生物化学问答题(含问题详解)

蛋白质化学

1．蛋白质：是一类生物大分子，有一条或多条肽链构成，每条肽链都有一定数量的氨基酸按一定的序列以肽键连接形成。蛋白质是生命的物质基础，是一切细胞和组织的重要组成成分。

2．标准氨基酸：是可以用于合成蛋白质的20种氨基酸。

7．氨基酸的等电点：氨基酸在溶液中的解离程度受PH值的影响，在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的程度相等，在溶液中的氨基酸以间性离子形式存在，且净电荷为0，此时溶液的PH值成为该氨基酸的等电点

9．缀合蛋白质：含有非氨基酸成分的蛋白质

10．蛋白质的辅基：缀合蛋白所含有的非氨基酸成分

12．肽键：存在与蛋白质和肽分子中，是有一个氨基酸的ɑ-羧基与另外一个氨基酸的ɑ-氨基缩合时形成的化学键

14．肽：是指由2个或多个氨基酸通过肽键连接而成的分子

15．氨基酸残基：肽和蛋白质中的氨基酸是不完整的，氨基失去了氢，羧基失去了羟基，因而称为氨基酸残基

16．多肽：由10个以上氨基酸通过肽键连接而成的肽

18．生物活性肽：是指具有特殊生理功能的肽类物质，它们多为蛋白质多肽链的一个片段，当被降解释放之后就会表现出活性，例如参与代调节、神经传导。食物蛋白质的消化产物也有生物活性肽，它们可以被直接吸收。

20．蛋白质的一级结构：通常叙述为蛋白质多肽链种氨基酸的顺序，简称为氨基酸序列，蛋白质的一级结构反应蛋白质分子的共价键结构

21．蛋白质的二级结构：是指蛋白质多肽链局部片段的构象，该片段的氨基酸序列式连续的，主链构象通常是规则的

23．蛋白质的超二级结构：又称模体基序，是指几个二级结构单元进一步聚合和结合形成的特定构象单元，如ɑɑ、βɑβ、ββ、螺旋-转角-螺旋、亮氨酸拉链等

24．蛋白质的三级结构：是指蛋白质分子整条肽链的空间结构，描述其所有原子的空间分布，蛋白质三级结构的形成是肽链在二级结构的基础上进一步折叠的结果。

26．蛋白质的亚基：许多蛋白质分子可以用物理方法分离成不止一个结构单位，每个结构单位可以有不止一条肽链构成，但都有特定且相对独立的三级结构，且是由一个共价键连接的整体，该结构单位称为该蛋白质的一个亚基

27．蛋白质的四级结构：多亚基蛋白的亚基与亚基通过非共价键结合，形成特定的空间结构，这一结构层次称为该蛋白质的四级结构

35．变构蛋白：具有下列特性蛋白质的统称：它们有两种或多种构象，有两个或多个配体结合位点，配体与其中一个结合位点结合导致蛋白质变构，及从一种构象转换成另一种构象，这种变构影响到其他配体结合位点与配体的结合

36．变构剂：导致变构蛋白变构的物质，多为小分子

42．蛋白质的等电点：蛋白质是两性的电解质其解离状态受溶液的PH值影响，在某一PH值条件下，蛋白质的净电荷为0，该PH值称为该蛋白质的等电点

44．蛋白质变性：由于稳定蛋白质构象的化学键被破坏，造成其四级结构三级结构甚至二级结构被破坏，结果其天然构象部分或全部改变，变性导致蛋白质理化性质改变，生物活性丧失。

46．蛋白质复性：有些蛋白质的变性是可逆的，当变性程度较轻时，如果除去变性因素，是变形蛋白质重新处于能够形成稳定天然构象的条件下，则这些蛋白质的构象及功能可以恢复或部分恢复，这种现象称为蛋白质的复性

47．蛋白质沉淀：蛋白质从溶液中析出的现象

48．盐析：蛋白质沉淀技术之一，即在蛋白质溶液中加入大量中性盐以提高其离子强度，会中和蛋白质表面电荷并破坏水化膜，导致蛋白质析出

50．电泳：原为胶体特性之一是指带电荷胶体颗粒在电场中定向移动，带正电荷的向负极移动，带负电荷的向正极移动，质量小带电荷多的移动快，质量小带电荷少的移动慢，现指以此为基础建立的一类技术，常用于蛋白质等大分子研究

核酸化学1．核酸：是生物大分子，核苷酸缩聚物，包括核糖核苷酸和脱氧核糖核苷酸

2．DNA：脱氧核糖核酸，一种多核苷酸，由脱氧核糖核苷酸按一定顺序以3’,5’磷酸二酯键连接形成，是遗传信息的载体

3．RNA：核糖核酸，一种多核苷酸，由核糖核苷酸按一定顺序以3’,5’磷酸二酯键连接形成

4．稀有碱基：除了常规碱基之外核算还含有少量常规碱基衍生物，称为稀有碱基

6．核苷酸：核苷的3’或5’-磷酸酯，是磷酸的结构产物和水解产物，包括核糖核苷酸和脱氧核糖核苷酸

7．ATP：5’-三磷酸腺苷是生物体最重要的高能化合物

9．Watson-Crick碱基对：核酸互补链之间的碱基配对方式。即A以两个氢键与T或U配对，G 以三个氢键与C配对

13．DNA的超螺旋结构：DNA在双螺旋结构的基础上，进一步扭转缠绕形成的一种结构

15．核糖体；由rRNA与蛋白质构成的一种核蛋白颗粒

16．核酶：活细胞合成的起催化作用的一类RNA

17．核酸变性：在一定条件下断开双链核酸碱基对氢键，可以使其局部解离甚至完全解离成单链，形成无规线团

18．DNA复性：除去变性因素，同一来源变性核酸重新形成原来的双链结构

19．核酸杂交：除去变性因素，不同来源变性核酸因序列互补而结合，形成双链结构

20．增色效应：变性导致核算紫外吸收度增大的现象

21．解链温度：使双链核酸解链度达到50％所需的温度

22．减色效应：复性导致变性核酸紫外吸收值减效的现象

酶 2．代物：代过程消耗的反应物，生成的中间产物及终产物的统称

3．生物催化剂:在生物体起催化作用的生物大分子

4．酶：由活细胞合成起催化作用的蛋白质

7．酶的必需基团：酶的分子中与酶的活性密切相关不可或缺的一些基团

8．酶的活性中心：又称活性部位，酶的分子结构中可以结合底物并催化其反应生成产物的部位

11．酶的辅助因子：是某些酶在催化反应时所需的有机分子或离子（通产是金属离子）它们与酶结合牢固或松散，与无活性的酶蛋白结合形成有活性的全酶

12．辅酶：酶的两类辅助因子之一，与酶蛋白结合松散甚至只在催化反应时才结合，可以用透析或超滤的方法除去

13．酶的辅基：酶的两类辅助因子之一，与酶蛋白结合牢固甚至共价结合，不能用透析或超滤的方法除去，在催化反应时也不会离开反应中心

16．多酶复合体：由几种不同功能的酶构成，有两种或两种以上的活性中心，各活性中心催化的反应构成连续反应

17．同工酶：是指能催化相同的化学反应、但酶蛋白的组成结构理化性质和免疫学性质都不相同的一组酶，时在生物进化过程中基因变异的产物

18．酶的特异性：与一般催化剂相比，没对所催化的底物和反应类型具有更高的选择性，这种现象称为酶的特异性或专一性

19．酶的绝对特异性：具有绝对特异性的酶只能催化一种底物发生一种化学反应

20．酶的相对特异性：具有相对特异性的酶可以催化一类底物或一种化学键发生一种化学反应

21．酶的立体特异性：具有立体特异性的酶能够识别立体异构体的构型，因而之能催化特定构型的立体异构体发生反应，或所催化的反应只能生成特定构型的立体异构体

26．米氏方程：一种反应单底物酶促反应速度与底物底物浓度关系的数学方程式

28．Km：米氏常数，符合米氏动力学的酶的一个特征常数其数值是反应速度为最大反应速度一般是底物的浓度

31．酶的抑制剂：能使酶促反应速度下降而不引起酶蛋白变性的物质

32．不可逆抑制作用：有些抑制剂通过与酶的必须基团共价结合使酶失活从而使酶促反应减慢甚至停止而且用透析等物理方法不能将其除去

33．巯基酶：是指以巯基为必须基团的一类酶

34．丝氨酸酶：是指需要丝氨酸提供必须基团的一类酶