生物催化剂PowerPointPresentatio

（习惯名称，葡萄糖激酶）
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•1.3 酶的分类
氧化还原酶 AH2+B 转移酶 Ax+C
A+BH2 A+Cx
水解酶 裂解酶
AB+H2O
AH+BOH
A
B+C
异构酶 A
B
合成酶 A+B
C， 需要ATP
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立体专一性
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指酶对其所催化底物的立体构型有特定的要求。 例如，乳酸脱氢酶专一地催化L-乳酸转变为丙酮酸，延胡索酸只作 用于反式的延胡索酸（反丁烯二酸）。立体专一性保证了反应的定向
进行。
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•R1: Lys, Arg •R2: 不是Pro
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o
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2020/11/30
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•本章主要内容
酶的一般概念 酶的组成与维生素 酶的结构与功能的关系 酶的催化机理 酶反应的动力学 酶活性的调节
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•2. 酶的组成与维生素
•2.1 酶的化学本质 已知的上千种酶绝大部分是蛋白质 单纯酶：少数，例如：溶菌酶（催化水解细菌多糖细胞壁） 结合酶：大多数 结合酶 = 酶蛋白 + 辅因子 辅因子包括: 辅酶、辅基和金属离子。
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•生物素，维生素H。 •噻吩和脲缩组成，CO2 的载体， •羧化酶的辅酶，且有戊酸侧链 。
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•
•维生素B12中心钴原子结合5’-脱氧腺苷基称辅酶B12 ， •为一些变位酶和转甲基酶的辅酶。
•硫辛酸，含硫脂肪酸，其巯基 •有氧化和还原两种形式，既可 •以传递氢和电子，又能转移 •脂酰基。
• 一个可以自发进行的反应，其反应终态和始态的自由能的变化 （∆G ’）为负值。这个自由能的变化值与反应中是否存在催化剂无 关。
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• 催化剂降低了反应物 •分子活化时所需的能量
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•非催化反应和酶催化反应活化能的比较 Ea，活化能；ΔG，自由能变化
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酶蛋白的作用：与特定的底物结合，决定反应的专一性。
辅酶、辅基的作用：参与电子的传递、基团的转移等，决定了酶所 催化反应的性质。有十几种.
辅酶与辅基的异同点: 它们都是耐热的有机小分子，结构上常与 维生素和核苷酸有关。但是辅酶与酶蛋白结合不紧，容易经透析除去， 而辅基通常与酶蛋白共价相连。
•酶的活性中心示意图
•活性中心是酶分子上由催化基团和结合基团构成的一个微区
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•4. 酶的催化机理
•4.1 活化能
• 化学反应是由具有一定能量的活化分子相互碰撞发生的。分子从 初态转变为激活态所需的能量称为活化能。无论何种催化剂，其作 用都在于降低化学反应的活化能，加快化学反应的速度。
金属离子的作用：它们是酶和底物联系的“桥梁”；稳定酶蛋白的 构象；酶的“活性中心”的部分。
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结合酶举例，( )内为辅因子：
乳酸脱氢酶（辅酶I, NAD） 异柠檬酸脱氢酶（辅酶I, NAD） 醇脱氢酶（辅酶I, NAD） 葡萄糖-6-磷酸脱氢酶（辅酶II, NADP） 琥珀酸脱氢酶（FAD） 乙酰辅酶A羧化酶（生物素，ATP，Mg++） 脂酰辅酶A合成酶（辅酶A, CoA）
专一性
即对底物的选择性或特异性。一种酶只催化一种或一类底物转变 成相应的产物。
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绝对专一性
一种酶只催化一种底物转变为相应的产物。 例如，脲酶只催化尿素水解成CO2 和NH3。
相对专一性
一种酶作用于一类化合物或一类化学键。 例如，不同的蛋白水解酶对于所水解的肽键两侧的基团有 不同的要 求。
1961年酶学委员会（Enzyme Commission，EC） 规定酶的表示法：
EC. X. X. X. X
例如： 乳酸脱氢酶
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•1.4 酶活性(enzyme activity)
•酶活性的表示方法： 酶活性指的是酶的催化能力， 用反应速度来衡量，即单 位时间里产物的增加或底物的减少。
•1.酶的概述
•1.1 定义
酶是生物催化剂。绝大部分酶是蛋白质，还有一些核糖核酸
RNA具有催化作用，称为核酶（ribozyme）。
细胞的代谢由成千上万的化学反应组成，几乎所有的反应都是 由酶（enzyme）催化的。
酶对于动物机体的生理活动有重要意义，不可或缺。酶在生产 实践中有广泛应用。
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•3. 酶的分子结构
单体酶 只有三级结构，一条多肽链的酶。如129个氨基酸的 溶菌酶，分 子量14600。
寡聚酶 含2-60 个亚基，有复杂的高级结构。 常通过变构效应在代谢途径中发挥重要的调节作用。 例如，乳酸脱氢酶。
多酶复合体 由多个功能上相关的酶彼此嵌合而形成的复合体。它可以促进某 个阶段的代谢反应高效、定向和有序地进行。 例如，由三个酶组成的丙酮酸脱氢酶系。
•4.4 催化机理
邻近与定向效应：增加了酶与底物的接触机会和有效碰撞。 张力效应：诱导底物变形，扭曲，促进了化学键的断裂。 酸碱催化：活性中心的一些基团，如His，Asp作为质子的受体或供体，
参与传递质子。
共价催化：酶与底物形成过渡性的共价中间体，限制底物的活动，使
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•1.2 酶的命名
（1）习惯命名——依据所催化的底物（substrate）、反应的 性质、酶的来源等命名。例如，胃蛋白（水解）酶、碱性磷酸 酶。
（2）系统命名—— 根据底物与反应性质命名
反应：葡萄糖+ATP
葡萄糖-6-磷酸+ADP
命名： 葡萄糖：ATP 磷酰基转移酶
在酶的动力学研究中，一般 使用初速度的（V0）概念。
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•1.5 酶的特点
高效性
酶的催化作用可使反应速度比非催化反应提高108 -1020倍。比其 他催化反应高106 -1013倍
例如：过氧化氢分解
2H2O2
2H2O + O2
Fe3+ 催化，效率为6×104 mol/mol. s 过氧化氢酶催化，效率为6 × 106 mol/mol.s
黄素单核苷酸(FMN) 黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD)
α-酮酸的氧化脱羧
氢原子转移 氢原子转移
尼克酰胺或称 烟酰胺(PP)
尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD+) 尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸 (NADP+)
氢原子转移 氢原子转移
吡哆醇(吡哆醛、 吡哆胺， B6)
磷酸吡哆醛
泛酸
辅酶A(CoA)
氨基转移 酰基转移
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•4.3 诱导契合学说（induced fit）
•诱导契合学说认为， •酶和底物都有自己 •特有的构象，在两 •者相互作用时，一 •些基团通过相互取 •向，定位以形成中 •间复合物。
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•
D 钙化醇
•
E 生育酚
•
K 凝血维生素
•水溶性维生素：B族维生素和维生素C
• （以下主要介绍B族维生素与辅酶、辅基的关系）
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•B族维生素及其辅酶、辅基形式
B族维生素
辅酶、辅基形式
在酶催化反应中的作用
硫胺素(B1) 核黄素(B2)
硫胺素焦磷酸酯(TPP)
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酶的活性中心（active site）
与酶的催化活性有关的基团称为必需基团
必需基团
活性中心内的必需基团 活性中心外的必需基团
结合基团（与底物结合，决定专一性）
活性中心
催化基团（影响化学键稳定性,决定催化能力）
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比活性（specificity of enzyme ）指的是每毫克酶蛋白所具有 的酶活性单位数。 比活性 = 活性单位数/酶蛋白重量（mg） 比活性反映了酶的纯度与质量。
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•酶促反应的速度曲线
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随着酶催化的反应进行，反 应速度会变慢，这是由于产物 的反馈作用、酶的热变性或副 反应引起的。但是，在反应起 始不久，在酶促反应的速度曲 线上通常可以看见一段斜率不 变的部分，这就是初速度。
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•4.2 中间产物学说
S+E
百度文库
ES
•中间产物
P+E
• 反应过程
• S+E
ES
ES*
EP
•过渡态 •复合物
P+E
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• 酶介入了反应过程。通过形成不稳定的过渡态中间 •复合物，使原本一步进行的反应分为两步进行，而两步 •反应都只需较少的能量活化,从而使整个反应的活化能 •降低。形成过渡态中间复合物是关键。
•泛酸（维生素B3） 是CoA •（辅酶A ）的组成成分。 •CoA是脂酰基的载体。
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•吡哆醛和吡哆胺（吡哆素）， •维生素B6。磷酸吡哆醛是氨 •基酸转氨酶、脱羧酶等的辅酶。
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•叶酸，其还原衍生物四氢叶酸 •是一碳基团转移酶的辅酶。 •一碳基团，如甲基、乙烯基、 •甲酰基等。
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•2.2 维生素与辅酶、辅基的关系
•维生素（Vitamin）是动物和人类生理活动所必需的，从食物中获得 的一类有机小分子。它们并不是机体的能量来源，也不是结构成分， 大多数以辅酶、辅基的形式参与调节代谢活动。
•脂溶性维生素： A 视黄醇（维生素A原——胡萝卜素）
•R3: Tyr, Trp, Phe •R4: 不是 Pro
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§ 酶容易变性
这是酶的化学本质（蛋白质）所决定的。
§ 酶的可调节性
抑制和激活（activation and inhibition ） 反馈控制(feed back) 酶原激活(activation of proenzyme) 变构酶(allosteric enzyme) 化学修饰(chemical modification ) 多酶复合体(multienzyme complex) 酶在细胞中的区室化 (enzyme compartmentalization )
V= dP / dt = - dS / dt
测定方法： 吸光度测定、气体分析、电化学分析等。
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酶活性的计量： EC 1961年规定： 在指定的条件下，1分钟内，将1微摩尔的底物转变为产物所 需要的酶量为1个酶活国际单位（IU） 。
叶酸
四氢叶酸
“一碳基团”转移
生物素(H)
生物素
羧化作用
钴胺素(B12)
甲基钴胺素 5′-脱氧腺苷钴胺素
甲基转移
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•VB1，硫胺素经 •焦磷酸化转变为 •TPP，焦磷酸硫 •胺素。它是酮酸 •脱氢酶的辅酶。
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•以VB2，核黄素为基础形成两种辅基 •FMN黄素单核苷酸和FAD黄素 腺嘌呤 •二核苷酸。作用是传递氢和电子。
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•
尼克酸，烟酸（维生素Vpp）
•NAD+/NADH，烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（氧化/还原）
•NADP+/NADPH，烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸
•（氧化/还原）。烟酰胺衍生物 ，传递氢和电子，
•氧化还原酶的辅酶。
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