免疫球蛋白 ppt课件
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一、免疫球蛋白的基本结构
重链：免疫球蛋白重链分子量约为50～75kDa，由450～550个氨基 酸残基组成，并结合有不同糖基，因此免疫球蛋白属糖蛋白。
H链：µ、γ、α、δ、ε IgM IgG IgA IgD IgE
8
不同类的免疫球蛋白，其链内和链间二硫键的数目和位置、连 接寡糖的数量、结构域的数目及铰链区的长度等均不完全相同
Emil von Behring (1845-1917)
1901, antitoxins
antibody 是介导体液免疫的重要 效应分子，是B细胞接 受抗原刺激后增殖分化 为浆细胞所产生的球蛋 白。
5
6
一、免疫球蛋白的基本结构
四条肽链结构 Ig的基本结构是四条肽链
的对称结构 2H+2L=Ig单体
28
SIgA参与黏膜局部免疫
29
30
31
32
四、免疫球蛋白的酶解片段
木瓜蛋白酶 2 Fab 结合Ag 1 Fc 可结晶，保留Ag性及相应功能区的功 能
胃蛋白酶: 1 F(Ab’)2 结合Ag，双价 pFc’ 无活性碎片
意义：免疫球蛋白酶解片段的研究不仅对阐明 免疫球蛋白的结构和生物活性十分重要，而且 对生物制品的应用也有重要意义。如白喉抗毒 素、破伤风抗毒素经胃蛋白酶酶解后精制提纯 的制品，因去掉Fc段而减少超敏反应的发生33 。
24
二、免疫球蛋白的功能区
25
26
二、免疫球蛋白的功能区
Ig超家族（IgSF）：与Ig结构相似、遗传基因 同源的蛋白分子，它们主要以膜蛋白的形式存 在于细胞表面。编码IgSF的基因称为Ig基因超 家族。
IgSF以单体、二聚体或多聚体的形式分布于各 类细胞表面，参与细胞间相互识别和相互作用 ，可介导细胞间的黏附和信号传导，参与免疫 应答、炎症反应以及淋巴细胞归巢。
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一、免疫球蛋白的基本结构
铰链区
CH1和CH2之间, 由30个氨基酸组成的富含脯氨 酸的结构称为铰链区。
功能：（1）利于Ig CDR与Ag决定簇吻合； （2）与Ag结合后，“T”转变为“Y”型，补体 结合点暴露．
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二、免疫球蛋白的功能区
结构域：Ig的多肽链分子中约110个氨基酸可 折叠成由链内二硫键连接的具有特定功能的球 形结构。称为免疫球蛋白的功能区或结构域（ domain）.
各类免疫球蛋白轻链均有κ型和λ型，两型轻链
的功能无差异。正常人血清免疫球蛋白的κ型:
λ型约为2:1，在小鼠则为20:1。
11
一、免疫球蛋白的基本结构
可变区和恒定区 可变区（Variable Region，V区）：位于Ig分子N端，占轻链1/2和
重链1/4或1/5；不同抗体其IgV区氨基酸组成和排列有较大差异， 并决定抗体与抗原结合的特异性；
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H:30-35;50-63;95-102;
L:23-34, 50-60,89-97;
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一、免疫球蛋白的基本结构
可变区和恒定区 高变区（hypervariable region, HVR），或称互
补 性 决 定 区 （ complementarity-determining r氨eg基io酸n，组C成D和R）排:列V顺H和序V变L可化变特区别内大各，有共3同个组区成域一的 个与抗原决定基互补的表面，即抗原结合部位。 用HVR1-3或CDR1-3表示。一般CDR3的变化程 度最高。CDR决定了抗体的特异性。 独特型决定簇：与特异性抗原结合的部位。
9
同一类免疫球蛋白，其铰链区氨基酸的组成和重
链二硫键的数目等也不同，据此又可将同类免疫 球蛋白分为不同亚类(subclass)。
10
一、免疫球蛋白的基本结构
轻链：免疫球蛋白轻链分子量约为25kDa，由 214个氨基酸残基组成。
根据轻链结构和抗原性的不同分为κ(kappa)链 和 λ(lambda) 链 ， 免 疫 球 蛋 白 因 此 分 为 两 型 (type)，即κ型和λ型。
骨架区（Framework region,FR）
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一、免疫球蛋白的基本结构
可变区和恒定区 恒定区（Constant Region，C区）:位于Ig 分子
的 C 端 ， 占 轻 链 1/2 和 重 链 3/4 （ IgA 、 IgD ） 或 4/5（IgM、IgE）。在同一种属中，同一类重链 和同一类轻链C区氨基酸的组成或排列比较恒 定。介导Ig多种生物学功能。 重链和轻链的C区分别称为CH和CL，不同型免 疫球蛋白的CL长度基本一致，但不同类免疫球 蛋 白 的 CH 长 度 不 尽 相 同 ， 可 从 CH1 ～ CH3 或 CH1～CH4。
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精品资料
• 你怎么称呼老师？ • 如果老师最后没有总结一节课的重点的难点，你
是否会认为老师的教学方法需要改进？ • 你所经历的课堂，是讲座式还是讨wk.baidu.com式？ • 教师的教鞭 • “不怕太阳晒，也不怕那风雨狂，只怕先生骂我
笨，没有学问无颜见爹娘 ……” • “太阳当空照，花儿对我笑，小鸟说早早早……”
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三、免疫球蛋白的其他成分
J链：由浆细胞合成、富含Cys的多肽链，连接Ig 单体 形成多聚体，如IgA二聚体和IgM五聚体的形成。
分泌片（SP）：由粘膜上皮细胞产生的含糖肽链，为 分泌型IgA的辅助成分，可以非共价形式结合到IgA二 聚体上，并一起分泌到粘膜表面。作用机理：保护铰链 区的酶解，介导二聚体的跨膜转运。
免疫球蛋白
1
•抗体（antibody，Ab)：B细胞在Ag刺激下，产生 能与相应Ag发生特异性结合的免疫球蛋白。 •免疫球蛋白（Immunoglobulin,Ig）：具有抗体活 性或化学结构与抗体相似的球蛋白。 •Ab和Ig具有不同之处
Ab是Ig，但Ig不一定是Ab •免疫球蛋白可分为分泌型(secreted Ig，SIg)和膜 型(membrane Ig，mIg)。 •Ab介导的免疫称为体液免疫。
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＊ VL和VH: 抗原结合部位 ＊ CL和CH1:同种异型的遗传标记所在处 ＊ CH2和CH3：
① IgG的CH2和IgM的CH3: 补体C1q结合点； ② 母体的IgG借助CH2通过胎盘进入胎儿体内 ＊ CH3、CH4: 与细胞Fc受体结合的部位 IgG的CH3可结合细胞表面的FcR，IgE的CH2和CH3 可与肥大细胞和嗜碱性粒细胞的IgE Fc受体结合。
一、免疫球蛋白的基本结构
重链：免疫球蛋白重链分子量约为50～75kDa，由450～550个氨基 酸残基组成，并结合有不同糖基，因此免疫球蛋白属糖蛋白。
H链：µ、γ、α、δ、ε IgM IgG IgA IgD IgE
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不同类的免疫球蛋白，其链内和链间二硫键的数目和位置、连 接寡糖的数量、结构域的数目及铰链区的长度等均不完全相同
Emil von Behring (1845-1917)
1901, antitoxins
antibody 是介导体液免疫的重要 效应分子，是B细胞接 受抗原刺激后增殖分化 为浆细胞所产生的球蛋 白。
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一、免疫球蛋白的基本结构
四条肽链结构 Ig的基本结构是四条肽链
的对称结构 2H+2L=Ig单体
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SIgA参与黏膜局部免疫
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四、免疫球蛋白的酶解片段
木瓜蛋白酶 2 Fab 结合Ag 1 Fc 可结晶，保留Ag性及相应功能区的功 能
胃蛋白酶: 1 F(Ab’)2 结合Ag，双价 pFc’ 无活性碎片
意义：免疫球蛋白酶解片段的研究不仅对阐明 免疫球蛋白的结构和生物活性十分重要，而且 对生物制品的应用也有重要意义。如白喉抗毒 素、破伤风抗毒素经胃蛋白酶酶解后精制提纯 的制品，因去掉Fc段而减少超敏反应的发生33 。
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二、免疫球蛋白的功能区
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二、免疫球蛋白的功能区
Ig超家族（IgSF）：与Ig结构相似、遗传基因 同源的蛋白分子，它们主要以膜蛋白的形式存 在于细胞表面。编码IgSF的基因称为Ig基因超 家族。
IgSF以单体、二聚体或多聚体的形式分布于各 类细胞表面，参与细胞间相互识别和相互作用 ，可介导细胞间的黏附和信号传导，参与免疫 应答、炎症反应以及淋巴细胞归巢。
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一、免疫球蛋白的基本结构
铰链区
CH1和CH2之间, 由30个氨基酸组成的富含脯氨 酸的结构称为铰链区。
功能：（1）利于Ig CDR与Ag决定簇吻合； （2）与Ag结合后，“T”转变为“Y”型，补体 结合点暴露．
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二、免疫球蛋白的功能区
结构域：Ig的多肽链分子中约110个氨基酸可 折叠成由链内二硫键连接的具有特定功能的球 形结构。称为免疫球蛋白的功能区或结构域（ domain）.
各类免疫球蛋白轻链均有κ型和λ型，两型轻链
的功能无差异。正常人血清免疫球蛋白的κ型:
λ型约为2:1，在小鼠则为20:1。
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一、免疫球蛋白的基本结构
可变区和恒定区 可变区（Variable Region，V区）：位于Ig分子N端，占轻链1/2和
重链1/4或1/5；不同抗体其IgV区氨基酸组成和排列有较大差异， 并决定抗体与抗原结合的特异性；
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H:30-35;50-63;95-102;
L:23-34, 50-60,89-97;
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一、免疫球蛋白的基本结构
可变区和恒定区 高变区（hypervariable region, HVR），或称互
补 性 决 定 区 （ complementarity-determining r氨eg基io酸n，组C成D和R）排:列V顺H和序V变L可化变特区别内大各，有共3同个组区成域一的 个与抗原决定基互补的表面，即抗原结合部位。 用HVR1-3或CDR1-3表示。一般CDR3的变化程 度最高。CDR决定了抗体的特异性。 独特型决定簇：与特异性抗原结合的部位。
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同一类免疫球蛋白，其铰链区氨基酸的组成和重
链二硫键的数目等也不同，据此又可将同类免疫 球蛋白分为不同亚类(subclass)。
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一、免疫球蛋白的基本结构
轻链：免疫球蛋白轻链分子量约为25kDa，由 214个氨基酸残基组成。
根据轻链结构和抗原性的不同分为κ(kappa)链 和 λ(lambda) 链 ， 免 疫 球 蛋 白 因 此 分 为 两 型 (type)，即κ型和λ型。
骨架区（Framework region,FR）
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一、免疫球蛋白的基本结构
可变区和恒定区 恒定区（Constant Region，C区）:位于Ig 分子
的 C 端 ， 占 轻 链 1/2 和 重 链 3/4 （ IgA 、 IgD ） 或 4/5（IgM、IgE）。在同一种属中，同一类重链 和同一类轻链C区氨基酸的组成或排列比较恒 定。介导Ig多种生物学功能。 重链和轻链的C区分别称为CH和CL，不同型免 疫球蛋白的CL长度基本一致，但不同类免疫球 蛋 白 的 CH 长 度 不 尽 相 同 ， 可 从 CH1 ～ CH3 或 CH1～CH4。
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精品资料
• 你怎么称呼老师？ • 如果老师最后没有总结一节课的重点的难点，你
是否会认为老师的教学方法需要改进？ • 你所经历的课堂，是讲座式还是讨wk.baidu.com式？ • 教师的教鞭 • “不怕太阳晒，也不怕那风雨狂，只怕先生骂我
笨，没有学问无颜见爹娘 ……” • “太阳当空照，花儿对我笑，小鸟说早早早……”
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三、免疫球蛋白的其他成分
J链：由浆细胞合成、富含Cys的多肽链，连接Ig 单体 形成多聚体，如IgA二聚体和IgM五聚体的形成。
分泌片（SP）：由粘膜上皮细胞产生的含糖肽链，为 分泌型IgA的辅助成分，可以非共价形式结合到IgA二 聚体上，并一起分泌到粘膜表面。作用机理：保护铰链 区的酶解，介导二聚体的跨膜转运。
免疫球蛋白
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•抗体（antibody，Ab)：B细胞在Ag刺激下，产生 能与相应Ag发生特异性结合的免疫球蛋白。 •免疫球蛋白（Immunoglobulin,Ig）：具有抗体活 性或化学结构与抗体相似的球蛋白。 •Ab和Ig具有不同之处
Ab是Ig，但Ig不一定是Ab •免疫球蛋白可分为分泌型(secreted Ig，SIg)和膜 型(membrane Ig，mIg)。 •Ab介导的免疫称为体液免疫。
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＊ VL和VH: 抗原结合部位 ＊ CL和CH1:同种异型的遗传标记所在处 ＊ CH2和CH3：
① IgG的CH2和IgM的CH3: 补体C1q结合点； ② 母体的IgG借助CH2通过胎盘进入胎儿体内 ＊ CH3、CH4: 与细胞Fc受体结合的部位 IgG的CH3可结合细胞表面的FcR，IgE的CH2和CH3 可与肥大细胞和嗜碱性粒细胞的IgE Fc受体结合。