生物化学考研自用笔记第四章 酶
生物化学 第四章 酶
生物化学 第四章 酶1、什么是酶?(酶的定义是什么)?酶的化学本质是什么?(1)酶是由活细胞产生的对特异底物具有高效催化作用的蛋白质和核酸(2) 化学本质：蛋白质2、什么是单体酶?寡聚酶?多酶复合体?多功能酶?单体酶：由一条多肽链构成的酶，溶菌酶；寡聚酶：由多个相同或不同亚基以非共价键连接的酶，磷酸化酶a ；多聚复合体：由几种酶靠非共价键彼此嵌合而成。
可一次催化连锁反应的复合体，丙酮酸脱氢酶系；多功能酶：一条多肽链上同时具有多种不同催化活性的酶，生物进化中基因融合的产物，DNA 聚合酶3、简述酶的分类?单纯酶、结合酶的定义是什么?酶蛋白、辅助因子的作用? 酶的分类：单体酶、寡聚酶、多酶复合体及多功能酶单纯酶：仅由多肽链组成，如淀粉、脲酶、核糖核酸酶等结合酶：由蛋白质部分和非蛋白质部分组成，其催化作用依赖于两部分的共同参与，如氨基转移酶、碳酸酐酶、乳酸脱氢酶等。
酶蛋白的作用：决定反应专一性辅助因子的作用：决定反应的种类与性质4、辅助因子的分类及分类依据是什么?各自(辅酶、辅基)的作用分别由哪些? 辅助因子的分类：辅酶和辅基。
分类依据：按照其与酶蛋白结合的紧密程度及作用特点不同辅酶的作用：与酶蛋白共价键结合紧密，不可用透析、超滤方法除去 辅基的作用：与酶蛋白非共价键结合不牢固，可用透析、超滤方法除去5、什么是酶的活性中心?酶的活性中心包括哪些基团?这些基团的功能是什么? 酶的活性中心：酶分子中必需基团相对集中，形成一个与底物特异性结合并催化其反应生成产物的具有特定三维结构的区域。
活性中心的基团 (1)结合基团：可与底物结合(2)催化基团：催化底物发生化学反应6、什么是酶原?什么是酶原激活?酶原激活的机制是什么?简述酶原激活的生理意义?酶原：是细胞内合成或初分泌时处于无活性状态的酶的前体 酶原激活：在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。
酶原激活的生理意义：(1)酶原是酶的安全转运形式，避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。
杨荣武生物化学原理笔记—酶
酶酶（enzyme）是生物催化剂（biocatalyst）。
酶的化学本质：主要是蛋白质，也有少数是RNA（核酶）。
由细胞内合成的；酶的催化性质：底物（S）、产物（P）和酶（E）——酶促反应酶与非酶催化剂的共同性质1.只能催化热力学允许的反应2.反应完成后本身不被消耗或变化，即可以重复使用3.对正反应和逆反应的催化作用相同4.不改变平衡常数，只加快到达平衡的速度或缩短到达平衡的时间。
酶促反应与非酶促反应的不同性质1.酶促反应的速率高很多2.酶促反应呈现出饱和动力学3.酶促反应有最适温度和pH值。
酶的命名如果酶的底物有两种，那么两种底物均需表明，中间用“：”分开。
例如草酸氧化酶（习惯名称）的系统名称为草酸：氧氧化酶。
如果酶的其中一个底物是水，可将水省略不写。
例如乙酰辅酶A水解酶（习惯名称）的系统名称为乙酰辅酶A：水解酶。
酶的分类：酶分为七大类：依次为氧化还原酶类（oxido-reductases）、转移酶类（transferases）、水解酶类（hydrolases）、裂合酶类（lyases）、异构酶类（isomerases）、连接酶类（ligases）或合成酶类（synthetases）和转位酶（translocases）。
根据化学组成：单纯酶（simple enzyme）,缀合酶/结合酶（conjugated enzyme）单纯酶（如核糖核酸酶和胃蛋白酶）是指酶中只含有蛋白质，不含其他成分。
结合酶（如转氨酶、细胞色素氧化酶和乳酸脱氢酶）是指酶中除了蛋白质外，还含有一些非蛋白质成分。
结合酶中的蛋白质称为脱辅酶（apoenzyme），非蛋白质成分称为辅助因子（cofactor）。
酶蛋白和辅助因子本身无催化活性，只有完整结合形成全酶（holoenzyme）后，才具有活性。
在催化反应中，酶蛋白和辅助因子所起的作用是不同的，酶催化反应的专一性取决于酶蛋白，而辅助因子对电子、原子或某些化学基团起传递作用。
辅助因子包括金属离子和有机小分子化合物。
《生物化学》考研内部课程配套练习第三章、第四章参考答案
第三章酶与第四章辅酶练习参考答案一、名词解释1、米氏常数（Km值）：用Ｋm值表示，是酶的一个重要参数。
Ｋm值是酶反应速度（V）达到最大反应速度（Vmax）一半时底物的浓度。
2、辅基：酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分，与酶或蛋白质结合得非常紧密，用透析法不能除去。
3、单体酶：只有一条多肽链的酶称为单体酶，它们不能解离为更小的单位。
4、寡聚酶：有几个或多个亚基组成的酶称为寡聚酶。
寡聚酶中的亚基可以是相同的，也可以是不同的。
亚基间以非共价键结合，容易为酸碱，高浓度的盐或其它的变性剂分离。
5、多酶体系：由几个酶彼此嵌合形成的复合体称为多酶体系。
多酶复合体有利于细胞中一系列反应的连续进行，以提高酶的催化效率，同时便于机体对酶的调控。
6、变构酶：或称别构酶，是代谢过程中的关键酶，它的催化活性受其三维结构中的构象变化的调节。
7、同工酶：是指有机体内能够催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构组成却有所不同的一组酶。
8、酶原：酶的无活性前体，通常在有限度的蛋白质水解作用后，转变为具有活性的酶。
9、酶的比活力：比活力是指每毫克蛋白质所具有的活力单位数，可以用下式表示：比活力=活力单位数蛋白质量（mg）10、活性中心：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的部位，称为酶的活性中心。
11、别构效应：调节物（效应物）与别构酶分子中的别构中心（调节中心）结合后，诱导产生或稳定住酶分子的某种构象，使酶活性中心对底物的结合催化作用受到影响，从而调节酶促反应的速度。
12、抗体酶：是一种具有催化能力的免疫球蛋白，又称催化性抗体。
二、英文缩写符号1、NAD+：烟酰胺腺嘌呤二核苷酸；辅酶Ⅰ。
2、FAD：黄素腺嘌呤二核苷酸。
3、THFA：四氢叶酸。
4、TPP：焦磷酸硫胺素5、FMN：黄素单核苷酸。
6、CoA：辅酶A。
三、填空题1、活细胞；蛋白质2、高效性；专一性；作用条件温和；受调控3、[E]；[S]；pH；T（温度）；I（抑制剂）；A（激活剂）4、邻近效应；定向效应；诱导应变；共价催化；活性中心酸碱催化5、竞争性6、多个亚基组成；除活性中心外还有变构中心；米氏方程；S；双；寡聚酶7、磷酸吡哆醛；VB6；磷酸吡哆醛；磷酸吡哆胺；磷酸吡哆醇；磷酸吡哆醛；转氨酶；脱羧酶。
生物化学第四章酶
生物化学
授课教师：叶素梅 副教授
第四章 酶
问题1：
你每天吃的东西在体内是怎么消化的？
酶类药物
酶的发现
第一节 酶的概念及作用特点
一、酶（E）及相关概念 • 定义：由活体细胞分泌的, 在体内外具有催化功能的蛋白质 • 酶促反应：酶所催化的化学反应
• 底物：酶所催化的物质
S
• 产物：酶促反应的生成物
心肌炎：LDH1 ↑ 肺梗塞：LDH3 ↑ 肝炎：LDH5 ↑
生理及临床意义
在代谢调节上起着重要的作用； 用于解释发育过程中各阶段特有的代谢特征； 同工酶谱的改变有助于对疾病的诊断； 同工酶可以作为遗传标志，用于遗传分析研究。
第四节 酶促反应动力学
➢ 概念
研究各种因素对酶促反应速度的影响，并加以定量 的阐述。
磷酸基的受体)
第三节 酶的结构与催化活性 一、酶的分子组成
1.单纯酶
仅由氨基酸构成
2.结合酶
还含有非蛋白质部分
酶蛋白 + 辅助因子
(无催化活性) (无催化活性)
全酶
(有催化活性)
各部分在催化反应中的作用
酶蛋白决定反应的特异性
辅助因子决定反应的种类与性质
组成
无机金属离子
常见： K+、Na+、Mg2+、
相对专一性
作用于一类化合物或一种化学键
脂肪酶 催化脂肪水解 酯类水解
立体异构专一性
一种酶仅作用于立体异构体中的一种
L-乳酸
D-乳酸
乳酸脱氢酶(LDH)
（3）高度不稳定性 • 易受变性因素影响而失活
（4）酶活性的可调性 • 自身不断进行新陈代谢，通过改变酶合成和降解的速度调
生物化学-酶
酶一级结构的差别也决定了催化性质的不同， 如胰蛋白酶、 胰糜蛋白酶和弹性蛋白酶三种蛋白 酶的活性中心Ser残基附近都有一个在立体结构上 的“口袋”状结构。由于三种蛋白酶的口袋”状结 构不同，决定其与不同底物结合即有不同特异性。
酶的特异的三维空间结构是酶催化功能的基础。 酶的二、三级结构是维持酶的活性中心空间构象的 必需结构。
酶的命名包括习惯命名和系统命名，酶可分为六类。 酶与疾病发生、诊断、治疗等密切相关。
➢一、酶的概念 酶是由生物活细胞产生的具有高效催化功能
和高度专一性的一类特殊蛋白质，又叫生物催化 剂•．绝大多数的酶都是蛋白质。
酶的化学本 质是什麽？
酶的概念
• 一、相关概念 • 酶催化的生物化学反应，称为酶促反应。 • 被酶的催化的物质称为底物(S) • 反应的生成物为产物（P） • 酶所具有的催化能力称酶的活性． • 酶失去催化能力称酶的失活．
第四章 酶 (Enzymes)
内容简介
酶是具有高度催化效率及高度特异性的蛋白质。 酶通过多种机制降低反应活化能使反应速率增加。 酶分子一级结构及空间结构是催化功能的基础。 酶促反应速率受到[S]、[E]、pH、T、抑制剂及激活
剂的影响
酶活性可受到别构调节、共价修饰、酶原激活、关键 酶、多酶体系、同工酶等调节
H N C O
COOH CH
R6
氨基酸
氨基酸
消化道中各种蛋白酶的专一性
3．立体异构特异性：一些酶仅能催化一种立体异
构体进行反应，或其催化的结果只产生一种立体异
构体，酶对立体异构物的选择性称为立体异构特异
性（stereospecificity）。
L-乳酸
D-乳酸
H
H
C
OH
生物化学：第四章 酶(6周1-2节)
第四章酶Enzymes本章主要内容（9学时）一．酶的概念（重点）二．维生素与辅酶（重点）三．酶促反应动力学（重点）四．酶的结构和催化作用机制（重点）五．酶的调控（重点）六．人工酶与酶工程(自学为主)一、酶的概念⏹生物机体的一切生理活动，都是由无数复杂的化学变化（反应）来实现的。
⏹生物体内进行的所有这些化学变化都在酶的催化下进行的。
⏹Much of the history of biochemistry is the history of enzyme research.一、酶的概念⏹In the late 1700s, biological catalysis was first recognized.⏹1897年，E. Büchner,首次从酵母细胞中提取出酶，实现无细胞生醇发酵。
一、酶的概念⏹1926年，James Sumner,结晶出第一个蛋白酶---脲酶。
⏹pepsin, trypsin, andother digestive enzymesAll enzymes are proteins.一、酶的概念⏹J. B. S. Haldane⏹A paper entitled “Enzymes”.weak bonding interactions between an enzyme and its substrate might be used to catalyze a reaction.一、酶的概念⏹1989年，推翻“酶都是蛋白质”这一传统概念。
⏹In 1982，Thomas Cech,RNA spliced itselfaccurately without anyprotein enzymes fromTetrahymena（四膜虫）.Most Enzymes Are Proteins.一、酶的概念酶是生物催化剂⏹生物催化剂（Biocatalysts）：活细胞产生的一类具有催化功能的生物分子。
酶的考研知识点总结
酶的考研知识点总结一、酶的基本概念酶是一种生物催化剂，它们能够加速生化反应的速率，而本身并不参与反应。
酶能够在生理条件下催化特定的生化反应，而且对于反应物的选择性很高，能够选择性地催化特定的化学反应。
酶在生物体内起着极其重要的作用，参与了细胞代谢、生长发育和信号传导等生物过程。
二、酶的特性1. 酶是一种蛋白质，因此具有生物分子的基本特性。
它们具有特定的氨基酸序列，能够通过氢键、离子键、范德华力相互作用等方式保持其特定的构象。
2. 酶对温度和pH的敏感性。
酶的活性受到温度和pH值的影响，一般情况下，酶的适宜温度和pH值能够最大限度地发挥其催化作用。
3. 酶的催化作用是高度选择性的。
酶能够选择性地催化特定的生化反应，而对于其他化学反应则没有作用。
三、酶的分类及作用1. 氧化还原酶：包括过氧化物酶、过氧化氢酶等，具有氧化还原反应的催化作用。
2. 水解酶：具有水解反应的催化作用，例如淀粉酶、脂肪酶等。
3. 转移酶：具有在分子间转移功能基团的催化作用，例如激酶、羧化酶等。
4. 合成酶：具有合成反应的催化作用，例如胺基酸合成酶等。
5. 解聚酶：具有解聚反应的催化作用，例如DNA聚合酶、RNA聚合酶等。
四、酶的催化机制1. 底物与酶的结合：酶能够通过特定的结合位点与底物结合形成酶-底物复合物，这种结合方式能够降低底物的活化能，从而加速反应速率。
2. 底物转变成产物：酶与底物复合物能够使底物发生结构变化，从而生成产物。
在这一过程中，通常酶本身也会发生构象变化。
3. 产物释放：产物与酶-底物复合物分离，同时酶恢复到初始构象，准备催化下一轮反应。
五、酶的活性调控1. 底物浓度：酶的催化速率与底物浓度有关，通常情况下，底物浓度越高，催化速率也越高。
2. 温度：酶的活性受到温度的影响，在适宜的温度范围内，酶的催化速率会较高。
3. pH值：酶的活性受到pH值的影响，不同酶对pH的适应范围也不同，通常情况下，酶的活性在特定的pH范围内最高。
生物化学学习笔记
酶一、酶的概念：由活细胞产生的,以蛋白质为主要成分的生物催化剂。
酶与一般催化剂相比的异同：相同特点：1、只催化热力学上允许的化学反应（△G<0）；2、降低活化能，但不改变化学反应的平衡点；3、加快化学反应速度，但催化剂本身反应前后不发生改变。
特殊之处：1.催化具有高效性；2.高度的专一性(只能催化一种底物或一定结构的底物)；3.易失活；4.催化活性受到调节和控制；5.催化活性与辅助因子有关(全酶=酶蛋白＋辅助因子)。
二、酶的组成1、按组成成分来分：1）单纯酶：仅由氨基酸残基构成的酶。
2）结合酶：除了蛋白质组分外，还含有对热稳定的非蛋白的小分子物质。
结合酶的全酶=酶蛋白＋辅助因子a.酶蛋白：决定反应的特异性；b.、辅助因子：决定反应的种类与性质；可以为金属离子或小分子有机化合物。
辅助因子可分为辅酶：与酶蛋白结合疏松，可以用透析或超滤方法除去；辅基：与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤方法除去。
酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物称为全酶，只有全酶才有催化作用。
2、按酶蛋白的亚基组成及结构特点分类1）单体酶由一条或多条共价相连的肽链组成的酶分子牛胰RNase 124a.a 单链；胰凝乳蛋白酶三条肽链单体酶种类较少，一般多催化水解反应。
2）寡聚酶由两个或两个以上亚基组成的酶，亚基可以相同或不同，一般是偶数，亚基间以非共价键结合。
寡聚酶中亚基的聚合，有的与酶的专一性有关，有的与酶活性中心形成有关，有的与酶的调节性能有关。
大多数寡聚酶是胞内酶，而胞外酶一般是单体酶。
3）多酶复合体由两个或两个以上的酶，靠非共价键结合而成，其中每一个酶催化一个反应，所有反应依次进行，构成一个代谢途径或代谢途径的一部分。
如脂肪酸合成酶复合体。
例如：大肠杆菌丙酮酸脱氢酶复合体由三种酶组成①丙酮酸脱氢酶（E1）以二聚体存在2×9600②二氢硫辛酸转乙酰基酶（E2）70000③二氢硫辛酸脱氢酶（E3）以二聚体存在2×56000复合体：12个E1二聚体24×96000；24个E2单体24×70000；6个E3二聚体12×56000 。
生物化学考研精解名词解释答案(上)免费版
生化考研精解名词解释答案（上）温馨提示：部分解释不是采自教材，如有疑问，请参考课本！第一章糖类（p6）6.构型（configurati on）：在立体化学中，因分子中存在不对称中心而产生的异构体中的原子或取代基团的空间排列关系。
有D型和L型两种。
构型的改变要有共价键的断裂和重新组成，从而导致光学活性的变化。
7.构象（conformation）：分子中由于共价单键的旋转所表现出的原子或基团的不同空间排列。
指一组结构而不是指单个可分离的立体化学形式。
构象的改变不涉及共价键的断裂和重新组成，也无光学活性的变化。
12.差向异构体（epimer）：在立体化学中，含有多个手性碳原子的立体异构体中，只有一个手性碳原子的构型不同，其余的构型都相同的非对映体叫差向异构体。
14.异头碳（anomeric carbon）：单糖由直链变成环状结构时，羰基碳原子成为新的手性中心，导致C1差向异构化，产生两个非对映异构体。
在环状结构中，半缩醛碳原子称为异头碳原子。
15.半缩醛（hemiacetal）：醛基和一个醇基缩合形成的产物。
通过该反应，使单糖形成环状结构。
16.变旋（mutarotation）：当一种旋光异构体如糖，溶于水中转变成几种不同旋光异构体的平衡混合物时，随着时间而发生的旋光变化。
18.糖苷键（glycosidic bond）：一个单糖或糖链还原端半缩醛上的羟基与另一个分子(如醇、糖、嘌呤或嘧啶)的羟基、胺基或巯基之间缩合形成的缩醛键或缩酮键。
常见的糖苷键有O-糖苷键和N-糖苷键。
19.还原糖（reducing sugar）：能够还原斐林(H.von Fehling)试剂或托伦斯(B.Tollens)试剂的糖称为还原糖，所有的单糖（除二羟丙酮），不论醛糖、酮糖都是还原糖。
大部分双糖也是还原糖，蔗糖例外。
22.淀粉（starch）：由D-葡萄糖单体组成的同聚物。
包括直链淀粉和支链淀粉两种类型，为植物中糖类的主要贮存形式。
生物化学笔记(整理版)5讲解
生物化学第四章酶1．酒的发酵1(葡萄糖)－→ 2(乙醇)+2(CO2)2． 1913年 Michaelis和Mentenj提出酶促动力学原理－－米氏学说3. 1926年 Sumner 第一次从九豆中提出了脲酶结晶。
证明其具有蛋白质性质第一节酶是生物催化剂酶是一类由活细胞产生的，具有催化活性和高度专一性的特殊蛋白质。
酶的生理学意义：①强的催化效能②高度的专一性③酶促反应没有副反应④酶的催化作用是受调控的⑤酶的化学本质是蛋白质具有蛋白质的一切性质。
(一) 酶和一般催化剂的比较共性：1．用量少而催化效率高：细胞内量少 2．不改变化学反应的平衡点，仅改变反应速度 3．可降低反应的活化能 P3(二) 酶作为生物催化剂的特性1．催化效率高2．酶的作用具有高度的专一性：一种酶只能作用某一类或一种特定的物质底物－－被酶作用的物质，称为该酶的底物。
3．酶易失活：凡使蛋白质变性的因素，如强酸、强碱、高温高条件使酶破坏而完全失去活性。
4．酶活力的调节控制：抑制调节；共价修饰调节；反馈调节；酶原调节；激素调节5．酶的催化活力与辅酶、辅基及金属离子有关(一) 酶的蛋白质本质所有的酶者是蛋白质：简单蛋白质；结合蛋白质图4-1 非催化过程及催化过程自由能的变化具体表现：a. 酶与蛋白质具有类似的元素组成由AA组成；b. 大分子。
能形成胶体溶液，不能透过半透膜c. 具两性电解质性质；d. 表面带有极性(YNH-，X=0，-OH，-SH)、水膜、亲水胶体；e. 具一定的空间构型。
次级链受各种理化因素破坏酶失活f. 具蛋白质所具有的性质。
如酸、碱性质、顡色反应并非所有的蛋白质都是酶。
只有具有催化作用的蛋白质－－酶表 4-1 一些酶的辅助因子简单蛋白质：酶的活性仅决定于其蛋白质结构，该酶属于简单蛋白质。
结合蛋白质：酶+非蛋白(辅助因子) 表现出酶的活性，这类属于结合蛋白质。
全酶－－酶蛋白+辅助因子－→复合物称全酶。
全酶= 酶蛋白+ 辅助因子决定酶反应的专一性←┘└→对电子、or化学基团起传递作用(三) 根据酶蛋白分子的特点又将酶分为三类1．单体酶：a. 一条多肽链 b. 催化水解反应的酶。
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第四章酶
酶是一类具有高效率、高度专一性、活性可调节的高分子生物催化剂。
1957巴斯德提出酒精发酵是酵母细胞活动的结果。
1 分子Glc→2分子乙醇+2分子CO
2 从Glc开始，经过12种酶催化，12步反应，生成乙醇。
1897 Buchner兄弟证明发酵与细胞的活动无关，不含细胞的酵母汁也能进行乙醇发酵。
1913 Michaelis和Menten提出米氏学说—酶促动力学原理。
1926 Sumner首次从刀豆中提出脲酶结晶，并证明具有蛋白质性质。
1969 化学合成核糖核酸酶。
1967-1970 从E.coli中发现第I、第II类限制性核酸内切酶。
1986 Cech发现四膜虫细胞大核期间26S rRNA前体具有自我剪接功能。
ribozyme ，deoxyribozyme
E.coRI
5’——GAATTC——3’
3’——CTTAAG——5’
限制作用修饰作用
5’——GAATTC——3’5’——GAATTC——3’
3’——CTTAAG——5’ 3’——CTTAAG——5’
第一节酶学概论
一、酶的生物学意义
大肠杆菌生命周期20分钟，生物体内化学反应变得容易和迅速进行的根本原因是体内普通存在生物催化剂—酶。
没有酶，生长、发育、运动等等生命活动就无法继续。
限制性核酸内切酶（限制-修饰）
二、酶的概念及其作用特点
1、酶是一种生物催化剂
酶是一类具有高效率、高度专一性、活性可调节的高分子生物催化剂。
生物催化剂：酶(enzyme)，核（糖）酶(ribozyme)，脱氧核（糖）酶(deoxyribozyme)
2、酶催化反应的特点
（1）、催化效率高
酶催化反应速度是相应的无催化反应的108-1020倍，并且至少高出非酶催化反应速度几个数量级。
（2）、专一性高
酶对反应的底物和产物都有极高的专一性，几乎没有副反应发生。
（3）、反应条件温和
温度低于100℃，正常大气压，中性pH环境。
（4）、活性可调节
根据据生物体的需要，许多酶的活性可受多种调节机制的灵活调节，包括：别构调节、酶的共价修饰、酶的合成、活化与降解等。
（5）、酶的催化活性离不开辅酶、辅基、金属离子
3、酶与非生物催化剂相比的几点共性：
①催化效率高，用量少（细胞中含量低）。
②不改变化学反应平衡点。
③降低反应活化能。
P234 图4-1 非催化过程及催化过程自由能的变化
④反应前后自身结构不变。
催化剂改变了化学反应的途径，使反应通过一条活化能比原途径低的途径进行，催化剂的效应只反映在动力学上（反应速度），不影响反应的热力学（化学平衡）。
三、酶的化学本质
（一）酶的蛋白质本质
经典概念：所有的酶都是蛋白质，酶是具有催化功能的蛋白质，因此酶具有蛋白质的一切共性。
1、酶的蛋白质组成
有些酶仅由蛋白质组成，例如，脲酶、溶菌酶、淀粉酶、脂肪酶、核糖核酸酶等
有些酶不仅含有蛋白质（酶蛋白），还含有非蛋白质成分（辅助因子），只有酶蛋白与辅助因子结合形成复合物（全酶）才表现出酶活性，如超氧化物歧化酶Cu2+、Zn2+）、乳酸脱氢酶（NAD+）
酶的专一性由酶蛋白的结构决定，辅助因子传递电子或某些化学基团。
2、酶的辅助因子
酶的辅助因子主要有金属离子（Fe2+、Fe3+、Cu+、Cu2+、Mn2+、、Mn3+、Zn2+、Mg2+、K+、Na+、Mo6+、Co2+等）和有机化合物。
辅酶：与酶蛋白结合较松，可透析除去。
辅基：与酶蛋白结合较紧。
酶辅助因子
CuZn-SOD Cu2+Zn2+
Mn-SOD Mn2+
过氧化物酶Fe2+或Fe3+
II型限制性核酸内切酶Mg2+
羧肽酶Zn2+
P235 表4-1 一些酶的辅助因子（金属离子）
P237 表4-2 基团反应中的辅酶和辅基。