生物化学知识点与题目蛋白质化学
生物化学--蛋白质部分习题及答案
第四章蛋白质化学一、单项选择题1．蛋白质分子的元素组成特点是A．含大量的碳B．含大量的糖C．含少量的硫D．含少量的铜E．含氮量约16%2．一血清标本的含氮量为5g/L，则该标本的蛋白质浓度是A．15g/LB．20g/LC．31/LD．45g/LE．55g/L3．下列哪种氨基酸是碱性氨基酸？A．亮氨酸B．赖氨酸C．甘氨酸D．谷氨酸E．脯氨酸4．下列哪种氨基酸是酸性氨基酸？A．天冬氨酸B．丙氨酸C．脯氨酸D．精氨酸E．甘氨酸5．含有两个羧基的氨基酸是A．丝氨酸B．苏氨酸C．酪氨酸D．谷氨酸E．赖氨酸6．在pH6.0的缓冲液中电泳，哪种氨基酸基本不移动？A．丙氨酸B．精氨酸C．谷氨酸D．赖氨酸E．天冬氨酸7．在pH7.0时，哪种氨基酸带正电荷？A．精氨酸B．亮氨酸C．谷氨酸D．赖氨酸E．苏氨酸8．蛋氨酸是A．支链氨基酸B．酸性氨基酸C．碱性氨基酸D．芳香族氨酸E．含硫氨基酸9．构成蛋白质的标准氨基酸有多少种？A．8种B．15种C．20种D．25种E．30种10．构成天然蛋白质的氨基酸A．除甘氨酸外，氨基酸的α碳原子均非手性碳原子B．除甘氨酸外，均为L-构型C．只含α羧基和α氨基D．均为极性侧链E．有些没有遗传密码11．天然蛋白质中不存在的氨基酸是A．瓜氨酸B．蛋氨酸C．丝氨酸D．半胱氨酸E．丙氨酸12．在中性条件下大部分氨基酸以什么形式存在？A．疏水分子B．非极性分子C．负离子D．正离子E．兼性离子13．所有氨基酸共有的显色反应是A．双缩脲反应B．茚三酮反应C．酚试剂反应D．xx反应E．考xxxx反应14．蛋白质分子中的肽键A．氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键B．某一氨基酸的γ-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成C．一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成D．肽键无双键性质E．以上均不是15．维持蛋白质分子一级结构的化学键是A．盐键B．二硫键C．疏水键D．肽键E．氢键16蛋白质分子中α-螺旋和β-片层都属于A．一级结构B．二级结构C．三级结构D．四级结构E．高级结构17．维持蛋白质分子二级结构的化学键是A．肽键B．离子键C．氢键D．二硫键E．疏水键18．α螺旋每上升一圈相当于几个氨基酸残基？A．2.5B．2.6C．3.0D．3.6E．5.419．有关蛋白质分子中α螺旋的描述正确的是A．一般为左手螺旋B．螺距为5.4nmC．每圈包含10个氨基酸残基D．稳定键为二硫键E．氨基酸侧链的形状大小及所带电荷可影响α螺旋的形成20．主链骨架以180度返回折迭，在连续的四个氨基酸残基中第一个与第四个形成氢键的是下列哪种类型：A．β转角B．β片层C．α螺旋D．无规则卷曲E．以上都不是21．模体属于：A．二级结构B．超二级结构C．三级结构D．四级结构E．以上都不是22．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是A．天然蛋白孩子分子均有这种结构B．具有三级结构的多肽链都具有生物学活性C．三级结构的稳定性主要是次级键维持D．亲水基团聚集在三级结构的表面E．决定盘曲折叠得因素是氨基酸残基23．具有四级结构的蛋白质特征是A．分子中必定含有辅基B．每条多肽链都具有独立的生物学活性C．在两条或两条以上具有三级结构的多肽链的基础上，肽链进一步折叠盘曲形成D．依赖肽键维系四级结构的稳定性E．由两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成24．维持蛋白质四级结构的化学键是A．盐键B．氢键C．二硫键D．xx力E．次级键25．蛋白质分子中两个半胱氨酸残基间可形成A．肽键B．盐键C．二硫键D．疏水键E．氢键26．分子病患者体内异常蛋白质是由于A．一级结构中某一氨基酸被另一氨基酸取代B．一级结构中相邻的两个氨基酸正常顺序被颠倒C．蛋白质的空间结构发生改变D．一级结构中某一氨基酸缺失E．以上都不是27．蛋白质分子中引起280nm光吸收的主要成分是A．苯丙氨酸的苯环B．半胱氨酸的巯基C．肽键D．色氨酸的吲哚环和酪氨酸的酚基E．氨基酸的自由氨基28．将蛋白质溶液的pH值调节到其等电点时A．可使蛋白质表面的净电荷不变B．可使蛋白质表面的净电荷增加C．可使蛋白质稳定性增加D．可使蛋白质稳定性降低，易沉淀析出E．对蛋白质表面水化膜无影响29．等电点分别是4.9和6.8的两种不同蛋白质混合液，在哪种pH条件下电泳分离效果最好？A．pH3.5B．pH4.9C．pH5.9D．pH6.5E．pH8.630．蛋白质变性是由于A．蛋白质空间构象破坏B．蛋白质水解C．肽键断裂D．氨基酸组成改变E．氨基酸排列顺序改变31．蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定A．溶液pH值大于pI B．溶液pH值小于pIC．溶液pH值等于pI D．溶液pH值等于7.4E．在水溶液中32．变性蛋白质的主要特点是A．黏度下降B．溶解度增加C．不易被蛋白酶水解D．生活学活性丧失E．容易被盐析出沉淀33．盐析法沉淀蛋白质的原理是A．中和电荷B．去掉水化膜C．蛋白质变性D．中和电荷和去掉水化膜E．蛋白质凝固34．若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时，该溶液的pH值应为A．8B．＞8C．＜8D．≤8E．≥835．从组织提取液沉淀活性蛋白而又不使之变性的方法是加入A．高浓度HCl B．硫酸铵C．三氯醋酸D．氯化汞E．钨酸36．下列哪种方法不能将谷氨酸和赖氨酸分开？A．电泳B．阳离子交换层析C．阴离子交换层析D．纸层析E．凝胶过滤37．下列蛋白质通过凝胶过滤层析柱时最先被洗脱的是A．过氧化氢酶（分子量247500）B．肌红蛋白（分子量16900）C．血清清蛋白（分子量68500）D．牛β-乳球蛋白（分子量35000）E．牛胰岛素（分子量5700）38．有一蛋白质水解产物在pH6用阳离子交换剂层析时，第一个被洗脱下来的氨基酸是A．缬氨酸（pI5.96）B．精氨酸（pI10.76）C．赖氨酸（pI9.74）D．酪氨酸（pI5.66）E．天冬氨酸（pI2.77）39．下列关于人胰岛素的叙述哪项是正确的？Ａ．由６０个氨基酸残基组成，分为Ａ、Ｂ和Ｃ三条链Ｂ．由51个氨基酸残基组成，分为A和B两条链Ｃ．由46个氨基酸组成，分为A和B两条链Ｄ．由65个氨基酸组成，分为A、B、C三条链Ｅ．由86个氨基酸组成，分为A和B两条链40．下列关于HbA的叙述哪项是正确的？A．是由2α和2β亚基组成Ｂ．是由2α和2γ亚基组成Ｃ．是由2β和2γ亚基组成Ｄ．是由2β和2δ亚基组成Ｅ．是由2α和2δ亚基组成41．镰刀型红细胞性贫血是由于HbA的结构变化引起的，其变化的特点是A．HbA的α链的N-末端第六位谷氨酸残基被缬氨酸所取代B．HbA的α链的C-末端第六位谷氨酸残基被缬氨酸所取代C．HbA的β链的N-末端第六位谷氨酸残基被缬氨酸所取代D．HbA的β链的C-末端第六位谷氨酸残基被缬氨酸所取代Ｅ．以上都不是二、多项选择题1．稳定蛋白质空间结构的作用力是A．氢键B．疏水键C．盐键D．二硫键E．xx引力2．关于蛋白质基本组成正确的是A．由C、H、O、N等多种元素组成B．含氮量约为16%C．可水解成肽或氨基酸D．由α氨基酸组成E．组成蛋白质的氨基酸均为D型3．下列哪些氨基酸具有亲水侧链？A．丝氨酸B．谷氨酸C．苏氨酸D．亮氨酸E．苯丙氨酸4．蛋白质在280nm波长处的最大光吸收是由下列哪些氨基酸引起？A．组氨酸B．色氨酸C．酪氨酸D．赖氨酸E．缬氨酸5．蛋白质的二级结构包括A．α螺旋B．β片层C．β转角D．双螺旋E．以上都是6．分离纯化蛋白质主要根据哪些性质？A．分子的大小和形状B．溶解度不同C．电荷不同D．粘度不同E．以上都是7．含硫氨及酸包括A．蛋氨酸B．苏氨酸C．组氨酸D．半胱氨酸E．丝氨酸8．下列哪些是碱性氨基酸A．组氨酸B．蛋氨素C．精氨酸D．赖氨酸E．谷氨酸9．芳香族氨基酸是A．苯丙氨酸B．酪氨酸C．色氨酸D．脯氨酸E．组氨酸10．下列关于β片层结构的论述哪些是正确的？A．是一种伸展的肽链结构B．肽键平面折叠成锯齿状C．两链间形成离子键维持稳定D．可由两条以上多肽链顺向或逆向排列而成E．以上都正确11．下列哪种蛋白质在pH5的溶液中带正电荷？A．pI为4.5的蛋白质B．pI为7.4的蛋白质C．pI为3.4的蛋白质D．pI为7的蛋白质E．pI为6.5的蛋白质12．使蛋白质沉淀但不变性的方法有A．中性盐沉淀蛋白质B．鞣酸沉淀蛋白质C．低温乙醇沉淀蛋白质D．重金属盐沉淀蛋白E．以上方法均可以13．变性蛋白质的特性有A．凝固B．沉淀C．溶解度显著下降D．生物学活性丧失E．易被蛋白酶水解14．谷胱甘肽A．可用GSSG表示其还原型B．由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成C．可进行氧化还原反应D．GSH具有解毒作用E．由谷氨酸、胱氨酸和甘氨酸组成15．下列哪些方法可用于蛋白质的定量测定？A．Folin酚试剂xxB．双缩脲xxC．紫外吸收xxD．茚三酮xxE．考xx蓝法16．关于蛋白质三级结构的叙述，下列哪项是正确的？A．亲水基团及可解离基团位于表面B．亲水基团位于内部C．疏水基团位于内部D．羧基多位于内部E．球状蛋白质分子表面的洞穴常常是疏水区三、填空题1．组成蛋白质的主要元素有_____，_____，_____，_____。
医学生物化学各章节知识点及习题详解
医学生物化学各章节知识点习题详解单项选择题第一章蛋白质化学1. .盐析沉淀蛋白质的原理是( )A. 中和电荷，破坏水化膜B. 与蛋白质结合成不溶性蛋白盐C. 降低蛋白质溶液的介电常数D. 调节蛋白质溶液的等电点E. 使蛋白质溶液的pH值等于蛋白质等电点提示：天然蛋白质常以稳定的亲水胶体溶液形式存在，这是由于蛋白质颗粒表面存在水化膜和表面电荷……。
具体参见教材17页三、蛋白质的沉淀。
2. 关于肽键与肽，正确的是( )A. 肽键具有部分双键性质B. 是核酸分子中的基本结构键C. 含三个肽键的肽称为三肽D. 多肽经水解下来的氨基酸称氨基酸残基E. 蛋白质的肽键也称为寡肽链提示：一分子氨基酸的α－羧基和一分子氨基酸的α－氨基脱水缩合形成的酰胺键，即-CO-NH-。
氨基酸借肽键联结成多肽链。
……。
具体参见教材10页蛋白质的二级结构。
3. 蛋白质的一级结构和空间结构决定于( )A. 分子中氢键B. 分子中次级键C. 氨基酸组成和顺序D. 分子内部疏水键E. 分子中二硫键的数量提示：多肽链是蛋白质分子的最基本结构形式。
蛋白质多肽链中氨基酸按一定排列顺序以肽键相连形成蛋白质的一级结构。
……。
具体参见教材20页小结。
4. 分子病主要是哪种结构异常（）A. 一级结构B. 二级结构C. 三级结构D. 四级结构E. 空间结构提示：分子病由于遗传上的原因而造成的蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。
蛋白质分子是由基因编码的，即由脱氧核糖核酸（DNA）分子上的碱基顺序决定的……。
具体参见教材15页。
5. 维持蛋白质三级结构的主要键是( )A. 肽键B. 共轭双键C. R基团排斥力D. 3￠，5￠-磷酸二酯键E. 次级键提示：蛋白质是具有特定构象的大分子，为研究方便，将蛋白质结构分为四个结构水平，包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一般将二级结构、三级结构和四级结构称为三维构象或高级结构。
蛋白质的三级结构是……。
生物化学 第2章 蛋白质化学
第二章蛋白质化学一、填空题：1、不同蛋白质的含量颇为相近，平均含量为____%。
2、蛋白质中存在种氨基酸，除了氨基酸外，其余氨基酸的α-碳原子上都有一个自由的基及一个自由的基。
3、能形成二硫键的氨基酸是，分子量最小的氨基酸是。
4、蛋白质具有两性电离性质，大多数在酸性溶液中带电荷，在碱性溶液中带负电荷。
当蛋白质处在某一pH值溶液中时，它所带的正负电荷数相等，此时的蛋白质成为，该溶液的pH值称为蛋白质的________。
5、蛋白质的一级结构是指在蛋白质多肽链中的。
6、在蛋白质分子中，一个氨基酸的α碳原子上的与另一个氨基酸α碳原子上的_______脱去一分子水形成的键叫，它是蛋白质分子中的基本结构键。
7、一个四肽Lys-Val-His-Arg在pH=7溶液中进行电泳，它将向极方向移动。
8、蛋白质在280nm处有最大吸收峰，这是由于蛋白质分子中存在、和残基的缘故。
9、α—螺旋和β—折叠结构属于蛋白质的级结构，稳定其结构的作用力是。
10、丝氨酸、苏氨酸及酪氨酸的极性是由侧链基团的基提供的；天冬酰胺和谷氨酰胺的极性是由其引起的，而半胱氨酸的极性则是因为含的缘故。
11、蛋白质颗粒表面的和是蛋白质亲水胶体稳定的两个因素。
12、蛋白质变性主要是因为破坏了维持和稳定其空间构象的各种键，使天然蛋白质原有的与性质改变。
13、.蛋白质分子二级结构常见的两种类型是和。
14、天然蛋白质分子中的α—螺旋都属于手螺旋。
15、已知下列肽段：(1)-Ala-Phe-Tyr-Ala-Arg-Ser-Glu—(2)-Lys-Glu-Arg-Gln-His-Ala-Ala—(3)-Gln-Cys-Leu-Ala-Ser-Cys-Ala—(4)-Gly-Leu-Ser-Pro-Ala-Phe-Val—其中在pH=7条件下向负极移动快的多肽是；在280nm有最大光吸收的是；可能形成二硫键桥的是；α—螺旋中断的是。
二、选择题(只有一个最佳答案)：1、在寡聚蛋白质中，亚基间的立体排布、相互作用以及接触部位间的空间结构称之谓( )A、三级结构B、缔合现象C、四级结构D、变构现象2、形成稳定的肽链空间结构，非常重要的一点是肽键中的四个原子以及和它相邻的两个α-碳原子处于( )A、不断绕动状态B、可以相对自由旋转C、同一平面D、随不同外界环境而变化的状态3、甘氨酸的解离常数是pK1=2.34, pK2=9.60，它的等电点（pI）是( )A、7.26B、5.97C、7.14D、10.774、肽链中的肽键是：( )A、顺式结构B、顺式和反式共存C、反式结构5、维持蛋白质二级结构稳定的主要因素是：( )A、静电作用力B、氢键C、疏水键D、范德华作用力6、蛋白质变性是由于（）A、一级结构改变B、空间构象破坏C、辅基脱落D、蛋白质水解7、必需氨基酸是对（）而言的。
生物化学习题及答案蛋白质
蛋白质（一）名词解释1．两性离子（dipolarion）2．必需氨基酸（essential amino acid）3．等电点(isoelectric point,pI)4．稀有氨基酸(rare amino acid)5．非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid)6．构型(configuration)7．蛋白质的一级结构(protein primary structure)8．构象(conformation)9．蛋白质的二级结构(protein secondary structure)10．结构域(domain)11．蛋白质的三级结构(protein tertiary structure)12．氢键(hydrogen bond)13．蛋白质的四级结构(protein quaternary structure)14．离子键(ionic bond)15．超二级结构(super-secondary structure)16．疏水键(hydrophobic bond)17．范德华力( van der Waals force)18．盐析(salting out)19．盐溶(salting in)20．蛋白质的变性(denaturation)21．蛋白质的复性(renaturation)22．蛋白质的沉淀作用(precipitation)23．凝胶电泳（gel electrophoresis）24．层析（chromatography）(二) 填空题1．蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸的_____基和另一氨基酸的_____基连接而形成的。
2．大多数蛋白质中氮的含量较恒定，平均为___%，如测得1克样品含氮量为10mg,则蛋白质含量为____%。
3．在20种氨基酸中，酸性氨基酸有_________和________2种，具有羟基的氨基酸是________和_________，能形成二硫键的氨基酸是__________.4．蛋白质中的_________、___________和__________3种氨基酸具有紫外吸收特性，因而使蛋白质在280nm处有最大吸收值。
生物化学习题蛋白质化学
蛋白质化学一、填空题1．构成蛋白质的氨基酸有种，一般可根据氨基酸侧链（R）的大小分为侧链氨基酸和侧链氨基酸两大类。
其中前一类氨基酸侧链基团的共同特怔是具有性；而后一类氨基酸侧链（或基团）共有的特征是具有性。
碱性氨基酸（pH6～7时荷正电）有两种，它们分别是氨基酸和氨基酸；酸性氨基酸也有两种，分别是氨基酸和氨基酸。
2．紫外吸收法（280nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子中含有氨基酸、氨基酸或氨基酸。
3．丝氨酸侧链特征基团是；半胱氨酸的侧链基团；组氨酸的侧链基团是这三种氨基酸的符号是：4．氨基酸与水合印三酮反应的基团是，除脯氨酸以外反应产物的颜色是；因为脯氨酸是—亚氨基酸，它与水合印三酮的反应则显示色。
5．蛋白质结构中主键称为键，次级键有、、、、；次级键中属于共价键的是键。
6．镰刀状贫血症是最早认识的一种分子病，患者的血红蛋白分子亚基的第六位氨酸被氨酸所替代，前一种氨基酸为性侧链氨基酸，后者为性侧链氨基酸，这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集，氧合能力下降，而易引起溶血性贫血。
7．Edman反应的主要试剂是；在寡肽或多肽序列测定中，Edman反应的主要特点是。
8．蛋白质二级结构的基本类型有、、和。
其中维持前三种二级结构稳定键的次级键为键。
此外多肽链中决定这些结构的形成与存在的根本性因与、、有关。
而当我肽链中出现脯氨酸残基的时候，多肽链的-螺旋往往会。
9．蛋白质水溶液是一种比较稳定的亲水胶体，其稳定性主要因素有两个，分别是和。
10．蛋白质处于等电点时，所具有的主要特征是、。
11．在适当浓度的-巯基乙醇和8M脲溶液中，RNase（牛）丧失原有活性。
这主要是因为RNA酶的被破坏造成的。
其中-巯基乙醇可使RNA 酶分子中的键破坏。
而8M脲可使键破坏。
当用透析方法去除-巯基乙醇和脲的情况下，RNA酶又恢复原有催化功能，这种现象称为。
12．细胞色素C，血红蛋白的等电点分别为10和7.1，在pH8.5的溶液中它们分别荷的电性是、。
生物化学--蛋白质部分习题及答案
第四章蛋白质化学一、单项选择题1．蛋白质分子的元素组成特点是A．含大量的碳 B．含大量的糖C．含少量的硫 D．含少量的铜E．含氮量约16%2．一血清标本的含氮量为5g/L，则该标本的蛋白质浓度是A．15g/L B．20g/L C．31/L D．45g/L E．55g/L3．下列哪种氨基酸是碱性氨基酸A．亮氨酸 B．赖氨酸C．甘氨酸 D．谷氨酸E．脯氨酸4．下列哪种氨基酸是酸性氨基酸A．天冬氨酸 B．丙氨酸C．脯氨酸 D．精氨酸E．甘氨酸5．含有两个羧基的氨基酸是A．丝氨酸 B．苏氨酸C．酪氨酸 D．谷氨酸E．赖氨酸6．在的缓冲液中电泳，哪种氨基酸基本不移动A．丙氨酸 B．精氨酸C．谷氨酸 D．赖氨酸E．天冬氨酸7．在时，哪种氨基酸带正电荷A．精氨酸 B．亮氨酸C．谷氨酸 D．赖氨酸E．苏氨酸8．蛋氨酸是A．支链氨基酸 B．酸性氨基酸C．碱性氨基酸 D．芳香族氨酸E．含硫氨基酸9．构成蛋白质的标准氨基酸有多少种A．8种 B．15种C．20种 D．25种E．30种10．构成天然蛋白质的氨基酸A．除甘氨酸外，氨基酸的α碳原子均非手性碳原子B．除甘氨酸外，均为L-构型 C．只含α羧基和α氨基D．均为极性侧链 E．有些没有遗传密码11．天然蛋白质中不存在的氨基酸是A．瓜氨酸 B．蛋氨酸C．丝氨酸 D．半胱氨酸E．丙氨酸12．在中性条件下大部分氨基酸以什么形式存在A．疏水分子 B．非极性分子C．负离子 D．正离子E．兼性离子13．所有氨基酸共有的显色反应是A．双缩脲反应 B．茚三酮反应C．酚试剂反应 D．米伦反应E．考马斯亮蓝反应14．蛋白质分子中的肽键A．氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键B．某一氨基酸的γ-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成C．一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成D．肽键无双键性质E．以上均不是15．维持蛋白质分子一级结构的化学键是A．盐键 B．二硫键C．疏水键 D．肽键E．氢键16 蛋白质分子中α-螺旋和β-片层都属于A．一级结构 B．二级结构C．三级结构 D．四级结构E．高级结构17．维持蛋白质分子二级结构的化学键是A．肽键 B．离子键C．氢键 D．二硫键E．疏水键18．α螺旋每上升一圈相当于几个氨基酸残基A． B．C． D．E．19．有关蛋白质分子中α螺旋的描述正确的是A．一般为左手螺旋 B．螺距为C．每圈包含10个氨基酸残基 D．稳定键为二硫键E．氨基酸侧链的形状大小及所带电荷可影响α螺旋的形成20．主链骨架以180度返回折迭，在连续的四个氨基酸残基中第一个与第四个形成氢键的是下列哪种类型：A．β转角 B．β片层C．α螺旋 D．无规则卷曲E．以上都不是21．模体属于：A．二级结构 B．超二级结构C．三级结构 D．四级结构E．以上都不是22．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是A．天然蛋白孩子分子均有这种结构B．具有三级结构的多肽链都具有生物学活性C．三级结构的稳定性主要是次级键维持D．亲水基团聚集在三级结构的表面E．决定盘曲折叠得因素是氨基酸残基23．具有四级结构的蛋白质特征是A．分子中必定含有辅基B．每条多肽链都具有独立的生物学活性C．在两条或两条以上具有三级结构的多肽链的基础上，肽链进一步折叠盘曲形成D．依赖肽键维系四级结构的稳定性E．由两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成24．维持蛋白质四级结构的化学键是A．盐键 B．氢键C．二硫键 D．范德华力E．次级键25．蛋白质分子中两个半胱氨酸残基间可形成A．肽键 B．盐键C．二硫键 D．疏水键E．氢键26．分子病患者体内异常蛋白质是由于A．一级结构中某一氨基酸被另一氨基酸取代B．一级结构中相邻的两个氨基酸正常顺序被颠倒C．蛋白质的空间结构发生改变D．一级结构中某一氨基酸缺失E．以上都不是27．蛋白质分子中引起280nm光吸收的主要成分是A．苯丙氨酸的苯环 B．半胱氨酸的巯基C．肽键 D．色氨酸的吲哚环和酪氨酸的酚基E．氨基酸的自由氨基28．将蛋白质溶液的pH值调节到其等电点时A．可使蛋白质表面的净电荷不变B．可使蛋白质表面的净电荷增加C．可使蛋白质稳定性增加D．可使蛋白质稳定性降低，易沉淀析出E．对蛋白质表面水化膜无影响29．等电点分别是和的两种不同蛋白质混合液，在哪种pH条件下电泳分离效果最好A． B．C． D．E．30．蛋白质变性是由于A．蛋白质空间构象破坏 B．蛋白质水解C．肽键断裂 D．氨基酸组成改变E．氨基酸排列顺序改变31．蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定A．溶液pH值大于pI B．溶液pH值小于pIC．溶液pH值等于pI D．溶液pH值等于E．在水溶液中32．变性蛋白质的主要特点是A．黏度下降 B．溶解度增加C．不易被蛋白酶水解 D．生活学活性丧失E．容易被盐析出沉淀33．盐析法沉淀蛋白质的原理是A．中和电荷 B．去掉水化膜C．蛋白质变性 D．中和电荷和去掉水化膜E．蛋白质凝固34．若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时，该溶液的pH值应为A． 8 B．＞8 C．＜8 D．≤8 E．≥835．从组织提取液沉淀活性蛋白而又不使之变性的方法是加入A．高浓度HCl B．硫酸铵C．三氯醋酸 D．氯化汞E．钨酸36．下列哪种方法不能将谷氨酸和赖氨酸分开A．电泳 B．阳离子交换层析C．阴离子交换层析 D．纸层析E．凝胶过滤37．下列蛋白质通过凝胶过滤层析柱时最先被洗脱的是A．过氧化氢酶（分子量247500） B．肌红蛋白（分子量16900）C．血清清蛋白（分子量68500） D．牛β-乳球蛋白（分子量35000）E．牛胰岛素（分子量5700）38．有一蛋白质水解产物在pH6用阳离子交换剂层析时，第一个被洗脱下来的氨基酸是A．缬氨酸（） B．精氨酸（）C．赖氨酸（） D．酪氨酸（）E．天冬氨酸（）39．下列关于人胰岛素的叙述哪项是正确的Ａ．由６０个氨基酸残基组成，分为Ａ、Ｂ和Ｃ三条链Ｂ．由51个氨基酸残基组成，分为A和B两条链Ｃ．由46个氨基酸组成，分为A和B两条链Ｄ．由65个氨基酸组成，分为A、B、C三条链Ｅ．由86个氨基酸组成，分为A和B两条链40．下列关于HbA的叙述哪项是正确的A．是由2α和2β亚基组成Ｂ．是由2α和2γ亚基组成Ｃ．是由2β和2γ亚基组成Ｄ．是由2β和2δ亚基组成Ｅ．是由2α和2δ亚基组成41．镰刀型红细胞性贫血是由于HbA的结构变化引起的，其变化的特点是A．HbA的α链的N-末端第六位谷氨酸残基被缬氨酸所取代B．HbA的α链的C-末端第六位谷氨酸残基被缬氨酸所取代C．HbA的β链的N-末端第六位谷氨酸残基被缬氨酸所取代D．HbA的β链的C-末端第六位谷氨酸残基被缬氨酸所取代Ｅ．以上都不是二、多项选择题1．稳定蛋白质空间结构的作用力是A．氢键 B．疏水键C．盐键 D．二硫键E．范得华引力2．关于蛋白质基本组成正确的是A．由C、H、O、N等多种元素组成 B．含氮量约为16%C．可水解成肽或氨基酸 D．由α氨基酸组成E．组成蛋白质的氨基酸均为D型3．下列哪些氨基酸具有亲水侧链A．丝氨酸 B．谷氨酸C．苏氨酸 D．亮氨酸E．苯丙氨酸4．蛋白质在280nm波长处的最大光吸收是由下列哪些氨基酸引起A．组氨酸 B．色氨酸C．酪氨酸 D．赖氨酸E．缬氨酸5．蛋白质的二级结构包括A．α螺旋 B．β片层C．β转角 D．双螺旋E．以上都是6．分离纯化蛋白质主要根据哪些性质A．分子的大小和形状 B．溶解度不同C．电荷不同 D．粘度不同E．以上都是7．含硫氨及酸包括A．蛋氨酸 B．苏氨酸C．组氨酸 D．半胱氨酸E．丝氨酸8．下列哪些是碱性氨基酸A．组氨酸 B．蛋氨素C．精氨酸 D．赖氨酸E．谷氨酸9．芳香族氨基酸是A．苯丙氨酸 B．酪氨酸C．色氨酸 D．脯氨酸E．组氨酸10．下列关于β片层结构的论述哪些是正确的A．是一种伸展的肽链结构 B．肽键平面折叠成锯齿状C．两链间形成离子键维持稳定 D．可由两条以上多肽链顺向或逆向排列而成E．以上都正确11．下列哪种蛋白质在pH5的溶液中带正电荷A．pI为的蛋白质 B．pI为的蛋白质C．pI为的蛋白质 D．pI为7的蛋白质E．pI为的蛋白质12．使蛋白质沉淀但不变性的方法有A．中性盐沉淀蛋白质 B．鞣酸沉淀蛋白质C．低温乙醇沉淀蛋白质 D．重金属盐沉淀蛋白E．以上方法均可以13．变性蛋白质的特性有A．凝固 B．沉淀C．溶解度显著下降 D．生物学活性丧失E．易被蛋白酶水解14．谷胱甘肽A．可用GSSG表示其还原型 B．由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成C．可进行氧化还原反应 D．GSH具有解毒作用E．由谷氨酸、胱氨酸和甘氨酸组成15．下列哪些方法可用于蛋白质的定量测定A．Folin酚试剂法 B．双缩脲法C．紫外吸收法 D．茚三酮法E．考马斯亮蓝法16．关于蛋白质三级结构的叙述，下列哪项是正确的A．亲水基团及可解离基团位于表面 B．亲水基团位于内部C．疏水基团位于内部 D．羧基多位于内部E．球状蛋白质分子表面的洞穴常常是疏水区三、填空题1．组成蛋白质的主要元素有_____，_____，_____，_____。
医学院生物化学试题——蛋白质化学
一、填空题1．构成蛋白质的氨基酸有 20 种，一般可根据氨基酸侧链（R）的大小分为非极性侧链氨基酸和极性侧链氨基酸两大类。
其中前一类氨基酸侧链基团的共同特怔是具有疏水性；而后一类氨基酸侧链（或基团）共有的特征是具有亲水性。
碱性氨基酸（pH6～7时荷正电）有两种，它们分别是赖氨基酸和精氨基酸；酸性氨基酸也有两种，分别是天冬氨基酸和谷氨基酸。
2．紫外吸收法（280nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子中含有色氨基酸、 luo 氨基酸或苯丙氨基酸。
3．丝氨酸侧链特征基团是 -OH ；半胱氨酸的侧链基团是 -SH ；组氨酸的侧链基团是 N NH 。
这三种氨基酸三字母代表符号分别是 Ser 、 Cys 、 His 、4．氨基酸与水合印三酮反应的基团是氨基，除脯氨酸以外反应产物的颜色是紫红；因为脯氨酸是a—亚氨基酸，它与水合印三酮的反应则显示亮黄色。
5．蛋白质结构中主键称为肽键，次级键有二硫键、疏水键、离子键、范德华力；次级键中属于共价键的是二硫键。
6．镰刀状贫血症是最早认识的一种分子病，患者的血红蛋白分子b亚基的第六位谷氨酸被缬氨酸所替代，前一种氨基酸为极性侧链氨基酸，后者为非极性侧链氨基酸，这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集，氧合能力下降，而易引起溶血性贫血。
7．蛋白质二级结构的基本类型有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。
其中维持前三种二级结构稳定键的次级键为氢键。
而当肽链中出现脯氨酸残基的时候，多肽链的a-螺旋往往会。
8．蛋白质水溶液是一种比较稳定的亲水胶体，其稳定性主要因素有两个，分别是分子表面的水化膜和同性电荷斥力。
9．蛋白质处于等电点时，所具有的主要特征是溶解度最低、电场中无电泳行为。
10．在适当浓度的b-巯基乙醇和8M脲溶液中，RNase（牛）丧失原有活性。
这主要是因为RNA酶的空间结构被破坏造成的。
其中β-巯基乙醇可使RNA酶分子中的二硫键破坏。
生物化学蛋白质的化学知识点
生物化学蛋白质的化学知识点一、知识概述《生物化学蛋白质的化学知识点》①基本定义：蛋白质啊，简单说就是由许多氨基酸按一定顺序连起来的大分子。
就好比许多小珠子（氨基酸）串成一条长长的链子（多肽链），然后这些链子还能盘曲折叠，最后就形成了蛋白质。
②重要程度：在生物化学里那可是超级重要的。
像是细胞结构的组成部分啊，很多酶也是蛋白质，有了它们生物体内各种各样的化学反应才能顺利进行呢。
我觉得它就像建筑里的砖块一样，是构建生物体的基础。
③前置知识：咱们得先大概知道氨基酸是啥吧，毕竟蛋白质是由氨基酸组成的。
还有化学键的基本概念，像肽键就是连接氨基酸的重要化学键。
④应用价值：在制药方面，如果了解蛋白质的结构和功能，就能开发出针对特定蛋白质的药物。
在食品行业，像检测食物中的蛋白质含量也是基于这个知识点。
二、知识体系①知识图谱：蛋白质的化学知识点在生物化学学科里算是核心板块了。
它和核酸化学、酶化学等知识点都有联系。
打个比方，蛋白质和核酸就像伙伴，核酸给出指令，蛋白质负责做事。
②关联知识：和生物大分子中的核酸关联密切，核酸指导蛋白质的合成。
而且与新陈代谢的知识点也有联系，因为很多代谢反应是蛋白质（酶）参与催化的。
- 掌握难度：难。
- 关键点：理解蛋白质的一、二、三、四级结构比较难，像是四级结构，好多条肽链怎么组合起来的，得好好琢磨。
④考点分析：- 在考试中的重要性：非常重要。
- 考查方式：会直接考蛋白质的结构层次、氨基酸的组成计算，也会间接考蛋白质在某些生理过程中的作用。
三、详细讲解【理论概念类】①概念辨析：- 蛋白质就是由氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。
氨基酸好比是字母，按照特定顺序排列就能写出不同的单词（小的肽段），这些肽段再组装就成了蛋白质这个大文章。
②特征分析：- 具有两性电离特性。
这就是说它既能像酸一样给出质子，又能像碱一样接受质子。
比如说，在人体不同的生理pH环境下，蛋白质的带电情况就不一样。
- 有特定的空间结构。
生物化学习知识点与题目第四章蛋白质化学
第四章蛋白质化学知识点：一、氨基酸蛋白质的生物学功能氨基酸：酸水解：破坏全部色氨酸以及部分含羟基氨基酸。
碱水解：所有氨基酸产生外消旋。
氨基酸的分类：非极性氨基酸（8种）：Ala、Val、Leu、Ile、Pro、Met、Phe、Trp；极性氨基酸（12种）：带正电荷氨基酸Lys、Arg、His；带负电荷氨基酸Asp和Glu；不带电荷氨基酸Ser、Thr、Tyr、Asn、Gln、Cys、Gly。
非蛋白质氨基酸：氨基酸的酸碱性质：氨基酸的等电点，氨基酸的可解离基团的pK值，pI的概念及计算，高于等电点的任何pH值，氨基酸带有净负电荷，在电场中将向正极移动。
氨基酸的光吸收性：芳香族侧链有紫外吸收，280nm，氨基酸的化学反应：α-氨基酸与水合茚三酮试剂共热，可发生反应，生成蓝紫化合物。
茚三酮与脯氨酸和羟脯氨酸反应则生成黄色化合物。
二、结构与性质肽：基本概念；肽键；肽；氨基酸残基；谷胱甘肽；肽键不能自由转动，具有部分双键性质；肽平面蛋白质的分子结构：一级结构，N-末端分析，异硫氰酸苯酯法；C-末端分析，肼解法蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中多肽链骨架的折叠方式，包括α螺旋、β折叠和β转角等。
超二级结构：超二级结构是指二级结构的基本结构单位（α螺旋、β折叠等）相互聚集，形成有规律的二级结构的聚集体。
结构域：蛋白质的三级结构：蛋白质的三级结构指多肽链中所有氨基酸残基的空间关系，其具有二级结构或结构域。
球状蛋白质分子的三级结构特点：大多数非极性侧链（疏水基团）总是埋藏在分子内部，形成疏水核；大多数极性侧链（亲水基团），总是暴露在分子表面，形成一些亲水区。
蛋白质的四级结构：蛋白质的四级结构是由两条或两条以上各自独立具有三级结构的多肽链（亚基）通过次级键相互缔合而成的蛋白质结构。
变构蛋白、变构效应；血红蛋白氧合曲线。
维持蛋白质分子构象的化学键：氢键，疏水键，范德华力，盐键，二硫键等三、蛋白质的分子结构与功能的关系蛋白质的分子结构与功能的关系：一级结构决定高级结构，核糖核酸酶的可逆变性；变性、复性、镰刀型红细胞贫血症的生化机理；四、蛋白质的性质及分离纯化胶体性质：双电层，水化层；1. 透析；2. 盐析；3. 凝胶过滤；酸碱性质：1. 等电点沉淀；2. 离子交换层析；3. 电泳蛋白质的变性：蛋白质变性后，二、三级以上的高级结构发生改变或破坏，但共价键不变，一级结构没有破坏。
生物化学知识点汇总
生物化学知识点汇总生物化学是研究生物体化学组成和生命过程中化学变化规律的科学，它是生命科学领域的重要基础学科。
以下是对生物化学中一些关键知识点的汇总。
一、蛋白质化学蛋白质是生命活动的主要承担者，具有多种重要的功能。
（一）蛋白质的组成蛋白质的基本组成单位是氨基酸，共有 20 种常见的氨基酸。
氨基酸通过肽键相连形成多肽链，多肽链进一步折叠和盘绕形成具有特定空间结构的蛋白质。
（二）蛋白质的结构蛋白质的结构层次分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指氨基酸的排列顺序，二级结构包括α螺旋、β折叠等，三级结构是整条肽链的空间构象，四级结构则是由多个亚基组成的蛋白质的空间排布。
（三）蛋白质的性质蛋白质具有两性解离、胶体性质、变性和复性、沉淀等性质。
变性是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，导致其理化性质改变和生物活性丧失。
二、核酸化学核酸是遗传信息的携带者，分为脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
（一）核酸的组成核酸的基本组成单位是核苷酸，核苷酸由碱基、戊糖和磷酸组成。
DNA 中的碱基有腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胸腺嘧啶（T）和胞嘧啶（C）；RNA 中的碱基用尿嘧啶（U）代替了 T。
（二）DNA 的结构DNA 具有双螺旋结构，两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴相互缠绕，碱基之间遵循碱基互补配对原则（A 与 T 配对，G 与 C配对）。
（三）RNA 的种类和功能RNA 主要有信使 RNA（mRNA）、转运 RNA（tRNA）和核糖体RNA（rRNA）。
mRNA 是蛋白质合成的模板，tRNA 负责转运氨基酸，rRNA 参与核糖体的组成。
三、酶学酶是生物体内具有催化作用的蛋白质或 RNA。
（一）酶的特性酶具有高效性、专一性、可调节性和不稳定性等特点。
高效性是指酶能够大大加快反应速率；专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应。
（二）酶的作用机制酶通过降低反应的活化能来加速反应的进行。
生物化学试题库及其答案——蛋白质化学
一、填空题1．构成蛋白质的氨基酸有种，一般可根据氨基酸侧链（R）的大小分为侧链氨基酸和侧链氨基酸两大类。
其中前一类氨基酸侧链基团的共同特怔是具有性；而后一类氨基酸侧链（或基团）共有的特征是具有性。
碱性氨基酸（pH6～7时荷正电）有两种，它们分别是氨基酸和氨基酸；酸性氨基酸也有两种，分别是氨基酸和氨基酸。
2．紫外吸收法（280nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子中含有氨基酸、氨基酸或氨基酸。
3．丝氨酸侧链特征基团是；半胱氨酸的侧链基团是；组氨酸的侧链基团是。
这三种氨基酸三字母代表符号分别是、、、4．氨基酸与水合印三酮反应的基团是，除脯氨酸以外反应产物的颜色是；因为脯氨酸是a—亚氨基酸，它与水合印三酮的反应则显示色。
5．蛋白质结构中主键称为键，次级键有、、、、；次级键中属于共价键的是键。
6．镰刀状贫血症是最早认识的一种分子病，患者的血红蛋白分子b亚基的第六位氨酸被氨酸所替代，前一种氨基酸为性侧链氨基酸，后者为性侧链氨基酸，这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集，氧合能力下降，而易引起溶血性贫血。
7．Edman反应的主要试剂是；在寡肽或多肽序列测定中，Edman反应的主要特点是。
8．蛋白质二级结构的基本类型有、、和。
其中维持前三种二级结构稳定键的次级键为键。
此外多肽链中决定这些结构的形成与存在的根本性因与、、有关。
而当我肽链中出现脯氨酸残基的时候，多肽链的a-螺旋往往会。
9．蛋白质水溶液是一种比较稳定的亲水胶体，其稳定性主要因素有两个，分别是和。
10．蛋白质处于等电点时，所具有的主要特征是、。
11．在适当浓度的b-巯基乙醇和8M脲溶液中，RNase（牛）丧失原有活性。
这主要是因为RNA酶的被破坏造成的。
其中b-巯基乙醇可使RNA酶分子中的键破坏。
而8M脲可使键破坏。
当用透析方法去除b-巯基乙醇和脲的情况下，RNA酶又恢复原有催化功能，这种现象称为。
12．细胞色素C，血红蛋白的等电点分别为10和7.1，在pH8.5的溶液中它们分别荷的电性是、。
生物化学知识点与题目 第四章 蛋白质化学
第四章蛋白质化学知识点：一、氨基酸蛋白质的生物学功能氨基酸：酸水解：破坏全部色氨酸以及部分含羟基氨基酸。
碱水解：所有氨基酸产生外消旋。
氨基酸的分类：非极性氨基酸（8种）：Ala、V al、Leu、Ile、Pro、Met、Phe、Trp；极性氨基酸（12种）：带正电荷氨基酸Lys、Arg、His；带负电荷氨基酸Asp和Glu；不带电荷氨基酸Ser、Thr、Tyr、Asn、Gln、Cys、Gly。
非蛋白质氨基酸：氨基酸的酸碱性质：氨基酸的等电点，氨基酸的可解离基团的pK值，pI的概念及计算，高于等电点的任何pH值，氨基酸带有净负电荷，在电场中将向正极移动。
氨基酸的光吸收性：芳香族侧链有紫外吸收，280nm，氨基酸的化学反应：α-氨基酸与水合茚三酮试剂共热，可发生反应，生成蓝紫化合物。
茚三酮与脯氨酸和羟脯氨酸反应则生成黄色化合物。
二、结构与性质肽：基本概念；肽键；肽；氨基酸残基；谷胱甘肽；肽键不能自由转动，具有部分双键性质；肽平面蛋白质的分子结构：一级结构，N-末端分析，异硫氰酸苯酯法；C-末端分析，肼解法蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中多肽链骨架的折叠方式，包括α螺旋、β折叠和β转角等。
超二级结构：超二级结构是指二级结构的基本结构单位（α螺旋、β折叠等）相互聚集，形成有规律的二级结构的聚集体。
结构域：蛋白质的三级结构：蛋白质的三级结构指多肽链中所有氨基酸残基的空间关系，其具有二级结构或结构域。
球状蛋白质分子的三级结构特点：大多数非极性侧链（疏水基团）总是埋藏在分子内部，形成疏水核；大多数极性侧链（亲水基团），总是暴露在分子表面，形成一些亲水区。
蛋白质的四级结构：蛋白质的四级结构是由两条或两条以上各自独立具有三级结构的多肽链（亚基）通过次级键相互缔合而成的蛋白质结构。
变构蛋白、变构效应；血红蛋白氧合曲线。
维持蛋白质分子构象的化学键：氢键，疏水键，范德华力，盐键，二硫键等三、蛋白质的分子结构与功能的关系蛋白质的分子结构与功能的关系：一级结构决定高级结构，核糖核酸酶的可逆变性；变性、复性、镰刀型红细胞贫血症的生化机理；四、蛋白质的性质及分离纯化胶体性质：双电层，水化层；1. 透析；2. 盐析；3. 凝胶过滤；酸碱性质：1. 等电点沉淀；2. 离子交换层析；3. 电泳蛋白质的变性：蛋白质变性后，二、三级以上的高级结构发生改变或破坏，但共价键不变，一级结构没有破坏。
蛋白质生物化学
我的答案:C正确答案:C
31.
A. 促进"P"位上肽酰-tRNA中的肽酰基转移至"A"位
B. 使"A"位上的氨基酰-tRNA的氨基酰基转移至"P"位
C. 使胞液中的氨基酸形成肽链
D. 水解肽键
E. 连接两条多肽链
我的答案:A正确答案:A
7.
A. 线粒体
B. 微粒体
C. 核糖体
D. 溶酶体
E. 高尔基复合体
我的答案:C正确答案:C
8.
A. 模板
B. 场所
C. 转运氨基酸
D. 启动
E. 调节
我的答案:C正确答案:C
9.
A. mRNA
B. 核蛋白体大亚基
C. tRNA
D. 核蛋白体小亚基
E. 以上均不是
我的答案:B正确答案:B
10.
A. 核蛋白体大亚基
E. 稀有碱基
我的答案:A正确答案:A
4.
A. 反密码子
B. 密码子
C. 核糖体
D. 转肽酶
E. 延长因子
我的答案:E正确答案:A
5.
A. UGC
B. TGC
C. CGT
D. GCA
E. CGU
我的答案:A正确答案:E
6.
A. 模板
B. 场所
C. 启动部位
D. 转运氨基酸
E. 调节
我的答案:A正确答案:A
16.
A. ATP
B. GTP
C. CTP
D. UTP
E. TTP
生物化学题
考点分析本章为重点难点章节，知识点多，考点多。
以下列出详细考点：一、蛋白质（1）元素组成：碳、氢、氧、氮、硫等，各种蛋白质的氮元素含量接近为16%（即每克氮相当于6.25克蛋白质），据此可以通过测定生物样品中的含氮量而推算出样品中蛋白质的大致含量。
（2）蛋白质的基本单位：氨基酸（20种）必需氨基酸概念：人体需要又不能自身合成，必须由外界供给的氨基酸。
种类:苯丙、蛋、赖、色、苏、亮、异亮、缬。
（3）蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构，它是蛋白质的基本结构。
肽键是维持蛋白质一级结构的主要化学键。
（4）二级结构的类型：α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲。
二、蛋白质的理化性质，特别是两性电离、等电点和蛋白质的变性。
2、蛋白质变性：在某些理化条件下，蛋白质空间结构改变，生物活性丧失。
应用：杀菌消毒3、蛋白质沉淀——应用：重金属中毒抢救。
本章重点掌握酶的概念，酶催化化学反应的特点，酶的活性中心，酶原及酶原激活的意义。
另外需要理解影响酶促反应速度的因素。
1．酶：活细胞产生的具有催化活性的蛋白质。
特点：高效、专一、敏感、可调。
2．酶活性中心：酶分子上能结合底物并把底物转化为产物的部位。
3．酶原：没有活性的酶的前身。
酶原激活：酶原变成具有活性的酶的过程。
4．影响酶促反应速度的因素：温度，pH值，底物浓度，酶浓度，激活剂与抑制剂。
抑制剂：能降低酶活性但不使酶变性的物质，分为可逆和不可逆两类。
①、不可逆抑制：抑制剂+酶——→结合牢固，不能用物理方法解除，可用化学方法解除，难解除。
有机磷农药中毒和重金属离子中毒②、可逆抑制：抑制剂+酶——→以非共价键结合，可用物理方法解除，易解除A、竞争性抑制：抑制剂与底物相似，冒充底物，占领活性中心，可以通过增加底物来解除抑制B、非竞争性抑制：（不相似，不能冒充，不能占领），破坏酶的活性中心以外的基团本章重点掌握如下糖代谢的主要途径的概念及意义。
一、糖酵解：葡萄糖或糖原在无氧或缺氧的条件下，分解生成乳酸并产生少量ATP 的过程。
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第四章蛋白质化学知识点：一、氨基酸蛋白质的生物学功能氨基酸：酸水解：破坏全部色氨酸以及部分含羟基氨基酸。
碱水解：所有氨基酸产生外消旋。
氨基酸的分类：非极性氨基酸（8种）：Ala、Val、Leu、Ile、Pro、Met、Phe、Trp；极性氨基酸（12种）：带正电荷氨基酸Lys、Arg、His；带负电荷氨基酸Asp和Glu；不带电荷氨基酸Ser、Thr、Tyr、Asn、Gln、Cys、Gly。
非蛋白质氨基酸：氨基酸的酸碱性质：氨基酸的等电点，氨基酸的可解离基团的pK值， pI的概念及计算，高于等电点的任何pH值，氨基酸带有净负电荷，在电场中将向正极移动。
氨基酸的光吸收性：芳香族侧链有紫外吸收，280nm，氨基酸的化学反应：α-氨基酸与水合茚三酮试剂共热，可发生反应，生成蓝紫化合物。
茚三酮与脯氨酸和羟脯氨酸反应则生成黄色化合物。
二、结构与性质肽：基本概念；肽键；肽；氨基酸残基；谷胱甘肽；肽键不能自由转动，具有部分双键性质；肽平面蛋白质的分子结构：一级结构，N-末端分析，异硫氰酸苯酯法；C-末端分析，肼解法蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中多肽链骨架的折叠方式，包括α螺旋、β折叠和β转角等。
超二级结构：超二级结构是指二级结构的基本结构单位（α螺旋、β折叠等）相互聚集，形成有规律的二级结构的聚集体。
结构域：蛋白质的三级结构：蛋白质的三级结构指多肽链中所有氨基酸残基的空间关系，其具有二级结构或结构域。
球状蛋白质分子的三级结构特点：大多数非极性侧链（疏水基团）总是埋藏在分子内部，形成疏水核；大多数极性侧链（亲水基团），总是暴露在分子表面，形成一些亲水区。
蛋白质的四级结构：蛋白质的四级结构是由两条或两条以上各自独立具有三级结构的多肽链（亚基）通过次级键相互缔合而成的蛋白质结构。
变构蛋白、变构效应；血红蛋白氧合曲线。
维持蛋白质分子构象的化学键：氢键，疏水键，范德华力，盐键，二硫键等三、蛋白质的分子结构与功能的关系蛋白质的分子结构与功能的关系：一级结构决定高级结构，核糖核酸酶的可逆变性；变性、复性、镰刀型红细胞贫血症的生化机理；四、蛋白质的性质及分离纯化胶体性质：双电层，水化层；1. 透析；2. 盐析；3. 凝胶过滤；酸碱性质：1. 等电点沉淀；2. 离子交换层析；3. 电泳蛋白质的变性：蛋白质变性后，二、三级以上的高级结构发生改变或破坏，但共价键不变，一级结构没有破坏。
一、氨基酸蛋白质的生物学功能氨基酸：酸水解：破坏全部色氨酸以及部分含羟基氨基酸。
碱水解：所有氨基酸产生外消旋。
氨基酸的分类：非极性氨基酸（8种）：Ala、Val、Leu、Ile、Pro、Met、Phe、Trp；极性氨基酸（12种）：带正电荷氨基酸Lys、Arg、His；带负电荷氨基酸Asp和Glu；不带电荷氨基酸Ser、Thr、Tyr、Asn、Gln、Cys、Gly。
非蛋白质氨基酸：氨基酸的酸碱性质：氨基酸的等电点，氨基酸的可解离基团的pK值， pI的概念及计算，高于等电点的任何pH值，氨基酸带有净负电荷，在电场中将向正极移动。
氨基酸的光吸收性：芳香族侧链有紫外吸收，280nm，氨基酸的化学反应：α-氨基酸与水合茚三酮试剂共热，可发生反应，生成蓝紫化合物。
茚三酮与脯氨酸和羟脯氨酸反应则生成黄色化合物。
填空题1．构成蛋白质的氨基酸有种，一般可根据氨基酸侧链（R）的大小分为侧链氨基酸和侧链氨基酸两大类。
其中前一类氨基酸侧链基团的共同特怔是具有性；而后一类氨基酸侧链（或基团）共有的特征是具有性。
碱性氨基酸（pH6～7时荷正电）有两种，它们分别是氨基酸和氨基酸；酸性氨基酸也有两种，分别是氨基酸和氨基酸。
2．紫外吸收法（280nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子中含有氨基酸、氨基酸或氨基酸。
3．丝氨酸侧链特征基团是；半胱氨酸的侧链基团是；组氨酸的侧链基团是。
这三种氨基酸三字母代表符号分别是、、。
4．氨基酸与水合印三酮反应的基团是，除脯氨酸以外反应产物的颜色是；因为脯氨酸是?—亚氨基酸，它与水合印三酮的反应则显示色。
5．当氨基酸溶液的pH＝pI时，氨基酸（主要）以离子形式存在；当pH＞pI时，氨基酸（主要）以离子形式存在；当pH＜pI时，氨基酸（主要）以离子形式存在。
6．侧链含—OH的氨基酸有、和三种。
侧链含—SH的氨基酸是氨基酸。
7．Edman反应的主要试剂是；在寡肽或多肽序列测定中，Edman反应的主要特点是。
选择题1．侧链含有咪唑基的氨基酸是（）A、甲硫氨酸B、半胱氨酸C、精氨酸D、组氨酸2．PH为8时，荷正电的氨基酸为（）A、GluB、LysC、SerD、Asn3．精氨酸的Pk1=2.17、Pk2=9.04（?-NH3）Pk3=12.48（胍基）PI=（）A、1/2(2.17+9.04)B、1/2(2.17+12.48)C、1/2(9.04+12,48)D、1/3（2.17+9。
04+12。
48）4．谷氨酸的Pk1=2.19(?-COOH)、pk2=9.67(?-NH3)、pk3=4.25(?-COOH) pl=（）A、1/2（2.19+9。
67）B、1/2（9.67+4.25）C、1/2(2.19+4.25)D、1/3(2.17+9.04+9.67) 5．氨基酸不具有的化学反应是（）A、肼反应B、异硫氰酸苯酯反应C、茚三酮反应D、双缩脲反应6．氨基酸与亚硝酸反应所释放的N2气中，氨基酸的贡献是（）A、25%B、50%C、80%D、100%是非题1．苯丙氨酸疏水性比缬氨酸强.2、蛋白质经过碱水解，可活动所有的天然氨基酸。
3、蛋白质经酸水解可破坏全部色氨酸以及部分含羟基氨基酸。
4、酶水解蛋白质反应条件温和，不破坏色氨酸也不产生外消旋，但副产物多。
5、氨基酸在水溶液中或在晶体状态时主要时以两性离子的形式存在。
6、组成蛋白质的二十种氨基酸都有旋光性。
7．由于静电作用，在等电点时氨基酸的溶解度最小。
8．构成天然蛋白质的氨基酸，其D－构型和L－型普遍存在。
问答题1、一溶液中含有氨基酸Asp和Lys，通入强酸性离子交换层析柱，若原溶液的PH为7，则哪一种氨基酸先被洗脱？2. 肌肉中氧携带者是肌球蛋白，下列哪些氨基酸最可能位于该分子内部？Leu, Asp, Phe, Met, Val, Ala极性氨基酸通常位于分子表面，但一些氨基酸如Ser和Asn通常位于分子内部，为什么？二、结构肽：基本概念；肽键；肽；氨基酸残基；谷胱甘肽；肽键不能自由转动，具有部分双键性质；肽平面蛋白质的分子结构：一级结构，N-末端分析，异硫氰酸苯酯法；C-末端分析，肼解法蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中多肽链骨架的折叠方式，包括α螺旋、β折叠和β转角等。
超二级结构：超二级结构是指二级结构的基本结构单位（α螺旋、β折叠等）相互聚集，形成有规律的二级结构的聚集体。
结构域：蛋白质的三级结构：蛋白质的三级结构指多肽链中所有氨基酸残基的空间关系，其具有二级结构或结构域。
球状蛋白质分子的三级结构特点：大多数非极性侧链（疏水基团）总是埋藏在分子内部，形成疏水核；大多数极性侧链（亲水基团），总是暴露在分子表面，形成一些亲水区。
蛋白质的四级结构：蛋白质的四级结构是由两条或两条以上各自独立具有三级结构的多肽链（亚基）通过次级键相互缔合而成的蛋白质结构。
变构蛋白、变构效应；血红蛋白氧合曲线。
维持蛋白质分子构象的化学键：氢键，疏水键，范德华力，盐键，二硫键等名词解释：1．二面角 2．蛋白质一级结构 3．蛋白质二级结构 4．蛋白质三级结构 5．蛋白质四级结构 6．超二级结构7．别构效应 8．结构域 9．寡聚蛋白10．构象 11．构型 12．肽单位13．肽平面 14．?-螺旋 15．?-折叠或?-折叠片16．超二级结构 17．?-转角 18．亚基填空题1．蛋白质结构中主键称为键，次级键有、、、、；次级键中属于共价键的是键。
2．蛋白质二级结构的基本类型有、、和。
其中维持前三种二级结构稳定键的次级键为键。
有关。
而当多肽链中出现残基的时候，多肽链的?-螺旋往往会被破坏。
3．蛋白质水溶液是一种比较稳定的亲水胶体，其稳定性主要因素有两个，分别是和。
选择题1．下列叙述中不属于蛋白质一级结构内容的是（）A、多肽链中氨基酸残基的种类、数目、排列次序B、多肽链中氨基酸残基的键链方式C、多肽链中主肽链的空间走向，如?-螺旋D、胰岛分子中A链与B链间含有两条二硫键，分别是A7-S-S-B7，A20-S-S-B192．下列叙述中哪项有误（）A、蛋白质多肽链中氨基酸残基的种类、数目、排列次序在决定它的二级结构、三级结构乃至四级结构中起重要作用。
B、主肽链的折叠单位～肽平面之间相关一个C?碳原子。
C、蛋白质变性过程中空间结构和一级结构被破坏，因而丧失了原有生物活性。
D、维持蛋白质三维结构的次级键有氢键、盐键、二硫键、疏水力和范德华力。
3．下列因素中主要影响蛋白质?-螺旋形成的是（）A、碱性氨基酸的相近排列B、酸性氨基酸的相近排列C、脯氨酸的存在D、甘氨酸的存在4．蛋白质中多肽链形成?-螺旋时，主要靠哪种次级键维持（）A、疏水键B、肽键C、氢键D、二硫键5．关于蛋白质结构的叙述，哪项不恰当（）A、胰岛素分子是由两条肽链构成，所以它是多亚基蛋白，具有四级结构B、蛋白质基本结构（一级结构）中本身包含有高级结构的信息，所以在生物体系中，它具有特定的三维结构C、非级性氨基酸侧链的疏水性基团，避开水相，相互聚集的倾向，对多肽链在二级结构基础上按一定方式进一步折叠起着重要作用D、亚基间的空间排布是四级结构的内容，亚基间是非共价缔合的6．有关亚基的描述，哪一项不恰当（）A、每种亚基都有各自的三维结构B、亚基内除肽键外还可能会有其它共价键存在C、一个亚基（单位）只含有一条多肽链D、亚基单位独立存在时具备原有生物活性7．关于可溶性蛋白质三级结构的叙述，哪一项不恰当（）A、疏水性氨基酸残基尽可能包裹在分子内部B、亲水性氨基酸残基尽可能位于分子内部C、羧基、氨基、胍基等可解离基团多位于分子表面D、苯丙氨酸、亮氨酸、异亮氨酸等残基尽可能位于分子内部8．蛋白质三级结构形成的驱动力是（）A、范德华力B、疏水作用力C、氢键D、离子键9．以下蛋白质中属寡聚蛋白的是（）A、胰岛素B、RnaseC、血红蛋白D、肌红蛋白10．关于二级结构叙述哪一项不正确（）A、右手?-螺旋比左手?-螺旋稳定，因为左手?-螺旋中L-构型氨基酸残基侧链空间位阻大，不稳定；B、一条多肽链或某多肽片断能否形成?-螺旋，以及形成的螺旋是否稳定与它的氨基酸组成和排列顺序有极大关系；C、多聚的异亮氨基酸R基空间位阻大，因而不能形成?-螺旋；D、?-折叠在蛋白质中反平行式较平行式稳定，所以蛋白质中只有反平行式。
11．蛋白质三维结构的构象特征主要取决于（）A、氨基酸的组成、顺序和数目B、氢键、盐键、范德华力和疏水力C、温度、pH和离子强度等环境条件D、肽链间或肽链内的二硫键是非题1．胰岛素分子中含有两条多肽链，所以每个胰岛素分子是由两个亚基构成。