含氮小分子的代谢
氨基酸分解代谢
O
H2N C O ~ PO32- + 2ADP + Pi
氨基甲酰磷酸
② 瓜氨酸的合成
NH2 CO
O ~PO32-
氨基甲酰磷酸
NH2
(CH2)3
+
CH NH2
COOH
鸟鸟氨氨酸酸
鸟氨酸氨基甲酰转移酶
H3PO4
NH2 CO
NH (CH2)3
含S氨基酸
甲硫氨酸
S CH3 CH2 CH2 CHNH2 COOH
半胱氨酸
CH2SH CHNH2 COOH
① Met与转甲基作用
+
Met
ATP
腺苷转移酶
PPi+Pi
甲基的直 接供体
S-腺苷甲硫氨酸(SAM)
① Met与转甲基作用
RH
RH—CH3
腺苷
甲基转移酶
SAM
S-腺苷同型半胱氨酸
同型半胱氨酸
Gly 的代谢与一碳单位的生成
-
CH2NH2 COOH
+ FH4
Gly 氨解酶
N5, N10-CH2-FH4
NAD+
NADH+H+ CO2+NH3
-
CH2NH2 氧化 COOH 脱氨基
-
CHO COOH
CO2
HCOOH
HCOOH
FH4
FH4甲酰化酶
ATP
ADP+Pi
N10-CHO-FH4
（3）含S氨基酸代谢
COOH
CH2 H-C-NH2
COOH
腺苷酸代
琥珀酸合成酶 (IMP)
第章含氮小分子的代谢PPT课件
.
36
丝氨酸与一碳单位
H2C OH HC NH3 + FH4
COO
丝氨酸
H2O 丝氨酸羟甲基转移酶
N5,N10-CH2-FH4 + H2C NH3 COO
甘氨酸
组氨酸与一碳单位
NH3 CH2 CH COO N NH
组氨酸
OOC CH (CH2)2 COO FH4
HN NH C H
亚氨甲基谷氨酸
亚氨甲基转移酶
腺嘌呤
OH OH
S-腺苷同型半胱氨酸
腺苷
COO HC NH3
CH2 CH2 SH
同型半胱氨酸
.
42
谷胱甘肽(Glutathion)有还原(GSH)和氧化(GS-SG)两种形式, 是动物细胞中抗氧化系统的重要成分,是过氧化物酶的辅酶,也 是重要的生物活性肽.对于保持血红蛋白的亚铁离子的还原状 态,防止细胞膜受自由基的攻击等有重要作用.它由谷氨酸,半胱 氨酸和甘氨酸通过谷氨酰胺循环合成.
5
N CH2
CH3HN
10
N5-甲基四氢叶酸 (N5-CH3-FH4)
H N
5
N CH2 CH HN NH 10
N5-亚氨甲基四氢叶酸 (N5-CH=NH-FH4)
: 一碳单位
.
H N
5
N H
CH2
HN
10
四氢叶酸局部
(FH4)
35
一碳基团的来源
一碳基团主要来源于色氨酸、甘氨酸、丝氨酸、组氨酸和蛋 氨酸的代谢
生糖氨基酸有 14 种 Ser，Gly，Thr，Ala，Cys 代谢转变为丙酮酸 Asp，Asn 代谢转变为草酰乙酸 Met， Val 代谢转变为琥珀酸 Glu，Gln，His，Pro，Arg 代谢转变为α-酮戊二酸
考研科目,动物生物化学 第11章 含氮小分子
意义
此种方式既是氨基酸脱氨基的主要方式，
体内有活泼的转氨酶和L-谷氨酸脱氢酶，
反应可逆，也是体内合成非必需氨基酸的
主要方式。
主要在肝、肾组织进行。
4 嘌呤核苷酸循环
氨 基 酸 转 氨 酶 1 α-酮戊 二酸 转 氨 酶 2 谷氨酸 腺苷酸代琥 珀酸合成酶 天冬氨酸
NH3
次黄嘌呤 核苷酸 (IMP)
第11章 含氮小分子代谢
Metabolism of Small Molecules Containing N
重点：联合脱氨基、尿素合成、嘌呤 核苷酸体内分解代谢； 难点：核苷酸从头合成途径、脱氧核 苷酸合成。
本章主要内容
1 2 3 4 5 6 蛋白质的营养作用 氨基酸的一般分解代谢 氨的代谢 α -酮酸的代谢和非必需氨基酸的合成 个别氨基酸的代谢 核苷酸的合成与分解代谢
在转氨酶的催化下,α -氨基酸的氨基转移 到α -酮酸的酮基碳原子上，结果原来的α -氨 基酸生成相应的α -酮酸，而原来的α -酮酸则 形成了相应的α -氨基酸，这种作用称为转氨 基作用或氨基移换作用。
特点
没有游离的氨产生，但改变了氨基酸代谢 库中各种氨基酸的比例。 催化的反应可逆。 其辅酶都是磷酸吡哆醛。
血清转氨酶活性，临床上可作为疾病 诊断和预后的指标之一。
谷丙转氨酶和谷草转氨酶
谷丙转氨酶 （GPT）
谷草转氨 酶(GOT)
(肝脏)
(心肌 肝脏)
3 联合脱氨基作用 (1) 定义
是指氨基酸与α -酮戊二酸经转氨作用 生成α -酮酸和谷氨酸，谷氨酸经L-谷氨酸 脱氢酶作用生成游离氨和α -酮戊二酸的过 程。
生酮氨基酸 生糖兼生酮氨基酸
3 氧化供能
α-酮酸在体内可通过TAC 和氧化磷 酸化彻底氧化为H2O和CO2，同时生成 ATP。
动物生化---含氮小分子的代谢
尿素合成及意义1.过程：a.关键酶：氨甲酰磷酸合成酶.b.过程：CO2+NH3→氨甲酸磷酸氨甲酸磷酸+鸟氨酸→瓜氨酸瓜氨酸+天冬氨酸→精氨酸代琥珀酸精氨酸代琥珀酸→精氨酸+延胡索酸精氨酸→尿素+鸟氨酸c.耗能：每生成1mol尿素，需水解3molATP中的4个高能磷酸键。
2.意义：形成1mol尿素，可以清除2mol氨和1molCO2。
这样不仅解除了氨对动物机体的毒性，也降低了动物体内由于CO2溶于血液所形成的酸性。
尿酸禽类不能合成尿素，而是把体内大部分的氨合成尿酸排出体外。
α-酮酸的代谢与非必需氨基酸的形成α-酮酸的代谢1.氨基化：所有的α-酮酸也都可以通过脱氨基作用的逆反应而氨基化，生成其相应的氨基酸。
2.转化为糖和脂。
3.氧化供能。
非必需氨基酸的生成只要有氨基供应，由糖的分解代谢生成的α-酮酸可以作为“碳骨架”，通过氨基化反应合成非必需氨基酸。
有时必需氨基酸也参与非必需氨基酸的合成。
个别氨基酸的代谢1.形成激素和神经递质。
2.提供甲基，合成其他含氮化合物。
核苷酸代谢合成1.嘌呤核苷酸的合成：a.从头合成：在磷酸核糖的基础上合成核苷酸。
b.体内游离的嘌呤或嘌呤核苷合成。
1.动物氨基酸代谢中产生游离氨基的反应是A.脱羧B.异构C.缩合D.转氨E.脱氨[答案]E[考点]氨基酸脱氨。
[解题分析]氨基酸的分解代谢分为脱氨和脱羧。
脱氨可将氨基酸分解为α酮酸和游离的氨基。
故选答案E。
B1型题(2~4题共用备选答案)A.琥珀酸B.丙酮酸C.苹果酸D.草酰乙酸E.α酮戊二酸2.接受氨基可直接转化为谷氨酸的是[答案]E[考点]α酮酸的代谢与非必需氨基酸的生成,葡萄糖分解代谢。
[解题分析]非必需氨基酸的生成:只要有氨基供应,由糖的分解代谢生成的α酮酸可以作为“碳骨架”,通过氨基化反应合成非必需氨基酸。
有时必需氨基酸也参与非必需氨基酸的合成。
有氧代谢途径及生理意义:三羧酸循环是糖、脂肪、氨基酸及其他有机物质代谢的联系枢纽。
《含氮小分子》PPT课件
C.形成血氨；
D. 通过转变成尿酸（禽类）、尿素（哺 乳动物）排出体外。
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25
血
氨
机体代谢产生的氨和消化道中吸收来的
氨进入血液后，即为血氨。 正常人血浆中 氨的浓度一般不超过 0.1mg/100ml。
低水平血氨对动物是有用的物质，它可 与α-酮酸再形成氨基酸，并参与嘌呤、嘧 啶等重要含氮化合物的合成。而高浓度血 氨，可引起脑功能紊乱。
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37
（4）α-酮酸的代谢去路
① 彻底生成 H2O 和 CO2 氧化供能 ② 转变成糖和酮体 ③ 再氨基化
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38
生糖氨基酸 在动物体内经代谢可以转 变成葡萄糖的氨基酸称为生糖氨基酸，除亮 氨酸外均属于பைடு நூலகம்。
生酮氨基酸 在动物体内只能转变成酮 体的氨基酸称为生酮氨基酸，主要是亮氨酸。
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3
2. 蛋白质的需要量
蛋白质的最低需要量 对于成年动物来说，在糖和脂肪充分供应的 条件下，为了维持其氮的总平衡，至少必须摄 入的蛋白质量，称为蛋白质的最低需要量。 根据氮的摄入和排出情况 （1）氮的总平衡 （2）氮的正平衡 （3）氮的负平衡
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4
（1）氮的总平衡
生物从外界摄入的氮与排出的氮，总量 相等时的状态称为氮的总平衡（nitrogen general balance）。
L- 谷氨酸脱氢酶 广泛存在于肝、肾、脑等组织 中，其催化 L-谷氨酸氧化脱氨生成α-酮戊二酸，辅 酶是 NAD＋ 。
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19
② 转氨基作用
即在转氨酶的催化下，将某一氨基酸的α-氨基 转移到另一种α-酮酸的酮基上，生成相应的α-酮 酸和另一种氨基酸的作用。
生物化学心得体会
生物化学心得体会【篇一：生物化学学习心得】学习生化的感想大二上学期，我们动医专业开设了动物生物化学这门课，巧的是，我们生化老师主编的新书也出版了，而且还成了我们这一届学生们的教材（我们都是很自豪的）。
我以前不知道会换书，所以就提前买了一本胡兰主编的《动物生物生化》，是那种旧的教材，自己以为内容不会相差太大，后来生化老师也说到了这一点：用谁的书并不影响对生化课的学习。
记得很清楚，上第一节生化课，讲的绪论，印象很深的是生化老师所说的记笔记的事情：要让我们自己“喂”自己。
几乎每门新课一开始，便是讲绪论，任课老师也会讲到记笔记的，可是该怎样记，记些啥，还是不清不楚。
我们这些大学生们，走过了高中三年，迈过了高考这道坎，笔记不知记了多少，大概每个人都会有他们自己的一套学习的方式，记笔记当然也是一样啦，用什么方法，记些什么内容，他们应该是很清楚的。
说实话，当时特别赞同生化老师的观点，觉得他说的都是些大实话。
可是，这好多年来早已养成的记笔记的习惯，还真是不容易改的，我有自己的习惯，该记什么不该记什么，自己也是顺其自然的，有时候会记些老师的ppt上面的知识点（我没有向老师要课件的习惯），有时候就只是在那听老师讲课，我和生化老师的想法其实挺像的：只要学到知识就行，其他的都是手段而已，无所谓。
任何一门新课一开始上，大概都会有新的老师来上课，学生的积极性都是很高的，一般是全到的，免不了一阵的好奇与兴奋，或许只是为了认识认识新老师，摸摸老师的脾气性格什么的，新知识一般是学不到多少的，这对于生化课也不例外。
最一开始的几节生化课，我自己都觉得自己是那么认真地听讲，看书，记笔记，又加上一开始学的部分是蛋白质、核酸，这些又是在我高中时喜欢的生物课中学过的，于是就更放心了：就这样学呗，也没啥难度啊。
上了几节课后，对于生化课和生化老师的新鲜感没有了，老师的上课方式也有了了解，虽然没有课前预习和课后复习这两个重要环节，课上没有问题，课后没有温故知新，但这好像并没有影响到我的学习。
第七章 含氮小分子的代谢
第七章含氮小分子的代谢一名词解释转氨作用（Transamination）/ 尿素循环（Urea cycle）/ 生糖氨基酸（Glucogenic amino acid）生酮氨基酸（Ketogenic amino acid）/ 一碳单位（One carbon unit）（1）转氨作用：在转氨酶作用下，某一氨基酸的α-氨基转移到另一种α-酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸，原来的氨基酸则转变成相应的α- 酮酸。
（2）尿素循环：尿素循环也称鸟氨酸循环，是将含氮化合物分解产生的氨转变成尿素的过程，有解除氨毒害的作用。
（3）生糖氨基酸：在体内可转变成糖的氨基酸（丙酮酸、α-酮戊二酸、琥珀酸、草酰乙酸）（4）生酮氨基酸：在体内可转变为酮体和脂肪酸的氨基酸（生成乙酰COA），包括Leu、Lys。
（5）一碳单位：二英文缩写符号及功能GOT，GPT，PRPP，IMP（1）GOT：谷草转氨酶，可以作为疾病诊断和预后的指标之一，心肌梗塞患者血清中GOT活性明显升高。
（2）GPT：谷丙转氨酶，可以作为疾病诊断和预后的指标之一，急性肝炎患者血清中GPT活性显著升高。
三填空题1．转氨酶和脱羧酶的辅酶通常是磷酸吡哆醛。
2．谷氨酸经脱氨后产生α-酮戊二酸和氨，前者进入三羧酸循环进一步代谢。
3．尿素循环中产生的瓜氨酸和鸟氨酸两种氨基酸不是蛋白质氨基酸。
4．尿素分子中两个N原子，分别来自NH3 和天冬氨酸。
5．脱氧核糖核苷酸的合成是由酶催化的，辅酶是。
反应发生在___磷酸水平。
6．氨基酸脱下的氨基通常以哪种化合物的形式暂存和运输谷氨酰氨。
7．合成嘌呤和嘧啶都需要的一种氨基酸是_____________。
8．生物体嘌呤核苷酸合成途径中首先合成的核苷酸是________________。
9. 谷氨酸+ NAD(P)+ + H2O 一→（α-酮戊二酸）+ NAD(P)H +NH3催化此反应的酶是：（ L－谷氨酸脱氢酶）10．谷氨酸+ NH3 + A TP 一→（谷氨酰氨）+ （ADP ）+ Pi + H2O 催化此反应的酶是：（谷氨酰氨合成酶）11．5′磷酸核糖+ ATP 一→（）+（）催化此反应的酶是：PRPP合成酶四简答题1．氨基酸脱氨基方式有哪些？答：氧化脱氨基、转氨基、联合脱氨基2．什么是尿素循环，有何生物学意义？答：尿素循环：尿素循环也称鸟氨酸循环，是将含氮化合物分解产生的氨经过一系列反应转变成尿素的过程。
【执业兽医师】动物生物化学知识点
【执业兽医师】动物生物化学第一单元蛋白质化学及其功能1、必需氨基酸：机体不能合成或合成不足的氨基酸。
甲（甲硫氨酸）携（缀（x《）氨酸）来（赖氨酸）一（异亮氨酸）本（苯丙氨酸）亮（亮氨酸）色（色氨酸）书（苏氨酸）。
口诀：甲携来一本亮色书。
2、蛋白质的变性实质：次级键（包括二硫键）被破坏，天然构象解体。
不涉及一级结构的破坏。
变性后变化：生物活性丧失；物理性质改变：溶解度降低、易结絮、凝固沉淀，失去结晶能力、黏度增大等。
化学性质发生改变：易被蛋白酶水解。
3、盐析：加入大量中性盐，蛋白质从水溶液中沉淀析出。
生物碱试剂：苦味酸、单宁酸、三氯醋酸、钙酸等，能与蛋白质结合成难溶的蛋白盐从而沉淀。
4、蛋白质的基础结构：一级结构。
蛋白质二级结构：包括a-螺旋，B-折叠，B-转角，无规卷曲四种。
肌红蛋白是一个具有三级结构的氧结合蛋白，呈紧密球形构象。
5、SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳可用于蛋白质分子质量的测定。
紫外吸收性质：蛋白质的最大吸收峰在280nm o6、酸性氨基酸：谷氨酸、大冬氨酸。
碱性氨基酸：组氨酸、精氨酸、赖氨酸。
7、硒代半胱氨酸是第21种标准的氨基酸,毗（bi）咯（lub）赖氨酸是第22种标准的氨基酸。
第二单元生物膜1、相变温度：（1）脂肪酸炷（ting）链越短,越不饱和，相变温度越低,越容易相变；（2）胆固醇越多，膜流动性越低，相变温度越高，越不容易相变。
2、膜上的寡糖链都是暴露在质膜外表面上，与细胞的相互识别和通讯等重要的生理活动相关联。
第三单元酶1、结合酶（全酶）=酶蛋白+辅助因子。
2、酶的活力单位(U):酶的活力单位是衡量酶催化活性的重要指标，活力单位越高，活力越低。
酶的比活力：酶的比活力是分析酶纯度的重要指标。
酶的比活力越大，纯度越高。
3、米氏常数Km:当反应速度达到最大反应速度的一半时底物的浓度。
Km是酶的特征常数。
Km值的大小,近似地表示酶和底物的亲和力,Km值大,意味着酶和底物的亲和力小，反之则大。
蛋白质、核酸的酶促降解和含氮化合物代谢
蛋白质、核酸的酶促降解和含氮化合物代谢学习要点蛋白质是生命物质的基础，是维持生命活动正常进行以及生长发育所必不可少的。
泛素系统和溶酶体系统是细胞内蛋白质两个最重要的降解系统。
氨基酸经过转氨基与氧化脱氨基和联合脱氨基作用，生成氨和相应的α-酮酸。
氨可通过多种途径安全地排出体外；α-酮酸可参入糖酵解、三羧酸循环、糖异生和酮体代谢途径。
氨基酸还可以转化成辅酶、激素、生物碱等重要物质。
自然界中的不同氮化物相互转化形成氮素循环。
固氮生物和工业固氮将N2转变成NH3，NH3被硝化细菌氧化成NO3－，植物吸收NO3－并还原成NH3，通过还原氨基化同化为Glu，再以Glu和Gln为氨基供体合成其它氨基酸和含氮有机物。
核酸酶催化核酸水解为核苷酸，可分为核酸内切酶、核酸外切酶和限制性内切酶。
核苷酸可进一步降解为戊糖、磷酸和含氮碱。
在人体内嘌呤碱的降解产物为尿酸、嘧啶碱彻底降解。
生物可利用氨基酸和其它代谢物从头合成核苷酸，还能通过补救途径利用核苷和碱基合成核苷酸。
9.1 蛋白质的酶促降解9.1.1 蛋白水解酶生物体内的蛋白质经常处于不断合成和降解的动态变化之中。
生物体内几乎到处都有水解肽键的酶，既包括消化道中消化食物蛋白的蛋白酶，血液中参与血液凝固和溶解血栓的酶以及补体系统，也包括种类繁多、结构和功能更复杂的细胞内蛋白酶。
这些酶可按其作用特点分为肽链内切酶和肽链外切酶。
肽链内切酶又称蛋白酶，水解肽链内部的肽键，对参与形成肽键的氨基酸残基有一定的专一性，常见的蛋白酶及其作用位点参看表9-1。
肽链外切酶包括氨肽酶和羧肽酶，分别降解肽链N端和C端的肽键。
如羧肽酶A优先作用于中性氨基酸为羧基端的肽键；羧肽酶B则水解以碱性氨基酸为羧基端的肽键(表9-1)。
表9-1 蛋白水解酶作用的专一性按其活性部位的结构特征可将蛋白酶分为四类：（1）丝氨酸蛋白酶类活性部位含有Ser残基，受二丙基氟磷酸(DIFP)的强烈抑制。
胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、弹性蛋白酶、枯草杆菌蛋白酶等均属此类。
第七章含氮小分子代谢
2.瓜氨酸的生成：
38
3
39
4.
40
尿素合成总反应式
? CO2 + NH3 + 3ATP + 天冬氨酸 + 2H20 ? → NH2-CO-NH2 + 延 胡 索 酸 + 2ADP +
AMP + PPi + 2Pi
?
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43
尿酸的生成
? 禽类排氨的主要方式，过程是利用 氨基酸提供的氨基合成嘌呤，再由嘌呤 分解产生出尿酸，尿酸溶解度很低，故 节水, 尿素则必须溶于水才行。
3.氧化分解生成CO2和水(供能)
?α－酮酸进一步可进入三羧酸循环氧化
分解生成CO2和水.这是α-酮酸的重要分 解途径之一。是氨基酸供能的途径.
?
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第四节 非必需氨基酸的合成
? 1) 由α-酮酸氨基化生成 ? 2) 其他氨基酸转化
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54
55
第五节 个别氨基酸代谢
? 一 一碳单位代谢 ?二 ? 三 芳香族氨基酸的代谢
?
氮的保留量/氮的吸收量Ⅹ100
?
5
必需氨基酸
? 动物体内不能合成 ,或合成太慢不能满足 动物需要,只能由饲料供给的氨基酸.
? Lys( 赖 ) Met( 甲 硫 ) Trp( 色 ) Phe (苯丙) Leu(亮) Ile(异亮) Val Thr(苏) His(组) Arg(精)
6
提高蛋白质的生理价值的 途径
56
一 一碳单位代谢
? 某些氨基酸在代谢过程中能生成含一个 碳原子的基团，经过转移参与生物合成 过程。这些含一个碳原子的基团称为一 碳单位.
5.13郑洁 植物水孔蛋白
所在院系： 专 业： 姓 名： 学 号： 指导教师：本科生毕业论文(设计)题目：植物水孔蛋白生物科学与化学学院 生物科学郑洁1810910015徐 国 华论文完成日期： 2011年 5 月目录摘要 (1)关键词 (1)一．水孔蛋白的发现 (1)二. 植物水孔蛋白的基本结构及生化特征 (1)三. 植物水孔蛋白的类型和分布 (2)四. 植物水孔蛋白的功能 (2)1．增强生物膜对水的通透 (2)2.运输小分子物质 (2)3.参与光合作用 (2)4.参与氮代谢 (2)5.参与硅与硼的代谢 (2)6.参与开花生理 (2)7.参与果实的发育与成熟、种子的成熟与萌发 (3)8.参与气孔运动 (3)9.水孔蛋白在逆境调节中的功能 (3)五. 水孔蛋白的调节与调节物质 (4)1. 水孔蛋白的调节 (4)2. 水孔蛋白的调节物质 (4)六．结语与展望 (4)参考文献 (4)致谢 (5)植物水孔蛋白摘要：水孔蛋白是水专一性通道蛋白，属于膜内在蛋白的一类，普遍存在于动、植物及微生物中，其种类繁多、分布广泛，与植物体内水分的快速、高效运输密切相关。
就水孔蛋白的发现、类型和分布、分子结构和生化特性、调节及其生理功能进行简单综述。
关键词：水孔蛋白；结构；生理功能。
一水孔蛋白的发现长期以来，人们普遍认为水仅以弥散的方式通过脂质双分子层，但难以解释某些细胞对水的通透特别高的现象。
1988 年Agre 研究小组从人的红细胞膜上分离到一种分子量为28kDa 的未知蛋白, 即为细胞膜水通道。
随后他们在爪蟾卵母细胞表达系统中对得到的蛋白进行了功能鉴定, 证明其参与了膜上的水分运。
1997年基因组命名委员会正式将其命名为AQP1.现在已经知道，水孔蛋白（aquaporin,AQP）是一类介导水分快速跨膜转运的膜内在蛋白，属于MIP(majorintrinsic protein)家族，分子量在25-33kDa[1, 2]。
水孔蛋白几乎存在于所有的生物体内,包括人，动植物、酵母和细菌等, 是一类古老的膜蛋白。
动物生物化学教案
动物生物化学教案第一章绪论1.生物化学的概念介绍生物化学的概念、动物生物化学的概念。
2.生物化学的发展介绍生物化学的起源；获得的重大成果；我国的成果及展望。
3.生物化学与畜牧和兽医介绍生物化学与畜牧和兽医的关系。
第二章蛋白质的结构与功能第一节蛋白质在生命活动中的重要作用举例说明各种蛋白质的生理功能，例如酶、激素蛋白、血红蛋白、免疫球蛋白等，综合说明蛋白质是生命活动的体现者。
:第二节蛋白质的化学组成1.蛋白质的元素组成强调氮是蛋白质独特元素，氮的含量为16%是蛋白质含量测定的依据。
2.蛋白质的基本结构单位和其它组分强调氨基酸是蛋白质的构件分子。
3.氨基酸氨基酸的基本结构；构型；氨基酸的分类表；其他氨基酸；氨基酸的主要性质。
第三节蛋白质的化学结构1氨基酸构成蛋白质的氨基酸有二十种。
2.肽键和肽链的概念肽键、肽链的概念；肽键形成图。
3.蛋白质的一级结构蛋白质一级结构的基本概念；蛋白质一级结构的表示；蛋白质一级结构测定的基本步骤。
第四节蛋白质的高级结构1.蛋白质的结构层次包括蛋白质一级、二级、超二级结构、.结构域、.三级、.四级结构，用图表示。
2.肽单位平面结构和二面角肽单位、肽单位平面、二面角概念及图示。
3.维持蛋白质分子构象的化学键以图介绍，包括氢键、疏水键、二硫键、范德华引力、离子键等。
4.二级结构概念及图示。
主要介绍. á-螺旋、ß-折迭ß-.转角等结构。
.5.超二级结构概念及图示。
6.结构域概念及图示。
7.三级结构概念及肌红蛋白结构图示。
强调三级结构是天然蛋白质存在的形式。
8.四级结构概念及血红蛋白结构图示。
强调四级结构存在亚基及亚基的概念。
第五节多肽、蛋白质结构与功能的关系1.多肽结构与功能的关系：讲明其在动物体内的表现状态.，附图。
2.同功能蛋白质的种属特异性与保守性以胰岛素和细胞色素C为例讲解，并附表。
3.蛋白质的前体激活以胰岛素原、胰蛋白酶原的激活过程为例讲解，并附图。
含氮有机物氧化分解的最终产物
含氮有机物氧化分解的最终产物1.引言1.1 概述概述：含氮有机物氧化分解是一个广泛研究的领域，旨在探究含氮有机物在氧化条件下的分解过程以及产物的形成机制。
这一研究领域的重要性在于有机物的氧化分解不仅涉及到环境领域中的污染物处理和废物利用，还与生物领域中的新药发现和生物降解有机物的分解有关。
含氮有机物具有多样的结构和性质，包括蛋白质、氨基酸和含氮杂环化合物等。
这些化合物的氧化分解过程主要发生在氧化剂的作用下，如过氧化氢、高价铁离子和硝酸等。
在氧化分解过程中，含氮有机物的化学键被破坏，从而转变为更简单的化合物，并伴随着氮气、氨气等气体的生成。
同时，氧化分解过程也可能生成具有生物活性的产物，如亚硝胺和硝胺等。
氧化分解的反应机理具有复杂性和多样性。
不同的含氮有机物在氧化分解过程中，可能经历链状反应、自由基中间体生成和分子裂解等不同的反应步骤。
这些反应步骤可能受到温度、pH值、氧化剂种类和浓度等多种因素的影响。
本文旨在综述含氮有机物氧化分解的最终产物以及影响这些产物形成的因素。
通过深入研究含氮有机物的氧化分解过程和反应机理，我们可以更好地理解这一领域的基本原理，并为环境保护和有机合成领域的应用提供指导。
1.2文章结构文章结构本文主要围绕含氮有机物的氧化分解过程展开研究，分析其反应机理，并探讨氧化分解的最终产物以及影响氧化分解产物的因素。
全文分为引言、正文和结论三个部分。
引言部分首先对概述进行介绍，简要阐述有机化合物在氧化分解过程中的重要性和相关领域的应用。
随后，介绍文章的结构和内容安排，为读者提供一个整体的框架。
正文部分是本文的重点，主要探讨含氮有机物的氧化分解过程。
在2.1小节中，详细讨论含氮有机物的氧化分解过程，涵盖其在实验条件下的反应情况、产物生成的特点以及反应速率的变化。
2.2小节则着重分析氧化分解的反应机理，解释反应过程中的关键步骤和反应活性中心的作用机制。
通过对反应机理的分析，可以更好地理解含氮有机物氧化分解的过程。
415农学考试大纲
植物生理学考试年夜纲之阿布丰王创作总论1．掌握植物生理学的基本概念与基本理论,重点掌握哺乳植物各器官、系统的主要生理机能及功能的发生机制；2．熟悉主要生理功能的调节机制及各有关功能间的相互联系及其调节；3．理解有机体(各器官、系统)与内外环境之间相互影响、相互制约的关系；各论绪论重点掌握植物生理学的概念、内环境稳态及生理功能的调节方式及其概念,反馈性控制系统.熟悉植物生理学的三个研究水平、生命现象的物质属性及其生理功能的调控系统的基本概念.了解《植物生理学》研究过程中的还原论和整合生理学及学习目的.第1章细胞的基本功能重点掌握1．细胞跨膜物质转运中的各种主动转运、主动转运的机制；2．由离子通道和由G卵白耦联受体介导的跨膜信号转导过程；3．生物电的种类、发生、特性、传导和传递机制（学说）及其与兴奋性之间的关系；4．骨骼肌收缩和兴奋-收缩耦联机制.熟悉1. 细胞膜镶嵌卵白的生理功能；2. 膜物质转运和跨膜信号转导作用间的相互关系；3．可兴奋细胞的兴奋性、兴奋及其与离子通道的状态与通透性之间的关系；4. 影响肌肉收缩的因素.了解1.物质的出胞与入胞过程；2.受体卵白和离子通道卵白结构及功能不同性；3.G卵白结构及其效应器种类、功能；4.由酶耦联受体介导的跨膜信号转导特征；5.引起兴奋的安慰条件,陪伴生物电变动呈现的细胞膜两侧电荷分布状态,各种肌细胞举措电位特征；6..突触的结构；7.骨骼肌肌丝滑行的超微结构基础、心肌、平滑肌兴奋-收缩耦联的特征.第2章血液重点掌握1. 血液在维持内环稳态中的几个方面的作用:渗透压、pH 值、红细胞数相对稳定及其机制（红细胞生成调节）；2．生理性止血、血液凝固、纤维卵白溶解的生理意义和机制；3.红细胞生成调节；4.白细胞的生理功能.熟悉1. 血液的功能；2.血细胞的生理特性与功能.了解1.了解人类ABO血型及植物的血型；2. 输血原则.第3章血液循环重点掌握1．心动周期、心脏泵血功能评价、心力储藏及心脏泵血功能的调节；2．心脏工作细胞跨膜电位形成机制,与心脏泵血功能相适应的电生理学特性；3．血压形成的机制及影响血压的因素；4．组织液和淋巴液的生成过程与机制；5.心血管功能的调节及其机制.熟悉1. 心脏的自律性及自律中枢；2. 心、血管活动的神经、体液调节、自身调节.了解1．自律细胞的跨膜电位及其发生机制,决定和影响自律性的因素；2．心动周期中心室内压力、容积的变动、瓣膜开闭与血流的情况及心音的形成；3．微循环的通路；4. 心电图的形成及波形的意义.第4章呼吸重点掌握1．肺通气和肺换气的原理、胸膜腔及胸膜腔内压；2．气体运输过程；3.气体交换过程及影响因素；4.氧离曲线及其影响因素；5. 呼吸运动的反射性调节和化学因子对呼吸运动的调节.熟悉1. 肺容量与肺通气量；2. 鱼类的鳃的通气活动和与之相适应的结构特征；3.呼吸中枢及呼吸节律,化学因素对呼吸的调节.了解1. 呼吸的意义及呼吸的基本过程；第5章消化与吸收重点掌握1. 消化道平滑肌的生理特性；2. 胃、肠运动的调节和胃排空机制；3. 胃液、胰液、胆汁的生理功能及分泌调节；4. 主要胃肠道激素的生理功能；5. 消化道吸收的路径及主要方式；6. 糖、卵白质、脂肪的吸收；7. 瘤胃内的消化代谢过程；8.消化管的神经支配特点和消化道激素分泌及功能.熟悉1．复胃、年夜肠微生物消化；2．营养物质吸收的主要路径和方式.了解1. 消化道运动的形式；2. 小肠液的成分及作用；3．小肠执行吸收功能的结构特征及其它物质的吸收.第6章能量代谢及体温重点掌握1. 体温的概念,机体的产热和散热方式与机制；2. 体温调节机制.熟悉1．能量代谢的相关概念：食物热价,氧热价,呼吸商、基础代谢和基础代谢率,食物的特殊动力作用等.2. 影响能量代谢的因素.了解1．能量代谢中能量的来源与去路；2．ATP、CP在植物新陈代谢中的重要作用；3．能量代谢的测定原理；4.体温调节的控制系统.第七章泌尿重点掌握1．肾的功能单元的结构特征；2．尿生成的基本过程及尿生成的调节；3．肾小管、集合管重吸收与分泌特点,各种物质转运间的相互关系.熟悉1．尿液稀释与浓缩的机制及体内水盐平衡；2．鱼类渗透压的调节；3．肾小球滤过作用及肾小管、集合管重吸收和分泌作用；4．鱼类渗透压的调节.了解1．植物排泄的途径、其它排泄器官；2．尿的排空；3．肾脏的酸碱平衡作用；4．尿液浓缩与稀释原理.8. 神经系统重点掌握1．主要的外周神经递质及其受体的种类、分布、生理功能；2．兴奋在中枢传播的特征；中枢抑制的种类、结构基础、过程及生理意义；3．感受器的一般特征；4．自主神经系统的结构特征、生理功能；熟悉1．中枢神经元连接的方式及生理意义；2．丘脑的感觉投射系统；3. 脊髓与脑干对躯体运动的调节作用、躯体运动中枢的控制系统；4. 联合型学习,条件反射的建立.了解1．神经元功能特征；2．中枢神经递质的种类、调质及其作用；3. 反射及反射弧、局部回路神经元、局部神经元回路；4.了解各种特殊感觉的换能机制及中枢分析；5.小脑对躯体运动的调节；6.睡眠与醒觉.第9章内分泌重点掌握1．下丘脑、脑垂体、甲状腺、甲状旁腺（鳃后体）、肾上腺、胰岛所分泌的激素及其生理功能和激素的分泌调节；2．下丘脑-腺垂体-靶腺作用轴的生理意义.熟悉1. 内分泌系统及其整体功能；2. 激素作用的细胞学机制、激素作用的一般特征；3.内分泌系统功能和激素作用的一般特征.了解1. 植物机体主要的内分泌腺及其分泌激素的化学实质、英文缩写；2. 甲状腺素、胰岛素、肾上腺激素的合成与代谢；3. 内分泌系统和神经系统在功能上的共同特征；神经系统、内分泌吸引和免疫系统间的相互关系.第10章生殖与泌乳重点掌握1. 性腺类固醇激素的生理作用；2. 性腺功能的调节,下丘脑-腺垂体-性腺轴；熟悉1. 性腺的生精或生卵功能；精子、卵子的生理特性；2.哺乳植物的生殖活动过程；3. 乳腺的结构与发育；乳的分泌与调节；排乳过程及调节.植物遗传学考试年夜纲一、课程性质植物遗传学是植物科学专业必修的一门重要的专业基础课.植物遗传学为畜禽遗传改良奠基理论基础,是提高畜牧业生产水平的关键环节.本课程是一门理论性较强的课程.二、考试范围及内容熟练掌握植物遗传学中的基本概念、遗传学三年夜规律及其扩展、变异原因分析、植物的性别决定以及与性别有关的遗传、细胞质遗传特点和规律、群体遗传平衡定律、数量性状遗传特点和三年夜遗传参数；能够运用遗传学基本规律分析遗传、变异现象并能解决畜牧生产中的实际问题.三、参考书目1. 杨业华主编,《普通遗传学》（第1版）（面向21世纪课程教材）,高等教育出书社,20012.李宁主编,《植物遗传学》（面向21世纪课程教材）,中国农业出书社,2002华中农业年夜学硕士生植物生理学入学考试年夜纲绪论重点掌握植物生理学研究的三个水平、研究对象及生理功能的调节.第1章细胞的基本功能重点掌握细胞膜物质转运的机制,细胞的跨膜信号转导,细胞的兴奋性与生物电现象,神经肌肉间的兴奋传导过程.第2章血液重点掌握红细胞、白细胞的生理功能,掌握血液的组成与理化性质,了解血液凝固与纤维卵白的溶解机理,了解血型及其应用.第3章血液循环掌握心脏的泵血功能、心肌的生物电现象及生理特性,掌握血管生理及心血管功能的调节.重点掌握心肌细胞电生理、心肌的生理特征、组织液生成的原理和心血管功能的调节.第4章呼吸掌握植物的肺通气原理、呼吸机理,掌握植物呼吸的调节机理.重点掌握气体的交换过程及交换的原理,神经体液因素对呼吸的调节机理.第5章消化与吸收掌握消化道平滑肌的一般特性与电生理特性,掌握饲料在消化道的消化与吸收过程与原理.重点掌握胃肠激素的生理功能以及饲料在胃、小肠、年夜肠内的消化与吸收机理,重点掌握微生物消化机理.第6章能量代谢与体温调节掌握本章的基本概念及影响能量代谢的因素,植物的产热与散热的过程.重点掌握体温调节的机理.第7章泌尿掌握尿生成的过程及其调节,掌握肾脏的泌尿功能与内分泌功能.重点掌握影响尿生成的因素及其机理.第8章神经系统掌握神经元活动及反射活动的一般规律,掌握神经系统的感觉与运动功能及其调节,掌握神经系统对内脏活动的调节机制,了解脑的高级机能.第9章内分泌掌握下丘脑、垂体的功能,内分泌腺或组织所发生的各种激素的生理功能及其作用的机理.重点掌握激素的作用机理、下丘脑-垂体-腺体轴的调节机制及激素的生理功能.第10章生殖泌乳掌握植物的性腺功能、生殖生理及其调节,了解泌乳生理的一般内容.重点掌握生殖活动的调节与性激素的生理功能.第11章神经免疫调节掌握本章的基本概念.植物生物化学硕士研究生入学考试复习年夜纲一．参考书目《植物生物化学》第三版,周顺伍主编中国农业出书社二．总纲1．课程性质植物生物化学是植物科学与植物医学专业基础课2．课程内容概要植物生物化学包括基础（普通）生物化学和植物组织、器官生物化学两部份.基础生物化学包括：生命物质、代谢、分子遗传三部份.植物组织、器官的生物化学主指由于高度分化、植物体组织、器官的生物化学特点,是对基础生物化学内容的整合.3．课程内容重点：生命物质以卵白质和核酸两类年夜分子的结构与功能为重点.代谢以植物体内的糖类代谢为主线,分列介绍糖、脂、卵白质和核酸代谢,并在组织、器官生化中叙述了水盐代谢.植物在生物进化中形成了完整的代谢调控系统,生物化学突出叙述了分子水平的调控.植物生物化学在基础生物化学的基础上,对组织、器官的生物化学的叙述,一方面整会了基础生物化学内容,一方面突出了由于分化而招致了植物生物化学特点.三、各章要点1、绪论（1）生物化学的基础概念（2）生物化学的基础原则（3）植物生物化学的基本内容（4）全书的结构：第2—10章基础生物化学第11—14章组织、器官生物化学2、卵白质结构的功能（1）、卵白质概念与分类（2）、卵白质的基本结构（3）、卵白质高级结构与功能（4）、卵白质理化性质与分离纯化（兼介绍生物化学基本技术原理）3、酶系（1）生物催化理论进展（2）酶的催化机理（3）酶的动力原,以米氏方程为中心（4）酶活性调控是代谢调控的关键4、糖类代谢（1）植物体内糖代谢概况（2）糖原分解与合成（3）葡萄糖的分解：以葡萄糖有氧氧气为主线介绍代谢途径,分歧代谢途径具有分歧的功能（4）糖的异生是植物体内糖的合成途径5、生物氧化（1）生物氧化的基本概念与原理（2）呼吸链与氧气磷酸化是本章的主要内容（3）其它生物氧化体系具有特定的生物功能6、脂类代谢（1）甘油三酯的分解合成是脂类代谢的主要内容.脂肪酸的合成与分解是甘油三酯代谢的核心内容（2）植物体内脂类的转运有特定的机制和功能（3）磷酯、固醇的代谢是植物体类脂代谢的两方面,胆固醇的合成研究是有特定的意义7、含氮小分子代谢（1）含氮小分子代谢主指氨基酸与核酸的代谢,植物体内物质代谢主指明含碳和含氮物质的代谢（2）卵白质的生理价值是营养生化的主要内容和主要原理（3）氨基酸的氨基代谢是氨基酸代谢的主要内容（4）尿素是哺乳植物氨基代谢的主要终产物（5）植物体内不能象植物那样合成氨基酸,主要是相互转化（6）分歧氨基酸代谢具有分歧的产物与功能（7）嘌呤、嘧啶核苷酸合成具有分歧的原料,脱氧核糖核苷酸的生成有两套系统（8）嘌呤核苷酸的分解代谢是生物进化的一个典范代表（9）四类物质代谢的相互联系是相互转化的基础,也是调控的基点8、核酸的化学结构（1）DNA 、RNA具有特定的化学组成（2）DNA 、RNA的一级结构（3）DNA具有特定的二级相应的理化性质（4）分歧RNA是有分歧功能,tRNA是有明确的二级与三级结构9、核酸的生物学功能（1）全章的主要内容可用“中心法则”来概括（2）半保管复制是DNA生物合成的主要方式,反转录是部份生物的DNA合成方式,植物与年夜肠杆菌的DNA聚合酶是分歧的（3）转录是RNA合成的主要方式,转录水平调控是研究得最充沛的部份（4）年夜肠杆菌的翻译过程是卵白质合成的基本方式,但植物的合成体系有所分歧（5）除卵白质一章中介绍的生物化学技术原理外,分子生物学技术的种类与原理是年华技术的另一个重要方面10、生物膜的结构与功能（1）生物膜是有特定的化学组成与结构（2）物质的过膜运输的膜的一个重要功能方面（3）信号转导是生物化学研究的一个新的热点,它以受体为中心来展开转导机制11、水、无机盐及酸碱平衡（1）体液是内环境（2）酸碱平衡及其调节是植物营养与临床医学的主要问题（3）磷代谢及其调节12、血液化学（1）血液卵白质可用电泳分离分类（2）免疫球卵白具有特定的四链结构,免疫球卵白多样性具有细胞和分子水平的原因（3）哺乳植物红细胞是无核的,因此其代谢分歧于其它细胞,这些代谢是与红细胞的主要功能相关的13、某些组织与器官的代谢（1）神经组织有特定的组成与代谢（2）肌肉收缩的生物化学反应了卵白质的相互作用,卵白质构构象与功能的关系（3）胶原卵白是有结构特点,其合成也是有特定的路径（4）肝脏是植物的生物化学中枢,植物的年夜量独占的代谢都与肝脏有关14、乳和卵白生物化学（1）卵白分歧部位有分歧的生化成分,它们的形成过程中在分歧部位形成的（2）奶是主要的畜产物,分歧奶具有分歧的组成特点,奶中一些成分分歧于血液,而是乳腺合成的四、注意1、植物生物化学要求掌握三基本：基本概念、基来源根基理基本技术2、植物的代谢与功能是紧密相关的,功能要求各代谢的协调,物质的分解与合成与能量的生成和利用是偶联的3、物质代谢与分子遗传是本书的主要内容,也是难点所在,应注意由年夜到小,由面到点的复习。
第九章 含氮小分子
• (3)氮的负平衡
• 排出的氮量多于摄入的氮量。这 表示动物体内蛋白质的消耗多于补充, 见于疾病、饥饿和营养不良等情况,说 明动物由饲料摄入的蛋白质不足.
2、蛋白质的最低需要量
在动物生产实践中,由于蛋白质饲料通常 价格较高,从经济效益出发,人们要考虑至少 要给畜禽饲给多少蛋白质,才能既使动物正常 生长和生产,又不浪费饲料。对于成年动物来 说,在糖和脂肪这类能源物质充分供应的条件 下,为了维持其氮的总平衡,至少必须摄入的 蛋白质的量，称为蛋白质的最低需要量。
•3.蛋白质的营养价值及互补作用
• 1） 决定蛋白质营养价值高低的因素有：
•
① 必需氨基酸的含量；
•
② 必需氨基酸的种类；
•
③ 必需氨基酸的比例，即具有与机
•
体需求相符的氨基酸组成。
2） 将几种营养价值较低的食物蛋白质混合后食用， 以提高其营养价值的作用称为食物蛋白质的互补作用。
在畜禽饲养中,为了提高饲料蛋白的生理价值,常把 原来生理价值较低的不同的蛋白质饲料混合使用,则其 必需氨基酸可以互相补充,称为何料蛋白质互补作用。 例如,谷类蛋白质含赖氨酸较少,而含色氨酸较多,有些 豆类蛋白含赖氨酸较多，而含色氨酸较少.当把它们单 独喂给动物时,生理价值都比较低,但如果把这两种饲料 混和使用,即可取长补短,提高其生理价值。
氨基酸代谢概况
体蛋白
食物蛋白质 氨基酸
特殊途径 （次生物质代谢）
生物固氮 硝酸还原
NH4+
-酮酸 CO2 胺
NH3 糖及其代谢
鸟氨酸 中间产物 循环
脂肪及其代谢 中间产物
TCA
激素 卟啉 嘧啶
嘌呤
尼克酰氨 SO4 2 衍生物
NH4+ 尿素
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合成氨基酸的主要途径
还原氨基化 联合脱氨基
转氨基作用 氨基酸的相互转化
-------
还原氨基化
L-谷氨酸脱氢酶
COOH CH=O
CH2 +NAD(P) H+H++NH3
CH2 COOH
COOH
CHNH2
CH2 +NAD(P) ++H2O
CH2 COOH
谷氨酸形成途径
包括
氨甲酰磷酸形成途径
1.谷氨酸形成途径
（1）L-Glu脱氢酶
-------
COOH
C=O
NAD(P)H+H+ NAD(P)+
CH2 + NH3 CH2 COOH
L-Glu脱氢酶
COOH
CHNH2 CH2 + H2O CH2 COOH
（2）Gln合成酶（为主）
Glu+NH3+ATP
Gln 合成酶
Gln+酮戊二酸+NADPH+H+
Gln+ADP+Pi
谷氨酸合酶
2Glu+NADP+
2.氨甲酰磷酸形成途径
O OH NH2 –C-O~P=O
OH
氨甲酰激酶：NH3+CO2+ATP
氨甲酰磷酸合成酶II：NH3+CO2+2ATP
（二）氨基酸的生物合成
▪ 必需氨基酸
——人体自身不能合成或合成量不足必须通过食物供 给的氨基酸（Ile、Met、Val、Leu、Trp、Phe、Thr、 Lys）。
转氨基作用
概念 ——在转氨酶的作用下，某一氨基酸去掉α-氨基生成相应 的α-酮酸，而另一种α-酮酸得到此氨基生成相应的氨基酸的 过程。
反应式
PLP
联合氨基作用
转氨基联合氧化脱氨基(逆)
COOH
R
（CH2）2
H-C-NH2 COOH
C=O COOH
NH3 + NAD(P)H + H+
转氨酶
R C=O COOH
COOH （CH2）2 HC-NH2
COOH
L-Glu脱氢酶
NAD(P)+ +H2O
转氨作用涉及的各种α-酮酸或碳架
丙酮酸——Ala 草酰乙酸——Asp α-酮戊二酸——Glu 乙醛酸或3-P甘油酸——Ser 5-磷酸核糖——His 4-磷酸赤藓糖+PEP——芳香族Phe、Trp 、Tyr
各
氨 基
生命科学学院生物化学教研室
含氮小分子的代谢
主讲人：李艳丽
生命科学学院生物化学教研室
一、氨基酸的分解代谢 二、氨基酸的生物合成 三、核苷酸的分解代谢 四、核苷酸的生物合成
二、氨基酸பைடு நூலகம்生物合成
来自于各种α-酮酸
来自于NH3或NH4+
生物固氮 硝酸还原
（一）氨的同化
——生物体将无机态的NH3转化为含氮有机物的过程。
Ser族
酸
合
成
示
意
Ala族
图
Asp族
His族
芳香族
Glu族