第章蛋白质-三级结构与四级结构
蛋白质一级结构二级结构三级结构四级结构解释
蛋白质一级结构二级结构三级结构四级结构解释【摘要】蛋白质是生物体内重要的大分子，负责许多生物学功能。
蛋白质的结构可分为四个级别：一级结构指的是氨基酸的简单线性排列，二级结构是氨基酸的局部区域形成α螺旋或β折叠，三级结构是整个蛋白质分子的空间构象，四级结构是多个蛋白质分子相互组装在一起形成的复合物。
蛋白质的结构决定了其功能，例如酶的特异性和亲和力。
蛋白质的结构与功能高度相关，对于研究蛋白质功能和疾病治疗有着重要意义。
蛋白质的结构从简单到复杂，具有多种不同层次的组织关系，这些不同级别的结构相互作用，共同决定了蛋白质的生物学功能。
【关键词】蛋白质，一级结构，二级结构，三级结构，四级结构，解释，总结1. 引言1.1 蛋白质概述蛋白质是生物体内功能性非常重要的大分子，它们参与了生物体内的几乎所有生物过程。
蛋白质是由氨基酸分子通过肽键连接而成的多肽链，具有多种结构和功能。
蛋白质的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指蛋白质的氨基酸序列，即多肽链的线性排列方式。
二级结构是指多肽链中氨基酸的局部空间构象，包括α-螺旋和β-折叠等。
三级结构是指整个多肽链的立体空间结构，由各个二级结构元素的折叠方式决定。
四级结构则是由多个多肽链之间的相互排列和交互作用所形成的整体结构。
通过这四个层次的结构，蛋白质可以实现其特定的生物功能，如催化化学反应、传递信号等。
蛋白质的结构和功能密切相关，任何一个层次的结构改变都可能影响到其功能。
对蛋白质结构的深入理解对于揭示其功能机制具有重要意义。
2. 正文2.1 蛋白质一级结构蛋白质的一级结构指的是它的氨基酸序列。
氨基酸是组成蛋白质的基本单位，共有20种不同的氨基酸，它们通过肽键连接在一起形成多肽链。
蛋白质的氨基酸序列是由基因决定的，不同的基因编码不同的氨基酸序列，从而确定了蛋白质的结构和功能。
在蛋白质的一级结构中，氨基酸序列的特定顺序决定了蛋白质的二级结构。
蛋白质三级结构与四级结构的区别
蛋白质三级结构与四级结构的区别蛋白质是生命体内最基本的分子之一，它们的功能和结构多种多样。
蛋白质的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
其中，蛋白质的三级结构和四级结构是最重要的。
蛋白质的三级结构指的是多肽链在空间上的折叠状态。
多肽链中的氨基酸在化学性质上有差异，因此在特定条件下，多肽链会自行折叠成一定的结构，形成具有特定功能的蛋白质。
这种折叠状态是由氨基酸侧链之间的相互作用所决定的，包括疏水作用、静电相互作用、氢键等。
三级结构的形成是因为蛋白质上的氨基酸侧链在特定条件下会相互作用，使得多肽链形成稳定的折叠结构。
与三级结构相比，蛋白质的四级结构更加复杂。
四级结构指的是多个蛋白质互相作用形成的复合物。
这些蛋白质之间的相互作用可以导致蛋白质的折叠状态、稳定性和功能的改变。
四级结构的形成是由多个蛋白质互相作用而形成的，这些相互作用可以是非共价的，也可以是共价的。
三级结构和四级结构在蛋白质的结构和功能中都起到了重要的作用。
三级结构的形成是蛋白质折叠成特定结构的基础，决定了蛋白质的空间构型和功能。
而四级结构的形成则是由多个蛋白质互相作用，决定了蛋白质的复杂结构和功能。
在生物体内，蛋白质的三级结构和四级结构一起参与了生物体内的多种生命活动。
三级结构的折叠状态在生命体内的代谢、传递和调节等生命活动中发挥着关键的作用。
而四级结构的复合物则在细胞内的代谢和调节中发挥着作用。
因此，研究蛋白质的三级结构和四级结构对于理解生命体内的各种生命活动具有重要的意义。
蛋白质的三级结构和四级结构都是蛋白质结构的重要组成部分，它们的形成和功能决定了蛋白质在生命体内的多种生命活动中所发挥的作用。
研究蛋白质的三级结构和四级结构对于我们理解生命体内的各种生命活动具有重要的意义。
第三章 蛋白质分子构象
第二节 维持蛋白质构象的化学键
氢键、范德华作用力、疏水作用力、离子键
1 氢键(hydrogen bond)： 在稳定蛋白质的结构中起着极其重要的 作用。 可在一条多肽链的内部或两条多肽链之间形成，主要依靠 主链骨架上的羰基氧原子与亚氨基氢原子之间相互作用，主要维 持二级结构。另外氢键还可以在侧链侧链、侧链与介质水、主
4离子键(ionic bond)：又称盐键，是借助正负离子之间 的静电引力形成的。在生理pH下，蛋白质中的酸性氨 基酸（天冬氨酸、谷氨酸）的侧链可解离成负离子， 碱性氨基酸（赖氨酸、精氨酸、组氨酸）的侧链可解 离成正离子。多数情况下在球蛋白表面与介质水分子 发生电荷偶极作用，形成水化膜；在内部一般形成离 子键。
第一节 蛋白质结构的层次
蛋白质大体分为一级结构和空间结构。空间结构即为蛋白质分子构象 (Conformation)又称高级结构主要分为二级结构、超二级结构、结构域、 三级结构和四级结构。
蛋白质天然折叠结构决定因素 1.与溶剂分子（一般是水）的查互作用 2.溶剂的pH和离子组成 3.蛋白质的氨基酸序列
4.肽段中近N端的前三个亚胺基上的氢和其C端的最后三 个羰基上的氧原子都不参与氢键的形成。两端不易形 成α-螺旋。
5.各氨基酸残基侧链R基团均伸向螺旋外侧。Ｒ基团的大 小、荷电状态及形状均对α-螺旋的形成及稳定有影响。
6.α-螺旋有左手和右手螺旋两种，天然蛋白质的绝大多数 都是右手螺旋，但是主链可以存在局部的左手α-螺旋， 并使主链的方向发生改变，从而形成复杂的构象。由 于Gly没有对称的α-碳原子，这种左手α-螺旋多数由Gly 参与形成。
1. α- 螺旋（helix）
分右手和左手螺旋
0.54nm
C
c
H
第三章 蛋白质-B(2013)
－折叠或β －转角）组合在一起，形成有规则的、在空间
上能辩认的二级结构组合体称为蛋白质的超二级结构 基本组合方式：α α ；β ×β ；β β β
超二级结构类型
αα
β ×β
β αβ
β -迂回
βββ
回形拓扑结构
（四）蛋白质的结构域
结构域 domain，motif(模块) 在二级结构及超二级结构的基础上，多肽 链进一步卷曲折叠，组装成几个相对独立的、 近似球形的三维实体。
Steps in protein identification by mass spectrometry
In-gel digestion With trypsin
MS analysis of Peptide fingerprinting
Database Search
m/z Acquired MS spectrum
第三节 蛋白质的结构
蛋白质分子的构象与结构层次
蛋白质都有自己特有的天然空间结构，称为构象。 一级结构： 氨基酸顺序 二级结构： α螺旋、β折叠、β转角，无规卷曲 三级结构： α螺旋、β折叠、β转角、松散肽段 四级结构： 多亚基聚集
一级结构
primary structure
蛋 白 质 结 构 的 主 要 层 次
MALDI-TOF analysis
Protein Peptides 678.8 679.3
Selected Parent Ion
MS/MS
Specific protein identified
Database Search
（三）多肽与蛋白质的人工合成
氨基保护：叔丁氧甲酰氯（BOC-Cl）、苄氧酰氯（CBZ-Cl）、 对甲苯磺酰氯Tosyl-Cl）。 羧基保护：苄酯、叔丁酯（成盐、成酯） 羧基活化：酰氯法（PCL5）、叠氮法、混合酸酐法、
蛋白质的一二三四结构
一、蛋白质的一级结构蛋白质的一级结构（primary structure）就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序（sequence），也是蛋白质最基本的结构。
它是由基因上遗传密码的排列顺序所决定的。
各种氨基酸按遗传密码的顺序，通过肽键连接起来，成为多肽链，故肽键是蛋白质结构中的主键。
迄今已有约一千种左右蛋白质的一级结构被研究确定，如胰岛素，胰核糖核酸酶、胰蛋白酶等。
蛋白质的一级结构决定了蛋白质的二级、三级等高级结构，成百亿的天然蛋白质各有其特殊的生物学活性，决定每一种蛋白质的生物学活性的结构特点，首先在于其肽链的氨基酸序列，由于组成蛋白质的20种氨基酸各具特殊的侧链，侧链基团的理化性质和空间排布各不相同，当它们按照不同的序列关系组合时，就可形成多种多样的空间结构和不同生物学活性的蛋白质分子。
二、蛋白质的空间结构蛋白质分子的多肽链并非呈线形伸展，而是折叠和盘曲构成特有的比较稳定的空间结构。
蛋白质的生物学活性和理化性质主要决定于空间结构的完整，因此仅仅测定蛋白质分子的氨基酸组成和它们的排列顺序并不能完全了解蛋白质分子的生物学活性和理化性质。
例如球状蛋白质（多见于血浆中的白蛋白、球蛋白、血红蛋白和酶等）和纤维状蛋白质（角蛋白、胶原蛋白、肌凝蛋白、纤维蛋白等），前者溶于水，后者不溶于水，显而易见，此种性质不能仅用蛋白质的一级结构的氨基酸排列顺序来解释。
蛋白质的空间结构就是指蛋白质的二级、三级和四级结构。
（一）蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构（secondary structure）是指多肽链中主链原子的局部空间排布即构象，不涉及侧链部分的构象。
1.肽键平面（或称酰胺平面，amide plane）。
Pauling等人对一些简单的肽及氨基酸的酰胺等进行了X线衍射分析，得出图1-2所示结构，从一个肽键的周围来看，得知：（1）中的C-N键长0.132nm，比相邻的N-C单键（0.147nm）短，而较一般C=N双键（0.128nm）长，可见，肽键中-C-N-键的性质介于单、双键之间，具有部分双键的性质，因而不能旋转，这就将固定在一个平面之内。
大学生物化学课件 蛋白质的四级结构
蛋白质的二级结构 ★★★
蛋白质的二级结构是指多肽链中主链原子在各局部空间的排列分布状况，而不涉及各R 侧链的空间排布。在所有已测定的蛋白质中均有二级结构的存在，主要形式包括螺旋 结构、B折叠和B转角等。 构成蛋白质二级结构（即主链构象）的基本单位是肽键平面或称酰胺平面。【肽 键平面示意图一】 肽键具有双键性质，不能自由旋转而成平面结构。此平面结构两侧的、与α 碳原子 相连的单键则可自由旋转。经过折叠、盘曲可形成α -螺旋和β-片层结构。稳定二级结 构的主要因素是氢键。 1. α-螺旋结构 在α-螺旋中肽链如螺旋样盘曲上升，每旋转一圈为3.6个氨基酸残 基，其中每个氨基酸残基升高0.15nm，螺旋上升一圈的高度（即螺距）为0.54nm （3.6nm×0.15nm）。【见示意图二】 每个氨基酸残基的－NH－与间隔三个氨基酸残基的=C=0形成氢键【见详图三】。 每个肽键的=C=0与－NH－都参加氢键形成，因此保持了α -螺旋的最大稳定性。 绝大多数蛋白质以右手α -螺旋形式存在。1978年发现蛋白质结构中也有左手α -螺 旋结构。 2. β-折叠结构 它是两条肽链或一条肽链内的各肽段之间的=C=0与－NH－形成 氢键而成。两肽链可以是平行的，也可以是反平行的。 【顺平行折叠图四】 【反平行折叠图五】 多肽链除此两种局部折叠形式外，还有β转角（β-turn，或称β-发夹结构）和无规 卷曲（random coil）等。
蛋白质的四级结构名词解释
蛋白质的四级结构名词解释
1. 第一级结构- 氨基酸序列
蛋白质的第一级结构指的是蛋白质分子中氨基酸的线性排列顺序。
氨基酸是蛋白质的基本单元，蛋白质的性质主要依赖于氨基酸序列的种类、数量和分布。
2. 第二级结构- α-螺旋和β-折叠
蛋白质的第二级结构指的是氨基酸在空间中的排列方式。
其中，α-螺旋是一种由氢键连接的螺旋状结构，β-折叠则是由氢键连接的折叠状结构。
不同的氨基酸序列会形成不同的第二级结构，从而影响蛋白质的功能和性质。
3. 第三级结构- 溶液中的三维结构
蛋白质的第三级结构指的是蛋白质分子在溶液中的三维形态。
它是由氨基酸在空间中的排列方式所决定的。
蛋白质的第三级结构决定了其功能和稳定性，例如酶的催化活性和抗体的特异性。
4. 第四级结构- 多个蛋白质分子之间的相互作用
蛋白质的第四级结构指的是由多个蛋白质分子相互作用形成的大分子复合物。
例如，许多脂蛋白是由多个蛋白质分子和脂质分子组成的。
蛋白质的第四级结构也可以影响蛋白质的功能和稳定性。
03-蛋白质的三维结构
目录
2．酰胺平面与二面角
肽键具有部分双键的性质， 不能自由转动。因此，每个肽 单位的六个原子都被酰胺键固 定在同一个平面上，这一平面 称为酰胺平面，也叫肽平面。 它是一个刚性平面，参与肽键 的6个原子C1、C、O、N、H、 C2的相对位臵都是固定不变的。 位于同一平面，C1和C2在平 面上所处的位臵为反式构型。
第三章 蛋白质的高级结构
一、蛋白质的一级结构 二、蛋白质的二级结构 三、蛋白质的三级结构 四、蛋白质的四级结构 五、稳定蛋白质三维结构的作用力 P207，掌握
目录
引言
蛋白质的多肽链并不是线形伸展的，而是 按一定方式折叠盘绕成特有的空间结构。 蛋白质的三维构象，也称空间结构或高级 结构，是指蛋白质分子中原子和基团在三 维空间上的排列、分布及肽链的走向。高 级结构是蛋白质表现其生物功能或活性所 必须的，包括二级、三级和四级结构。
首 N端
末C 端
其中的氨基酸称 氨基酸残基
目录
一级结构
1969年，国际纯化学和应用化学协会经过讨论规定一级 结构只指蛋白质分子中氨基酸残基的排列顺序，又称共 价结构、主链结构。其内容包括：肽键、氨基酸的种类 和数目，氨基酸的排列顺序、肽链数目、二硫键及酰胺 基的位置等。
一级结构要点：
1.蛋白质通过肽键-CO-NH-这一基本方式连接而成。
β转角
目录
β转角
作用力——同样 是肽键衍生来的 氢键 但由于只有这一 个氢键，只形成 β —转角结构。
O ……（ 氢 键 ）………H —C—（NH—CH—CO）2—N— R
目录
Ϋ-转角是球状蛋白质分子中出现的180°回折，有人称 之为发夹结构。 Ϋ转角的特征： ①由多肽链上4个连续的氨基酸残基组成。 ②主链骨架以180°返回折叠。 ③第一个a.a残基的C=O与第四个a.a残基的N-H生成氢键 ④C1Ϊ与C4Ϊ之间距离小于0.7nm ⑤多数由亲水氨基酸残基组成。 在Ϋ转角中第一个残基地C=O与第四个残基地N-H氢键键 合，形成一个紧密地环，使Ϋ转角成为比较稳定地结构。 由于甘氨酸缺少侧链（只有一个H），在Ϋ转角中能很 好地调整其他残基地空间阻碍，因此是立体化学上最合 适地氨基酸，而脯氨酸具有环状结构和固定的φ角，因 此在一定程度上迫使Ϋ转角形成，促进多肽链自身回折。
第3章 蛋白质的结构与功能
turn
g turn
Pro
剧烈转折
第三节 纤维状蛋白
• 蛋白分子从外形上可分为纤维蛋白和球形 蛋白； • 纤维蛋白外形呈纤维状或细棒状，分子轴 比(长轴／短轴)大于10。功能较简单，是 动物体的基本支架和外保护成分。 • 通常是疏水的，如角蛋白，丝心蛋白。 • 结构单元是重复的二级结构单元。
Y—肌（血)红 蛋白的氧饱和 度，等于蛋白 中被占的氧合 部位除以血红 蛋白中氧合部 位总数。
S形曲线的基础：血红蛋白为 别构蛋白
• 去氧血红蛋白：没有结合氧的蛋白，8个 盐桥连着，结构紧密，和氧亲和力低， 分子处于紧张态（T态）； • 氧合血红蛋白：结合氧的蛋白，盐桥断 裂，结构疏松，分子处于松弛态（R态）， 和氧亲和力高。
两个肽平面间不能任意转动
R 基团的大小与电 荷，会影响两个平 面之间的立体关系， 因此平面的转动受 限制，受限程度取 决于 R基团的种类。 这也说明了为何氨 + 基酸的序列，会影 响蛋白质的构型， 也因此决定了这个 蛋白质的功能。
二、二级结构的主要形式
• 结构形式：-螺旋、-折叠、无规则 卷曲。 • 连接单元：-转角 • 稳定作用力：氢键
3.613-螺旋 4.416-螺旋
a helix 的方向性
＋
左 手 旋
右 手 稳 定
有 极 性
—
各种 helix 的表达形式
影响-螺旋形成的因素
• 多肽能否形成α-helix以及helix是否稳定→ 由AA组成，顺序决定的
• 1）R基的电荷：酸性或碱性氨基酸集中的区域， 由于同电荷相斥，不利于α－螺旋形成； • 2） R基的大小：β碳上有大的基团
+
N
1）方向性 2）饱和性
3.3.2 蛋白质的三、四级结构
基础生物化学Basic Biochemistry3 蛋白质（Protein）化学3.1 氨基酸3.2 肽3.3 蛋白质的分子结构3.4 蛋白质结构与功能的关系3.5 蛋白质的重要性质、分类蛋白质的超二级结构(super-secondary structure)和结构域（Domain）☐超二级结构和结构域都是介于蛋白质构象中二级结构与三级结构之间的一个层次。
⑴超二级结构(super-secondary structure)超二级结构是多肽链内顺序上相互邻近的若干二级结构单元在空间折叠中靠近，相互作用形成规则的在空间上能辨认的结构组合体(combination)锌指(Zine finger,ZF) 亮氨酸拉链(Leucine Zipper)EF手(EF-hand)⑵结构域(domain)多肽链在超二级结构基础上进一步绕曲折叠而成的相对独立的三维实体称结构域。
小分子蛋白质的结构域和三级结构往往是同一个意思。
由4个βαβ组成的α/β桶结构域免疫球蛋白(IgG)由12个结构域组成，其中两个轻链上各有2个，两个重链上各有4个；补体结合部位与抗原结合部位处于不同的结构域。
蛋白质的三级结构蛋白质的三级结构是多肽链在各种二级结构的基础上，通过侧链基团的相互作用，借助次级键维系，进一步盘绕折叠形成具有一定规律的三维空间结构。
稳定蛋白质三级结构的主要是次级键，包括：氢键、疏水键、盐键以及范德华力等。
这些次级键可存在于一级结构序列相隔很远的氨基酸残基的R基团间，因此蛋白质的三级结构主要指氨基酸残基侧链间的结合。
氢键范德华力疏水作用盐键次级键都是非共价键，易受环境中pH、温度、离子强度等的影响，有变动的可能性。
二硫键不属于次级键，但在某些肽链中能使远隔的二个肽段联系在一起，对于蛋白质三级结构的稳定上起着重要作用。
蛋白质的三级结构是指蛋白质分子主链折叠盘曲形成构象的基础上，分子中的各个侧链所形成一定的构象。
侧链构象主要是形成结构域。
医学生物化学 第一章到第九章简答 医学生必看
碱基和核糖（脱氧核糖）通过糖苷键连接形成核苷（脱氧核苷）；核苷（脱氧核苷）和磷酸以磷酸酯键连接形成核苷酸（脱氧核苷酸）；核苷酸之间以磷酸二酯键连接形成多核苷酸链，即核酸。
第三章：
(1)酶与一般催化剂比较有哪些特点?
(1)酶作为生物催化剂和一般催化剂相比，又具有本身的特点。
(3)RNA和DNA有何异同点?
化学组成：DNA由腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶、胸腺嘧啶、D-2-脱氧核糖和磷酸组成，RNA由腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶、尿嘧啶、D-2-脱氧核糖和磷酸组成。结构上： DNA分子由两条相互平行但走向相反的脱氧多核苷酸链组成，RNA是单链结构。功能上：DNA的基本功能是以基因的形式荷载遗传信息，并作为基因复制和转录的模板。RNA主要与遗传信息的传递和表达有关
(5)糖有氧氧化的生理意义？
答：糖的有氧氧化是机体产生能量最主要的途径，它不仅产能效率高，而且由于产生的能量逐步分次释放，相当一部分形成ATP，所以能量的利用率也高，简言之，即“供能“。
（6)肌糖原能否直接补充血糖？若能是怎样转变成血糖的？
肌糖原不能直接补充血糖，因为肌肉缺乏葡萄糖-6-磷酸酶。肌糖原分解出6-磷酸葡萄糖后，经糖酵解途径产生乳酸，乳酸进入血液循环到肝脏，以乳酸为原料经糖异生途径转变为葡萄糖并释放入血补充二级,三级和四级结构.
蛋白质分子的一级结构指构成蛋白质分子的氨基酸在多肽链中的排列顺序和连接方式。
蛋白质分子的二级结构是指蛋白质多肽链主链原子的局部空间排列。
多肽链在二结构的基础上进一步卷曲折叠，形成具有一定规律性的三维空间结构，即为蛋白质的三级结构。
第四章：
(1)血糖有哪些来源与去路?血糖浓度为什么能保持动态平衡?
生物化学2.6.2 蛋白质的超二级结构以及三级、四级结构
羧肽酶
(b)
腺苷酸激酶
２.结构域（structure domain)
结构域: 多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级
结构的折叠区，这种相对独立的紧密球状实体就是结构域 （structure domain)或简称域（domain）。
★ 结构域是多肽链的独立折叠单位，
一般由100-200个氨基酸残基构成
主讲教师：尹春光
蛋白质的空间结构：
α-螺旋 β-折叠 β-转角 无规卷曲
１.超二级结构（super secondary structure)：
超二级结构 • 由若干个相邻的二级结构单元（α-螺旋、β-折叠、β-转角
及无规卷曲）组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的、 在空间上能够辨认的二级结构组合体 。
• 疏水相互作用力、氢 键、范德华力、盐键
氢键
范德华力
疏水相互作用
离子键
稳定蛋白质空间
范德华力 离子键
四. 蛋白质的四级结构
亚基: • 自然界很多蛋白质是以独立折叠的球状多肽链
聚集体形式存在，这些具有三级结构的多肽链 称为亚基。
四. 蛋白质的四级结构
蛋白质四级结构（quaternary stucture）: • 亚基通过非共价键相互作用彼此缔合在一起 ，亚基的
缔合方式或组织方式称为蛋白质四级结构（quaternary stucture）。
超二级结构基本类型 • αα；ββ；βαβ；
（1）αα结构（复绕α-螺旋）
（2）βxβ结构（βαβ）
x：无规卷曲 x：α-螺旋
（3）α-螺旋-β转角- α-螺旋
超二级结构
αα
β×β
βαβ（两个：Rossman折叠）
《生物化学与分子生物学》(人卫第八版)-第一章蛋白质的结构与功能归纳总结
第一章蛋白质·蛋白质（protein）是由许多氨基酸（amino acids）通过肽键（prpide bond）相连形成的高分子含氮化合物。
·具有复杂空间结构的蛋白质不仅是生物体的重要结构物质之一，而且承担着各种生物学功能，其动态功能包括：化学催化反应、免疫反应、血液凝固、物质代谢调控、基因表达调控和肌收缩等；就其结构功能而言，蛋白质提供结缔组织和骨的基质、形成组织形态等。
·显而易见，普遍存在于生物界的蛋白质是生物体的重要组成成分和生命活动的基本物质基础，也是生物体中含量最丰富的生物大分子（biomacromolecule）·蛋白质是生物体重要组成成分。
分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占人体干重的45%，某些组织含量更高，例如：脾、肺及横纹肌等高达80%。
·蛋白质具有重要的生物学功能。
1）作为生物催化剂（酶）2）代谢调节作用3）免疫保护作用4）物质的转运和存储5）运动和支持作用6）参与细胞间信息传递·氧化功能第一节蛋白质的分子组成（The Molecular Structure of Protein）1.组成元素：C（50%-55%）、H（6%-7%）、O（19%-24%）、N（13%-19%）、S（0-4%）。
有些但被指含少量磷、硒或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别还含碘。
2.各蛋白质含氮量接近，平均为16%。
100g样品中蛋白质的含量（g%）=每克样品含氮克数*6.25*100，即每克样品含氮克数除以16%。
凯氏定氮法：在有催化剂的条件下，用浓硫酸消化样品将有机氮都转化为无机铵盐，然后在碱性条件下将铵盐转化为氨，随水蒸气蒸馏出来并为过量的硼酸液吸收，再以标准盐酸滴定，就可计算出样品中的氮量。
此法是经典的蛋白质定量方法。
一、氨基酸——组成蛋白质的基本单位存在于自然界的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属L-氨基酸（甘氨酸除外），手性，具有旋光性（甘氨酸除外，甘氨酸R基团为-H）。
《生物化学(高职案例版)》第1章：蛋白质的结构与功能
三级结构对于蛋白质的分子形状及其功能活 性部位的形成起重要作用。 性部位的形成起重要作用。具有三级结构的蛋白 质才有生物学活性， 质才有生物学活性，如肌红蛋白就是由一条多肽 链构成的具有三级结构的蛋白质分子。 链构成的具有三级结构的蛋白质分子。
（三）蛋白质的四级结构
两个或两个以上具有独立三级结构的多肽链， 两个或两个以上具有独立三级结构的多肽链， 通过非共价键结合而形成的空间结构称为蛋白质的 四级结构（ ）。维持四级结 四级结构（quarternary structure）。维持四级结 ）。 构的次级键有氢键、疏水键和盐键。 构的次级键有氢键、疏水键和盐键。
一、蛋白质的一级结构
蛋白质分子中氨基酸的连接方 式和排列顺序称为蛋白质的一级结 structure）。 构（primary structure）。
氨基酸的连接方式 一个蛋白质分子所含氨基酸的 数目各有不同，少的几十个，多的 数目各有不同，少的几十个， 可达几万个乃至几十万个。 可达几万个乃至几十万个。氨基酸 如何连接？ 是 如何连接？
五、蛋白质的紫外吸收性质
• 大部分蛋白质均含有带芳香环的苯丙氨 酪氨酸和色氨酸。 酸、酪氨酸和色氨酸。 • 这三种氨基酸在280nm 紫外光谱附近有 这三种氨基酸在280nm 最大吸收峰值。因此， 最大吸收峰值。因此，大多数蛋白质在 紫外光谱附近显示强的吸收。 280nm 紫外光谱附近显示强的吸收。 • 利用这个性质，可以对蛋白质进行定性 利用这个性质， 鉴定。 鉴定。
第１章
蛋白质的结构与功能
蛋白质（protein）是由氨基酸构成的具 ） 有特定空间结构的高分子有机化合物， 有特定空间结构的高分子有机化合物，是生 命的物质基础。 命的物质基础。
第１节 蛋白质的分子组成
1.3.2蛋白质的三级结构、四级结构
蛋白质化学牛胰核糖核酸酶A 肌红蛋白蛋白质三级结构一 三级结构: 是整条多肽链中所有原子（包括主链和侧链）在三维空间的排布位置与它们的相互关系。
包括主链和侧链构象大多数形成的三级结构为球状，少数纤维状。
蛋白质可分为球状蛋白和纤维状蛋白1. 三级结构形成过程影响因素：多肽链氨基酸序列及环境因素分子伴侣参与一些蛋白质折叠形成 许多蛋白质的晶体结构已经被分析出来，并建立蛋白质高级结构的数据库 二级结构 超二级结构三级结构2.结构域是三级结构层次的局部构象在一些相对较大的蛋白质分子三级结构中，由几个超二级结构相互作用所形成的一个或数个相互连续而又相对独立的紧密三维结构，以执行某种特定的功能，称为结构域（domain）牛胰核糖核酸酶A 结构域的结构层次介于超二级结构和三级结构之间146147 3-磷酸甘油醛脱氢酶CD4分子3.形成和维持蛋白质三级结构的力：次级键牛胰核糖核酸酶 A 的二硫键 一些蛋白质往往还含有少量的二硫键，为共价键，起重要作用对于球状蛋白来说，蛋白质表面主要是一些亲水的极性基团，而许多疏水的非极性基团则隐藏在分子内部，所以多数球状蛋白水溶性比较强是指蛋白质分子中由两个或两个以上亚基相互作用构成的更为复杂的高级结构，主要指各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基 (subunit) 蛋白质的四级结构二 亚基： 蛋白质的四级结构：乙醇脱氢酶二聚体血红蛋白四聚体具有2个亚基的蛋白质，亚基相同，则称之为同源二聚体，若不同则称之为异源二聚体，多个亚基可以此类推由2-10个亚基构成的统称为寡聚体，更多数目亚基构成的则称之为多聚体单一亚基独立存在往往没有生物学功能，完整的四级结构是发挥生物学功能的保证蛋白质的四级结构形成和稳定的力：次级键血红蛋白的四级结构血红蛋白四级结构中的盐键分布一些蛋白质的四级结构已经被分析测定，并建立了数据库思考题什么是蛋白质复合体，蛋白质复合体的结构为什么不被称之为四级结构乳酸脱氢酶谢谢观看！。
01 生物大分子的结构和功能(蛋白质篇)
厦门大学2010生化
糖蛋白 是以蛋白质为主,在蛋白质多肽链骨架上共价
连接着寡糖链形成的生物大分子
浙江大学2010生化
免疫蛋白是 A.铁蛋白 B.糖蛋白 C.铜蛋白 D.核蛋白
寡糖与蛋白的O连接指与Ser或Thr的侧链羟 基O连接,N连接指----------------
如镰刀形红细胞贫血症系链N-端第6位氨基 酸残基由Glu→Val的结果。
再如糖尿病胰岛素分子病系胰岛素第24位 Phe →Leu。
分子病(molecular disease)：基因突变导致蛋白质的 一级结构改变，表现出生理功能的异常，使机体出 现病态现象。 如镰刀状红细胞贫血。
镰刀样红细胞性贫血 (Sickle cell anemia)
蛋白质二级结构与功能 蛋白质的超二级结构与结构域 蛋白质三级结构与功能 蛋白质四级结构与功能
蛋白质的分子结构包括
一级结构(primary structure)
二级结构(secondary structure) 高级
三级结构(tertiary structure)
结构
四级结构(quaternary structure)
总目录
第一篇 生物大分子的结构与功能 第二篇 生物信息的传递
浙江大学2010生化
描述蛋白质,核酸,脂类和糖类四种生物大分子 的主要功能和结构特征.
第一篇 生物大分子结构与功能
第一章 蛋白质的结构与功能 第二章 核酸的结构与功能
第一章 蛋白质的结构与功能
蛋白质的一级结构与功能的关系 蛋白质的空间结构与功能的关系
一、蛋白质一级结构与功能
（一）定义：
蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸残 基的排列顺序。
蛋白质的结构层次
三级结构：整个肽链的折叠情况，包括侧链的排列。
蛋白质的结构层次
蛋白质的结构层次
蛋白质的结构层次
蛋白质的一级结构 蛋白质的二级结构 蛋白质的超二级结构与折叠 结构域和蛋白质的三级结构 蛋白质的四级结构
蛋白质的一级结构
氨基酸 肽键 多肽链的构象 一级结构与生物学功能 序列比较
氨基酸
氨基酸是蛋白质的基本组成单位 氨基酸的结构
氨基酸
氨基酸的立体化学
氨基酸有两种立体构型：L-型和D-型（Gly除外） 蛋白质都是由L-型氨基酸构成 D-型氨基酸存在于某些细菌细胞壁和小肽抗生
素中
氨基酸
氨基酸的酸碱性质
所有氨基酸至少有2个可解离的质子 一些R-基团也是可解离的 氨基酸的氨基、羧基以及R-基团有相应的pKa值 氨基酸的净电荷取决于pH值
COOH
H+
COO-
H+
COO-
+H3N C
H
R
阳离子形式 (< pH 3)
+H3N
C
H
R
两性离子形式
等电点 pI
H2N
学活性物质分子对左右圆偏振光的吸收不 同，其差值就是圆二色性（CD)。 应用：
测定二级结构 检测构象变化
圆二色谱
激光拉曼光谱
基本原理
拉曼散射和瑞利散射
激光拉曼光谱
基本原理
特征拉曼频率
振动频率决定于原子团和化学键的特性。从特征频率及 其位移来判断各种基团的存在与否，以及它的化学环境 变化的情况
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链霉属枯草杆菌蛋白酶
谷胱甘肽还原酶结构域3
甘油醛-3-磷酸 脱氢酶结构域2
4. 富含金属或二硫键的蛋白质
• 一般小于100aa残基 • 结构域不规则 • 很少量二级结构 • 富含金属或二硫键，
Most trans-membrane proteins are thought to extend across the bilayer as a single a helix (1) or as multiple a helices (2); some of these "single-pass" and "multipass" proteins have a covalently attached fatty acid chain inserted in the cytoplasmic monolayer (1). Other membrane proteins are attached to the bilayer solely by a covalently attached lipid - either a fatty acid chain or prenyl group - in the cytoplasmic monolayer (3) or, less often, via an oligosaccharide, to a minor phospholipid, phosphatidylinositol, in the noncytoplasmic monolayer (4). Finally, many proteins are attached to the membrane only by noncovalent interactions with other membrane proteins (5) and (6). How the structure in (3) is formed is illustrated in Figure1.9
insid2e02to0年fo2月rm7日a星h期yd五rophobic core that is "hidden" from water.
21
III 球状蛋白与三级结构
球状蛋白有些是单亚基的，称单体蛋白质；有些 是多亚基的，称寡聚或多聚蛋白质。亚基一般是一条 多肽链。亚基（包括单体蛋白质）的总三维结构称三 级结构。
The polar amino acid side chains tend to gather on the outside of the protein, where
they can interact with water. The nonpolar amino acid side chains are buried on the
有稳定结构域作用
4.富含金属或二硫键的蛋白质
胰岛素
磷脂酶A2
高氧还势铁蛋白
铁氧还蛋白
II 球状蛋白质三维结构的特征
1、含多种二级结构元件 2、明显折叠层次 3、紧密折叠近球状 4、内部：疏水侧链，表面：亲水侧链
使球蛋白具有水溶性 5、表面有空穴（疏水）：结合、活性部位
How a protein folds into a globular conformation.
第五节 蛋白质三级结构 与四级结构
一 三级结构 二 四级结构 三 研究蛋白质构象的方法
基本要求 一 球状蛋白质的三级结构的特征。 二 膜蛋白的结构特点。 三 蛋白质的变性和复性 四 蛋白质四级结构的特点。
一 蛋白质的三级结构
蛋白质的三级结构是指整条肽链中 全部氨基酸残基的相对空间位置，也 就是整条肽链的三维结构。
2） 珠蛋白型 -螺旋蛋白：
相邻的两螺旋接近相互垂直
1 全α－结构
蚯蚓肌红蛋白
流感病毒血凝素
子宫珠蛋白
2.α,β-结构
1）单绕平行β桶 含平行折叠片 或, 混合结构。 折叠片
两侧都分布有疏水侧链，常位于蛋白质的核心。
2.α,β-结构 1）单绕平行β桶
丙糖磷酸异构酶（侧） 丙糖磷酸异构酶（顶）
2）反平行片
1）反平行-桶：
希腊钥匙型: 超二级结构希腊钥匙闭合而成
果冻卷型(jell roll -barrel)：伴刀豆凝集素A 上下型： -meander对合而成
3.全β-结构 1）反平行-桶——上下型
玉红氧还蛋白
大豆胰蛋白酶抑制剂
木瓜蛋白酶结构域2
伴刀豆凝集素 晶体蛋白
2）反平行片
（一）、球状蛋白质与三级结构
I 球状蛋白质分类： 1 全 -结构蛋白 2 , -结构(平行或混合型-折叠片)蛋白 3全 -结构蛋白 4 富含金属或二硫键蛋白(不规则小蛋白结构) 单结构域蛋白、多结构域蛋白
1 全α－结构
1） 反平行 螺旋结构域
上下型螺旋束(up-and-down helix bundle) 如：四螺旋束，上下摆放， 轻微左手扭曲
三级结构是在二级结构基础，进一步盘绕、折叠 形成，包括主链、侧链构象在内特定空间结构。
立体结构模型
（二）膜蛋白(membrane proteins)的结构
I 膜蛋白质分类 1 膜周边蛋白质(peripheral protein)：
也称为膜外周蛋白。与脂双层的外部亲水部分 结合或通过其他蛋白与膜相联系，一般是可溶性 的。与球蛋白相似 2 膜内在蛋白质 (integral protein)或内在膜蛋白：
丙酮酸激酶
肽链按Rossmann折叠方式单向卷绕 而成的闭合式圆桶结构
2.α,β-结构 1）单绕平行β桶 2）双绕平行β片
由片扭曲成马鞍形，-螺旋分处扭曲片的两侧。
3 全 (反平行) -结构域：
•反平行-折叠片为主 •两个亚类： 1）反平行-桶
-折叠片扭曲后围绕而 成类似桶型的结构
镶嵌或埋没在膜中，与膜结合牢固 3 脂锚定蛋白质(lipid-anchored protein)：
利用脂锚钩(lipid anchor) 结合于膜上
Membrane proteins
Figure 1.9 Six ways in which membrane proteins associate with the lipid bilayer.