《生物化学》教学课件：酶学

适应创新性人才培养的生物化学教学改革

摘要为了更好地培养适合社会需求的创新性人才，对生物化学教学师资队伍、所用教材、教学方法、实验教学、课程考核及创新能力的培养等进行了探讨，旨在寻求一套崭新的生物化学的教学模式，提高学生的动手能力，更好地满足社会对现代应用型人才的需求。 关键词生物化学教学改革创新性人才 On the Teaching Reform of Biochemistry Adapting to the Training of Innovative Talents//He Xiuxia,Yu Yuanhua Abstract In order to train innovative talents for the society,we discuss such aspects as biochemistry teaching staff,teaching material,teaching method,experiment teaching,course evaluation and cultivation of innovation ability,aiming to seek a new tea-ching pattern of biochemistry,improve the practical ability of students,and meet the demand of society for talents. Key words biochemistry;teaching reform;innovative talents Author's address College of Life Science,Changchun Unive-rsity of Science and Technology,130022,Changchun,Jilin,China 生物化学是生物学中重要的专业基础课之一，是利用化学的理论和方法研究生物的化学组成和生命过程中的化学变化的一门学科[1]，课程体系严谨，理论知识较难，发展速度很快，前沿的新知识、新成果层出不穷。如果学生相关科目的基础知识掌握不够扎实，学好该课程还是有一定的难度。为此教学工作者既要使学生在系统学习生物化学基础理论知识的同时，又要及时掌握生物化学领域内的最新理论成果和应用技术，以实现培养综合型应用人才的目标。结合我校实际情况对有利于创新型人才培养的各个环节进行了分析探讨。 1加强师资队伍培养 生命科学在各综合大中专院校均有开设，这些院校的专业教师队伍主要由两类人员构成：一是具有丰富科研水平的研究生；二是有多年教学经验的老教师担任。这两类人员都各自具有优缺点。前者有着丰富的科研经验，能够将理论结合实例应用于教学中。此外，他们了解学科最新的发展动态，能及时将被科学论证和公认的新技术、新成果、新观念介绍给学生，丰富了学生知识，拓宽了学生的视野。但这些教师缺乏一定的教学经验，逻辑性较差。而后者具有丰富的教学经验，但他们对最新的科研缺乏了解和实践，这限制了他们对学生的引导和示范作用。因此，加快师资队伍培养已刻不容缓。我们根据实际情况，在不影响教学的情况下，分年度派送老师到国内知名大学进修或学习；同时组织观摩教学活动，提供年轻老师向知名教师学习的机会；组建课 程梯队，每月进行交流学习，通过各种手段达到最佳的授课效果。 2选择合适的教材并与其他课程相关内容优化整合目前高校使用的生物化学教材主要有三种，分别是王镜岩主编的《生物化学》、郑集主编的《普通生物化学》、聂剑初主编的《生物化学简明教程》、张洪渊主编的《生物化学》、华南理工大学出版社出版、江南大学编写的《生物化学》等教材。这些是公认的比较优秀的教材，各有特色。其中王镜岩主编的教材理论体系全面、翔实，但是这本权威教材相对而言难度较大，要求讲解的课时也比较多，比较适宜作为重点高等院校的理科教学教材。而聂剑初主编的教材，内容简明扼要、文字精练，学生容易接受，适合普通理科院校师生使用，所占用学时也相应可以缩减，但内容深度有所欠缺，在当前考研热的形势下，不能很好地帮助学生进行知识的延伸。郑集主编的教材相对上述两套教材而言也自有其特色，层次清楚、使用面广，难易适中，实用性强，为此我校使用郑集主编的《普通生物化学》作为教材，并辅以王镜岩主编的《生物化学》作为教学参考书。同时将该课程与遗传学、分子生物学、细胞生物学相关课程内容进行优化整合。如《生物膜和细胞器》在细胞生物学中精讲、《基因的表达调控》在分子生物学中精讲，《染色体》在遗传学中精讲，而在生物化学中略讲。 3采用双语多媒体教学，提高教学质量 按照学生学习英文阅读是最强项的特点，在多媒体课件和板书使用一定比例的英文。专业词汇初次出现时要配以中英文对照。并在作业、考试中也适当增加英文比例，增强学生对专业英文词汇的记忆及英文原文的理解，以便学生更好把握日益更新的国际学术动态[2]。 为了提高教学效果，在一些重点和难点的教学内容上配以flash、gif动画，形象生动，便于理解，激发了学生学习的积极性，弥补了过去的单色调[3]。例如，在讲述蛋白质生物过程内容时则链接一段动画，生动形象，较好地促进了学生掌握生物化学基本理论和基本知识。双语多媒体课件的使用可以减少板书，提高单位学时中教学容量和效率，并间接提高了教师队伍的整体素质。 4注重实践，加强生物化学实验教学改革 目前各个院校为了扩大学生的学习知识面，在增加基础课程的同时，存在专业基础课和专业课及相应的实验课的教学课时被压缩的现象，在压缩总课时的前提下，学校也意识到培养应用型综合人才的重要性，在确保教学任务顺利完成的同时，优先确保实验课时。 为此我们对实验教学进行了较大的变革，将生物化学 中图分类号：G642.0文献标识码：A文章编号：1672-7894（2012）12-0122-02１２２

生物化学检验复习重点

第六章酶学分析技术 1.酶的国际单位（IU）1IU指在规定的条件下（25°C，最适pH，最适底物浓度），每分钟转化1umol底物的酶量。 2.1katal：指在规定的条件下，每秒钟转化1umol底物的酶量。 3.抑制剂：凡是能降解酶促反应速度，但不引起酶分子变性失活的物质统称为酶的抑制剂。 4.连续检测法：是测定底物或产物随时间的变化量，在酶促反应的线性期每间隔一定时间测定一次产物或底物的变化 量，根据其变化量间接求出酶活性浓度，又称速率法。 5.同工酶：同一种属中由不同基因或等位基因所编码的多肽链单体、纯聚体或杂化体，具有相同的催化功能，但其分 子组成、空间构想、理化性质、生物学性质以及器官分布和细胞内定位不同的一类酶。 6.亚型：也称同工型，指基因在编码过程中由于翻译后修饰的差异所形成的多种形式的一类酶。 7.米氏常数Km：是酶反应速度为最大速度一半时的底物浓度，一般是在10ˉ6~10ˉ2mol/L之间，是酶的特异性常数 之一，只与酶的性质有关，而与酶浓度无关。 8.简述同工酶产生的机理：①不同基因位点编码②由等位基因变异编码产生③多肽链化学修饰产生 第七章蛋白质检验 1.急性时相反应：当人体因感染、自身免疫性疾病等组织损伤侵害、诱导炎症，使单核细胞和巨噬细胞等细胞通过释 放紧急反应性细胞因子IL-1、IL-6、TNF，再经血液循环，刺激肝脏细胞产生α1-抗胰蛋白酶、α1-酸性糖蛋白、触珠蛋白、铜蓝蛋白、C3、C4、纤维蛋白原、C-反应蛋白和血清淀粉样蛋白A等，使其血浆中浓度显著升高，而血浆前清蛋白、清蛋白、转铁蛋白浓度则出现相应下降，此炎症反应过程称为急性时相反应（APR）.参与急性时相反应的蛋白称为急性时相反应蛋白。 2.M蛋白：又称单克隆免疫球蛋白，是一种单克隆B细胞异常增殖时产生的，具有相同结构和电泳行为的免疫球蛋 白分子或其分子片段，一般无抗体活性。 3.C-反应蛋白：在急性炎症病人血清中出现的可以结合肺炎球菌细胞壁C多糖的蛋白质，是第一个被认定为急性时 相反应的蛋白质。 1.血浆蛋白质的功能： 维持血浆胶体渗透压；运输功能；维持血浆的酸碱平衡，调节血浆pH；免疫与防御功能；凝血、抗凝血及纤溶等功能。此外还有营养、催化、代谢调控等功能 2.清蛋白的生理功能：营养作用；维持血浆胶体渗透压；维持血浆正常的pH；运输作用 3.清蛋白的临床意义： 增高：仅见于严重失水 降低：⑴清蛋白合成不足：①常见于急性或慢性肝脏疾病②蛋白质营养不良或吸收不良 ⑵清蛋白丢失：①肾病综合征，Alb可由尿中丢失②肠道炎症性疾病③烧伤及渗出性皮炎 ⑶清蛋白分解代谢增加：组织损伤或炎症 ⑷清蛋白的分布异常：门静脉高压，肝硬化 ⑸无清蛋白：遗传性缺陷 评价标准： >35g/L为正常，28~34g/L为轻度缺乏，21~27g/L为中度缺乏，<21g/L为严重缺乏 当清蛋白浓度低于28g/L时，会出现水肿。 4.双缩脲法测血清总蛋白： 原理：蛋白质分子的肽键在碱性条件下能与Cu2+作用生成紫红色复合物，其显色深浅与蛋白质的含量成正比。由于这种反应和两分子尿素缩合后的产物双缩脲与碱性铜溶液中的Cu2+作用形成紫红色产物的反应类似，故称为双缩脲反应。凡分子中含有两个或两个以上甲酰胺基的任何化合物都能发生此反应。 临床意义： 血清总蛋白升高见于： ⑴血液浓缩：严重腹泻、呕吐、高热、休克以及慢性肾上腺皮质功能减退等疾病时，⑴由于水分丢失使血液浓缩，血清总蛋白浓度可明显升高，但清蛋白/球蛋白比值变化不大，临床称为假性蛋白增多症。 ⑵合成增加：多见于球蛋白合成增加，如多发性骨髓瘤、巨球蛋白血症、冷沉淀等。 血清总蛋白降低见于： ⑴合成障碍：如慢性肝炎、急性肝细胞坏死、肝硬化等 ⑵血液稀释：如静脉注射过多低渗溶液或因各种原因引起的钠、水潴留。 ⑶蛋白质丢失：如大量失血，肾病综合征时的蛋白尿，溃疡性结肠炎。 ⑷其他：如慢性胃肠道疾病，消耗性疾病如严重肺结核、甲状腺功能亢进，肾病综合征、长期营养不良、恶性肿瘤。5．溴甲酚绿法BCG测定血清清蛋白 原理：BCG是一种阴离子染料，在pH4.2的缓冲液中与带正电荷的清蛋白结合成复合物，溶液由未结合前的黄色变成蓝绿色，在626nm波长处的吸光度与清蛋白浓度成正比，经与同样处理厄清蛋白标准液比较，即可求得清蛋白的含量。

生物化学知识点与题目 第四章 蛋白质化学.

第四章蛋白质化学 知识点： 一、氨基酸 蛋白质的生物学功能 氨基酸：酸水解：破坏全部色氨酸以及部分含羟基氨基酸。碱水解：所有氨基酸产生外消旋。氨基酸的分类：非极性氨基酸（8种）：Ala、V al、Leu、Ile、Pro、Met、Phe、Trp；极性氨基酸（12种）：带正电荷氨基酸Lys、Arg、His；带负电荷氨基酸Asp和Glu；不带电荷氨基酸Ser、Thr、Tyr、Asn、Gln、Cys、Gly。 非蛋白质氨基酸： 氨基酸的酸碱性质： 氨基酸的等电点，氨基酸的可解离基团的pK值，pI的概念及计算， 高于等电点的任何pH值，氨基酸带有净负电荷，在电场中将向正极移动。 氨基酸的光吸收性：芳香族侧链有紫外吸收，280nm， 氨基酸的化学反应：α-氨基酸与水合茚三酮试剂共热，可发生反应，生成蓝紫化合物。茚三酮与脯氨酸和羟脯氨酸反应则生成黄色化合物。 二、结构与性质 肽：基本概念；肽键；肽；氨基酸残基；谷胱甘肽；肽键不能自由转动，具有部分双键性质；肽平面 蛋白质的分子结构：一级结构，N-末端分析，异硫氰酸苯酯法；C-末端分析，肼解法 蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中多肽链骨架的折叠方式，包括α螺旋、β折叠和β转角等。 超二级结构：超二级结构是指二级结构的基本结构单位（α螺旋、β折叠等）相互聚集，形成有规律的二级结构的聚集体。 结构域： 蛋白质的三级结构：蛋白质的三级结构指多肽链中所有氨基酸残基的空间关系，其具有二级结构或结构域。 球状蛋白质分子的三级结构特点：大多数非极性侧链（疏水基团）总是埋藏在分子内部，形成疏水核；大多数极性侧链（亲水基团），总是暴露在分子表面，形成一些亲水区。 蛋白质的四级结构：蛋白质的四级结构是由两条或两条以上各自独立具有三级结构的多肽链（亚基）通过次级键相互缔合而成的蛋白质结构。变构蛋白、变构效应；血红蛋白氧合曲线。维持蛋白质分子构象的化学键：氢键，疏水键，范德华力，盐键，二硫键等 三、蛋白质的分子结构与功能的关系 蛋白质的分子结构与功能的关系：一级结构决定高级结构，核糖核酸酶的可逆变性；变性、复性、镰刀型红细胞贫血症的生化机理； 四、蛋白质的性质及分离纯化 胶体性质：双电层，水化层；1. 透析；2. 盐析；3. 凝胶过滤； 酸碱性质：1. 等电点沉淀；2. 离子交换层析；3. 电泳 蛋白质的变性：蛋白质变性后，二、三级以上的高级结构发生改变或破坏，但共价键不变，一级结构没有破坏。

生物化学(药学72学时)

南方医科大学本科专业教学大纲 生物化学 Biochemistry 适用专业：药学专业（四年制本科） 执笔人：朱利娜 审定人：方振伟 学院负责人：马文丽 南方医科大学教务处 二○○六年十二月

一、课程简介 课程代码：B820003 学分：4分 学时：72学时 先修课程：无机化学、有机化学、医用物理学、细胞生物学 后续课程：医学遗传学、药理学、生物药剂学与药代动力学、微生物与生化药学 适用专业：药学专业（四年制本科） 生物化学是一门应用化学的原理和方法在分子水平上研究生物体的化学组成，生物体分子结构与功能，物质代谢与调节，以及遗传信息的分子基础与调控规律的科学。生物化学与分子生物学的理论和技术已经渗透到基础医学和临床医学的各个领域：许多疾病的病理或征象都要用生化的理论在分子乃至基因水平上加以解释；生化的技术和方法应用于疾病诊断、治疗和预防等诸方面具有独特的优势，因而生物化学是一门极为重要的医学专业基础课程。本课程由生物化学和分子生物学二部分内容组成。通过教学要使学生掌握人体的化学组成，重要生物大分子的结构与功能及其相互关系，物质代谢的基本过程和调控规律，遗传信息的分子基础与调控规律，以及血液、肝脏的生物化学等生命科学内容，并使学生了解和掌握生物化学基本实验技术的原理和方法，并具有实际应用和独立分析问题、解决问题的能力，为学习其它基础医学和药学课程奠定扎实的理论基础，同时具有综合应用生物化学基本实验技术和优化实验条件的能力，密切联系科学研究和医学临床应用的实际。 Introduction COURSE CODE：B82003 UNITS OF CREDIT：4 HOURS OF CREDIT：72 REQUIRING COURSE：Inorganic Chemistry，Organic Chemistry，Medical Physics，Cell Biology COUNTINUING COURSE：Medical Genetics，Pharmacology，Biopharmacyand Pharmacokinetics，Microbiotic and Biochemical Pharmacy SUITED PROGRAM：Pharmacy（Undergraduate Courses For 4 Years） Biochemistryis the study of life on the molecular level. Life, at its most basic level, is a biochemical phenomenon including two basic characteristics: self-refresh (metabolism)and self-replication and self-assembly (expression and transmission of genetic information). The 21st century is an era of life science. Lots of wonders are being created, and explosive information is being provided at an unprecedented speed. Biochemistry and molecular biology is a window opening to the world of life science. Thus, the knowledge of biochemistry and molecular biology which involves the study of chemical molecules and reactions in living organisms, and the elucidations of the nature of live phenomenon on the molecular level, is essential to the students of medical related disciplines and also helpful to the students who are going to pursue their scientific career in the future.

动物生物化学实验教学改革的研究

动物生物化学实验教学改革的研究 摘要：依据高校教育改革的深入和创新素质教育的全面推进，针对动物生物化学实验教学实际情况，进行了改革探索研究。主要通过大学生研究训练计划（SRP）项目和毕业论文于实验教学中的实施，使之互相影响并促进动物生物化学实验教学改革，其旨是发挥实验教学的作用，提高学生创新和实践能力，为国家培养合格人才。 关键词：动物生物化学实验教学 SRP 毕业论文改革 《动物生物化学》实验课程是动物医学和动物科学专业的重要基础课，既具有基础性，又具有前沿性，是研究生命活动变化规律的学科，对验证和巩固动物生物化学理论知识，掌握动物机体内发生的生物化学机制并且运用动物生物化学实验原理和方法来诊断、治疗和预防疾病等都有非常重要的作用，目前的动物生物化学实验教学模式只是注重理论课程内容的复证，同时也在响应国家要求培养适应创新型高水平创新人才的号召，进行动物生物化学实验的优化组合，更新替换陈旧实验内容，对本科生开放一些实验室，虽然起到了一定的作用，但还是不能满足于学生主动性和创造性的全面发挥。因此，本实验室针对动物生物化学实验课程进行

了更深层次的改革探索，首先将动物生物化学实验教学从以前的理论教学中分离出来成为一门独立的32学时的实验课程，对以前的实验项目进行大幅度删减，替换一些重复的和与学生创新性结合不紧密的实验项目，增加了适应学生创新和实践思维发展的综合设计性的大实验，同时把大学生训练计划（SRP）项目和学生毕业论文纳入到实验教学中，使两者相互促进提高并融为一体，影响且促进实验教学进行相应改革，一方面可以满足理论课程需求并且使之提高，另一方面也提高了低年级农科类本科学生的专业兴趣及创新和动手能力，对学生今后走向工作岗位，胜任相关工作与独立开展科学研究都具有非常重要的作用。基于此，本文就动物生物化学实验课程的教学改革实践进行了探索性的分析。 一、加强大学生训练计划（SRP）项目于实验课中实施，促进实验教学改革 为提高学生创新和实践的能力，使SRP项目融入实验教学课堂，首先使大学生实践训练计划（SRP）项目的内容与实验课进行有机结合，通过SRP项目的实施推动动物生物化学实验课程教学发生相应调整改革，大学生训练计划（SRP）项目的启动实施要求动物生物化学实验课程进行相应的改革从以下几方面陈述。 首先，改变以前课前教师为主体，准备好实验所需的试剂、器材和实验所需要的设备，然后在学生动手做实验前，

生物化学 第四章 酶

生物化学 第四章 酶 1、什么是酶?(酶的定义是什么)?酶的化学本质是什么? (1)酶是由活细胞产生的对特异底物具有高效催化作用的蛋白质和核酸 (2) 化学本质：蛋白质 2、什么是单体酶?寡聚酶?多酶复合体?多功能酶? 单体酶：由一条多肽链构成的酶，溶菌酶； 寡聚酶：由多个相同或不同亚基以非共价键连接的酶，磷酸化酶a ； 多聚复合体：由几种酶靠非共价键彼此嵌合而成。可一次催化连锁反应的复合体，丙酮酸脱氢酶系； 多功能酶：一条多肽链上同时具有多种不同催化活性的酶，生物进化中基因融合的产物，DNA 聚合酶 3、简述酶的分类?单纯酶、结合酶的定义是什么?酶蛋白、辅助因子的作用? 酶的分类：单体酶、寡聚酶、多酶复合体及多功能酶 单纯酶：仅由多肽链组成，如淀粉、脲酶、核糖核酸酶等 结合酶：由蛋白质部分和非蛋白质部分组成，其催化作用依赖于两部分的共同参与，如氨基转移酶、碳酸酐酶、乳酸脱氢酶等。 酶蛋白的作用：决定反应专一性 辅助因子的作用：决定反应的种类与性质 4、辅助因子的分类及分类依据是什么?各自(辅酶、辅基)的作用分别由哪些? 辅助因子的分类：辅酶和辅基。分类依据：按照其与酶蛋白结合的紧密程度及作用特点不同 辅酶的作用：与酶蛋白共价键结合紧密，不可用透析、超滤方法除去 辅基的作用：与酶蛋白非共价键结合不牢固，可用透析、超滤方法除去 5、什么是酶的活性中心?酶的活性中心包括哪些基团?这些基团的功能是什么? 酶的活性中心：酶分子中必需基团相对集中，形成一个与底物特异性结合并催化其反应生成产物的具有特定三维结构的区域。 活性中心的基团 (1)结合基团：可与底物结合 (2)催化基团：催化底物发生化学反应 6、什么是酶原?什么是酶原激活?酶原激活的机制是什么?简述酶原激活的生理意义? 酶原：是细胞内合成或初分泌时处于无活性状态的酶的前体 酶原激活：在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。 酶原激活的生理意义：(1)酶原是酶的安全转运形式，避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。 (2)酶原是酶的安全储存形式，在需要时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催化作用。 7、什么是同工酶?乳酸脱氢酶同工酶有哪几种?血清中同工酶活性改变有何临床意义? 同工酶：催化同一化学反应，但酶蛋白分子结构、理化性质和免疫学性质不同的一组酶。 乳酸脱氢酶同工酶:1LDH 、2LDH 、3LDH 、4LDH 、5LDH 血清中同工酶活性改变的临床意义：疾病诊断 8、根据酶促反应的类型，酶可以分为哪几类?

生物化学习题全解

第一章蛋白质 一、判断与辨析题 1.只有在很低或很高pH时，氨基酸的非电离形式才占优势。 2.Leu的非极性比Ala强。 3.当pH大于可电离的pKa时，该基团半数以上被解离。 4.三肽Lys-Lys-Lys 的pI值必然大于组成它的任何一个基团的pKa值。 5.绕肽键可自由旋转。 6.纸电泳分离氨基酸是基于它们的极性性质。 7.理论上可以使用Edman顺序降解法测定任一未封闭的多肽全顺序。 8.只要一个多肽的倒数第二位残基不是脯氨酸，至少有一种羧肽酶（A或B）将催化C- 末端的降解。 9.除色氨酸因酸处理被破坏外，所有的氨基酸都能用氨基酸分析仪确切鉴定。 10.与R 邻接的脯氨酸总是阻止酶解含R基的氨基酸残基的肽键断裂。 11.溶液中蛋白质表面的氢原子之间能形成氢键。 12.蛋白质在热力学上最稳定的构象是自由能最低的结构。 13.内部氢键的形成是驱动蛋白质折叠的主要相互作用。 14.有机溶剂使蛋白质变性主要是由于妨碍离子的相互作用。 15.疏水蛋白质的折叠伴随着多肽的熵增加。 16.四级结构是指蛋白质的四维构型，亦即是时间的函数。 17.二硫键使相互接近的Cys残基共价联结，而Cys的相互接近是由以前的非共价相互作 用所决定的。 18.α-螺旋中每个肽键的酰胺氢都参与氢键的结合。 19.天然存在的氨基酸就是天然氨基酸。 20.由于静电作用，氨基酸的等电点时溶解度最小。 21.蛋白质的氨基酸排列顺序在很大程度上决定它的构象。 22.氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以两性离子形式存在。 23.溶液的pH可以影响氨基酸的pI值。 24.当某一蛋白质分子的酸性氨基酸残基数目等于碱性氨基酸残基数目时，此蛋白质的等电 点为7.0。 25.当某一氨基酸晶体溶于PH为7.0和水溶液后，所得溶液的PH为8.0，则此氨基酸的 PI点一定大于8.0。 26.蛋白质变性后，其分子量变小。 27.蛋白质的主链骨架由NCCCNCCCNCCC……方式构成。 28.断开胰岛素中A链与B链间的两对二硫键后，其活性并不改变。 29.氨基酸的亚基和肽链是同义词。 30.蛋白质构象不是一种可以分离的单一立体结构形式。 31.在一定氧分压条件下，血红蛋白与氧的亲和力较肌红蛋白更强。 32.维系蛋白质三级结构最主要的作用力是氢键。 33.脯氨酸是α-螺旋的破坏者。 34.蛋白质变性后溶解度降低，主要是由于电荷被中和及水膜被去除所引起的。 35.氨基酸的等电点可以由其分子上的可解离基团的解离常数来确定。 36.天然氨基酸的α-螺旋为左手螺旋。

生化第四章资料

第四章糖代谢 【测试题】 一、名词解释 1．糖酵解（glycolysis）11．糖原累积症 2．糖的有氧氧化12．糖酵解途径 3．磷酸戊糖途径13．血糖(blood sugar) 4．糖异生（glyconoegenesis) 14．高血糖(hyperglycemin) 5．糖原的合成与分解15．低血糖(hypoglycemin) 6．三羧酸循环（krebs循环）16．肾糖阈 7．巴斯德效应(Pastuer效应) 17．糖尿病 8．丙酮酸羧化支路18．低血糖休克 9．乳酸循环（coris循环）19．活性葡萄糖 10．三碳途径20．底物循环 二、填空题 21．葡萄糖在体内主要分解代谢途径有（）和（） 22．糖酵解反应的进行亚细胞定位是在（）最终产物为（） 23．糖酵解途径中仅有的脱氢反应是在酶催化下完成的，受氢体是（）两个 底物水平磷酸化反应分别由（）酶和（）酶催化。 24．肝糖原酵解的关键酶分别是（）和丙酮酸激酶。 25．6—磷酸果糖激酶—1最强的变构激活剂是（）是由6—磷酸果糖激酶—2催化生成，该酶是一双功能酶同时具有（）和（）两种活性。 26．1分子葡萄糖经糖酵解生成分子ATP，净生成分子ATP，其主要生理意义在于。 27．由于成熟红细胞没有，完全依赖供给能量。 28．丙酮酸脱氢酶复合体含有维生素（）和（） 29．三羧酸循环是由与缩合成柠檬酸开始，每循环一次有（）次脱氢、- （）次脱羧和（）次底物水平磷酸化，共生成（）分子ATP。 30．在三羧酸循环中催化氧化脱羧的酶分别是（）和（） 31．糖有氧氧化反应的进行亚细胞定位是（）和（）1分子葡萄糖氧化成CO2和H2O 净生成（）或（）分子ATP。 32．6—磷酸果糖激酶—1有两个A TP结合位点，一是A TP作为底物结合，另一是与ATP亲和能力较低，需较高浓度A TP才能与之结合。 33．人体主要通过（）途径，为核酸的生物合成提供（） 34．糖原合成与分解的关键酶分别是（）和（）在糖原分解代谢时肝主要受（）的调控，而肌肉主要受（）的调控。 35．因肝脏含有（）酶，故能使糖原分解成葡萄糖，而肌肉中缺乏此酶，故肌糖原分解增强时，生成（）增多。 36．糖异生主要器官是（）其次是（） 37．糖异生的主要原料为（）和（） 38．糖异生过程中的关键酶分别是（）和（） 39．调节血糖最主要的激素分别是（）和（） 40．在饥饿状态下，维持血糖浓度恒定的主要代谢途径是（） 四、问答题 191．简述糖酵解的生理意义。

《生物化学》课程教学改革方案

3-1-7 《生物化学》课程教学改革方案 1 《生物化学》课程定位为生物制药技术专业的一门职业基础课程。 本课程的内容选择上把握“适用、够用”的原则，体现职业性 、基础性、实用性和启发性。 本课程的学习模块是基于劳动部职业工种目录和《中华人民共和国职业分类大典》经分析研究，生物制药专业职业范围是在生物制药公司、发酵产品生产企业、科研院所和自主创办的各类生物药品综合实体等从事药品生产、检测、经营（擅长生物制品推销）等职业岗位。 国家发改委新增资金支持生物制药产业，生物制药行业整体经济 仍保持增长态势。但客观的说我国生物制药产业处于初级阶段，一方面，随着“十一五”规划等政策出台，生物医药行业发展迅速，高素质产业工人的需求逐年增加，市场缺口大；另一方面，与国外相比，我国现代生物制药业起步较晚，发展不完善，给社会提供的就业岗位有限，高职生物制药技术专业学生毕业后对口就业机会小，国家劳动部颁布的工种目录中有关生物制药的工种设置也不完善，解决这一矛盾，就要求满足市场需求趋势，培养面向第一线的高素质现代生物制药产业工人，又要拓展生物制药技术的“内涵”，增强毕业生的就业能力与行业内转岗能力。 这就求学生掌握较为扎实的生物化学知识和技能。本课程整合了生物化学课程的基本知识和基本技能。生物化学课程开设时间在第2学期 ，下一步将进入与专业目标定性更强的理论和技能模块，是学习各门专业课的基础。由于本课程对学生职业能力培养和职业素养养成起支撑促进作用，将本课程定位为我院药生物制药技术专业必修职业基础课程。 前导学习领域：

《药用基础化学》 《医药基础》 《生物化学》 职业基础课 后续学习领域： 职业技术课 《生物化学》整合了 生物化学课程的基本知识和基本技能 《生物化学》课程定位图 2 课程目标 以能力培养为本位，培养学生胜任职业岗位的职业技能和运用能力，有较强的现场解决实际问题的能力。职业知识是基础，职业技能 是关键，素质人格是根本。 2.1总体目标：适应生物制药生产、营销等一线需要，具备必要的生物化学 基本理论知识和较强实践能力 2.2具体目标： 知识性目标：认识人体内重要物质功用及代谢，为掌握专业技能，提高专业能力以及综合职业能力奠定基础。 能力目标 专业能力：掌握生物化学的基础知识和技能。具备获取新知识、不断 开发自身潜能和适应知识经济、技术进步及岗位要求变更 的能力。 社会能力: 良好的与人合作沟通的能力，团结协作的精神。良好的职业素养，较强责任感和创新精神。适应本职岗位工作心理素质。 方法能力: 掌握电泳技术、层析技术及分离技术等的基本技能。掌握生物化学实验基本方法，培养学生科学的工作态度和正确的思维 方法，提高学生分析问题和解决问题的能力。 用人单位关注毕业生的核心问题是高职生的职业素养问题. 高职生职业素养影响到学生的就业。

生物化学复习资料

第一章核酸 名词解释 1.增色效应；DNA变性后，其紫外吸收值升高的现象。 2.分子杂交；在一定条件下，不同来源的单链核酸分子按碱基互补配对原则结 合在一起。 3.DNA变性；在一定的物理或化学因素作用下，核酸双螺旋结构中碱基之间的 氢键断裂，变成单链的过程。 4.DNA复性；在适当的条件下，两天彼此分开的单链重新缔合成为双螺旋结构 的过程。 5.Tm；热变性过程中光吸收达到最大吸收的一半时的温度。 填空题： 1. 核酸分子中糖环与碱基之间为核苷键，核苷与核苷之间通过 3ˋ-5ˋ磷酸二 脂键连接成多聚体。 2. DNA变性后，紫外吸收增加，粘度下降，浮力密度升高，生物活性丧失。 3. DNA双螺旋直径为2nm，每隔3.4nm上升一圈，相当于10个碱基对。 4. Z－DNA为左手螺旋。 5．维系DNA双螺旋结构稳定的力主要有氢键和碱基堆积力。 6．DNA双螺旋结构模型是Watson和Crick于1953年提出的。 选择题（在备选答案中选出1个或多个正确答案） 1、有关核酸的杂交A

A．DNA变性的方法常用加热变性 B．相同来源的核酸才能通过变性而杂交 C．不同来源的核酸复性时，若全部或部分碱基互补就可以杂交 D．杂交可以发生在DNA与DNA之间，RNA与DNA，RNA与RNA之间 E．把待测DNA标记成探针进行杂交 2．DNA的复性速度与以下哪些有关ABCD A．温度B．分子内的重复序列C．变性DNA的起始浓度 D．以上全部3．某DNA分子中腺嘌呤的含量为15%，则胞嘧啶的含量应为D A．15% B．30% C．40% D．35% E．70% 4．DNA变性是指D A．分子中磷酸二酯键断裂B．多核苷酸链解聚 C．DNA分子由超螺旋→双螺旋D．互补碱基之间氢键断裂 E．DNA分子中碱基丢失 5．关于双螺旋结构学说的叙述哪一项是错误的BCD A．由两条反向平行的脱氧多核苷酸链组成 B．碱基在螺旋两侧，磷酸与脱氧核糖在外围 C．两条链间的碱基配对非常严格，A与T间形成三个氢键，G与C间形成两个氢键 D．碱基对平面垂直于中心轴，碱基对之间的作用力为范德华力 E．螺旋每转一圈包含10个碱基对 6．下列关于双链DNA碱基含量关系，哪一个是错误的AB A．A＝T，G＝C B．A＋T＝G＋C C．A＋G＝C＋T D．A＋C＝G ＋T 7．下列是几种DNA分子的碱基组成比例。哪一种的Tm值最高C A．A＋T＝15% B．G＋C＝25% C．G＋C＝40% D．A＋T＝80% 8．ATP分子中各组分的连接方式是：B A．R-A-P-P-P B．A-R-P-P-P C．P-A-R-P-P D．P-R-A-P-P 9．决定tRNA携带氨基酸特异性的关键部位是：E A．–XCCA3`末端 B．TψC环； C．DHU环 D．额外环 E．反密码子环 10．根据Watson-Crick模型，求得每一微米DNA双螺旋含核苷酸对的平均数为：D A．25400 B．2540 C．29411 D．2941 E．3505 11．构成多核苷酸链骨架的关键是：E A．2′3′-磷酸二酯键 B．2′4′-磷酸二酯键 C．2′5′-磷酸二酯键 D．3′4′-磷酸二酯键 E．3′5′-磷酸二酯键 12．真核细胞mRNA帽子结构最多见的是：B A．m7APPPNmPNmP B． m7GPPPNmPNmP C．m7UPPPNmPNmP D．m7CPPPNmPNmP E． m7TPPPNmPNmP

南方医科大学619生物综合(一)历年考研真题汇编

目录 第一部分南方医科大学619生物综合（一）考研真题 (4) 2019年南方医科大学619生物综合（一）考研真题（回忆版） (4) 第二部分南方医科大学619生物综合（一）相关专业考研真题 (6) 1999年第一军医大学细胞生物学（专业基础）考研真题 (6) 1999年第一军医大学细胞生物学考研真题 (7) 2000年第一军医大学细胞生物学（专业基础）考研试题 (8) 2000年第一军医大学细胞生物学考研真题 (9)

第一部分南方医科大学619生物综合（一）考研真题 2019年南方医科大学619生物综合（一）考研真题（回忆版） 生物化学部分（50分） 一、名词解释 1．蛋白质 2．等电点 3．T m值 4．酶的活性中心 5．糖异生 6．脂肪动员 7．ORF 8．氧化磷酸化 9．信号肽 10．半不连续复制 二、简答题 1．DNA螺旋结构的要点。 2．磷酸戊糖途径的生理意义。 3．参与DNA复制的酶和因子。 4．基因工程载体应具备的条件。 5．遗传密码的特点和生物学意义。 三、问答 1．列表比较蛋白质、核酸定量方法和原理（3种以上）。 2．体内氨的来源和去路。 生理部分（50分） 一、名词解释 1．易化扩散 2．血型

3．解剖无效腔 4．眼的汇聚反射 5．基础代谢 二、简答 1．兴奋性及其衡量指标。 2．胃运动的基本形式。 3．引起肾素分泌的因素。 4．激素的传递方式。 三、问答 1．期前收缩和代偿间歇？及其机制。 2．突触传递的特点。 细胞生物学部分（50分） 一、简答 1．光镜和电子显微镜的区别。 2．大分子物质的跨膜运输。 3．线粒体的超微结构。 二、问答 细胞骨架的概念及其各成员的主要结构成分、特点、功能。

兰州大学研究生生物化学-酶学考试题

兰州大学硕士生高级生化Ⅱ酶学部分考试题 一、名词解释（每词4分共20分） 1. 协同系数 即Hill系数。国际上常使用此系数来判断酶所属效应的类型。以log(v/(Vm-v))对log[S]作图，曲线的最大斜率h称为Hill系数，米氏酶等于1，正协同酶大于1，负协同酶小于1。 2. 共价催化 一个底物或底物的一部分与催化剂形成共价键，然后被转移给第二个底物。许多酶催化的基团转移反应都是通过共价催化方式进行的。 3. K型效应剂 影响米氏常数Km值的效应剂，它与V型抑制剂相对应。 4. 别构酶 当某些化合物与酶分子中的别构部位可逆地结合后，酶分子的构象发生改变，使酶活性部位对底物的结合与催化作用受到影响，从而调节酶促反应速度及代谢过程，这种效应称为别构效应。具有别构效应的酶称为别构酶。 5. 记忆酶 二、简答题(每题５分，共40分)： 1. 发现酶活性受可逆抑制剂的抑制后，如何消除这种抑制作用? 如果这个抑制剂是小分子物质,可用酶制剂透析一下,或通过一个交联葡聚糖G50的分子筛J,也可通过超滤膜等方法来去除,但如抑制剂和酶一样,一也是大分子,则必需了解其性质,如为蛋白质可用各种层析法使其和被抑制的酶分开,如为核酸则可用相应的DNA酶或RNA酶将其分解。 2. 在纯化酶时，为什么亲和层析纯化效率高? 这是由亲和层析的性质决定的。因为亲和层析柱的原理是将对生物分子专一识别性或特异相互作用的物质即亲和配基固定在不同的介质上，然后利用生物分子之间的专一性识别性或特定的相互作用而将生物分子如（酶）分离。如酶与底物的识别结合。而这种结合在一定的条件下又是可逆的。 3. 当一个酶可以作用于多种底物时，如何判断哪一种底物是其天然底物? 可通过Km值判断。它表示酶促反应速度达到最大反应速度一半时所对应的底物浓度。在在固定的底物，一定的温度和pH条件下，一定的缓冲体系中测

2002-2016年南方医科大学生物化学考博真题

2016年南方医科大学考博生物化学真题（回忆版） 一、简答题： 1.比较结合胆红素与非结合胆红素 2.6磷酸果糖激酶2 3.什么是功能基因组研究，它的研究战略与方法？ 4.基因表达的空间特异性 5.氨在血液中的存在形式有哪些 二、问答题： 1.解释断裂基因发现的实验依据？ 2.什么叫同工酶？用乳酸脱氢酶为哩解释同工酶的生理与病理意义 3.1分子甘油氧化可产生几个ATP?用文字时表示产生ATP的反应式。 4.什么是原癌基因？原癌基因的意义是什么？用什么方式可以激活？

2015年南方医科大学考博生物化学真题（回忆版） 一、简答题 6-磷酸葡萄糖的来源去路 乙酰CoA的代谢去路 体内有毒氨的来源去路及其中最主要的途径，意义 何为基因工程，基因工程的主要步骤 cAMP-PKA信号转导途径如何在激素释放过程中发挥生物学效应 二、问答题 试述tRNA的二级结构组成特点 从合成原料、方式等方面比较复制、转录、翻译的异同 血浆脂蛋白的超速离心分类，化学组成、合成部位、功能 从分子结构、连接方式、功能等比较蛋白质和核酸的异同 2014 一，简答题（8选5，每题8分，共40分） 1，顺式作用原件和反式作用因子，并举例说明

2，真核生物mRNA转录后加工 3，说出4种PCR其应用 4，原核生物基因组的特点 5，转基因的常用方法有哪些 6，基因诊断的概念和方法 7，蛋白质生物合成及延长的过程 8，原癌基因激活方式。 二，问答题（5选3，每题20分，共60分） 1，复制，转录，翻译及其异同点 2，乳糖操纵子 3，人类基因组计划的主要工作内容 4，真核基因在原核生物表达的问题和解决方法5，基因工程及其应用 2013 一、简答题（每题8分，6选5） 1、DNA双螺旋结果的要点及其与生物功能的关系 2、参与蛋白质合成的RNA的种类及功能 3、真核生物基因组特点 4、理想的基因重组载体应该有哪些基本要求 5、重组DNA的定义及其基本流程 6、基因诊断及其方法 二、问答题（（每题20分，4选3））

生物化学：第四章 酶参考答案

第四章 酶 1. 酶作为生物催化剂有什么特点？ 答：酶和化学催化剂一样，能够改变化学反应的速度，但不能改变化学反应的平衡。能够稳定底物形成的过渡态，降低反应的活化能。此外，酶是一类特殊的蛋白质（除酶性核酸之外），它在生物体内不仅作为各种复杂生物化学反应的催化剂，而且也作为生物体内不同能量之间转换的中间体。酶的催化特点表现为： （1）高效性。酶是自然界中催化活性最高的一类催化剂。 （2）高度专一性。酶是具有高度选择性的催化剂。主要表现在：①反应专一性，酶一般只能选择性的催化一类相同类型的化学反应。且酶催化的反应几乎不产生副反应。②底物专一性，一种酶只能作用于某一种或某一类结构性质相似的物质。 （3）需要温和的反应条件。 （4）可调控性。 2. 辅酶和金属离子在酶促反应中有何作用？水溶性维生素与辅酶有什么关系？ 答： (1) 辅酶和金属离子作为结合蛋白酶类的非蛋白部分（又称辅因子），在酶实施催化作用过程中起到非常重要的作用。只有酶蛋白与辅因子结合成的全酶才具有催化性能。 一般来说，与酶蛋白结合松散的有机小分子化合物被称作辅酶。 金属酶中，金属离子与酶蛋白结合紧密；金属激酶中金属离子与酶蛋白结合松散。 辅酶与金属酶中的金属离子在酶促反应中直接参加了反应，起到电子、原子或者某些化学基团转移的作用，决定了酶催化反应类型的专一性；而金属激酶中的金属离子主要起到激活酶的催化活性的作用。 (2) 大部分辅酶的前体都是水溶性B族维生素，许多水溶性维生素的生理功能与辅酶的作用息息相关。 3. 现有1 mL乙醇脱氢酶制剂，用缓冲溶液稀释至100 mL后，从中吸取500 μL测定酶的活力。得知2 min使0.5 mmol乙醇转化为乙醛。请计算每毫升酶制剂每小时能转化多少乙醇？（设：最适条件下，每小时转化1 mmol乙醇所需要的酶量为1个活力单位）。

南方医科大学：生物化学考试模拟试卷二

生物化学考试模拟试卷二 生物化学考试模拟试卷（A） 姓名学号成绩 一、选择题（每题1分，共30分，答案填入答题框内） A型题 题号 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 答案 题号 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 答案 题号 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 答案 A型题（只有一个正确答案） 1、下列哪种碱基几乎仅存在于RNA中？ A、腺嘌呤 B、鸟嘌呤 C、胞嘧啶 D、尿嘧啶 E、胸腺嘧啶 2、关于脂肪酸β-氧化的以下描述哪一点不正确？ A. 脂肪酸需活化生成脂酰CoA B. 氧化依次断落两个碳原子连续性进行 C. 细胞定位在线粒体内进行反应 D. 氧化过程顺序依次为硫解、脱氢、水化、再脱氢 E. 需FAD和NAD+参与反应 3、下列关于同工酶概念的叙述，哪一项是正确的？ A. 是结构相同，而存在部位不同的一组酶 B. 是催化相同化学反应，而酶的分子结构不同、理化性质可各异的一组酶 C. 是催化的反应和酶的性质都相似，而分布不同的一组酶 D. 是催化相同反应的所有酶 E. 以上都不正确 4、真核细胞中，蛋白质合成的起始密码是： A、 UAA B、UAG C、AUG D、GUA E、UGA 5、某DNA分子中腺嘌呤的含量为15%，则胞嘧啶的含量为： A、 15% B、30% C、40% D、35% E、7% 6、真核生物mRNA多数在3`端有： A、帽子结构 B、聚A尾巴 C、起始密码子

D、多个终止密码子 E、CCA序列 7、原核细胞RNA聚合酶核心酶由以下亚基组成： A. ααββ’ B. ααββ’σ C. αββ’ D. ααβ E、α’ββ’ 8、蛋白质分子在多少波长的紫外光下有高吸收峰 A、260nm B、280 nm C、300 nm D、320 nm E、340 nm 9、有些基因在一个生物个体的几乎在所有细胞中持续表达，这类基因称为? A.可诱导基因 B.可阻遏基因 C.操纵基因 D.启动基因 E.管家基因 10、遗传信息传递的中心法则是： A、DNA→RNA→蛋白质 B、RNA→DNA→蛋白质 C、蛋白质→DNA→RNA D、蛋白质→RNA→DNA E、RNA→蛋白质→DNA 11、转录是指： A、以RNA为模板合成RNA B、以RNA为模板合成DNA C、以DNA为模板合成RNA D、对DNA分子的修复作用 E、以DNA为模板合成DNA 12、磺胺药杀菌的作用机理属于： A、竞争性抑制 B、反竞争性抑制 C、非竞争性抑制 D、混合性抑制 E、不可逆性抑制 13、稀有碱基含量最高的是： A. hnRNA B、mRNA C、rRNA D、tRNA E、rDNA 14、成熟红细胞中能量主要来源于： A. 糖有氧氧化 B. 糖酵解 C. 糖异生作用 D. 脂肪酸氧化 E. 氨基酸分解代谢 15、经代谢转变生成牛磺酸的氨基酸是 A.半胱氨酸 B.蛋氨酸 C.苏氨酸 D.赖氨酸 E.缬氨酸 16、与mRNA中密码子5`ACG3`相识别的是tRNA 5`＿＿＿3`反密码子为：