1蛋白质的结构与功能
蛋白质的结构和功能
蛋白质的结构和功能蛋白质是生命体中最重要的类别之一，也是细胞的基本组成部分之一。
蛋白质的结构与功能密切相关，对于理解蛋白质的重要性以及其功能的多样性具有重要意义。
本文将就蛋白质的结构与功能进行详细阐述。
一、蛋白质的结构蛋白质是由氨基酸的多肽链组成的，而氨基酸是蛋白质的构成单元。
不同的氨基酸组合形成了不同的氨基酸序列，从而赋予了蛋白质不同的结构和功能。
蛋白质的结构包括了四个层次，分别是：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 一级结构：一级结构是指氨基酸的线性排列方式。
氨基酸通过肽键连接在一起，形成多肽链。
每个氨基酸都与相邻的两个氨基酸通过肽键相连，形成一个多肽链。
2. 二级结构：二级结构是指多肽链的局部折叠方式。
常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是一种螺旋状的结构，其中氨基酸通过氢键相互连接。
β-折叠是一种折叠的结构，其中多肽链在平面上折叠成β片。
3. 三级结构：三级结构是指蛋白质整个空间结构的折叠方式。
蛋白质的三级结构是由一段多肽链的不同区域折叠而成。
三级结构的形成通常受到氢键、离子键、范德华力等相互作用的影响。
4. 四级结构：四级结构是指两个或多个多肽链之间的空间排列方式。
多肽链之间通过非共价键相互连接，形成一个完整的蛋白质分子。
多肽链之间的相互作用包括氢键、离子键、范德华力等。
二、蛋白质的功能蛋白质具有多种不同的功能，这取决于其结构和氨基酸序列的不同。
1. 结构功能：蛋白质作为细胞的基本组成部分，可以提供细胞的结构支持。
例如，肌肉组织中的肌动蛋白负责肌肉的收缩，细胞膜上的蛋白质起到维持细胞形态和细胞信号传递的作用。
2. 酶功能：蛋白质中的酶可以催化化学反应。
酶可以加速化学反应的速率，使得细胞内的代谢过程能够正常进行。
例如，消化系统中的酶可以加速食物的消化过程。
3. 运输功能：蛋白质可以通过细胞膜或血液循环，将物质从一个地方运输到另一个地方。
例如，血液中的血红蛋白可以运输氧气到身体各个器官。
蛋白质结构与功能的关系
蛋白质结构与功能的关系蛋白质是一类生物大分子，扮演着生物体内多个重要功能的角色。
蛋白质的结构与功能密切相关，不同的结构决定了蛋白质的不同功能。
本文将探讨蛋白质结构与功能之间的关系。
一、蛋白质的结构蛋白质由氨基酸残基组成，而氨基酸是由氨基基团、羧基和侧链组成的。
蛋白质的结构可以粗略地分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 一级结构：一级结构是指蛋白质的氨基酸序列，也即是蛋白质链上的氨基酸的排列顺序。
一级结构决定了蛋白质的种类与特性。
2. 二级结构：二级结构是指蛋白质链内部小区域的折叠形式。
常见的二级结构包括α-螺旋和β-折叠。
这种结构形式的组合方式可以使蛋白质更加稳定。
3. 三级结构：三级结构是指蛋白质整个链的折叠形式。
蛋白质链折叠后形成了特定的形状，如球状、柱状等。
这种三维结构决定了蛋白质的功能。
4. 四级结构：四级结构是由多个蛋白质链聚集形成的大分子复合物。
这种结构形式常见于多肽激素或者酶分子。
二、蛋白质的功能蛋白质拥有多种重要的功能，包括酶活性、结构支持、运输、免疫等等。
这些功能与蛋白质的结构密切相关。
1. 酶活性：许多蛋白质是酶，负责调控生物体内的代谢反应。
酶的活性与其结构密切相关，特定的结构可以提供适应特定环境的催化场所，从而使酶能够有效地催化化学反应。
2. 结构支持：蛋白质在细胞内起到了结构支持的作用。
例如，细胞骨架蛋白质赋予了细胞形态和机械强度，胶原蛋白构成了组织的结构基础。
不同的蛋白质结构决定了其在结构支持方面的功能。
3. 运输：蛋白质可以作为运输分子，将重要的物质如氧气、营养物质等运送到细胞或组织内。
例如，血红蛋白是负责运输氧气的蛋白质。
4. 免疫：抗体是一种特殊的免疫蛋白质，它们可以检测并结合病原体，从而促进机体的免疫反应。
抗体的结构决定了其能够与不同的抗原结合，从而对抗体的免疫功能起到重要作用。
三、蛋白质结构与功能的关系蛋白质的结构决定其功能。
特定的结构使得蛋白质能够在特定的环境中发挥其功能。
蛋白质的功能和结构
蛋白质的功能和结构蛋白质是一种复杂的生物分子，是构成生物体的基本成分之一，具有许多重要的功能。
蛋白质的功能和结构是生物学研究的重要方向之一。
本文将从蛋白质的基本结构、功能和分类三个方面进行探讨。
一、蛋白质的基本结构蛋白质是由一条或多条长链构成的，这些长链由氨基酸分子组成。
氨基酸是生物体内最基本的化合物之一，由一个氮原子、一个羧基和一个氨基组成。
氨基酸的羧基和氨基通过肽键连接成链，形成多肽分子，多肽分子又可以进一步形成蛋白质。
蛋白质的基本结构包括四级结构，即原生结构、二级结构、三级结构和四级结构。
其中原始结构是指蛋白质生物合成后形成的最基本结构，也称为未折叠构象。
二级结构是指蛋白质分子中相邻氨基酸之间的氢键连接所形成的二维结构，如α-螺旋和β-折叠。
三级结构是指蛋白质分子中各个二级结构的空间排列所形成的三维结构。
而四级结构是指蛋白质分子中两个或多个亚基的空间排列所形成的层级结构。
二、蛋白质的功能蛋白质的功能多种多样，主要包括以下几个方面：1.代谢功能蛋白质可以在代谢中发挥重要的作用，参与新陈代谢中的各种化学反应，如酶的催化作用和激素的调节作用。
2.结构功能蛋白质可以形成细胞质骨架和结构分子，如肌肉蛋白和细胞中的膜蛋白，保持细胞的形态和稳定性。
3.运输功能蛋白质可以通过血液将各种物质从一个部位输送到另一个部位，如血红蛋白携带氧气，载脂蛋白携带脂肪酸和胆固醇。
4.防御功能蛋白质可以形成抗体，抵御外来物质入侵，并加速宿主清除抗原体。
5.调节功能蛋白质可以调节细胞生长、分化和凋亡，促进细胞自身修复和更新。
三、蛋白质的分类按照结构分类，蛋白质可分为球形蛋白、纤维蛋白和膜蛋白等。
球形蛋白具有高度可压缩性，可在机体中流动作用，如血浆中的白蛋白和酸性蛋白。
纤维蛋白则具有高度的支持性和膜层稳定性，如胶原蛋白和肌动蛋白。
膜蛋白则集聚于细胞膜上，起到细胞唯一轴向的生理功能。
按照功能分类，蛋白质可分为酶、激素、抗体、载体、结构蛋白等。
蛋白质结构和功能
蛋白质结构和功能蛋白质是生命体中最为重要的基本物质之一，它在生命体内扮演着十分重要的角色，包括参与代谢、传递信息、免疫保护、传递遗传信息等一系列功能。
蛋白质的功能多种多样，这主要源于蛋白质的结构具有高度的多样性。
本文将重点介绍蛋白质的结构和功能以及如何通过结构来解析其功能。
蛋白质的结构层次。
蛋白质的结构层次从一维、二维到三维逐步升高，具体包括以下四个层次：1. 一级结构。
蛋白质的一级结构是指由氨基酸序列构成的线性多肽链。
氨基酸是蛋白质的基本组成部分，一共有20种氨基酸。
每个氨基酸都有一个羧基和一个氨基，羧基与氨基可以通过肽键（C-N）形成共价键连接在一起，形成多肽链。
2. 二级结构。
蛋白质的二级结构是指由多肽链中的氨基酸残基之间的氢键以及主链原子之间的相对位置关系所构成的结构。
常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋结构是由氢键稳定的一种右旋螺旋，其中每个氨基酸的羧基和氨基通过氢键与前后两个氨基酸的氨基和羧基相互作用，形成螺旋结构。
β-折叠结构是由氢键稳定的β片层，其中β片层由多个反向排列的β转角所组成。
3. 三级结构。
蛋白质的三级结构是由多肽链中的氨基酸残余与相互作用的侧链交相作用，形成了更加复杂的空间结构。
这些侧链之间的相互作用包括氢键、离子键、范德华力、疏水作用等。
4. 四级结构。
四级结构是由两个或多个多肽链之间相对位置的关系所构成的结构。
成为寡聚体或聚合物。
具体包括二聚体（有两个相同的多肽链）、三聚体（有三个相同的多肽链）和四聚体（有四个相同的多肽链）等。
蛋白质的结构与功能的关系。
蛋白质的结构是决定其功能的重要因素之一。
不同的结构类型与不同的功能相互关联。
比如，结构酶的活性中心的氨基酸残基特征性质就是相互配对或与底物形成氢键、共价键或离子键；抗体的结构差异体现在其免疫活性上；肌动蛋白的特殊结构赋予它在肌肉等组织中的独特作用。
如何通过结构解析蛋白质的功能。
解析蛋白质的结构和功能是研究蛋白质科学的重要领域之一。
蛋白质的结构与功能
2. β－折叠结构特点
(１) 相邻肽键平面的夹角为1100 ，呈锯齿状排列； 侧链Ｒ基团交错地分布在片层平面的两侧。
(２) ２～５条肽段平行排列构成，肽段之间 可顺向平行(均从N-C)，也可反向平行 。 (３)由氢键维持稳定。其方向与折叠的长轴 接近垂直。
（三）β－转角(β－turn)
1.概念
以氨基末端开始→羧基末端结束，依次编1、
2、3………
蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺 序称为蛋白质的一级结构
NH2 Met Phe Lys Cys Ser Thr Val COOH
各种蛋白质的根本差异在于一级结构的不同
人胰岛素的一级结构
二、蛋白质二级结构
概念：
是指蛋白质分子中一段多肽链的局部空
蛋白质的二级结构类型
蛋白质的二级结构主要包括α-螺旋，β-折 迭，β-转角及无规卷曲等
（一）α －螺旋 (α －helix)
1.概念 由肽键平面盘旋 形成的螺旋状构象
2.α －螺旋的结构特征 (1)以肽键平面为 单位,以α －碳原 子为转折盘旋形成 右手螺旋
(2) 每3.6个氨基酸残基 绕成一个螺圈(3600) 螺距为0.54nm 每个氨基酸上升0.15nm 肽键平面与中心轴平行
*类型
全a-螺旋、全β-折叠、
无规卷曲
由这些结构域缔合成具有三级结构的分 子或亚基
蛋白质三级结构的意义： 蛋白质的三级结构决定了蛋白质的
生物学功能。
维持三级结构稳定的键
侧链基团之 间形的 氢 键、 离子键、 疏水作用、 分子引力、 二硫键
维系蛋白质分子结构的作用力
1. 肽键 共价键
维系蛋白质一级结构
第二节
蛋白质的分子结构
一、 蛋白质的一级结构—基本结构
蛋白质的一级结构与功能的关系
蛋白质的一级结构与功能的关系蛋白质的一级结构是指蛋白质分子中从N端到C端的氨基酸序列。
蛋白质的一级结构对其功能具有重要影响，因为不同的氨基酸序列可以形成不同的高级结构，进而赋予蛋白质不同的生物学功能。
1.氨基酸序列与蛋白质功能蛋白质的氨基酸序列是决定其一级结构和高级结构的基础，因此也是影响其功能的主要因素。
例如，一些具有催化活性的蛋白质，如酶，具有特定的氨基酸序列，这些序列形成了其活性位点。
这些特定的氨基酸序列可以与底物结合并催化化学反应。
另外，一些蛋白质的功能依赖于其与其他蛋白质的相互作用。
这些相互作用通常是通过蛋白质表面的特定氨基酸序列实现的。
这些序列可以与靶蛋白的互补序列相互作用，从而调节蛋白质的活性或定位。
2.蛋白质翻译后修饰与功能除了氨基酸序列外，蛋白质的功能还可能受到其翻译后修饰的影响。
这些修饰包括磷酸化、糖基化、甲基化、乙酰化等，它们可以改变蛋白质的结构和功能。
例如，磷酸化可以调节蛋白质的电荷和构象，从而影响其与配体的相互作用。
糖基化可以增加蛋白质的分子量，并参与细胞识别和信号转导。
3.蛋白质相互作用与网络除了单个蛋白质的功能外，蛋白质之间还可以相互作用形成复合物或网络。
这些相互作用通常是通过蛋白质表面上的特定氨基酸序列实现的。
例如，一些蛋白质可以形成二聚体或更复杂的寡聚体，这些复合物具有与单个蛋白质不同的生物学功能。
另外，蛋白质也可以与其他生物分子相互作用，如DNA、RNA和脂质，从而调节基因表达、细胞信号转导和细胞代谢等生物学过程。
这些相互作用通常是由蛋白质表面的特定氨基酸序列介导的。
4.结构域与功能蛋白质的一级结构还可以决定其不同结构域的相互作用和功能。
一些蛋白质可以包含多个结构域，每个结构域都具有特定的生物学功能。
例如，一些酶可以包含催化结构域和调节结构域。
催化结构域可以催化化学反应，而调节结构域可以调节酶的活性或与其他蛋白质相互作用。
此外，一些蛋白质的结构域可以形成复合物或与其他生物分子相互作用。
蛋白质的结构与功能
蛋白质是生物体的重要组成成分（结构蛋白），蛋白质的一级结构与蛋白质功能有相适应性和统一性。
蛋白质空间结构与功能的关系：特定的空间结构是行使生物功能的基础。
空间结构决定着蛋白质的生物学功能。
蛋白质是生物体中含量最丰富的生物大分子，约占人体固体成分的45%，而在细胞中可达细胞干重的70%以上。
某些组织含量更高，脾、肺及横纹肌等高达80％。
更新快组织细胞每天都在不断地更新。
因此人体必须每天摄入一定量的蛋白质，作为构成和补充组织细胞的原料。
扩展资料：注意事项：1、蛋白质能调节渗透压。
正常人血浆和组织液之间的水分不断交换并保持平衡。
血浆中蛋白质的含量对保持平衡状态起着重要的调节作用。
2、如果膳食中长期缺乏蛋白质，血浆中蛋白质含量就会降低，血液中的水分便会过多地渗入到周围组织，出现营养性水肿。
3、蛋白质能供给能量。
这不是蛋白质的主要功能，不能拿肉当柴烧。
但在能量缺乏时，蛋白质也必须用于产生能量。
另外从食物中摄取的蛋白质，有些不符合人体需要，或者摄取数量过多，也会被氧化分解，释放能量。
蛋白质一级结构又称化学结构（primary structure），是指氨基酸在肽键中的排列顺序和二硫键的位置，肽链中氨基酸间以肽键为连接键。
蛋白质的一级结构是最基本的结构，它决定了蛋白质的二级结构和三级结构，其三维结构所需的全部信息都贮存于氨基酸的顺序之中。
二级结构（secondary structure）是指多肽链中彼此靠近的氨基酸残基之间由于氢键星湖作用而形成的空间结构。
三级结构（tertiary structure）是指多肽链在二级结构的基础上，进一步折叠，盘曲而形成特定的球状分子结构。
四级结构（quaternary structure）是由两条或者两条以上具有三级结构的多肽链聚合而成的具有特定三维结构的蛋白质构想。
不同的蛋白质，由于结构不同而具有不同的生物学功能。
蛋白质的生物学功能是蛋白质分子的天然构象所具有的性质，功能与结构密切相关。
蛋白质的一级结构与功能的关系
蛋白质的一级结构与功能的关系
1. 由较短肽链组成的蛋白质一级 结构，其结构不同，生物功能也 不同. 2. 由较长肽链组成的蛋白质一级 结构中，其中“关键”部分结构 相同，其功能也相同；“关键” 部分改变，其功能也随之改变。
蛋白质空间橡象与功能活性的关系 < 一>
白质多种多样的功能与各种蛋白质特定的空间构象密切相关，蛋白质的 空间构象是其功能活性的基础，构象发生变化，其功能活性也随之改变。 蛋白质变性时，由于其空间构象被破坏，故引起功能活性丧失，变性蛋 白质在复性后，构象复原，活性即能恢复。 在生物体内，当某种物质特异地与蛋白质分子的某个部位结合，触 发该蛋白质的构象发生一定变化，从而导致其功能活性的变化，这种现 象称为蛋白质的别构效应（allostery）。
关于蛋白质的一级结构
蛋白质的空间结构
蛋白质的结构和功能
催化功能 调节功能 保护和支持功能 运输功能 储存和营养功能 收缩和运动功能 防御功能 识别功能 信息传递功能 基因表达调控功能 凝血功能 级键对于维系Hb分子空间构象 有重要作用，例如在四亚基间的8对 盐键(见前图—血红蛋白结构与亚基 间连接示意)，它们的形成和断裂将 使整个分子的空间构象发生变化。
蛋白质的空间结构与功能的关系
蛋白质的结构和功能的关系
蛋白质的结构和功能的关系蛋白质是生命体中最重要的有机物质之一，它们不仅构成了细胞的组成部分，还承担着许多重要的生物学功能。
蛋白质的结构与其功能密不可分，下面将详细介绍蛋白质的结构及其与功能的关系。
一、蛋白质的结构蛋白质的结构复杂多样，包括四个层次的结构：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 一级结构蛋白质的一级结构是指由一系列氨基酸残基组成的线性多肽链，在多肽链上，氨基酸残基按照特定的顺序排列并通过肽键连接在一起。
2. 二级结构蛋白质的二级结构是指在多肽链的局部区域内形成的稳定的立体结构，常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。
3. 三级结构蛋白质的三级结构是指整个多肽链在空间上的折叠形态，其中包含了二级结构及其它形态的局部结构，如环形结构、半胱氨酸二硫键以及脱水作用等。
4. 四级结构蛋白质的四级结构指的是由两个或多个多肽链组装形成的完整的蛋白质分子。
二、蛋白质的功能蛋白质的结构与其功能密不可分，蛋白质分子的特定结构决定了其特定的功能。
1. 酶酶是一类蛋白质，它们具有催化反应的能力，可以降低化学反应所需的活化能，催化细胞内的化学反应。
2. 传递信号许多蛋白质具有传递信号的功能，如激素、受体以及细胞间信号分子等，主要通过与其它蛋白质或小分子结合来实现信号传递。
3. 运输分子蛋白质还可以通过运输分子的形式参与物质的转运，如血红蛋白就是一种具有氧气运输能力的蛋白质。
4. 结构支架许多蛋白质被用作细胞或组织的结构支架，比如胶原蛋白就构成了组织中的纤维状结构，提供机械强度和抗拉力。
综上所述，蛋白质的结构与功能密不可分，它们通过不同的结构形式及其相互作用实现了细胞中各种重要的生物学功能。
蛋白质的结构和功能
蛋白质的结构和功能蛋白质是生物体内最重要的分子之一。
它们在细胞结构、传递信息、代谢调节等方面都起着重要作用。
蛋白质由一系列氨基酸残基链构成，它们的空间结构和序列决定了它们的功能。
本文将介绍蛋白质的结构和功能。
一、蛋白质的结构蛋白质结构可以从四个层次来描述：1. 一级结构：蛋白质的一级结构是由多肽链上的氨基酸排列顺序决定的。
一级结构由肽键连接氨基酸，形成肽链，其三维结构确定蛋白质的稳定性和活性。
2. 二级结构：二级结构指一级结构中短距离的主链的空间排列方式。
主要由α-螺旋和β-折叠两种排列方式组成。
3. 三级结构：三级结构是蛋白质的立体结构，由氨基酸排列和相互作用所形成的空间结构。
其主要形式有：α-螺旋外的环折叠、β-折叠内的环折叠、未定型区、多肽链拱形折叠等。
4. 四级结构：四级结构又称为超分子结构，是由多个蛋白质分子或其他小分子构成的复合物。
此外，还有底物识别结构等。
二、蛋白质的功能蛋白质的功能多种多样，下面介绍几种分类：1. 结构蛋白：结构蛋白的主要作用是维持细胞和组织结构，保持生物体物理结构的稳定性。
同时，还有储存、传递信息等功能。
2. 酶：酶在生物催化过程中扮演着重要角色。
大多数化学反应需要在标准条件下进行，而酶可以在生物体内提供适宜的催化条件。
生物体中几乎所有的催化都是由酶完成的。
3. 抗体：抗体是一种由B细胞产生的蛋白质，具有识别和抵抗抗原的能力。
它们通过特定的结构来识别抗原，达到抵抗和清除抗原的作用。
4. 载体：载体是一种分子，能够绑定其他小分子或离子，并将其运输到细胞内或细胞外。
例子包括血红蛋白、肌红蛋白等。
三、结构与功能关系蛋白质结构决定了它的功能，改变结构通常也会影响到它的功能。
类似地，蛋白质的功能也可以通过调节结构来实现。
其方法包括改变氨基酸序列、改变外界条件以及调节与其他分子之间的相互作用等。
总之，蛋白质的结构和功能非常复杂，并且是相互关联的。
因此，对蛋白质进行深入的研究有助于更好地了解生命起源和生命体系的机制，也对制药、医学等领域的发展有重要意义。
蛋白质的一二三四级结构与功能的关系
蛋白质的一二三四级结构与功能的关系摘要：1.蛋白质的结构分类2.蛋白质的一级结构与功能的关系3.蛋白质的二级结构与功能的关系4.蛋白质的三级结构与功能的关系5.蛋白质的四级结构与功能的关系正文：蛋白质是生命的物质基础，是有机大分子，是构成细胞的基本有机物，是生命活动的主要承担者。
没有蛋白质就没有生命。
氨基酸是蛋白质的基本组成单位。
它是与生命及与各种形式的生命活动紧密联系在一起的物质。
机体中的每一个细胞和所有重要组成部分都有蛋白质参与。
蛋白质占人体重量的18%，最重要的还是其与生命现象有关。
蛋白质的结构可以分为四级，其中一级结构又称化学结构，是指氨基酸在肽键中的排列顺序和二硫键的位置，肽链中氨基酸间以肽键为连接键。
蛋白质的一级结构是最基本的结构，它决定了蛋白质的二级结构和三级结构，其三维结构所需的全部信息都贮存于氨基酸的顺序之中。
蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中的局部序列，它由氢键等次级键形成。
二级结构决定着蛋白质的物理性质，如溶解度、熔点、稳定性等。
同时，二级结构也与蛋白质的功能密切相关，特定的二级结构可以提供蛋白质特定的功能。
蛋白质的三级结构是指蛋白质分子中的整体序列，它由各种化学键（如氢键、疏水作用、范德华力等）形成。
三级结构决定了蛋白质的空间构象，从而影响其功能。
特定的空间结构是行使生物功能的基础。
空间结构决定着蛋白质的生物学功能。
蛋白质的四级结构是指蛋白质分子中多个多肽链的组合方式，每个多肽链都有其独特的三级结构，多肽链间的组合方式可以形成不同的四级结构。
四级结构决定了蛋白质的生物学功能，不同的四级结构可以提供蛋白质不同的功能。
总的来说，蛋白质的结构与功能密切相关，一级结构决定二级结构，二级结构决定三级结构，三级结构决定四级结构，四级结构决定功能。
1-蛋白质的结构和功能
含量高：占人体干重的45％；脾、肺及横纹肌等
高达80％。
2-2. 蛋白质具有重要的生物学功能 1）作为生物催化剂（酶）
2）代谢调节作用
3）免疫保护作用 4）物质的转运和存储 5）运动与支持作用 6）参与细胞间信息传递 2-3. 氧化供能
第1节
蛋白质的分子组成
Section 1 the Molecular Component of Protein
钙结合蛋白中结合 钙离子的模体
锌指结构
2-4 侧链对二级结构形成的影响 蛋白质二级结构是以一级结构为基础的。一段肽链 其氨基酸残基的侧链适合形成-螺旋或β-折叠，
它就会出现相应的二级结构。
the conformational preferences of the 20 AAs for the -helix Strong Glu、Met、Ala、Leu Lys、Phe、Gln、Trp、Ile、Val Asp、His Cys、Ser、Thr、Arg Asn、Tyr Weak Gly、Pro (usually found in the beta-reverse turn) Weak
COO-
CHH R 3
H
C
+
NH3
甘氨酸 丙氨酸
氨基酸的通式
1-1 氨基酸的分类 1）非极性脂肪族氨基酸 2）极性中性氨基酸
3）芳香族氨基酸
4）酸性氨基酸 5）碱性氨基酸
｝
* 20种氨基酸的英文名称、缩写符号及分类如下:
1-1-1 非极性脂肪族氨基酸(侧链含烃链)
1-1-2 极性中性氨基酸(侧链有极性但不带电荷)
* 多肽链(polypeptide chain)是指许多氨基酸之间 以肽键连接而成的一种结构。
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β-折叠
两条以上多肽链构成，多肽链充分伸展,每个肽单 元以Cα为旋转点,依次折叠如扇面状；
氨基酸残基侧链(R)交替位于折叠片层上下方；平 行肽链走向有平行与反平行两种方式。
通过肽链间的肽键羰基氧(O=C)和亚氨基氢形成氢 键从而稳固β－折叠结构。
蚕丝蛋白几乎都是β－折叠结构,许多蛋白质既有α螺旋又有β－折叠。
高级结构 或空间构象 (conformation)
一. 蛋白质的一级结构 (Primary structure of protein)
从N端至C端以肽键相连的氨基酸排 列顺序，包括二硫键的位置。 主要的化学键：肽键，有些蛋白质 还包括二硫键。
蛋白质的氨基酸序列是由基因序列决定的
转录
翻译
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础
（四）-转角(β－turn)和无规卷曲(random coil)
* β－转角常发生于肽链进行180°回 折时的转角上。 * β一转角通常由4个氨基酸残基组 成,其第一个残基的羰基氧(O=C)与 第四个残基的氨基氢(H)可形成氢键。 * β－转角的第二个残基常为脯氨酸, 其他常见残基有甘氨酸、天冬氨酸、 天冬酰胺和色氨酸。
丝氨酸
含硫氨基酸 蛋氨酸
半胱氨酸
胱氨酸
三. 氨基酸的理化性质(Properties of amino acids) 1. 氨基酸具有两性解离的性质
➢α–NH2 and α–COOH 可解离： – COOH→COO- + H+
– NH2 + H+→ NH3+
α
➢ R 基团含可解离基团:
酸性和碱性 AAs
➢ 氨基酸是两性电解质，其解离程度
取决于所处溶液的酸碱度(pH).
R CH COOH NH2
R CH COOH +OH-
NH3+
+H+
R CH COO- +OH- R CH COO-
NH3+
+H+
NH2
pH<pI
阳离子
pH=pI
氨基酸的兼性离子
pH>pI
阴离子
等电点(isoelectric point, pI)
1. 小分子
H2O（＞50%）
构
metal irons: Na+, K+, Cl-, Ca2+, P- ….
成
trace element : Fe2+, Zn2+, Mg2+ …..
生
carbohydrates (糖类)
物
lipids (脂类)
体
amino acids (氨基酸)
的
vitamins (维生素类) and others
多肽链
羧基末端 C末端
COOCH2 CH2
NH3+ CH2 CH2 CH2
Side-chain 侧链
Backbone or main-chain 主链骨架
Peptide 肽
Dipeptide (二肽): two AA residues（2个AA残基） Tripeptide (三肽): three AA residues Oligopeptide (寡肽): fewer than 10 AA residues Polypeptide (多肽): fewer than 50 AA residues Protein (蛋白质): more than 50 AA residues
peptide bond or amide bond (酰胺键)
O
NH2-CH-C +
H OH
甘氨酸
O NH-CH-C
H H OH
甘氨酸
-HOH
OO NH2-CH-C-N-CH-C
H HH OH
肽键
甘氨酰甘氨酸
• Peptide 肽
* 肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。 残基
氨基末端 N末端
在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子 和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，分 子所带的净电荷为零, 呈电中性。此时溶液的pH 值称为该氨基酸的等电点。
pI = ½ (pK1+pK2) 写出电离式,取兼性离子两
边的pK值的平均值
2. 紫外吸收
色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰 在 280 nm 附近。
丙氨酸 精氨酸 天冬酰胺 天冬氨酸 半胱氨酸 谷氨酰胺 谷氨酸 甘氨酸 组氨酸 亮氨酸 异亮氨酸 赖氨酸 蛋氨酸 苯丙氨酸 脯氨酸 丝氨酸 苏氨酸 色氨酸 酪氨酸 缬氨酸
二. 氨基酸的分类(Classification of amino acids)
根据R侧链基团的结构和性质不同： • 非极性脂肪族(疏水性)氨基酸 • 极性中性氨基酸 • 芳香族氨基酸 • 酸性氨基酸 • 碱性氨基酸
(1) 侧链含烃链的非极性\疏水性脂肪族氨基酸
非极性氨基酸R 基团间可形成疏 水作用力
(2) 极性中性氨基酸
(3) 芳香族氨基酸——侧链含芳香基团
Trp Tyr 可吸收紫外光，最大吸收峰280nm
Hydrogen bonds 氢键
一些功能基团如–OH, -SH, -NH3+,H2O等之间可形成氢键
肽有多种形式
Gly-Ala,
Ala-Gly
Gly-Ala-Lys, Gly-Lys-Ala, Ala-Gly-Lys,
Ala-Lys-Gly, Lys-Ala-Gly, Lys-Gly-Ala,
(1 x 2 x 3 x 4 x 5……… x n)
20种氨基酸可排列组合形成种类繁多的蛋白质
N末端
C末端
一. 蛋白质的分子组成
—— 氨基酸（amino acids）是组成蛋白质的基本单位 存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基 酸仅有20种，且均属 L-α-氨基酸（甘氨酸除外）。 其他重要的氨基酸 (如鸟氨酸,瓜氨酸,β-丙氨酸等)
α
Name,Three-letter Symbol,and One-letter Symbol
大多数蛋白质含有这两种氨基 酸残基，所以测定蛋白质溶液 280nm的光吸收值是分析溶液 中蛋白质含量的快速简便的方法。
3. 茚三酮反应
四. 蛋白质是由许多氨基酸残基组成的多肽链 （一）氨基酸通过肽键连接形成肽 (peptide)
* 肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的-羧基与另一个氨 基酸的-氨基脱水缩合而形成的化学键。
nucleoproteins (核蛋白, 核酸+蛋白质)
第一章 蛋白质的结构与功能
Structure and Function of Proteins
蛋白质(protein)是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键相 连形成的高分子含氮化合物。 蛋白质是生物 体重要组成成分：分布广，含量高：蛋白质 是细胞内最丰富的有机分子，占人体干重的45％，某些组织 含量更高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。 蛋白质具有重要的生物学功能 作为生物催化剂（酶），代谢调节作用，免疫保护作用，凝 血抗凝血，物质的转运和存储，运动与支持作用，参与细胞 间信息传递，氧化供能等。
无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构。
（五）模体 (motif)
在许多蛋白质分子中，可发现二个或二个以上具有 二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个有规则 的二级结构组合，被称为超二级结构 (super-secondary structures)。
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每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈 螺距 0.54 nm R侧链伸向螺旋外侧
Model of Right-Handed Alpha-Helix Showing H-Bonding
α－螺旋结构
多肽链的主链围绕中心轴有规律的螺旋式上升,螺旋走向为 顺时钟,即右手螺旋;
氨基酸侧链(R)伸向螺旋外侧。每3.6个氨基酸残基螺旋上 升一圈,螺距为0.54nm;
双性α－螺旋
（三）-折叠（β-pleated sheet）
两条以上多肽链构成，多肽链充分伸展,每个肽单元以Cα为 旋转点,依次折叠如扇面状；通过肽链间的肽键羰基氧(O=C) 和亚氨基氢形成氢键从而稳固β－折叠结构。
➢ 氨基酸残基侧链(R)交替位于折叠片层上下方
➢ 平行肽链走向有平行与反平行两种方式。
CH2
CHCOONH2+
• 半胱氨酸, 胱氨酸
-S-S- 二硫键 Disulfide bond
二硫键 (Disulfide bond)
➢ 维持蛋白质结构稳定
胰岛素 (Insulin)依赖二硫键维持结氨基酸
酪氨酸
-OH 基的H可被其它化学 基团，如磷酸基P取代.
苏氨酸
R侧链基团的相互作用
二. 蛋白质的二级结构 (Secondary structure)
蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段 肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸 残基侧链的构象。
主要化学键：氢键
主链骨架
（一） 肽单元（平面） Peptide unit (plane)
肽键特性
生
2. 生物大分子
物
proteins（蛋白质）(enzyme，酶)
分
nucleic acids（核酸): DNA and RNA