医学生物化学 第一章到第九章简答 医学生必看

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医学生物化学简答题考场必备

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医学生物化学简答题考场必备第十章:1、简述DNA复制的过程.①在拓扑异物酶和解链酶的作用下,DNA双螺旋结构打开,形成局部单链,DNA结合蛋白与单链DNA结合,使单链DNA不致复性。

②引物酶辨认复制起始点,并利用四种NTP为原料,以单链DNA 为模板,按5′→3′方向合成 RNA引物片段。

③在RNA引物的3′-OH端,DNA聚合酶Ⅲ以单链DNA为模板催化四种dNTP,合成5′→3′方向的DNA。

④在DNA聚合酶Ⅰ的作用下,水解切除RNA引物,并由该酶催化DNA片段继续延长,填补空缺。

⑤由DNA连接酶将相邻的两个DNA片段连接起来,形成完整的DNA链。

2、试述DNA复制的基本规律。

a.半保留复制:复制时,母链的双链DNA解开成两股单链,各自作为模板指导子代合成新的互补链。

子代细胞的DNA双链,其中一股单链从亲代完整地接受过来,另一股单链则完全重新合成。

由于碱基互补,两个子细胞的DNA双链,都和亲代母链DNA碱基序列一致。

这种复制方式称为半保留复制。

b.双向复制:复制时,DNA从起始点向两个方向解链,形成两个延伸方向相反的复制叉,称为双向复制原核生物是单个起始点的双向复制,真核生物是多个起始点的双向复制。

c.半不连续性复制:DNA双螺旋的两条链是反平行的,而DNA 合成的方向只能是5’→3’。

在DNA复制时,1条链的合成方向和复制叉的前进方向相同,可以连续复制,叫作领头链;而另一条链的合成方向和复制叉的前进方向正好相反,不能连续复制,只能分成几个片段(冈崎片段)合成,称之为随从链。

领头链连续复制而随从链不连续复制,就是复制的半不连续性。

3、何谓反转录作用?它在医学上有何意义?以RNA为模板,以4种dNTP为原料,在RNA指导的DNA聚合酶的催化下,按照碱基互补的原则合成DNA的过程。

逆转录酶存在于所有的致癌RNA病毒中,其功能可能和病毒的恶性转化有关。

病毒的RNA通过逆转录先形成DNA(前病毒),然后整合到宿主细胞染色体DNA中去,使病毒的遗传信息在宿主细胞中得到表达,即宿主细胞除合成自身蛋白质以外,又能合成病毒特异的某些蛋白质,而后者又和癌症的发生关系密切。

医学生生物化学复习知识点总结

医学生生物化学复习知识点总结

第一章蛋白质的结构与功能第一节蛋白质的分子组成1.主要组成元素:C(50%~55%), H(6%~7%), O(19%~24%) N,(13%~19%)S(0~4%)。

有些蛋白质还含有少量的磷和金属元素铁,铜等,个别蛋白质还含有碘。

其中蛋白质的含氮量比较稳定,平均为16%。

2.含氮量和蛋白质的计算公式:1gN = 6.25gPr3.蛋白质的基本组成单位:氨基酸。

(人体内有20种氨基酸参与蛋白质的合成,通常是L-a-氨基酸)4.结构通式:R-CH-COOH(其中R表示侧链基团)INH25.氨基酸的分类:(1)酸性氨基酸: 谷氨酸(GIu),天冬氨酸(Asp)(2)碱性氨基酸:精氨酸(Arg),赖氨酸(Lys),组氨酸(His)6.氨基酸具有的理化性质:(1)具有两性电离的性质。

其解离方式取决于其所处溶液的酸碱度。

所有的氨基酸都含有碱性的a-氨基和酸性a--羧基,可在酸性溶液中与质子(H+)结合带正电荷的阳离子(NH3+),也可在碱性溶液中与OH-结合,失去质子变成带负电荷的阴离子(-COO-)。

7.氨基酸的等电点:某一溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性电子,成电中性,该溶液的PH值为该氨基酸的等电点。

8.肽键:一分子氨基酸的a-羧基和一分子氨基酸的a-氨基脱水缩合形成的酰胺键,即-CO-NH-。

氨基酸戒肽键联结成多肽链,是蛋白质分子中的主要共价键,性质比较稳定。

9.多肽:十个以上和五十个以下的氨基酸残基。

10.谷胱甘肽(GSH):谷氨酸,半胱氨酸和组氨酸组成的三肽。

GSH的巯基(-SH)具有还原性,抗氧化作用强。

第二节蛋白质的分子结构1.蛋白质的一级结构(1)概念:氨基酸的排列顺序(2)主要化学键:二硫键(-S-S-)(3)结构特点:结构各不相同,一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。

2.二级结构(1)概念:多肽链的局部有规则重复的主链构象。

(2)主要类型:A.参与肽键形成的6个原子在同一个平面。

医学生物化学各章节知识点习题详解

医学生物化学各章节知识点习题详解

医学生物化学各章节知识点习题详解单项选择题第一章蛋白质化学1.盐析沉淀蛋白质的原理是(A)A.中和电荷,破坏水化膜B.与蛋白质结合成不溶性蛋白盐C.降低蛋白质溶液的介电常数D.调节蛋白质溶液的等电点E.使蛋白质溶液的pH值等于蛋白质等电点提示:天然蛋白质常以稳定的亲水胶体溶液形式存在,这是由于蛋白质颗粒表面存在水化膜和表面电荷……。

具体参见教材17页三、蛋白质的沉淀。

2.关于肽键与肽,正确的是(D)A.肽键具有部分双键性质B.是核酸分子中的基本结构键C.含三个肽键的肽称为三肽D.多肽经水解下来的氨基酸称氨基酸残基E.蛋白质的肽键也称为寡肽链提示:一分子氨基酸的α-羧基和一分子氨基酸的α-氨基脱水缩合形成的酰胺键,即-CO-NH-。

氨基酸借肽键联结成多肽链。

……。

具体参见教材10页蛋白质的二级结构。

3.蛋白质的一级结构和空间结构决定于(C) A.分子中氢键B.分子中次级键C.氨基酸组成和顺序D.分子内部疏水键E.分子中二硫键的数量提示:多肽链是蛋白质分子的最基本结构形式。

蛋白质多肽链中氨基酸按一定排列顺序以肽键相连形成蛋白质的一级结构。

……。

具体参见教材20页小结。

4.分子病主要是哪种结构异常(A)A.一级结构B.二级结构C.三级结构D.四级结构E.空间结构提示:分子病由于遗传上的原因而造成的蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。

蛋白质分子是由基因编码的,即由脱氧核糖核酸(DNA)分子上的碱基顺序决定的……。

具体参见教材15页。

5.维持蛋白质三级结构的主要键是(E)A.肽键B.共轭双键C.R基团排斥力D.3¢,5¢-磷酸二酯键E.次级键提示:蛋白质是具有特定构象的大分子,为研究方便,将蛋白质结构分为四个结构水平,包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。

一般将二级结构、三级结构和四级结构称为三维构象或高级结构。

蛋白质的三级结构是……。

具体参见教材12页蛋白质的三级结构。

6.芳香族氨基酸是(A)A.苯丙氨酸B.羟酪氨酸C.赖氨酸D.脯氨酸E.组氨酸提示:含有芳香环的氨基酸被分类为芳香族氨基酸代表物质酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、氨基酸氨基酸是既含氨基(-NH2)又含羧基(-COOH)的有机化合物。

生物化学各章重点

生物化学各章重点

生物化学各章重点1酮体生成和利用的生理意义。

(1)酮体是脂酸在肝内正常的中间代谢产物,是肝输出能源的一种形式;(2)酮体是肌肉尤其是脑的重要能源。

酮体分子小,易溶于水,容易透过血脑屏障。

体内糖供应不足(血糖降低)时,大脑不能氧化脂肪酸,这时酮体是脑的主要能源物质。

2试述乙酰CoA在脂质代谢中的作用.在机体脂质代谢中,乙酰CoA主要来自脂肪酸的β氧化,也可来自甘油的氧化分解;乙酰CoA在肝中可被转化为酮体向肝外运送,也可作为脂肪酸生物合成及细胞胆固醇合成的基本原料。

3试述人体胆固醇的来源与去路?来源:⑴从食物中摄取⑵机体细胞自身合成去路:⑴在肝脏可转换成胆汁酸⑵在性腺,肾上腺皮质可以转化为类固醇激素⑶在欺负可以转化为维生素D3⑷用于构成细胞膜⑸酯化成胆固醇酯,储存在细胞液中⑹经胆汁直接排除肠腔,随粪便排除体外。

4什么是血浆脂蛋白?试述血浆脂蛋白的分类,来源及生理功能?血浆脂蛋白是脂质与载脂蛋白结合形成球形复合体,是血浆脂蛋白的运输和代谢形式。

.血浆脂蛋白的分类方法有两种:1电泳法:可敬脂蛋白分为乳糜微粒(CM) β-脂蛋白, 前-β脂蛋白和α脂蛋白四类2超速离心法:可将脂蛋白分为乳糜微粒(CM),极低密度脂蛋白(VLDL),低密度脂蛋白(LDL)和高密度脂蛋白(HDL)四类,分别相当于电泳分离的CM、前β-脂蛋白、β-脂蛋白和α-脂蛋白四类。

各种血浆脂蛋白的来源主要生理功能如下:①CM由小肠黏膜细胞合成,功能是转运外源性甘油三酯和胆固醇;②VLDL由肝细胞合成、分泌,功能是转运内源性甘油三酯和胆固醇;③LDL由VLDL在血浆中转化而来,功能是转运内源性胆固醇,即将胆固醇由肝转运至肝外组织;④HDL主要由肝细胞合成、分泌,功能是逆向转运胆固醇,即将胆固醇由肝外组织转运到肝。

1、酶的催化作用有何特点?①具有极高的催化效率,如酶的催化效率可比一般的催化剂高10 8~1020倍;②具有高度特异性:即酶对其所催化的底物具有严格的选择性,包括:绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性;③酶促反应的可调节性:酶促反应受多种因素的调控,以适应机体不断变化的内外环境和生命活动的需要。

生化每章知识点总结归纳

生化每章知识点总结归纳

生化每章知识点总结归纳第一章:蛋白质的合成与结构本章主要介绍了蛋白质的合成与结构。

蛋白质是生物体内最为重要、最为复杂的一类有机化合物,是构成细胞结构,参与细胞代谢、调节机体生理功能等各种生命活动的关键物质。

蛋白质合成包括转录和翻译两个阶段。

转录是指将DNA上的具体基因转录成mRNA,而翻译则是将mRNA上的密码子翻译成氨基酸序列,合成具体的蛋白质。

蛋白质的结构主要包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。

一级结构是指氨基酸序列,二级结构是指α-螺旋和β-折叠,三级结构是指蛋白质分子的立体构象,四级结构是指多肽链之间的相互作用。

第二章:酶的结构、功能和应用本章主要介绍了酶的结构、功能和应用。

酶是生物体内催化生物化学反应的生物催化剂,能够加速化学反应的速率,而不改变反应的热力学性质。

酶的结构主要包括酶的活性中心和辅基团。

酶的活性中心是其催化作用的关键部位,而辅基团则是在酶的构象和功能中扮演重要角色的组织。

酶的功能主要包括底物特异性、催化速率和酶的调节。

底物特异性是指酶对底物的选择性,催化速率是指酶对底物的反应速率,而酶的调节是指酶在生物体内活性的调节。

酶的应用主要包括在医药、食品、工业、环境保护等领域的应用。

第三章:脂肪酸、三酰甘油和脂质膜本章主要介绍了脂肪酸、三酰甘油和脂质膜。

脂肪酸是由羧基和长链碳水化合物构成的脂肪酸,是构成三酰甘油和磷脂等脂质的基本组成部分。

三酰甘油是由三个脂肪酸和一个甘油分子经酯化反应而成,是储存体内能量的主要途径。

脂质膜是由脂质和蛋白质构成的生物膜结构,是生物体内细胞结构的基本单位,具有选择透过性和双层膜状结构。

第四章:核酸的结构与功能本章主要介绍了核酸的结构与功能。

核酸是生物体内存储和传递遗传信息的重要分子,包括DNA和RNA两种类型。

DNA是双螺旋结构的分子,能够稳定地存储生物体内的遗传信息,而RNA则是单链结构的分子,参与了蛋白质的合成和其他生物化学反应。

核酸的功能主要包括遗传信息传递和细胞代谢调控。

医学专业生物化学(大专)复习资料

医学专业生物化学(大专)复习资料

医学专业生物化学(大专)复习资料第一章绪论一、名词解释1.临床生物化学检验:以研究人体在健康和疾病时体内的生物化学过程为目的,通过检测人的体液等标本中的化学物质,为临床医生提供疾病诊断、病情治疗监测、药物疗效观察、判断预后以及健康评价等信息的一门学科。

:指20XX年2月国际化标准组织发布的《医学实验室---质量和能力的专用要求》,是专门针对医学实验室认可而制定的一个标准。

3.实验室认可:是权威性专业组织按照一定的标准对实验室或实验室工作人员进行检查、考核,认可能够开展或胜任某些工作,并授予资格的过程。

4.检测系统:指完成一个检验项目测定所涉及的仪器、试剂、校准品、质控品、消耗品、操作程序、质量控制程序等的组合。

二、填空1.英译汉:ISO的中文全称是;IFCC的中文全称是。

、 LIS、 APR、 BCG的中文全称依次为、、、。

3.临床生物化学检验现代化主要表现在:①检测分析自动化;②试剂标准化和商品化;③质量管理体系标准化;④ISO15189认可;⑤参与临床诊断和治疗。

第二章临床生物化学检验基本知识一、名词解释1.急诊检验:是实验室为了配合临床对危急重症患者的诊断和抢救而实施的一种特需服务。

2.危急值:指某些检验结果出现了可能会危及患者生命的极限值。

二、填空1.生化检验常用的体液标本有、、和等,其中以标本最为常用。

2.生化检验中,是最常用的血液标本,是最常用的采血方法。

3.生化检验中常用的抗凝剂有(肝素)、(草酸钾—氟化钠)等。

4.检验前质量管理要素主要包括(医生申请)、:当物质浓度为1mol/L,液层厚度为1cm时在特定波长下的吸光度值。

2.电泳技术:是利用带电粒子在电场作用下定向移动的特性,对混合物组分进行分离纯化和测定的一项技术。

3.电化学分析技术:是利用物质的电化学性质,测定化学电池的电位、电流或电量的变化进行分析的方法。

4.光谱分析技术:指利用物质具有吸收、发射或散射光谱谱系的特点,对物质进行定性或定量的分析方法。

医学生物化学人卫(精校修订版)

医学生物化学人卫(精校修订版)

医学生物化学第一章一、蛋白质的生理功能蛋白质是生物体的基本组成成分之一,约占人体固体成分的45%左右。

蛋白质在生物体内分布广泛,几乎存在于所有的组织器官中。

蛋白质是一切生命活动的物质基础,是各种生命功能的直接执行者,在物质运输与代谢、机体防御、肌肉收缩、信号传递、个体发育、组织生长与修复等方面发挥着不可替代的作用。

二、蛋白质的分子组成特点蛋白质的基本组成单位是氨基酸✧编码氨基酸:自然界存在的氨基酸有300余种,构成人体蛋白质的氨基酸只有20种,且具有自己的遗传密码。

各种蛋白质的含氮量很接近,平均为16%。

✧每100mg样品中蛋白质含量(mg%):每克样品含氮质量(mg)×6.25×100。

氨基酸的分类✧所有的氨基酸均为L型氨基酸(甘氨酸)除外。

✧根据侧链基团的结构和理化性质,20种氨基酸分为四类。

1.非极性疏水性氨基酸:甘氨酸(Gly)、丙氨酸(Ala)、缬氨酸(Val)、亮氨酸(Leu)、异亮氨酸(Ile)、苯丙氨酸(Phe)、脯氨酸(Pro)。

2.极性中性氨基酸:色氨酸(Trp)、丝氨酸(Ser)、酪氨酸(Tyr)、半胱氨酸(Cys)、蛋氨酸(Met)、天冬酰胺(Asn)、谷胺酰胺(gln)、苏氨酸(Thr)。

3.酸性氨基酸:天冬氨酸(Asp)、谷氨酸(Glu)。

4.碱性氨基酸:赖氨酸(Lys)、精氨酸(Arg)、组氨酸(His)。

✧含有硫原子的氨基酸:蛋氨酸(又称为甲硫氨酸)、半胱氨酸(含有由硫原子构成的巯基-SH)、胱氨酸(由两个半胱氨酸通过二硫键连接而成)。

✧芳香族氨基酸:色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸。

✧唯一的亚氨基酸:脯氨酸,其存在影响α-螺旋的形成。

✧营养必需氨基酸:八种,即异亮氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、赖氨酸。

可用一句话概括为“一家写两三本书来”,与之谐音。

氨基酸的理化性质✧氨基酸的两性解离性质:所有的氨基酸都含有能与质子结合成NH4+的氨基;含有能与羟基结合成为COO-的羧基,因此,在水溶液中,它具有两性解离的特性。

医学生物化学重点及题库100页

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医学生物化学重点及题库第一章蛋白质的结构与功能本章要点一、蛋白质的元素组成:主要含有碳、氢、氧、氮及硫。

各种蛋白质的含氮量很接近,平均为16%,即每mgN对应6.25mg蛋白质。

二、氨基酸1.结构特点2.分类:根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类3.理化性质:⑴等电点(isoelectric point,pI)⑵紫外吸收⑶茚三酮反应三、肽键与肽链及肽链的方向四、肽键平面(肽单位)五、蛋白质的分子结构:蛋白质的分子结构可人为分为一级、二级、三级和四级结构等层次。

一级结构为线状结构,二、三、四级结构为空间结构。

结构概念及稳定的力。

六、蛋白质一级结构与功能的关系1.一级结构是空间构象的基础,蛋白质的一级结构决定其高级结构2.一级结构与功能的关系3.蛋白质的空间结构与功能的关系4.变构效应(allosteric effect)5.协同效应(cooperativity)七、蛋白质的理化性质1.两性解离与等电点2.蛋白质的胶体性质3.蛋白质的变性(denaturation)4.蛋白质的沉淀5.蛋白质的复性(renaturation)6.蛋白质的沉淀和凝固7.蛋白质的紫外吸收8.蛋白质的呈色反应八、蛋白质的分离和纯化1.盐析(salt precipitation)2.有机溶剂沉淀蛋白质及沉淀原理3.透析(dialysis)4.电泳(electrophoresis)5.层析(chromatography)6.超速离心(ultracentrifugation)练习题一、选择题1.组成蛋白质的特征性元素是:A.C B.H C.O D.N E.S2.下列那两种氨基酸既能与茚三酮反应又能在280nm发生紫外吸收峰?A.丙氨酸及苯丙氨酸B.酪氨酸及色氨酸C.丝氨酸及甘氨酸D.精氨酸及赖氨酸E.蛋氨酸及苏氨酸3.下列何种物质分子中存在肽键?A.粘多糖B.甘油三酯C.细胞色素CD.tRNA E.血红素4.如下对蛋白质多肽链的叙述,何者是正确的?A.一条多肽链只有1个游离的α-NH2和1个游离的α-COOHB.如果末端氨基与末端羧基形成肽链,则无游离的-NH2和-COOHC.二氨基一羧基的碱性氨基酸,同一分子可与另两个氨基酸分别形成两个肽键D.根据游离的-NH2或-COOH数目,可判断存在肽链的数目E.所有蛋白质多肽链除存在肽键外,还存在二硫键5.蛋白质分子的一级结构概念主要是指:A.组成蛋白质多肽链的氨基酸数目B.氨基酸种类及相互比值C.氨基酸的排列顺序D.二硫键的数目和位置E.肽键的数目和位置6.下列何种结构不属蛋白质分子构象?A.右手双螺旋B.α-螺旋C.β-折叠D.β-转角E.无规则转曲7.在蛋白质三级结构中可存在如下化学键,但不包括:A.氢键B.二硫键C.离子键D.磷酸二酯键E.疏水基相互作用8.下列关于蛋白质四级结构的有关概念,何者是错误的?A.由两个或两个以上亚基组成B.参于形成四级结构的次级键多为非共价键C.四级结构是指亚基的空间排列及其相互间作用关系D.组成四级结构的亚基可以是相同的,也可以是不同的E.所有蛋白质分子只有具有四级结构,才表现出生物学活性9.血红蛋白与氧的结合能力(氧饱和度)与氧分压的关系呈S型曲线,与下列何种因素有关?A.变构效应B.蛋白质分子的化学修饰C.血红蛋白被其它物质所激活D.亚基发生解离E.在与氧结合过程中,血红蛋白的一级结构发生变化10.在什么情况下,一种蛋白质在电泳时既不向正级移动,也不向负极移动,而停留在原点?A.发生蛋白质变性B.与其它物质结合形成复合物C.电极缓冲液的pH正好与该蛋白质的pI相同D.电极缓冲液的pH大于该蛋白质的pIE.电极缓冲液的pH小于该蛋白质的pI11.在三种蛋白质里,它们的pI分别为a=4.15、b=5.02、c=6.81,分子量接近。

医学资料:生物化学问答题汇总

医学资料:生物化学问答题汇总

生物化学问答题汇总第二章蛋白质1、组成蛋白质的基本单位是什么?结构有何特点?氨基酸是组成蛋白质的基本单位。

结构特点:①组成蛋白质的氨基酸仅有20种,且均为α-氨基酸②除甘氨酸外,其Cα均为不对称碳原子③组成蛋白质的氨基酸都是L-a-氨基酸2、氨基酸是如何分类的?按其侧链基团结构及其在水溶液中的性质可分为四类①非极性疏水性氨基酸7种②极性中性氨基酸8种③酸性氨基酸2种④碱性氨基酸3种3、简述蛋白质的分子组成。

蛋白质是由氨基酸聚合而成的高分子化合物,氨基酸之间通过肽键相连。

肽键是由一个氨基酸的a-羧基和另一个氨基酸的a-氨基脱水缩合形成的酰胺键。

4、蛋白质变性的本质是什么?哪些因素可以引起蛋白质的变性?蛋白质特定空间结构的改变或破坏。

化学因素(酸、碱、有机溶剂、尿素、表面活性剂、生物碱试剂、重金属离子等)和物理因素(加热、紫外线、X射线、超声波、高压、振荡等)可引起蛋白质的变性。

5、简述蛋白质的理化性质。

①两性解离-酸碱性质②高分子性质③胶体性质④紫外吸收性质⑤呈色反应6、蛋白质中的氨基酸根据侧链基团结构及其在水溶液中的性质可分为哪几类?各举2-3例。

①非极性疏水性氨基酸7种:蛋氨酸,脯氨酸,缬氨酸②极性中性氨基酸8种:丝氨酸,酪氨酸,色氨酸③酸性氨基酸2种:天冬氨酸,谷氨酸④碱性氨基酸3种:赖氨酸,精氨酸,组氨酸第三章核酸1、简述DNA双螺旋结构模型的要点。

①两股链是反向平行的互补双链,呈右手双螺旋结构②每个螺旋含10bp,螺距3.4nm,直径2.0nm。

每个碱基平面之间的距离为0.34nm,并形成大沟和小沟——为蛋白质与DNA相互作用的基础③脱氧核糖和磷酸构成链的骨架,位于双螺旋外侧④碱基对位于双螺旋内侧,碱基平面与双螺旋的长轴垂直;两条链位于同一平面的碱基以氢键相连,满足碱基互补配对原则:A=T,GºC⑤双螺旋的稳定:横向—氢键,纵向—碱基堆积力⑥DNA双螺旋的互补双链预示DNA的复制是半保留复制2、从组成、结构和功能方面说明DNA和RNA的不同。

医学生物化学各章节知识点习题详解

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医学生物化学各章节知识点习题详解医学生物化学各章节知识点习题详解单项选择题第一章蛋白质化学1.盐析沉淀蛋白质的原理是(A)A.中和电荷,破坏水化膜B.与蛋白质结合成不溶性蛋白盐C.降低蛋白质溶液的介电常数D.调节蛋白质溶液的等电点E.使蛋白质溶液的pH值等于蛋白质等电点提示:天然蛋白质常以稳定的亲水胶体溶液形式存在,这是由于蛋白质颗粒表面存在水化膜和表面电荷……。

具体参见教材17页三、蛋白质的沉淀。

2.关于肽键与肽,正确的是(D)A.肽键具有部分双键性质B.是核酸分子中的基本结构键C.含三个肽键的肽称为三肽D.多肽经水解下来的氨基酸称氨基酸残基E.蛋白质的肽键也称为寡肽链提示:一分子氨基酸的α-羧基和一分子氨基酸的α-氨基脱水缩合形成的酰胺键,即-CO-NH-。

氨基酸借肽键联结成多肽链。

……。

具体参见教材10页蛋白质的二级结构。

3.蛋白质的一级结构和空间结构决定于(C) A.分子中氢键B.分子中次级键C.氨基酸组成和顺序D.分子内部疏水键E.分子中二硫键的数量提示:多肽链是蛋白质分子的最基本结构形式。

蛋白质多肽链中氨基酸按一定排列顺序以肽键相连形成蛋白质的一级结构。

……。

具体参见教材20页小结。

4.分子病主要是哪种结构异常(A)A.一级结构B.二级结构C.三级结构D.四级结构E.空间结构提示:分子病由于遗传上的原因而造成的蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。

蛋白质分子是由基因编码的,即由脱氧核糖核酸(DNA)分子上的碱基顺序决定的……。

具体参见教材15页。

5.维持蛋白质三级结构的主要键是(E)A.肽键B.共轭双键C.R基团排斥力D.3¢,5¢-磷酸二酯键E.次级键提示:蛋白质是具有特定构象的大分子,为研究方便,将蛋白质结构分为四个结构水平,包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。

一般将二级结构、三级结构和四级结构称为三维构象或高级结构。

蛋白质的三级结构是……。

具体参见教材12页蛋白质的三级结构。

医学生物化学的简答题

医学生物化学的简答题

医学生物化学的简答题1、简述糖的有氧氧化及三羧酸循环的生理意义。

答:(1)糖的有氧氧化的生理意义:基本意义是为机体的生理活动提供能量,1mol葡萄糖彻底氧化成h2o和co2时可净生成38或36molatp,它是机体获得能量的主要方式;代谢过程中许多中间产物是体内合成其它物质的原料,所以与其它物质代谢密切联系;它与糖的其它代谢途径亦有密切联系。

(2)三羧酸循环的生理意义:三羧酸循环是糖、脂肪和蛋白质三大营养素分解代谢的共同途径,也就是糖、脂肪、氨基酸新陈代谢联系的枢纽。

2、什么是酮体?如何产生,又如何被利用?答:(1)酮体是脂肪酸在肝内分解代谢产生的一类中间产物,包括乙酰乙酸、β―羟丁酸和丙酮。

(2)酮体的产生:制备部位:肝细胞线粒体。

制备原料:乙酰coa。

反应过程及限速酶:关键步骤是2分子乙酰coa缩合成1分子乙酰乙酰coa,后者再与1分子乙酰coa缩合成hmg―coa;关键酶是hmg―coa合成酶。

(3)酮体的利用:肝内生酮肝外用。

乙酰乙酸硫激酶β―羟丁酸→乙酰乙酸―――――――――→2×乙酰coa→进入三羧酸循环氧化供能琥珀酰coa转硫酶3、详述体内氨基酸就是如何维持动态平衡的。

答:氨基酸(aminoacid)是构成蛋白质(protein)的基本单位,赋予蛋白质特定的分子结构形态,使它的分子具有生化活性。

蛋白质是生物体内重要的活性分子,包括催化新陈代谢的酶。

(一)水解退氨基:第一步,过氧化氢,分解成亚胺;第二步,水解。

分解成的h2o2有害,在过氧化氢酶催化剂下,分解成h2oo2,中止对细胞的毒害。

(二)非水解退氨基促进作用:①还原成退氨基(严苛无氧条件下);②水证悟氨基;③水解退氨基;④退巯基退氨基;⑤水解-还原成退氨基,两个氨基酸互相出现水解还原成反应,分解成有机酸、酮酸、氨;⑥退酰胺基作用。

(三)转回氨基促进作用。

转氨促进作用就是氨基酸脱氨的关键方式,除gly、lys、thr、pro外,大部分氨基酸都能够参予转回氨基促进作用。

(医学)生化笔记完整版

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生物化学笔记第一章蛋白质的结构与功能第一节蛋白质的分子组成一、蛋白质的元素组成碳50~55%、氢6%~7%、氧19%~24%、氮13%~19%,硫0~4%。

有的蛋白质含有磷、碘。

少数含铁、铜、锌、锰、钴、钼等金属元素。

蛋白质的含氮量平均为16%,每克样品中含氮克数×6.25×100=100克样品中蛋白质含量(克%)二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸(amino acid)1、氨基酸的结构通式天然蛋白质的基本氨基酸共20种。

为L-α-氨基酸(甘氨酸除外)生物界中也发现一些D系氨基酸,主要存在于某些抗菌素以及个别植物的生物碱中。

2、氨基酸的分类按其α-碳原子上侧链R的结构和理化特性的不同可分为:1)非极性疏水性氨基酸:氨基酸的R基团不带电荷或极性极微弱的,如:甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、脯氨酸。

R基团具有疏水性。

2)极性中性氨基酸:R基团有极性,但不解离,或仅极弱地解离,它们的R基团有亲水性。

如:丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、酪氨酸、谷氨酰胺、天门冬酰胺。

3)酸性氨基酸:R基团有极性,且解离,在中性溶液中显酸性,亲水性强。

如天门冬氨酸、谷氨酸。

4)碱性氨基酸:R基团有极性,且解离,在中性溶液中显碱性,亲水性强。

如组氨酸、赖氨酸、精氨酸。

3、氨基酸的理化性质1)两性解离及等电点氨基酸分子都含有碱性的α-氨基和酸性的α-羧基,因而是一种两性电解质。

在溶液中其所带电荷取决于溶液的pH值,当氨基酸分子带有相等正、负电荷,即所带净电荷为零时,溶液的pH值称为该氨基酸的等电点(pI)。

2)紫外吸收性质色氨酸、酪氨酸吸收峰在280nm左右,苯丙氨酸吸收峰在254nm。

可利用此性质采用紫外分分光度法测定溶液中蛋白质的含量,该法简便快捷。

3)茚三酮反应氨基酸可与茚三酮缩合产生蓝紫色化合物,其最大吸收峰在570nm。

可利用此性质测定氨基酸的含量。

四、蛋白质的分类(一)组成:单纯蛋白质及结合蛋白质(二)蛋白质分子形状:球状蛋白质及纤维状蛋白质(三)蛋白质的功能:活性蛋白质:酶、激素蛋白质、运输和贮存蛋白质等非活性蛋白质:胶原、角蛋白等第二节蛋白质的分子结构蛋白质为生物高分子物质,具有三维空间结构,执行复杂的生物学功能。

医学生专业生物化学课本知识点总结

医学生专业生物化学课本知识点总结

医学生专业生物化学课本知识点总结医学生专业生物化学课本知识点总结生物化学重点蛋白质的元素组成:碳氢氧氮,测定的含氮量:除以16%=pr的含量,如氮5克pr为31.5克。

L-α-氨基酸其(脯!VD2麦角钙化醇VD3胆钙化醇,.生物素:是羧化酶的辅基,在体内参与CO2的固定和羧化反应。

FH4:由叶酸衍生而来。

四氢叶酸是体内一碳单位基团转移酶系统中的辅酶。

糖的无氧酵解代谢过程可分为四个阶段:1.活化(己糖磷酸酯的生成):葡萄糖经磷酸化和异构反应生成1,6-双磷酸果糖(FBP),即葡萄糖→6-磷酸葡萄糖→6-磷酸果糖→1,6-双磷酸果糖(F-1,6-BP)。

这一阶段需消耗两分子ATP,己糖激酶(肝中为葡萄糖激酶)和6-磷酸果糖激酶-1是关键酶。

2.裂解(磷酸丙糖的生成):一分子氨酸是一种L-α-亚氨基酸),,酸性氨基!酶促反应的特点:1.具有极高的催化效率:2.具有高度的底物特异性:一种酶只作用于一种或一类化合物,以促进一定的化学变化,生成一定的产物,这种现象称为酶作用的特异性。

⑴绝对特异性:琥珀酸脱氢酶。

⑵相对特异性脂肪酶。

⑶立体异构特异性L-精氨酸酶。

酸:天门冬氨酸,谷氨酸;碱性氨基酸赖氨酸精氨酸组氨酸。

蛋白质的理化性质:1.两性解离与等电点:蛋白质分子中仍然存在游离的氨基和游离的羧基,因此蛋白质与氨基酸一样具有两性解离的性质。

在某一PH溶液中,蛋白质分子所带正、负电荷相等时,此时整个分CH2OPO3H2CH2OHOHOHHH磷酸萄葡糖变位酶HHOHHOHHHOOHHOOPO3H2HOHHOH1磷酸葡萄糖(G-1-P)6磷酸葡萄糖(G-6-P)子呈电中性,此时的pH值称为蛋白质的等电点。

2.蛋白质的胶体性质:蛋白质具有亲水溶胶的性质。

蛋白质分子表面的水化膜和表面所带的同性电荷是稳定蛋白质亲水溶胶的两个重要因素。

3.蛋白质的紫外吸收:蛋白质分子中的色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸残基对紫外光有吸收,以色氨酸吸收最强,最大吸收峰为280nm。

生物化学 人卫版 各章考点

生物化学 人卫版 各章考点

第二章蛋白质化学在熟记蛋白质生理功能的基础上,论述蛋白质是生命活动的物质基础。

熟记蛋白质元素组成特点;多肽链的基本组成单位——L-α-氨基酸;20种氨基酸三字母缩写符号、结构式及主要特点。

准确描述肽键、多肽链、蛋白质一级结构、高级结构概念。

结合实例论述蛋白质结构与功能的关系。

熟记蛋白质重要理化性质及有关的基本概念,并列举蛋白质性质与医学的关系;结合蛋白质的性质,列举蛋白质分离纯化及测定方法。

第三章核酸化学写出多肽链氨基酸序列分析方法及关键试剂名称。

复述核酸的分类、细胞分布,各类核酸的功能及生物学意义。

记住核酸元素组成特点(与蛋白质比较)。

结合碱基、核苷和核苷酸的化学结构,熟记它们的中文名称及相应的缩写符号。

列举两类核酸(DNA与RNA)分子组成异同。

牢记体内重要的环化核苷酸——cAMP和cGMP。

在理解多核苷酸链结构基础上,牢记单核苷酸之间的连接方式——3’,5’磷酸二酯键及多核苷酸链的方向性(5’ →3’)。

描述DNA的一级结构, DNA二级结构——双螺旋模型要点,碱基配对规律。

简述tRNA二级结构——“三叶草”结构特点。

在熟记二级结构基础上,知道核酸还有更高级结构形式存在。

结合组成成分及结构,熟记核酸的性质及相关重要概念,准确叙述核酸、特别是DNA变性、复性及分子杂交的概念。

写出核酸序列分析的方法名称。

第四章酶✓酶的基本概念、化学本质及酶促反应特点。

✓熟记酶组成、结构有关的基本概念一一酶蛋白、辅助因子(辅酶、辅基)、全酶、酶的活性中心和必需基团等。

结合结构与功能的关系,论述酶原激活的化学本质。

以乳酸脱氢酶(LDH)为例,描述同工酶的概念。

✓列举酶促反应机理学说及要点。

✓熟记影响酶促反应动力学的几种因素及其动力学特点。

默写米式方程,解释米氏常数,学会运用米式方程进行简单计算。

✓叙述别构酶概念、酶促反应动力学特点及意义。

结合酶促反应动力学牢记酶活性测定的基本原则及应用。

叙述酶活性单位的概念。

✓结合酶在医学中应用的实际例子,说明酶与医学的关系。

医学生物化学重点总结

医学生物化学重点总结

医学生物化学重点总结第一章蛋白质的结构与功能一、名词解释肽键:一个氨基酸的a--羧基与另一个氨基酸的a--氨基脱水缩合所形成的结合键,称为肽键。

等电点:蛋白质分子净电荷为零时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。

蛋白质的一级结构:是指多肽链中氨基酸的排列顺序。

三、填空题1,组成体内蛋白质的氨基酸有20种,根据氨基酸侧链(R)的结构和理化性质可分为①非极性侧链氨基酸;②极性中性侧链氨基酸:;③碱性氨基酸:赖氨酸、精氨酸、组氨酸;④酸性氨基酸:天冬氨酸、谷氨酸。

3,紫外吸收法(280nm)定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子含有色氨酸,苯丙氨酸,或酪氨酸。

5,蛋白质结构中主键称为肽键,次级键有氢键、离子键、疏水作用键、范德华力、二硫键等,次级键中属于共价键的有范德华力、二硫键第二章核酸的结构与功能一、名词解释DNA的一级结构:核酸分子中核苷酸从5’-末端到3’-末端的排列顺序即碱基排列顺序称为核酸的一级结构。

DNA双螺旋结构:两条反向平行DNA链通过碱基互补配对的原则所形成的右手双螺旋结构称为DNA的二级机构。

三、填空题1,核酸可分为DNA和RNA两大类,前者主要存在于真核细胞的细胞核和原核细胞拟核部位,后者主要存在于细胞的细胞质部位2,构成核酸的基本单位是核苷酸,由戊糖、含氮碱基和磷酸3个部分组成6,RNA中常见的碱基有腺嘌呤、鸟嘌呤,尿嘧啶和胞嘧啶7,DNA常见的碱基有腺嘌呤、鸟嘌呤、胸腺嘧啶和胞嘧啶四、简答题1,DNA与RNA一级结构和二级结构有何异同?DNA RNA 一级结构相同点 1,以单链核苷酸作为基本结构单位2,单核苷酸间以3’,5’磷酸二脂键相连接3,都有腺嘌呤,鸟嘌呤,胞嘧啶一级结构不同点:1,基本结构单位2,核苷酸残基数目3,碱基4,碱基互补脱氧核苷酸几千到几千万胸腺嘧啶A=T,G≡C核苷酸几十到几千尿嘧啶A=U,G≡C 二级结构不同点:双链右手螺旋单链茎环结构4,叙述DNA双螺旋结构模式的要点。

医学生物化学第一章到第九章简答医学生必看

医学生物化学第一章到第九章简答医学生必看

第一章:‎1、简述蛋‎白质的一级‎,二级,三‎级和四级结‎构.蛋白‎质分子的一‎级结构指构‎成蛋白质分‎子的氨基酸‎在多肽链中‎的排列顺序‎和连接方式‎。

蛋‎白质分子的‎二级结构是‎指蛋白质多‎肽链主链原‎子的局部空‎间排列。

‎多肽链在‎二结构的基‎础上进一步‎卷曲折叠,‎形成具有一‎定规律性的‎三维空间结‎构,即为蛋‎白质的三级‎结构。

‎由两条或两‎条以上独立‎存在并具有‎三级结构的‎多肽链借次‎级键缔合而‎成的空间结‎构,称为蛋‎白质的四‎级结构。

‎2、何谓‎蛋白质的变‎性作用?有‎何实用意义‎.蛋白质‎的变性作用‎是指蛋白质‎在某些理化‎因素的作用‎下,其空间‎结构发生改‎变(不改变‎其一级结‎构),因而‎失去天然蛋‎白质的特性‎,这种现象‎称为蛋白质‎的变性作用‎。

实用‎意义:利用‎变性原理,‎如用酒精,‎加热和紫外‎线消毒灭菌‎,用热凝固‎法检查尿蛋‎白等;防‎止蛋白质变‎性,如制备‎或保存酶、‎疫苗、免疫‎血清等蛋白‎质制剂时,‎应选择适当‎条件,防止‎其变性失活‎。

3、谷‎胱甘肽(G‎S H)的组‎成与功能?‎答:G‎S H是由谷‎、半胱和甘‎氨酸组成的‎三肽。

GS‎H的巯基具‎有还原性,‎可作为体内‎重要的还原‎剂,具有以‎下有一些功‎能:解毒;‎保护蛋白质‎的-HS免‎遭氧化;还‎原细胞内产‎生的H2O‎24、蛋‎白质变性后‎有哪些改变‎?溶解度‎显著下降;‎生物学活性‎丧失;易被‎蛋白酶水解‎;凝固或沉‎淀第二‎章:(1‎)试述DN‎A双螺旋结‎构的要点‎①DNA分‎子由两条反‎向平行的多‎核苷酸链组‎成,它们围‎绕同一个中‎心轴盘绕成‎右手螺旋‎。

②碱‎基位于双螺‎旋的内侧,‎两条多核苷‎酸链通过碱‎基间的氢键‎相连,A与‎T配对,其‎间形成两个‎氢键,G与‎C配对,其‎间形成三个‎氢键,A-‎T,G-C‎配对规律,‎称碱基互补‎原则。

‎③每个碱基‎对的两个碱‎基处于同一‎平面,此平‎面垂直于螺‎旋的中心轴‎,相邻的碱‎基平面间有‎范德华引力‎,氢键及范‎德华引力是‎维持DNA‎双螺旋稳定‎的主要因素‎。

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(4)区分核苷酸、核苷和核酸三者的含义?
碱基和核糖(脱氧核糖)通过糖苷键连接形成核苷(脱氧核苷);核苷(脱氧核苷)和磷酸以磷酸酯键连接形成核苷酸(脱氧核苷酸);核苷酸之间以磷酸二酯键连接形成多核苷酸链,即核酸。
第三章:
(1)酶与一般催化剂比较有哪些特点?
(1)酶作为生物催化剂和一般催化剂相比,又具有本身的特点。
(3)RNA和DNA有何异同点?
化学组成:DNA由腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶、胸腺嘧啶、D-2-脱氧核糖和磷酸组成,RNA由腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶、尿嘧啶、D-2-脱氧核糖和磷酸组成。结构上: DNA分子由两条相互平行但走向相反的脱氧多核苷酸链组成,RNA是单链结构。功能上:DNA的基本功能是以基因的形式荷载遗传信息,并作为基因复制和转录的模板。RNA主要与遗传信息的传递和表达有关
(5)糖有氧氧化的生理意义?
答:糖的有氧氧化是机体产生能量最主要的途径,它不仅产能效率高,而且由于产生的能量逐步分次释放,相当一部分形成ATP,所以能量的利用率也高,简言之,即“供能“。
(6)肌糖原能否直接补充血糖?若能是怎样转变成血糖的?
肌糖原不能直接补充血糖,因为肌肉缺乏葡萄糖-6-磷酸酶。肌糖原分解出6-磷酸葡萄糖后,经糖酵解途径产生乳酸,乳酸进入血液循环到肝脏,以乳酸为原料经糖异生途径转变为葡萄糖并释放入血补充二级,三级和四级结构.
蛋白质分子的一级结构指构成蛋白质分子的氨基酸在多肽链中的排列顺序和连接方式。
蛋白质分子的二级结构是指蛋白质多肽链主链原子的局部空间排列。
多肽链在二结构的基础上进一步卷曲折叠,形成具有一定规律性的三维空间结构,即为蛋白质的三级结构。
第四章:
(1)血糖有哪些来源与去路?血糖浓度为什么能保持动态平衡?
血糖的来源有三:食物中的淀粉消化吸收;肝糖原分解;其他非糖物质转变——即糖的异生作用。血糖的去路有四:在各组织细胞内氧化分解;合成肝糖原、肌糖原;转变成其他糖、脂类、氨基酸等;超过肾糖阈(160~180mg%)则由尿排出。
血糖浓度的相对恒定依靠体内血糖的来源和去路之间的动态平衡来维持。
磺胺类药抑制某些细菌的生长,是因为这些细菌的生长需要对氨基苯甲酸以合成叶酸,而磺 胺类药的结构与对氨基苯甲酸相似,可竞争性地抑制菌体内二氢叶酸合成酶,从而阻碍叶酸的合成,导致细菌体内代谢紊乱而抑制其繁殖。因此磺胺类药的作用属于竞争性抑制作用。
(5)辅酶和辅基的主要生理作用是什么?
辅酶和辅基统称辅助因子,其与酶蛋白结合的紧密程度不同。金属离子类辅助因子主要生理功能是稳定酶的构象;参与催化反应,传递电子;在酶与底物间起桥梁作用;中和阴离子,降低反应中的静电斥力等。小分子有机化合物类辅助因子主要生理功能是在反应中起运载体的作用,传递电子、质子或其它基团。
mRNA、tRNA、rRNA三者各有什么不同?
从结构上看:大多数真核mRNA的5′末端均在转录后加上一个7-甲基鸟苷,同时第一个核苷酸的C′2也是甲基化,形成帽子结构:m7GpppNm-,大多数真核mRNA的3′末端有一个多聚腺苷酸(polyA)结构,称为多聚A尾;tRNA的一级结构特点:含 10~20% 稀有碱基,如 DHU,3′末端为 — CCA-OH ,5′末端大多数为G,具有 TyC 。从功能上看:mRNA的功能是把DNA所携带的遗传信息,按碱基互补配对原则,抄录并传送至核糖体,用以决定其合成蛋白质的氨基酸排列顺序;tRNA的功能是活化、搬运氨基酸到核糖体,参与蛋白质的翻译;rRNA的功能是参与组成核蛋白体,作为蛋白质生物合成的场所。
(7)糖代谢与脂代谢是如何联系的?
糖酵解过程中产生的磷酸二羟丙酮可转变为3-磷酸甘油,可作为脂肪合成中甘油的原料,由3-磷酸甘油和脂肪酰COA可进一步合成甘油三酯.
糖的有氧氧化过程中产生的乙酰COA是酮体和脂肪酸合成的原料.
脂肪酸分解产生的乙酰??? COA最终进入三羧酸循环氧化.
酮体氧化产生的乙酰COA最终进入三羧酸循环氧化.
②该途径生成的NADpH+H+具有以下功能:
A 是脂肪酸,胆固醇,类固醇激素等生物合成的供氢体。
B 是羟化酶系的辅助因子,参与药物毒物等生物转化作用。
C 是谷胱甘肽还原酶的辅酶,维持谷胱甘肽的含量,保护巯基酶活性,保护红细胞膜的完整性。
(4)糖有氧氧化的基本反应过程、能量生成、关键酶调节
第二章:
(1)试述DNA双螺旋结构的要点
①DNA分子由两条反向平行的多核苷酸链组成,它们围绕同一个中心轴盘绕成右手螺旋 。
②碱基位于双螺旋的内侧,两条多核苷酸链通过碱基间的氢键相连,A与T配对,其间形成两个氢键,G与C配对,其间形成三个氢键,A-T,G-C配对规律,称碱基互补原则。
③每个碱基对的两个碱基处于同一平面,此平面垂直于螺旋的中心轴,相邻的碱基平面间有范德华引力,氢键及范德华引力是维持DNA双螺旋稳定的主要因素。
④双螺旋的直径为2.37nm,螺距为3.54nm,每圈螺旋含10.5个碱基对,每一碱基平面间距离为0.34 nm。
(2)tRNA的二级结构有何特点?
tRNA的二级结构为三叶草型结构,含有①氨基酸臂,其3′-末端为-CCA-OH是连接氨基酸的部位;②双氢尿嘧啶环(DHU),含有5,6-双氢尿嘧啶;③反密码环,此环顶部的三个碱基和mRNA上的密码子互补,构成反密码子;④TφC环,含有假尿嘧啶(φ)和胸腺嘧啶(T); ⑤额外环。
11、糖异生概念:从非糖化合物(乳酸、甘油、生糖氨基酸)转变为葡萄糖或糖原的过程。
进行糖异生的主要器官是肝脏,肾脏具有肝脏1/10的异生糖能力
糖异生的过程: 。
⑴ 一次反应
甘油先经磷酸甘油激酶后经磷酸甘油脱氢酶作用后,最终转变为磷酸二羟丙酮进入糖酵解或糖的有氧氧化途径.
(8)胰岛素和以高血糖素对血糖浓度的调节机制?
胰岛素的作用机制: ① 促进葡萄糖转运进入肝外细胞;② 加速糖原合成,抑制糖原分解;③ 加快糖的有氧氧化; ④ 抑制肝内糖异生;⑤ 减少脂肪动员。胰高血糖素的作用机制:① 促进肝糖原分解,抑制糖原合成;② 抑制酵解途径,促进糖异生;③ 促进脂肪动员。
? 反应不可逆,由丙酮酸脱氢酶复合体催化
? 参与反应的辅酶有:硫胺素焦磷酸酯(TPP)、硫辛酸、FAD、NAD+、CoA
? 第三阶段:三羧酸循环及氧化磷酸化,生成大量的ATP和水
记忆要点:反应有“一、二、三、四”。
⑴ 一次底物水平磷酸化反应
? 琥珀酰CoA → 琥珀酸 + GTP
⑵ 二次脱羧基反应(同时伴随有脱氢反应)
1分子乙酰CoA经该循环可生成10分子ATP。
三羧酸循环的意义
? 氧化供能。
? 三大营养素彻底氧化分解的最终代谢通路。
? 是三大营养物质互变的枢纽。
? 可为其他合成代谢提供小分子的前体CoA。

(3)磷酸戊糖途径有何生理意义?
磷酸戊糖途径生成两种重要的化合物具有生理意义:
①5-磷酸核糖是合成核苷酸和核酸的原料。
酶的竞争性抑制作用:抑制剂能与底物竞争,与酶活性中心结合,形成酶一抑制剂复合物,从而阻碍底物与酶活性中心的结合,使酶的活性受到抑制。
酶的非竞争性抑制作用:抑制剂是与酶活性中心结合部位以外的部位相结合,这种结合不影 响酶与底物的结合,抑制剂与底物无竞争关系,但生成酶-底物-抑制剂,不能生成产物,反应速度减慢。
? α-酮戊二酸脱氢酶 催化 α-酮戊二酸 → 琥珀酰CoA + CO2 + NADH+H+
⑷ 四次脱氢反应
? 异柠檬酸 → α-酮戊二酸 + CO2 + NADH+H+
? α-酮戊二酸 → 琥珀酰CoA + CO2 + NADH+H+
? 琥珀酸 → 延胡索酸 + FADH2
? 苹果酸 → 草酰乙酸 + NADH+H+
(6)简述酶与临床的关系
答:酶与临床有密切关系。① 有些疾病的发生直接或间接地与酶的异常或酶的活性受到抑制相关;② 临床上许多组织器官的疾病常表现为血液等体液中一些酶的活性异常,酶常被作为这些酶的诊断指标;③ 酶也用于某些疾病的治疗,许多药物都可以通过抑制生物体内的某些酶的表达达到治疗目的。
糖有氧氧化的定义:葡萄糖在有氧条件下彻底氧化生成水和二氧化碳的过程。
基本反应过程:分为三个反应阶段
? 第一阶段:糖酵解途径生成丙酮酸,同前述糖酵解过程
? 第二阶段:丙酮酸进入线粒体后,氧化脱羧生成乙酰CoA
? 总反应式为:丙酮酸 + NAD+ + 辅酶A → 乙酰CoA + NADH+H+ + CO2
(9)写出糖酵解的限速酶并简述糖酵解的生理意义。
限速酶:6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶、葡萄糖激酶或己糖激酶。
生理意义:迅速供能。①是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。
②是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式。
③终产物乳酸是能源物质。
10、为什么说三羧酸循环是糖、脂和蛋白质三大物质代谢的共通路?
3、谷胱甘肽(GSH)的组成与功能?
答:GSH是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。GSH的巯基具有还原性,可作为体内重要的还原剂,具有以下有一些功能:解毒;保护蛋白质的-HS免遭氧化;还原细胞内产生的H2O2
4、蛋白质变性后有哪些改变?
溶解度显著下降;生物学活性丧失;易被蛋白酶水解;凝固或沉淀
由两条或两条以上独立存在并具有三级结构的多肽链借次级键缔合而成的空间结构,称为蛋 白质的四级结构。
2、何谓蛋白质的变性作用?有何实用意义.
蛋白质的变性作用是指蛋白质在某些理化因素的作用下,其空间结构发生改变(不改变其 一级结构),因而失去天然蛋白质的特性,这种现象称为蛋白质的变性作用。
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