生物化学重点 名词解释
生物化学重点名词解释汇总
生物化学名词解释（英汉）完全版！6，单糖（monosaccharide）：由3个或更多碳原子组成的具有经验公式（CH2O）n的简糖。
不能再水解成更小分子的糖类，如葡萄糖等。
沈同生化7，糖苷（dlycoside）：单糖半缩醛羟基与别一个分子的羟基，胺基或巯基缩合形成的含糖衍生物。
8，糖苷键（glycosidic bond）:一个糖半缩醛羟基与另一个分子（例如醇、糖、嘌呤或嘧啶）的羟基、胺基或巯基之间缩合形成的缩醛或缩酮键，常见的糖醛键有O—糖苷键和N—糖苷键。
9，寡糖（oligoccharide）：由2～20个单糖残基通过糖苷键连接形成的聚合物。
10，多糖（polysaccharide）：20个以上的单糖通过糖苷键连接形成的聚合物。
多糖链可以是线性的或带有分支的。
11，还原糖（reducing sugar）：羰基碳（异头碳）没有参与形成糖苷键，因此可被氧化充当还原剂的糖。
12，淀粉（starch）：一类多糖，是葡萄糖残基的同聚物。
有两种形式的淀粉：一种是直链淀粉，是没有分支的，只是通过α-（1→4）糖苷键的葡萄糖残基的聚合物；另一类是支链淀粉，是含有分支的，α-（1→4）糖苷键连接的葡萄糖残基的聚合物，支链在分支处通过α-（1→6）糖苷键与主链相连。
13，糖原（glycogen）: 是含有分支的α-（1→4）糖苷键的葡萄糖残基的同聚物，支链在分支点处通过α-（1→6）糖苷键与主链相连。
15，肽聚糖（peptidoglycan）：N-乙酰葡糖胺和N-乙酰胞壁酸交替连接的杂多糖与不同的肽交叉连接形成的大分子。
肽聚糖是许多细菌细胞壁的主要成分。
17，蛋白聚糖（proteoglycan）：由杂多糖与一个多肽链组成的杂化的分子，多糖是分子的主要成分。
第六章1，脂肪酸（fatty acid）：是指一端含有一个羧基的长的脂肪族碳氢链。
脂肪酸是最简单的一种脂，它是许多更复杂的脂的成分。
2，饱和脂肪酸（saturated fatty acid）：不含有—C=C—双键的脂肪酸。
生物化学重点名词解释
生物化学重点名词解释—重点章节1．生物氧化（biological oxidation）2．呼吸链（respiratory chain）3．氧化磷酸化（oxidative phosphorylation）4．磷氧比（P/O）5．底物水平磷酸化（substrate level phosphorylation）6．能荷（energy charge）7．诱导酶（Inducible enzyme）8．标兵酶（Pacemaker enzyme）9．操纵子（Operon）10．衰减子（Attenuator）11．阻遏物（Repressor）12．辅阻遏物（Corepressor）13．降解物基因活化蛋白（Catabolic gene activator protein）14．腺苷酸环化酶（Adenylate cyclase）15．共价修饰（Covalent modification）16．级联系统（Cascade system）17．反馈抑制（Feedback inhibition）18．交叉调节（Cross regulation）19．前馈激活（Feedforward activation）20．钙调蛋白（Calmodulin）21．糖异生(glycogenolysis)22．Q酶(Q-enzyme)23．乳酸循环(lactate cycle)24．发酵(fermentation)25．变构调节(allosteric regulation)26．糖酵解途径(glycolytic pathway)27．糖的有氧氧化(aerobic oxidation)28．肝糖原分解(glycogenolysis)29．磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway)30．D-酶（D-enzyme）31．糖核苷酸（sugar-nucleotide）1．生物氧化：生物体内有机物质氧化而产生大量能量的过程称为生物氧化2．呼吸链：有机物在生物体内氧化过程中所脱下的氢原子，经过一系列有严格排列顺序的传递体组成的传递体系进行传递，最终与氧结合生成水，这样的电子或氢原子的传递体系称为呼吸链或电子传递链。
生物化学重点名词解释
磷氧比：在氧化磷酸化过程中，每2个电子通过电子传递链传递给1/2O2所产生的A TP的分子数。
别构效应：配体与寡聚蛋白质上的一个部位结合将通过构象变化影响同一个蛋白质分子上其他结合部位上的亲和力。
结构域：含数百个氨基酸残基的多肽链经常折叠成两个或者是多个稳定的、想对独立的球状实体称为结构域。
等电点：蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH。
酶的活性部位（活性中心）：酶分子的表面有一些必需基团（某些氨基酸残基的侧链，有时也包括辅酶分子或者其他基团）比较集中，并构成一定空间结构的微小区域，在这里必需基团参与和底物结合，并把底物转变为产物的化学反应。
酮体：脂肪酸在肝脏中氧化分解所生成的乙酰乙酸，B羟丁酸，丙酮三种中间代谢产物，统称为酮体。
同工酶：是指催化相同的化学反应，但存在四级缔合形式，并因而在物理化学和免疫学等方面有所差异的一组酶。
化学渗透学说：氧化呼吸链存在于线粒体内膜上。
当氧化反应进行时，H+通过氢泵作用被排斥到线粒体内膜外侧（膜间腔）。
从而形成跨膜PH梯度和跨膜电位差，这种形式的能量，可以被存在于线粒体内膜上的ATP合酶利用。
生成高能磷酸基团，并与ADP结合生成ATP。
底物水平磷酸化：在底物氧化基础上释放出的能量推动ADP磷酸化合成ATP的反应。
氧化磷酸化：物质在体内氧化时释放的能量供给ADP与无机磷合成A TP的偶联反应。
呼吸电子传递链：由一系列可作为电子载体的酶复合体和辅助因子构成，可将来自还原型辅酶或底物的电子传递给有氧代谢的最终电子受体分子氧（O2）。
解偶联剂：一种使电子传递与ADP磷酸化之间的紧密偶联关系解除的化合物，例如2,4-二硝基苯酚。
同多糖：水解时只生成同一种单糖或者是单糖衍生物的多糖。
β-氧化：脂肪酸的氧化是从β-碳原子脱氢氧化开始的。
脂肪动员：储存在脂肪组织细胞中的脂肪，经脂肪酶逐步水解为游离脂肪酸和甘油并释放入血被组织利用的过程必需脂肪酸：维持机体生命活动所必需，但体内不能合成，必须由食物提供的脂肪酸丙酮酸柠檬酸循环：在胞液与线粒体之间经丙酮酸与柠檬酸的转变，将乙酰CoA由线粒体转运至胞液用于合成代谢的过程称丙酮酸柠檬酸循环。
生物化学名词解释大全
生物化学名词解释大全1. 生物化学（Biochemistry）：研究生物体内化学成分、结构和功能之间的关系的学科。
2. 多肽（Polypeptide）：由多个氨基酸残基通过肽键连接而成的聚合物，是蛋白质的组成部分。
3. 氨基酸（Amino Acid）：生物体内构成蛋白质的基本单位，包含一个氨基（NH2）和一个羧基（COOH），以及一个特定的侧链。
4. 聚合酶链式反应（Polymerase Chain Reaction，PCR）：一种体外复制DNA的技术，通过反复循环的酶催化，使得目标DNA序列在简单的反应体系中大量扩增。
5. 糖（Sugar）：生物体内分子中含有羟基的有机化合物，是能源的重要来源，也是构成核酸和多糖的基本单元。
6. 代谢（Metabolism）：生物体内发生的化学反应的总和，包括物质合成与分解、能量转化以及调节和控制这些反应的调节机制。
7. 酶（Enzyme）：催化生物化学反应的蛋白质分子，可以促进反应速率，但本身在反应中不被消耗。
8. 核酸（Nucleic Acid）：生物体内储存和传导遗传信息的分子，包括DNA和RNA，由核苷酸链组成。
9. 基因（Gene）：DNA分子上的特定区域，编码了一种特定蛋白质的信息，是遗传信息的基本单位。
10. 代谢途径（Metabolic Pathway）：由一系列相互作用的酶催化的反应组成的序列，用于维持生物体内能量和物质的平衡。
11. 脂质（Lipid）：一类不溶于水的化合物，在生物体内发挥结构和能量储存的重要作用，常见的脂质包括脂肪酸、甘油和胆固醇等。
12. 细胞呼吸（Cellular Respiration）：通过氧化分解有机物质以释放能量的过程，通常包括糖的氧化并产生二氧化碳和水。
13. 光合作用（Photosynthesis）：将光能转化为化学能的过程，植物和一些微生物通过光合作用将二氧化碳和水转化为有机物质和氧气。
14. 激素（Hormone）：由内分泌腺分泌并通过血液传递到细胞中起作用的化学物质，调节和控制生物体内的各种生理过程。
生物化学考试中重点名词解释
motif：模体，在许多蛋白质分子中发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个具有特殊功能的空间结构，被称为模体。
蛋白质的等电点：在某一pH的溶液中，蛋白质分子中解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该蛋白质的等电点。
peptide unit：肽单元,蛋白质分子中肽键的C 及N周围的三个键角之和为3600，说明与C-N 相连的原子即CCONHC6个原子基本上处于同一平面上，此为肽键平面，也为肽单位。
subunit：亚基，在蛋白质分子的四级结构中，每个具有独立三级结构的多肽链称为亚基。
nucleoside：核苷，碱基与戊糖通过N-糖苷键连接而成的化合物。
nucleotide：核苷酸，是核苷与磷酸通过3’,5’-磷酸二酯键连接而成的化合物。
nucleic acid：核酸，也叫多聚核苷酸，是由数十个以至数以万计的核苷酸聚合成的生物大分子。
Denature and renaturation of DNA：DNA的变性：是指DNA 双螺旋分子在变性因素存在下，双链间氢键断裂，两链分开，使有规律双螺旋结构变成无规律线团，导致某些理化性质改变和生物学活性丧失的过程。
DNA的复性：DNA受热变性后，温度再缓慢下降，解开的两条链又可重新缔合，恢复原有的双螺旋结构和性质，这个过程叫做复性核酶：某些RNA分子本身具有自我催化能力，可以完成rRNA的剪接。
这种具有催化作用的RNA称为核酶Tm:在解链过程中，紫外吸收值达到最大值的一半时对应的温度称为为DNA的解链温度，也成为溶解温度enzyme：酶是由活细胞合成的对其特异底物起高效催化作用的蛋白质isoenzyme：同工酶催化相同的化学反应，而分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
酶的必需基团：在酶分子中存在许多功能基团，其中与酶活性密切相关的基团称为酶的必需基团。
zymogens：某些酶在细胞内合成或初分泌时没有催化活性，把这种无活性的酶的前身物质称为酶原。
生物化学名词解释和问答重点
⽣物化学名词解释和问答重点名词解释1)蛋⽩质变性：在某些物理或化学因素作⽤下，蛋⽩质的空间结构受到破坏，从⽽导致其理化性质的改变和⽣物活性的丧失，称蛋⽩质变性。
2)蛋⽩质的⼀级结构：在蛋⽩质分⼦中，从N-端⾄C-端的氨基酸排列顺序及其连接⽅式称为蛋⽩质的⼀级结构。
3)核苷酸：核苷或脱氧核苷中的戊糖的羟基与磷酸脱⽔后形成磷脂键，构成核苷酸或脱氧核苷酸。
4)DNA的⼀级结构：指DNA分⼦中脱氧核苷酸从5’-末端到3’-末端的排列顺序。
5)维⽣素：⼀类维持⼈体正常⽣理功能所需的必需营养素，是⼈体内不能合成或合成量甚少，必须有⾷物供给的⼀类低分⼦有机化合物。
6)全酶：结合酶由蛋⽩质部分组成，前者称为酶蛋⽩，后者称为辅助因⼦，酶蛋⽩和辅助因⼦结合后形成的复合物称为全酶。
7)酶的活性中⼼：酶分⼦中的必需基团在其⼀级结构上可能相差甚远，但肽链经过盘绕、折叠形成空间结构，这些基团可彼此靠近，形成具有特定空间结构的区域，能与底物分⼦特异结合并催化底物转换为产物，这⼀区域称为酶的活性中⼼。
8)竞争性抑制作⽤：竞争性抑制剂（Ι）与酶的底物结构相似，可与底物分⼦竞争酶的活性中⼼，从⽽阻碍酶与底物结合形成中间产物，这种抑制作⽤称为竞争性抑制作⽤。
9)⽣物氧化：有机化合物在体内进⾏⼀系列氧化分解，最终⽣成CO2和H2O并释放能量的过程称为⽣物氧化。
10)氧化磷酸化：代谢物脱下氢，经线粒体氧化呼吸链电⼦传递释放能量，偶联驱动ADT磷酸化⽣成ATP的过程，称为氧化磷酸化。
11)底物⽔平磷酸化：在底物被氧化的过程中，底物分⼦内部能量重新分布产⽣⾼能磷酸键（或⾼能硫酯键），由此⾼能键提供能量使ADP（或GDP）磷酸化⽣成ATP（或GTP）的过程称为底物⽔平磷酸化。
此过程与呼吸链的作⽤⽆关，以底物⽔平磷酸化⽅式只产⽣少量ATP。
12)呼吸链：物质代谢过程中脱下成对氢原⼦（2H）通过多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氢结合⽣成⽔，同时释放能量，这个过程在细胞线粒体进⾏，与细胞呼吸有关，故将此传递链称为呼吸链。
生物化学名词解释重点
生物化学名词解释重点生物化学是研究生物体内化学成分、结构和变化的一门学科。
以下是对生物化学中重要的一些名词的解释：1. 氨基酸：生物体内构成蛋白质的基本单元。
每个氨基酸分子包括一个氨基基团和一个羧基基团，以及一个特定的侧链。
生物体内有20种常见的氨基酸。
2. 核苷酸：生物体内构成DNA和RNA的基本单元。
每个核苷酸分子包括一个核糖或脱氧核糖分子和一个碱基分子，如腺嘌呤或胸腺嘧啶。
3. 酶：生物体内的催化剂，促进化学反应的进行。
酶可以加速化学反应的速度并调节生物体内许多代谢途径。
酶具有高度的特异性，只与特定的底物结合并催化特定的反应。
4. 蛋白质：生物体质量的最重要组成部分之一。
蛋白质由一个或多个氨基酸链组成，可以具有结构、催化和运输等不同的功能。
5. 代谢途径：生物体内进行能量和物质转化的一系列化学反应。
例如，糖酵解是一种代谢途径，将葡萄糖转化为ATP和乳酸。
6. 胆固醇：一种脂类物质，主要存在于动物细胞膜中。
胆固醇是合成类固醇激素和维生素D的前体。
7. DNA复制：DNA分子的复制过程，确保在细胞分裂时每个新生细胞都能获得完整的基因组。
8. RNA翻译：RNA分子通过核糖体的作用将基因的信息转化为蛋白质序列的过程。
9. 细胞呼吸：一系列化学反应，将有机物质转化为ATP以供细胞使用。
细胞呼吸发生在线粒体中，包括糖酵解、柠檬酸循环和氧化磷酸化等步骤。
10. 光合作用：植物和一些细菌中发生的过程，将太阳能转化为化学能（葡萄糖）。
光合作用发生在叶绿体中，包括光反应和暗反应两个阶段。
这些名词解释涵盖了生物化学中一些重要的概念和过程，对于理解生物体内化学成分和生命活动的基本原理非常关键。
通过深入研究这些名词，我们可以更好地理解生物体内的化学反应、代谢途径和分子机制。
生物化学名词解释考试重点总结
1.蛋白质PI：在某一PH溶液中，蛋白质解离为正离子和解离为负离子的程度和趋势相等，处于兼性离子状态，该溶液的PH值称蛋白质的PI2.蛋白质的一级结构：指蛋白质分子中从N端到C端氨基酸残基的排列顺序。
3.蛋白质的二级结构：蛋白质多肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
4.蛋白质的三级结构：整条多肽链中全部氨基酸残基（包括主链和侧链）的相对空间位置5.蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。
6.结构域：分子量大的蛋白质三级结构常可分为割成1个或数个球形或纤维状的区域，折叠的较为紧密，各行其功能，称为结构域。
7.模体：蛋白质分子中，二个或二个以上具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，具有特殊的生物学功能。
8.蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导其理化性质的改变和生物学活性丧失的现象。
9.核酸的一级结构：指构成核酸的核苷酸或脱氧核苷酸从5'末端的到3'末端的排列顺序，即核苷酸序列或碱基序列。
10.核小体：是真核生物染色质的基本组成单位，由DNA和5种组蛋白共同构成，两分子的H2A H2B H3 和H4共同构成了核小体的核心组蛋白，长度约为150bp的DNA双链在组蛋白八聚体上盘绕1.75圈形成核小体的核心颗粒，核心颗粒之间通过组蛋白H1和DNA连接形成的串珠状结构称核小体。
11.解链温度：在DNA解链过程中，紫外吸光度的变化△260达到最大变化值得一半时所对应的温度称为DNA的解链温度，或称溶解温度。
12.增色效应：是指DNA解链过程中，由于有更多的共轭双键得以暴露，DNA在260nm的吸光度随之增加，这种现象称为DNA的增色效应，它是监测DNA的双链是否发生变性的一个最常用指标。
13.DNA变性：在某些理化因素（温度、PH、离子强度）的作用下，DNA双链间互补碱基对之间的氢键断裂，使双链DNA解离为单链，从而导致DNA理化性质改变和生物学活性丧失，称为DNA的变性作用。
生物化学名词解释完整版
生物化学名词解释完全版第一章1，氨基酸（amino acid）：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。
2，必需氨基酸（essential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。
3，非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成不需要从食物中获得的氨基酸。
4，等电点（pI,isoelectric point）：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的pH 值。
5，茚三酮反应（ninhydrin reaction）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。
6，肽键（peptide bond）:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。
7，肽（peptide）:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。
8，蛋白质一级结构（primary structure）：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。
9，层析（chromatography）:按照在移动相和固定相（可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。
10，离子交换层析（ion-exchange column）使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱11，透析（dialysis）：通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。
12，凝胶过滤层析（gel filtration chromatography）：也叫做分子排阻层析。
一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。
13，亲合层析（affinity chromatograph）：利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。
生物化学名词解释重点
生物化学名词解释重点生物化学是研究生命体内各种生物分子结构和功能的科学,涉及许多生物学领域的知识,包括分子生物学、细胞生物学、遗传学和生态学等。
在生物化学中,有许多重要的名词需要解释。
以下是一些生物化学名词的解释重点和拓展:1. 蛋白质蛋白质是生物体内最重要的分子之一,负责执行各种生物学功能。
蛋白质由氨基酸组成,通过肽键连接在一起,形成多肽链。
蛋白质有许多不同的结构,包括大小、形状、折叠方式和构象等,这些结构决定了蛋白质的功能。
2. 核酸核酸是生物体内最重要的分子之一,包括脱氧核糖核酸(DNA)、核糖核酸(RNA)和转录因子等。
核酸是遗传信息的载体,控制着生命的遗传和进化。
3. 酶酶是一种特殊的生物分子,可以执行各种化学反应,促进生物体内各种生化反应的进行。
酶由一个核心分子和许多辅助分子组成,包括金属离子、核糖体和蛋白质等。
酶的高效性和特异性是使其在生物化学研究中备受关注的原因之一。
4. 糖糖是一类常见的生物分子,包括葡萄糖、果糖、蔗糖等。
糖是生物体内重要的能量来源,可以用于合成细胞物质、调节信号传递和维持内环境稳定等。
5. 脂类脂类是一类常见的生物分子,包括脂肪酸、甘油和磷脂等。
脂类是生物体内重要的结构基础和能量来源,可以用于构建细胞膜、传递信号和维持内环境稳定等。
6. 维生素维生素是一类常见的生物分子,可以促进生物体内各种生化反应的进行。
维生素包括维生素A、维生素D、维生素C和维生素E等,对人体健康至关重要。
以上是生物化学中一些重要的名词解释重点和拓展。
了解这些名词,可以帮助人们更好地理解生物化学的基本概念和研究方法。
生物化学必考名词解释
1．磷酸二酯键：核酸分子中核苷酸残基之间的磷酸酯键。
2．磷酸单酯键：单核苷酸分子中，核苷的戊糖与磷酸的羟基之间形成的磷酸酯键。
3．核酸一级结构：核苷酸残基在核酸分子中的排列顺序。
4．DNA二级结构：两条DNA单链通过碱基互补配对的原则所形成的双螺旋结构。
8．增色效应：当核酸分子加热变性时，其在260nm处的紫外吸收会急剧增加的现象。
10．分子杂交：当两条不同源的DNA（或RNA）链或DNA链与RNA链之间存在互补顺序时，在一定条件下可以发生互补配对形成双螺旋分子，这种分子称为杂交分子。
形成杂交分子的过程称为分子杂交。
11．Tm值：当核酸分子加热变性时，其在260nm处的紫外吸收急剧增加，当紫外吸收变化达到最大变化的半数值时，此时所对应的温度称为熔解温度或变性温度，用Tm值表示。
1．构型和构象：构型是指在大分子化合物的立体异构体中，取代原子或基团在空间的取向。
构象是指当单键旋转时，分子中的原子或基团形成不同的空间排列，不同的空间排列称为不同的构象。
4．超二级结构：指二级结构单元β折叠股和α-螺旋股相互聚集形成有规律的更高一级的、但又低于三级结构的结构，被称为超二级结构。
二级结构指多肽链主链在一级结构的基础上进一步的盘旋或折叠，从而形成有规律的构象，如α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲等，这些结构又称为主链构象的结构单元。
维系二级结构的作用力是氢键。
二级结构不涉及氨基酸残基的侧链构象。
5．蛋白质的变性和复性：在各种物理和化学因素影响下，蛋白质构象发生变化，导致其物理和化学性质发生变化，生物学功能更新换代的过程称为变性。
在一定条件下，变性的蛋白质恢复原来构象、性质和生物学功能的过程称为复性。
11．别构效应：又称变构效应，当某些寡聚蛋白与别构效应剂发生作用时，可通过蛋白质构象的变化改变蛋白的活性，这种改变可以是活性的增加或减少。
协同效应是别构效应的一种特殊类型，是亚基之间的一种相互作用。
它指寡聚蛋白的某一个亚基与配基结合时可改变蛋白质其他亚基的构象，进而改变蛋白质生物活性的过程。
生物化学 名词解释
生物化学名词解释生物化学是一门研究生物体化学组成和生命过程中化学变化的科学。
它涵盖了众多的名词概念，下面就为您解释一些常见且重要的生物化学名词。
一、氨基酸（Amino Acid）氨基酸是构成蛋白质的基本单位。
它们都含有一个氨基（NH₂）和一个羧基（COOH），并且都连接在同一个碳原子上，这个碳原子被称为α碳原子。
根据氨基酸分子中所含氨基和羧基的相对数目，可将其分为中性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸。
在人体内，有 20 种常见的氨基酸，其中 8 种是人体不能合成，必须从食物中摄取的，被称为必需氨基酸。
二、蛋白质（Protein）蛋白质是由一条或多条多肽链组成的大分子化合物。
其功能多种多样，包括结构支持、催化化学反应、运输物质、免疫防御等。
蛋白质的结构分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构指的是氨基酸的线性排列顺序；二级结构则有α螺旋、β折叠等形式；三级结构是多肽链在二级结构基础上进一步折叠形成的三维结构；四级结构是由多条多肽链相互作用形成的复合物。
三、核酸（Nucleic Acid）核酸分为脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）两大类。
DNA 是遗传信息的携带者，其双螺旋结构由沃森和克里克提出。
RNA 则包括信使 RNA（mRNA）、核糖体 RNA（rRNA）和转运 RNA （tRNA）等，在基因表达过程中发挥着重要作用。
核酸由核苷酸组成，核苷酸由含氮碱基、戊糖和磷酸基团构成。
四、酶（Enzyme）酶是生物体内具有催化作用的蛋白质或 RNA。
它们能够降低化学反应的活化能，大大加快反应速率。
酶具有高效性、专一性和可调节性等特点。
其活性受到温度、pH 值、抑制剂和激活剂等多种因素的影响。
五、糖（Sugar）糖是多羟基醛或多羟基酮及其衍生物、聚合物的总称。
在生物体内，糖主要以单糖、二糖和多糖的形式存在。
单糖如葡萄糖、果糖等是最简单的糖类；二糖包括蔗糖、麦芽糖等；多糖则有淀粉、糖原和纤维素等。
生物化学重点名词解释
两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
氨基酸的等电点：使氨基酸净电荷为零时溶液的pH值，用符号pI表示，是氨基酸的特征常数。
中性氨基酸pI = 1/2 ( pK1' + pK2' ) 酸性氨基酸pI = 1/2 ( pK1' + pKR' )碱性氨基酸pI = 1/2 ( pK2' + pKR' )必需氨基酸：指机体又必需，自身不能合成，需要从饮食中获得的氨基酸。
一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基脱去一分子水而形成酰胺键，这个键称为肽键，产生的化合物叫做肽。
谷胱甘肽 (GSH)：Cys 残基上的-SH是GSH的活性基团。
GSH广泛分布于生物体内，是某些氧化还原酶的辅酶。
此外，可以用作巯基酶的保护剂。
构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。
构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。
构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。
一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。
构象改变不会改变分子的光学活性。
组成蛋白质的氨基酸都为α-氨基酸（除Pro外），都为L型（除Gly外），除Gly之外，其余氨基酸都有手性碳原子，都具有旋光性。
由于蛋白质中的Tyr、Trp 和 Phe 残基在紫外区有光吸收，所以蛋白质在 280nm 的光波长处有最大光吸收蛋白质的一级结构:广义的一级结构指蛋白质中共价键连结的全部情况，包括肽链的数目，肽链中氨基酸之间的连结方式，肽链中氨基酸的排列顺序，二硫键的位置；狭义的一级结构肽链中氨基酸的排列顺序。
蛋白质的一级结构决定它的高级结构，即各个层次的结构所需的信息全都储存于一级结构中蛋白质的二级结构：指多肽链本身通过氢键沿一定方向盘绕、折叠而形成的构象。
天然蛋白质包括α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲等二级结构。
α-螺旋:蛋白质中常见的二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。
生物化学重点名词解释
(1) DNA分子是由两条反平行的多聚脱氧核苷酸链，绕同一中心轴盘旋形成的右手螺旋结构；
(2) 每条主链由脱氧核糖与磷酸通过3?、5?磷酸二酯键连接而成，并位于螺旋外侧。碱基位于螺旋内侧，碱基平面与螺旋中心轴垂直。
(3) 双螺旋的直径是2nm，沿中心轴，每一个螺旋周期有10个核苷酸对，螺距是3.4nm，碱基对之间的距离为0.34nm。
（3）诱导过程：当有诱导物（乳糖）的情况下，调节基因产生的活性阻遏蛋白与诱导物结合，使阻遏蛋白构象发生改变，失去与操纵基因结合的能力，操纵基因被开放，转录出三种乳糖分解酶（LacZ、LacY、LacA）。
13、中心法则
在细胞分裂过程中通过DNA的复制把遗传信息由亲代传递给子代，在子代的个体发育过程中遗传信息由DNA传递到RNA，最后翻译成特异的蛋白质；在RNA病毒中RNA具有自我复制的能力，并同时作为mRNA，指导病毒蛋白质的生物合成；在致癌RNA病毒中，RNA还以逆转录的方式将遗传信息传递给DNA分子。
2) 中间产物作为生物合成的前体，如产生的磷酸戊 糖可参加核酸代谢。
3) NADPH使红细胞中的还原性谷胱苷肽再生，对维 持红细胞的还原性有重要作用。
4) HMP途径是植物光合作用中从CO2合成葡萄糖的部 分途径。
4、糖代谢和脂代谢是通过哪些反应联系起来的？
5、为什么酶促反应催化效率高？
14、代谢的区域化有什么意义、
（1）消除酶促反应之间的干扰。
（2）使代谢途径中的酶和辅因子得到浓缩，有利于酶促反应进行。
（3）使细胞更好地适应环境条件的变化。
（4）有利于调节能量的分配和转换。
15、脂肪酸氧化和脂肪酸合成
部位，酰基载体，二碳片段形式，电子供体、受体，中间体构型，需要碳酸氢根、柠檬酸，酶系，能量变化，运载体系，反应循环，反应连方向。
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结第二章一、名词解释1.生物化学：生物化学是研究生物体的化学组成以及生物体内发生的各种化学变化的学科2.肽键：一个氨基酸的α–羧基与另一个氨基酸的α–氨基脱水缩合而成的酰胺键（–CO–NH–）称为肽键3.蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处于某一PH时，蛋白质分子解离成阴阳离子的趋势相等，净电荷为零，呈兼性离子状态，此时溶液的PH称为该蛋白质的等电点4.蛋白质的一级结构：蛋白质分子中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构5.二级结构：蛋白质的二级结构是指多肽链中主链原子的局部空间排布，不涉及侧链原子的构象6.亚基：四级结构中每一条具有独立三级结构的多肽链称为亚基（本章考的最多的名词解释）二、问答1.蛋白质的基本组成单位是什么？其结构特点是什么？基本组成单位：氨基酸结构特点：组成蛋白质的20种氨基酸都属于α–氨基酸（脯氨酸除外）组成蛋白质的20种氨基酸都属于L–氨基酸（甘氨酸除外）2.什么是蛋白质的变性？在某些物理或化学因素作用下，蛋白质分子中的次级键断，特定的空间结构被破坏，从而导致蛋白质理化性质改变和生物学活性丧失的现象，称为蛋白质的变性3.什么是蛋白质的二级结构？它主要有哪几种？维持二级结构稳定的化学键是什么？蛋白质的二级结构是指多肽链中主链原子的局部空间排布，不涉及侧链原子的构象种类：α–螺旋、β–折叠、β–转角、无规卷曲维持蛋白质二级结构稳定的化学键是氢键重点：蛋白质的基本组成单位：氨基酸氨基酸的结构通式维持蛋白质一级结构稳定的是肽键二级结构稳定的化学键是氢键三级结构稳定的是疏水键α–螺旋是蛋白质中最常见最典型含量最丰富的二级结构形式由一条多肽链构成的蛋白质，只有具有三级结构才能发挥生物活性。
如果蛋白质只由一条多肽链构成，则三级结构为其最高级结构只有完整的四级结构才具有生物学功能，亚基单独存在一般不具有生物学功能胰岛素虽然由两条多肽链组成，但肽链间通过共价键（二硫键）相连，这种结构不属于四级结构蛋白质的变构现象例子：老年痴呆症、舞蹈病、疯牛病蛋白质分子表面的水化膜和同种电荷是维持蛋白质亲水胶体稳定的两个因素（填空题）凝固的前提是发生变性，凝固的蛋白质一定发生变性加热使蛋白质变性并凝聚成块状称为凝固第三章一、名词解释1.核苷酸:2.增色效应:由于DNA变性后波长260nm的吸光度值会增加，这种现象称为增色效应3.DNA的变性: DNA的变性是指在某些理化因素作用下，DNA分子中碱基对之间的氢键断裂，使DNA双链结构解开变成单链的过程。
生物化学复习重点
生物化学复习重点第二章糖类化学一、名词解释糖：糖俗称碳水化合物，是指多羟基醛或多羟基酮及其衍生物或多聚物。
补充知识：糖主要可分为以下四大类：① 单糖：葡萄糖、果糖② 寡糖：二糖、三糖等③ 多糖：淀粉、糖原、纤维素④ 结合糖：糖与非糖物质的结合物糖脂：是糖与脂类的结合物。
糖蛋白：是寡糖链与蛋白质的结合物,以蛋白质为主,其性质更接近蛋白质。
蛋白聚糖：又称为粘蛋白、粘多糖, 是由糖胺聚糖与多肽链共价相连构成的分子，其性质与多糖更为接近。
第三章蛋白质一、名词解释蛋白质一级结构：多肽链中氨基酸的排列顺序。
主要化学键：肽键★ ；二硫键也属于一级结构的研究范畴。
肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键称为肽键，新生成的物质称为肽。
亚基：具有四级结构的蛋白质中，每一条具有独立三级结构的多肽链为亚基。
亚基之间的结合力主要是氢键和离子键。
必需氨基酸：不能在体内合成，必需由食物提供的氨基酸称为必需氨基酸，包括赖、色、苯丙、甲硫（蛋）、苏、亮、异亮和缬氨酸等8 种。
（记忆口诀：假设来写一本书）氨基酸的等电点：在一定pH 值的溶液中，氨基酸分子所带正、负电荷相等，此时溶液的pH值称为氨基酸的等电点（pI）。
通过改变溶液的pH 可使氨基酸分子中弱碱性或弱酸性基团的解离状态发生改变（这种改变是可逆的）。
蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质分子的特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失的现象。
*变性的本质：非共价键和二硫键被破坏，蛋白质的一级结构不发生改变。
*变性的理化因素---如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等。
*蛋白质变性后的性质改变：溶解度降低、粘度增加、结晶能力消失、生物活性丧失及易受蛋白酶水解。
*应用举例：1、应用变性因素进行消毒与灭菌。
2、预防蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。
蛋白质的复性---蛋白质变性的可逆性*蛋白质变性后，绝大多数情况下是不能复性的；*如变性程度浅，蛋白质分子的构象未被严重破坏；或者蛋白质具有特殊的分子结构，并经特殊处理去除变性因素后，则可以复性。
生物化学名词解释
生物化学名词解释1. 蛋白质：生物体内最重要的大分子之一，由氨基酸序列构成。
蛋白质具有多种生物学功能，如催化、结构支撑、运输等。
2.核酸：构成生命体系中一类非常重要的大分子，由核苷酸组成。
核酸分为脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
DNA带有遗传信息，RNA参与蛋白质合成。
3.酶：一种催化剂，加速生化反应。
酶可以分解分子，促进分子结合，或改变其化学结构。
4.代谢：生物体的一系列内部化学反应，通过消耗能量以及其他物质来维持生物体的生命活动。
5.细胞膜：生命体系中一个重要的组成部分，在细胞周围形成一个类似“皮肤”的物理屏障。
细胞膜通过选择性渗透控制物质在细胞内外之间的转移，从而维持细胞功能。
6.基因：遗传信息的基本单位，储存个体遗传信息，并控制细胞蛋白质的合成。
一个基因是由一段DNA序列编码的。
7.信号转导：一种细胞内转导机制，通过细胞内或细胞外的信号分子，传递一些特定的信息以及信号，最终影响不同生命活动。
8.代谢通路：一系列的生化反应，以特定的顺序和方式进行，从而将小分子代谢产物转化为化合物的过程。
9.生物分子：构成生命体系中的主要分子，包括蛋白质、核酸、碳水化合物和脂类等。
它们提供能量、储存能量、维持生命活动以及维持生物体的结构。
10.生物催化：生命体系中一种特定的催化过程，通过酶促进生化反应。
生物催化可以在较温和的条件下进行，从而节省能量和资源。
11.糖代谢：一系列生物化学反应，将葡萄糖和其他糖类分解为能够提供能量的产物，并在代谢通路中继续进行。
12.氧化还原反应：一个常见的生化反应类型，涉及原子或离子之间的电子转移。
在这种类型的反应中，被氧化物失去电子，而被还原物获得电子。
13.葡萄糖：一种重要的单糖，通过糖代谢的过程来提供能量。
葡萄糖是糖类的代表，也被广泛应用于生物工程和食品工业。
14.ATP：三磷酸腺苷，细胞内最常见的高能化合物之一，承担能量传递的重要功能。
15.脂质：一类极为重要的生物分子，参与许多生命活动。
生物化学名词解释必考
生物化学名词解释必考生物化学名词解释必考0.两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
1. 糖酵解：在供氧不足时，葡萄糖在细胞液中分解成丙酮酸，丙酮酸进一步还原成乳酸（同时释放少量能量合成ATP）的过程2. 糖原合成与分解：由单糖合成糖原的过程成为糖原的合成。
糖原的分解是指由糖原分解成葡萄糖的过程3. 糖异生：由非糖类物质合成葡萄糖的过程4. 有氧氧化：在供氧充足时，葡萄糖在细胞液中分解生成的丙酮酸进入线粒体，彻底氧化成CO2和H2O，并释放大量能量5. 三羧酸循环：在线粒体内，乙酰CoA与草酰乙酸缩合成柠檬酸，柠檬酸再经过一系列酶促反应之后又生成草酰乙酸，形成一个反应循环，该循环生成的第一个化合物是柠檬酸，它含有三个羧基，所以称为三羧酸循环6. 血糖：血液中的单糖，主要是葡萄糖7. 血脂：血浆中脂类的总称，主要包括甘油三酯，磷脂，胆固醇和游离脂肪酸8. 血浆脂蛋白：是脂类在血浆中的存在形式和转运形式，一类由脂肪，磷脂，胆固醇及其酯与不同的载脂蛋白按不同比例组成的，便于通过血液运输的复合体。
9. 脂肪动员：脂肪内的甘油三酯被脂肪酶水解生成甘油和脂肪酸，释放入血，供给全身各组织氧化利用的过程10. 酮体：包括乙酰乙酸，B—羟丁酸和丙酮，是脂肪酸分解代谢的正常产物11. 必需脂肪酸：人体生命活动所必不可少的几种多不饱和脂肪酸，在人体内不能合成，必须由食物来供给。
包括亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸12. 必需氨基酸：体内需要而自身又不能合成、必须由食物供给的氨基酸。
包括：异亮氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、赖氨酸13. 蛋白质互补作用：将不同种类营养价值较低的蛋白质混合食用，可以相互补充所缺少的必须氨基酸，从而提高其营养价值，称为蛋白质的互补作用14. 转氨基作用：是指由氨基转移酶催化，将氨基酸的a-氨基转移到一个a-酮酸的羰基位置上，生成相应的a-酮酸和新的a-氨基酸。
生物化学名词解释大全
生物化学名词解释大全生物化学是研究生物体在分子水平上的化学结构、组成、代谢和功能的科学。
在生物化学中有许多重要的概念和名词，下面是一些常见的生物化学名词的解释：1. 生物分子：生物体内的化学物质，包括蛋白质、核酸、碳水化合物和脂类等。
2. 蛋白质：由氨基酸组成的生物大分子，是生物体内重要的结构和功能分子，参与细胞组织的建造和各种生化反应的调节。
3. 核酸：DNA和RNA是两种主要的核酸，它们是生物体内储存和传递遗传信息的分子，负责编码蛋白质的合成。
4. 酶：生物体内催化化学反应的蛋白质，可以加速化学反应速率，并在细胞代谢中起到重要作用。
5. 代谢：生物体内所有化学反应的总和，包括合成和分解反应，用于维持生物体的生命活动。
6. ATP：三磷酸腺苷，是生物体内能量的主要储存和传递分子，通过磷酸键的断裂释放能量。
7. 代谢途径：一系列有序的化学反应，负责生物体对营养物质的合成和分解，如糖酵解、脂肪酸合成等。
8. 细胞呼吸：通过氧化代谢食物产生能量的过程，包括糖酵解和线粒体中的三酸甘油酯循环。
9. 光合作用：植物和一些原生生物利用光能将二氧化碳和水转化为有机物和氧气的过程。
10. DNA复制：在细胞分裂过程中，DNA分子通过复制产生两个完全相同的复制体。
11. 蛋白质合成：通过转录和转译过程中，RNA将DNA编码的信息转化为氨基酸序列，合成蛋白质的过程。
12. 糖酵解：利用葡萄糖分子生成能量和乳酸或乙醛的过程，是细胞呼吸的一部分。
13. 氧化磷酸化：将能量储存在ATP分子中的过程，以氧化底物的形式产生能量。
14. 生物膜：生物体内细胞和细胞器膜的组成，由脂质和蛋白质构成，是细胞内外物质交换的屏障。
15. 细胞信号传导：细胞内外的信号分子通过蛋白质和细胞膜受体进行传递和转导，参与调控细胞生物活动。
这些是生物化学中一些常见的名词和概念的解释，帮助我们更好地理解生物体代谢和功能的基本原理。
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生物化学：研究生物体分子组成及变化规律的基础学科，是对生命现象最为基础、深入的分子水平的机制探讨 a 生物体的化学组成、分子结构、性质及功能。
b 生物分子的分解与合成，反应过程中的能量变化、及新陈代谢的调节与控制 c 生物信息分子的合成及其调控，也就是遗传信息的贮存、传递和表达必需氨基酸：人体和其它哺乳动物自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。
氨基酸等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示。
构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。
构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。
蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。
蛋白质的二级结构：在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。
蛋白质α-螺旋的特点：①右手螺旋②氨基酸侧链伸向螺旋外侧③每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距为0.54nm ④α-螺旋的每个肽链的N-H和第四个肽链的羰基氧形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平行。
β-折叠结构又称为β-片层结构，它是肽链主链或某一肽段的一种相当伸展的结构，多肽链呈扇面状折叠。
（1）两条或多条几乎完全伸展的多肽链（或肽段）侧向聚集在一起，通过相邻肽链主链上的氨基和羰基之间形成的氢键连接成片层结构并维持结构的稳定（2）氨基酸之间的轴心距为0.35nm（反平行式）和0.325nm（平行式）。
（3）β-折叠结构有平行排列和反平行排列两种。
Tm：造成DNA变性的中点温度。
即使DNA双螺旋结构解开一半时所需要的温度。
（将DNA的稀盐溶液加热到70～100℃几分钟后，双螺旋结构即发生破坏，氢键断裂，两条链彼此分开，形成无规则线团状，此过程为DNA的热变性，有以下特点：变性温度范围很窄，260nm处的紫外吸收增加；粘度下降；生物活性丧失；比旋度下降；酸碱滴定曲线改变。
Tm值代表核酸的变性温度（熔解温度、熔点）。
在数值上等于DNA变性时摩尔磷消光值（紫外吸收）达到最大变化值半数时所对应的温度。
）核酸的变性，复性的特点。
核酸双螺旋结构被破坏，氢键断裂，变为单链，并不引起共价键的断裂。
引起变性的因素很多，升高温度、过酸、过碱、纯水以及加入变性剂等都能造成核酸变性。
核酸变性时，物理化学性质将发生改变，表现出增色效应。
变性：OD260nm增高，粘度下降，比旋度下降，浮力密度升高，酸碱滴定曲线改变，生物活性丧失。
复性：OD260nm降低。
变性的核酸在适当的条件下，两条分开的链重新缔合成为双螺旋结构。
变性DNA缓慢冷却可以复性DNA片段越小、浓度越大越容易复性蛋白质的变性：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性降低或者完全丧失的现象。
蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。
变性特点：空间结构破坏（即次级键断裂）；一级结构存在（肽链存在）；蛋白质变性后理化性质改变：如溶解度降低，黏度增加，结晶能力消失，生物活性丧失等；易被蛋白酶水解。
酶：酶是一类具有高效率、高度专一性、活性可调节的高分子生物催化剂辅酶：某酶催化作用中所必需的非蛋白质小分子有机物质）与酶蛋白结合较松，可透析除去。
与酶蛋白以次级键相结合。
辅基：酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分）与酶蛋白结合较紧。
与酶蛋白以共价键相结合。
用透析法不能除去。
核酶：具有催化活性的RNA, 即化学本质是核糖核酸(RNA), 却具有酶的催化功能寡聚酶：由2个或多个相同或不相同亚基组成的酶裂合酶：催化由底物除去某个基因而残留双键的反应、或通过逆反应将某个基团加到双键上去的反应的酶之总称单体酶只具有一个活性中心的多肽链的酶类影响酶促反应的因素有哪些？它们是如何影响酶促反应速度1，酶浓度：在酶促反应中，如果底物的量超过酶量，酶未被底物所饱和，反应速率与酶浓度成正比2，底物浓度3.温度：最适温度，此时酶活性最大，与PH离子浓度，酶作用时间有关影响具有双重性4.PH，有最适PH,此时酶可表现最大反正活性，但其不是酶的特征常数，会受酶浓度，底物以及缓冲液浓度因素的影响5.抑制剂，6.激活剂，针对某种酶而言如Mg2＋是多数激酶及合成酶的激活剂，其中大部分是无机离子或简单有机化合物，能提高酶活性7.别构效应物，别构酶的活性调节剂酶活力，是指酶催化特定化学反应（酶促反应）的能力。
比活力比活力是指每毫克蛋白含有的酶单位数表示：比活力＝活力单位数U/蛋白质量（mg）可逆竞争生物化学中最常见的抑制作用。
在竞争性抑制作用中，抑制剂通过和底物分子竞争酶的活性中心而达到抑制作用。
可逆反竞争反竞争性抑制是因为I只与ES结合，不与游离酶结合, 从而抑制了ES生成产物，达到了抑制效果。
可逆非竞争性抑制非竞争性抑制剂既可与E结合，也可与ES结合，生成EI和ESI，从而达到抑制酶活性的作用。
（又叫混合型抑制）影响酶反应速率的因素：底物浓度、酶浓度、温度、pH、抑制剂、激活剂等★RNA有几种类型，各自的生物学功能是什么？3种：mRNA tRNA rRNAmRNA 将DNA的遗传信息传递到核糖核蛋白体。
tRNA 在蛋白质生物合成过程中起翻译氨基酸信息，并将相应的氨基酸转运到核糖蛋白体的作用。
rRNA 是核糖体的重要组成部分，与蛋白质生物合成相关。
★mRNA的一级结构真核细胞mRNA的3`-末端有一段长达200个核苷酸左右的聚腺苷酸，称为尾巴结构5`-末端有一个甲基化的鸟苷酸，称为帽子结构★化学渗透假说1.耦联需要一个完整的线粒体内膜内膜对H® OH® K Cl等一些带电溶液应当是不通透的，否则质子浓度梯度将不能维持。
2.电子通过电子传递链传递导致H®被转移至膜间隙，产生一个跨线粒体内膜的质子浓度梯度。
3.由膜间隙向线粒体基质的质子跨膜回流驱动跨膜的ATP合成酶催化ADP磷酸化★尿素循环:尿素循环也称鸟氨酸循环，是将含N化合物分解产生的氨经过一系列反应转变成尿素的过程。
有解除氨毒害的作用。
酶促反应的特点（1）酶的催化效率高;（2）对底物有高度特异性;（3）酶在体内处于不断的更新之中;（4）酶的催化作用受多种因素的调节;（5）酶是蛋白质,对热不稳定,对反应的条件要求严格。
酶原：酶的无活性前体，通常在有限度的蛋白质水解作用后，转变为具有活性的酶。
氧化磷酸化：在底物脱氢被氧化时，电子或氢原子在呼吸链上的传递过程中伴随ADP磷酸化生成ATP的作用，称为氧化磷酸化。
氧化磷酸化是生物体内的糖、脂肪、蛋白质氧化分解合成ATP的主要方式。
磷氧比：在生物氧化过程中，伴随ADP磷酸化所消耗的无机磷酸的P原子数与消耗的分子O的氧原子数之比（即所消耗1个氧原子所长生的ATP的分子数）增色效应：当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，DNA在紫外区260nm处的吸光值增加，并与解链程度有一定的比例关系，这种关系称为DNA的增色效应B-DNA双螺旋的特点：1）互为反向平行，右手双螺旋，螺旋直径为2.0纳米，相邻碱基对平面距离0.34nm，螺距3.4nm；（2）大沟，小沟相间，沟是DNA与功能蛋白质结合部位（3）脱氧核糖-磷酸在螺旋外侧，碱基对在螺旋内侧，碱基互补：A-T,G-C;（4）氢键维持横向稳定性，碱基堆积力维持纵向稳定性。
真核生物DNA超螺旋结构特点：其三级结构为核小体，由核心颗粒+连接区组成。
新陈代谢是指生物体中所进行的化学变化的总和。
是最重要的生命特征之一分解代谢（氧化）合成代谢（还原）电子传递链的概念：生物氧化体系中的传递体所组成的电子传递体系称为呼吸链，或叫电子传递链。
电子传递顺序：代谢物→NADH→复合体Ⅰ→辅酶Q→复合体Ⅲ→细胞色素c→复合体Ⅳ→氧必需脂肪酸：为人体生长所必需但有不能自身合成，必须从是物中摄取的脂肪酸。
在脂肪中有三种脂肪酸是人体所必需的，即亚油酸，亚麻酸，花生四烯酸。
脂肪酸的β-氧化：脂肪酸的β-氧化作用是脂肪酸在一系列酶的作用下，在α碳原子和β碳原子之间断裂，β碳原子氧化成羧基生成含2个碳原子的乙酰CoA和比原来少2个碳原子的脂肪酸。
脂类生物体中不溶于水，而溶于非极性有机溶剂的化合物功能能量储存、生物膜的结构成分、激素、抗氧化、色素防护功能、生长因子及维生素三酰甘油三分子脂肪酸与一分子甘油结合形成三酰甘油底物水平磷酸化：在底物被氧化的过程中，底物分子内部能量重新分布产生高能磷酸键（或高能硫酯键），由此高能键提供能量使ADP（或GDP）磷酸化生成ATP（或GTP）的过程称为底物水平磷酸化。
此过程与呼吸链的作用无关，以底物水平磷酸化方式只产生少量ATP。
糖异生：非糖物质（如丙酮酸乳酸甘油生糖氨基酸等）转变为葡萄糖的过程。
糖酵解：在氧气不足的条件下，葡萄糖或糖原分解为丙酮酸或乳酸的过程，此过程中伴有少量ATP的生成。
这一过程是在细胞质中进行，不需要氧气，每一反应步骤基本都由特异的酶催化。
在缺氧条件下丙酮酸则可在乳酸脱氢酶的催化下，接受磷酸丙糖脱下的氢，被还原为乳酸。
糖酵解途径：糖酵解途径指糖原或葡萄糖分子分解至生成丙酮酸的阶段，是体内糖代谢最主要途径。
糖的有氧氧化：糖的有氧氧化指葡萄糖或糖原在有氧条件下氧化成水和二氧化碳的过程。
是糖氧化的主要方式。
磷酸戊糖途径：磷酸戊糖途径指机体某些组织（如肝、脂肪组织等）以6-磷酸葡萄糖为起始物在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下形成6-磷酸葡萄糖酸进而代谢生成磷酸戊糖为中间代谢物的过程，又称为磷酸已糖旁路。
磷酸戊糖途径生成的重要产物包括：NADPH＋H＋和5-磷酸核糖。
磷酸戊糖途径的生理意义有：（1）产生NADPH+H＋：①是体内许多合成代谢的供氢体，如脂肪酸、胆固醇、非必需氨基酸的合成；②参与体内羟化反应，如胆固醇、胆汁酸、类固醇激素合成，生物转化反应中的羟化过程等需NADPH +H＋参与；③NADPH+H＋维持谷胱甘肽的还原状态。
（2）产生5-磷酸核糖：参与核苷酸及核酸的合成。
什么是糖？糖类有哪些重要的生物学作用？定义：糖类是多羟醛或多羟酮及其缩聚物和某些衍生物的总称。
作用：1.能源物质：提供大量能量，如淀粉氧化可以放出大量能量、，可转变为生命所必需的其他物质如脂质、蛋白质等。
2.结构物质：可作为生命体的结构物质，如纤维素在植物中起支持作用。
3.生物信息的携带者和传递者：可作为细胞信息识别的信息分子如细胞的黏附尿素－鸟氨酸循环HCO3+NH3+2ATP生成氨甲酰磷酸；鸟氨酸与氨及CO2（即氨甲酰基）结合生成瓜氨酸；瓜氨酸接受1分子氨(Asp)而生成精氨酸带琥珀酸；精氨酸带琥珀酸分解生成精氨酸；精氨酸酶作用下，精氨酸分解生成尿素，并重新生成鸟氨酸，鸟氨酸可参与第二轮循环。
（是发生在动物肝脏的一个代谢循环。
尿素是无毒水溶性物质，由血液运输至肾，从尿中排出。