中国药科大学生物化学各章复习要点
中国药科大学现代生化药物复习资料(适用于期末、研究生入学考试)
•现代生化药学复习提要第一章 PCR1 PCR的英文全称：Polymerase chain reaction 聚合酶链式反应2 PCR是发明者：Kary Mullis 美国科学家 1985申请专利。
Perkin-Elmer Cetus公司第一台PCR扩增仪。
3 PCR的基本原理是什么？以拟扩增的DNA分子为模板，以一对分别与模板互补的寡核苷酸片段为引物，在DNA聚合酶的作用下，按照办保留复制到机制沿着模板链延伸直至完成新的DNA合成。
A．混合模板DNA，四种核糖的三磷酸盐和DNA聚合酶，加入过量的2种DNA引物，与模板中需要的序列的起始和结束区域结合。
B．加热反应液至94℃以使模板DNA的双链变成单链（变性）C．冷却至50℃，引物与模板DNA的单链结合（退火）D．升温至72℃，DNA聚合酶催化DNA复制以产生双螺旋DNA（延伸）E．重复步骤2-4至满意为止4 PCR反应的产物中一般会生成几种长度不同的产物？反应结束时他们的含量分别是怎样的？一种是与预期长度的片度，一种是比预期长度长的多的产物。
目的产物以指数级数2n增加；另一种产物以几何级数 2n增加，在总产物中所占的比重很小，可以忽略。
5 一般PCR反应中包括几种基本成份？它们的功能分别是什么？7种：模板DNA、特异性引物、热稳定DNA聚合酶、脱氧核苷三磷酸（dNTP）、二价阳离子、缓冲液及一价阳离子、石蜡油○1模板DNA：是待扩增序列的核酸,不能混有任何蛋白酶、核酸酶、TaqDNA聚合酶抑制剂、结合DNA的蛋白。
○2特异性引物：引物是靶DNA的3’端和5’端特异性结合的寡核苷酸片段，是决定PCR特异性的关键。
引物是决定PCR扩增片断的长度、位置和结果的关键。
引物设计的必要条件：与引物互补的靶DNA序列必须是已知的。
○3热稳定DNA聚合酶：○1聚合作用（5’→3’）、○23’→5’的外切酶活力、○35’→3’的外切酶活力○4脱氧核苷三磷酸（dNTP）：原料。
完整版)生物化学知识点重点整理
完整版)生物化学知识点重点整理生物分子本章节将介绍生物分子的基本概念和特征，包括蛋白质、核酸、多糖和脂质的结构和功能。
本章节将讨论酶在生化反应中的作用机制和催化过程。
包括酶的分类、酶动力学和酶抑制剂等内容。
本章节将介绍生物体内的代谢途径，包括糖代谢、脂肪代谢和蛋白质代谢等重要过程。
本章节将探讨生物能量转化的过程，包括光合作用和呼吸作用等机制，以及相关的能量产生和消耗。
本章节将介绍生物体内遗传信息的传递过程，包括DNA复制、RNA转录和蛋白质翻译等重要步骤。
DNA复制DNA复制是遗传信息传递的第一步。
在细胞分裂过程中，DNA分子能够准确地复制自身，并将遗传信息传递给下一代细胞。
复制过程中，双链DNA分离，每条链作为模板合成新的互补链，形成两个完全一样的DNA分子。
RNA转录RNA转录是将DNA中的遗传信息转录成RNA的过程。
在细胞核中，RNA聚合酶将DNA作为模板合成RNA分子。
转录的产物是一条与DNA互补的RNA链，它可以是信使RNA（mRNA）、转移RNA（tRNA）或核糖体RNA（rRNA），这些RNA分子携带着遗传信息参与到蛋白质的合成过程中。
蛋白质翻译蛋白质翻译是将RNA中的遗传信息翻译成氨基酸序列，从而合成蛋白质的过程。
蛋白质翻译发生在细胞质的核糖体上，通过配对规则，每个三个核苷酸对应一个特定的氨基酸，从而组成特定的蛋白质。
翻译过程可分为启动、延伸和终止三个阶段。
以上是生物体内遗传信息的传递过程的重要步骤。
深入了解这些过程有助于理解生物体内的遗传机制和生命周期的维持。
本章节将讨论基因调控的机制和影响因素，包括转录因子、表观遗传学和信号转导等内容。
本章节将探讨生物化学与人体健康的关系，包括营养物质、药物代谢和疾病发生机制等相关内容。
本章节将探讨生物化学与人体健康的关系，包括营养物质、药物代谢和疾病发生机制等相关内容。
大一生物化学第二、三、五、七、八、章知识点总结
第二章：核酸化学①D-核糖①嘌呤：腺嘌呤、鸟嘌呤（逆时针编号）1、戊糖2、碱基②D-2-脱氧核糖②嘧啶：胞嘧啶、尿嘧啶、胸腺嘧啶（顺时针编号）3、磷酸核糖核苷：腺苷、鸟苷、尿苷、4、核苷：一个戊糖和一个碱基结合形成核苷胞苷脱氧核糖核苷：脱氧腺苷、脱氧鸟苷、脱氧胸苷、脱氧胞苷①核糖核苷酸：（x苷-5’-单磷酸）5、核苷酸：(核酸是核苷的磷酸酯)腺苷酸(AMP)、尿苷酸(UMP) /（5’-AMP）一个戊糖、一个碱基和一个磷酸组成鸟苷酸(GMP)、胞苷酸(CMP)②脱氧核糖核苷酸：（脱氧x苷-5’-单磷酸）脱氧腺苷酸(dAMP)、脱氧鸟苷酸(dGMP) /（5’-dAMP）脱氧胞苷酸(dCMP)、脱氧胸苷酸(dTMP)①不游离核苷酸：作为核酸的结构单元1、多磷酸核苷酸：AMP/腺一磷、ADP/腺二磷、ATP/腺三磷、(CMP/CDP/CTP:胞苷x磷酸)(dCMP/dCDP/dCTP:脱氧胞苷x磷酸)2、环式单核苷酸：核苷酸上的磷核苷酸酸与核糖的3’，5’-二羟基②游离核苷酸/核苷酸衍生物：形成双酯环化而成。
它们是传递激素的媒介物，故被称为“二级信使”。
（cGMP:3’，5’- 环鸟苷酸）(cAMP:3’，5’- 环腺酸）3、辅酶类核苷酸：烟酰胺腺嘌呤二核苷酸/NAD烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸/NADP3’,5’磷酸二酯键6、核酸：以核苷酸为基本结构单元所构成的生物大分子。
①一级结构：脱氧核苷酸之间的连接方式和排列顺序1、脱氧核苷酸之间的连接方式：以3’,5’磷酸二酯键相连，DNA分子无分支侧链，只能成环状或线状左侧5’,右侧3’2、脱氧核苷酸之间的排列顺序：基因的遗传信息的物质基础就是4种碱基的精确排列顺序。
(1)碱基当量定律：A+G=C+T1、DNA的组成：Chargaff定律：(2)不对称比率：A+TC+G②二级结构：比值与物种有关DNA(1)DNA分子有两条反向平行的多聚核苷酸链组成，一条链的走向3’到5’，另一条5’到3’。
中国药科大学考研药综一710——生化名解
第一章绪论1.生物化学：是生命的化学，是研究生物体的化学组成和生命过程中的化学变化规律的一门科学，它是从分子水平来研究生物体内基本物质的化学组成、结构与生物学功能，阐明生物物质在生命活动变化中的化学变化规律及复杂生命现象本质的一门学科。
2.新陈代谢：生物体不断与外环境进行有规律的物质交换。
是通过消化、吸收、中间代谢和排泄四个阶段来完成的。
3.分子生物学：是现代生物学的带头学科，它主要研究遗传的分子基础，生物大分子的结构与与功能和生物大分子的人工设计与合成，以及生物膜的结构与功能等。
第二章糖的化学4.糖类：多羟基醛或多羟基酮及其聚合物和衍生物的总称。
5.单糖：凡不能被水解成更小分子的糖称为单糖。
是糖类中最简单的一种，是组成糖类物质的基本结构单位。
6．寡糖：是由单糖缩合而成的短链结构，一般含2~6个单糖分子。
7．多糖：由许多单糖分子缩合而成的长链结构，分子量都很大，均无甜味，也无还原性。
8.粘（黏）多糖：粘多糖是一类含氮的不均一多糖，其化学组成通常为糖醛酸和氨基已糖或其衍生物，有的含有硫酸。
如透明质酸，硫酸软骨素，肝素等。
（07年药综二真题）9.结合糖：是指糖和蛋白质、脂质等非糖物质结合的复合分子。
10.糖脂：糖和脂类以共价键结合成的复合物，组成和总体性质以脂为主，糖类通过其还原末端的糖苷键与脂连接。
11. 糖蛋白：是糖与蛋白质以共价键结合的复合分子，其中糖的含量一般小于蛋白质，糖和蛋白质结合的方式有O连接和N连接。
12．脂多糖：是糖与脂类结合形成的复合物，以糖为主体成分，革兰氏阴性菌细胞壁内的脂多糖一般由外低聚糖链、核心多糖及脂质三部分组成。
13.糖苷键：一个糖半缩醛羟基与另一个分子的羟基、氨基或巯基之间缩合形成的缩醛或缩酮键，常见的糖苷键有O-糖苷键和N-糖苷键。
14．Smith降解：将过碘酸氧化产物进行还原，进行酸水解或部分酸水解。
15.糖基化工程：是在深入研究糖蛋白中糖链结构与功能关系的基础上，通过人为的改变（包括增加，删除）调整糖蛋白的表面的糖链而达到改变糖蛋白的生物学功能的目的。
药学本科生物化学各章复习重点
生化复习第四章蛋白质的化学要点汇总蛋白质：多种氨基酸(amino acids)通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。
蛋白质具有多样性的生物学功能作为生物催化剂（酶）?代谢调节作用（激素）?免疫保护作用（抗体）?物质的转运和存储（转运蛋白）?运动与支持作用（胶原蛋白）?控制生长和分化（激活或阻遏蛋白）?参与细胞间信息传递（受体）?生物膜的功能（离子泵）?氧化供能（18%）?必需氨基酸：人体不能合成，必需从食物中获取的一类氨基酸。
主要有：苯丙、蛋、缬、苏、异亮、?亮、色、赖8种氨基酸等电点(isoelectric point，pI)：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势?及程度相等，成为兼性（两性）离子，呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
蛋白质的一级结构：整条多肽链通过肽键形成的氨基酸残基排列顺序。
?肽键：由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。
蛋白质二级结构：局部肽链的主链骨架原子通过氢键形成的三维结构，并不涉及氨基酸残基侧链的?构象。
肽单元：参与肽键的6个原子C 、C、O、N、H、 C位于同一平面。
? 21α -螺旋(①右旋；②3.6个AA残基/螺旋；③1个肽单元N-H和第四个肽单元C=O形成氢键；④侧链R在螺旋外侧。
常见如角蛋白，肌红蛋白）β-折叠（①各链伸展使肽平面之间折叠成锯齿状；②各链平行排列通过氢键相连；③各链走向相同或相反；④侧链R在片层上下方；⑤可在分子内或分子间形成。
常见如蚕丝蛋白）基序：也称超二级结构（或模体），在许多蛋白质分子中，可发现2到3个具有二级结构的肽段，在?空间上相互接近，形成一个有规则和具有特定功能的二级结构组合。
如：αα，βαβ，βββ。
结构域：分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且发挥特定生物学功能的区域。
?蛋白质三级结构：整条多肽链通过疏水键、离子键、氢键等形成的三维结构。
有些蛋白质含有二条或多条多肽链，每条肽链都有完整的三级结构，这种多肽链称为蛋白质的亚基。
生物化学复习提纲
生物化学复习提纲文件排版存档编号：[UYTR-OUPT28-KBNTL98-UYNN208]生物化学复习提纲第一章蛋白质化学1. 简述蛋白质的功能：①催化功能-酶②调控功能-激素、基因调控因子③贮存功能-乳、蛋、谷蛋白④转运功能-膜转运蛋白、血红/血清蛋白⑤运动功能-鞭毛、肌肉蛋白⑥结构成分-皮、毛、骨、牙、细胞骨架⑦支架作用-接头蛋白⑧防御功能-免疫球蛋白2. 蛋白质含氮量16%，凯氏定氮法；蛋白质含量 = 每克样品中含氮的克数×凯氏定氮法蛋白质与硫酸和催化剂一同加热消化，分解氨与硫酸结合。
然后碱化蒸馏使氨游离，用硼酸吸收后再以酸滴定，根据酸的消耗量乘以换算系数，即为蛋白质含量3. 酸性氨基酸，碱性氨基酸，芳香族氨基酸，亚氨基酸，含硫氨基酸，含羟基氨基酸酸性氨基酸： Asp、 Glu碱性氨基酸：Arg、Lys、His，另外还有：羟赖氨酸（Hyl）、羟脯氨酸（Hyp）、胱氨酸芳香族氨基酸：Phe、Try、Tyr亚氨基酸：Pro含硫氨基酸：Cys、Met含羟基氨基酸：Ser、Thr4. 必需氨基酸，非必需氨基酸；必需氨基酸：异亮氨酸（Iso）、亮氨酸（Leu）、赖氨酸（Lys）、蛋氨酸（Meth）、苯丙氨酸（Phe）、苏氨酸（Thre）、色氨酸（Try）和缬氨酸（Viline）非必需氨基酸：5. 手性和比旋光度的偏转方向是否有一致性；AA的手性D，L与比旋光度的偏转方向并没有一致性。
6. 具有近紫外光吸收的氨基酸；Tyr/Trp/Phe7. 氨基酸的等电点；①当溶液为某一pH值时，AA主要以兼性离子的形式存在，分子中所含的正负电荷数目正好相等，净电荷为0。
这一pH值即为AA的等电点（pI）。
②在pI时，AA在电场中既不向正极也不向负极移动，即处于两性离子状态。
8；蛋白质的一级结构；蛋白质多肽链的氨基酸排列顺序——蛋白质的一级结构9、肽键中C-N键的性质及肽平面；肽键中C-N键有部分双键性质——不能由旋转组成肽键原处于同平（肽平）10.什么是蛋白质的二级结构，常见的二级结构有哪些，它们有什么特点；⑴①指肽链的主链在空间的排列,或规则的何向、旋转及折叠。
生物化学复习提纲
生物化学基础复习提纲生物化学专业复习提纲第一章糖类本章节包括以下几个知识点1，糖的定义和分类。
2.、葡萄糖代表的单糖的分子结构、分类、重要理化性质。
3，比较三种主要双糖（蔗糖、乳糖、麦芽糖）的组成、连接键的种类及其环状结构。
4，淀粉、糖原、纤维素的组成单位和特有的颜色反应及生物学功能。
5，糖胺聚糖、糖蛋白、蛋白聚糖的定义及键的连接方式。
6，了解糖的生理功能。
，其中必须掌握的重要知识点是第1-4，糖这章很少会出现大题，不过在填空和选择中却每年都会出题，所以大家要注意一下这章中重要知识点，以填空或选择提的形式掌握。
基础阶段，复习时间是从5月份至8月份，对于上面所述的知识点要熟悉，尽量掌握，一些比较零碎的需要加强记忆的知识点，大家最好做一下总结笔记，以便在强化阶段和冲刺阶段较强理解和记忆，得到更好的复习效果。
在复习每一个知识点的过程中，首先要了解知识点，通过反复阅读教材熟悉相应知识点，通过对相应知识点的总结及对应练习题的练习加强对这些知识点的掌握。
当然，在下面的章节中，对于知识点的掌握方法也是一样的，希望大家能尽量按照我所建议的复习要求和方法去做，这样能达到事半功倍的效果。
好，下面就对糖这章的知识点进行一下讲解。
【知识点1】糖的定义和分类：定义糖类是含多羟基的醛或酮类化合物。
化学本质：大多数糖类物质只由C、H、O三种元素组成，单糖的化学本质是多羟基的醛或酮分类：根据分子的结构单元数目，糖可分为单糖、寡糖、多糖。
掌握常见的单糖、寡糖、多糖有哪些【例题1】琼脂和琼脂糖（09）A、主要成分相同,属同多糖B、主要成分不同,属同多糖C、主要成分相同,应用不能代替D、主要成分不同,应用不能代替分析：琼脂糖属于多糖，而琼脂的成分包括琼脂胶和琼脂糖，是一种半乳糖聚合物，不是多糖。
两者主要成分是相同的，两者各有应用上的特点解题：c易错点：区别琼脂和琼脂糖的概念【知识点2】以葡萄糖代表的单糖的分子结构、分类、重要理化性质。
(完整word版)中国药科大学生物化学重点及习题
1第一章蛋白质一、知识要点（一）氨基酸的结构蛋白质是重要的生物大分子，其组成单位是氨基酸。
组成蛋白质的氨基酸有20 种，均为α-氨基酸。
每个氨基酸的α-碳上连接一个羧基，一个氨基，一个氢原子和一个侧链R 基团。
20 种氨基酸结构的差别就在于它们的R 基团结构的不同。
根据20 种氨基酸侧链R 基团的极性，可将其分为四大类：非极性R 基氨基酸（8 种）；不带电荷的极性R 基氨基酸（7 种）；带负电荷的R 基氨基酸（2 种）；带正电荷的R 基氨基酸（3 种）。
（二）氨基酸的性质氨基酸是两性电解质。
由于氨基酸含有酸性的羧基和碱性的氨基，所以既是酸又是碱，是两性电解质。
有些氨基酸的侧链还含有可解离的基团，其带电状况取决于它们的pK 值。
由于不同氨基酸所带的可解离基团不同，所以等电点不同。
除甘氨酸外，其它都有不对称碳原子，所以具有D-型和L-型2 种构型，具有旋光性，天然蛋白质中存在的氨基酸都是L-型的。
酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸具有紫外吸收特性，在280nm 处有最大吸收值，大多数蛋白质都具有这些氨基酸，所以蛋白质在280nm 处也有特征吸收，这是紫外吸收法定量测定蛋白质的基础。
氨基酸的α-羧基和α-氨基具有化学反应性，另外，许多氨基酸的侧链还含有羟基、氨基、羧基等可解离基团，也具有化学反应性。
较重要的化学反应有：（1）茚三酮反应，除脯氨酸外，所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应，生成蓝紫色化合物，脯氨酸与茚三酮生成黄色化合物。
（2）Sanger 反应，α-NH2 与2,4-二硝基氟苯作用产生相应的DNB-氨基酸。
（3）Edman 反应，α-NH2 与苯异硫氰酸酯作用产生相应的氨基酸的苯氨基硫甲酰衍生物（PIT-氨基酸）。
Sanger 反应和Edmen 反应均可用于蛋白质多肽链N 端氨基酸的测定。
氨基酸通过肽键相互连接而成的化合物称为肽，由2 个氨基酸组成的肽称为二肽，由3 个氨基酸组成的肽称为三肽，少于10 个氨基酸肽称为寡肽，由10 个以上氨基酸组成的肽称为多肽。
大一生物化学第二、三、五、七、八、章知识点总结(word文档物超所值)
第二章：核酸化学①D-核糖①嘌呤：腺嘌呤、鸟嘌呤（逆时针编号）1、戊糖2、碱基②D-2-脱氧核糖②嘧啶：胞嘧啶、尿嘧啶、胸腺嘧啶（顺时针编号）3、磷酸核糖核苷：腺苷、鸟苷、尿苷、4、核苷：一个戊糖和一个碱基结合形成核苷胞苷脱氧核糖核苷：脱氧腺苷、脱氧鸟苷、脱氧胸苷、脱氧胞苷①核糖核苷酸：（x苷-5’-单磷酸）5、核苷酸：(核酸是核苷的磷酸酯)腺苷酸(AMP)、尿苷酸(UMP) /（5’-AMP）一个戊糖、一个碱基和一个磷酸组成鸟苷酸(GMP)、胞苷酸(CMP)②脱氧核糖核苷酸：（脱氧x苷-5’-单磷酸）脱氧腺苷酸(dAMP)、脱氧鸟苷酸(dGMP) /（5’-dAMP）脱氧胞苷酸(dCMP)、脱氧胸苷酸(dTMP)①不游离核苷酸：作为核酸的结构单元1、多磷酸核苷酸：AMP/腺一磷、ADP/腺二磷、ATP/腺三磷、(CMP/CDP/CTP:胞苷x磷酸)(dCMP/dCDP/dCTP:脱氧胞苷x磷酸)2、环式单核苷酸：核苷酸核苷酸上的磷酸与核糖的3’，5’-二羟基②游离核苷酸/核苷酸衍生物：形成双酯环化而成。
它们是传递激素的媒介物，故被称为“二级信使”。
（cGMP:3’，5’- 环鸟苷酸）(cAMP:3’，5’- 环腺酸）3、辅酶类核苷酸：烟酰胺腺嘌呤二核苷酸/NAD烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸/NADP3’,5’磷酸二酯键6、核酸：以核苷酸为基本结构单元所构成的生物大分子。
①一级结构：脱氧核苷酸之间的连接方式和排列顺序1、脱氧核苷酸之间的连接方式：以3’,5’磷酸二酯键相连，DNA分子无分支侧链，只能成环状或线状左侧5’,右侧3’2、脱氧核苷酸之间的排列顺序：基因的遗传信息的物质基础就是4种碱基的精确排列顺序。
(1)碱基当量定律：A+G=C+T1、DNA的组成：Chargaff定律：(2)不对称比率：A+TC+G②二级结构：比值与物种有关DNA(1)DNA分子有两条反向平行的多聚核苷酸链组成，一条链的走向3’到5’，另一条5’到3’。
生物化学各章知识点总结
生物化学各章知识点总结一、生物化学基本概念1. 生物化学的基本概念生物化学是在分子水平上研究生物体内各种生物分子之间的相互作用和生物体内生物分子的合成、转化和降解规律的一门学科。
生物体内的生物分子包括蛋白质、核酸、碳水化合物、脂类等，它们是生物体内最基本的能量来源和结构组分。
2. 生物大分子的结构和功能（1）蛋白质是生物体内最重要的大分子，是生命活动的基本组成单元，具有结构、酶、携氧、抗体等生物学功能。
（2）核酸是生物体遗传信息的基本载体，包括DNA和RNA两大类，是生物体的遗传物质，具有储存遗传信息和遗传信息传递的功能。
（3）碳水化合物是生物体内最常见的有机化合物，是生物体内能量转化和物质代谢的主要来源。
（4）脂类是生物体内主要的储存能量的物质，还在细胞膜的结构和功能中起重要作用。
二、蛋白质的结构和功能1. 蛋白质的结构（1）蛋白质的结构级别蛋白质的结构级别包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指蛋白质的氨基酸序列，二级结构是指蛋白质的α-螺旋、β-折叠等次级结构，三级结构是指蛋白质的立体构象，四级结构是指蛋白质的多肽链之间的相互作用。
（2）蛋白质的构象变化蛋白质的构象包括原生构象、变性构象和热力学稳定性构象。
蛋白质的构象变化直接影响着蛋白质的功能。
2. 蛋白质的功能蛋白质作为生物体内最主要的功能分子，具有结构、酶、携氧、抗体等多种功能。
其中，酶是蛋白质的主要功能之一，是细胞内代谢调节的主要媒介，参与了生物体内几乎所有的代谢过程。
三、酶的性质和功能1. 酶的结构和功能（1）酶的结构酶是一种大分子蛋白质，其结构由氨基酸残基序列决定，具有特定的三级结构和活性位点。
（2）酶的功能酶是生物体内最主要的催化剂，能够加速生物体内化学反应的进行，参与了生物体内的新陈代谢。
2. 酶的性质（1）酶的活性酶的活性受到多种因素的影响，包括温度、pH值、金属离子等。
（2）酶的抑制酶的活性可以被抑制，包括竞争性抑制、非竞争性抑制等。
生物化学各章节简答题归纳总结
生物化学第一章蛋白质的结构与功能1、用凯氏定氮法测得0.1g大豆中氮含量为4.4mg，试计算100g大豆中含多少克蛋白质？答：0.1g大豆中氮含量为 4.4mg，即0.044g/1g，则100g大豆含蛋白质含量为0.044x100x6.25=27.5g。
2、氨基酸侧链上可解离的功能基团有哪些？试举例说明之？答：不同的氨基酸侧链上具有不同的功能基团，如丝氨酸和苏氨酸残基上有羟基，半胱氨酸残基上有巯基，谷氨酸和天冬氨酸残基上有羧基，赖氨酸残基上有氨基，精氨酸残基上有胍基，酪氨酸残基上有酚羟基等。
3、使蛋白质沉淀的方法有哪些？简述之。
答：使蛋白质沉淀的方法主要有四种：①中性盐沉淀蛋白质，即盐析法。
②有机溶剂沉淀蛋白质。
③重金属盐沉淀蛋白质。
④有机酸沉淀蛋白质。
4、何谓蛋白质的变性作用？有何实际意义。
答：蛋白质的变性作用是指蛋白质在某些理化因素的作用下，其空间结构发生改变（不改变其一级结构），因而失去天然蛋白质的特性，这种现象称为蛋白质的变性作用。
意义：利用变性原理，如用乙醇、加热和紫外线消毒灭菌，用热凝固法检查尿蛋白等；防止蛋白质变性，如制备或保存酶、疫苗、免疫血清等蛋白质制剂时，应选择适当条件，防止其变性失活。
5、什么是蛋白质的两性电离和等电点？答：蛋白质分子中既有能解离成阴离子的基团，所以蛋白质是两性电解质。
在某一pH溶液中，蛋白质分子可成为带正电荷和负电荷相等的兼性离子，即蛋白质分子的净电荷为零，此时溶液的pH称为该蛋白质的等电点。
6、为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构？答：蛋白质一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。
因为蛋白质分子肽链的排列顺序包含了自动形成复杂的三维结构（即正确的空间构象）所需要的全部信息，所以一级结构决定其高级结构。
7、蛋白质的α-螺旋结构有何特点？答：α-螺旋结构特点有：①多肽链主链绕中心轴旋转，形成螺旋结构，每个螺旋含有3.6个氨基酸残基，螺距有0.54nm，氨基酸之间的轴心距为0.15nm。
生物化学专升本自习 中国药科大学函授
生物化学第一章绪论一、生物化学概念生物化学是运用化学的原理和方法，研究生物体的物质组成和遵循化学规律所发生的一系列化学变化，进而深入揭示生命现象本质的一门科学，有生命的化学之称。
二、生物化学研究内容1. 生物体物质的化学组成、结构、性质和功能2. 生物体内的物质代谢、能量转换和代谢调控3. 生物体的信息代谢4. 运用生物化学原理和方法，为农业、工业、医药卫生、环境保护等服务，开拓富有经济价值的生物资源（酶制剂、药品、食品添加剂、杀虫剂……）三、生物化学的发展1 静态生物化学时期（二十世纪二十年代以前）：研究内容以分析生物体内物质的化学组成、性质和含量为主。
2 动态生物化学时期（二十世纪前半叶）：物质代谢途径及动态平衡、能量转化，光合作用、生物氧化、糖的分解和合成代谢、蛋白质合成、核酸的遗传功能、酶、维生素、激素、抗生素等的代谢3 机能生物化学及分子生物学时期（二十世纪五十年代以后）：生命的本质和奥秘：运动、神经、内分泌、生长、发育、繁殖等的分子机理第二章蛋白质的化学第一节蛋白质是生命的物质基础（一）.蛋白质是构成生物体的基本成分生物体内的蛋白质是除水以外，机体组织中最多的组分，占人体干重的45%。
占细菌干重的50—80%。
生物体的组成成分；酶；运输；运动；抗体；干扰素；遗传信息的控制；细胞膜的通透性；高等动物的记忆、识别机构等等。
（二）.蛋白质的生物学功能1.作为生物催化剂：在体内催化各种物质代谢反应的酶几乎都是蛋白质。
2.调节代谢反应：一些激素是蛋白质或肽，如胰岛素、生长素。
3.免疫保护作用：能识别进入体内的异体物质，使机体具有抵抗外界病原侵袭的能力。
4.转运和贮存的作用：运输载体，如红细胞中运输O2、CO2要靠Hb（Hemoglobin 血红蛋白）、运输脂类物质的是载脂蛋白、运铁蛋白等转运蛋白或叫载体蛋白。
5.参与机体的运动与支持的作用：如心跳、胃肠蠕动等，依靠与肌肉收缩有关的蛋白质来实现，如肌球蛋白、肌动蛋白。
生物化学(中国医科大学临床药学)
第一章蛋白质的结构与功能1.20种氨基酸的分类及特殊氨基酸1）、非极性脂肪族氨基酸：甘氨酸Gly(无手性碳原子，无旋光，不属于L-α-氨基酸)、丙氨酸Ala(A)缬氨酸Vla(V)亮氨酸Leu异亮氨酸Ile脯氨酸Pro（亚氨基酸）极性中性氨基酸：Ser、Cys（可形成二硫键，成为胱氨酸）、Met、Asn、Gln、Thr芳香族氨基酸（不带电荷）：Trp、Tyr、Phe酸性氨基酸（中性aq中带负电荷）：Asp、Glu碱性氨基酸（中性aq中带正电荷）：Lys、Arg、His2）、含羟基（-OH）和含磷酸化修饰位点氨基酸：丝苏酪（师叔咯）Ser、Thr、Tyr含共轭双键有280nm紫外吸收氨基酸：色酪2.GSH的结构及生物学功能谷氨酸γ-羧基与半胱氨酸的氨基组成●保护体内蛋白质或酶分子中的巯基免遭氧化，使其处于活性状态●还原细胞内产生的H2O2，使其变成H2O●GSH的巯基有嗜核特性，保护机体免遭毒物损害3.蛋白质的一、二、三、四级结构1）一级结构：●蛋白质的一级结构指肽链中氨基酸的排列顺序●氨基酸的排列顺序是从左到右的，即从N-末端到C-末端的●维持一级结构的作用力：肽键、二硫键2）二级结构：●定义：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间排列，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，不涉及氨基酸残基侧链的构象。
●维持二级结构的作用力：氢键3）三级结构：●定义：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。
即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
●维持三级结构的主要作用力：疏水键、氢键、盐键和Van der Waals力等。
4）四级结构：●蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
●亚基之间的结合力主要是：氢键、离子键4.肽单元、蛋白质二级结构分类及α-螺旋的结构要点1）肽单元：参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面，Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式（trans）构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元2）蛋白质二级结构的形式：●α-螺旋●β-折叠●β-转角●无规卷曲3）α-螺旋结构特点●多肽链主链围绕中心轴形成右手螺旋，侧链伸向螺旋外侧●每个螺旋3.6个氨基酸，螺距0.54nm●每个肽键的亚氨基和第四个肽键的羰基氧形成的氢键保持螺旋稳定，氢键与螺旋长轴基本平行5.Motif、结构域、subunit1）Motif：蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个具有特殊功能的空间构象，被称为模体（motif）。
生物化学复习指导与知识要点
生物化学复习指导与知识要点第一章绪论1）什么是新陈代谢？2）生物结构的非共价键有哪些？3）说出在生物化学领域几个诺奖获得者的名字及他们的主要成就。
4）生物大分子和小分子各有哪些？第二章氨基酸1）20种氨基酸的基本结构及缩写。
2）芳香族氨基酸、极性氨基酸、必须氨基酸、带羟基氨基酸、含硫氨基酸、带正电荷和负电荷的氨基酸各有哪些？旋光性？3）什么是等电点，如何计算？凯氏定氮法的原理？4）氨基酸如何定性、定量测定5）层析的原理，如何判断其快慢？6）Edman测序的原理是？氨基酸与DNFB及PITC的反应？第三章蛋白质的纯化与表征1）蛋白质变性沉淀与非变性沉淀各有哪些？2）蛋白质变性的实质是？变性后性质会发生哪些改变？如何定性定量蛋白质？3）测定蛋白质分子量的方法有哪些？SDSPAGE的原理是什么？4）解释：凝胶过滤、活力单位、比活力5) 蛋白质胶体稳定的因素有哪些？第四章蛋白质的共价结构1）什么叫蛋白质的一级、二级、三级、四级结构？2）胰岛素的结构。
3）肽键有哪些性质？什么叫二面角？为什么呈反式？4）蛋白质测序的原理和方法？5）专一性鉴定氨基酸的方法如BrCN, 胰蛋白酶等6）氨基端氨基酸的鉴定方法。
第五章蛋白质的三维结构1）为什么说高级结构比一级结构更保守？2）稳定蛋白质二级、三级、四级结构的作用力各有哪些？3）蛋白质主链折叠的空间限制是什么？4）蛋白质二级结构有哪些？各有何特点？3.613表示？5）影响α-螺旋稳定的因素有？如何计算α-螺旋，-折叠与蛋白质的长度？6）每一种纤维状蛋白质（胶原蛋白）的单一的二级结构是什么？7）解释：超二级结构、结构域、转录因子、别构效应、同促效应、异促效应、分子伴侣、配体。
第六章蛋白质的功能与进化1）Mb和Hb及珠蛋白的结构。
2）铁卟啉中的铁是如何形成6个配位键的？3）Mb和Hb、珠蛋白有何作用？4）Mb和Hb的氧饱和曲线？向左移和向右移分别表示？5）波尔效应、BPG效应？胎儿的血红蛋白？希尔系数、希尔曲线6）如何理解血红蛋白的同促效应？7）镰刀状好像被贫血病的机理是？8）抗体有何特点？第七章糖类：1）糖类物质的概念是什么？2）哪三种糖类物质结构的表示方法？3）链式（环式）单糖各有几个手性碳原子？几个旋光异构体？4）如何区分α单糖与β单糖5）什么叫糖苷键？如何区分糖的还原性？糖是如何与蛋白质形成糖苷键的？又是如何形成核苷的？6）什么叫差向异构体和镜像异构体？7）几种重要的单糖结构及三字母缩写8）糖蛋白中糖的功能是？它最可能存在细胞的哪个位置？为什么？9）淀粉和纤维素的高级结构分别是？其差异是如何形成的？10）糖胺聚糖的二糖核心是？介绍蛋白聚糖的试管刷结构。
生物化学重点知识归纳
生物化学重点知识归纳第一章绪论1.生物化学的发展过程大致分为三阶段：叙述生物化学、动态生物化学和机能生物化学。
2.生物化学研究的内容大体分为三部分：①生物体的物质组成及生物分子的结构与功能②代谢及其调节③基因表达及其调控第二章糖类化学1.糖类通常根据能否水解以及水解产物情况分为单糖、寡糖和多糖。
2.单糖的分类：①按所含C原子的数目分为：丙糖、丁糖......②按所含羰基的特点分为：醛糖和酮糖。
3.葡萄糖既是生物体内最丰富的单糖，又是许多寡糖和多糖的组成成分。
4.甘油醛是最简单的单糖。
5.两种环式结构的葡萄糖：6.核糖和脱氧核糖的环式结构：（见下图）7.单糖的重要反应有成苷反应、成酯反应、氧化反应、还原反应和异构反应。
8.蔗糖是自然界分布最广的二糖。
9.多糖根据成分为：同多糖和杂多糖。
同多糖又称均多糖，重要的同多糖有淀粉、糖原、纤维素等；杂多糖以糖胺聚糖最为重要。
10.淀粉包括直链淀粉和支链淀粉。
糖原分为肝糖原和肌糖原。
11.糖胺聚糖包括透明质酸、硫酸软骨素和肝素。
第三章脂类化学1. 亚油酸、α亚麻酸和花生四烯酸是维持人和动物正常生命活动所必必需的脂肪酸，是必需脂肪酸。
2. 类花生酸是花生四烯酸的衍生物，包括前列腺素、血栓素和白三烯。
3. 脂肪又称甘油三酯。
下图是甘油三酯、甘油和脂肪酸的结构式：1. 皂化值：水解1克脂肪所消耗KOH的毫克数。
皂化值越大，表示脂肪中脂肪酸的平均分子量越小。
6.磷脂根据所含醇的不同分为甘油磷脂和鞘磷脂。
7.糖脂包括甘油糖脂和鞘糖脂。
8.类固醇是胆固醇及其衍生物，包括胆固醇、胆固醇脂、维生素D、胆汁酸和类固醇激素等。
9.胆汁酸有游离胆汁酸和结合胆汁酸两种形式。
10.类固醇激素包括肾上腺皮质激素（如醛固酮、皮质酮和皮质醇）和性激素（雄激素、雌激素和孕激素）。
11.肾上腺皮质激素具有升高血糖浓度和促进肾脏保钠排钾的作用。
其中皮质醇对血糖的调节作用较强，而对肾脏保钠排钾的作用很弱，所以称为糖皮质激素；醛固酮对水盐平衡的调节作用较强，所以称为盐皮质激素。
中国药科大学 生物化学 重点
蛋白质的化学蛋白质的含量=蛋白质含氮量×6.25;天然蛋白质基本氨基酸皆为L-型必需:缬Val;亮Leu;异亮Ile;甲硫(蛋)Met;苯丙Phe;色Trp;苏Thr 赖Lys非极性:丙Ala;缬V al;亮Leu;异亮Ile;甲硫(蛋)Met;脯Pro;苯丙Phe;色Trp极性:甘Gly;丝Ser;苏;半胱Cys;天冬酰胺(天胺)Asn;谷氨酰胺(谷胺)Gln;酪Tyr。
带负电荷(酸性):天冬(天)Asp;谷Glu。
带正电荷(碱性):赖Lys;精Arg;组His。
含巯基:半胱;甘。
脯氨酸为α-亚氨基酸;甘氨酸Gly的R=H非手性无旋光性维持蛋白质构象的空间作用力a.盐键b.氢键c.疏水键d.范德华力e.二硫键f.配位键等电点(pI)当氨基酸溶液在某一定pH值时,使某特定氨基酸分子上所带正负电荷相等,成为两性离子,在电场中既不向阳极也不向阴极移动,此时溶液的pH值即为该氨基酸的等电点。
肽键:是蛋白质分子中基本的化学键,它是由一分子氨基酸的α羧基与另一分子氨基酸的α氨基缩合脱水而成。
肽单位:肽键与相邻的两个α碳原子所组成的基团,称为肽单位或肽平面①肽键具有部分双键性质,不能自由旋转②肽单位的六个原子同处于一个平面③肽单位中与C-N相连的H、O 与α碳原子呈反向分布氨基酸残基:多肽链中的氨基酸,由于参与肽键的形成,已非原来完整的分子。
寡肽(十个以下) 多肽(十个以上)蛋白质的一级结构:蛋白质的一级结构是指由不同种类、数量的氨基酸,通过肽键而构成的排列顺序。
它是蛋白质作用的特异性、空间结构的差异性和生物学功能多样性的基础。
蛋白质的构象:又称空间结构,指蛋白质分子中原子和基团在三维空间上的排列、分布及肽链的走向。
蛋白质的二级结构:二级结构是指多肽链的主链骨架中若干肽单位，各自沿一定的轴盘旋或折迭，并以氢键为主要的次级键而形成有规则的构象，如α螺旋、β折叠和β转角等,无规线团。
α螺旋(α-helix):蛋白质分子中多个肽键平面通过氨基酸α碳原子的旋转,使多肽链的主骨架沿中心轴盘曲成稳定的α螺旋构象。
生物化学复习要点,临床,影像,护理,药学,考研必读.doc
第一章蛋白质结构与功能⑴各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%,这就可以按下式推算出样品小的蛋白质大致含量：每克样品中含氮克数X6.25X100=每100克样品中的蛋白质含量(g%)⑵氨基酸的分类：酸性氨基酸中性氨基酸碱性氨基酸天冬氨酸Asp (D) 谷氨酸Glu(E)丙氨酸Ala(A)缁氨酸VaI (V)亮氨酸Leu(L) 异亮氨酸I le(l)苯丙氨酸Phe (F)色氨酸Trp(W) 甲硫氨酸Met (M)脯氨酸Pro(P)丝氨酸Ser (S) 苏氨酸Thr(T)酪氨酸Tyr (Y)谷氨酰胺Gln(Q) 天冬酰胺Asn (N)半胱氨酸Cys (C)甘氨酸Gly(G)精氨酸Arg(R) 赖氨酸Lys (K) 组氨酸His(H)蓝色的为芳香族氨基酸绿色的为亚氨基氨基酸紫色的为必需氨基酸(加苯丙氨酸，色氨酸)⑶在某一pH条件下，氨基酸可能不解离，也可能解离成阳离子及阴离子的程度和趋势相等, 成为兼性离子，它在电场中既不移向阴极，也不移向阳极。
此吋，氨基酸所处环境的pH值称为该氨基酸的等电点(pT)。
等电点pl的计算：pl二1/2 (pKi+pK2) pK】为a -C00II的解离常数,p&为a-NH2的解离常数。
⑷由一条肽链形成的蛋白质只有一、二和三级结构，由两条以上肽链形成的蛋白质才可能有四级结构。
蛋白质多肽链上的氨基酸从N端至C端的排列顺序称为一级结构。
一级结构是空间构像形成的基础。
蛋白质分子的二级结构是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，主要形式包括a螺旋、B折叠和B转角。
a螺旋的结构特点如下：•多肽链主链围绕中心轴有规律地螺旋式上升，每隔3. 6个氨基酸残基螺旋上升一圈，每个氨基酸残基向上移动0. 15nm,故螺距为0. 54nm o•第一个肽平面藏基上的氧与第四个肽平面亚氨基上的氢形成氢键。
氢键的方向与螺旋长轴基本平行。
•组成人体蛋白质的氨基酸都是L-a-氨基酸，形成右手螺旋，4)二-57° ip=-47°。
生物化学前五章知识点
生物化学第一～第五章知识点第一章蛋白质
1. 生物化学
2. 酸性氨基酸、碱性氨基酸、芳香族氨基酸
2. N末端和C 末端
3. 蛋白质的等电点（PI）
4. 比较蛋白质的变性作用与沉淀作用
第二章核苷酸
1. 核苷酸组成
2. 核酸变性
3. DNA的Tm值
4. 基因
5. 核酸有几类？它们在细胞中的分布、功能如何？
第三章酶化学
1. 酶的活性中心
2. 酶的必需基团
3. 酶原及酶原激活
4. 米氏常数Km
5.酶的可逆抑制作用
6.酶的竞争性抑制作用
7.酶的非竞争性抑制作用
8.酶的反竞争性抑制作用
第四章糖代谢
1.底物水平磷酸化；
2.糖酵解；
3.三羧酸循环及其生物学意义；
4.糖异生作用及其生理意义；
5.磷酸戊糖途径的生理意义
6.糖异生与糖酵解能同时进行吗？为什么？
7.血液中葡萄糖的来源和去路如何？人体是如何维持血糖水平的稳定的？
第五章脂类代谢
1. 酮体；酮体是怎样产生的？酮体可以利用吗？简述酮体产生的意义？
2. 脂肪酸的β-氧化
3. 脂肪酸的合成及分解
补充考点：人体新陈代谢有哪几种调节机制？（必考）
答：生物体新陈代谢的调控可概括为三个水平：
①整体水平：主要指激素、神经介质等对生物体的整体调节；
②细胞水平：主要指细胞内膜系统对细胞的分割调控；
③分子水平：分子水平的调节是最根本的调节。
主要包括酶活性调节和酶浓度调节。
酶活性调节快速灵敏，酶浓度调节是调节酶的基因表达，从根本上调节了酶的数量。
多酶复合体的形成也可使催化效率大大提高。
《生物化学》期末复习大纲
第一章1.生物化学是一门以生物体为对象、研究生命现象的化学本质的科学。
它也是研究生物体的化学组成与性质以及在生命过程中的化学变化的一门科学。
2.生物化学要研究构成生物机体各种物质得组成、结构、性质及生物学功能。
这部分内容称为静态生物化学（或有机生物化学）。
3.生物化学要研究生物体内各种物质的化学变化、与外界进行物质和能量交换的规律，即物质代谢与能量代谢，称为动态生物化学（或代谢生物化学）。
4.生物化学要研究重要生命物质的结构与功能的关系，以及环境对机体代谢的影响，从分子水平来阐明生命现象的机制和规律，称为功能生物化学（或机能生物化学）。
第二章1.糖的定义：多羟基醛、多羟基酮以及它们的缩聚物和衍生物。
2.根据能否水解和水解后的产物将糖类分为：单糖、寡糖、多糖。
3.糖的生物学功能：（1）能量物质——淀粉和糖原是重要的体内能源（2）碳源物质——提供碳原子或者碳骨架（3）结构组分——纤维素和细菌多糖是细胞壁组分（4）其他重要生物功能——复合糖类和寡糖具有重要生物功能，如作为信号识别的分子4.单糖的开链结构：将单糖的醛基或酮基写上方，碳原子依次往下，以距醛基（或酮基）最远的不对称碳原子为准，羟基在左为L-型，羟基在右为D-型5.单糖环式结构的构型：对Fischer式而言，凡半缩醛上的羟基与决定直链构型的羟基处于同侧为α型，处于不同侧为β型。
6.单糖环式结构的构型：Haworth式中环外碳原子在环平面上方的为D型，反之为L型；不论是D型还是L型，半缩醛羟基与环外碳原子是异侧的为α异头物，同侧的为β异头物。
7.在蔗糖中，葡萄糖和果糖的半缩醛羟基都参与成苷反应，故互为配基和糖基。
蔗糖没有还原性。
8.乳糖：还原性糖。
由一分子α-葡萄糖和一分子β-半乳糖缩合而成，单糖之间通过β(1→4)糖苷键连接。
9.麦芽糖：还原性糖。
麦芽糖由2分子的α葡萄糖通过α(1→4)糖苷键连接而成。
10.纤维二糖：还原性糖。
由2分子的葡萄糖通过β(1→4)糖苷键连接。
药学本科生物化学各章复习重点
生化复习第四章蛋白质的化学要点汇总蛋白质：多种氨基酸(amino acids)通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。
蛋白质具有多样性的生物学功能⏹作为生物催化剂（酶）⏹代谢调节作用（激素）⏹免疫保护作用（抗体）⏹物质的转运和存储（转运蛋白）⏹运动与支持作用（胶原蛋白）⏹控制生长和分化（激活或阻遏蛋白）⏹参与细胞间信息传递（受体）⏹生物膜的功能（离子泵）⏹氧化供能（18%）⏹必需氨基酸：人体不能合成，必需从食物中获取的一类氨基酸。
主要有：苯丙、蛋、缬、苏、异亮、亮、色、赖8种⏹氨基酸等电点(isoelectric point，pI)：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性（两性）离子，呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
⏹蛋白质的一级结构：整条多肽链通过肽键形成的氨基酸残基排列顺序。
肽键：由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。
⏹蛋白质二级结构：局部肽链的主链骨架原子通过氢键形成的三维结构，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
⏹肽单元：参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、 Cα2位于同一平面。
α -螺旋(①右旋；②3.6个AA残基/螺旋；③1个肽单元N-H和第四个肽单元C=O形成氢键；④侧链R在螺旋外侧。
常见如角蛋白，肌红蛋白）β-折叠（①各链伸展使肽平面之间折叠成锯齿状；②各链平行排列通过氢键相连；③各链走向相同或相反；④侧链R在片层上下方；⑤可在分子内或分子间形成。
常见如蚕丝蛋白）⏹基序：也称超二级结构（或模体），在许多蛋白质分子中，可发现2到3个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个有规则和具有特定功能的二级结构组合。
如：αα，βαβ，βββ。
⏹结构域：分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且发挥特定生物学功能的区域。
蛋白质三级结构：整条多肽链通过疏水键、离子键、氢键等形成的三维结构。
⏹有些蛋白质含有二条或多条多肽链，每条肽链都有完整的三级结构，这种多肽链称为蛋白质的亚基。