sanger反应),生成DNP―多肽或DNP―蛋白质。
由于DNFB与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定,因此DNP―多肽经酸水解后,只有N―末端氨基酸为黄色DNP―氨基酸衍生物,其余的都就是游离氨基酸。
②丹磺酰氯(DNS)法:多肽或蛋白质的游离末端氨基与与丹磺酰氯(DNS―Cl)反应生成DNS―多肽或DNS―蛋白质。
由于DNS与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定,因此DNS―多肽经酸水解后,只有N―末端氨基酸为强烈的荧光物质DNS―氨基酸,其余的都就是游离氨基酸。
③苯异硫氰酸脂(PITC或Edman降解)法:多肽或蛋白质的游离末端氨基与异硫氰酸苯酯(PITC)反应(Edman反应),生成苯氨基硫甲酰多肽或蛋白质。
在酸性有机溶剂中加热时,N―末端的PTC―氨基酸发生环化,生成苯乙内酰硫脲的衍生物并从肽链上掉下来,除去N―末端氨基酸后剩下的肽链仍然就是完整的。
④氨肽酶法:氨肽酶就是一类肽链外切酶或叫外肽酶,能从多肽链的N端逐个地向里切。
根据不同的反应时间测出酶水解释放的氨基酸种类与数量,按反应时间与残基释放量作动力学曲线,就能知道该蛋白质的N端残基序列。
(2)C―末端测定法:常采用肼解法、还原法、羧肽酶法。
肼解法:蛋白质或多肽与无水肼加热发生肼解,反应中除C端氨基酸以游离形式存在外,其她氨基酸都转变为相应的氨基酸酰肼化物。
②还原法:肽链C端氨基酸可用硼氢化锂还原成相应的α―氨基醇。
肽链完全水解后,代表原来C―末端氨基酸的α―氨基醇,可用层析法加以鉴别。
③羧肽酶法:就是一类肽链外切酶,专一的从肽链的C―末端开始逐个降解,释放出游离的氨基酸。
被释放的氨基酸数目与种类随反应时间的而变化。
根据释放的氨基酸量(摩尔数)与反应时间的关系,便可以知道该肽链的C―末端氨基酸序列。
2.测得一种血红蛋白含铁0、426%,计算其最低相对分子质量。
一种纯酶按质量计算含亮氨酸1、65%与异亮氨酸2、48%,问其最低相对分子质量就是多少？3.指出下面pH条件下,各蛋白质在电场中向哪个方向移动,即正极,负极,还就是保持原点？(1)胃蛋白酶(pI 1、0),在pH 5、0;(2)血清清蛋白(pI 4、9),在pH 6、0;(3)α-脂蛋白(pI 5、8),在pH 5、0与pH 9、0;解答:(1)胃蛋白酶pI 1、0＜环境pH 5、0,带负电荷,向正极移动;(2)血清清蛋白pI 4、9＜环境pH 6、0,带负电荷,向正极移动;(3)α-脂蛋白pI 5、8＞环境pH 5、0,带正电荷,向负极移动;α-脂蛋白pI 5、8＜环境pH 9、0,带负电荷,向正极移动。
4.何谓蛋白质的变性与沉淀？二者在本质上有何区别？解答:蛋白质变性的概念:天然蛋白质受物理或化学因素的影响后,使其失去原有的生物活性,并伴随着物理化学性质的改变,这种作用称为蛋白质的变性。
变性的本质:分子中各种次级键断裂,使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态,一级结构不破坏。
蛋白质变性后的表现:①?生物学活性消失; ②?理化性质改变:溶解度下降,黏度增加,紫外吸收增加,侧链反应增强,对酶的作用敏感,易被水解。
蛋白质由于带有电荷与水膜,因此在水溶液中形成稳定的胶体。
如果在蛋白质溶液中加入适当的试剂,破坏了蛋白质的水膜或中与了蛋白质的电荷,则蛋白质胶体溶液就不稳定而出现沉淀现象。
沉淀机理:破坏蛋白质的水化膜,中与表面的净电荷。
蛋白质的沉淀可以分为两类:(1)可逆的沉淀:蛋白质的结构未发生显著的变化,除去引起沉淀的因素,蛋白质仍能溶于原来的溶剂中,并保持天然性质。
如盐析或低温下的乙醇(或丙酮)短时间作用蛋白质。
(2)不可逆沉淀:蛋白质分子内部结构发生重大改变,蛋白质变性而沉淀,不再能溶于原溶剂。
如加热引起蛋白质沉淀,与重金属或某些酸类的反应都属于此类。
蛋白质变性后,有时由于维持溶液稳定的条件仍然存在,并不析出。
因此变性蛋白质并不一定都表现为沉淀,而沉淀的蛋白质也未必都已经变性。
5.下列试剂与酶常用于蛋白质化学的研究中:CNBr,异硫氰酸苯酯,丹磺酰氯,脲,6mol/L HCl β-巯基乙醇,水合茚三酮,过甲酸,胰蛋白酶,胰凝乳蛋白酶,其中哪一个最适合完成以下各项任务？(1)测定小肽的氨基酸序列。
(2)鉴定肽的氨基末端残基。
(3)不含二硫键的蛋白质的可逆变性。
若有二硫键存在时还需加什么试剂？(4)在芳香族氨基酸残基羧基侧水解肽键。
(5)在甲硫氨酸残基羧基侧水解肽键。
(6)在赖氨酸与精氨酸残基侧水解肽键。
解答:(1)异硫氰酸苯酯;(2)丹黄酰氯;(3)脲;-巯基乙醇还原二硫键;(4)胰凝乳蛋白酶;(5)CNBr;(6)胰蛋白酶。
6.由下列信息求八肽的序列。
(1)酸水解得Ala,Arg,Leu,Met,Phe,Thr,2Val。
(2)Sanger试剂处理得DNP-Ala。
(3)胰蛋白酶处理得Ala,Arg,Thr 与Leu,Met,Phe,2Val。
当以Sanger试剂处理时分别得到DNP-Ala与DNP-Val。
(4)溴化氰处理得Ala,Arg,高丝氨酸内酯,Thr,2Val,与Leu,Phe,当用Sanger试剂处理时,分别得DNP-Ala与DNP-Leu。
解答:由(2)推出N末端为Ala;由(3)推出Val位于N端第四,Arg为第三,而Thr为第二;溴化氰裂解,得出N端第六位就是Met,由于第七位就是Leu,所以Phe为第八;由(4),第五为Val。
所以八肽为:Ala-Thr-Arg-Val-Val-Met-Leu-Phe。
7.一个α螺旋片段含有180个氨基酸残基,该片段中有多少圈螺旋？计算该α-螺旋片段的轴长。
解答:180/3、6=50圈,50×0、54=27nm,该片段中含有50圈螺旋,其轴长为27nm。
8.当一种四肽与FDNB反应后,用5、7mol/LHCl水解得到DNP-Val及其她3种氨基酸;当这四肽用胰蛋白酶水解时发现两种碎片段;其中一片用LiBH4(下标)还原后再进行酸水解,水解液内有氨基乙醇与一种在浓硫酸条件下能与乙醛酸反应产生紫(红)色产物的氨基酸。
试问这四肽的一级结构就是由哪几种氨基酸组成的？解答:(1)四肽与FDNB反应后,用5、7mol/LHCl水解得到DNP-Val,证明N端为Val。
(2)LiBH4还原后再水解,水解液中有氨基乙醇,证明肽的C端为Gly。
(3)水解液中有在浓H2SO4条件下能与乙醛酸反应产生紫红色产物的氨基酸,说明此氨基酸为Trp。
说明C端为Gly－Trp、、、(4)根据胰蛋白酶的专一性,得知N端片段为Val－Arg(Lys)、、、,以(1)、(2)、(3)结果可知道四肽的顺序:N－V al－Arg(Lys)－Trp－Gly－C。
9.概述测定蛋白质一级结构的基本步骤。
解答:(1)测定蛋白质中氨基酸组成。
(2)蛋白质的N端与C端的测定。
(3)应用两种或两种以上不同的水解方法将所要测定的蛋白质肽链断裂,各自得到一系列大小不同的肽段。
(4)分离提纯所产生的肽,并测定出它们的序列。
(5)从有重叠结构的各个肽的序列中推断出蛋白质中全部氨基酸排列顺序。
如果蛋白质含有一条以上的肽链,则需先拆开成单个肽链再按上述原则确定其一级结构。
如就是含二硫键的蛋白质,也必须在测定其氨基酸排列顺序前,拆开二硫键,使肽链分开,并确定二硫键的位置。
拆开二硫键可用过甲酸氧化,使胱氨酸部分氧化成两个半胱氨磺酸。
3 核酸1.①电泳分离四种核苷酸时,通常将缓冲液调到什么pH？此时它们就是向哪极移动？移动的快慢顺序如何? ②将四种核苷酸吸附于阴离子交换柱上时,应将溶液调到什么pH？③如果用逐渐降低pH的洗脱液对阴离子交换树脂上的四种核苷酸进行洗脱分离,其洗脱顺序如何？为什么？解答:①电泳分离4种核苷酸时应取pH3、5 的缓冲液,在该pH时,这4种单核苷酸之间所带负电荷差异较大,它们都向正极移动,但移动的速度不同,依次为:UMP>GMP>AMP>CMP;②应取pH8、0,这样可使核苷酸带较多负电荷,利于吸附于阴离子交换树脂柱。
虽然pH 11、4时核苷酸带有更多的负电荷,但pH过高对分离不利。
③当不考虑树脂的非极性吸附时,根据核苷酸负电荷的多少来决定洗脱速度,则洗脱顺序为CMP>AMP> GMP > UMP,但实际上核苷酸与聚苯乙烯阴离子交换树脂之间存在着非极性吸附,嘌呤碱基的非极性吸附就是嘧啶碱基的3倍。