山东大学齐鲁医学院《642生物化学(医)》历年考研真题汇编

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2016-2017年山东大学硕士研究生考试642生物化学(医)考研大纲-新祥旭考研辅导

2016-2017年山东大学硕士研究生考试642生物化学(医)考研大纲-新祥旭考研辅导

642-生物化学(医)一、考试目的生物化学是生物化学与分子生物学专业及其它相关专业硕士研究生的入学考试科目之一。

生物化学研究生入学考试是为所招收与生物化学有关专业硕士研究生而实施的具有选拔功能的水平考试。

二、考试要求生物化学与分子生物学是生命科学的基础理论课,要求学生比较系统地理解和掌握生物化学的基本概念和基本理论;掌握各类生化物质的结构、性质、功能及其合成代谢和分解代谢的基本途径和调控方法;理解基因表达、调控和基因工程的基本理论;能综合运用所学的知识分析问题和解决问题。

要求考生能站在学科的前沿,把握学科的进展,灵活运用所学的生物化学知识从分子水平认识和解释生命过程中所发生的现象。

三、考试内容(一)蛋白质的结构与功能1.掌握蛋白质的基本组成单位,20种L-α-氨基酸,熟悉氨基酸的通式与结构特点。

掌握氨基酸的两性解离和紫外吸收性质。

掌握肽键及多肽链的连接方式,了解生物活性肽。

2.掌握蛋白质的分子结构,包括肽单元及一级、二级结构,(α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲),三级、四级结构概念和维持键。

掌握模序、结构域、分子伴侣概念。

3.熟悉蛋白质各级结构与功能关系,熟悉血红蛋白的分子结构。

血红蛋白空间结构与运氧功能关系。

掌握协同效应、别构效应的概念。

4.掌握蛋白质两性电离、亲水胶体、变性、紫外吸收等性质及相关概念,熟悉蛋白质分离纯化方法和依据的性质。

了解多肽链氨基酸测序的原理。

5.熟悉蛋白质组学的概念及研究方法。

(二)核酸的结构与功能1.掌握核苷酸分子组成及结构,DNA、RNA组成的异同。

2.掌握核酸(DNA、RNA)的一级结构,连接键。

3.掌握DNA双螺旋结构模式的要点,DNA的超螺旋结构和功能。

4.掌握tRNA、mRNA、rRNA的组成、结构特点和功能。

5.熟悉以下概念:融解温度、增色效应、DNA变性和复性、核酸分子杂交、探针技术。

(三)酶1.掌握酶的概念;酶的专一性及分类;酶的催化机制。

掌握结合酶、辅酶与辅基的概念;熟悉结合酶中辅酶、金属离子的作用。

山东大学《生物化学》(生)历年考研真题专业课考试试题

山东大学《生物化学》(生)历年考研真题专业课考试试题
2 A蛋白分子量是60KD,用尿素处理后检测到30KD的条带,用 尿素和巯基乙醇处理后检测到15KD的条带,请分析一下这个蛋白的结 构。
3 有一个六肽,组成是2RASVY,N端检测到N末端是A,用胰蛋 白酶处理后得到A(VR)(RSY),羧肽酶A处理后没有得到任何氨基 酸。糜蛋白酶处理后得到(ARVY)(RS),括号里的都不确定顺序。 请说出六肽的顺序组成。
30 操纵子、阻遏蛋白 三、简答题 1 考肽键的,(1)根据键长推测键能;(2)能自有旋转的键。 2 二硫键的作用。 3 血红蛋白和肌红蛋白。 4 EMP中丙酮酸的去向及条件。 5 PRPP的作用。 6 脂肪酸的氧化作用。 7 TPP的代表含义及作用。 8 TCA意义。 9 DNA聚合酶的作用。 10 mRNA、tRNA、rRNA怎么区分,以及真核mRNA与原核 mRNA的区别。
4 砷酸能否抑制葡萄糖氧化降解代谢。
5 比较丙酮酸脱氢酶系和α-酮戊二酸脱氢酶系反应异同。
6 氨基酸降解的主要步骤,利用氨基酸降解产能存在什么问题?
6 油脂皂化值与Mr成反比 7 血红蛋白与肌红蛋白都运输氧 8 麦芽糖由两个葡萄糖组成,组成方式 9 组成蛋白质的氨基酸都是左旋的,甘氨酸除外 10 只有酶活性部位的氨基酸是带电荷的 11 由一摩尔的异柠檬酸到琥珀酸生成7摩尔的ATP 12 糖异生的物质有丙酮酸,乳酸和TCA中的任何物质 13 HMP能提供ATP和还原力量 14 ACP是脂肪酸合成的活性供体 15 脂肪酸合成需要肉碱 16 熵值到最小时,达到平衡 17 色氨酸是必需氨基酸
目 录
2002年山东大学生物化学考研真题 2005年山东大学生物化学考研真题 2006年山东大学生物化学考研真题 2007年山东大学生物化学考研真题 2008年山东大学生物化学考研真题(回忆版,不完整) 2009年山东大学生物化学考研真题(回忆版,不完整) 2010年山东大学生物化学考研真题(回忆版,不完整) 2011年山东大学生物化学考研真题(回忆版,不完整) 2012年山东大学生物化学考研真题(回忆版) 2013年山东大学生物化学考研真题(回忆版) 2014年山东大学839生物化学考研真题 2015年山东大学839生物化学(生)考研真题 2016年山东大学839生物化学(生)考研真题 2017年山东大学839生物化学(生)考研真题 2018年山东大学629生物化学(生)考研真题

山大考研生物化学练习册

山大考研生物化学练习册

山东大学生物化学习题第一章蛋白质的结构与功能(一)选择题【A型题】1.已知某血清标本的含氮量为10g/L,则蛋白质的浓度大约是A.52.5g/LB.62.5g/LC.57.5g/LD.72.5g/LE.67.5g/L2.组成人体蛋白质的氨基酸均为A.L-α氨基酸B.D-α氨基酸C.L-β氨基酸D.D-β氨基酸E.D或L-α氨基酸3.不含不对称碳原子的氨基酸是A.酪氨酸B.丝氨酸C.甘氨酸D.谷氨酸E.亮氨酸4.属于亚氨基酸的是A.脯氨酸B.组氨酸C.甘氨酸D.色氨酸E.赖氨酸5.属于碱性氨基酸的是A.丙氨酸B.亮氨酸C.赖氨酸D.苯丙氨酸E.丝氨酸6.蛋白质中不存在的氨基酸是A.半胱氨酸B.组氨酸C.瓜氨酸D.精氨酸E.赖氨酸7.蛋白质分子合成加工后才出现的氨基酸是A.脯氨酸B.赖氨酸C.羟脯氨酸D.谷氨酰胺E.丝氨酸8.属于含硫氨基酸的是A.TrpB.ThrC.PheD.MetE.Pro9.氨基酸在等电点时是A.非极性分子B.疏水分子C.兼性离子D.阳离子E.阴离子10.蛋白质在等电点时表现为A.分子净电荷是零B.分子所带电荷最多C.不易沉淀D.溶解度升高E.在电场作用下定向移动11.有一混合蛋白质溶液,各种蛋白质的等电点为4.6,5.0,5.3,6.7,7.3,电泳时,欲使其中四种蛋白质泳向正极,缓冲液pH应该是A.4.0B.5.0C.6.0-.D.7.0E.8.012.280nm波长处有吸收峰的氨基酸为A.丝氨酸B.谷氨酸C.蛋氨酸D.色氨酸E.精氨酸13.维持蛋白质一级结构的主要化学键是A.离子键B.二硫键C.疏水作用力D.肽键E.氢键14.关于肽的叙述,错误的是A.氨基酸借肽键连接形成的化合物B.肽中的氨基酸称为氨基酸残基C.多肽与蛋白质分子无明确分界线D.肽没有氨基末端和羧基末端E.10个以内氨基酸形成的肽为寡肽15.蛋白质分子中的β-转角属于蛋白质的A.一级结构B.二级结构C.三级结构D.四级结构E.侧链结构16.维系蛋白质α-螺旋和β-折叠结构稳定的化学键是A.肽键B.离子键C.二硫键D.疏水作用E.氢键17.蛋白质分子α-螺旋的特点是A.氨基酸侧链伸向螺旋外侧B.多为左手螺旋C.靠离子键维持稳定D.螺旋走向为逆时针方向E.肽链充分伸展18.关于β-折叠的叙述,错误的是A.蛋白质二级结构形式之一B.两条肽链走向可以是反向平行C.氨基酸侧链交替出现于肽单元上下方D.主链骨架呈锯齿状折叠E.肽链之间不存在氢键19.蛋白质分子构象的结构单元是A.肽键B.氢键C.二硫键D.肽键平面E.氨基酸残基20.血红蛋白与肌红蛋白在结构上的不同是,具有A.主链构象B.一级结构C.三级结构D.侧链构象E.四级结构21.关于蛋白质三级结构的叙述,错误的是A.有三级结构的多肽链都有生物学活性B.分子量大的蛋白质三级结构可有结构域C.结构的稳定性主要由次级键维系D.单体蛋白质或亚基的空间结构E.整条肽链全部氨基酸残基的空间位置22.蛋白质分子一定具有A.α-螺旋B.β-折叠C.三级结构D.四级结构E.亚基23.具有四级结构的蛋白质的特征是A.分子中含有辅基B.每条多肽链具有四级结构-.C.每个亚基具有独立的生物学活性D.依赖肽键维系四级结构的稳定性E.两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成24.某些蛋白质和酶的巯基来自A.蛋氨酸B.胱氨酸C.半胱氨酸D.谷胱甘肽E.同型半胱氨酸25.关于血红蛋白的描述,正确的是A.含有铁卟啉的单链球蛋白B.氧解离曲线为S形C.1个血红蛋白与1个氧分子可逆结合D.不属于变构蛋白E.没有协同效应26.关于Hb作用机理的叙述,不正确的是A.Hb没有结合O2时呈紧张态B.Hb结合O2时呈紧张态C.Hb结合O2时有正协同效应D.Hb结合O2时有变构效应E.Hb结合O2时呈松弛态27.关于Hb构象变化的叙述,不正确的A.CO2是变构蛋白Hb的变构剂B.Hb结合O2时亚基间盐键断裂C.Hb结合O2时有正协同效应D.Hb在松弛态时Fe2+半径变小E.T态转变成R态是逐个结合O2完成的28.关于血红蛋白变性的叙述,正确的是A.空间构象改变,生物活性丧失B.一级结构不变,生物活性不变C.肽键断裂,生物活性丧失D.空间构象改变,生物活性不变E.一级结构改变,生物活性丧失29.变性蛋白质的主要特点是A.不易被胃蛋白酶水解B.黏度下降C.溶解度增加D.原有的生物活性丧失E.可以透过半透膜30.蛋白质变性后出现的现象是A.大量氨基酸游离出来B.生成大量肽片段C.空间构象改变D.肽键断裂E.等电点变为零31.蛋白质对紫外光吸收能力的大小,主要取决于A.酸性氨基酸的含量B.肽链中的肽键C.碱性氨基酸的含量D.酪氨酸、色氨酸的含量E.肽链中的氢键32.下面的叙述正确的是A.变性的蛋白质一定沉淀B.沉淀的蛋白质一定变性C.沉淀的蛋白质就不再有生物学活性D.盐析法使蛋白质变性E.盐析沉淀的蛋白质仍然有生物活性33.不会使蛋白质变性的因素是A.加热B.强酸、强碱C.有机溶剂D.重金属盐E.盐析34.盐析法沉淀蛋白质的原理是A.破坏水化膜,中和电荷B.无机盐与蛋白质结合成不溶性的蛋白盐C.降低蛋白质溶液的介电常数D.破坏蛋白质的一级结构E.改变蛋白质的等电点35.蛋白质溶液的稳定因素是A.蛋白质溶液的黏度大B.蛋白质分子表面疏水基团的作用-.C.蛋白质分子表面带有水化膜和电荷层D.蛋白质分子表面电荷为零E.蛋白质分子中的肽键36.蛋白质在电场中移动的方向取决于A.二级结构B.净电荷C.空间结构D.侧链的游离基团E.三级结构37.利用分子筛层析分离蛋白质的技术是A.阴离子交换层析B.阳离子交换层析C.凝胶过滤D.亲和层析E.透析38.利用分子筛和电荷分离蛋白质的技术是A.琼脂糖电泳B.醋酸纤维薄膜电泳C.聚丙烯酰胺凝胶电泳D.凝胶过滤E.离子交换层析39.与蛋白质等电点无关的分离蛋白质的技术是A.琼脂糖凝胶电泳B.离子交换层析C.等电点沉淀法D.凝胶层析E.醋酸纤维薄膜电泳40.能够分离蛋白质和测定蛋白质分子量的技术是A.亲和层析B.超速离心C.透析D.离子交换层析E.醋酸纤维薄膜电泳41.某蛋白质水解液,应用pH=6的洗脱液,用阳离子交换柱层析,第一个被洗脱下来的氨基酸是A.Val(pI 5.96)B.Arg(pI 10.76)C.Lys(pI 9.74)D.His(pI 5.66)E.Asp(pI 2.77)42.凝胶过滤层析时最先被洗脱下来的蛋白质是A.马肝过氧化氢酶(Mw:247500)B.肌红蛋白(Mw:16900)C.血清清蛋白(Mw:68500)D.牛β乳球蛋白(Mw:35000)E.牛胰岛素(Mw:5700)【X型题】43.维持蛋白质分子结构的次级键包括A.肽键B.氢键C.离子键D.疏水作用E.二硫键44.蛋白质溶液对紫外线吸收是由于含有A.酪氨酸B.苯丙氨酸C.半胱氨酸D.色氨酸E.蛋氨酸45.关于肽单元的叙述,正确的是A.形成多肽链二级结构的基本单位B.形成肽键的六个原子在一个平面内C.肽键键长介入单键和双键之间D.与α碳相连的单键可以自由旋转E.相邻肽单元平面的相对位置与肽键位置有关46.关于血红蛋白的叙述,正确的是A.氧解离曲线为S型B.血红蛋白与氧结合卟啉Fe2+转变成Fe3+C.各亚基结合氧时无协同效应D.T态转变成R态是逐个结合O2完成的E.血红蛋白亚基之间通过6对盐键紧密结合47.分离纯化蛋白质可根据蛋白质的-.A.分子量B.等电点C.所带电荷性质D.沉降系数E.生物学亲和力48.蛋白质的生理功能有A.贮存遗传信息B.代谢调控C.物质转运D.血液凝固E.参与遗传信息的传递105.49.蛋白质的理化性质有A.紫外吸收B.胶体性质C.变性、沉淀和凝固D.茚三酮反应E.两性电离50.关于肌红蛋白的叙述,正确的是A.只有三级结构的单链蛋白质B.有8段α-螺旋结构C.F8组氨酸残基与Fe2+配位结合D.有负协同效应E.氧解离曲线为直角双曲线51.当Hb β链第6位谷氨酸被缬氨酸取代将导致A.镰刀状红细胞贫血症B.异常脱氧血红蛋白的聚合作用C.红细胞容易破裂D.血红蛋白一级结构改变E.血红蛋白结合氧能力显著降低52.蛋白质的二级结构包括A.α-螺旋B.β-折叠C.β-转角D.无规卷曲E.结构域53.蛋白质α-螺旋结构中A.肽键N-H和第四个肽键的羰基氧形成氢键B.每3.6个氨基酸残基螺旋上升1圈C.螺旋的走向为顺时针方向D.脯氨酸和甘氨酸有利于α螺旋形成E.氢键方向与螺旋走向垂直54.影响α-螺旋形成的因素是A.R基的大小B.连续多个酸性氨基酸C.R基所带电荷性质D.连续多个碱性氨基酸E.脯氨酸和亮氨酸55.肽键平面中能够旋转的键是A.C=O键B.C-N键C.N-H键D.C-N键E.C-C键56.关于β-转角的叙述,正确的是A.常发生于肽链进行180°回折时的转角处B.第1个氨基酸残基羰基氧与第3个氨基酸残基的亚氨基氢形成氢键C.第2个氨基酸残基常为脯氨酸D.一般由4个氨基酸残基组成E.二级结构之一57.关于蛋白质结构的叙述,正确的是A.所有蛋白质分子都具有三级结构B.极性氨基酸侧链伸向蛋白质分子表面C.一级结构是决定高级结构的重要因素D.极少数氨基酸的疏水侧链位于分子内部E.蛋白质结构与其生物学功能密切相关58.蛋白质的空间构象包括A.β-折叠B.结构域C.一级结构D.模序-.E.三级结构116.59.分子伴侣A.可与错误聚集的肽段结合B.帮助肽链正确折叠C.亚基聚合时发挥重要作用D.二硫键正确形成中起重要作用E.本身为蛋白质60.关于蛋白质结构的叙述,正确的是A.蛋白质空间构象的正确形成需要分子伴侣B.带电荷的氨基酸侧链伸向蛋白质分子表面C.蛋白质的一级结构决定高级结构D.疏水性氨基酸侧链隐藏在分子内部E.一级结构相似的蛋白质高级结构也相似61.蛋白质变性时A.分子量变大B.溶解度降低C.一级结构不改变D.高级结构破坏E.生物学功能丧失62.能使蛋白质沉淀的试剂有A. 硫酸铵B.强碱C.丙酮D.氯化钠E.强酸63.蛋白质电泳时,其泳动速度取决于A.蛋白质的分子量B.蛋白质的分子形状C.电泳缓冲液pH值D.电泳缓冲液的离子强度E.蛋白质的带电量64.有关凝胶过滤层析的叙述,正确的是A.分子量大的分子先洗脱下来B.分子量小的分子先洗脱下来C.可用于蛋白质分子量的测定D.可用于蛋白质结构的测定E.又称分子筛层析(二)名词解释1.肽单元(peptide unit)2.模体(motif)3.结构域(domain)4.蛋白质的等电点(pI)5.蛋白质的变性(denaturation of protein)(三)问答题和论述题1.组成蛋白质的20种氨基酸是如何分类的?2.简述谷胱甘肽的结构及其功能。

新版山东大学生物与医药专硕考研经验考研参考书考研真题

新版山东大学生物与医药专硕考研经验考研参考书考研真题

考研是我一直都有的想法,从上大学第一天开始就更加坚定了我的这个决定。

我是从大三寒假学习开始备考的。

当时也在网上看了很多经验贴,可是也许是学习方法的问题,自己的学习效率一直不高,后来学姐告诉我要给自己制定完善的复习计划,并且按照计划复习。

于是回到学校以后,制定了第一轮复习计划,那个时候已经是5月了。

开始基础复习的时候,是在网上找了一下教程视频,然后跟着教材进行学习,先是对基础知识进行了了解,在5月-7月的时候在基础上加深了理解,对于第二轮的复习,自己还根据课本讲义画了知识构架图,是自己更能一目了然的掌握知识点。

8月一直到临近考试的时候,开始认真的刷真题,并且对那些自己不熟悉的知识点反复的加深印象,这也是一个自我提升的过程。

其实很庆幸自己坚持了下来,身边还是有一些朋友没有走到最后,做了自己的逃兵,所以希望每个人都坚持自己的梦想。

本文字数有点长,希望大家耐心看完。

文章结尾有我当时整理的详细资料,可自行下载,大家请看到最后。

山东大学生物与医药专硕的初试科目为:(101)思想政治理论(204)英语二(338)生物化学和(839)细胞生物学参考书目为:1.《细胞生物学》翟中和第四版2. 《生物化学》王镜岩高等教育出版社关于英语复习。

我提一个建议,考研单词主要是用于阅读,所以知道意思即可,建议背单词书的同学不要死啃单词书,以“过单词”的方式背单词,每个单词记忆时间不要太长,不然很容易走神,效率也会很低,背诵单词应利用好零碎的时间,如吃饭之前半个小时,饭后半个小时,也可以穿插在复习专业课期间学累了的时候。

我大概早上会有半个小时的时间来背单词,考研单词大多数是不要求掌握拼写的,在阅读中见到能认出即可,所以速度可以快一点,多重复几遍。

早上大概背一到两个单元,晚上睡觉之前再听一遍录音,第二天再迅速的复习一下,效果还不错。

阅读还是要多读多看,一遍一遍地过。

大家应该也都报了相应的辅导班,老师会有自己的节奏,跟着走就好。

特别推荐大家可以多看一些课外的英语文章,了解下英语阅读的背景知识。

(NEW)山东大学细胞生物学历年考研真题汇编

(NEW)山东大学细胞生物学历年考研真题汇编

2016年山东大学629细胞生物学考研真题 2017年山东大学629细胞生物学考研真题 2018年山东大学839细胞生物学考研真题
2001年山东大学细胞生物学考研 真题
2002年山东大学细胞生物学考研 真题
2003年山东大学细胞生物学考研 真题
一、名词解释:(每题2分,共计20分) 1 G蛋白 2 细胞质骨架 3 高尔基体 4 细胞外被 5 干细胞 6 癌基因 7 细胞同步化 8 单位膜模型 9 细胞分行
六、问答题(28分) 1 请介绍两种研究细胞生物学的常用技术原理和应用。
2 把B淋巴细胞(可分泌大量均一的抗体)与骨髓细胞(具有无 限增殖能力)进行融合产生杂种细胞,能长久的得到单一的B淋巴细胞 分泌产物即单克隆抗体,如何筛选所需要的杂种细胞?
2006年山东大学细胞生物学考研 真题及详解
一、名词解释(每个2分,共30分) 1 核仁组织区 答:核仁组织区(NOR)是细胞核内特定染色体的次缢痕处,含有 rRNA基因(5S rRNA基因除外)的一段染色体区域,与核仁的形成有 关。
5 在纯化膜蛋白或进行细胞骨架蛋白研究时,常采用非离子去垢 剂______。
6 组成FOF1-ATP酶复合体的蛋白质在细胞质中合成,靠______引 入线粒体。
7 组成核小体核心颗粒组蛋白八聚体的组合是______。
8 能封闭上皮细胞间隙的连接方式为______。
三、翻译(共20分) 1 将英文单词或词组翻译成中文
10 细胞工程 11 蛋白质分选 12 分辨力(率) 13 周期蛋白 14 主动运输 15 信号转导(信号传递) 二、填空(每空1分,共计10分) 1 细胞外基质具有______、______、______三类物质。 2 光镜下可见的细胞器有______、______、______。 3 核仁的主要功能是合成______和组装______。 4 细胞中除细胞核含遗传转录系统外,还有______和______也含 有遗传转录系统。 三、翻译(每词1分,共计20分)

研究生入学考试生物化学(DNA的复制重组)历年真题试卷汇编1.doc

研究生入学考试生物化学(DNA的复制重组)历年真题试卷汇编1.doc
A.DNA聚合酶I
B.DNA聚合酶Ⅱ
C.DNA聚合酶Ⅲ
D.拓扑异构酶
36.(中科大2008年考研试题)下列哪种酶或蛋白不是DNA复制所必需的?( )(分数:2.00)
A.拓扑异构酶
B.引物酶
C.DNA连接酶
D.DNA外切酶
37.(天津大学2002年考研试题)直接抑制DNA复制的抗癌药是( )。(分数:2.00)
__________________________________________________________________________________________
25.(西北大学2004年考研试题)PCR技术体外扩增DNA的程序包括DNA的变性、_______和链的_______三个步骤。(分数:2.00)
A.正确
B.错误
6.(郑州大学2007年考研试题)禽流感病毒为单链的DNA病毒。(分数:2.00)
A.正确
B.错误
7.(郑州大学2007年考研试题)从低等单细胞生物到高等的哺乳动物细胞内都分布有光复活酶。(分数:2.00)
A.正确
B.错误
8.(郑州大学2007年考研试题)来自大肠杆菌的DNA连接酶以ATP作为能量来源,来自噬菌体T4的连接酶则由NAD作为能量来源。(分数:2.00)
__________________________________________________________________________________________
27.(上海交通大学2006年考研试题)DNA复制需下列条件( )。(分数:2.00)
A.启动子
B.RNA聚合酶
C.DNA聚合酶I
B.由RNA为模板合成的RNA片段

山东大学生物化学(生)2010-2013真题

山东大学生物化学(生)2010-2013真题

山东大学2010研究生入学考试生物化学真题一、名词解释前手性逆转录酶克立氏循环乙醛酸循环糖异生酶的活性部位切除修复魔斑二、简答1.羊毛用热水洗收缩和丝绸热水洗不收缩的原因2.ATP高能磷酸键的结构基础3.Hb突变后的影响4.Hb分开后不具协同性的原因5.磷脂合成后的共性6.生物大分子代谢的三个阶段7.GTP\ATP\UTP参与生物合成概述8.考查逆转录酶9.计算Keq10.分子生物学的中心法则三、问答1.九肽等电点的计算2.嘌呤和芳香族氨基酸合成的共性3.α螺旋参数的计算4.经典实验5.在大肠杆菌中,所有新合成的DNA看起来都是一段一段的,这种观察结果可能被阐述为DNA的复制前导链和随后链都是不连续复制的,然而在尿嘧啶N-糖基化酶缺陷的大肠杆陆中只有约一半的新和成的DNA是一段一段的,为什么?6.有一种多肽,其侧链上羧基30个(Pk=4.3)、ε-氨基15个(Pk=10),咪睉基有10个(Pk=7),α-羧基Pk=3.5,N-末端氨基Pk=9.5,计算此多肽的PI山东大学2011研究生入学考试生物化学真题名词解释别构酶差向异构酶丝氨酸蛋白酶反竞争性抑制合成酶、合酶凝胶过滤层析乙醛酸循环 Q循环 EMP ω氧化半不连续复制冈崎片段阻遏蛋白外显子中心法则判断透明质酸2.糖苷的结构组成3.胶原蛋白的结构4.血红蛋白的协同效应5.蛋白质的Mr与消光系数的关系-------------------30不记得了简答羊毛用热水洗缩水,丝绸不缩水的原因α螺旋参数计算HMP的意义内含子有无功能,其意义是什么葡萄糖生成的条件别嘌呤醇治疗痛风的原理氨基酸脱氨基的几种方式TCA调节酶丙酮酸脱氢酶复合体如何起总用脂肪酸氧化和载体细胞内核酸的类型、结构、功能DNA复制方向、原料、引物作用、类型DNA双螺旋的依据,为什么适合做遗传物质论述与计算经典填表组蛋白与DNA结合紧密的原因,蛋白质的四级结构EMP的1\3\10步反应的共性,氧化反应?等电点的计算题嘌呤降解与芳香族氨基酸降解的共性PCR实验的原理,各物质的作用,有无引物的区别,退火温度高或低的后果用3H标记DNA 以显示其合成过程,变化。

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