蛋白质与酶的重点知识及其习题 (1)

生化重点知识及其习题（部分难题）：
一．氨基酸与蛋白质
1、构成蛋白质的基本单位是
2、蛋白质在酸、碱或酶的作用下，可逐步降解为氨基酸，组成蛋白质的氨基酸常见的有
20种，成千上万的不同蛋白质实际上就是氨基酸的种类、数目及排列顺序不同。

3、构成蛋白质的20种氨基酸均为α—氨基酸，每个氨基酸的α—碳原子上都连接一个羧
基和一个氨基。

20种氨基酸结构的差别就在于它们的R基团结构的不同（会写结构通式）。

4、根据20种氨基酸侧链R基团的极性，可将其分为四大类：非极性R基氨基酸（8种）；
不带电荷的极性R基氨基酸（7种），带负电荷的R基氨基酸（2种）；带正电荷的R基氨基酸（3种）。

5、氨基酸的性质：①氨基酸的两性解离性质及等电点（由于氨基酸含有酸性的羧基和碱
性的氨基，所以既是酸又是碱，是两性电解质。

有些氨基酸的侧链还含有可解离的基团，其带电状况取决于它们的解离常数—pk值。

由于不同氨基酸所带的可解离基团不同，所以等电点不同。

氨基酸在水溶液中是以兼性离子状态—偶极离子存在的，在不同的PH溶液中带不同的电荷。

）②氨基酸的立体异构（除甘氨酸外，其他氨基酸都有不对称碳原子，所以具有D—型和L—型两种构型，具有旋光性。

天然蛋白质中存在的氨基酸都是L—型。

）③氨基酸的紫外吸收特性：酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸具有紫外吸收特性，在280nm处有最大吸收值。

大多数蛋白质都具有这些氨基酸，所以蛋白质在280nm处也有特征吸收，这是紫外分光光度法定量测定蛋白质的基础。

④氨基酸的化学性质：较重要的化学反应有：茚三酮反应，除脯氨酸外，所有的α—氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应，生成蓝紫色化合物，脯氨酸与茚三酮生成黄色化合物；α—氨基酸与2,4—二硝基氟苯作用；与苯异硫氰酸酯作用。

6、肽：肽、二肽的概念。

寡肽——少于10个氨基酸的肽；多肽——由10个以上氨基酸
组成的肽。

7、肽的重要性质：含有两个以上肽键的化合物具有双缩脲反应。

多肽含有多个肽键，因
此具有强烈的双缩脲反应。

某些寡肽具有重要的生理活性，如谷胱甘肽（GSH）、脑啡肽、催产素、加压素等。

8、肽的结构：多肽的主链结构是相同，不同的多肽就是氨基酸的组成、排列顺序和数目
不一样。

具生命活性的高分子多肽就是蛋白质，大部分肽是线性结构，少部分多肽呈环状结构。

9、蛋白质的结构（四个），一般将二级结构、三级、四级结构称为三维构象或高级结构。

10、一级结构内容包括蛋白质分子中的肽键、肽链、氨基酸的排列顺序和二硫键的位置。

肽键是蛋白质中氨基酸之间的主要连接方式，即由一个氨基酸的α—氨基和另一个氨基酸的α—羧基之间脱去一分子水相互连接。

肽键具有部分双键的性质，所以整个肽单位是一个刚性的平面结构。

掌握一些概念：一级、二级结构、三级、四级结构；超二级结构、结构域
维持蛋白质空间结构的作用力主要是氢键、离子键、疏水作用力等非共价键，又称次级键。

在某些蛋白质中还有二硫键，其在维持蛋白质构象方面也起着重要作用。

11、蛋白质的重要性质及蛋白质的分离纯化：
（1）蛋白质的两性解离性质及其等电点：蛋白质的酸碱性质取决于肽链上的可解离的R基团。

不同蛋白质所含有的氨基酸的种类、数目不同，所以具有不同的等电点。

当蛋白质所处环境的PH大于PI时，蛋白质分子带负电荷；小于，带正电荷；两者相等，蛋白质所带净电荷为零，此时溶解度最小。

（2）蛋白质胶体性质和它的沉淀分离：蛋白质分子表面带有许多亲水基团，是蛋白质成为亲水的胶体溶液。

蛋白质颗粒周围的水化膜（水化层）以及非等电状态时蛋白质颗粒所带的同性电荷的互相排斥是使蛋白质胶体系统稳定的主要因素。

当这些稳定因素被破坏时，蛋白质会产生沉淀。

盐析的概念。

但是盐析并不引起蛋白质的变性，可用于蛋白质的分离。

（3）蛋白质的变性和复性：蛋白质的变性的概念。

变性作用的实质是由于维持蛋白质高级结构的次级键遭到破坏而造成空间构象的解体，但未涉及共价键的断裂。

（4）蛋白质的分离纯化方法：主要有盐析、离子交换层析、分子筛层析、等电点沉淀、选择性吸附层析和亲和层析等。

12、构成蛋白质的氨基酸主要有20种，不同氨基酸之间的差异就是R基团不同，它们的共同特征是：（1）除Pro外，都属于α—氨基酸，Pro为α—亚氨基酸（2）都属于L—氨基酸（3）除Gly外，都具有旋光性（4）为两性电解质。

部分习题：
1、根据各种氨基酸的结构班的，哪几种氨基酸在紫外区可能有特征吸收峰？
答：具有芳香族结构和共轭双键结构的化合物在近紫外区（200—400nm）表现出特征吸收。

根据氨基酸的结果判断，苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸都有特征性的吸收峰（苯丙氨酸257nm、酪氨酸275nm、色氨酸280nm），组氨酸具有共轭双键结构，也应有光吸收。

在蛋白质的紫外吸收光谱中，主要以酪氨酸为主，因为色氨酸在蛋白质中所占的比例较低。

2、有机溶剂使蛋白质变性，主要是通过破坏离子键，从而使蛋白质的空间构象发生变化。

（×）
3、一般说来，蛋白质在水溶液中，非极性氨基酸残基倾向于埋在分子内部而不是表面。

（√）
4、利用溶解度的不同，通过盐析可以浓缩和纯化蛋白质。

（√）
5、蛋白质的等电点和它所含的酸性氨基酸残基和碱性氨基酸残基的数目比例有关。

（√）
6、构成蛋白质的氨基酸包括胱氨酸和羟脯氨酸。

（×）
7、维持蛋白质三级结构的主要作用力是输水作用。

（√）
8、蛋白质的变性作用的实质就是蛋白质分子中所有的键均被破坏，引起天然构象的解体。

（×）
9、蛋白质在小于等电点的PH溶液中向阳极移动，而在大于等电点的PH溶液中，向阴极移动。

（×）
肽键是蛋白质分子中唯一的共价连接方式。

（×）
蛋白质的一级结构包括二硫键的位置。

（√）
蛋白质在小于其等电点PH的溶液中向正极移动。

（×）
由于肽键所连接的六个原子处于同一平面上，所有肽键不能自由旋转。

（×）
蛋白质的变性是指都拿不住空间结构的破坏。

（√）
结构域是三级结构中局部折叠得比较紧密的部分（√）
蛋白质变性指的是蛋白质的肽键被打断从而导致生物活性丧失的现象。

（×）
蛋白质的氨基酸顺序在很大程度上决定它的三维构象。

（√）
多肽链结构中，一个氨基酸残基就是一个肽单位。

（×）
一级结构决定空间结构，所以蛋白质合成中新生肽链的折叠无需其他蛋白质的帮助。

（×）
蛋白质在热力学撒很难过最稳定的构象是自由能低的结构。

（√）
天然的氨基酸都具有一个不对称的α—碳原子。

（×）
蛋白质溶于水后，其肽键能够自由旋转。

（×）
沉淀蛋白质、凝固蛋白质都是变性蛋白质。

（×）
蛋白质的高级结构是否稳定，只依赖非共价键。

（×）
酶水解和酸水解蛋白质得到的氨基酸不产生消旋作用。

（√）
蛋白质亚基（或称亚单位）和肽链是同义的。

（×）
蛋白质的热变性主要是破坏氢键。

蛋白质分子典型的α—螺旋，螺距为（0.54nm）
蛋白质变性时不应出现的变化是：（蛋白质的溶解度降低、失去原有的生理功能、蛋白质的天然构象破坏、蛋白质分子个别肽键被破坏）
维持蛋白质α—螺旋结构的稳定主要靠哪种化学键：离子键、氢键、疏水键、二硫键蛋白质不具备下述哪种功能？（提供能量、运输、防御、加速化学反应、调节、储存遗传信息）
β—转角中肽链主链出现下列何种回折（180°）
20种氨基酸中，没有游离α—氨基的氨基酸是（Pro）
下列氨基酸属于酸性氨基酸的是（B）
A 苯丙氨酸
B 天冬氨酸
C 亮氨酸 D精氨酸
蛋白质分子一起280nm光吸收的最主要成分是（酪氨酸的苯酚基）
蛋白质变性是由于（空间构象改变）
将蛋白质溶液的PH调整到其pI值（B）
A 蛋白质稳定性增加
B 蛋白质稳定性降低
C 蛋白质表面的净电荷增加 D蛋白质表面的净电荷不变
每个蛋白质分子必定具有的结构是什么？（C ）
A α—螺旋 Bβ—螺旋 C 三级结构 D四级结构
与茚三酮反应呈黄色的氨基酸是（脯氨酸）
下列哪个氨基酸含有羟基（丝氨酸）
苯丙氨酸的等电点最接近（6）
蛋白质中在280nm波长处吸光值最大的是那种氨基酸（色氨酸）
下列哪种是酸性氨基酸（B）
A Met
B Glu
C Gly DHis
下列哪种是蛋白质溶液稳定的因素（水化膜）
下列化合物中，不能与茚三酮反应的是（D）
A 多肽 B脯氨酸 Cα—氨基酸 Dβ—氨基酸
生物大分子之间相互作用的化学本质是（氢键的形成）
某氨基酸溶于PH=7的水中，所得氨酸溶液的PH=6，说明该氨基酸的PI（小于6）
根据国际酶学委员会的分类方法，酶可分为六大类，第六大类是合成酶类
蛋白质可以被酸、碱或蛋白质酶水解成为它的基本构造单位氨基酸，而且蛋白质中的氨基酸都是L型的。

维系蛋白质三维结构的作用力是疏水作用，稳定DNA双螺旋的作用力是碱基堆集力和氢键
蛋白质的肽链主链骨架的基本结构单元被称作肽平面或肽单位，其中肽键具有部分双键的性质。

蛋白质的二级结构不涉及侧链的构象，维系蛋白质二级结构的作用力主要是氢键，
蛋白质中主要两种二级结构的构象单元是α—螺旋和β—螺旋，均靠氢键来维持
血红蛋白的功能是运输氧气，其氧合曲线为 S 型，而肌红蛋白的功能是贮存氧气，其氧合曲线为双曲线型。

蛋白质分为两大类，即简单蛋白和结合蛋白，根据蛋白质的构象可以分为球状和纤维状。

蛋白质的α—螺旋，每圈螺旋的高度为0.54nm，包含3.6个氨基酸残基。

当多肽链中有PRO或Hyp氨基酸时，不能形成α—螺旋。

蛋白质的紫外吸收主要来自 Tyr和Typ氨基酸。

常用的使蛋白质沉淀的方法有盐析、等电点沉淀、有机溶剂沉淀、离心沉淀等。

蛋白质是亲水胶体，使其稳定的主要因素有水膜和双电层。

蛋白质的变性伴随有结构上的变化是疏水基团暴露。

肽单位是一个刚性平面结构，这是由于肽键具部分双键性质，不能自由旋转，与肽键相连的六个分子共处于一个平面。

谷胱甘肽由三种氨基酸通过肽键连接而成，这三种氨基酸是Glu Cys Gly。

茚三酮法是通过测定反应中释放出来的氨的量来计算参与反应的氨基酸的量。

产生的蓝紫色化合物可以用分光光度法（比色法）进行定性或定量测量。

脯氨酸与茚三酮反应直接生产黄色的化合物。

氨基酸的等电点是指氨基酸所带正电荷和负电荷相等时溶液的PH。

由于蛋白质分子中含有酪氨酸和色氨酸，所以在280nm波长附近有一特征的吸收。

蛋白质α—螺旋结构是一种右手螺旋，遇到脯氨酸则螺旋中断。

天然存在的氨基酸一般为L型氨基酸，可以从蛋白质水解液中分离得到。

最早提出蛋白质变性理论的人是中国的吴宪。

折叠片（对照α—螺旋）的两个主要结构特征是由两条链平行或反向排列，主要由链间氢键连接；折叠为片状，折叠周期为2个氨基酸残基构成，每个氨基酸的轴距为0.35nm。

计算天冬氨酸（pK1=2.09，pK2=3.08, pK3=9.8）及赖氨酸（pK1=2.18，pK2=8.95, pK3=10.53）的PI值。

解：Asp的PI=1/2（pK1+ pK2）=1/2（2.09+3.86）=2.97
Lys的PI=1/2（pK2+ pK3）=1/2（8.95+10.53）=9.74
根据氨基酸通式的R基团的极性性质，20种常见的氨基酸可分成哪四类？（自己整理）比较蛋白质α—螺旋中的氢键和DNA双螺旋中的氢键，并指出氢键在稳定这两种结构中的作用。

答：蛋白质α—螺旋中的氢键，是稳定蛋白质二级结构的主要作用力，而DNA双螺旋中的氢键是链间氢键，是由碱基对之间互补形成的。

这种氢键对稳定DNA双螺旋起重要作用，但不是最主要的作用力，维持DNA双螺旋结构最主要的作用力是碱基堆集力。

什么是蛋白质的构象？构象和构型有什么异同？
答：蛋白质的构象是指构成蛋白质分子的多肽链的所有原子或残基在三维空间的排布和主链在空间的走向。

蛋白质的构象包括蛋白质的二级结构、三级结构和四级结构等空间构象，构象的改变只涉及次级链的断裂，不涉及共价键的断裂。

构型是指不对称碳原子所连接的四个原子或基团在空间的分布，构型的改变必须涉及共价键的断裂。

两性离子：指在同一氨基酸分子上含有相等数量的正电荷和负电荷，此种形式又称兼性离子或偶极离子。

氢键：指浮点性很强的氧原子或氮原子与N-H或O-H的氢原子间的相互吸引力。

离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力。

蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷，导致溶解度降低，从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。

盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐，是蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象。

盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐，是蛋白质溶解度增加的现象。

二、酶
1、酶的定义及催化特性（自己整理）
2、酶的组成（看细些）
3、酶的分类及专一性
4、酶的活力：就是它催化某一反应的能力。

活力的大小就是在一定条件下，它所催化
的化学反应速度，一般用单位时间内产物的生成量来表示（mol/L）
5、酶催化反应动力学：影响酶促反应速度的因素有那些。

其中底物浓度与酶反应速度
之间有一个重要的关系为米氏方程，米氏常数（Km）是没得特征性常数，它的物理意义是当酶反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。

1913年，Michaelis和Menten 提出著名的酶促反应动力学方程——米氏方程（会写出来），方程说明已知Km和Vmax 时，酶促反应速度与底物浓度之间的定量关系。

温度对酶促反应的影响：酶的最适温度；温度对酶促反应的影响；大部分酶在60℃以上变性失活（具体数据看书）。

酶在干燥情况下比在潮湿情况下耐受的温度高，这一点可用于酶的保存。

PH对酶活力的影响：最适PH，它也是酶的一种特征，而不是常数。

它与底物种类、浓度及缓冲液成分有关，而且常与酶的等电点不一致，因此酶的最适PH只在一定条件下才有意义。

酶浓度对酶促反应的影响
激活剂对酶促反应的影响：凡是提高酶活力的物质被称为酶的激活剂。

激活剂大多为无机离子；作用机理：作为某些酶的辅酶或辅基的组成成分。

6、酶的专一性
7、同工酶：
8、别构酶：是利用构象的改变来调节其催化活性的酶，是一种催化反应链中的关键酶，往往是摧毁反应链中的限速步骤。

题目：
1、酶的Km值是酶的特征常数，它不随测定的PH和温度而改变。

×
2、米氏常数是与反应系统的酶浓度无关的一个常数。

√
3、同工酶就是一种酶同时具有几种功能。

×
4、对于没得催化活性来说，酶蛋白的一级结构是必需的，而与酶蛋白的构象关系不大。

×
5、酶促反应的能量效应是降低反应的活化能。

√
6、酶的化学本质是蛋白质。

√
7、在酶的活性中心，只有带电荷的氨基酸残基直接参与酶的催化。

×
8、抑制剂对酶的抑制作用是酶蛋白变性的结果。

（×）
9、别构酶都是寡聚酶。

√
10、米氏方程同样适合别构酶。

×
11、在一定条件下，米氏常数可用来判断酶与底物的亲和力。

√
12、Km值有酶和底物的相互关系决定。

√
13 酶的竞争性抑制剂不影响酶促反应的最大速度，但降低了米氏常数。

×
14 对于酶的催化活性来说，酶蛋白的一级结构是必需的，而酶蛋白的构象关系不大。

×
15 下列关于酶催化反应机理的方面的描述中，不正确的是（D）
A 底物和酶的临近效应与定向效应与催化有关
B共价催化与催化有关
C底物形变和诱导锲合与催化有关
D酸碱催化与催化无关
16 磷酸果糖激酶2（6-磷酸果糖-2-激酶）和果糖二磷酸酶2（果糖-2,6-二磷酸酯酶）两种酶是（C）
A 同工酶，两个不同蛋白质催化同一反应
B两个不同蛋白质催化不同反应
C一个双功能酶，同一个蛋白质具有两种酶活性
17、米氏方程双倒数作图的纵轴截距所对应的动力学常数为（B）
A Km
B Vmax
C Km/ Vmax
D Vmax / Km
18、所谓多酶体系是指一个代谢过程中几个酶形成了一个反应链体系，多酶体系中的酶通常具有以下的性质（C）
A 只是在功能上相互有联系，在结构上互不相关，不存在相互作用
B不仅在功能上相互有联系，在结构上也相互有联系，形成复合体
C上述两种情况都存在
19、酶促反应的初速度（B）
A 与底物浓度成正比
B与酶浓度成正比
C在中性PH时最大
20、有的酶存在多种同工酶形式，这些同工酶所催化的反应（（B）
A 并不完全相同
B完全相同，而且反应的平衡常数也相同（补充说明：催化相同的化学反应，不改变平衡常数，但催化效率不同。

）
C完全相同，但由于每种同工酶活性不同，反应的平衡常数可以不同。

21、下列有关酶的活性部位叙述正确的有（A B D F）
A 所有的酶都有活性部位
B 具有三维结构 C所有酶的活性部位都有辅酶
D 酶的必需基团都位于活性部位
E 所有酶的活性部位都含有金属离子
F 有催化基团和结合基团组成
22、酶促反应的初速度不受哪一因素影响（D）
A ［S］
B ［E］
C ［PH］
D 时间
E 温度
23、有关米氏常数描述错误的是（B）
A 不同的酶，Km值不同
B Km值越小，表示酶对底物的亲和力越小
C 不同的酶促反应， Km不同
D Km值越小，表示酶对底物的亲和力越大
24、为比较同一种酶的纯度，通常可比较其（比活力）
25、下列常见的抑制剂中，哪些是可逆抑制剂？（B、D）
A 有机磷化合物
B 磺胺类药物
C 有机砷化合物
D 5-氟尿嘧啶
26、米氏常数KM是一个用来度量（C）
A 酶被底物饱和程度的常数
B 酶促反应速度大小的常数
C 酶与底物亲和力大小的常数
D 酶稳定性的常数
27、烷基剂如碘乙酸使酶失活属于哪种抑制（不可逆）
28、丙二酸对琥珀酸脱氢酶的影响属于（竞争性抑制）
29、作为典型催化剂的酶具有下列哪种能量效应（降低活化能）
30、决定km值的是（酶的种类）
31、酶的最适温度（D）
A 都低于65℃
B 全部在37℃左右
C 比酶的变性温度低5℃
D 不是特征性常数，与反应条件有关
32、对氨基苯磺酰胺（磺胺类药）对二氢叶酸合成酶的抑制作用属于（竞争性抑制）
33、全酶是指（）
A 酶与底物的复合物
B 酶与抑制剂的复合物
C 酶与辅因子的复合物
D 酶的无活性的前体
34、关于酶的必需基团的论述错误的是（B）
A 必需基团构象改变，酶活性改变
B 酶原不必含必需基团，因而无活性 C必需基团可位于不同的肽段 D 必需基团有催化功能 E 必需基团有底物结合能力
35、Km值的大小与（C）
A 酶的浓度有关
B 酶作用时间有关 C酶的性质有关 D 酶作用环境PH有关
E酶作用温度有关
36、国际酶学委员会主要根据什么把酶分为六大类（B）
A 酶的分子组成
B 酶促反应的性质C酶所作用的底物 D 酶的免疫学性质
E酶的物理性质
37、酶是具有高度选择性的催化剂，具有催化反应专一性、底物专一性等特性。

38、酶反应的Vmax由米氏常数、酶促反应速度和底物浓度共同决定。

39、酶容易失活，如何保存酶制品是一个很重要的问题。

通常酶制品的保存方法有低温保存、在浓盐溶液中保存等。

40、根据国际命名法，六大类酶依次是氧化还原酶类，转移酶类，水解酶类，裂解酶类，异构酶类和连接酶类，其中连接酶类的催化过程必须有ATP参与。

41、在最适反应条件下，每分钟内催化1umol底物转化为产物所需的酶量定为一个酶活力单位，每mg蛋白质所含的酶活力单位数称为酶的比活力。

42、酶的可抑制作用主要分为竞争性、反竞争性和非竞争性。

43、非竞争性抑制剂使km值不变，Vmax值变小。

44、有些酶属于结合蛋白质，其酶蛋白部分决定该酶的底物特异性。

45、酶原指酶的无催化活性的前体。

46、乳酸脱氢酶LDH1对心肌亲和力高，LＤＨ５对骨骼肌亲和力高。

47、金属离子对酶激活作用有两种，一是作为酶的辅助成分，二是作为激活剂起作用。

48、第一个获得结晶的酶是脲酶。

49、某些酶以酶原形式分泌，不仅可保护器官本身不受酶的水解破坏，而且可输送到特定的部位与环境转变成有活性的酶发挥其催化作用。

50、在竞争性抑制剂时，与无抑制剂相比较，其Vmax不变，km变大。

51、你能从米氏方程中得到哪些启示？
答：（1）当已知Km和Vmax时，酶反应浓度与底物浓度间存在定量关系。

（2）当反
应速率达到Vmax一半时，可得知Km的物理意义即Km=[S]。

（3）当[S]≤Km时，反应速度与底物浓度成正比。

（4）当[S]≥Km时，V=Vmax。

52、某酶可以作用于多种底物，如何用实验方法判断哪种底物是该酶的最适底物。

答：测定酶对各种底物的Km值，其中Km值最小的底物为该酶的最适底物。

53、什么是酶的最适PH，有人说“酶的最适PH是等于该酶等电点的常数”。

你以为如何？PH影响酶活力的原因是什么？
答：酶促反应速率达到最大反应速率时溶液的PH叫作酶的最适PH。

酶的最适PH不等于该酶的等电点常数，往往偏离酶的等电点。

因为在等电点时，酶的胶体性质被破坏，稳定性较差，催化效率较低。

PH影响酶活力的原因有3个方面：影响酶活性中心基团的解离、影响底物某些基团的解离、影响酶蛋白的构象。

54、影响酶作用的因素有哪些？逐条列出即可
55、怎样证明酶是蛋白质？
答：（1）酶能被酸、碱及蛋白酶水解，水解的最终产物都是氨基酸，证明酶是由氨基酸组成的。

（2）酶具有蛋白质所具有的颜色反应，如双縮脲反应，茚三酮反应，乙醛酸反应。

（3）一切能使蛋白质变性的因素，如热、酸碱、紫外线灯，同样可以使酶变性失活。

（4）酶同样具有蛋白质所具有的大分子性质，如不能通过半透膜、可以电泳等。

（5）酶同其他蛋白质一样是两性电解质，并有一定的等电点。

56、简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性。

答：共性：用量少而催化效率高；仅能改变化学反应的速度，不改变化学反应的平衡点，酶本身在化学反应前后也不改变；可降低化学反应的活化能。

个性：酶作为生物催化剂的特点是催化效率更高，具有高度的专一性，容易失活，活力受条件的调节控制，活力与辅助因子有关。

57、几个名词解释：寡聚酶、同工酶、酶原：酶的无活性前体，通常在有限度的蛋白质水解作用后，转变为具有活性的酶。

酶的比活力、酶的活性中心。

58、寡聚酶一般是指由多个相同亚基组成的酶分子。

×（也可以有结构不同的亚基组成）
59、米氏常数随酶浓度增加而变大。

（×）米氏常数是酶的特征常数之一，只与酶的性质有关，与酶浓度无关。

60、酶促反应的米氏常数与所催化反应的底物无关。

（×）一种酶若有几种底物，则对每一种底物都有一个不同的Km值。

61、某一酶反应的最适PH和最适温度都是恒定的，是酶的特征性常数。

（×）酶的最适PH和最适温度都不是特征常数，酶的最适PH受多种条件的影响，随底物种类和浓度、缓冲液种类和浓度的改变而改变。

酶的最适温度随反应时间的长短、缓冲液离子强度的不同而变化。

62、酶促反应速度与酶浓度成正比。

√
63、所以生物催化剂都是蛋白质。

（×）生物催化剂包括五大类，如Ribzyme的化学本质是核酸。

64、同工酶是指能催化同一反应，有相同控制特征的一组酶。

（×）同工酶的控制特征并不相同。

65、酶的催化反应中，下列不是酶促反应特点的是（B）
A 降低活化能
B 改变了化学平衡
C 可受到抑制剂的抑制
D 受反应体系的温度的影响。