生物化学与分子生物学 911考试大纲 复旦
《生物化学与分子生物学》考试大纲
《生物化学与分子生物学》考试大纲一、考试内容1.蛋白质化学考试内容●蛋白质分子的结构（一级、二级、高级结构的概念及形式）●蛋白质一级结构测定的一般步骤●蛋白质的理化性质及分离纯化和纯度鉴定的方法●蛋白质的变性作用●蛋白质结构与功能的关系考试要求●掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质●掌握蛋白质一级结构的测定方法●理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点，四级结构的概念及亚基●掌握蛋白质的变性作用●掌握蛋白质结构与功能的关系2.核酸化学考试内容●和一级结构的概念和二级结构要特点；的三级结构●的分类及各类的生物学功能●核酸的主要理化特性●核酸的研究方法考试要求●全面了解核酸的组成、结构、结构单位以及掌握核酸的性质●全面了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质●掌握的二级结构模型和核酸杂交技术. 糖类结构与功能考试内容●糖聚合物及其代表和它们的生物学功能●糖链和糖蛋白的生物活性考试要求●掌握糖类的元素组成、化学本质及生物学功用●掌握糖的鉴定原理. 酶学考试内容●酶的提纯与活力鉴定的基本方法●了解抗体酶、核酶和固定化酶的基本概念和应用考试要求●了解酶的分离提纯基本方法●了解特殊酶，如溶菌酶、丝氨酸蛋白酶催化反应机制●了解抗体酶、核酶的基本概念●掌握固定化酶的方法和应用. 激素考试内容●激素的化学本质；激素的合成与分泌●激素作用机理考试要求●理解激素的化学本质和作用机制●理解第二信使学说. ，和遗传密码考试内容●复制的一般规律●复制的基本过程●真核生物与原核生物复制的比较●转录基本概念；参与转录的酶及有关因子●原核生物的转录过程●转录后加工的意义●、、的后加工●逆转录的过程●逆转录病毒的生活周期●的复制：单链病毒的复制，双链病毒的复制●传递加工遗传信息考试要求●理解的复制和损伤的修复基本过程●掌握复制的特点●掌握真核生物与原核生物复制的异同点●掌握的损伤与修复的机理●全面了解转录与复制的机制●掌握转录的一般规律●掌握聚合酶的作用机理●理解原核生物的转录过程●掌握启动子的作用机理●了解真核生物的转录过程●理解转录后加工过程及其意义●掌握逆转录的过程●理解的复制●掌握传递加工遗传信息. 蛋白质的合成和转运考试内容●参与蛋白质生物合成的主要分子的种类和功能●蛋白质生物合成的过程●翻译后的加工过程●真核生物与原核生物蛋白质合成的区别●蛋白质合成的抑制剂考试要求●全面了解蛋白质生物合成的分子基础●掌握翻译的步骤●掌握翻译后加工过程●理解真核生物与原核生物蛋白质合成的区别●理解蛋白质合成抑制因子的作用机理. 细胞代谢考试内容●细胞代谢的调节网络●酶活性的调节●细胞信号传递系统考试要求●理解代谢途径的交叉形成网络和代谢的基本要略●理解酶促反应的前馈和反馈、酶活性的特异激活剂和抑制剂●掌握细胞膜结构对代谢的调节和控制作用●了解细胞信号传递和细胞增殖调节机理．基因工程和蛋白质工程考试内容●基因工程的简介●克隆的基本原理●基因的分离、合成核测序●克隆基因的表达●基因来源、人类基因组计划及核酸顺序分析●和的测序方法及其过程●蛋白质工程考试要求●掌握基因工程操作的一般步骤，●掌握各种水平上的基因表达调控●了解人类基因组计划及核酸顺序分析●掌握和的测序方法及其过程●了解蛋白质工程的进展. 真核生物基因调控原理考试内容●真核细胞的基因结构基因家族( )真核基因的断裂结构真核生物水平的调控（要求熟练掌握，灵活运用）●顺式作用元件与基因调控（要求熟练掌握，灵活运用）—模型染色质结构对转录的影响启动子及其对转录的影响增强子及其对转录的影响●反式作用因子对转录的调控（要求熟练掌握，灵活运用）区结合蛋白／和区结合蛋白聚合酶Ⅲ及其下游启动区结合蛋其他转录因子及分子机制●激素及其影响固醇类激素的作用机理多肽激素的作用机理激素的受体●其他水平上的基因调控的加工成熟翻译水平的调控蛋白质的加工成熟考试要求●了解真核生物水平的调控●了解真核生物顺式作用元件、反式作用因子与基因调控的关系●了解其他水平上的真核生物基因调控. 高等动物的基因表达考试内容●基因表达与甲基化的甲基化甲基化对基因转录的抑制机理甲基化与染色体失活甲基化与转座及细胞癌变的关系●蛋白质磷酸化与信号传导●免疫球蛋白的分子结构●分子伴侣的功能考试要求●熟练掌握基因表达与甲基化●熟练掌握蛋白质磷酸化与信号传导二、试卷结构试卷主要由名词解释、简答题和实验设计题组成，强调知识的综合应用能力。
生物化学与分子生物学 考试大纲 复旦
生物化学与分子生物学考试大纲复旦
复旦大学生物化学与分子生物学专业硕士考试大纲主要包括以下几个部分：
一、考试科目：
1. 思想政治理论
2. 英语（一）
3. 生物化学
4. 遗传学和细胞生物学
二、考试内容：
1. 生物化学部分：
- 蛋白质的结构与功能：包括蛋白质的基本结构单位、氨基酸的分类、氨基酸的理化性质、多肽与生物活性多肽、蛋白质的分类等。
- 蛋白质的一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
- 蛋白质的一级结构与功能的关系、蛋白质的空间结构与功能的关系。
- 蛋白质的理化性质、蛋白质胶体性质、蛋白质的变性与复性等。
2. 分子生物学部分：考试大纲中未给出具体内容，请考生参考相关教材和资料。
三、题型及分值分配：
1. 选择题：约占30%
2. 简答题：约占25%
3. 论述题：约占20%
4. 实验题：约占25%
以上信息仅供参考，具体的考试内容和题型可能会根据每年的考试要求有所调整，请考生及时关注复旦大学的官方通知和公告。
《生物化学与分子生物学》考试大纲及主要参考教材
《生物化学与分子生物学》考试大纲一、考试大纲的性质生物化学与分子生物学课程是生物学专业重要的专业基础课，是林学、园林植物学、环境学等专业的选修课，它是报考理科植物学、生化和分子生物学、遗传育种学等专业研究生的考试科目之一。
为帮助考生明确考试复习范围和有关要求，特制定本考试大纲。
本考试大纲主要根据北京林业大学本科生物科学、生物技术专业与林科类各专业《生物化学与分子生物学课程》教案大纲编制而成，适用于报考北京林业大学硕士学位研究生的考生。
二、考试内容. 蛋白质化学蛋白质的化学组成，种氨基酸的简写符号氨基酸的理化性质及化学反应蛋白质分子的结构（一级、二级、高级结构的概念及形式）蛋白质一级结构测定的一般步骤蛋白质的理化性质及分离纯化和纯度鉴定的方法蛋白质的变性作用蛋白质结构与功能的关系. 核酸化学核酸的基本化学组成及分类核苷酸的结构和一级结构的概念和二级结构要特点；的三级结构的分类及各类的生物学功能核酸的主要理化特性核酸的研究方法. 酶学酶的作用特点酶的作用机理影响酶促反应的因素酶的提纯与活力鉴定的基本方法熟悉酶的国际分类和命名了解抗体酶、核酶和固定化酶的基本概念和应用. 维生素和辅酶维生素的分类及性质各种维生素的活性形式、生理功能．新陈代谢和生物能学新陈代谢的概念、类型及其特点与高能磷酸化合物的生物学功能电子传递过程与的生成呼吸链的组分、呼吸链中传递体的排列顺序. 糖的分解代谢和合成代谢糖的代谢途径，包括物质代谢、能量代谢和有关的酶糖的无氧分解、有氧氧化的概念、部位和过程糖异生作用的概念、场所、原料及主要途径糖原合成作用的概念、反应步骤及限速酶糖酵解、丙酮酸的氧化脱羧和三羧酸循环的反应过程及催化反应的关键酶.脂类的代谢与合成脂肪动员的概念、限速酶；甘油代谢氧化过程及其能量的计算 脂肪酸的酮体的生成和利用.核酸的代谢嘌呤、嘧啶核苷酸的分解代谢与合成代谢的途径外源核酸的消化和吸收碱基的分解核苷酸的生物合成常见辅酶核苷酸的结构和作用. ，和遗传密码复制的一般规律参与复制的酶类与蛋白质因子的种类和作用。
研究生《生物化学》考试大纲
研究生《生物化学》考试大纲一、考试总体要求考查目标生物化学是生命科学的重要基础学科和前沿学科，在现代生物学中具有十分重要的地位和作用。
《生物化学》考试在重点考查生物化学的基础知识、基本理论的基础上，注重考查理论联系实际和综合分析能力。
正确地理解和掌握生物化学有关的基本概念、理论、假说、规律和论断；运用掌握的基础理论知识和原理分析和解决生物学的基本问题。
要求考生：①系统准确地掌握生物化学的基本概念、基础知识和基本理论；②比较全面了解生物化学的常用技术的原理、方法和应用范围；③能运用生化技术和知识分析生物学基本问题。
同时考生应了解生物化学及相关领域的重大研究进展。
考查内容（一）蛋白质的结构与功能1、蛋白质的化学组成；2、氨基酸的分类及简写符号；3、氨基酸的理化性质及化学反应；4、氨基酸的分析分离方法；5、肽的结构、性质与生物活性肽；6、蛋白质分子结构：一级、二级、高级结构的概念、主要化学键及形式，包括超二级结构、结构域等；7、蛋白质一级结构测定：多肽链N端和C端氨基酸残基测定的各种方法；蛋白酶、肽段的氨基酸序列测定方法；二硫键的断裂和多肽的分离，二硫键位置的确定，多肽的人工合成等；8、蛋白质的理化性质：包括蛋白质的两性解离和等电点、蛋白质分子的大小、紫外吸收和胶体性质、蛋白质的沉淀作用、蛋白质的变性作用、蛋白质的颜色反应等；9、蛋白质分离纯化和纯度鉴定方法与技术：包括蛋白质的分离纯化的一般原则、蛋白质的分离纯化的方法、蛋白质的分析测定等；10、蛋白质结构与功能的关系：包括一级结构和高级结构与功能的关系，如肌红蛋白、血红蛋白的结构和功能，血红蛋白分子病的机理。
（二）核酸的结构与功能1、核酸的基本化学组成、种类、分布和生物学功能；2、核苷酸的结构——组成、碱基分子式、稀有碱基等；3、DNA的分子结构：DNA的一、二、三级结构的概念和结构特点；核酸的早期研究和双螺旋结构模型的理论依据等；4、RNA的分子结构：包括RNA一级结构、高级结构，如tRNA的二、三级结构，真核生物mRNA 结构特点，tRNA及rRNA的结构、RNA的降解等；5、RNA 的分类及各类RNA的生物学功能，包括各种新发现的小RNA的功能；6、DNA测序方法及其过程；7、核酸及核苷酸的性质：包括溶解性、紫外吸收、核酸及其组分的两性性质；8、核酸的变性、复性与杂交；9、核酸及其组分的分离纯化：包括分离核酸的一般原则、DNA的分离纯化、RNA的分离纯化、核酸组分的分离纯化、核酸及其组分含量的测定、核酸纯度的测定、核苷酸的分离分析鉴定等；10、核酸研究的常用技术和方法：包括核酸凝胶电泳技术、核酸分子印迹与杂交技术、PCR技术等。
复旦生物化学A(下)11年大纲
生物化学A(上、下)生物化学A（下）教学大纲发布时间:2011-08-05浏览次数:生物化学A（下）教学大纲生物化学A（下）Biochemistry （A, II）学分数 3 周学时3课程性质：生命科学学院（理科）专业基础课预修课程：有机化学、普通生物学、生物化学A（上）教学目的：通过本课程的教学，帮助学生理解和掌握生命物质的代谢特点和规律；掌握三大类能量物质的物质和能量代谢特点、规律和相互联系、理解代谢疾病及代谢疾病药物设计的原则；掌握遗传信息分子在生物体内的复制、转录和翻译过程；理解和掌握基因表达调控的特点和规律，了解基因工程及其应用。
基本内容：本课程主要讲授章节：代谢总论、生物能学、生物氧化、糖类代谢、脂类代谢、蛋白质降解与氨基酸代谢、核酸降解与核苷酸代谢、肝胆的生化与肝胆代谢疾病、代谢网络及代谢调节、DNA的复制、DNA损伤修复、转录与RNA加工、蛋白质的生物合成（翻译）、基因的表达调控、基因工程简介等。
基本要求：学生要按照教学大纲的具体要求，理解和掌握生命物质的代谢特点、规律、联系和调控；理解和掌握生物体遗传物质的信息流动规律及基因表达调控的特点。
能用所学知识分析和判断生命物质新陈代谢及遗传物质信息流动现象，并指导从分子水平理解代谢疾病、代谢药物设计及基因工程。
教学用书：Nelson, Cox. Lehninger Principles of Biochemistry（3rd edition）（Worth Publishers, 2000）。
王镜岩等《生物化学》（第三版，高等教育出版社，2002年）王维荣：生物化学ppt校园教学网络：教学内容、要求和课时安排：第十五章、代谢总论（2学时）代谢总论（2学时）教学内容一、新陈代谢的概念二、自养生物和异养生物三、自养生物和异养生物间氧和二氧化碳的循环四、光合自养生物和异养生物二氧化碳和氧的循环五、生物圈中氮的循环六、代谢作用的特点七、代谢作用中的能量关系八、代谢研究的对象九、代谢作用研究的方法十、代谢研究与其他学科的关系教学要求1．掌握新陈代谢的概念、特点、调节及生物圈物质循环和能量流动规律；2．了解新陈代谢的研究对象、方法及其与其他学科的关系。
《生物化学与分子生物学》考试大纲一、考试形式和要求
《生物化学与分子生物学》考试大纲一、考试形式和要求考试形式：闭卷，笔试；考试时间：180分钟；总分：150分试卷务必书写清楚、符号和西文字母运用得当。
二、考试内容与要求1.蛋白质化学考试内容●蛋白质的化学组成，20种氨基酸的简写符号●氨基酸的理化性质及化学反应●蛋白质分子的结构（一级、二级、高级结构的概念及形式）●蛋白质一级结构测定的一般步骤●蛋白质的理化性质及分离纯化和纯度鉴定的方法●蛋白质的变性作用●蛋白质结构与功能的关系考试要求●了解氨基酸、肽的分类●理解氨基酸的通式与结构●理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点，四级结构的概念及亚基●掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质●掌握肽键的特点●掌握蛋白质的变性作用●掌握目前蛋白质一级结构的测定方法●掌握蛋白质结构与功能的关系2.核酸化学考试内容●核酸的基本化学组成及分类●核苷酸的结构●DNA和RNA一级结构的概念和二级结构要特点；DNA的三级结构●RNA的分类及各类RNA的生物学功能●核酸的主要理化特性●核酸的研究方法考试要求●全面了解核酸的组成、结构、结构单位以及掌握核酸的性质●全面了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质●掌握microRNA的序列结构特点及其研究现状●掌握DNA的二级结构模型和核酸杂交技术3.糖类结构与功能考试内容●糖的主要分类及其各自的代表●糖聚合物及其代表和它们的生物学功能●糖链和糖蛋白的生物活性考试要求●理解旋光异构●掌握糖的概念及其分类●掌握糖类的元素组成、化学本质及生物学功用●掌握单糖、二糖、寡糖和多糖的结构和性质●掌握糖的鉴定原理4.脂质与生物膜考试内容●生物体内脂质的分类，其代表脂及各自特点●甘油脂、磷脂以及脂肪酸特性。
油脂和甘油磷脂的结构与性质●血浆脂蛋白的分类及其结构与功能●生物膜的化学组成和结构，“流体镶嵌模型”的要点考试要求●了解脂质的类别、功能●熟悉重要脂肪酸、重要磷脂的结构●掌握甘油脂、磷脂的通式以及脂肪酸的特性●掌握油脂和甘油磷脂的结构与性质●掌握脂蛋白的生理功用5.酶学考试内容●酶催化作用特点●酶的作用机理●影响酶促反应的因素（米氏方程的推导）●酶的提纯与活力鉴定的基本方法●熟悉酶的国际分类和命名●抗体酶、核酶和固定化酶的基本概念和应用考试要求●了解酶的概念●了解酶的分离提纯基本方法●熟悉酶的国际分类（第一、二级分类）●了解特殊酶，如溶菌酶、丝氨酸蛋白酶催化反应机制●掌握酶活力概念、米氏方程以及酶活力的测定方法●掌握核酶和抗体酶的基本概念●掌握固定化酶的方法和应用●掌握酶活性调节的因素、酶的作用机制（别构酶的结构特点和性质）6.维生素和辅酶考试内容●维生素的分类及性质●各种维生素的活性形式、生理功能考试要求●了解水溶性维生素的结构特点、生理功能和缺乏病●了解脂溶性维生素的结构特点和功能7.激素考试内容●激素的分类●激素的化学本质；激素的合成与分泌●常见激素的结构和功能（甲状腺素、肾上腺素、胰岛素、胰高血糖素）●激素作用机理考试要求●了解激素的类型、特点●了解常见激素的结构和功能●理解激素的化学本质和作用机制●理解第二信使学说8.新陈代谢和生物能学考试内容●新陈代谢的概念、类型及其特点●ATP与高能磷酸化合物●ATP的生物学功能●电子传递过程与ATP的生成●呼吸链的组分、呼吸链中传递体的排列顺序考试要求●了解高能磷酸化合物的概念和种类●理解新陈代谢的概念、类型及其特点●理解ATP的生物学功能●掌握呼吸链的组分、呼吸链中传递体的排列顺序●掌握氧化磷酸化偶联机制9.糖的分解代谢和合成代谢考试内容●糖的代谢途径，包括物质代谢、能量代谢和有关的酶●糖的无氧分解、有氧氧化的概念、部位和过程●糖异生作用的概念、场所、原料及主要途径●糖原合成作用的概念、反应步骤及限速酶●糖酵解、丙酮酸的氧化脱羧和三羧酸循环的反应过程及催化反应的关键酶●光合作用的概况●光呼吸和C4途径考试要求●了解糖的各种代谢途径，包括物质代谢、能量代谢和酶的作用●了解糖原合成作用的概念、反应步骤及限速酶●了解光合作用的总过程●了解单糖、蔗糖和淀粉的形成过程●理解糖的无氧分解、有氧氧化的概念、部位和过程●理解光反应过程和暗反应过程●掌握糖酵解、丙酮酸的氧化脱羧和三羧酸循环的途径及其限速酶调控位点●掌握磷酸戊糖途径、限速酶调控位点及其生理意义10.脂类的代谢与合成考试内容●脂肪动员的概念、限速酶；甘油代谢●脂肪酸的 -氧化过程及其能量的计算●酮体的生成和利用●胆固醇合成的部位、原料及胆固醇的转化及排泄●血脂及血浆脂蛋白考试要求●了解甘油代谢：甘油的来源合去路，甘油的激活●了解脂类的消化、吸收及血浆脂蛋白●了解磷脂和胆固醇的代谢●理解脂肪酸的生物合成途径●理解脂肪动员的概念、各级脂肪酶的作用、限速酶●掌握脂肪酸β－氧化过程及能量生成的计算●掌握脂肪的合成代谢11.核酸的代谢考试内容●嘌呤、嘧啶核苷酸的分解代谢与合成代谢的途径●外源核酸的消化和吸收●碱基的分解●核苷酸的生物合成●常见辅酶核苷酸的结构和作用考试要求●了解外源核酸的消化和吸收●了解常见辅酶核苷酸的结构和作用●理解碱基的分解代谢●理解核苷酸的分解和合成途径●掌握核苷酸的从头合成途径12.蛋白质的降解和代谢考试内容●蛋白质在细胞内的降解机制及其特点●氨基酸分解代谢的过程●尿素循环的流程，特点及关键步骤●氨基酸代谢异常引起的主要缺陷症考试要求●了解蛋白质降解的过程●了解氨基酸代谢缺陷症●掌握尿素循环的流程13.DNA，RNA和遗传密码考试内容●DNA复制的一般规律●参与DNA复制的酶类与蛋白质因子的种类和作用（重点是原核生物的DNA聚合酶）●DNA复制的基本过程●真核生物与原核生物DNA复制的比较●转录基本概念；参与转录的酶及有关因子●原核生物的转录过程●RNA转录后加工的意义●mRNA、tRNA、rRNA和非编码RNA的后加工●逆转录的过程●逆转录病毒的生活周期和逆转录病毒载体的应用●RNA的复制：单链RNA病毒的RNA复制，双链RNA病毒的RNA复制●RNA传递加工遗传信息●染色体与DNA染色体染色体概述真核细胞染色体的组成原核生物基因组●DNA的转座转座子的分类和结构特征转座作用的机制转座作用的遗传学效应真核生物中的转座子转座子Tnl0的调控机制考试要求●理解DNA的复制和DNA损伤的修复基本过程●全面了解RNA转录与复制的机制●理解RNA的复制●理解原核生物的转录过程●掌握参与DNA复制的酶与蛋白质因子的性质和种类●掌握DNA复制的特点●掌握真核生物与原核生物DNA复制的异同点●掌握DNA的损伤与修复的机理●掌握转录的一般规律●掌握RNA聚合酶的作用机理●掌握启动子的作用机理●掌握真核生物的转录过程、转录后加工过程及其意义●掌握逆转录的过程及生物学意义●掌握逆转录病毒载体的应用（iPS细胞和疾病治疗）●掌握RNA传递加工遗传信息14.蛋白质的合成和转运考试内容●mRNA在蛋白质生物合成中的作用、原理和密码子的概念、特点●tRNA、核糖体在蛋白质生物合成中的作用和原理●参与蛋白质生物合成的主要分子的种类和功能●蛋白质生物合成的过程●翻译后的加工过程●真核生物与原核生物蛋白质合成的区别●蛋白质合成的抑制剂考试要求●全面了解蛋白质生物合成的分子基础●理解蛋白质合成抑制因子的作用机理●掌握翻译的步骤●掌握翻译后加工过程●掌握真核生物与原核生物蛋白质合成的区别15.细胞代谢和基因表达调控考试内容●细胞代谢的调节网络●酶活性的调节●细胞信号传递系统●原核生物和真核生物基因表达调控的区别●真核生物基因转录前水平的调节●真核生物基因转录活性的调节和转录因子的功能●操纵子学说（原核生物基因转录起始的调节）●翻译水平上的基因表达调控●原核基因表达调控原核基因调控总论转录调节的类型启动子与转录起始（要求熟练掌握，灵活运用）RNA聚合酶与启动子的相互作用环腺苷酸受体蛋白对转录的调控乳糖操纵子酶的诱导——lac体系受调控的证据操纵子模型（要求熟练掌握，灵活运用）lac操纵子DNA的调控区域lac操纵子中的其他问题色氨酸操纵子trp操纵子的阻遏系统弱化子与前导肽trp操纵子弱化机制的实验依据阻遏作用与弱化作用的协调其他操纵子半乳糖操纵子阿拉伯糖操纵子组氨酸操纵子recA操纵子多启动子调控的操纵子入噬菌体基因表达调控入噬菌体入噬菌体基因组溶原化循环和溶菌途径的建立O区入噬菌体的调控区及入阻遏物的发现C I蛋白和Cro蛋白转录后调控稀有密码子对翻译的影响重叠基因对翻译的影响Poly(A)对翻译的影响翻译的阻遏RNA的高级结构对翻译的影响RNA—RNA相互作用对翻译的影响魔斑核苷酸水平对翻译的影响考试要求●理解代谢途径的交叉形成网络和代谢的基本要略●理解酶促反应的前馈和反馈、酶活性的特异激活剂和抑制剂●了解细胞信号传递和细胞增殖调节机理●掌握细胞膜结构对代谢的调节和控制作用●掌握操纵子学说的核心●掌握原核和真核生物基因表达的调节16.基因工程和蛋白质工程考试内容●基因工程的简介●DNA克隆的基本原理●基因的分离、合成和测序●克隆基因的表达●基因来源、人类基因组计划及核酸顺序分析●基因的功能研究（针对基因功能的相关研究技术如基因敲除和RNA干扰是近年来的研究热点，是基础研究与技术结合的典范）●RNA和DNA的测序方法及其过程●蛋白质工程考试要求●了解人类基因组计划及核酸顺序分析●了解蛋白质工程的进展●掌握基因工程操作的一般步骤，●掌握各种水平上的基因表达调控●掌握研究基因功能的一些方法和原理●掌握RNA和DNA的测序方法原理及其过程●掌握研究蛋白质相互作用的方法17.真核生物基因调控原理考试内容●真核细胞的基因结构基因家族(gene family)真核基因的断裂结构真核生物DNA水平的调控（要求熟练掌握，灵活运用）●顺式作用元件与基因调控（要求熟练掌握，灵活运用）Britten—Davidson模型染色质结构对转录的影响启动子及其对转录的影响增强子及其对转录的影响●反式作用因子对转录的调控（要求熟练掌握，灵活运用）CAAT区结合蛋白CTF／NFlTATA和GC区结合蛋白RNA聚合酶Ⅲ及其下游启动区结合蛋其他转录因子及分子机制转录因子介导的基因表达的级联调控（发育生物学的核心问题就是同样的基因组是如何实现时空特异表达的，转录因子在这其中起到了重要的作用，这是细胞信号转导和细胞分化的研究热点之一）●激素及其影响固醇类激素的作用机理多肽激素的作用机理激素的受体●其他水平上的基因调控RNA的加工成熟翻译水平的调控蛋白质的加工成熟考试要求●掌握真核生物转录调节因子定义、结构●mRMA转录激活及其调节18.高等动物的基因表达考试内容●表观遗传学的概念和研究范畴●基因表达与DNA甲基化（要求熟练掌握，灵活运用）DNA的甲基化DNA甲基化对基因转录的抑制机理DNA甲基化与X染色体失活DNA甲基化与转座及细胞癌变的关系●基因表达与组蛋白修饰（组蛋白修饰的种类和对基因表达的影响）●蛋白质磷酸化与信号传导（要求熟练掌握，灵活运用）●免疫球蛋白的分子结构●分子伴侣的功能●原癌基因及其调控●癌基因和生长因子的关系考试要求●熟练掌握基因表达与DNA甲基化和组蛋白修饰●熟练掌握蛋白质磷酸化与信号传导●掌握原癌基因定义、特点、激活机制和原癌基因产物及其功能19.基因工程产业化的现状与展望（一般了解）考试内容●基因治疗●基因编辑三、主要参考书目《生物化学》（2002年第三版），上、下册王镜岩等编著，高等教育出版社《基因VIII》（中文版），Benjamin Lewin，科学出版社。
2024生化 911 考研
I考试性质生物化学与分子生物学(单考)是为工程硕士(生物与医药类别)专业学位研究生而设置的具有选拔性质的考试科目，其目的是科学、公平、有效地测试考生掌握生物与医药学科大学本科阶段专业知识、基本理论、基本方法的水平和分析问题、解决问题的能力，评价的标准是高等院校生物与医药学科优秀本科毕业生所能达到的及格或及格以上水平，以确保生物与医药工程硕士研究生的招生质量。
II考查目标生物化学与分子生物学考试(单考)涵盖生物化学、分子生物学等生物医药学科专业基础课程。
要求考生比较系统地掌握上述专业基础课程的基本概念、基本原理和基本方法，能够综合运用所学的基本原理和基本方法分析、判断和解决有关理论问题和实际问题。
III考试形式和试卷结构一、试卷满分及考试时间本试卷满分为150分，考试时间为180分钟。
二、答题方式答题方式为闭卷、笔试。
IV参考教材姚文兵主编，生物化学，第八版，人民卫生出版社，2016V考察内容[考察目标]1.描述生物体(主要是人体)内的主要物质的组成、生物学功能，物质代谢途径及其调控的规律。
2.解释生物大分子结构与机能的关系、遗传信息传递与基因表达调控的主要方式及其与生命现象的关系。
3.学会初步运用生物化学与分子生物学知识解释或论述与人类健康、疾病相关的生物医药实践问题。
[主要内容]一、糖的化学1.掌握碳水化合物的分类（单糖，寡糖和多糖的区别）2.掌握糖基偶联物的结构（糖原，糖蛋白和糖脂等）3.掌握分析碳水化合物的实验方法和原理二、脂类的化学1.掌握脂类的基本分子结构，不饱和键的命名方式。
2.掌握脂类的分类：储存性脂类和结构性脂类。
3.脂类的基本生理功能：储能，细胞膜的主要组成成分，信号传导、辅酶因子和色素形成等。
4.研究脂类的基本实验方法及原理三、蛋白质的化学1.了解氨基酸的分类、结构和一些重要的化学反应以及一些分析方法，要注意氨基酸是个具有两性性质的分子，弄清楚氨基酸的pK值，以及会求pI。
2.掌握肽键、蛋白质一级结构概念，蛋白质分离纯化的各种方法，几种主要蛋白酶的作用部位和蛋白质氨基酸序列确定的方法。
2018年复旦大学生命科学学院生物化学与分子生物学 [071010]考试科目、参考书目、复习指导
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2018年复旦大学生命科学学院生物化学与分子生物学 [071010]考试科目、参考书目、复习经验一、招生信息所属学院：生命科学学院所属门类代码、名称：理学[07]所属一级学科代码、名称：生物学[0710]二、研究方向01 (全日制)蛋白质化学、蛋白质组学和基因表达调控02 (全日制)表观遗传学03 (全日制)植物分子生物学，生物信息学和生物工程04 (全日制)分子细胞生物学05 (全日制)植物发育与细胞生物学34 (全日制)生物药物学35 (全日制)代谢组学三、考试科目①101思想政治理论②201英语一③727生物化学(理)④872细胞生物学四、复习指导一、参考书的阅读方法（1）目录法：先通读各本参考书的目录，对于知识体系有着初步了解，了解书的内在逻辑结构，然后再去深入研读书的内容。
（2）体系法：为自己所学的知识建立起框架，否则知识内容浩繁，容易遗忘，最好能够闭上眼睛的时候，眼前出现完整的知识体系。
（3）问题法：将自己所学的知识总结成问题写出来，每章的主标题和副标题都是很好的出题素材。
尽可能把所有的知识要点都能够整理成问题。
二、学习笔记的整理方法（1）第一遍学习教材的时候，做笔记主要是归纳主要内容，最好可以整理出知识框架记到笔记本上，同时记下重要知识点，如假设条件，公式，结论，缺陷等。
记笔记的过程可以强迫自己对所学内容进行整理，并用自己的语言表达出来，有效地加深印象。
第一遍学习记笔记的工作量较大可能影响复习进度，但是切记第一遍学习要夯实基础，不能一味地追求速度。
第一遍要以稳、细为主，而记笔记能够帮助考生有效地达到以上两个要求。
并且在后期逐步脱离教材以后，笔记是一个很方便携带的知识宝典，可以方便随时查阅相关的知识点。
（2）第一遍的学习笔记和书本知识比较相近，且以基本知识点为主。
第二遍学习的时候可以结合第一遍的笔记查漏补缺，记下自己生疏的或者是任何觉得重要的知识点。
再到后期做题的时候注意记下典型题目和错题。
生物化学与分子生物学 911考试大纲 复旦
生物化学与分子生物学 911考试大纲复旦
生物化学与分子生物学是生物学的一个重要分支，主要研究生物体内化学物质的组成、结构、功能和代谢，以及生物大分子的结构与功能。
以下是复旦大学生物化学与分子生物学911考试的考试大纲：
一、生物化学与分子生物学简介
1. 学科定义、研究内容、发展历程和应用领域；
2. 学科的分支学科和研究领域；
3. 学科的交叉学科和相关领域。
二、生物化学与分子生物学基础知识
1. 生物化学与分子生物学的基本概念和术语；
2. 生物分子的结构和性质；
3. 生物分子的合成和分解代谢；
4. 生物分子的调控机制。
三、蛋白质的结构与功能
2. 蛋白质的结构域、四级结构和功能；
3. 蛋白质的修饰和定位；
4. 蛋白质的功能和作用机制。
四、酶的结构与功能
1. 酶的分类、组成和性质；
2. 酶的结构与催化机制；
3. 酶的调节和作用机制；
4. 酶在代谢中的作用和意义。
五、糖类的结构与功能
1. 糖类的分类、组成和性质；
2. 糖类的结构和功能；
3. 糖类的合成和分解代谢；
4. 糖类在生物体内的作用和意义。
六、脂类的结构与功能
2. 脂类的结构和功能；
3. 脂类的合成和分解代谢；
4. 脂类在生物体内的作用和意义。
七、核酸的结构与功能
1. 核酸的分类、组成和性质；
2. DNA、RNA的结构与功能；
3. 核酸的合成和分解代谢；
4. 核酸在遗传、变异和疾病中的作用。
考研《生物化学》考研大纲
考研《生物化学》考研大纲一、蛋白质化学1、氨基酸氨基酸的结构、分类和性质。
氨基酸的等电点计算。
2、蛋白质的结构与功能蛋白质的一级结构、二级结构、三级结构和四级结构的概念和特点。
蛋白质结构与功能的关系，如肌红蛋白和血红蛋白的结构与功能。
3、蛋白质的理化性质蛋白质的两性解离和等电点。
蛋白质的沉淀、变性和复性。
4、蛋白质的分离、纯化和鉴定蛋白质分离纯化的常用方法，如盐析、透析、电泳、层析等。
蛋白质含量测定的方法，如凯氏定氮法、双缩脲法等。
二、核酸化学1、核酸的种类和组成脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）的分类和组成成分。
核苷酸的结构和性质。
2、核酸的结构DNA 的双螺旋结构模型的要点和意义。
RNA 的种类、结构和功能。
3、核酸的理化性质核酸的紫外吸收特性。
核酸的变性、复性和杂交。
4、核酸的提取与鉴定核酸提取的常用方法和原理。
核酸鉴定的方法，如琼脂糖凝胶电泳等。
三、酶学1、酶的概念和特点酶的定义和催化作用特点。
酶的分类和命名。
2、酶的结构与功能酶的活性中心的概念和组成。
酶原和酶原的激活。
3、酶的作用机制酶催化反应的机制，如降低反应的活化能等。
4、酶促反应动力学影响酶促反应速度的因素，如底物浓度、酶浓度、温度、pH、抑制剂和激活剂等。
米氏方程的推导和应用。
5、酶的调节酶活性的调节方式，如别构调节和共价修饰调节。
酶含量的调节机制。
四、维生素与辅酶1、维生素的分类和功能水溶性维生素和脂溶性维生素的分类。
各类维生素的主要功能和缺乏症。
2、辅酶的概念和作用辅酶与酶的结合方式和作用机制。
五、生物氧化1、生物氧化的概念和特点生物氧化的定义和与体外氧化的区别。
2、呼吸链呼吸链的组成成分和电子传递顺序。
氧化磷酸化的机制和影响因素。
3、 ATP 的生成和利用ATP 的生成方式，如底物水平磷酸化和氧化磷酸化。
ATP 在生命活动中的作用。
六、糖代谢1、糖的消化吸收食物中糖的消化过程和吸收机制。
2、糖的无氧分解糖酵解的反应过程、关键酶和生理意义。
2009年硕士研究生入学考试《生物化学与分子生物学》考试大纲及主要参考教材
2009年硕士研究生入学考试《生物化学与分子生物学》考试大纲及主要参考教材D掌握糖类的元素组成、化学本质及生物学功用理解旋光异构掌握单糖、二糖、寡糖和多糖的结构和性质掌握糖的鉴定原理4. 脂质与生物膜考试内容生物体内脂质的分类，其代表脂及各自特点甘油脂、磷脂以及脂肪酸特性。
油脂和甘油磷脂的结构与性质生物膜的化学组成和结构，“流体镶嵌模型”的要点考试要求了解脂质的类别、功能熟悉重要脂肪酸、重要磷脂的结构掌握甘油脂、磷脂的通式以及脂肪酸的特性掌握油脂和甘油磷脂的结构与性质5. 酶学考试内容酶的作用特点酶的作用机理影响酶促反应的因素（米氏方程的推导）酶的提纯与活力鉴定的基本方法熟悉酶的国际分类和命名了解抗体酶、核酶和固定化酶的基本概念和应用考试要求了解酶的概念掌握酶活性调节的因素、酶的作用机制了解酶的分离提纯基本方法熟悉酶的国际分类（第一、二级分类）了解特殊酶，如溶菌酶、丝氨酸蛋白酶催化反应机制掌握酶活力概念、米氏方程以及酶活力的测定方法了解抗体酶、核酶的基本概念掌握固定化酶的方法和应用6. 维生素和辅酶考试内容维生素的分类及性质各种维生素的活性形式、生理功能考试要求了解水溶性维生素的结构特点、生理功能和缺乏病了解脂溶性维生素的结构特点和功能7. 激素考试内容激素的分类激素的化学本质；激素的合成与分泌常见激素的结构和功能（甲状腺素、肾上腺素、胰岛素、胰高血糖素）激素作用机理考试要求了解激素的类型、特点理解激素的化学本质和作用机制了解常见激素的结构和功能理解第二信使学说8．新陈代谢和生物能学考试内容新陈代谢的概念、类型及其特点ATP与高能磷酸化合物ATP的生物学功能电子传递过程与ATP的生成呼吸链的组分、呼吸链中传递体的排列顺序考试要求理解新陈代谢的概念、类型及其特点了解高能磷酸化合物的概念和种类理解ATP的生物学功能掌握呼吸链的组分、呼吸链中传递体的排列顺序掌握氧化磷酸化偶联机制9. 糖的分解代谢和合成代谢考试内容糖的代谢途径，包括物质代谢、能量代谢和有关的酶糖的无氧分解、有氧氧化的概念、部位和过程糖异生作用的概念、场所、原料及主要途径糖原合成作用的概念、反应步骤及限速酶糖酵解、丙酮酸的氧化脱羧和三羧酸循环的反应过程及催化反应的关键酶光合作用的概况光呼吸和C4途径考试要求全面了解糖的各种代谢途径，包括物质代谢、能量代谢和酶的作用理解糖的无氧分解、有氧氧化的概念、部位和过程了解糖原合成作用的概念、反应步骤及限速酶掌握糖酵解、丙酮酸的氧化脱羧和三羧酸循环的途径及其限速酶调控位点掌握磷酸戊糖途径及其限速酶调控位点了解光合作用的总过程理解光反应过程和暗反应过程了解单糖、蔗糖和淀粉的形成过程10. 脂类的代谢与合成考试内容脂肪动员的概念、限速酶；甘油代谢脂肪酸的 -氧化过程及其能量的计算酮体的生成和利用胆固醇合成的部位、原料及胆固醇的转化及排泄血脂及血浆脂蛋白考试要求全面了解甘油代谢：甘油的来源合去路，甘油的激活了解脂类的消化、吸收及血浆脂蛋白理解脂肪动员的概念、各级脂肪酶的作用、限速酶掌握脂肪酸β－氧化过程及能量生成的计算掌握脂肪的合成代谢理解脂肪酸的生物合成途径了解磷脂和胆固醇的代谢11. 核酸的代谢考试内容嘌呤、嘧啶核苷酸的分解代谢与合成代谢的途径外源核酸的消化和吸收碱基的分解核苷酸的生物合成常见辅酶核苷酸的结构和作用考试要求了解外源核酸的消化和吸收理解碱基的分解代谢理解核苷酸的分解和合成途径掌握核苷酸的从头合成途径了解常见辅酶核苷酸的结构和作用12. DNA，RNA和遗传密码考试内容DNA复制的一般规律参与DNA复制的酶类与蛋白质因子的种类和作用（重点是原核生物的DNA聚合酶）DNA复制的基本过程真核生物与原核生物DNA复制的比较转录基本概念；参与转录的酶及有关因子原核生物的转录过程RNA转录后加工的意义mRNA、tRNA、 rRNA和非编码RNA的后加工逆转录的过程逆转录病毒的生活周期和逆转录病毒载体的应用（利用逆转录病毒载体特性制作的载体在分子生物学实验中的应用越来越广泛，无论是基因治疗还是iPS中都有它的身影，建议作为考试内容）RNA的复制：单链RNA病毒的RNA复制，双链RNA病毒的RNA 复制RNA传递加工遗传信息染色体与DNA染色体染色体概述真核细胞染色体的组成原核生物基因组DNA的转座转座子的分类和结构特征转座作用的机制转座作用的遗传学效应真核生物中的转座子转座子Tnl0的调控机制考试要求理解DNA的复制和DNA损伤的修复基本过程掌握参与DNA复制的酶与蛋白质因子的性质和种类掌握DNA复制的特点掌握真核生物与原核生物DNA复制的异同点掌握DNA的损伤与修复的机理全面了解RNA转录与复制的机制掌握转录的一般规律掌握RNA聚合酶的作用机理理解原核生物的转录过程掌握启动子的作用机理了解真核生物的转录过程理解RNA转录后加工过程及其意义掌握逆转录的过程掌握逆转录病毒载体的应用理解RNA的复制掌握RNA传递加工遗传信息13. 蛋白质的合成和转运考试内容mRNA在蛋白质生物合成中的作用、原理和密码子的概念、特点tRNA、核糖体在蛋白质生物合成中的作用和原理参与蛋白质生物合成的主要分子的种类和功能蛋白质生物合成的过程翻译后的加工过程真核生物与原核生物蛋白质合成的区别蛋白质合成的抑制剂考试要求全面了解蛋白质生物合成的分子基础掌握翻译的步骤掌握翻译后加工过程理解真核生物与原核生物蛋白质合成的区别理解蛋白质合成抑制因子的作用机理14. 细胞代谢和基因表达调控考试内容细胞代谢的调节网络酶活性的调节细胞信号传递系统原核生物和真核生物基因表达调控的区别真核生物基因转录前水平的调节真核生物基因转录活性的调节和转录因子的功能操纵子学说（原核生物基因转录起始的调节）翻译水平上的基因表达调控原核基因表达调控原核基因调控总论转录调节的类型启动子与转录起始（要求熟练掌握，灵活运用）RNA聚合酶与启动子的相互作用环腺苷酸受体蛋白对转录的调控乳糖操纵子酶的诱导——lac体系受调控的证据操纵子模型（要求熟练掌握，灵活运用）lac操纵子DNA的调控区域lac操纵子中的其他问题色氨酸操纵子trp操纵子的阻遏系统弱化子与前导肽trp操纵子弱化机制的实验依据阻遏作用与弱化作用的协调其他操纵子半乳糖操纵子阿拉伯糖操纵子组氨酸操纵子recA操纵子多启动子调控的操纵子入噬菌体基因表达调控入噬菌体入噬菌体基因组溶原化循环和溶菌途径的建立O区入噬菌体的调控区及入阻遏物的发现C I蛋白和Cro蛋白转录后调控稀有密码子对翻译的影响重叠基因对翻译的影响Poly(A)对翻译的影响翻译的阻遏RNA的高级结构对翻译的影响RNA—RNA相互作用对翻译的影响魔斑核苷酸水平对翻译的影响考试要求理解代谢途径的交叉形成网络和代谢的基本要略理解酶促反应的前馈和反馈、酶活性的特异激活剂和抑制剂掌握细胞膜结构对代谢的调节和控制作用了解细胞信号传递和细胞增殖调节机理掌握操纵子学说的核心理解转录水平上的基因表达调控和翻译水平上的基因表达调控15．基因工程和蛋白质工程考试内容基因工程的简介DNA克隆的基本原理基因的分离、合成和测序克隆基因的表达基因来源、人类基因组计划及核酸顺序分析基因的功能研究（针对基因功能的相关研究技术如基因敲除和RNA干扰是近年来的研究热点，是基础研究与技术结合的典范）RNA和DNA的测序方法及其过程蛋白质工程考试要求掌握基因工程操作的一般步骤，掌握各种水平上的基因表达调控理解研究基因功能的一些方法和原理了解人类基因组计划及核酸顺序分析掌握RNA和DNA的测序方法及其过程了解蛋白质工程的进展16. 真核生物基因调控原理考试内容真核细胞的基因结构基因家族(gene family)真核基因的断裂结构真核生物DNA水平的调控（要求熟练掌握，灵活运用）顺式作用元件与基因调控（要求熟练掌握，灵活运用）Britten—Davidson模型染色质结构对转录的影响启动子及其对转录的影响增强子及其对转录的影响反式作用因子对转录的调控（要求熟练掌握，灵活运用）CAAT区结合蛋白CTF／NFlTATA和GC区结合蛋白RNA聚合酶Ⅲ及其下游启动区结合蛋其他转录因子及分子机制转录因子介导的基因表达的级联调控（发育生物学的核心问题就是同样的基因组是如何实现时空特异表达的，转录因子在这其中起到了重要的作用，这是细胞信号转导和细胞分化的研究热点之一）激素及其影响固醇类激素的作用机理多肽激素的作用机理激素的受体其他水平上的基因调控RNA的加工成熟翻译水平的调控蛋白质的加工成熟17. 高等动物的基因表达考试内容表观遗传学的概念和研究范畴基因表达与DNA甲基化（要求熟练掌握，灵活运用）DNA的甲基化DNA甲基化对基因转录的抑制机理DNA甲基化与X染色体失活DNA甲基化与转座及细胞癌变的关系基因表达与组蛋白修饰（组蛋白修饰的种类和对基因表达的影响）蛋白质磷酸化与信号传导（要求熟练掌握，灵活运用）免疫球蛋白的分子结构分子伴侣的功能原癌基因及其调控（掌握）癌基因和生长因子的关系考试要求熟练掌握基因表达与DNA甲基化和组蛋白修饰熟练掌握蛋白质磷酸化与信号传导掌握原癌基因及其调控18. 病毒的分子生物学（一般了解）考试内容人免疫缺损病毒——HIVHIV病毒粒子的形态结构和传染乙型肝炎病毒——HBV肝炎病毒的分类地位及病毒粒子结构SV40病毒SV40基因的转录调控考试要求掌握SV40基因的转录调控19. 植物基因工程（一般了解）考试内容工程的基本原理（农杆菌Ti质粒法、直接转化法）植物抗逆和抗生物胁迫的分子生物学20. 基因工程产业化的现状与展望（一般了解）考试内容基因治疗二、考试方法和考试时间硕士研究生入学生物化学与分子生物学考试为笔试，考试时间为3小时。
2003年复旦大学911生物化学(二)考研真题 6
2003年复旦大学生物化学考研真题
复旦大学03年考研生化试题
一、名词解释
1、PN0等电点
2、KM
3、酶的竞争性抑制剂
4、糖酵解
5、巴斯德效应
6、S0D
7、栽脂旦白
8、R-谷氮酰基循环
9、12转录10、基因工程11、内含子12、顺式作用元件13、NF-
KB14、抑癌基因15、PCR
二、问答题
1、请写出三菽酸循环反应过程，包括反应物，产物及总反应.
2、脂肪酸B-氧化过程及乙酰COA的作用
3、PN0结构与功能的关系，并以此说明酶的变构效应的结构基础
4、写出DNA复制的酶及基本过程
5、原核生物基因表达调控的主要方式
6、举例说明受体型酪氨馥蛋白激酶途径。
复旦大学基础医学院生物化学与分子生物学专业考研资料758细胞生物学(一)911生物化学(二)补充
P53基因和蛋白的结构与功能：一、基因组结构：P53基因位于17号染色体P13，由11个外显子和10个内含子构成。
二、蛋白结构：P53蛋白由393个氨基酸构成；在正常细胞内以同源四聚体的形式存在；含3个主要功能区：①酸性区：由氮末端第1～80位氨基酸残基构成，具有转录活化功能；②核心区：由第102~290位氨基酸残基构成，具有DNA结合功能。
③碱性区：由碳末端第319~393位氨基酸残基构成，具有同源四聚体生成必须的功能结构域。
三、正常生理功能：监视细胞染色体DNA的完整性；当细胞染色体DNA受到损坏时，P53使细胞停滞与G1期，同时参与损伤DNA的修复；如果DNA修复失败，P53启动细胞程序性凋亡，防止损伤细胞发生癌变。
四、P53突变与肿瘤：①发生突变后，P53不但失去本身抑制细胞癌变的功能，同时还使P53获得某些癌基因的功能，受累细胞易于发生恶性转化。
②突变的P53与野生型的P53形成的杂四聚体不具备DNA结合的功能，因而一个等位基因发生突变时，另一正常等位基因也将功能性失活。
锌指结构：由一个α-螺旋和两个反平行的β-折叠三个肽段组成。
形似手指，具有结合Zn2+的功能。
锌指的氮端两个半胱氨酸（Cys）残基，碳端有两个组氨酸（His）残基，这四个残基在空间上形成一个洞穴，恰好容纳一个Zn2+，由于Zn2+可稳定模体中α-螺旋结构，致使此α-螺旋能镶嵌于DNA的大沟中，因此含锌指结构的蛋白质都能与DNA或RNA结合。
钠钾泵的结构特点和转运机制：在细胞膜上能催化ATP水解释放能量，使钠离子和钾离子逆浓度梯度方向进行跨膜运输的酶称为钠钾ATP酶，即钠钾泵。
它是由两个α亚基和两个β亚基组成的四聚体。
α亚基为大亚基，分子量为120KD，是一个多次跨膜的膜整合蛋白，具有ATP酶活性，在膜外表面有两个高亲和钾离子结合位点，胞质面有3个高亲和钠离子结合位点。
β亚基为小亚基，分子量为50KD，是具有组织特异性的糖蛋白，并不直接参与，离子的跨膜运动，但能帮助在内质网新合成α亚基进行折叠。
复旦大学基础医学院生物化学与分子生物学专业考研资料758细胞生物学(一)
细胞生物学：是以细胞研究为对象，从细胞的显微、亚显微及分子水平，对细胞的各种生命活动进行研究的学科，特点是把细胞的结构与功能结合起来，并关注细胞间的相互关系，来了解生物体的生长、发育、分化、繁殖、运动、遗传、变异、衰老和死亡的等生命基本现象的的机制和规律。
两种重要的研究方式是：一方面从细胞表型特征入手，探索隐藏在其背后的的分子机制；另一方面从基因或蛋白质等大分子入手，了解其对细胞功能或行为的影响。
真核细胞：光学(显微结构)：细胞膜、细胞质、细胞核(核中能见核仁)电镜(亚显微结构)：膜性细胞器：内质网、高尔基复合体、线粒体、溶酶体、过氧化物酶体骨架系统：微丝、微管、中间纤维。
生物膜系统：是指以脂质和蛋白质为基础的膜相结构体系，包括细胞膜、内质网、高尔基复合体、线粒体、溶酶体、过氧化物酶体及核模等。
它们在结构和功能上是紧密联系的统一整体，构成一个膜性系统。
细胞的生物膜系统在细胞的生命活动中起着极其重要的作用。
此外，研究细胞生物膜系统在医学和生产过程中都有很广阔的前景。
单位膜：电镜下见细胞膜内外两层致密的深色带和中间层的浅色带，厚度在8至10纳米之间，这种“两暗夹一明”呈铁轨样的结构称为单位膜。
基因组：细胞或生物体的一套完整的单倍体遗传物质，是所有染色体上全部基因和基因间DNA的综合，含有一个生物体进行各种生命活动所需的全部遗传物质。
半保留复制：以DNA母链为模板，按照碱基互补配对的原则，在DNA聚合酶的催化下将dNTP聚合成与母链模板序列互补的DNA子链，形成的子链DNA与模板DNA序列完全相同，由于每个母链DNA的其中一条单链成为子链DNA双链中的一条，故称半保留复制。
茎环(stem-loop)/发夹结构(hairpin structure)：tRNA的核苷酸存在着一些能形成互补的区域，可以形成局部的双螺旋结构，呈茎状，中间不能配对的部分则膨出形成环或袢状结构，称为茎环或发夹结构。
细胞培养(cell culture)：在无菌条件下，从机体中取出组织或细胞，模拟机体内正常生理状态下的基本条件，让其在培养皿中继续生存、生长和繁殖的技术。
复旦大学基础医学院生物化学与分子生物学专业考研资料911生物化学(二)
氨基酸等电点(p I)：在某一pH溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的程度和趋势相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。
茚三酮反应：氨基酸与茚三酮水合物共热，茚三酮水合物被还原，其还原产物与氨基酸加热分解的氨结合，再与另一分子的茚三酮缩合成蓝紫色的化合物，此化合物在570纳米波长处有最大吸收峰，由于此吸收峰的大小与氨基酸分解释放的氨的量成正比，因此可作为氨基酸定量分析的方法。
双缩脲反应：蛋白质和多肽分子中的肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，呈紫色或红色，而氨基酸不出现此反应，当溶液中蛋白质的水解不断增多时，氨基酸浓度逐渐上升，溶液颜色逐渐变浅，因此可用于检测蛋白质的水解程度。
蛋白质的一级结构(primary structure)：是指蛋白质多肽链中，从碳-端到氮-端氨基酸的排列顺序。
二级结构(secondary structure)：是指蛋白质分子中某一段肽链局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象，主要有阿尔法-螺旋、贝塔-折叠、贝塔-转角和无规卷曲。
肽单元(peptide unit)：参与形成肽键的6个原子碳阿尔法1、碳、氧、氮、氢和碳阿尔法二位于同一平面，碳阿尔法1和碳阿尔法2在平面的转折点上，并成反式构型，此6个原子共同构成了肽单元。
阿尔法-螺旋(α-helix)：在α（阿尔法）-螺旋结构中，多肽链主链围绕中心轴做有规律的螺旋式上升，走向是顺时针，即右手螺旋，氨基酸侧链伸向螺旋外侧；每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距为0.54纳米，α（阿尔法）-螺旋的每个肽键的亚氨基氢与第4个羰基氧形成氢键，氢键的方向基本与螺旋长轴平行。
贝塔-折叠(β-pleated sheet)：在β（贝塔）-折叠结构中，多肽链充分伸展，每个肽单元以碳阿尔法原子为旋转点，依次折叠成锯齿状结构，氨基酸残基侧链交替地位于锯齿状结构上下方。
所形成的锯齿状结构一般比较短，只含有5至8个氨基酸残基，但两条及以上肽链或一条肽链内的若干个肽段的锯齿状结构可平行排列，走向可相同或相反，当走向相反时，两平行肽链间距为0.7纳米，并通过肽链间的亚氨基氢和羰基氧形成氢键从而稳定β（贝塔）-折叠结构。
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生物化学与分子生物学911考试大纲复旦
摘要：
一、生物化学与分子生物学简介
二、课程目标和考试大纲
三、课程内容和教学要求
四、考试形式和评分标准
五、教材和参考书
正文：
生物化学与分子生物学是生物学的一个重要分支，研究生物体内化学物质的组成、结构、功能和代谢，以及生物大分子的结构与功能。
本课程的目标是使学生掌握生物化学与分子生物学的基本概念、理论和方法，能运用所学知识分析生物现象和解决实际问题。
课程内容包括：生物大分子、蛋白质化学、核酸化学、酶学、代谢途径、基因与基因组、分子生物学技术等。
教学要求：掌握基本概念和理论，能熟练运用所学知识，了解生物化学与分子生物学的前沿动态。
考试形式为笔试，满分100 分，包括选择题、填空题、简答题和论述题。
评分标准以对知识的理解和运用为主。