生物化学 第二章 习题

第二章蛋白质化学A型题一、名词解释1．氨基酸的等电点2．肽键3．多肽链4．肽平面5．蛋白质一级结构6．肽单位7．多肽8．氨基酸残基9．蛋白质二级结构10．超二级结构11．结构域12．蛋白质三级结构13．蛋白质四级结构14．二硫键15．二面角16．α–螺旋17．β–折叠或β–折叠片18．β–转角19．无规卷曲20．亚基21．寡聚蛋白22．蛋白质的高级结构23．蛋白质激活24．分子病25．变构效应26．蛋白质变性27．蛋白质复性28．蛋白质的等电点29．电泳30．盐溶31．盐析32．简单蛋白质33．结合蛋白质二、填空题1．结缔组织（肌腱、韧带、毛发、软骨）以_____为主要成分。

2．天然氨基酸的结构通式为______________。

3．氨基酸在等电点时主要以________离子形式存在，在pH>pI时的溶液中，大部分以______离子形式存在，在pH<pI的溶液中主要以_________离子形式存在。

4．在紫外光区有吸收光能力的氨基酸只有________、_________、________3种。

5．当氨基酸在等电点时，由于静电引力的作用，其_________最小，容易发生沉淀。

6．所谓的两性离子是指____________________。

7．在一定的实验条件下，___________是氨基酸的特征常数。

8．在常见的20种氨基酸中，结构最简单的氨基酸是________。

9．蛋白质中氮元素的含量比较恒定，平均值为_______。

10．蛋白质中不完整的氨基酸被称为________。

11．维系蛋白质二级结构最主要的力是________ 。

12．α–螺旋中相邻螺圈之间形成链内氢键，氢键取向几乎与________平行。

氢键是由每个氨基酸的______与前面隔3个氨基酸的_________形成的，它允许所有_______都参与氢键的形成。

13．参与维持蛋白质构象的作用力有_____、_____、________、_______、_______、和_______。

14．蛋白质之所以出现丰富的构象，是因为主肽链的________和_______键能进行转动。

15．蛋白质主链构象的结构单元包括________、_________、________、_______。

16．维系蛋白质四级结构的作用力是_______、_______、_______和_______，其中最主要的是_________。

17．变性蛋白质的主要的特征是________丧失。

18．蛋白质变性的实质是_________________。

19．血红蛋白与氧结合呈现_____效应，这是通过血红蛋白的__________作用来实现的。

20．在胰岛素分子中始终保持不变的氨基酸残基称为_______________。

21．没有活性的胰岛素前体称为________________。

22．血红蛋白分子是由两个______亚基和两个______亚基组成的四聚体。

在血红素中央的________是氧结合的部位，且每一个_________可以结合一个氧分子。

23．医学通常用75%的洒精来消毒手术部位，主要是应用_________这一特性。

24．常用的测定蛋白质分子量的方法有________、________和_________三种。

25．蛋白质溶液是亲水胶体，它具有一般胶体的性质，如：_________、________、_______和__________。

26．破坏蛋白质胶体溶液稳定因素的因素有___________、_________、_________、__________和_______________。

27．蛋白质沉淀作用的实质是______________。

28．蛋白质分子在直流电场中迁移速率的大小与蛋白质分子本身的________、__________和________有关。

29．根据分子对称性的不同，可将蛋白质分为_________和___________两大类。

30．根据化学组成的不同可将蛋白质分为_________和_____________两大类。

31．结合蛋白的非蛋白质部分通常称为______________。

三、简答题1．α–螺旋的特征是什么？如何以通式表示α–螺旋？2．蛋白质β–折叠二级结构的主要特点？3．参与维持蛋白质空间结构的化学键有哪些？其作用如何？4．胰岛素原与胰岛素在一级结构上有哪些差异？胰岛素原是如何变成有活性的胰岛素的？5．血红蛋白的氧结合曲线为什么是S形的？此S形曲线有何生理意义？6．为什么用电泳法能将不同蛋白质的混合物分离出来？7．蛋白质为什么能在水溶液中稳定存在？8．蛋白质分子为什么具有紫外吸收光谱？四、论述题1．举例说明多肽一级结构与功能的关系？2．什么是蛋白质变性？有哪些因素可使蛋白质变性？变性蛋白质有哪些表现？用哪些方法可以检测蛋白质是否变性？3．蛋白质有哪些重要的物理化学性质？蛋白质制备的一般步骤是什么？有哪些测定蛋白质分子量的方法？4．举例说明蛋白质一级结构的表示方法。

B型题1．氨基酸分子的平均分子量为120u。

有一个多肽链的分子量是15 120u，如此多肽完全以α–螺旋形式存在，试计算该α–螺旋的长度和圈数？2．试计算含有122个氨基酸残基的多肽链呈完全伸展时的长度是多少？该蛋白质的分子量大约是多少？3．如何以刚性的肽平面为单元形成折叠盘绕的蛋白质构象？4．如何测定蛋白质的一级结构？5．如何鉴定蛋白质发生了变性？答案A型题一、名词解释1．氨基酸的等电点：当溶液在某一特定的pH时，氨基酸以两性离子的形式存在，正电荷数与负电荷数相等，净电荷为零，在直流电场中既不向正极移动也不向负极移动，这时溶液的pH称为该氨基酸的等电点，用pI表示。

2．肽键：是指CONH键，是一个氨基酸的α–COOH基和另一个氨基酸的α–NH2基所形成的酰胺键。

3．多肽链：由许多氨基酸残基通过肽键彼此连接而成的链状多肽，称为多肽链。

4．肽平面：肽链主链的肽键具有双键的性质，因而不能自由旋转，使连接在肽键上的6个原子共处于一个平面上，此平面称为肽平面。

5．蛋白质一级结构：是指蛋白质肽链中氨基酸的排列顺序。

蛋白质的一级结构也称为蛋白质共价结构。

6．肽单位：多肽链上的重复结构，如Cα–CO–NH–Cα称为肽单位，每一个肽单位实际上就是一个肽平面。

7．多肽：含有3个以上的氨基酸的肽统称为多肽。

8．氨基酸残基：多肽链上的每个氨基酸，由于形成肽键而失去了一分子水，成为不完整的分子形式，这种不完整的氨基酸被称为氨基酸残基。

9．蛋白质二级结构：是指多肽链主链本身通过氢键维系，盘绕、折叠而形成有规则或周期性空间排布。

常见的二级结构元件有α–螺旋、β–折叠片、β–转角和无规卷曲。

10．超二级结构：在球状蛋白质分子的一级结构顺序上，相邻的二级结构常常在三维折叠中相互靠近，彼此作用，从而形成有规则的二级结构的聚合体，就是超二级结构。

11．结构域：在较大的蛋白质分子里，多肽链的三维折叠常常形成两个或多个松散连接的近似球状的三维实体，即是结构域。

它是球蛋白分子三级结构的折叠单位。

12．蛋白质三级结构：多肽链在二级结构、超二级结构和结构域的基础上，主链构象和侧链构象相互作用，进一步盘曲折叠形成特定的球状分子结构，称作三级结构。

13．蛋白质四级结构：由两条或两条以上具有三级结构的多肽链聚合而成的有特定三维结构的蛋白质构象称为蛋白质的四级结构。

14．二硫键：指两个硫原子之间的共价键，在蛋白质分子中二硫键对稳定蛋白质分子构象起重要作用。

15．二面角：在多肽链中，Cα刚好位于互相连接的两个肽平面的交线上。

Cα上的C α–N和Cα–C都是单键，可以绕键轴旋转，其中以Cα–N旋转的角度称为Φ，而以Cα–C旋转的角度称为Ψ，这就是α–碳原子上的一对二面角。

它决定了由α–碳原子连接的两个肽单位的相对位置。

16．α–螺旋：是蛋白质多肽链主链二级结构的主要类型之一。

肽链主链骨架围绕中心轴盘绕成螺旋状，称为α–螺旋。

17．β–折叠或β–折叠片：2条β–折叠股平行排布，彼此以氢键相连，可以构成β–折叠片。

β–折叠片又称为β–折叠。

18．β–转角：又称为β–回折。

多肽链中的一段主链骨架以180°回折；由4个连续的氨基酸残基组成；使得氨基酸残基的＞C＝O与第四个残基的＞N－H形成氢键。

19．无规卷曲：主链骨架片段中，大多数的二面角（Φ，Ψ）都不相同，其构象不规则。

它存在于各种球蛋白之中，含量较多。

20．亚基：较大的球蛋白分子，往往由二条或多条多肽链组成功能单位。

这些多肽链本身都具有球状的三级结构，彼此以非共价键相连。

这些多肽链就是球蛋白分子的亚基。

它是由一条肽链组成，也可以通过二硫键把几条肽链连接在一起组成。

21．寡聚蛋白：由两个或两个以上的亚基或单体组成的蛋白质统称为寡聚蛋白。

22．蛋白质的高级结构：指一条或数条多肽链上的所有原子在三维空间中的排布，又称构象、三维结构、空间结构、立体结构。

23．蛋白质激活：指蛋白质前体在机体需要时经某些蛋白酶的限制性水解，切去部分肽段后变成有活性蛋白质的过程。

24．分子病：由于基因突变导致蛋白质一级结构突变，使蛋白质生物功能下降或丧失，而产生的疾病被称为分子病。

25．变构效应：也称别构效应，在寡聚蛋白分子中一个亚基由于与配体的结合而发生构象变化，引起相邻其它亚基的构象和与配体结合的能力亦发生改变的现象。

26．蛋白质变性：天然蛋白质，在变性因素作用下，其一级结构保持不变，但其高级结构发生了异常的变化，即由天然态（折叠态）变成了变性态（伸展态），从而引起生物功能的丧失，以及物理、化学性质的改变。

这种现象被称为蛋白质的变性。

27．蛋白质复性：除去变性剂后，在适宜的条件下，变性蛋白质从伸展态恢复到折叠态，并恢复全部生物活性的现象叫蛋白质的复性。

28．蛋白质的等电点：当溶液在某个pH时，蛋白质分子所带的正电荷和负电荷数正好相等，即净电数为零，在直流电场中既不向正极移动也不向负极移动，此时的溶液的pH就是该蛋白质的等电点，用pI表示。

29．电泳：在直流电场中，带正电荷的蛋白质分子向阴极移动，带负电荷的蛋白质分子向阳极移动的现象叫电泳。

30．盐溶：在蛋白质水溶液中，加入少量的中性盐，如硫酸铵等，会增加蛋白质分子表面的电荷，增强蛋白质分子与水分子的作用，从而使蛋白质在水溶液中的溶解度增大，这种现象称为盐溶。

31．盐析：在高浓度的盐溶液中，无机盐的离子从蛋白质分子的水膜中夺取水分子，将水膜除去，导致蛋白质分子的相互结合，从而发生沉淀，这种现象称为盐析。

32．简单蛋白质：又称单纯蛋白质，即水解后只产生各种氨基酸的蛋白质。

33．结合蛋白质：即由蛋白质和非蛋白质两部分结合而成的蛋白质，非蛋白质部分通常称为辅基。