氨基酸的理化性质

三、氨基酸的理化性质

2、氨基酸的两性解离

1、两性离子(dipolarrion，dipolar

利用滴定曲线计算氨基酸的等电点等电点

侧链R基不解离的中性氨基酸（有两个解离基团）

丙氨酸缬氨酸

1.氨基酸的光学异构体

NH

2

氨基酸的重要化学反应

茚三酮反应（ninhydrin reaction）：α-

H

艾德曼反应(Edman 艾德曼反应(Edman

肽键（peptide bond）

的化合物。二肽（dipeptide）；寡肽丝氨酰甘氨酰酪氨酰丙氨酰亮氨酸

H 2NC αHC βH 2C γH 2 -C –NH-CH-CONHCH 2COOH

O

CH 2SH （谷氨酸）γ

（半胱氨酸）

（甘氨酸）

还原型谷胱甘肽（GSH ）

γGlu-Cys-Gly

S S

γGlu-Cys-Gly

氧化型谷胱甘肽（GSSG ）

COOH

蛋白质的结构层次

蛋白质一级结构

Sanger 1955成功地测定了胰岛素二条多肽链上氨一级结构是蛋白质功能多样性的基础

蛋白质二级结构

1.

肽键中C-N 的键长0.132nm，介于C-N

（0.147nm）与C=N（0.127nm），具有双键性

1

α－螺旋分为右手和左手两种螺旋

氢键联系。在α－螺旋体中每隔三个氨基酸残基可

形成一个氢键，氢键是每个氨基酸残基上的N－H氢和它前面第四个残

C＝O氧之间形成的。

2、β－折叠（β－plated sheet）

β－折叠结构中两个氨基酸残基之间的轴心距为

3、β－转角（β-turn）

4、无规则卷曲Ⅱ型β–转角的第三个残基总是Gly

超二级结构

结构域

蛋白质三级结构

三级结构

蛋白质四级结构

维持蛋白质空间结构作用力

4、范德华引力：是分子间弱的作用力。

蛋白质结构与功能的关系第六节蛋白质的重要性质

1.

为什么蛋白质的水溶液是一种比较稳定的

亲水胶体？其原因有二： 2.蛋白质沉淀

蛋白质盐溶与盐析现象：

有机溶剂

3. 蛋白质的两性解离和等电点

电泳现象 4. 蛋白质变性与复性

引起蛋白质变性的因素：

5. 蛋白质的呈色反应

Folin-酚试剂反应 米伦反应（Millon reaction）:蛋白质溶液

5. 蛋白质紫外吸收：第七节蛋白质分离提纯的一般原则

一般原则：蛋白质在细胞中以复杂的混合物

1. 根据分子量大小不同的分离方法

2.利用溶解度差别的分离方法

3. 根据电荷不同的分离方法

电泳法

4.根据生物学特异性的分离方法

蛋白质分子量的测定

分子量（kD）

肽链数目

残基数目

沉降系数（S）：物质颗粒在单位离心场中

的沉淀速度为恒定值1 S=1×10-13s

rRNA