酶名词解释
酶活性名词解释
酶活性名词解释
酶活性是指酶分子对底物的转化速率。
酶是一种生物催化剂，它能够加速生物体内化学反应的进行，而不会参与到反应过程中。
酶通过与底物结合形成酶底物复合物，从而降低了反应的活化能，使反应速度加快。
酶活性通常用酶活（enzyme activity）来表示，单位为国际单位（IU）或酶单位（U）。
一个酶单位定义为每秒转化一个摩尔底物的酶的数量。
通过测定酶活性，可以了解酶的性质、测定酶的浓度以及研究酶在生物过程中的作用。
酶活性的测定方法有多种，最常用的是比色法和光度法。
比色法通过观察反应后溶液的颜色变化来确定酶活性，常用于测定氧化还原酶的活性。
光度法则是利用反应产生物质的吸光度变化来推测酶活性，适用于测定酶和底物发生染色反应的活性。
酶活性的调节可以通过多种方式实现。
酶活性可受环境因素（包括温度、pH值等）的影响，适宜的温度和pH值可以保证酶的最佳活性。
许多酶还受到反馈抑制剂和激活剂的调控，这些物质能够影响酶与底物结合的亲和力和酶底物复合物的稳定性，从而影响酶活性。
酶活性的高低对于生物体的正常功能和代谢过程至关重要。
在人体中，酶的活性与许多生理状况和疾病有关。
例如，肝功能异常时，肝酶的活性常常会发生变化，可以通过检测肝酶活性来评估肝脏的功能状况。
此外，酶活性的变化还与一些遗传性疾病和肿瘤有关。
总之，酶活性是酶分子对底物转化的速率，可以通过多种方法测定。
酶活性的调节与环境因素、反馈抑制剂和激活剂等因素密切相关，对于生物体的正常功能和代谢过程至关重要。
食品酶学
食品酶学一、名词解释1、酶：酶是一类由活性细胞产生的具有催化作用和高度专一性的特殊蛋白质。
2、胞外酶（exoenzyme）：酶在活细胞中产生，被分泌到细胞外发挥作用。
如人和动物消化管中以及某些细菌所分泌的水解淀粉，脂肪和蛋白质的酶3、胞内酶：酶在活细胞中产生，在细胞内起催化作用，这些酶在细胞内常与颗粒体结合，并有着一定的分布4、多酶体系（multienzyme system）：体内物质代谢的各条途径往往有许多酶共同参与，依次完成反应过程，这些酶不同于多酶复合体，在结构上无彼此关联。
故称为多酶体系。
5、同功酶（(isoenzyme）：指在生物体内或组织中催化相同反应而具有不同分子形式（包括不同的AA序列、空间结构等）的酶。
6、酶活力单位（active unit）：在一定条件下,一定时间内将一定量的底物转化为产物所需的酶量。
7、酶原：不具有活性的酶的前体。
8、酶比活力（specific activity）：单位蛋白质（毫克蛋白质或毫克蛋白氮）所含有的酶活力（单位/毫克蛋白）9、酶的化学修饰（chemical modification）：通过化学方法使酶分子的结构发生某些变化，从而改变酶的某些特性和功能的技术过程。
10、固定化酶（immobilized enzyme）：指在一定的空间范围内起催化作用，并能反复和连续使用的酶11、聚合酶链式反应（Polymerase Chain Reaction，PCR）：以特定的基因片段为模板，利用人工合成的一对寡聚核苷酸为引物，以四种脱氧核苷酸为底物，在DNA聚合酶的作用下，通过DNA模板的变性，达到基因扩增的目的二、选择或判断（10题）三、简答题1、酶的特性及其对食品科学的重要性⑴酶的一般特性：酶的催化效率高（比一般反应速度快106-1013倍）、酶作用的专一性（键专业性、基团专一性、绝对专一性、立体异构专一性）、大多数酶的化学本质是蛋白质⑵酶对食品科学的重要性：①酶对食品加工和保藏的重要性：；例如葡萄糖氧化酶作为除氧剂普遍应用于食品保鲜及包装中，延长食品保质期。
酶的可逆抑制作用名词解释
酶的可逆抑制作用名词解释一、概述酶是生物体内的一类催化剂，能够加速生物化学反应的过程。
在维持生命活动中起着至关重要的作用。
酶的活性受到多种因素的影响，其中包括可逆抑制作用。
二、酶的基本概念酶是在生物系统中起着催化作用的蛋白质。
酶能够降低反应活化能，加速生物体内的化学反应，但酶本身在反应中不会被消耗或改变。
酶对特定的底物具有高度的选择性，形成酶底物复合物，促进底物转变成产物。
三、可逆抑制作用解释可逆抑制是指某些物质能够暂时地降低酶的活性，但不会永久地改变酶的结构。
这种抑制作用是可逆的，一旦抑制物质被去除，酶的活性就能够恢复。
可逆抑制作用可以通过多种机制实现，如竞争性抑制、非竞争性抑制等。
1. 竞争性抑制竞争性抑制是指抑制剂与底物竞争结合到酶的活性部位，从而降低酶对底物的结合能力，导致反应速率下降。
当竞争性抑制物被移除后，酶的活性便会恢复到正常水平。
2. 非竞争性抑制非竞争性抑制是指抑制剂结合到酶的非活性部位，改变了酶的构象，使得底物无法有效结合到酶上，从而降低了酶的活性。
非竞争性抑制对于底物和酶的结合没有竞争，因此在竞争性抑制物被移除后，酶的活性也无法完全恢复。
四、酶可逆抑制应用酶的可逆抑制作用在生物工程、药物研究以及医学诊断等领域有着广泛的应用。
通过精确地调控酶的活性，可以实现对生物反应的精确控制，为药物的开发和治疗提供了新的途径。
五、结论酶的可逆抑制作用是生物体内重要的调控机制之一，通过竞争性抑制和非竞争性抑制等方式，能够有效地调节酶的活性。
对于理解酶在生物体内的功能和调控机制具有重要意义，也为生物化学领域的研究提供了重要的思路和方法。
以上是对酶的可逆抑制作用的名词解释，希望对您有所帮助。
酶的结构名词解释
酶的结构名词解释酶是生物体内一类特殊的蛋白质催化剂，对于大多数生物体内化学反应的进行具有重要的作用。
酶的结构是其功能的基础，了解酶的结构对于深入理解其催化机制以及开发新的药物和工业化学品具有关键意义。
一、酶的基本结构酶的基本结构是由氨基酸残基所组成的长链状聚合物。
其具体的结构由二级结构、三级结构和四级结构组成。
1. 二级结构酶的二级结构是指由蛋白质中的氢键和范德华力相互作用所形成的局部结构。
常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是一种右旋的螺旋状结构，由蛋白质链中的氢键稳定。
β-折叠由平行或反平行的多肽链排列形成，通常具有较高的稳定性。
2. 三级结构酶的三级结构是指由蛋白质链上不同区域之间的相互作用所形成的整体结构。
这些相互作用包括氢键、电荷相互作用、范德华力等。
三级结构决定了酶的空间构型和功能。
许多酶通过三级结构中的活性位点与底物结合并进行催化反应。
3. 四级结构酶的四级结构指的是由两个或多个蛋白质链相互组装而成的复合物。
这些蛋白质链可以是同源的，也可以是不同的。
四级结构的形成可以增加酶的稳定性，并参与其功能的调节。
二、酶的催化活性酶的催化活性是其最重要的功能之一。
酶能够在生理条件下促使化学反应以更高的速率进行，并在反应结束后保持不变。
1. 底物结合酶的催化活性通常涉及底物和酶之间的结合。
酶分子上的活性位点与底物结合，形成酶－底物复合物。
这种结合可以通过氢键、范德华力、电荷相互作用等力来稳定。
2. 催化反应一旦底物与酶结合，酶能够改变底物的能垒，促使反应以更快的速率进行。
酶通过提供适当的反应环境、调整底物的构象以及直接参与反应过程来实现催化作用。
3. 反应产物释放酶催化反应之后，产生的反应产物将从酶分子上释放出来。
这个步骤可以通过结构的构象变化、溶剂分子的介入等方式完成。
三、酶的功能多样性酶作为蛋白质催化剂，具有广泛的功能多样性。
不同类型的酶可以催化不同的反应，对生物体内的代谢过程和生化调控起着重要的作用。
名词解释酶
名词解释酶
酶是一种生物大分子催化剂，属于蛋白质的一种。
它在细胞内起着极为重要的催化作用，能够加快化学反应速度而不消耗自身。
酶主要以催化化学反应为主要功能，其作用为降低反应的活化能，使反应发生的速度提高。
酶能够通过降低反应的活化能，使反应在细胞内以适宜的速度进行，而不会过快或过慢，从而维持细胞内化学反应的平衡。
酶具有高度的特异性，只能催化特定的底物，反应产物与底物的比例也可以通过调节酶的浓度来调控。
这种特异性主要是由酶与底物之间的空间结构相互适配所决定的，即酶的活性位点与底物之间的结合限定了反应的发生。
酶的活性受到各种因素的影响。
温度是影响酶活性的重要因素之一，一般来说，随着温度的升高，酶活性也会增加，但当温度超过酶的特定范围时，酶会失活。
pH值也可以影响酶的活性，酶对酸碱条件的适应性是有限的。
此外，还有抑制剂、激活物、金属离子等可以对酶的活性产生影响。
目前已知的酶种类繁多，按照催化的反应类型可分为氧化还原酶、转移酶、水解酶等。
酶不仅存在于动物、植物、细菌等各种生物体内，还可以通过工程技术进行人工合成和改造，以应用于医学、生物工程、农业等领域。
在疾病的诊断和治疗中，酶也起着重要的作用。
例如，心肌坏
死时，心肌细胞释放的一种叫做肌酸磷酸激酶的酶可以用来诊断心肌梗死；另外，某些肿瘤细胞释放的乳酸脱氢酶的活性也可以用来判断肿瘤的恶性程度。
总的来说，酶作为生物体内的一种特殊催化剂，具有高效、高选择性的特点。
其在细胞内催化生化反应，促进生命的进行，对于生命活动的调控和疾病的发生发展都具有重要意义。
酶的名词解释
酶的名词解释
酶（enzyme）是由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质或RNA。
酶的催化作用有赖于酶分子的一级结构及空间结构的完整。
若酶分子变性或亚基解聚均可导致酶活性丧失。
酶属生物大分子，分子质量至少在1万以上，大的可达百万。
酶是一类极为重要的生物催化剂（biocatalyst）。
由于酶的作用，生物体内的化学反应在极为温和的条件下也能高效和特异地进行。
随着人们对酶分子的结构与功能、酶促反应动力学等研究的深入和发展，逐步形成酶学（enzymology）这一学科。
酶的化学本质是蛋白质（protein）或RNA（Ribonucleic Acid），因此它也具有一级、二级、三级，乃至四级结构。
按其分子组成的不同，可分为单纯酶和结合酶。
仅含有蛋白质的称为单纯酶；结合酶则由酶蛋白和辅助因子组成。
例如，大多数水解酶单纯由蛋白质组成；黄素单核苷酸酶则由酶蛋白和辅助因子组成。
结合酶中的酶蛋白为蛋白质部分，辅助因子为非蛋白质部分，只有两者结合成全酶才具有催化活性。
酶具有不同于一般催化剂的显著特点：酶对底物具有高度特异性，高度催化效率。
酶具有可调节性及不稳定性。
酶名词解释
酶名词解释
1.新陈代谢:生命为维持生长和系列而进行的所有化学和物理过程。
2.酶:由活细胞产生的具有催化功能的生物分子。
3. 核酶：是活细胞合成、起催化作用的RNA
4.酶促反应:由酶催化的化学反应。
5. 底物：酶促反应的反应物。
6.酶的必需基因:酶的分子结构中与酶的活性密切相关的不可缺少的基因。
7.酶的活性中心:又称活性位点，酶分子结构中能与底物结合并催化其反应生成产物的部位。
8.同工酶是指能催化同一化学反应，但酶蛋白的组成、结构、理化性质、免疫学性质、活性调节等各不相同的一组酶。
9.酶抑制剂:一种能减缓酶反应而不引起酶蛋白变性的物质。
10.酶原:有些酶在细胞内刚合成、分泌或作用时是无活性的前体。
必须水解一个或几个特定的肽键，或者水解一个或几个特定的氨基酸残基和肽段，才能改变酶蛋白的构象，从而表现出酶的活性。
这种无活性的前体称为酶原。
1.酶原激活:酶原转化为酶的过程称为酶原激活。
12.维生素是维持生命正常代谢所必需的一类小分子有机化合物，是人体重要的营养素之一。
13.维生素缺乏症:由维生素缺乏引起的疾病。
酶的定义名词解释
酶的定义名词解释酶（enzyme），又称酵素，是生物体内特定的蛋白质分子，能够在生理条件下催化生物体内的化学反应，以加速反应速率并调节代谢过程。
酶通过降低反应活化能，使化学反应在细胞内温和的温度和pH条件下进行，以促进生物体的正常功能。
酶是生物体内许多生化反应的催化剂，实际上，生物体内的所有化学反应几乎都与酶有关。
酶的作用是选择性的，只催化特定的底物反应而不影响其他底物。
酶能够将底物转化为产物，同时也可以逆转反应，将产物转变回底物。
这种能力使得酶在细胞内起着调节和平衡代谢的重要作用。
酶具有高度的专一性。
不同酶对应不同的底物，而同一种底物可能会被多种酶所催化。
酶的专一性与酶与底物之间的结合方式密切相关。
酶与底物之间通过非共价键（如氢键、疏水相互作用等）相互结合形成酶底复合物。
这种结合使酶能够选择性地与特定底物结合，从而催化特定的化学反应。
酶的活性受许多因素的影响。
温度、pH和离子环境是主要影响酶活性的因素。
酶的活性随温度的升高而增加，直至达到最适温度，进而由于蛋白质的变性而失去活性。
不同酶对温度的最适值有所差异，这与酶的生存环境有关。
酶的活性也受pH值的影响。
不同酶对pH的最适值也有所差异，这是由于酶分子内部的氨基酸残基的带电性质会随pH的变化而改变。
离子环境的改变也会影响酶的活性，因为离子能够影响酶与底物之间的结合。
酶的命名多以“底物+酶”或者“反应类型+酶”的方式进行。
酶名的命名方式基于酶所催化的底物或产物、催化反应的类型及其所属的酶家族。
例如，DNA聚合酶催化DNA分子的合成，丙酮酸脱氢酶催化丙酮酸的脱氢反应。
酶家族的命名通常以希腊字母命名，各个家族下又可进一步分为不同的亚家族。
酶家族和亚家族的命名有利于对酶进行分类和研究。
酶在许多领域有重要的应用价值。
在医药领域中，酶作为药物，能够用于治疗各种疾病。
例如，青霉素酶能够降解青霉素，从而提高患者对青霉素的耐药性。
在食品工业中，酶可以用于改善食品品质、提高产量和延长保质期。
酶类 名词解释
酶类名词解释酶（enzyme）:生物催化剂，除少数RNA外几乎都是蛋白质。
酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反应的速度。
脱脯基酶蛋白(apoenzyme):酶中除去催化活性可能需要的有机或无机辅助因子或辅基后的蛋白质部分。
全酶（holoenzyme）:具有催化活性的酶，包括所有必需的亚基，辅基和其它辅助因子。
酶活力单位（U,active unit）:酶活力单位的量度。
1961年国际酶学会议规定：1个酶活力单位是指在特定条件（25oC，其它为最适条件）下，在1min内能转化1μmol底物的酶量，或是转化底物中1μmol的有关基团的酶量。
比活（specific activity）:每分钟每毫克酶蛋白在25oC下转化的底物的微摩尔数。
比活是酶纯度的测量。
活化能（activation energy）:将1mol反应底物中所有分子由其态转化为过度态所需要的能量。
活性部位（active energy）:酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残基部分。
活性部位通常位于蛋白质的结构域或亚基之间的裂隙或是蛋白质表面的凹陷部位，通常都是由在三维空间上靠得很进的一些氨基酸残基组成。
酸-碱催化（acid-base catalysis）:质子转移加速反应的催化作用。
共价催化（covalent catalysis）：一个底物或底物的一部分与催化剂形成共价键，然后被转移给第二个底物。
许多酶催化的基团转移反应都是通过共价方式进行的。
靠近效应（proximity effect）：非酶促催化反应或酶促反应速度的增加是由于底物靠近活性部位，使得活性部位处反应剂有效浓度增大的结果，这将导致更频繁地形成过度态。
初速度(initial velocity)：酶促反应最初阶段底物转化为产物的速度，这一阶段产物的浓度非常低，其逆反应可以忽略不计。
米氏方程（Michaelis-Mentent equation）:表示一个酶促反应的起始速度（υ）与底物浓度([s])关系的速度方程：υ=υmax[s]/(Km+[s])米氏常数（Michaelis constant）:对于一个给定的反应，异至酶促反应的起始速度（υ0）达到最大反应速度（υmax）一半时的底物浓度。
功能酶的名词解释
功能酶的名词解释功能酶是一类具有催化能力的蛋白质分子，它们在生物体内起着关键的催化作用。
酶能够促进生化反应的进行，使反应速度提高数百倍甚至数百万倍。
在细胞内，几乎所有的化学转化都由酶来催化，使得生物体能够正常进行代谢活动。
一、酶的性质和结构酶是一种具有高度特异性的蛋白质分子，通常由数百个甚至上千个氨基酸残基组成。
不同种类的酶拥有不同的序列和三维结构，这种结构决定了其功能和催化特性。
酶的活性部位是酶分子上的一个特定区域，能够与底物结合形成酶底物复合物，从而进行反应。
酶的活性部位通常具有一个或多个催化位点，其中存在特定的氨基酸残基，它们能够与底物发生相互作用，并且降低反应的活化能。
催化位点的形状和电荷特性与底物分子的形状和电荷特性高度匹配，使得底物能够在活性部位上准确定位，并发生化学反应。
酶催化的反应通常包括底物在活性位点上的化学键的断裂和形成。
二、酶的催化机制酶的催化机制可以通过多种方式实现。
其中最常见的机制是酶通过调整底物的构象，使其更容易进行反应。
例如，酶可以通过改变底物的立体构型，使其与催化位点形成较为稳定的复合物。
这种机制被称为诱导拟合，它能够降低反应的能垒，促进反应的进行。
另一种常见的催化机制是酶通过提供碱基或酸催化中间体形成，从而降低反应的能垒。
这种催化机制被称为酸碱催化，它常见于酶催化的氢转移反应、酯水解反应等。
在酸碱催化机制中，酶能够提供适当的酸碱条件，促使中间体形成，从而加速反应的进行。
此外，酶还可以通过控制底物的取向，使其在特定位置发生反应。
酶能够将底物定位在适当的位置，使其与催化位点中的氨基酸残基发生反应。
例如，蛋白酶就能够将底物的肽键定位在活性位点上，从而加速肽键的水解反应。
三、酶的分类酶能够催化的反应类型和底物种类非常多样。
根据酶的催化反应类型，酶可以分为氧化还原酶、转移酶、水解酶、合成酶等。
氧化还原酶能够催化氧化还原反应，如过氧化氢酶能够将过氧化氢转化为水和氧气。
转移酶能够催化底物分子之间的基团转移，如转酮酶能够催化酮糖和磷酸转化为糖和磷酸酮。
酶名词解释
专一性：一定条件，一种酶只能催化一种或一类结构相似的底物进行某种类型反应的特性绝对专一性：一种酶只能催化一种底物进行一种反应构型专一性——立体异构选择性，顺反异构选择性专一底物——如脲酶催化尿素的分解反应相对专一性：一种酶催化一类结构相似的底物进行某种相同类型的反应键专一性——作用于相同化学键的一类底物，如酯酶基团专一性——作用于相同基团的一类底物，如胰蛋白酶抑制剂:凡能降低酶催化反应速率的物质都称之为抑制剂不可逆抑制:抑制剂与酶的活性中心发生了化学反应，或共价地连接到酶分子的必需基团上，阻碍了底物的结合或破坏了酶的催化基团, 不能用透析或稀释的方法除去抑制剂，酶活性难以恢复。
抑制剂与酶蛋白以解离平衡为基础，以非共价方式结合，引起酶活性暂时性丧失抑制剂可以通过物理方法（如透析等）被除去，并且能部分或全部恢复酶的活性。
可逆抑制作用与时间无关非竞争性抑制（noncompetitive inhibition）酶可同时与底物及抑制剂结合，引起酶分子构象变化，并导致酶活性下降这类物质并不是与底物竞争酶的活性中心，而是与非活性中心结合，所以称为非竞争性抑制剂竞争性抑制: 是抑制剂1和底物S对游离酶E的结合有竞争作用,互相排斥.反竞争性抑制（uncompetitive inhibition）抑制剂In不能和游离酶结合，只和酶－底物复合物ES结合成无活性的三元复合物ESIn，也是说S和E的结合不仅不排斥In，反而促进In和E的结合在多元反应体系中常见激活剂:能够增加酶催化活性，或使酶催化活性显示出来的物质称为酶的激活剂或活化剂核酸类酶（R酶）特殊的RNA，催化RNA、DNA、多肽甚至多糖和其他生物分子剪切或剪接反应P酶的六大类:氧化还原酶类（oxidoreductases）转移酶类（transferases）水解酶类（hydrolases）裂合酶类（lyases）异构酶类（isomerases）连接酶类（ligases）或合成酶类（synthetases）酶生物合成:酶在生物体内合成的过程.酶的生物合成模式（四类）——根据酶产生与细胞生长的关系。
酶工程名词解释
酶工程名词解释酶工程名词解释酶：生物体内进行新陈代谢不可缺少的受多种因素调节控制的具有催化能力的生物催化剂。
酶工程：是酶学和工程学相互渗透结合形成的一门新的技术科学。
从应用目的出发研究酶，在一定的生物反应装置中利用酶的催化性质，将相应原料转化成有用的物质。
单体酶（monomeric enzyme）：由一条多肽链组成，如溶菌酶；由多条肽链组成，肽链间二硫键相连构成一整体。
寡聚酶（oligomeric enzyme）：由两个或两个以上的亚基组成的酶。
多酶复合体（multienzyme complex）：由几种酶非共价键彼此嵌合而成。
催化转换数：每个酶分子每分钟催化底物转化的分子数。
酶活力(酶活性)：指酶催化一定化学反应的能力。
酶活力的大小：一定条件下所催化的某一化学反应的反应速度，酶反应速度：单位时间内底物的减少量或产物的增加量。
酶的活力单位（U，activity unit）：酶活力的大小及酶含量的多少。
酶单位：在一定条件下，一定时间内将一定量的底物转化为产物所需要的酶量。
这样酶的含量可以用每克酶制剂或每毫升酶制剂含有多少酶单位来表示（U/g或U/ml）。
Katal（Kat）单位：一个katal单位是指在最适反应条件下，1秒钟催化1moL底物转化为产物所需要的酶量。
酶的比活力（specific activity）：代表酶的纯度，比活力用每mg蛋白质所含有的酶活力单位数表示。
对同一种酶比活力愈大，纯度愈高。
酶的转换数：以一定条件下每秒钟每个酶分子转换底物的分子数来表示酶的催化效率。
酶动力学：是研究酶促反应的速度以及影响此速度的各种因素的科学。
抑制剂:任何分子直接作用于酶使他的催化速度降低即称为~。
不可逆抑制作用：抑制剂与酶的必需基团以共价键结合而引起酶活性丧失，不能用透析，超滤或凝胶过滤等物理方法去除抑制剂而使酶复活。
可逆抑制作用：抑制剂与酶以非共价键结合而引起酶活性的降低或丧失，能用物理的方法除去抑制剂而使酶复活。
关键酶名词解释
关键酶名词解释关键酶是指在细胞代谢中发挥关键作用的酶。
酶（Enzyme）是一种催化生物化学反应的蛋白质，由于酶的催化作用极具特异性和高效性，因此酶在细胞代谢中起着至关重要的作用。
关键酶则是对维持生命特别重要的酶，其催化作用对于细胞的正常生存和功能发挥至关重要。
下面将对几种常见的关键酶进行详细解释。
1. 乙酰辅酶A羧化酶（Acetyl-CoA carboxylase）：这是一种关键的酶，在细胞内催化乙酰辅酶A转化为丙酰辅酶A。
丙酰辅酶A是细胞合成脂肪酸和胆固醇的重要物质。
乙酰辅酶A羧化酶的活性直接影响脂肪酸和胆固醇的合成速率，调节细胞内脂肪代谢的平衡。
2. 乙醛脱氢酶（Alcohol dehydrogenase）：这是一类关键酶，它催化乙醇转化为乙醛。
乙醛脱氢酶参与乙醇代谢的过程，将乙醇转化为乙醛，进而进一步转化为乙酸。
这个过程是人体中乙醇的主要代谢途径，也是酒精中毒的解毒过程的一部分。
3. DNA聚合酶（DNA polymerase）：DNA聚合酶是细胞中复制和修复DNA过程中的关键酶类。
DNA聚合酶能够将DNA 模板链上的碱基序列准确地复制到合成链中，是DNA复制的关键酶。
细胞复制DNA时，DNA聚合酶能够保证复制过程中的准确性，从而确保新合成的DNA与原始模板DNA完全一致。
4. 丙酸脱氢酶（Pyruvate dehydrogenase）：丙酸脱氢酶是关键的酶类之一，参与细胞呼吸过程中的关键环节。
丙酸脱氢酶能够将丙酮酸转化为乙酰辅酶A，为细胞供应继续产生能量所需的底物。
丙酸脱氢酶活性的调节与细胞的能量代谢紧密相关。
5. ATP酶（ATPase）：ATP酶是将ATP（腺苷三磷酸）分解为ADP（腺苷二磷酸）和无机磷酸盐的关键酶。
细胞中的能量通常储存于ATP中，而ATP酶能够将ATP分解为ADP释放出储存的能量。
这个过程是细胞内能量供应的重要途径，也是调节细胞内ATP/ADP比例的重要手段。
以上仅为几个常见的关键酶的解释，关键酶的种类很多，每个关键酶都在重要的生物代谢过程中扮演着重要的角色。
酶工程名词解释
名词解释：酶（enzyme)是生物体活细胞产生的、具有催化反应功能的蛋白质。
酶工程：是一项利用酶、含酶细胞器或细胞（微生物、植物、动物）作为生物催化剂来完成重要化学反应，并将相应底物转化成有用物质的应用型生物高新技术。
酶活力：是指酶催化一定化学反应的能力，其大小可用在一定条件下酶催化某一化学反应的反应速度来表示。
（单位时间底物减少或产物增加）一个酶单位（active unit, U，I.U）为在确定的最适反应条件下，每分钟催化1 mol(微摩尔）底物变化所需要的酶量。
（国际酶委员会规定）同工酶：同工酶（isozyme，isoenzyme）广义是指生物体内催化相同反应而分子结构不同的酶。
按照国际生化联合会（IUB）所属生化命名委员会的建议，则只把其中因编码基因不同而产生的多种分子结构的酶称为同工酶。
异构酶：异构酶亦称异构化酶,是催化生成异构体反应的酶之总称，催化一种同分异构体转变为另一种同分异构体的酶米氏方程米氏常数Km反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度酶的定位突变（site-directed mutagenesis）是根据酶的结构、功能和作用机制的信息，在基因水平上精确改变酶分子中的氨基酸残基，对酶的性质和其催化特性进行改造，产生符合特定需要的酶。
人为地创造特殊的进化条件，模拟自然进化机制，在体外对基因进行随机突变，从一个或多个已经存在的亲本酶（天然的或者人为获得的）出发，经过基因的突变和重组，构建一个人工突变酶库，通过一定的筛选或选择方法最终获得预先期望的具有某些特性的进化酶的分子进化技术称为体外定向进化。
定向进化＝随机突变＋选择融合酶：主要指将两个或多个酶分子组合在一起的融合蛋白氧化还原酶 Oxidoreductase转移酶 Transferase水解酶 hydrolase 裂合酶 Lyase异构酶Isomerase合成酶 Ligase or Synthetase在特定条件下（温度可采用25℃或其它选用的温度，pH等条件均采用最适条件），每1 min 催化1 μmol 的底物转化为产物的酶量定义为1 个酶活力单位。
酶名词解释生物化学
酶名词解释生物化学
酶是一类特殊的蛋白质，它们能够促进生物体内的生物化学反应，大多数酶都是由氨基酸构成的，它们是一种非常重要的活性物质，主
要起到催化反应的作用。
酶在细胞代谢中具有重要作用，它们可以促
进物质的合成，也可以代谢物质或物质类别，使其变成另一种物质或
物质类别。
在生物体内，酶活动受到许多因素的影响，如pH、温度、酸碱度等，因此，当环境条件发生变化时，这些条件就会影响酶活性的变化。
人体的各种酶的活性，受到多种因素的影响，这些因素是酶的活性的
主要影响因素之一。
合适的pH值是释放酶活性最重要的条件之一，
酶在pH值变化不大，生物体正常温度范围内，才能发挥最大活性，如
果受到外界环境影响，会出现活性降低或丧失的情况。
酶特性稳定性也是其发挥功能的重要因素，生物体的酶的活性一
定的条件下会稳定，活性的变化不大。
常见的酶是热稳定的，水溶性的，能够耐受较高的温度，而冷稳定的酶则受冷的影响，它的活性会
随着温度的降低而降低。
酶可以将一种物质转化成另一种物质，这种物质通常是激素和药物，它们可以促进生物体内物质的消化和吸收，也可以促进有机物质
的形成，例如胆汁酸、胰液酶等，它们可以帮助人体正常的新陈代谢，而且与免疫反应和胃肠道有关的酶也起着重要作用。
以上就是对酶名词解释生物化学的大概介绍，酶是生物体内重要
的反应物质，它们可以催化和促进物质的合成、代谢，并受到外界环
境条件影响，代谢过程中发挥重要作用，是生物体新陈代谢过程中不
可或缺的一环。
酶工程——名词解释
酶工程—名词解释1.酶：生物体内进行新陈代谢不可缺少的受多种因素调节控制的具有催化能力的生物催化剂。
2.酶工程：是酶学和工程学相互渗透结合形成的一门新的技术科学。
从应用目的出发研究酶，在一定的生物反应装置中利用酶的催化性质，将相应原料转化成有用的物质。
3.单体酶（monomeric enzyme）：由一条多肽链组成，如溶菌酶；由多条肽链组成，肽链间二硫键相连构成一整体。
4.寡聚酶（oligomeric enzyme）：由两个或两个以上的亚基组成的酶。
5.多酶复合体（multienzyme complex）：由几种酶非共价键彼此嵌合而成。
6.催化转换数：每个酶分子每分钟催化底物转化的分子数。
7.酶活力(酶活性)：指酶催化一定化学反应的能力。
8.酶活力的大小：一定条件下所催化的某一化学反应的反应速度，9.酶反应速度：单位时间内底物的减少量或产物的增加量。
10.酶的活力单位（U，activity unit）：酶活力的大小及酶含量的多少。
11.酶单位：在一定条件下，一定时间内将一定量的底物转化为产物所需要的酶量。
这样酶的含量可以用每克酶制剂或每毫升酶制剂含有多少酶单位来表示（U/g或U/ml）。
12.Katal（Kat）单位：一个katal单位是指在最适反应条件下，1秒钟催化1moL底物转化为产物所需要的酶量。
13.酶的比活力（specific activity）：代表酶的纯度，比活力用每mg蛋白质所含有的酶活力单位数表示。
对同一种酶比活力愈大，纯度愈高。
14.酶的转换数：以一定条件下每秒钟每个酶分子转换底物的分子数来表示酶的催化效率。
15.酶动力学：是研究酶促反应的速度以及影响此速度的各种因素的科学。
16.抑制剂:任何分子直接作用于酶使他的催化速度降低即称为~。
17.不可逆抑制作用：抑制剂与酶的必需基团以共价键结合而引起酶活性丧失，不能用透析，超滤或凝胶过滤等物理方法去除抑制剂而使酶复活。
18.可逆抑制作用：抑制剂与酶以非共价键结合而引起酶活性的降低或丧失，能用物理的方法除去抑制剂而使酶复活。
名词解释酶
名词解释酶
酶（Enzymes）是一种特殊的蛋白质，它具有催化反应的特性。
它们能够加速非生物化学反应的速度，从而帮助微生物和其他细胞体系统消耗能量。
酶具有多种类型，例如蛋白酶、脂肪酶、糖酶和酸酶。
它们能够调节细胞内和细胞外代谢，以及细胞活力和细胞结构。
酶以天然的方式催化反应，这意味着它们具有极低的活性，使得它们可以使特定反应变得更高效。
它们还能够减少反应过程所需要的能量，这意味着酶以平缓的方式来催化反应。
除了加速反应，酶也可以抑制一些重要的生物过程，包括免疫反应、细胞凋亡和器官发育过程。
因此，酶在生物过程中发挥着重要的作用，有助于维持和维护机体的健康状况。
核心酶名词解释
核心酶名词解释核心酶是指在生物体内具有特定功能的酶。
酶是一类生物催化剂，能够在生物体内加速特定化学反应的进行，使其速度显著增加，同时不消耗自身。
核心酶是生物体中一些关键酶的组成部分，其活性与功能对整个酶的催化过程至关重要。
核心酶具有多种功能，包括DNA复制、DNA修复、转录和翻译等生命活动的调节与控制。
核心酶通常是复合酶的一部分，由多个亚基组成，每个亚基都具有特定的功能。
在DNA复制过程中，核心酶起到了重要的作用。
DNA复制是细胞分裂时的一个必要过程，通过复制DNA分子来生成两个完全相同的DNA分子。
DNA复制核心酶是由多个亚基组成的复合酶，它能够解开DNA链并使其单链被逆向复制。
其中，一个重要的亚基是DNA聚合酶，它能够将新的DNA链与模板链进行互补配对并连接起来。
另外，在DNA修复过程中，核心酶也扮演着重要角色。
DNA 修复是细胞中发生的一种修复损伤DNA的反应，使DNA恢复到正常状态。
核心酶中的一些亚基能够识别和修复不同类型的DNA损伤，如碱基损伤、双链断裂和异源结合等。
核心酶的作用使得细胞能够保持基因组的完整性和稳定性。
转录是将DNA的信息转录为RNA分子的过程。
在这个过程中，核心酶是一个复合酶，包括RNA聚合酶和其他亚基。
核心酶能够识别DNA模板链上的启动子序列，并促使RNA聚合酶开始合成RNA链。
核心酶也能够在适当的位置终止转录过程。
此外，在蛋白质的合成过程中，核心酶也是重要的存在。
翻译是将RNA的信息转化为蛋白质的过程。
核心酶在此过程中可以辨认mRNA上的起始子，然后招募适当的tRNA进入位置，使翻译过程能够顺利进行。
总之，核心酶是生物体内一些关键酶的组成部分，其活性与功能对于维持生物体的正常生理功能至关重要。
核心酶在DNA复制、修复、转录和翻译等生物过程中发挥重要作用。
酶名词解释
酶名词解释(总4页)--本页仅作为文档封面，使用时请直接删除即可----内页可以根据需求调整合适字体及大小--酶酶：是生物体内一类具有催化作用活性和特定空间构象的生物大分子。
底物：一种酶只作用于一类化合物或一定的化学键，以促进一定的化学变化，生成一定的产物。
受酶催化的化合物称为该酶的底物。
辅酶：酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白质部分，与酶或蛋白质结合得疏松，可以用透析法除去。
辅基：酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白质部分，与酶或蛋白质结合得非常紧密，用透析法不能除去。
酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的部分。
米氏常数：用Km表示，是酶反应速度达到最大反应速度一半时的底物的浓度，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。
酶的激活剂：凡是能提高酶活性的物质，都称激活剂。
酶的抑制剂：能使酶的必需基团或酶的活性部位中的基团的化学性质改变而降低酶的催化活性甚至使酶的催化活性完全丧失的物质。
变构酶：又称别构酶，迄今为止已知的变构酶都是寡聚糖，它含有两个以上的亚基。
同工酶：指能催化相同的化学反应，但分子结构不同的一类酶。
固定化酶：是借助于物理和化学的方法把酶束缚在一定空间内任具有催化活性的酶制剂。
酶的比活力：酶的纯度用比活力表示，比活力即每毫克蛋白所含的酶活力单位数。
抗体酶：也叫催化抗体，既有酶活性又有抗体活性的模拟酶。
核酶：具有生物催化活性的RNA，其功能是切割和剪接RNA，核酶的底物是RNA分子。
诱导酶：指当细胞中加入特定诱导物质而诱导产生的酶。
全酶：由酶蛋白与辅助因子结合成完整的分子称为全酶，保持了全酶的催化活性，一旦把酶蛋白与辅助因子分开，无论是酶蛋白还是辅助因子都无催化活性。
酶原激活：某些酶在细胞内合成或初分泌时没有活性，这些无活性的酶的前身称为酶原，使酶原转变为有活性酶的作用称为酶原激活。
最适PH：酶表现最大活力时的PH称为酶的最适PH。
最适温度：大多数酶都有一个显示最大活力的温度，称为该酶的最适温度。
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
酶
酶：是生物体内一类具有催化作用活性和特定空间构象的生物大分子。
底物：一种酶只作用于一类化合物或一定的化学键，以促进一定的化学变化，生成一定的产物。
受酶催化的化合物称为该酶的底物。
辅酶：酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白质部分，与酶或蛋白质结合得疏松，可以用透析法除去。
辅基：酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白质部分，与酶或蛋白质结合得非常紧密，用透析法不能除去。
酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的部分。
米氏常数：用Km表示，是酶反应速度达到最大反应速度一半时的底物的浓度，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。
酶的激活剂：凡是能提高酶活性的物质，都称激活剂。
酶的抑制剂：能使酶的必需基团或酶的活性部位中的基团的化学性质改变而降低酶的催化活性甚至使酶的催化活性完全丧失的物质。
变构酶：又称别构酶，迄今为止已知的变构酶都是寡聚糖，它含有两个以上的亚基。
同工酶：指能催化相同的化学反应，但分子结构不同的一类酶。
固定化酶：是借助于物理和化学的方法把酶束缚在一定空间内任具有催化活性的酶制剂。
酶的比活力：酶的纯度用比活力表示，比活力即每毫克蛋白所含的酶活力单位数。
抗体酶：也叫催化抗体，既有酶活性又有抗体活性的模拟酶。
核酶：具有生物催化活性的RNA，其功能是切割和剪接RNA，核酶的底物是RNA分子。
诱导酶：指当细胞中加入特定诱导物质而诱导产生的酶。
全酶：由酶蛋白与辅助因子结合成完整的分子称为全酶，保持了全酶的催化活性，一旦把酶蛋白与辅助因子分开，无论是酶蛋白还是辅助因子都无催化活性。
酶原激活：某些酶在细胞内合成或初分泌时没有活性，这些无活性的酶的前身称为酶原，使酶原转变为有活性酶的作用称为酶原激活。
最适PH：酶表现最大活力时的PH称为酶的最适PH。
最适温度：大多数酶都有一个显示最大活力的温度，称为该酶的最适温度。
自杀底物：有些专一性不可抑制剂在与酶作用时，通过酶的催化作用，其中某一基团被活化，使抑制剂与酶发生共价结合从而抑制了酶活性，此类抑制剂称为自杀底物。
酶活力：指酶催化一定化学反应的能力，酶催化的反应速度越快，酶的活力就越高。
酶原：某些酶在细胞内合成或初分泌时没有活性，这些无活性的酶的前身称为酶原。
诱导契合学说：酶分子与底物的契合是动态的契合是动态的契合，当酶分子与底物分子接近时，酶蛋白受底物分子的诱导，其构象发生有利于同第五结合的变化，酶与底物在此基础上互补契合，进行反应。
变构效应：调节物与酶分子中的变构中心结合引起酶蛋白构象的变化，使酶活性中心对底物的结合于催化作用受到影响，从而调节酶的反应速度。
竞争性抑制作用：指抑制剂I和底物S对游离酶E的结合有竞争作用，互相排斥，酶分子结合S就不能结合I，往往是抑制剂和底物争夺同一结合位点。
酶的专一性：一种酶只作用于一类化合物或一定的化学键，以促进一定的化学变化，生成一定的产物。
寡聚酶：由几条至几十条多肽链亚基组成，这些多肽链或相同或不同，多肽链间不是共价结合，彼此很容易分开。
酶的转位数：是指单位时间，每一个催化中心所转换的底物分子数。
固定化酶：是借助于物理和化学的方法把酶束缚在一定空间内并仍具有催化活性的酶制剂。
多酶体系：是由几种酶彼此嵌合形成的复合体。
过渡态：由于E与S结合，形成了ES，致使S分子内的某些化
学键发生极性呈现不稳定状态或称过渡态，大大降低了S的活化能，使反应加速进行。
非竞争性抑制：是指底物S和抑制剂I与酶的结合互不相关，既不排斥，也不促进，S可与游离的E结合，也可和EI复合物结合，但IES不能释放出产物。