什么是酶
酶是什么？(旧称酵素)
酶是什么？（旧称酵素）
酶是生物体产生的具有催化能力的蛋白质，是构成一切生物体组织所必须含有的物质，具有维持生物体生命的基本功能，生物体内的一切生化变化几乎都在酶的催化作用下进行，它的作用具有高度的专一性和强力的活性。
人们所摄取的营养成分，主要是通过酶的触媒催化作用被分解或者合成，形成呼吸、消化、排泄的循环，对人们的健康生活起着复杂的作用。
《为什么现代人体内的酶常常不足呢？》
人们都曾记得从前的酱油、大酱、发面馒头以及南方人爱吃的纳豆等，保存时同一长就爱长醭发霉，他这正是古代人的一种生活智慧的体现，是用以补充日常饮食生活中人体不够充足的酶而想出的一种办法吃发酵食品来补充之。
可是现在，使用化肥和农药栽培收获的各种蔬菜和水果，以及由于生活节奏加快而出现的各种加工熟食品，方便速食品，可保存食品等等使用着种种着色剂、防腐剂。
它们常常成为妨碍人们摄取必要而充分的酶的重要原因。
由于长年这样不健全的饮食生活，因而减少和削弱了体内酶的数量和活性，常常引发人体各种器官的障碍，从而易于产生现代的各种常见病。
《那么怎么办呢？》
请看本书介绍的。
从生物学角度结合现代医学所应了解的知识，联系自己的实际情况，将会找到有效的解决途径，可以说解决的办法就在你自己手中，重要的是知行合一地去身体力行啊！。
生化简答题复习纲要
1.什么是酶？酶与一般催化剂有何区别？酶是有活细胞产生的、对特异底物具有高效催化作用的生物大分子，包括蛋白质和核酸。
酶与一般催化剂的区别：1.高效性：酶能够大幅度地降低反应的活化能。
2.特异性：酶仅能作用于一种或一类化合物，或作用于一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。
分为绝对特异性、相对特异性和立体特异性三种。
3.可调节性：酶促反应可以受多种因素的调控，使机体能够适应不断变化的内外环境。
4.反应条件温和，可在常温常压下进行。
2.什么是酶原？某些酶以酶原形式存在具有什么生物学意义？酶原：无活性的酶的前体。
酶以酶原形式存在的意义：A.保护和定位作用：避免细胞产生的酶对自身消化，同时保证酶在特定的部位和环境发挥作用，保证机体代谢正常进行。
B.酶原是酶的贮存形式。
一旦机体需要，可发挥其催化作用。
3.简述酮体代谢的特点和生理意义。
特点：A.肝内合成，肝外利用：肝是生成酮体的器官，但是不能利用胴体；肝外组织不能生成酮体，却能利用酮体，肝外组织最终把酮体转变成乙酰辅酶A，后进入三羧酸循环彻底氧化利用。
B.游离脂肪酸是合成酮体的前体，调节脂肪动员释放游离脂肪酸的因素能影响酮体的合成。
平时血液中酮体较少，有大量乙酰辅酶A必需代谢时酮体增多，可引起代谢性酸中毒，如糖尿病。
生理意义：A.酮体是肝脏输出能源的一种形式，并且酮体可以透过血脑屏障，是肌肉尤其是脑组织的重要能源。
B.酮体利用的增加可减少糖的利用，有利于维持血糖水平稳定，节省蛋白质的消耗。
4.简述体内氨基酸代谢库的来源与去路。
来源：A.从食物中消化吸收获B.组织蛋白降解C.自身合成非必需氨基酸去路：A.脱氨基作用：①氨气：尿素、谷氨酰胺、其他含氮物质②α-酮酸：转变为糖、酮体、非必需氨基酸及氧化供能B.脱羧基作用：生成胺类C.转化或合成某些含氮化合物D.合成组织蛋白5.参与大肠杆菌（原核生物）DNA复制的酶类和蛋白质因子有哪些？DnaA:辨认复制起始点DnaB(解螺旋酶）：解开DNA双链DnaC：运送和协同DnaBDnaG(引物酶）:催化RNA引物的合成SSB:维持模板DNA处于单链状态并保护单链的完整拓补酶：理顺DNA链DNA-pol III:复制延长中起主要作用的酶DNA-pol I:水解引物、填补空隙、修复作用DNA连接酶：催化双链DNA中单链缺口的连接6.试述肽链的延伸步骤。
酶ppt课件-ppt课件
2.酶催化作用的机理：降低化学反应的活化能。
2.酶的催化机理
酶促反应：受酶催化的化学反应。 底 物： 受酶催化而发生化学反应的分子。
1948年，德国有机化学家Fisher提出锁钥学说
下图是人体内某个化学反应的示意图。
图中的哪个英文字母代表酶？ A
酶——生物催化剂
酶有什么独特的特点呢？ 酶的专一性
酶
与体外的燃烧相比，想一想在常温、 常压下，体内的燃烧为什么能够顺利 而快速地进行呢？
酶
一、酶的发现
18世纪之前，人们一直认为鸟类的胃只能磨碎 食物，不能分解食物中的有机物。
1773年,意大利科学家斯帕兰札尼做了一个巧妙 的实验：将肉块放入金属笼内,然后让鹰把小笼子吞 下去.过一段时间后,他把小笼子取出来,发现笼内的 肉块消失了。
从这个实验中能得出什么结论？
胃具有化学性消化的作用
一、酶的发现
1. 1773年意大利斯帕兰札尼实验，其巧妙之处在哪里？这个实 验说明了什么？ 巧妙之处：把肉放在小笼内，避免发生物理
消化；本实验说明胃中发生化学性消化。
2、1857年，法国微生物学家巴斯德通过显微镜观察，提 出酿酒中的发酵是由于酵母细胞的存在，没有活细胞的参 与，糖类是不可能变成酒精的。德国化学家李比希却坚持 认为引起发酵的是酵母细胞中的某些物质，与酵母菌的活 动无关。两种观点争论不下。
酶的化学本质是蛋白质。
4、20世纪80年代以来,美国科学家切赫和奥特曼发现 少数RNA也具有催化作用.
极少数酶的化的一类具有生物催化作用
的有机物。
产生及作用部位: 活细胞产生
作用于细胞内，细胞外，或者体外
生理作用: 生物催化作用 化学本质: 有机物 大部分酶是蛋白质，也有少数是RNA。
酶的作用和本质课件ppt.ppt
化学课上学过的过氧化氢可以在什 么条件下分解？
皮肤不小心出现伤口时，用双氧 水（H2O2）消毒时在伤口处会产生 大量气泡是为什么呢？
实验探究
比较过氧化氢在不同条件下的分解
2H2O2
Fe3+ H2O2酶 2H2O + O2
1、常温下反应
加入试管直接观察
2、加热
水浴加热
3、Fe3+做催化剂 滴加FeCl3溶液 4、过氧化氢酶 土豆匀浆
怎样比较不同条件下的分解速率？ 观察气泡的多少； 卫生香复燃的程度；
步骤
1
试管编号
2
3
4
H2O2浓度
一 剂量
反应 二 条件
剂量
3% 3%
3%
2mL 常温
2mL 2mL
90℃
FeCl3 溶液
2滴
3%
2mL 肝脏研
磨液
2滴
无 少量 较多 大量 三 结果
不复燃 不复燃 复燃 剧烈燃烧
结果讨论
1、常温下1号试管无气泡，加热 下2号试管出现少量气泡，这一现 象说明什么？ 加热能促进过氧化氢分解
2、在细胞内的化学反应,能通过 加热来提高反应速率吗? 不能，温度过高会使生物死亡
结果讨论
3、3号和4号试管未经加热， 但也有大量的气泡产生，这说 明什么？
Fe3+和过氧化氢酶都能加快 过氧化氢分解,起支 试管中的反应速率快？这说明 什么？ 4号；
过氧化氢酶比Fe3+的催化效 率高的多
2、3号4号两支试管的唯一区别是催化剂不 同，如果两试管的温度也不同，能不能说 酶的催化效率高于无机催化剂？
对照原则：对照组、实验组
原则：
单一变量原则： 除自变量外其他条件完全相同
酶的特性
一 实验 二 步骤 三 四 实验现象 结 论
资料2-2
• 生物体内有些酶能够催化某些分子结构相近 的物质，比如，二肽酶可以水解由任何两种 氨基酸组成的二肽 • 结合资料和实验我们可以确切地说，每一种 结合资料和实验我们可以确切地说， 酶只能催化一种化合物或一类化合物的化学 反应。这就酶的特性之二（ ），这可 反应。这就酶的特性之二（ ），这可 以保证细胞代谢（ 地进行。 以保证细胞代谢（ ）地进行。
酶促反应
4产物鉴定 观察现象 分析论证
科学家通过大量实验的定量分析， 科学家通过大量实验的定量分析，分别在不同的 温度和pH值条件下测量同一种酶得到如下数据曲 温度和 值条件下测量同一种酶得到如下数据曲 线：
低温： 低温：抑制 高温： 高温：失活
过酸： 过酸：失活 过碱： 过碱：失活
如何描述曲线? 如何描述曲线
（4）分析论证： ）分析论证：
提供实验材料及器具： 提供实验材料及器具：
质量分数为2%的 质量分数为2%的α－淀粉酶溶液 2% 新鲜的质量分数为20 20％ 新鲜的质量分数为20％的肝脏研磨液 质量分数为3% 3%的可溶性淀粉溶液 质量分数为3%的可溶性淀粉溶液 3％的过氧化氢溶液 斐林试剂 碘液 试管，大烧杯，（量筒），滴管，温度计， ，（量筒），滴管 试管，大烧杯，（量筒），滴管，温度计， 试管夹），三脚架，石棉网，酒精灯，火柴， ），三脚架 （试管夹），三脚架，石棉网，酒精灯，火柴， 热水，蒸馏水， 热水，蒸馏水，冰块
★影响酶促反应速率的因素： 影响酶促反应速率的因素：
酶
1、温度 2、pH 酶的浓度： 3、酶的浓度：反应速率随 酶浓度的升高而加快。 酶浓度的升高而加快。 4、底物浓度：在一定浓度 底物浓度： 范围内， 范围内，反应速率随浓 度的升高而加快，但达 度的升高而加快， 到一定浓度， 到一定浓度，反应速率 不再变化
激素、酶、神经递质 、抗体四者的区别是什么？
激素、酶、神经递质、抗体四者的区别是什么？
相同点：都是由活细胞产生的，
不同点：成分和功能不完全相同。
酶主要是蛋白质，少数是RNA。
是催化生物体内生化反应的，不同的酶催化不同的反应，分布很广。
激素成分，多样，有蛋白质类，氨基酸类，固醇类等。
是腺体产生，作用于固定的靶细胞，调控生理代谢。
神经递质是单胺类或者乙酰胆碱类。
是神经细胞产生，在突触间传递神经信号。
抗体是蛋白质类。
由淋巴细胞产生，在体内中作用于特殊抗原。
人体激素的产生作用：如垂体分泌生长激素及各种促激素等，生长激素可以促进机体生长发育，而促激素可以促进下一级腺体活动分泌激素。
还有甲状腺分泌甲状腺激素具有促进新陈代谢，促进生长发育及提高神经系统的兴奋性等。
肾上腺分泌肾上腺激素，使心跳加快血压上升，面红耳赤等。
性腺分泌性激素，维持正常的第二性征等。
激素、酶、神经递质、抗体的功能区别是什么？
激素、酶、神经递质、抗体的功能区别是什么？激素是由内分泌腺体分泌的化学物质，通过血液或淋巴系统传输到身体各部位，调节和控制机体的生理功能。
激素作用于远离腺体的靶细胞，以调节代谢、生长、发育、性别特征等多种生理过程。
激素是由内分泌腺体分泌的化学物质，通过血液或淋巴系统传输到身体各部位，调节和控制机体的生理功能。
激素作用于远离腺体的靶细胞，以调节代谢、生长、发育、性别特征等多种生理过程。
激素是由内分泌腺体分泌的化学物质，通过血液或淋巴系统传输到身体各部位，调节和控制机体的生理功能。
激素作用于远离腺体的靶细胞，以调节代谢、生长、发育、性别特征等多种生理过程。
激素是由内分泌腺体分泌的化学物质，通过血液或淋巴系统传输到身体各部位，调节和控制机体的生理功能。
激素作用于远离腺体的靶细胞，以调节代谢、生长、发育、性别特征等多种生理过程。
激素是由内分泌腺体分泌的化学物质，通过血液或淋巴系统传输到身体各部位，调节和控制机体的生理功能。
激素作用于远离腺体的靶细胞，以调节代谢、生长、发育、性别特征等多种生理过程。
激素是由内分泌腺体分泌的化学物质，通过血液或淋巴系统传输到身体各部位，调节和控制机体的生理功能。
激素作用于远离腺体的靶细胞，以调节代谢、生长、发育、性别特征等多种生理过程。
激素是由内分泌腺体分泌的化学物质，通过血液或淋巴系统传输到身体各部位，调节和控制机体的生理功能。
激素作用于远离腺体的靶细胞，以调节代谢、生长、发育、性别特征等多种生理过程。
激素是由内分泌腺体分泌的化学物质，通过血液或淋巴系统传输到身体各部位，调节和控制机体的生理功能。
激素作用于远离腺体的靶细胞，以调节代谢、生长、发育、性别特征等多种生理过程。
激素是由内分泌腺体分泌的化学物质，通过血液或淋巴系统传输到身体各部位，调节和控制机体的生理功能。
激素作用于远离腺体的靶细胞，以调节代谢、生长、发育、性别特征等多种生理过程。
酶是一种催化生化反应的蛋白质。
酶能够加速和调节体内化学反应的速率，但不会被反应消耗或改变。
果胶酶在果汁生产中的作用
什么是酶的活性？如何表示？ 影响酶活性的因素是什么？
果胶酶发挥作用需要怎样的条件呢?
有哪些能产果 胶酶的生物？
基础知识
（二）酶的活性与影响酶活性的因素
1、酶的活性
指酶催化一定化学反应的能力。
2、酶催化能力高低的衡量标准
在一定的条件下，酶所催化的某一化学反应的 反应速度来表示。
酶反应速度用单位时间内、单位体积中反应物 的减少量或产物的增加量来表示。
4.影响酶活性的因素主要有哪些？
基础知识
1、酶的概念 酶是活细胞所产生的具有生物催化 作用的一类特殊的有机物；
2、酶的本质 蛋白质（大多数）或RNA； 基本组成单位：氨基酸或核糖核苷酸 3、酶的功能 酶能降低化学反应的活化能，从而 使反应能够迅速的进行。在各种化 学反应中起催化作用 4、酶的特性 （1）高效性 （2）专一性 （3）需要适宜的条件(温度、
基础知识
（一）果胶酶的作用
1、果胶 是植物细胞壁以及胞间层的主要组成成分之一， 它是由半乳糖醛酸聚合而成的一种高分子化合物， 不溶于水。
思考： 要破坏植物的细胞壁，你有什么方法？
资料二 关于果胶：
果胶起着将植物细胞粘合在一起的 作用，去掉果胶，就会使植物组织变得 松散。
果胶不溶于水，这是鉴别果胶的一 种简易方法。
例1．工业生产果汁时，常常利用果胶酶破除果 肉细胞壁以提高出果汁率，为研究温度对果胶酶 活性的影响．某学生设计了如下实验：(10分)
①将果胶酶与苹果泥分装于不同试管，在10℃ 水浴中恒温处理10分钟（如图A）
②将步骤①处理后的果胶酶和苹果泥混合，再 次在10℃水浴中恒温处理10分钟（如图B）。 ③将步骤②处理后的混合物过滤，收集滤液， 测量果汁量（如图C）。
酶的iu名词解释是什么
酶的iu名词解释是什么酶是一种生物催化剂，是能够加速或促进生物化学反应的特殊蛋白质分子。
酶在生物体内扮演着至关重要的角色，可以在细胞内起到催化、调节和控制化学反应的作用。
作为生物体内调节代谢的关键因素，酶在化学和生物学领域有着广泛的应用。
酶分子是由氨基酸残基构成的，在细胞内通过基因表达合成。
酶可以与底物分子发生特定的物理和化学相互作用，使酶与底物形成酶底物复合物。
酶底物复合物使底物分子的活化能减少，从而使底物分子发生反应并生成产物。
酶在催化反应过程中不参与产物的生成，也不被反应物消耗，因此酶可以被多次循环使用，大大提高了反应速率。
酶的效能通常是非常高的，即使在相对温和的生理条件下也可以加速化学反应速率。
酶使生化反应在温度和环境条件更温和的范围内进行，从而实现了细胞内化学反应的高效进行。
酶的iu名词解释中的“iu”是酶的国际单位。
酶活性的测定是衡量酶功能和活性的重要指标，通常用来研究酶催化反应的速率。
然而，酶的活性测定存在许多因素和变量，如反应温度、pH值、离子浓度等，这些因素必须始终保持恒定才能准确测量酶的活性。
因此，为了比较不同实验室中测定的酶活性结果，国际酶学委员会于1964年引入了国际单位（IU）来作为酶活性的标准化单位。
国际单位是一种用于标准化不同酶活性测定结果的方法，为酶活性测定提供了统一和可比较的数值。
国际单位的定义是：在特定条件下，使反应物质转化的速度等于1微摩尔/分钟（1μmol/min）的酶活性被定义为1国际单位。
这个定义让酶活性的测量结果变得可比较，不受实验室、方法和技术的差异影响。
酶活性的国际单位通常以单位质量的酶所催化的底物转化量来表达。
例如，酶的活性为1000 IU/g表示每克酶的质量能催化底物转化为1微摩尔/分钟。
通过将酶活性转换为国际单位，科研人员可以更方便地比较不同酶的活性。
此外，国际单位的引入还提供了一种基准，使不同实验室和研究领域之间的酶活性结果具有可比性和可重复性。
新陈代谢与酶
第一节
生物的新陈代谢
新陈代谢与酶
问题 ①你吃下的肉类蛋白质，通过什么途径转化 成为你自身的蛋白质？ ②你吃下的淀粉类食物，通过什么途径为你 提供能量？ 细胞的结构和生命活动的维持，需要不断 地合成与分解，不断地处于自我更新的状态， 而这种自我更新的过程完全依赖于细胞内发生 的生物化学反应
无机化学反应过程中所需的条件一般是很激 烈的，而生物体细胞生存的条件是很温和的，那 么细胞内数量如此巨大的生物化学反应为什么能 在常温、常压、水溶液环境、pH接近中性的条件 下，迅速高效的进行呢？
2．酶是活细胞产生的。下列关于酶的论述错 误的是 A．有些酶是核酸 B．酶的数量因参与化学反应而减少
C．酶的活性与pH有关
D．酶的催化效率很高
32、能正确说明酶特性的是 (多选)
A、酶都是蛋白质
B、酶是活细胞产生的，只能在生物体内发挥催 化作用
C、酶的活性随着温度升高而不断提高 D、每一种酶只能催化一种或一类物质的化学反 应
就会被破坏。 。
维生素常常与酶结合， 是较复杂酶的组成成 分之一。天然食物中 含量极少，但这些极 微小的量对人体的生 长和健康是必需的， 人体一般不能合成它 们或合成量不足，必
须从食物中摄取。
共同点：低含量高效能。
4、酶的特性 酶作为生物催化剂，与无机催化剂相比，有何特 点?
实验设计（一）
问题：酶是否具有高效性？
项
目
试 １
1mL 1mL / /
管 ２ ３
1mL / / 1mL
淀粉酶溶液 蒸馏水 NaOH HCl
1mL / 1mL /
淀粉溶液 结果现象
2mL
2mL
2mL
砖红 无砖红 无砖红
《生物制药工艺技术》 酶工程制药技术
酶工程研究
有机相中酶反应的研究
5
酶工程研究
在工业、农业、医药和 食品等方面发挥着极其
重要的作用。
酶的抑制剂、激活剂的开发及 应用研究
6
抗体酶、核酸 酶的研究
7
模拟酶、合成酶及酶分子的人工设计、 合成的研究
8
一、酶工程制备氨基酸类 药物
利用化学合成、生物合成或天 然存在的氨基酸前体为原料，同 时培养具有相 应酶的微生物、 植物或动物细胞，然后将酶或细 胞进行固定化处理，再将固定化 酶或细胞装填于适当反应器中制 成所谓 “生物反应堆”，加入 相应底物合成特定氨 基酸，反 应液经分离纯化即得相应氨基酸 成品。
③清洗和更换部分固定化酶比较麻烦。床内有 自压缩倾向，易堵塞，且床内的压力降相当大 ，底物必须在加压下才能加入。
①需保持一定的流速，运转成本高，难于放大。
②由于流化床的空隙体积大，酶的浓度不高。
③能处理粉末状底物。 ④即使应用细粒子的催化剂，压力降也不会很高。
③由于底物高速流动使酶冲出，降低了转化率。
固定化细胞的制备
无需进行酶的分离纯化
01
细胞保持酶的原始状态，
02
固定化过程中酶的回收
率高
抗污染能力强
06
固定化细胞 的特点
细胞内酶比固定化酶稳
03
定性更高
细胞本身含多酶体系， 05
可催化一系列反应
04
细胞内酶的辅因子可以
自动再生
固定化细胞的 制备技术
固定化细胞的制备
载体结合法
载体结合法是将细胞悬浮液直接与水不溶性的载体相结合 的 固定化方法。
ｐＨ的影响
溶液的ｐＨ对酶活性影响很大。 在一定的ｐＨ范围内酶表现催化 活性。在某一ｐＨ时酶的催化活 性最大，此ｐＨ称为酶作用的最 适ｐＨ。偏离酶的最适ｐＨ愈远， 酶的活性愈小，过酸或过碱则可 使酶完全失去活性。
什么是酶
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图表显示了在不同的PH值下四 种不同的酶
7
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pH
图表显示了催化底物的浓度在 一受约束的酶反应速度中的 作用
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图表显示了在一个受约束的酶的反应 速度中酶的浓度的作用
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竞争性抑制物
什么是酶
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酶
什么是酶？ 酶是一种生物催化剂，它能改变化 学反应的速度。
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酶的特性：
• • • • • 本质上是蛋白质； 反应结束后，酶本身保持不变； 高温会使其改变本性； 在一定的PH值内 专一性；
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酶反应的例子
一、我们因梦想而伟大，所有的成功者都是大梦想家：在冬夜的火堆旁，在阴天的雨雾中，梦想着未来。有些人让梦想悄然绝灭，有些人则细心培育维护，直到它安然度过困境，迎来光明和希望，而光明和希望 总是降临在那些真心相信梦想一定会成真的人身上。——威尔逊
二、梦想无论怎样模糊，总潜伏在我们心底，使我们的心境永远得不到宁静，直到这些梦想成为事实才止；像种子在地下一样，一定要萌芽滋长，伸出地面来，寻找阳光。——林语堂 三、多少事，从来急；天地转，光阴迫。一万年太久，只争朝夕。——毛泽东 四、拥有梦想的人是值得尊敬的，也让人羡慕。当大多数人碌碌而为为现实奔忙的时候，坚持下去，不用害怕与众不同，你该有怎么样的人生，是该你亲自去撰写的。加油！让我们一起捍卫最初的梦想。——柳岩 五、一个人要实现自己的梦想，最重要的是要具备以下两个条件：勇气和行动。——俞敏洪 六、将相本无主，男儿当自强。——汪洙 七、我们活着不能与草木同腐，不能醉生梦死，枉度人生，要有所作为。——方志敏 八、当我
酶
1.从巴斯德研究的领域来看，他得出结论 的出发点主要是什么？ 巴斯德是微生物学家，他主要强调 生物体或细胞的整体作用。 2.从李比希研究的领域来看，他得出结论 的出发点主要是什么？ 李比希是化学家，倾向于从化学的 角度考虑问题。
3.巴斯德和李比希的观点各有什么积极意 义？各有什么局限性？
人物 巴斯德 合理性 认为发酵与活细 胞有关 局限性 发酵是整个细胞 而不是细胞中的 某些物质在起作 用 李比希
试管 2 3 1 mL 1 mL / / 1 mL / / 1 mL 2 mL 2 mL 2 mL 2 mL
底物浓度：当酶浓度、温 度和PH恒定时，在底物浓 度很低的范围内，反应速 率与底物浓度成正比，当 底物浓度达到一定限度时， 所有的酶与底物结合，反 应速率达到最大，再增加 底物演义，反应速率不再 增加。
问题讨论：
实验中为什么要把肉块放入金属笼内？ 这个实验要解决什么问题？ 是什么物质使肉块消失了？
一、阅读(81页）关于酶本质的探究
思考：
1.从巴斯德研究的领域来看，他得出结论的出 发点主要是什么？ 2.从李比希研究的领域来看，他得出结论的出 发点主要是什么？ 3.巴斯德和李比希的观点各有什么积极意义？ 各有什么局限性？ 4.请分析一下毕希纳的研究过程，从毕希纳的 实验可以得出什么结论？
引起发酵的是细胞 中的某些物质 这些物质只有在酵 母细胞死亡并裂解 后才能发挥作用
4.请分析一下毕希纳的研究过程，从毕希纳 的实验可以得出什么结论？
过程： 酵母细胞研磨 加水搅拌 加压过滤
含酵母细胞的提取液 现象：糖液变成了酒
加入葡萄糖
毕希纳的实验说明，酵母细胞中的某些物质 能够在酵母细胞破碎后继续起催化作用，就像在 活酵母细胞中一样。 他将酵母细胞中引起发酵的物质称为酿酶
03.第三章 酶
(二)必需基团
(essential group)
酶分子中氨基酸残基 侧链的化学基团中，一些 与酶活性密切相关的化学 基团。 1.活性中心内的必需基团
结合基团 (binding group) 与底物相结合 催化基团 (catalytic group) 催化底物转变成产物
2.活性中心外的必需基团
第二节 酶催化作用的特点
(The Characteristic of Enzyme-Catalyzed Reaction)
酶与一般催化剂的共同点是：在反 应前后没有质和量的变化；只能催化热 力学允许的化学反应；只能加速可逆反 应的进程，而不改变反应的平衡点。 酶是蛋白质(或核酸)，又具有一般 催化剂所没有的特征。
位于活性中心以外，维持酶活性中心应有的空间 构象所必需。
活性中心以外 的必需基团 底物
+ +
催化基团
结合基团
活性中心
二、酶原与酶原的激活
(一)酶原
有些酶在细胞 内合成或初分泌时 无活性，此无活性 前体称为酶原。
(三)激活过程
酶原
在特定 条件下
特定的肽链水解 分子构象发生改变 酶的活性中心形成
(二)酶原的激活
一、高度的催化效率
酶的催化效率通常比非催化反应高108～1020 倍，比一般催化剂高107～1013倍。
二、高度的特异性
酶的特异性(specificity)一种酶仅作用于一种或 一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反 应并生成一定的产物。酶的这种特性称为酶的特异 性或专一性。
根据酶对其底物结构选择的严格程度又分为3 种类型。
(一)米氏方程式
1. 酶促反应模式——中间产物学说
生物化学复习思考题.
复习思考题蛋白质的结构与功能1.什么是标准氨基酸？用于合成蛋白质的20种氨基酸称为标准氨基酸，它们与其他氨基酸的区别是都有遗传密码。
20种氨基酸按结构差异可分为中性氨基酸，酸性氨基酸，碱性氨基酸三类，酸性氨基酸包括谷氨酸、天冬氨酸。
2.简述蛋白质的基本组成蛋白质由C、H、O、N四种基本元素组成，其中氮元素含量恒定，蛋白质含氮量平均为16%。
蛋白质由氨基酸通过肽键连接而成，因此，蛋白质可水解为多肽或氨基酸。
3.简述肽链的基本结构蛋白质的基本组成单位是氨基酸，基本单位氨基酸通过肽键连接。
多肽化学结构为链状，所以也称多肽链。
多肽链中存在2种链：一是由-N-Cα-C-交替构成的长链，称为主链，也称骨架；一是氨基酸残基的R基团，相对很短，称为侧链。
主链有2个末端，氨基末端和羧基末端。
肽链的两个末端不同，因此我们说它有方向性,其方向性为N端到C端。
4.简述蛋白质的基本结构单位及基本结构单位之间的连接方式蛋白质的基本结构单位是氨基酸，氨基酸之间的连接方式为肽键。
肽键是蛋白质分子中一定存在的化学键，是蛋白质分子的主要化学键。
5.简述蛋白质的结构（1）不同蛋白质在生命活动中起不同作用，根本原因是它们具有不同的分子结构。
蛋白质的分子结构包括共价键结构与空间结构。
共价键结构介绍蛋白质分子中所有共价键的连接关系；空间结构描述构成蛋白质的全部原子的空间排布，即蛋白质的构象。
1种蛋白质在生理条件下只存在其中1种或几种构象，是它参与生命活动的构象。
以这种构象存在的蛋白质称为天然蛋白质。
（2）蛋白质的结构通常在四个层次上认识：一级结构是蛋白质的基本结构，描述多肽链中氨基酸残基之间的所有共价键连接，特别是肽键与二硫键。
一级结构告诉我们的最重要信息就是蛋白质多肽链的氨基酸组成及其排列顺序。
二级结构研究在一级结构中互相接近的氨基酸残基的空间关系，即肽链主链的局部构象，尤其是那些有规律的周期性结构，其中一些非常稳定，而且在蛋白质中广泛存在。
生物化学考试题及答案
生物化学考试题及答案
1. 问题：什么是生物化学？
答案：生物化学是研究生物体中分子和化学反应的科学领域。
2. 问题：生物体中最常见的有机分子是什么？
答案：蛋白质是生物体中最常见的有机分子之一。
3. 问题：什么是酶？
答案：酶是一种催化剂，可以加速化学反应的速度。
4. 问题：DNA是什么？
答案：DNA是一种储存遗传信息的分子。
5. 问题：ATP在细胞中的作用是什么？
答案：ATP在细胞中作为能量分子，用于驱动各种代谢过程。
6. 问题：什么是氧化还原反应？
答案：氧化还原反应是电子的转移过程，其中一种物质（氧化剂）失去电子，另一种物质（还原剂）获得电子。
7. 问题：什么是光合作用？
答案：光合作用是植物利用光能将二氧化碳和水转化为有机物质的过程。
8. 问题：DNA复制是什么过程？
答案：DNA复制是指将一个DNA分子复制成两个完全相同的DNA分子的过程，发生在细胞分裂前。
9. 问题：什么是脂质？
答案：脂质是一类生物分子，具有较高的疏水性，包括脂肪、脂肪酸和磷脂等。
10. 问题：什么是核酸？
答案：核酸是一类生物分子，包括DNA和RNA，它们在细胞中承担遗传信息传递和蛋白质合成的功能。
以上是一些常见的生物化学考试题及答案。
希望对你的学习有所帮助！。
酶活性是指什么
酶活性是指什么酶活性是指酶分子在一定条件下与底物发生反应所表现出的活力与效率。
酶活性是酶学研究的重点之一，它对于深入理解酶的结构与功能、酶催化机制以及生物学过程的调控具有重要意义。
酶是一种具有生物催化作用的蛋白质，它能够加速生物体内化学反应的速度，在细胞内起到调节代谢的作用。
酶通过与底物结合形成酶底物复合物，通过降低活化能，加速反应速率。
而酶活性则是指酶分子与底物结合后发生催化反应的速率。
酶活性受到多种因素的调节，包括温度、pH值、底物浓度和酶的浓度等。
温度对酶活性的影响是因为温度能够改变酶分子的构象，从而影响酶与底物的结合和反应速率。
不同酶对温度的敏感性各异，大部分酶在适宜的温度范围内能够发挥最佳活性。
pH值对酶活性的影响是由于环境pH值的改变会改变酶分子的电荷状态，从而影响酶底物结合的亲和力和形成复合物的稳定性。
不同酶的最适pH值也各不相同。
底物浓度对酶活性的影响是因为酶与底物之间的结合发生在酶的活性位点上，酶活性位点一次只能与一个底物分子结合。
当底物浓度较低时，酶与底物分子结合的机会较少，反应速率较慢。
当底物浓度增加时，酶与底物的结合也随之增加，反应速率增加，但当底物浓度过高时，可能出现酶活性饱和的现象，即酶的活性不能继续增加。
除了上述因素外，酶活性还受到酶的浓度和其他辅助因子的影响。
酶浓度对酶活性的影响主要是由于酶浓度的增加可以增加酶分子与底物结合的机会，提高反应速率。
而辅助因子如金属离子、辅酶等可以提供必要的辅助作用，进一步促进酶活性。
总之，酶活性是指酶分子催化反应的速率与效率，是酶功能的重要表现。
通过研究酶活性，可以深入了解酶的结构与功能，推进酶学领域的研究发展，为疾病治疗和生物技术的应用提供理论和实践基础。
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酶学第一节通论什么是酶酶是由活细胞产生的，能在体内和体外起同样催化作用的一类具有活性中心和特殊构象的生物大分子。
酶是生物催化剂。
酶除一般催化剂的特点如：加快反应速度、反应前后无变化、不改变反应的平衡点等特征外，作为生物催化剂具有自身的催化特点：1．催化效率高： 107—10132．酶活性易受环境变化的影响3．在体内，酶活性受调节和控制4．酶的催化作用具高度专一性（1）结构专一性 A. 绝对专一性脲酶B. 相对专一性磷酸二酯酶（2）立体异构专一性（3）对酶催化专一性的几种假说A . 锁钥学说（1894， Emil Fisher）B.诱导契合学说（1958， Koshland）C . 三点附着学说（A. Ogster）酶的分类和命名节酶的命名为了研究和使用的方便，1961年国际生物化学学会酶学委员会在对自然界中存在的酶进行了广泛研究的基础上，对每一种酶都给出了一个习惯名称和系统名称。
1 习惯命名法（1）根据催化的底物名称命名：淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶 （2）根据催化反应的性质命名：转氨酶、脱氢酶、脱羧酶 有的以所催化的底物和性质命名：乳酸脱氢酶、琥珀酸脱氢酶，有的以酶的来源或其它特征命名：碱性磷酸酶 2．国际系统命名法谷丙转氨酶： L-丙氨酸：α—酮戊二酸氨基转移酶草酸氧化酶：草酸：氧氧化酶乙酰辅酶A水解酶：乙酰辅酶A：水解酶二 . 酶的国际系统分类法把酶分为6大类，即氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂合酶类、异构酶类和连接酶类。
分别用1、2、3、4、5、6、来表示。
再根据被作用的基团或键的特点将每一大类分为若干个亚类，每一个亚类又按顺序编成1、2、3、4、……等数字。
第三节．酶催化作用的分子基础酶分子的结构特征1．酶的活性部位（活性中心）：酶分子中与底物结合并催化底物生成产物的部位。
2．酶活性部位（中心）的特点：3．必需基团：在酶分子中有些基团并不位于活性中心，也不与底物直接作用，但它参与维持酶分子的空间构象，是酶表现活性所必需的部位。
溶菌酶催化的反应：NAG: N-乙酰氨基葡萄糖 NAM: N-乙酰氨基葡萄糖乳酸溶菌酶的活性中心：Glu 35 , Asp 524.证明酶活性中心存在的方法（1）切除法（2）X-射线衍射分析（3）化学修饰法（共价标记）酶原的激活1.什么是酶原的激活胰蛋白酶原的激活：胰凝乳蛋白酶原的激活：2．酶原激活作用的意义三. 酶高效催化的机制1.底物与酶的靠近及定向2.底物的变形与诱导契合3. 酸碱催化例如: 胰蛋白酶 , 胰凝乳蛋白酶 , 弹性蛋白酶的催化三组合4. 共价催化5．酶与底物形成共价中间体:6.活性部位微环境的影响7.中间产物学说:S + E → ES → E + P酶促反应动力学节酶促反应动力学是研究酶促反应的速度规律及各种因素对酶促反应速度的影响初速度(v): 在酶促反应过程中,初始底物浓度消耗在5% 以内的速度.酶浓度的影响 (在最适条件下 , 底物浓度足够大) v = k[E] k: 反应速度常数.底物浓度对反应速度的影响1.米氏公式的推导2.米氏常数的意义（1）.Km值是酶的特征常数，当v = V max / 2时[S]=Km(摩尔/升)（2）. 判断酶的最适底物如蔗糖酶：水解蔗糖Km = 28 水解绵子糖 Km = 350( 3 ). 可近似地表示酶对底物亲和力的大小（4）. Km与Ks Km = K2+K3 / K1当K2>>>K3Km = K2 / K1 Km等于ES的解离常数，以Ks表示4. 米氏常数的求法（1）v — [S] 作图法：（2）双倒数作图法：三．温度对酶促反应的影响四．pH对酶促反应的影响五．激活剂的影响： 凡能提高酶活性，加速酶促反应速度的物质都称为该酶的激活剂。
激活剂分为以下几类： 1.金属离子：K+、Na+ 、Mg2+ 、Zn2+ Fe2+ 、Ca2+ 、Mn2+2．无机离子：Cl -、Br -、 PO4、I -、3．小分子有机物：抗坏血酸、还原型谷胱甘肽、半胱氨酸等4. 生物大分子：蛋白酶、钙调素等六．抑制剂的影响1．什么是酶的抑制作用：抑制作用是指某些物质能与酶分子上某些基团，主要是活性中心的某些基团结合，使酶活性中心的结构和性质发生改变，从而引起酶活力的下降或丧失，这种作用称为酶的抑制作用。
抑制剂不同于变性剂。
2．抑制作用的类型（1）不可逆抑制作用：抑制剂与酶分子上的某些基团以共价键的方式结合，导致酶的活性下降或丧失，且不能用透析的方法除去抑制剂而使酶的活性恢复的作用称为不可逆抑制作用。
（2）. 可逆抑制作用：抑制剂与酶以非共价键方式结合引起酶活性降低或丧失，但可用透析的方法除去抑制剂使酶活性恢复。
这种抑制作用为可逆抑制作用。
A．竞争性抑制：抑制剂是底物的结构类似物B. 非竟争抑制：抑制剂与底物可同时与酶结合C.反竞争性抑制：抑制剂只与酶—底物复合物结合七．双底物酶促反应机制1．顺序机制（1）有序顺序机制（2）随机顺序机制2.乒乓机制酶活性的调节和重要调节酶节别构调节（allosteric regulation）和别构酶1．别构调节实例：例1：cAMP—依赖性蛋白激酶（PKA）：例2：天冬氨酸转氨甲酰酶( ATCase ) ：（1）结构： 2R3 + 3C2 = R6C6（2）催化的反应：（3）调节： ATP、天冬氨酸是激活剂，CTP是抑制剂（4）ATCase动力学曲线：2．别构酶的动力学曲线为S-形曲线3．别构调节的机理（1） 序变模型（Koshland Nemethy Filmer ,KNF模型1966）（2）齐变模型（concerted model）1965年 Monod Wyman Changeux提出，故亦称MWC模型二 . 酶的可逆共价调节（共价修饰）1.什么是酶的共价调节在酶分子的某一特定部位共价结合某一特定基团，使分子在有活性和无活性之间变化。
共价调节的逆反应需在另一种酶的催化下进行。
2．共价调节的类型3．磷酸化和脱磷酸化糖原磷酸化酶共价调节和别构调节机制三. 同工酶（isozymers）1.什么是同工酶：同工酶是指同一种属中，由不同基因或等位基因编码的多肽链所组成的单体、纯聚体或杂合体，能催化相同的化学反应，但其蛋白质分子结构、理化性质和免疫性能等方面都存在着明显差异的一组酶。
2.乳酸脱氢酶（lactate dehydrogenase LDH）（1）催化的反应（2）结构特征3.肌酸激酶（creatine phosphate kinase CPK）催化的反应：肌酸 + ATP =肌酸磷酸 + ADP结构：2种亚基2聚体，三种同工酶 MM , MB , BB四． 核酶（ribozymes）和抗体酶(abzymes)1．核酶（Cech和Altman因发现RNA具有生物催化功能而获1989年诺贝尔化学奖）（1）什么是核酶：具有催化作用的RNA分子为核酶。
（2）核酶催化的特点：需游离的鸟苷酸和镁离子存在，并且只作用一次。
（3）核酶催化举例：鸟苷酸介导的四膜虫rRNA内含子的自我剪切2．抗体酶抗体酶本质上是免疫球蛋白，但在易变区被赋予了酶的属性，所以又称“催化性抗体”。
抗体酶是将抗体的多样性和酶分子的巨大催化能力结合在一起的蛋白质分子设计的新方法。
制备：用过渡态的类似物作为半抗原免疫动物获得有催化活性的抗体。
第六节酶的分离纯化和活力测定酶分离纯化的一般原则1．材料选择：新鲜、酶含量丰富2．所有蛋白质分离纯化的方法都适合酶3．特别注意酶活性的保护，避免一切能引起蛋白变性的因素4．每一步都要进行酶活力的测定，跟踪酶的去向，评价纯化方法。
酶活力与测定1．酶活力：是指在一定条件下，酶催化某一化学反应的能力，以反应速度表示。
酶活力与反应速度呈正比。
2．反应速度：指单位时间内底物的减少量或产物的生成量。
由于底物是过量的，减少量不易测准，所以通常以测定产物的生成量为准。
3．酶活力单位：（1）以国际单位（IU）表示。
一个国际单位指在最适条件下，每分钟催化1微摩尔(μmol)底物减少或1微摩尔产物生成所需要的酶量（250C）。
（2）催量（Katal）:为1972年推荐新的酶活力国际单位，规定为：在最适条件下，每秒钟能催化1摩尔（mol）底物转化为产物所需的酶量定为1Kat。
Kat与国际单位的换算如下：1Kat=6x107IU4. 酶的比活力比活力 = 活力单位数 / 毫克蛋白5. 转换数；单位时间内，每分子酶所能转换的底物分子数。
转换数 = V/ [E t]6. 测定酶活力的一般方法：在一定量的酶和过量底物的存在下，在酶最适反应条件下，（温度、pH、离子强度等），于反应的不同时间测定体系中产物生成量，计算反应速度。
产物测定方法有：比色法、量气法、滴定法、分光光度法、荧光测定法、同位素测定法、酶偶联分析等。
回收率和纯化倍数回收率 = 每次总活力 / 第一次总活力x 100%纯化倍数 = 每次比活力 / 第一次比活力。