基础生物化学必过版讲解
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绪论（老师只要求了结部分已经自动过滤）基本概念：新陈代谢：生物体与外界环境之间的物质和能量简化以及生物体内物质和能量的装换过程重点内容：生物化学的主要研究内容：1.生物体内的化学组成2.生物体内的物质代谢，能量装换和代谢调节3.生物体内的信息代谢核酸一、基本概念：核苷酸：核苷酸即核苷的磷酸酯碱基互补配对：A-T,G-C三叶草结构：t-RNA的二级结构，一般由四臂四环组成：氨基酸接受臂，二氢酸尿嘧啶环，反密码子环，额外环，假尿嘧啶核苷-胸腺嘧啶核糖核甘酸环（TΨC环）增色效应：DNA变性后由于双螺旋分子内部的碱基暴露，260nm紫外吸收值升高。
减色效应：核酸的光吸收值通常比其各个核算组成部分的光吸收值之和小30%~40%，是由于碱基密集堆积的缘故。
变性和复性：指的是在一定物理和化学因素的作用下，核酸双螺旋结构在碱基之间的氢键断裂，变成单链的过程。
复性恰好相反。
重点内容：1.核酸的生物学功能（1.生物分子遗传变异基础，2.遗传信息的载体，3.具有催化作用，4.对基因的表达有调控作用），基本结构单位（核苷酸），基本组成部分（磷酸，含氮碱基，戊糖）2.核苷酸的名称（A:腺嘌呤T:胸腺嘧啶C:胞嘧啶G:鸟嘌呤U:尿嘧啶）符号（后面统一描述）3.DNA双螺旋结构的特点（1.有反向平行的多核苷酸链互相盘绕，2.亲水骨架在外，疏水碱基在内，一周十个碱基，螺距3.4nm,3.两条DNA链借助氢键结合在一起）和稳定因素（氢键，碱基堆积力，带负电的磷酸基团静电力，碱基分子内能）：4.核酸的紫外吸收特性(因为核酸中含有的嘌呤碱和嘧啶碱具有共轭双键的特性所以对紫外光有吸收特性，在260nm处有最大吸收值，不同的核酸吸收峰值不同)、T m（熔解温度）（把热变性过程中的光吸收达到最大吸收一半（双螺旋解开一半）时的温度叫做熔解温度）值及变性和复性的关系：（G-C）%=(T m-69.3)*2.445.α-螺旋、β—折叠以及β-转角的结构特点：1.主要维持空间力为氢键，2.α螺旋是一段肽链中所有的Cα的扭角都是相等的，这段肽链则会围绕某个中心轴成规则螺旋构想，3.β折叠是由两条多肽链侧向聚集，通过相邻肽链主链上的N-H与C=O之间有规则的氢键形成，4.转角结构使得肽链不时扭曲走向成为β转角蛋白质、氨基酸化学一、基本概念氨基酸：羧酸分子中α碳原子上的一个氢原子被氨基取代所生成的衍生物，是蛋白质的基本结构单位。
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1 位 N 原子和 1′ 位C 原子相连。
核酸是两性电解质，因为分子中含 含氮碱基 和 磷酸 基团。
体内核酸分子中存在的嘌呤主要有： 腺嘌呤 和 鸟嘌呤 ；嘧啶碱主要有：
尿嘧啶 和 胸腺嘧啶，某些RNA分子中还含有微量的其它碱基，称为 稀
260 nm波长的紫外线有吸收作用。
核酸变性表现：黏度急剧下降；沉降速度增加，浮力密度升高，生物活性丧
DNA变性后对260 nm紫外光吸收能力增加的现象）；
核酸复性表现：对260 nm紫外光吸收能力下降，故又称复性为减色效应。
tRNA二级结构中，5′端磷酸化多为 PG或 PC ，3′端碱基顺序是 CCA-OH ,
名词解释
等电点（PI）：使某氨基酸解离所带正、负电荷数相等，净电荷为零时的溶液
称为该氨基酸的等电点。
蛋白质的一级结构：是指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。
蛋白质的二级结构：蛋白质二级结构是指蛋白质多肽链中主链原子在局部空间
变构效应（别构效应）：指一些蛋白质由于受某些因素的影响，其一级结构不
-5×107nm 计算后：n=970；即有970个氨基酸处于α-螺旋构象,
α-螺旋氨基酸占总数的百分数为:970/2000×100%=48.5%；α-螺旋的长度
970*0.15=145.5nm，所以α-螺旋构象占蛋白质分子长度的百分比为：
OR选择
芳香族氨基酸有 色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸 三种。这三种氨基酸残基的侧链
细胞色素氧化酶。
. 人及动物体内糖的分解代谢途径主要有3种：糖的无氧酵解；糖的有氧氧化；
氨基酸降解的主要方式有：脱氨基作用、脱羧基作用和羧基化作用
基础生物化学知识点总结
基础生物化学知识点总结生物化学是生物学和化学的交叉领域，在理解生命机理和生命科学研究方面扮演着重要的角色。
本文将基础生物化学知识点进行总结，主要包含以下方面。
一、生物分子生物分子是指生物体内存在的分子，主要包括蛋白质、核酸、多糖和脂质四类。
其中，蛋白质是生物体中最重要的分子之一，可以进行构象变化，承担多种多样的生物学功能。
核酸是生物基因的载体，是存储、传递、表达遗传信息的重要分子。
多糖则具有支持、维护和储存等生物学功能。
而脂质则是结构化和储存能量的分子。
生物分子在生物体内通过不同的作用发挥不同的生物学功能，是生命活动的基础。
二、生物分子的结构生物分子的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
其中，一级结构指的是蛋白质的氨基酸序列，二级结构是指蛋白质中α-螺旋和β-折叠的结构，三级结构是指蛋白质的空间构象，四级结构是指由两个或多个蛋白质亚基所结合形成的大分子结构。
研究生物分子的结构，可以帮助我们理解生命现象的发生和生命机理的机制。
三、代谢反应代谢反应是指生命体内的化学反应，包括合成代谢和分解代谢两个方面。
合成代谢是生物体内新陈代谢过程中产生某种化合物的过程，而分解代谢则是生物体内将某种大分子分解成小分子的过程。
代谢反应需要一些特定的酶参与，使得代谢的过程更加高效和准确。
代谢反应对于生命体的生长和繁殖有着至关重要的地位。
四、ATP分子ATP分子是生物体内的能量储存分子，可以通过加水水解成ADP分子来释放储存的能量。
ATP分子的形成需要能量输入，而能量的输入可以通过光合作用、呼吸作用等途径得到。
ATP分子在生命体内有非常重要的作用，是维持生命活动的基本驱动力。
五、氧化还原反应氧化还原反应在生命珍贵过程中也扮演着至关重要的角色，包括光合作用和细胞呼吸等生物学过程。
氧化还原反应通过引入或者移除电子，使得分子的氧化态和还原态之间相互转换，从而释放能量。
氧化还原反应是光合作用和细胞呼吸等生物过程的基础和重要组成部分。
大二基础生物化学知识点
大二基础生物化学知识点在大二基础生物化学学科中，我们将学习各种与生物和化学相关的基本概念和知识。
这些知识点是理解生物体内化学过程和生命现象的基础。
下面是一些大二基础生物化学的核心知识点。
1. 生物分子的组成生物体内存在着许多重要的生物大分子，包括蛋白质、核酸、多糖和脂质。
蛋白质是由氨基酸组成的，并在细胞中担任多种功能。
核酸是遗传信息的载体，包括DNA和RNA。
多糖是由单糖分子组成的多聚体，如葡萄糖和淀粉。
脂质则是由甘油和脂肪酸组成的。
2. 酶和酶动力学酶是在生物体内催化化学反应的蛋白质，可以降低活化能，加速反应速率。
酶动力学研究了酶催化反应的速率、底物浓度、酶浓度和温度等因素对反应速率的影响。
3. 代谢途径代谢是生物体内的化学反应网络，包括合成和分解化学反应。
大二生物化学中研究了糖酵解、细胞呼吸和光合作用等重要的代谢途径。
糖酵解将葡萄糖分解为乳酸或乙醇，并产生能量。
细胞呼吸是将有机物完全氧化为二氧化碳和水，并释放出大量能量。
光合作用则是将二氧化碳和水转化为有机物质，并释放出氧气。
4. 基因表达与调控基因表达是指基因的转录和翻译过程，将DNA信息转化为蛋白质。
转录是将DNA序列转录成RNA分子，然后通过翻译将RNA转化为蛋白质。
在这个过程中，还会有基因调控机制的参与，包括转录因子的结合和DNA甲基化等。
5. 酸碱平衡与缓冲系统生物体内的酶活性和代谢需要一个特定的酸碱平衡状态。
细胞会通过酸碱离子在细胞内外之间的平衡来维持正常的生理状态。
缓冲系统则是对酸碱变化进行调节的机制，包括碳酸氢盐/碳酸盐缓冲系统和磷酸盐缓冲系统等。
6. 氧化还原反应氧化还原反应是生物体内许多重要生化过程的基础，如细胞呼吸和光合作用。
在氧化还原反应中，电子从还原剂转移到氧化剂，同时伴随着能量的转移。
7. 生物膜和细胞信号转导细胞膜是细胞的保护层，同时也参与了细胞内外物质交换和信号传导等生命活动。
细胞膜内含有各种脂质、蛋白质和糖类，在细胞信号转导中扮演重要角色。
基 础 生 物 化学知识课件知识讲稿
病虫害防治：利用代谢调控差异设计施 用各种农药、除草剂。
医学
生化指标进行疾病诊断、生化制 药等。
工业生产
发酵工业：微生物新陈代谢 发酵产物提炼与分离
中国第一只克隆猪（中国农大李宁组）
以前人类不能治疗的某些遗传疾病, 也可被现代生物化学的手段予以治疗。现 在也可以说生物化学是一个最富有奥秘的 学科之一,在生物化学领域,还有很多的未 知数等待着你们年青一代的科学家去研究、 去探索。
基 础 生 物 化学
基础生化 课程
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因细 蛋 核 含 脂 生 糖 酶 蛋 核 绪
表胞 白 酸 氮 类 物 代 白 酸 论
达代 质 的 化 代 氧 谢 质 化
调谢 的 生 合 谢 化
学
控网 生 物 物
络物合代
和合成谢
基成
一、近代生物化学的发展
生命是发展的，人们对生物化学的认识 也是发展。生物化学是一门年青的，发展速 度迅猛的学科。它只有一百多年的历史， 19108377 提出生命的化学，Biochemistry。
• 与生理学密切相关。如植物生理学是研究植 物生命活动原理的一门科学，有机物代谢是 生命活动研究的重要方面，而这本身也属于 生物化学的内容。
与遗传学密切相关。核酸是一切生物 遗传信息的载体，核酸 翻译 蛋白质 遗传信息表达，核酸和蛋白质的结构、 代谢和功能，同时是生化和遗传学的重 要内容。
与微生物学有关。为许多重要生化机制 研究提供材料，同时微生物研究需要生化 原理和技术。
1953: Waston, Crick DNA 1953:Sanger 胰岛素一级结构, A、B链 1958:Crick 分子遗传的中心法则 1961: 发现遗传密码, 无细胞Pr合成体系 1965: 中国人工合成胰岛素
基础生物化学知识点
基础生物化学知识点一、蛋白质1. 蛋白质的组成：-主要由碳、氢、氧、氮等元素组成。
-基本单位是氨基酸，氨基酸通过肽键连接形成多肽链。
2. 氨基酸的结构：-具有一个氨基（-NH₂）、一个羧基（-COOH）、一个氢原子和一个侧链（R 基团）。
-根据侧链的性质不同，可分为不同的氨基酸类型，如酸性氨基酸、碱性氨基酸、中性氨基酸等。
3. 蛋白质的结构层次：-一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序。
-二级结构：主要有α-螺旋、β-折叠等，是通过氢键维持的局部空间结构。
-三级结构：多肽链在二级结构的基础上进一步折叠形成的三维结构，主要由疏水作用、离子键、氢键等维持。
-四级结构：由多个具有独立三级结构的亚基通过非共价键结合而成。
4. 蛋白质的性质：-两性电离：在不同的pH 条件下，蛋白质可带正电、负电或呈电中性。
-胶体性质：蛋白质分子颗粒大小在胶体范围，具有胶体的一些特性。
-变性与复性：在某些物理或化学因素作用下，蛋白质的空间结构被破坏，导致其生物活性丧失，称为变性；变性的蛋白质在适当条件下可恢复其天然构象和生物活性，称为复性。
-沉淀反应：在适当条件下，蛋白质可从溶液中沉淀出来，如加入盐、有机溶剂等。
二、核酸1. 核酸的分类：-脱氧核糖核酸（DNA）：是遗传信息的携带者。
-核糖核酸（RNA）：参与遗传信息的表达。
2. 核酸的组成：-由核苷酸组成，核苷酸由磷酸、戊糖（DNA 为脱氧核糖，RNA 为核糖）和含氮碱基组成。
-含氮碱基有腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胞嘧啶（C）、胸腺嘧啶（T，DNA 特有）和尿嘧啶（U，RNA 特有）。
3. DNA 的结构：-双螺旋结构：两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴相互缠绕，由氢键和碱基堆积力维持稳定。
-特点：右手螺旋、碱基互补配对（A 与T 配对，G 与C 配对）。
4. RNA 的种类和结构：-mRNA（信使RNA）：携带遗传信息，从DNA 转录而来，作为蛋白质合成的模板。
- tRNA（转运RNA）：呈三叶草形结构，在蛋白质合成中负责转运氨基酸。
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核酸的结构与功能（P8,脱氧核糖核酸，核糖核酸）RNA的功能：1.参与（控制）蛋白质的合成：2.遗传物质3.具有生物催化剂功能4.调节功能：核酸的一级结构、核酸中核昔酸的连接方式（及磷酸、糖类、碱基间的连接方式）、核酸链的书写表示P15DNA的一级结构是DNA分了中脱氧核糖核昔酸的排列顺序和连接方式;RNA的一级结构式RNA分子中核糖核昔酸的排列顺序和连接方式。
DNA和RNA中核甘酸残基都是通过3，S-磷酸二酯键连接；戊糖与噂吟之间CV-N9糖仲键; 戊糖与嚅嚏之间C1 51糖甘键；书'马核酸的一级结构时要按5，— 3,的规定来写如5' ATGCATGCTACGATTCG 3' DNA3'TACGTACGATGCTAAGC5'5'GUACAUCGUACGAUCGC3‘ RNADNA双螺旋结构的特点P191.两条反向平行的多脱氧核昔酸链围绕同一“中心轴”以右手螺旋盘绕成双螺旋结构，双螺旋的直径为2nm02.磷酸和脱氧核糖形成的亲水骨架位于双螺旋外侧，碱基对则位于螺旋的内侧，碱基平面与中心轴垂直，螺旋旋转一周约为糖环平面与中心轴平行10个碱基对，螺距3.4nm，相邻碱基平面间隔为0.34nm,并有一个36。
的夹角。
糖环平面与中心轴平行。
3.两条DNA链借助彼此碱基之间形成的氢键而结合在一起。
（喋吟与喽I建配对，A与T以2 缉键、C与G以3纽键）4.在DNA双螺旋结构中，两条链配对偏向一侧，形成大沟和小沟。
两条沟，特别是大沟对蛋白质识别DNA双螺旋结构上的特定信息非常重要，只有在沟内蛋白质才能识别到不同碱基序列。
DNA的高级结构——超螺旋的方向、负超螺旋的意义P23负超螺旋（左手方向）；正超螺旋（右手方向）负超螺旋使双螺旋圈数减少，给DNA造成扭曲的张力，使DNA分了内部张力减小，有利于解旋，对DNA的复制、重组和转录等有重要意义。
超螺旋结构的DNA具有更紧密结构，利于组装。
《基础生物化学》PPT课件
1
第五章
生物氧化
2
本章要求：
生物氧化 电子传递链（呼吸链） 氧化磷酸化 生物氧化与能量代谢
3
第一节 生物氧化概述
一、生物氧化的概念 二、生物氧化的特点 三、氧化还原电位与自由能 四、高能化合物
4
一、生物氧化的概念与意义 P167
17
四、高能化合物 1、高能化合物的概念
在标准条件下发生水解时，能够释放 21kJ/mol以上自由能的化合物。
高能键：在高能化合物分子中，水解断裂 释放出大量自由能的活泼共价键。 用 ～ 表示。
18
磷酸化合物 磷酸烯醇式丙酮酸（PEP） 氨基甲酰磷酸 乙酰基磷酸 磷酸肌酸（CP） 焦磷酸（PPi） ATP（→ADP + Pi） 葡萄糖-1-磷酸（G-1-P） 葡萄糖-6-磷酸（G-6-P） α-磷酸甘油
C O P O-
CH OH O
CH2 O P OO-
1,3-二磷酸甘油酸
O
O
CH3 C O P OO-
乙酰磷酸
21
O
O
RC O P O A
O
O
O-
H3N+ C O P OO-
酰基腺苷酸
O
O
氨甲酰磷酸 RCH C O P O A
N+H3
O-Biblioteka 氨酰基腺苷酸22焦磷酸化合物
O O- P
O-
O O P O-
吸链生成H2O 逐步释放能量
体外燃烧
条件剧烈 非酶促反应 碳和氧直接化合生成CO2 氢和氧直接化合
生成H2O 骤然放出能量
热，ATP
基础生物化学知识点
基础生物化学知识点
本章将介绍生物分子的基本组成和结构，包
括碳水化合物、脂类、蛋白质和核酸等。
研究者
将了解这些生物分子在生物体内的重要作用和相
互之间的关系。
第二章：酶和酶动力学
本章将详细介绍酶的定义、分类和特性，以及酶如何催化生物
化学反应。
研究者还将研究酶动力学的基本原理和关键概念，如酶
动力学常数和酶的反应速率等。
本章将介绍生物体内常见的代谢途径，如糖
酵解、脂肪酸氧化和氧化磷酸化等。
研究者将了
解这些代谢途径在能量转化和物质合成中的作用，以及相关的调控机制。
本章将深入探讨核酸和蛋白质的合成过程和调控机制，包括DNA复制、转录和翻译等。
研究者将了解这些过程的基本原理，以及它们在遗传信息传递和蛋白质合成中的重要性。
第五章：细胞膜和细胞信号传导本章将深入探讨核酸和蛋白质的合成过程和调控机制，包括DNA复制、转录和翻译等。
研究者将了解这些过程的基本原理，以及它们在遗传信息传递和蛋白质合成中的重要性。
第五章：细胞膜和细胞信号传导本章将介绍细胞膜的结构和功能，以及细胞膜上的信号传导机制。
研究者将了解细胞膜的组成、转运机制和信号转导途径，并了解细胞如何通过信号传导来调节生理过程和响应外界刺激。
本章将介绍细胞膜的结构和功能，以及细胞膜上的信号传导机制。
研究者将了解细胞膜的组成、转运机制和信号转导途径，并了解细胞如何通过信号传导来调节生理过程和响应外界刺激。
本章将介绍细胞膜的结构和功能，以及细胞膜上的信号传导机制。
学习者将了解细胞膜的组成、转运机制和信号转导途径，并了解细胞如何通过信号传导来调节生理过程和响应外界刺激。
基础生物化学知识点总结
4.各种RNA 的功能：RNA 主要负责遗传信息的表达，在蛋白质合成方面发挥着重要功能。
mRNA 是由DNA 转录而来，携带着DNA 的遗传信息，并作为蛋白质的合成的模版；rRNA 是蛋白质合成的场所——核糖体的重要组成部分；tRNA 是密码子翻译为相对应氨基酸的桥梁。
5.核酸的一级结构：核酸分子中核苷酸的排列顺序和连接方式。
6.核酸链中的核苷酸之间形成3’,5’-磷酸二酯键。
7.核酸链的表示方法：要按5’→3规定书写，具有方向性。
8.DNA 双螺旋结构的特点：（1）DNA 分子是由两条反向平行的多核苷酸链相互盘绕形成双螺旋结构。
两条链围绕同一个中心轴形成右手螺旋，双螺旋的直径为2nm.（2）由脱氧核糖和磷酸间隔相连而成的亲水骨架在双螺旋的外侧，疏水碱基对则在内部，碱基平面与中心轴垂直，螺旋旋转一周约10个碱基对，螺距3.4nm ，这样相邻碱基平面间间隔0.34nm ，并有一个360的夹角，糖环平面与中心轴平行。
（3）两条DNA 链借彼此碱基A=T 、G=C 之间形成的氢键而结合在一起。
（4）在DNA 双螺旋结构中，两条链配对偏向一侧，形成一条大沟和一条小沟。
9. A-T ，C-G ，单链A+T+C+G=100%,G-C 含量多则DNA 熔点较高，生活环境温度较高。
10.DNA 双螺旋构象多态性：A-NDA 、B-DNA ：是最稳定，最常见的右旋DNA 、C-DNA ；Z-DNA 是左旋DNA 。
11.tRNA 的二级结构呈三叶草状结构模型。
12.tRNA 一般由四个臂和四个环组成。
四臂：氨基酸臂、二氢尿嘧啶臂、反密码子臂、T ΨC 臂；四环：二氢尿嘧啶环DHU 、反密码子环、额外环、T ΨC 环。
13.氨基酸接受臂由7个碱基对组成，3’-端均为CCA 序列，可以接受活化的氨基酸（结合位点-CCA ）。
14.tRNA 的三级结构是L 形的。
15.原核生物的核糖体含3种rRNA ：23S rRNA 、5S rRNA 和16S rRNA;真核生物的核糖体有4种：28S rRNA 、5.8S rRNA 、5S rRNA 和18S rRNA 。
生物化学的基础知识
生物化学的应用
药物研发与生物医学
药物研发：生物化学在药物研发中的应用，如药物靶点的发现、药物分子的设计等
生物医学：生物化学在生物医学中的应用，如基因编辑、细胞治疗等
疾病诊断：生物化学在疾病诊断中的应用，如生物标志物的发现、诊断试剂的开发等
治疗方法：生物化学在治疗方法中的应用，如靶向治疗、免疫治疗等
生物化学基础知识
汇报人：XX
生物学基础知识 化学基础知识 生物化学的应用
生物学基础知识
细胞结构与功能
细胞膜：控制物质进出细胞 细胞核：储存遗传信息，控制细胞活动 细胞质：进行各种生化反应 细胞器：完成特定功能，如线粒体、内质网、高尔基体等
生物大分子
蛋白质：生命的基 础，由氨基酸组成
核酸：遗传信息的 载体，包括DNA 和RNA
变异结果：有利变异、不利 变异、中性变异
变异类型：基因突变、基因 重组、染色体变异
生物进化
达尔文进化论：自然选择、适者生 存
进化历程：从单细胞生物到多细胞 生物，从简单到复杂
添加标题
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生物多样性：物种丰富度、遗传多 样性、生态系统多样性
进化证据：化石记录、分子生物学、 比较解剖学
热力学第二定律：熵增原理，能 量转化过程中，熵总是增加的， 表示能量转化的效率和反应，生成
盐和水
离子平衡：溶 液中离子浓度 的平衡状态， 受到温度、压 力等因素影响
酸碱指示剂： 用于指示溶液 酸碱性的化学 物质，如酚酞、
甲基橙等
酸碱滴定：通 过滴定法测定 溶液的酸碱度， 广泛应用于化 学实验和工业
环境保护与治理
生物化学在环境 保护中的应用： 如污水处理、废 气处理等
基础生物化学复习资料归纳
一、名词解释1.蛋白质的空间结构：是指分子中各个原子和基团在三维空间的排列和分布。
2.蛋白质的变性与复性：蛋白质因受某些物理或化学因素的影响，分子的空间构象被破坏，从而导致其理化性质发生改变并失去原有的生物学活性；如果除去变性因素，在适当条件下蛋白质可恢复天然构象和生物学活性。
3.氨基酸的等电点：在一定的PH条件下，氨基酸分子所带的正电荷和负电荷数相同，即净电荷为零，此时溶液的PH称为氨基酸的等电点4.肽平面：多肽链中从一个Cａ到相邻Cａ之间的结构。
5.DNA的变性与复性：DNA在一定外界条件（变性因素）作用下，氢键断裂，双螺旋解开，形成单链的无规卷曲，这一现象称为变性；缓慢恢复原始条件，变性DNA重新配对恢复正常双螺旋结构的过程。
6.增色效应与减色效应：当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm处的吸收便增加，这叫“增色效应”；当核苷酸单链重新缔合形成双螺旋结构时，其A260降低，称减色效应。
7.熔解温度：核酸加热变性过程中，增色效应达到最大值的50%时的温度称为核酸的熔解温度(Tm)或熔点。
8.;9.同工酶：是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构及理化性质等不同的一组酶。
10.多酶体系：由几个功能相关的酶嵌合而成的复合物，有利于化学反应的进行，提高酶的催化效率。
11.全酶：由蛋白质和非蛋白的小分子有机物或金属离子组成的有催化活性的酶。
12.酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合并催化底物发生反应的区域。
13.亲核催化：酶分子的亲核基团攻击底物的亲电基团而进行的催化作用。
14.诱导契合学说：酶的活性中心在结构上具柔性，底物接近活性中心时，可诱导酶蛋白构象发生变化，这样就使使酶活性中心有关基团正确排列和定向，使之与底物成互补形状有机的结合而催化反应进行。
15.糖异生作用：以非糖物质 (如丙酮酸、甘油、乳酸和绝大多数氨基酸、脂肪酸等)为前体合成为葡萄糖的作用。
16.回补反应：由于中间产物的离开，引起中间产物浓度的下降，从而引起循环反应的运转，因此必须不断补充中间产物才能维持循环正常进行，这种补充称为回补反应17.:18.底物水平磷酸化：高能化合物将高能磷酰基转移给ADP形成ATP的过程。
生物化学高考必考知识点归纳总结
生物化学高考必考知识点归纳总结生物化学是高考生物学中的重点内容，也是考生必须掌握的知识点之一。
在高考中，对于生物化学的了解和掌握程度将直接影响考生的成绩。
因此，本文将对生物化学的高考必考知识点进行归纳总结，以便考生能够有针对性地进行复习和备考。
1. 生物元素和生物大分子生物体的主要组成元素有碳、氢、氧、氮、磷和硫。
其中，碳是构成有机物的基础元素，氢和氧主要以水分子形式存在。
生物大分子包括碳水化合物、脂质、蛋白质和核酸。
这些生物大分子在生物体内起着重要的结构和功能作用。
2. 碳水化合物碳水化合物是生物体内最主要的能量来源。
常见的碳水化合物有单糖、双糖和多糖。
单糖包括葡萄糖、果糖等，双糖包括蔗糖、乳糖等，多糖包括淀粉、纤维素等。
高考中常涉及的碳水化合物问题包括：碳水化合物的分解和合成途径、酶的作用以及与人体疾病的关系等。
3. 脂质脂质是生物体内最重要的能量储存物质，同时也是生物膜的主要组成成分。
常见的脂质有甘油三酯和磷脂。
在高考中，考生需要了解脂质的结构和功能，包括脂肪酸的分类及饱和度对健康的影响。
4. 蛋白质蛋白质是生物体内功能最多的大分子物质，对于维持生命活动起着重要的作用。
高考中常见的蛋白质问题包括：氨基酸的组成和分类、蛋白质的合成和降解途径、酶的特性和功能等。
5. 核酸核酸是生物体内存储和传递遗传信息的重要分子。
常见的核酸有脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
在高考中，考生需要了解DNA的结构和功能、DNA的复制过程以及遗传信息的传递等。
6. 酶的作用和调节酶是生物体内催化化学反应的蛋白质，对于维持生命活动至关重要。
高考中，涉及酶的问题包括：酶的特点和作用机理、酶的影响因素以及酶的调节等。
7. 糖原和脂肪的代谢糖原和脂肪是生物体内常见的能量储存形式。
在高考中，考生需了解糖原和脂肪的合成与分解途径，以及相关代谢过程的调节机制。
8. 光合作用和呼吸作用光合作用是植物利用光能合成有机物质的重要过程。
基础生物化学复习知识要点
基础生物化学复习知识要点生物化学是生物学和化学的交叉学科，旨在研究生物体内生物分子的结构、组成、功能以及它们之间的相互作用。
本文将回顾并总结基础生物化学的重要知识点，包括生物分子、酶学、代谢途径和能量转化等。
通过复习这些知识，读者将能够更好地理解细胞的运作机制和生物体的生物化学特征。
1.生物分子生物分子是构成生物体的基本单位，包括蛋白质、核酸、多糖和脂质等。
它们在细胞内发挥重要的功能，如蛋白质参与酶催化和结构维持，核酸存储和传递遗传信息，多糖提供能量和细胞外支持，脂质构建细胞膜等。
了解这些生物分子的结构和功能对于理解生物化学的基本原理至关重要。
2.酶学酶是生物体内催化化学反应的蛋白质分子。
它们能够降低反应的活化能，加速生物体内的化学反应速率。
酶的活性受到许多因素的影响，如温度、 pH值和底物浓度等。
了解酶的底物特异性和调节机制有助于我们理解细胞内的代谢过程。
3.代谢途径代谢途径是生物体内化学物质的转化过程，可分为两类：麻醉和生化反应。
麻醉途径是通过光合作用将阳光能转化为化学能，在植物和某些细菌中发生。
生化反应则是通过氧化还原反应、羧化、裂解和合成等过程进行，涉及蛋白质、核酸、多糖和脂质等生物分子的转化。
了解这些代谢途径的基本原理有助于我们理解生物体内能量转化和物质循环的过程。
4.能量转化生物体内的能量转化主要通过三个过程实现：麻醉、糖原解聚和呼吸链。
光合作用是植物和某些细菌将太阳能转化为化学能的过程，通过其中的麻醉途径生成三磷酸腺苷（ATP）。
糖原解聚则是生物体内的一种能量供应和储备形式，通过糖原在胞质中储存和释放的过程产生ATP。
而呼吸链则通过氧化还原反应将有机物分子中的化学能转化为ATP，这一过程发生在线粒体内。
总结：通过回顾和总结基础生物化学的重要知识点，我们加深了对生物分子、酶学、代谢途径和能量转化的理解。
生物化学作为生物学和化学的交叉学科，为我们揭示了生物体内化学过程的奥秘。
通过进一步学习和探索，我们将能够更好地理解生命的起源和进化，以及应用于医学和生物技术等领域。
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一．名词解释1.等电点（PI）：使某氨基酸解离所带正、负电荷数相等，净电荷为零时的溶液PH称为该氨基酸的等电点。
2.蛋白质的一级结构：是指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。
3.蛋白质的二级结构：蛋白质二级结构是指蛋白质多肽链中主链原子在局部空间的排布，不包括氨基酸残基侧链的构象。
4.变构效应（别构效应）：指一些蛋白质由于受某些因素的影响，其一级结构不变而空间结构发生一定的变化，导致其生物功能的改变。
5.盐析：向蛋白质溶液中加入高浓度的中性盐致使蛋白质溶解度降低而从溶液中析出的现象，6.蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间结构破坏而导致理化性质改变和生物学活性丧失，这种现象称为蛋白质的变性。
7.核酸变性：是指在理化因素作用下，核酸分子中的氢键断裂，双螺旋结构松散分开，形成无规则单链线团结构的过程。
8.DNA的复性：变性DNA在适当条件下，两条彼此分开的单链重新缔合成为双螺旋结构的过程称为复性。
9.酶的活性中心：：酶分子中能直接与底物分子结合，并催化底物化学反应的部位称为~10.必需基团：与酶活性密切相关的化学基团称为必需基团。
11.别构酶（变构酶）：有些酶分子的变构中心可以与变构剂发生非共价结合，引起酶分子构象的改变，对酶起到激活或抑制的作用，这类酶通常称为变构酶。
12.同工酶：催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学性质不同的一组酶称为同工酶。
13.生物氧化：在生物细胞内，糖类、脂肪、蛋白质等有机物质氧化分解，生成CO和HO，并释放能量的过程，叫做生物氧化，又称细胞呼吸或组织呼吸。
2214.呼吸链: （电子传递链）指线粒体内膜上由一系列递氢体和递电子体按一定顺序排列形成的传递氢或电子的体系，可将代谢物脱下的成对氢原子传递给氧生成水。
由于此过程与细胞呼吸有关，因此称为呼吸链，也叫电子传递链。
简称ETC。
15.底物水平磷酸化：在底物氧化过程中，形成了某些高能中间代谢物，再通过酶促磷酸基团转移反应，直接偶联ATP的形成，称为底物水平磷酸化。
16.氧化磷酸化：由代谢物脱下的氢通过呼吸链传递给氧生成水，同时逐步释放能量，使ADP磷酸化形成ATP，这种氧化和磷酸化相偶联的过程称为氧化磷酸化。
17.糖酵解：指葡萄糖或糖原在缺氧情况下分解为丙酮酸和少量ATP的过程。
18.三羧酸循环：也称柠檬酸循环（TCA），指从乙酰辅酶A和草酰乙酸缩合成含三个羧基的柠檬酸开始，经过脱氢、脱羧等一系列反应，最终草酰乙酸得以再生的循环反应过程。
19.糖的有氧氧化：指葡萄糖或糖原在有氧条件下彻底氧化成CO2和H2O，并产生大量能量的过程。
是糖氧化的主要方式。
20.糖异生作用：由非糖物质转变为葡萄糖的过程称为糖异生作用21. 脂肪酸的β-氧化概念：脂肪酸在体内氧化时在羧基端的β-碳原子上进行氧化。
-β，该过程称作A和少了两个碳原子的脂酰辅酶CoA氧化，生成乙酰．识别并切割在识别位点内或附近，22. 限制性内切酶：是一类具有极高专一性，外源双链DNA，形成粘性末端或平端的核酸内切酶。
种基本氨基酸为原料，按照翻译：是指在核蛋白体上，以mRNA为模板，2023.密码子的要求，合成蛋白质的过程。
操纵基因和. 操纵子：指染色体上控制蛋白质合成的功能单位，它由启动子、24 功能上彼此相关的若干个结构基因所组成，是基因表达的协调单位。
. 启动子：操纵子中与RNA聚合酶结合的部位25所消耗的无机磷的ADP磷酸化成ATP比值：指每消耗26. P／O 1mol氧原子时摩尔数。
比值为2 。
FADH2呼吸链的P／O 。
NADH呼吸链的 P／O比值为3必需氨基酸：人类及哺乳动物自身不能合成，必须通过食物摄取得到的组成27.Aa.蛋白质的 RNA的过程，称为转录。
转录：以28.DNA为模板在RNA聚合酶催化下合成 DNA分子的过程。
29.复制：以原DNA分子为模板，合成相同中碱基顺序与蛋白质中氨基酸顺序的对应关系是通过密码实现密码子：mRNA30.中每三个相邻的碱基决定一个氨基酸，这三个相邻的碱基称为一个密的，mRNA 码子。
二．符号题——谷氨酰胺——三羧酸循环 Met——甲硫氨酸GlnTCA——丙氨酸 Pro——脯氨酸 AlaAsn——天冬酰胺Val——缬氨酸 Gly——甘氨酸 His——组氨酸Leu——亮氨酸 Ser——丝氨酸 Lys——赖氨酸碱性Ile——异亮氨酸 Thr——苏氨酸 Arg——精氨酸Phe——苯丙氨酸 Cys——半胱氨酸 Asp——天冬氨酸酸性Trp——色氨酸 Tyr——酪氨酸 Glu——谷氨酸14.某一蛋白质的多肽链在一些区段为α-螺旋构象,在另一些区段为β-构象.-5cm.试计算多肽链外形的长度为 5.06×10该蛋白质的相对分子质量为220KDa,α-螺旋体占分子的百分之多少?答：氨基酸残基的平均分子量为110Da,此蛋白质的分子量为220000Da，所以该蛋白质共有的氨基酸残基数目为：220000/120=2000(个)设其中有n个氨基酸处于α-螺旋构象,则：0.15n+0.35×(2000 --57nm 计算后：n=970；即有970个氨基酸处于α-n)=5.06×10×10螺旋构象,所以α-螺旋氨基酸占总数的百分数为:970/2000×100%=48.5%；α-螺旋的长度为970*0.15=145.5nm，所以α-螺旋构象占蛋白质分子长度的百分比为：145.5/506=28.75%三．填空OR选择1.芳香族氨基酸有色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸三种。
这三种氨基酸残基的侧链基团在紫外区具有光吸收能力，最大吸收峰在280nm处，所以 280nm的紫外光吸收常被用来定性或定量检测蛋白质。
2. 组成蛋白质的元素有碳、氢、氧、氮和硫。
3. 蛋白质分子的结构可分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构 4个组织层次，但在二级结构和三级结构之间还可以划分出两个层次：超二级结构、结构域。
已知蛋白质超二级结构的基本组成方式有：??、β?β、βββ。
4.蛋白质的二级结构的维系键是氢键；它的类型包括?-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲。
5.?-螺旋中相邻螺旋之间形成链内氢键，氢键取向几乎与中心轴平行，氢键是由每个氨基酸的 N-H的H 与前面隔三个氨基酸的 C=O的O形成，它允许所有的肽平面上的 H与O 都能参与氢键的形成。
?-螺旋属于蛋白质的二级结构，稳定其结构的主要作用力是氢键。
?-螺旋多为右手螺旋；每圈含 3.6 个氨基酸残基，螺距 0.54nm ；每个氨基酸残基沿轴上升 0.15nm ，并旋转100°。
6. 在β-折叠中，若干肽段的β-折叠结构通过氢键连接形成顺向平行（或反向平行）排列；R基团分布于片层的上下。
11. 多肽链是由许多氨基酸以肽键连接而成的链状化合物，多肽链中每一个氨基酸单元为氨基酸残基，多肽链有两端，即N端和C端。
氨基酸多肽链的书写和阅读方向是从氨基末端（N-末端）至羧基末端（C-末端）。
12. 蛋白质的平均含氮量为16% 左右，这是凯氏定氮法测定蛋白质含量的依据。
每克样品中蛋白质的含量=每克样品的含氮量×6.25。
13. 氨基酸的呈色反应：氨基酸 + 茚三酮—→蓝紫色化合物（脯氨酸呈黄色）14. 当氨基酸溶液的pH=pI时，氨基酸以两性离子形成存在；当pH＞pI时，氨基酸带负电荷。
氨基酸具有两性解离特性，因此它既可被酸滴定，又可被碱+NH3 = 9.69,其pI= 6.02 ，在pH=7滴定，丙氨酸的PKa-cooH =2.34 , PKa-时，在电场中向正极方向移动。
(pI:等电点)16.沉淀蛋白质的常用方法有：盐析法、有机溶剂沉淀、重金属盐沉淀、生物碱试剂沉淀、加热变性等。
盐析法沉淀蛋白质的原理是：中和电荷，破坏水膜，盐析法是可逆的。
可逆沉淀包括：等电点沉淀法、盐析法、有机溶剂沉淀法。
17.稳定蛋白质胶体状态的因素是蛋白质分子上的双电层及水化膜。
18.蛋白质的三级结构主要靠非共价键（各种次级键）如，氢键、离子键、疏水键和范德华力等来维持。
19.GSH表示还原型谷胱甘肽，它由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸通过肽键连接而成，活性基团是巯基（—SH）。
20.蛋白质根据分子形状不同可分为球状和纤维状两种。
22. 核苷酸是组成核酸的基本单位，它是由戊糖、含氮碱基和磷酸三部分构成，无论是DNA还是RNA都是有许许多多的核苷酸通过3′,5′-磷酸二酯键连接而成的。
23. 核酸根据其化学组成的不同可分为脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）两大类，在真核生物中，DNA主要分布在细胞核中，RNA主要分布在细胞质中24. 核苷中，嘌呤碱基与核糖是通过 9 位N 原子和 1′位C 原子相连，嘧啶碱基与核糖是通过 1 位 N 原子和 1′位原子相连。
C25. 核酸是两性电解质，因为分子中含含氮碱基和磷酸基团。
26. 体内核酸分子中存在的嘌呤主要有：腺嘌呤和鸟嘌呤；嘧啶碱主要有：胞嘧啶、尿嘧啶和胸腺嘧啶，某些RNA分子中还含有微量的其它碱基，称为稀有碱基。
27. 真核细胞核内的DNA呈线形，原核细胞及真核细胞的线粒体内DNA呈环形。
28. B-DNA为右手螺旋DNA，而Z-DNA为左手螺旋DNA。
29. 维持DNA双螺旋结构稳定的主要因素是碱基堆积力，其次，大量存在于DNA分子中的弱作用，如，氢键和酯键也起一定作用。
30. 因为核酸分子中含有嘌呤碱和嘧啶碱，而这两类物质又均有共轭双键结构，故使核酸对 260 nm波长的紫外线有吸收作用。
31. 核酸变性表现：黏度急剧下降；沉降速度增加，浮力密度升高，生物活性丧失。
增色效应（DNA变性后对260 nm紫外光吸收能力增加的现象）；核酸复性表现：对260 nm紫外光吸收能力下降，故又称复性为减色效应。
32. tRNA二级结构中，5′端磷酸化多为 PG或 PC ，3′端碱基顺序是 CCA-OH ,叫做氨基酸接受末端，常用作活化氨基酸的接受部位，还有三个环状部位，分别称二氢尿嘧啶环、反密码环和 T ψC环，另外用于tRNA分类标志的部位叫额外环。
33. tRNA的二级结构呈三叶草形，三级结构像个倒写的 L 字母。
34. 酶具有高效性、专一性、易失活、活性可以调节、反应条件比较温和等催化特点。
35. 影响酶促反应速度的因素有底物浓度、温度、pH值、酶浓度、激活剂和抑制剂。
36. 全酶由酶蛋白和辅酶或辅基组成，在催化反应时，二者所起的作用不同，其中酶蛋白决定酶的专一性和高效率，辅酶或辅基起传递电子、原子或化学基团的作用。
37. 根据国际系统分类法，酶按所催化的化学反应的性质可分为六类，氧化还原酶、转移酶、水解酶、裂解酶、异构酶和合成酶。
谷丙转氨酶属于转移酶类。