《酶的活性调节》
第三节 酶活性调节方式
4. 抑制剂的调节
凡引起酶分子一级结构破坏而使酶活力丧失称 为水解 凡因酶蛋白分子构象改变而引起酶活力丧失的 作用称为变性作用 某些物质，它们并不引起酶蛋白变性或水解， 但能使酶分子活性中心上的某些必需基团位置 发生变化，因而引起酶活力下降，甚至丧失， 致使酶反应速度降低——酶的抑制 抑制---是指抑制剂与酶结合改变了酶活性部位 构象性质， 从而引起酶活力下降的一种效应。
消化系统其它蛋白水解酶原的激活
胃蛋白酶原（pepsinogen）
由胃壁细胞分泌出来，在胃酸H+作用下，低于pH5时， 酶原自动激活，失去44个氨基酸残基，转变为高度酸性的， 有活性的胃蛋白酶
胰蛋白酶原（trypsinogen）
进入小肠后，在有Ca2+的环境中受到肠激酶的激活，赖 氨酸-异亮氨酸之间的肽键被打断，水解失去一个6肽，使 构象发生一定变化后，成为有活性的胰蛋白酶
可逆的共价调节
由于其他的酶对其结构进行共价修饰，而使其在 活性形式与非活性形式之间进行互变.
第一种类型是磷酸化酶及其他的一些酶，它们通过接受ATP转来 的磷酸基的共价修饰，或脱下磷酸基，来调节酶活性： 酶的无活性形式 酶的有活性形式
最典型的例子是动物组织中的糖原磷酸化酶： （葡萄糖）n+ Pi
E
第三节 酶活性调节方式
酶活性调节的实例：
凝血酶、胰蛋白酶激活 糖元磷酸化酶活性转化 母体分娩后母乳中乳糖合成 丙二酸抑制琥珀酸脱氢酶活性 苏氨酸到异亮氨酸的代谢途径控制
说明了——
正常情况下生物体并不要求每个酶处于最有效的催化 状态，而是要求有快有慢。 在长期的进化、选择过程中，生物体为适应外界环境 变化，满足生理功能的需要，形成了一整套调节机制。 （酶合成水平上的调节和酶结构活性水平上的调节)
《酶的活性调节》课件
酶的活性调节重要性
酶的活性调节 是生物体内重 要的生理过程
酶的活性调节 可以维持细胞 内环境的稳定
酶的活性调节 可以调节生物 体的代谢过程
酶的活性调节 可以影响生物 体的生长发育
和疾病发生
酶的活性调节方式
酶的浓度调节：通过改变酶的浓度来调节酶的活性 酶的抑制剂调节：通过抑制剂与酶结合，降低酶的活性 酶的激活剂调节：通过激活剂与酶结合，提高酶的活性 酶的变构调节：通过改变酶的构象，调节酶的活性
酶的活性：磷酸化与去磷酸化会影响酶的活性，从而影响酶的催化效率
细胞环境：细胞内的pH值、温度、离子浓度等环境因素会影响酶的磷酸 化与去磷酸化 信号分子：某些信号分子可以诱导酶的磷酸化与去磷酸化，从而影响酶 的活性
酶的共价修饰调节-2
酶的乙酰化与去乙酰化过程
乙酰化：在酶的特定氨基酸残基上引入乙酰基团，改变酶的活性 去乙酰化：去除酶上的乙酰基团，恢复酶的活性 乙酰化酶：催化乙酰化反应的酶 去乙酰化酶：催化去乙酰化反应的酶 乙酰化与去乙酰化过程：酶活性的动态调节机制
酶的活性调节
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单击输入目录标题 酶的活性调节概述 酶的化学修饰调节 酶的共价修饰调节-1 酶的共价修饰调节-2 酶的变构效应调节
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酶的活性调节概述
酶的活性调节概念
酶的活性调节是指酶的活性在一定范围内可被调节的过程 酶的活性调节包括酶的合成、降解、修饰、激活和抑制等多种方式 酶的活性调节是生物体内代谢调控的重要机制之一 酶的活性调节对于维持生物体内环境的稳定和生理功能的正常发挥具有重要意义
乙酰化：在酶的特定氨基酸残 基上添加乙酰基，改变酶的活 性
去乙酰化：去除酶上的乙酰基， 恢复酶的活性
乙酰化酶：催化乙酰化反应的 酶
生物化学第十二章 酶活性的调节
提纲
一、酶的“量变”
1. 酶的“量变”和“质变”的主要差别 2. 同工酶 3. 酶的合成和降解
二、酶的“质变”
1. 别构调节 2. 共价修饰调节 3. 水解激活 4. 调节蛋白的激活或抑制 5. 聚合与解离
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2
酶需要在正确的时间 和正确的地点有活性
不合适的表达 或激活导致细 胞的癌变或死
12
酶活性的精选别202构1版调课件节
13
具有正协同效应的别构酶
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14
具有正协同效应别构酶
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15
无协同效应的别构酶
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16
别构酶实例——氨甲酰转移酶
天冬氨酸转氨甲酰酶（ATC）是大肠杆菌嘧啶核 苷酸从头合成途径中的限速酶，它催化氨甲酰磷 酸和Asp形成N-氨甲酰天冬氨酸和无机磷酸，其活 性受到严格的调控。
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7
别构调节
别构调节的原理在于一些酶除了活性中心以外，还含有别构中心，该中 心能够结合一些特殊的配体分子（有时为底物）。当别构中心结合配体 以后，酶构象发生改变，从而影响到活性中心与底物的亲和力，并最终 导致酶活性发生变化。
能够进行别构调节的酶称为别构酶，与别构中心结合调节酶活性的配体 分子称为别构效应物。起抑制作用的别构效应物称为别构抑制剂，起激 活作用的别构效应物称为别构激活剂。由底物作为别构效应物产生的别 构效应称为同促效应，否则，就称为异促效应。许多别构酶具有多个别 构中心，能够与不同的别构效应物结合。
酶活性的反馈抑制
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9
解释别构酶别构效应和与底物 结合的协同效应的两个模型
齐变模型（MWC模型） 序变模型（KNF模型）
《酶活性调节方式》课件
01
酶的共价修饰调节
将乙酰基团连接到酶的特定位点上，改变酶的活性或调节酶的功能。
乙酰化
将乙酰基团从酶上移除，恢复酶的原始活性状态。
去乙酰化
将甲基基团连接到酶的特定位点上，调节酶的活性或功能。
将甲基基团从酶上移除，恢复酶的原始活性状态。
去甲基化
甲基化
腺苷化
将腺苷基团连接到酶的特定位点上，改变酶的活性或功能。
效应物对酶活性的影响：效应物是指可以与酶结合并调节其活性的小分子化合物。有些效应物可以增强酶的活性，而有些则可以抑制酶的活性。效应物通常与酶的变构位点结合，从而改变酶的构象，进而影响其催化活性。
抑制剂对酶活性的影响：抑制剂是指可以抑制酶活性的小分子化合物。抑制剂通常与酶的活性位点或变构位点结合，从而干扰底物与酶的结合或影响酶的构象，导致酶活性降低或消失。总结词：抑制剂对酶活性具有抑制作用，干扰底物与酶的结合或影响酶的构象。详细描述：抑制剂通常与酶的活性位点或变构位点结合，通过干扰底物与酶的结合或改变酶的构象来抑制酶的活性。抑制剂可以分为不可逆抑制剂和可逆抑制剂两类。不可逆抑制剂与酶结合后会导致酶永久失活，而可逆抑制剂与酶结合后可以被解除，使酶重新恢复活性。一些重金属离子、有机化合物和生物碱等都可以作为酶的抑制剂。了解抑制剂对酶活性的影响对于药物设计和生物工程等领域具有重要意义。
在底物浓度较低时，随着底物浓度的增加，酶与底物的结合速率加快，酶促反应速率相应提高。这是因为更多的底物与酶结合，增加了反应的碰撞机率。然而，当底物浓度过高时，过多的底物可能会与酶结合并占据酶的活性位点，导致酶活性降低或受到抑制。这种效应称为底物抑制或负协同效应。
底物浓度对酶活性的影响
总结词
详细描述
THE FIRST LESSON OF THE SCHOOL YEAR
4.5 酶活性的调节
第一个酶
别构调控
非催化部位非共价结合
底物变构激活剂高活性酶-底物复合物
催化
亚基活性激活/抑制剂的结合引发调节亚基的构象变化
1
2
3
B 3 2 1
A
别构酶的齐变模型别构酶的序变模型
R T
R T
高低
反馈抑制
L-苏氨酸L-异亮氨酸苏氨酸脱水酶通过防止中间及终产物的累积而有效节省原材料和能量
酶原激活
活性中心的形成或暴露过程
胰凝乳蛋白酶原（无活性）胰蛋白酶原（无活性）
胰蛋白酶（有活性）π-胰凝乳蛋白酶（有活性）
α-胰凝乳蛋白酶（有活性）肠激酶
断裂赖氨酸和异亮氨酸之间的肽键胰蛋白酶
胰蛋白酶是胰脏蛋白酶原
的共同激活剂
可逆的共价修饰[特点]
◆常见的共价修饰形式
酶修饰反应的例子
共价修饰已知的接受共价修饰的氨基酸残基甲基化
磷酸化酶b （无活性）
磷酸化酶磷酸酶
磷酸化酶激酶蛋白激酶蛋白磷酸酶磷酸化脱磷酸化蛋白激酶ATP 或CTP 有活性的磷酸化酶a 无活性的磷酸化酶b 磷酸化酶a （有活性）。
酶的活性调节机制
酶的活性调节机制酶是生物体内进行化学反应的催化剂，是维持生命活动所必需的蛋白质分子。
它们通过加速化学反应速度来促进代谢。
酶的活性非常关键，因为它们的反应速率直接影响着细胞的生长发育、代谢及其他生物学过程。
然而，一些因素，例如温度、pH值、离子浓度以及化学物质的存在，都可能会影响酶的活性水平。
为此，生物体内运用了多重机制来调节酶的活性，以保证其正常运作。
酶活性的基本原理酶在催化化学反应时，会使化学反应的能垒降低，从而降低反应的激活能，加速反应的发生。
换言之，酶活性的发挥取决于它与底物的相对亲和力以及结合的密切程度。
通常来讲，酶活性的强度可以通过测量催化剂的转化率来评估。
酶活性的调节机制几个关键的调节机制可以影响酶的活性，调节酶活性的机制的主要作用就是在正确的时间和地点对酶进行调节，以确保其正常的功能。
这些调节机制包括以下几种。
1. 反馈抑制反馈抑制是生物体内最常用的酶活性调节机制之一。
这种机制中，酶的反应产物会在合适的时间内抑制其自身。
例如，在细胞合成一定量的某种蛋白质时，产生的大量蛋白质会与酶反应底物结合，降低酶的活性，从而阻止进一步的蛋白质合成。
2. 磷酸化磷酸化是一种重要的酶活性调节机制，即通过加入磷酸分子改变蛋白质结构以及其功能。
磷酸化通常是通过酶的激酶来完成，激酶可以在复杂的信号转导通路中通过传递信号分子来反应一系列的生理和生化过程。
正如其名字所暗示的那样，磷酸化机制在蛋白质结构中加入磷酸分子，从而调节酶的活性。
3. 辅酶结合辅酶结合又称非蛋白质质子结合。
除蛋白质外，辅酶也能与酶结合形成活性，从而影响酶的催化反应。
辅酶能够影响酶活性的原因在于它们可以改变酶的构象，即蛋白质的三维结构，从而影响酶催化化学反应的位置和速率。
4. 竞争性抑制竞争性抑制是一种机制，即某些小分子物质会和酶底物竞争活性位点。
这类抑制物质的自身结构与底物相似，能够与酶在特定区域发生相互作用，从而影响酶活性。
竞争性抑制一般通过结合酶的活性位点来阻止底物的结合，从而抑制酶的正常催化反应。
第六节 酶活性的调节
第六节酶活性的调节酶活性的调节可以通过两种方式来实现。
（1）已有酶活性的调节，即对存在于细胞中的酶，通过分子构象的改变或共价修饰来改变其活性，包括变构调节和共价修饰调节；（2）通过改变酶的浓度和含量进行的调节。
这里仅介绍第一种调节方式，第二种调节方式涉及酶蛋白的生物合成，将在基因表达的调节中讨论。
一、变构调节涉及到一些基本概念，应理解并掌握变构调节：生物体内的一些代谢物(如酶催化的底物、代谢中间物、代谢终产物等)，可以与酶分子的调节部位进行非共价可逆地结合, 改变酶分子构象，进而改变酶的活性。
酶的这种调节作用称为变构调节(allosteric regulation)。
变构酶：受变构调节的酶称为变构酶(allosteric enzyme)，变构效应剂：导致变构效应的代谢物称为变构效应剂(allosteric effector)。
变构激活剂：凡使酶活性增强的效应剂，称为变构激活剂(allosteric activitor)；变构抑制剂：使酶活性减弱的效应剂，称为变构抑制剂(allosteric inhibitor)。
催化部位(catalytic site)：变构酶的分子组成一般是多亚基的。
酶分子中与底物分子相结合的部位称为催化部位(catalytic site)，与效应剂结合的部位称为调节部位(regulatory site)。
这两个部位可以在不同的亚基上，也可以位于同一亚基。
协同效应：一般来说，变构酶分子上有两个以上的底物结合位点。
当底物与一个亚基上的活性中心结合后，通过构象的改变，可增强其他亚基的活性中心与底物的结合，出现正协同效应(positive cooperative effect)，使其底物浓度曲线呈“S”形。
即底物浓度低时，酶活性的增加较慢，底物浓度高到一定程度后，酶活性迅速加强，很快达到最大值V max，见图3-7。
图3-7 变构酶的动力学曲线多数情况下，底物对其变构酶的作用都表现正协同效应，但有时，一个底物与一个亚基的活性中心结合后，可降低其他亚基的活性中心与底物的结合，表现为负协同效应(negative cooperative effect)。
酶活性调节方式
ATP + 谷氨酸 + NH3
ADP + 谷氨酰胺 + Pi
它有12个亚基，酰苷酰基从ATP脱下后连接到每
一个亚基的专一性酪氨酸残基上，产生低活性形
式的酪氨酸酚羟基的酰苷酰衍生物
4. 抑制剂的调节
凡引起酶分子一级结构破坏而使酶活力丧失称 为水解
凡因酶蛋白分子构象改变而引起酶活力丧失的 作用称为变性作用
腺苷酸环化酶
AMP
cAMP + H2O
磷酸二脂酶
乳糖操纵子模型
2. 生理调节或激素调节
在特殊生理条件下，分泌某一种激素来调 节酶的活性。如：乳腺组织中的乳糖合成酶。
乳糖合成酶是蛋白A和蛋白B两组分构成的 复合物，可以催化乳糖合成反应：
E
UDP-半乳糖 + 葡萄糖
乳糖 + UDP
蛋白A不能催化上述反应而能催化下述合成反应：
许带芳香族的底物或带一个较大的非极性脂肪族链的底物进入专一性部
位
消化系统其它蛋白水解酶原的激活
胃蛋白酶原（pepsinogen）
由胃壁细胞分泌出来，在胃酸H+作用下，低于pH5时， 酶原自动激活，失去44个氨基酸残基，转变为高度酸性的， 有活性的胃蛋白酶
胰蛋白酶原（trypsinogen）
进入小肠后，在有Ca2+的环境中受到肠激酶的激活，赖 氨酸-异亮氨酸之间的肽键被打断，水解失去一个6肽，使 构象发生一定变化后，成为有活性的胰蛋白酶
多种调节方式：
浓度调节（ 合成降解调节)； 生理调节(激素调节)； 共价修饰调节（可逆，不可逆)； 抑制剂调节； 反馈调节（别构调节）； 存在方式调节（多酶体系）； 寡聚酶的聚合、解聚调节；
1. 调节酶在细胞内的浓度
酶的活性调控机制
酶的活性调控机制在我们生命的微观世界里，酶如同一个个忙碌的“小工人”，它们默默无闻地工作着，对各种生物化学反应起着至关重要的催化作用。
而酶的活性并不是一成不变的，它会受到多种机制的精细调控，以确保生物体内的代谢过程能够有条不紊地进行。
酶活性的调控就像是一场精妙的舞蹈，涉及到多个层面的因素。
首先，我们来谈谈酶的别构调控。
想象一下酶就像一个具有多个“手臂”的分子，这些“手臂”能够感知周围环境的变化。
当某些特定的分子与酶的特定部位结合时，酶的构象会发生改变，就好像“手臂”的姿势发生了变化，从而影响酶的活性。
这种结合的分子被称为别构效应剂，它们可以是激活剂，也可以是抑制剂。
比如，在糖酵解过程中的磷酸果糖激酶-1，它受到ATP 的别构抑制，而AMP 则是它的别构激活剂。
这意味着当细胞内能量充足（ATP 浓度高）时，酶的活性受到抑制，糖酵解过程减缓；而当细胞能量不足（AMP 浓度高）时，酶被激活，加速糖酵解产生能量。
除了别构调控，酶的共价修饰也是一种常见的调控方式。
这种修饰就像是给酶穿上了不同的“外衣”，从而改变它的活性。
最常见的共价修饰包括磷酸化、甲基化、乙酰化等。
以磷酸化为例，蛋白激酶可以将 ATP 上的磷酸基团转移到酶蛋白的特定氨基酸残基上，从而改变酶的活性。
相反，磷酸酶则可以去除磷酸基团，使酶恢复原来的活性。
这种可逆的修饰方式能够快速响应细胞内外的信号变化，实现对酶活性的精准调控。
再来说说酶原的激活。
酶原是没有活性的酶的前体。
在特定的条件下，酶原会经过一系列的水解反应，切除一部分肽段，从而形成有活性的酶。
这就好比一把未开封的宝剑，经过磨砺和开刃，才能展现出它的锋芒。
例如，胰腺分泌的胰蛋白酶原在小肠中被肠激酶激活，转变为有活性的胰蛋白酶，进而启动蛋白质的消化过程。
酶原激活的意义在于保护细胞自身不被过早激活的酶所损伤，同时也确保了酶在特定的部位和时间发挥作用。
激素对酶活性的调节也是一个重要的方面。
激素作为细胞间的“信使”，能够通过复杂的信号通路来影响酶的活性。
酶的活性调节
分解代谢物阻遏作用
定义
分解代谢物阻遏作用是指培养基中某种基质 的存在会减少（阻遏）细胞中其相应酶的合 成速率。
例如： 葡萄糖阻遏β-半乳糖苷酶的生物合成。 果糖阻遏α-淀粉酶的生物合成。
•17
B.反馈调节 （1）反馈阻遏
定义： 酶催化作用的产物或代谢途径的末端产 物与细胞内调节蛋白（由调节基因编码产生）结 合而使该酶的生物合成受阻的过程称酶生物合成 的反馈阻遏，又称终产物阻遏作用。
•5
▪ 协同效应： 一般来说，变构酶分子上有两个 以上的底物结合位点。当底物与一个亚基上的 活性中心结合后，通过构象的改变，可增强其 他亚基的活性中心与底物的结合，出现正协同 效应(positive cooperative effect)，使其底物浓 度曲线呈“S”形。即底物浓度低时，酶活性的 增加较慢，底物浓度高到一定程度后，酶活性 迅速加强，很快达到最大值Vmax
C.协调控制
途径中酶的诱导和阻遏常常是平行的。 多个途径的调节作用同时协调作用于一种代 谢；以一定的比例进行。
•20
参考文献
▪ 王镜岩 《生物化学》（第三版） ▪ 翟中和 《细胞生物学》（第三版）
▪ 南京林业大学 《生物制品工艺学与原理》
▪ 科学出版社 《生物化学考研精解》
•21
•22
A.诱导作用 （1）定义
是指培养基中某种基质的存在会减少（阻 遏）细胞中其相应酶的合成速率。
诱导物： 能引起诱导作用的化合物。可以是基质， 基质衍生物，甚至产物。
•15
▪ 例如： 乳糖诱导β-半乳糖苷酶的合成；淀粉诱
导α-淀粉酶的合成。 ▪ 注意：
许多分解代谢的酶类，如淀粉酶、蛋白 酶、脂肪酶等都属于诱导酶类。
•6
酶活性的调节
酶活性的调节
（一）别构酶
1. 概念：别构酶也称变构酶，它是代谢过程中的关键酶。
通过效应物（调节物）和酶的别构中心结合来调节其活性，从而调节酶反应速度和代谢过程，这类酶称为别构酶。
2. 别构酶的特点：
（1）都是寡聚酶，具有活性部位和
别构部位
（2）具有别构效应：当底物或效应
物和酶分子上的相应部位结合后，会
引起酶分子构象的改变从而影响酶
的催化活性，这种效应称为别构效
应。
（3）不遵循米氏方程
（4）常是系列反应酶系统的第一个酶，或处于代谢途径的分支上。
（5）一般分子量较大，结构复杂，性质与一般酶有所不同。
（二）同工酶
1. 概念：同工酶是指能催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫性能等方面都存在明显差异的一组酶。
2.举例：
1959. 发现的第一个同工酶——乳酸脱氢酶
（三）共价修饰（调节）酶
1. 概念：共价调节酶也叫共价修饰酶，通过共价修饰与去修饰作用，使酶发生活性与非活性的可逆转变，这类酶称为共价修饰酶。
➢酶蛋白分子中的某些基团可以在其他酶的催化下发生共价修饰，从而导致酶活性的改变，称为共价修饰调节。
2.常见的共价修饰与去修饰作用类型
磷酸化/脱磷酸化；
腺苷酰化/脱腺苷酰化；
乙酰化/脱乙酰化；
尿苷酰化/脱尿苷酰化；
甲基化/脱甲基化等。
酶活性调解的名词解释
酶活性调解的名词解释酶活性调解是指通过一系列调节机制来改变酶的活性水平，以适应细胞内外环境的变化，从而使酶能够更加有效地催化化学反应。
酶是生物体内一类特殊的蛋白质，它能够促使生化反应发生，并加速反应速度。
而酶活性调解则是细胞对酶活性的调控和调整过程。
一、pH值对酶活性的调节pH值是指溶液中氢离子浓度的负对数。
细胞内外的pH值是一个相当重要的环境因素，对许多生物过程都有深远的影响。
酶活性也受pH值的影响。
不同酶对pH值的依赖性各不相同，有些酶在碱性条件下活性高，而在酸性条件下则活性降低；有些酶则是在酸性条件下活性最高，而在碱性条件下则活性减弱。
这是因为酶的活性与其结构密切相关，而pH值的变化会影响到酶的结构稳定性和电荷分布，从而影响酶催化活性中心的形成和反应速率。
二、温度对酶活性的调节温度是影响酶催化活性的关键因素之一。
酶活性受温度的影响主要是由于温度对酶的结构和动力学参数的影响。
一般来说，随着温度的升高，酶活性也会增加，直至达到最适温度。
然而，超过最适温度后，酶活性会迅速下降，甚至失活。
这是因为高温会使酶的结构发生变化，导致活性中心失去催化功能。
相反，低温也会影响酶的构象和催化效率，使酶活性降低。
因此，细胞内存在一种酶活性调解的机制，可以使酶在不同温度条件下保持合适的活性水平。
这些机制包括热稳定蛋白质、分子伴侣以及开关蛋白等。
三、底物浓度对酶活性的调节底物浓度是指化学反应中底物的浓度。
底物浓度对酶活性有着重要的调节作用。
在低浓度下，酶活性随底物浓度的升高而增加，因为此时反应物更容易与酶结合，催化反应发生。
然而，随着底物浓度的继续升高，酶活性会逐渐饱和，即酶所有的活性中心都被底物占用，酶活性不再增加。
这种酶活性的饱和状态可以通过底物竞争、产物抑制以及反馈抑制等机制来实现。
四、辅因子对酶活性的调节辅因子是某些酶催化活性所必需的非蛋白质有机物或无机离子。
辅因子可以与酶结合，改变其构象，从而影响酶的催化性能。
第三节酶活性调节方式
第三节酶活性调节方式引言酶是生物体内一类具有特定催化功能的蛋白质。
酶活性的调节对于生物体的正常代谢和生理功能至关重要。
酶活性调节是指通过多种方式对酶的催化活性进行调整，从而使其在适当的时间和条件下发挥最佳的生物功能。
本文将介绍一些常见的酶活性调节方式。
1. 温度调节温度是影响酶活性的重要因素之一。
酶的活性随温度的升高而增加，直至达到最适温度。
超过最适温度后，酶会因为高温而发生变性，失去原有的催化活性。
因此，控制温度对于酶的正常活性是非常重要的。
2. pH调节pH是酶活性的另一个重要调节因素。
酶活性通常与其所处环境的酸碱度密切相关。
不同酶对pH的适应范围不同。
例如，胃蛋白酶在强酸性环境下活性最高，而胰蛋白酶则对中性环境较为适应。
因此，通过调节环境pH值可以对酶的活性进行调节。
3. 金属离子的作用许多酶需要金属离子的辅助才能正常发挥其催化活性。
这些金属离子可以在酶的活性中起催化剂、稳定蛋白结构等作用。
常见的金属离子包括镁离子、铁离子、锌离子等。
酶的活性可通过调节金属离子的浓度和种类来进行调节。
4. 底物浓度的调节底物浓度对酶活性的调节也是一种常见的方式。
在低底物浓度下，酶的活性会随底物浓度的升高而增加，直至达到饱和。
当底物浓度过高时，酶的活性也会达到饱和，并不再随底物浓度的继续升高而增加。
调节底物浓度可以控制酶的催化反应速度。
5. 反馈抑制反馈抑制是一种常见的酶活性调节方式。
在细胞内，多数代谢途径都经过一系列的酶催化步骤，其中最后一个酶会受到产物的抑制。
这种反馈抑制可以控制整个酶途径的速度和代谢产物的积累。
典型的例子是糖酵解途径中的磷酸果糖激酶受到果糖-6-磷酸的抑制。
酶活性的调节对于维持生物体的正常代谢和生理功能至关重要。
通过调节温度、pH值、金属离子浓度、底物浓度以及反馈抑制等方式，可以有效地控制酶的催化活性。
了解酶活性调节方式的原理和应用，对于生物学研究和工业生产具有重要意义。
以上就是酶活性调节方式的介绍。
酶的活性调节
（二）E 的活性中心特点 1 几个氨基酸残基，1％〜2 ％酶分子体积
384
(二) E 的活性中心特点
2 3
三维实体 表面或接近表面
裂缝(crevice)
疏水区域
4 柔性或可运动性
E 诱导契合和 S底物的形变
5
ES 是由次级键形成
384
酶的活性中心示意图
酶的结构
活性中心
必需基团
结合部位 催化部位 活性中心以外的必需基团
长的凹穴。最适底物正好与
酶分子的凹穴相结合，凹穴
中的Glu35和Asp52 是活性中 心的氨基酸残基。
2. 催化作用机理 • 溶菌酶底物与酶活性中心的关系
溶菌酶活性中心上的Asp52氧 原子距离底物敏感键(C-O键)中 碳原子只有0.3nm，活性中心 上另一个氨基酸 Glu35的羧基 距离底物敏感键(C-O键)中氧原 子也只有0.3nm，溶菌酶的活 性中心的氨基酸残基与底物敏 感键既靠近又定向。
接有关，即与酶活力直接相关的区域称为酶的活性部位。
酶的活性部位是酶分子进行催化反应的一个场所，是酶分子的一小 部分区域，在这个区域上的少数几个特异的氨基酸参与结合底物催化底 物，把酶分子上的这个区域称为酶的活性部位。
结合部位
负责酶与底物的结合,决定
活性 部位
催化部位
酶 的专一性
负责催化底物，决定酶
酶活性中心的羧基与水形成氢键，导 致酶活性中心羧基表面有一层水化层，水 分子的屏蔽作用，大大削弱了酶分子与底 物离子间的静电相互引力，不利于酶促反 应。
酶催化作用机理： 综上所述：
酶与底物结合时，由于酶的变形（诱导契合） 或底物变形使二者相互适合，并依靠离子键、氢 键、范德华力的作用和水的影响，结合成中间产 物，在酶分子的非极性区域内，由于酶与底物的 邻近、定向，使二者可以通过亲核\亲电催化、
酶的活性调控机制
酶的活性调控机制酶是生物体内极其重要的生物大分子，它们能够催化各种化学反应，使得生命活动得以高效、有序地进行。
而酶的活性并非一成不变，而是受到多种精细的调控机制的严格控制，以适应生物体在不同环境和生理状态下的需求。
酶活性的调控机制多种多样，其中包括共价修饰、变构调节、酶原激活、产物抑制等。
共价修饰是一种常见且重要的调控方式。
在这种机制中，酶蛋白肽链上的某些基团可以在其他酶的催化下，与某些化学基团共价结合，或者从酶蛋白上脱落下来，从而改变酶的活性。
例如，磷酸化和去磷酸化就是常见的共价修饰方式。
通过蛋白激酶将 ATP 上的磷酸基团转移到酶蛋白上特定的丝氨酸、苏氨酸或酪氨酸残基上，实现磷酸化，使酶活性增强或减弱；而通过磷酸酶的作用，去除磷酸基团，实现去磷酸化，也能对酶活性产生相应的调节作用。
这种调控方式反应迅速，能够在短时间内对酶活性进行精确调节，以应对细胞内外环境的快速变化。
变构调节则是基于酶的构象变化来实现活性调控的。
很多酶除了具有活性中心外，还有一个或几个调节位点，称为变构位点。
当某些化合物与变构位点特异性结合后，会引起酶的构象发生改变，从而影响酶的活性。
变构酶通常具有协同效应，即一个亚基的构象改变会影响其他亚基的构象和功能。
这种调节方式可以使酶对底物浓度的变化更加敏感，从而更有效地调节反应速度。
酶原激活是另一种重要的调控机制。
有些酶在细胞内最初合成和分泌时，是以无活性的酶原形式存在的。
酶原在特定条件下，经过特定的肽键断裂或其他化学修饰，转化为有活性的酶。
例如，胰腺分泌的胰蛋白酶原，在小肠中被肠激酶激活，切除一段肽链后，形成有活性的胰蛋白酶。
这种机制能够确保酶在需要的时间和地点发挥作用，避免酶在合成和运输过程中对细胞造成不必要的损伤。
产物抑制也是酶活性调控的常见方式之一。
当反应产物积累到一定浓度时，它会与酶结合，从而抑制酶的活性，使反应速度减慢或停止。
这种反馈抑制能够使代谢过程保持平衡，避免产物过度生成和原料的浪费。
酶活性的调节PPT课件
去磷酸化是磷酸化酶的逆反应，可以将磷酸基团从酶的特定氨基酸残基上移除， 从而调节酶的活性。例如，在钙调蛋白激酶的调节中，去磷酸化可以激活酶的 活性，从而促进钙离子依赖性信号转导。
别构酶的活性调节
别构效应剂
别构酶通常具有一个或多个结合位点，可以与小分子效应剂结合。当效应剂与酶 结合时，它们可以改变酶的三维结构，从而影响酶的活性。
酶的合成调节
转录水平调节
通过调节相关基因的表达，控制 酶的合成量。
翻译水平调节
通过控制mRNA的稳定性、翻译起 始和延伸等过程，影响酶的合成。
酶的降解
通过酶的水解或其他降解机制，控 制酶在细胞内的浓度和活性。
03 酶活性调节的实例
CHAPTER
磷酸化与去磷酸化
磷酸化
通过将磷酸基团连接到酶的特定氨基酸残基上，磷酸化可以激活或抑制酶的活 性。例如，在糖原磷酸化酶的调节中，磷酸化可以抑制酶的活性，从而控制糖 原的分解。
05 酶活性调节的实际应用
CHAPTER
药物设计中的酶活性调节
总结词
药物设计中的酶活性调节主要关注通过调节酶活性来治疗疾病。
详细描述
在药物设计中，酶活性的调节是一个关键环节。许多药物的作用机制都是通过调节体内酶的活性来发挥治疗作用 的。例如，某些药物可以抑制某些酶的活性，从而降低疾病的症状。
农业生物技术中的酶活性调节
翻译水平调节
翻译水平调节是指通过控制特定mRNA分子的翻译来调节酶的合成量。例如，在肾上腺素的合成中， 通过增加肾上腺素受体的数量来增强肾上腺素的合成和分泌。
04 酶活性调节的研究进展
CHAPTER
酶活性调节的基因工程研究
基因敲除与敲入
基因表达调控
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分解代谢物阻遏作用
定义
分解代谢物阻遏作用是指培养基中某种基质 的存在会减少（阻遏）细胞中其相应酶的合 成速率。
例如： 葡萄糖阻遏β-半乳糖苷酶的生物合成。 果糖阻遏α-淀粉酶的生物合成。
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B.反馈调节 （1）反馈阻遏
定义： 酶催化作用的产物或代谢途径的末端产 物与细胞内调节蛋白（由调节基因编码产生）结 合而使该酶的生物合成受阻的过程称酶生物合成 的反馈阻遏，又称终产物阻遏作用。
▪ ② 此种酶促反应常表现出级联放大效应。
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变（别）构调节
▪ 变构调节：生物体内的一些代谢物(如酶催 化的底物、代谢中间物、代谢终产物等)，可 以与酶分子的调节部位进行非共价可逆地结合 , 改变酶分子构象，进而改变酶的活性。酶的 这种调节作用称为变构调节(allosteric regulation)。
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• 蛋白激酶
磷酸化酶 •
图 磷酸化/脱磷酸修饰机理
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可逆共价修饰
▪ 蛋白质的磷酸化
▪Байду номын сангаас蛋白激酶 激活磷酸化酶机制
磷酸化酶b—磷酸化酶a
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不可逆共价修饰
举例
▪ 胰蛋白酶原
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代谢调节的部位
✓ 养分吸收分泌的通道 载体 ✓ 限制基质与酶的接触 ✓ 代谢途径的通量扩展
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酶合成的调节
▪ 变构酶 变构效应剂 变构激活剂 变构抑制剂
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▪ 协同效应： 一般来说，变构酶分子上有两个 以上的底物结合位点。当底物与一个亚基上的 活性中心结合后，通过构象的改变，可增强其 他亚基的活性中心与底物的结合，出现正协同 效应(positive cooperative effect)，使其底物浓 度曲线呈“S”形。即底物浓度低时，酶活性的 增加较慢，底物浓度高到一定程度后，酶活性 迅速加强，很快达到最大值Vmax
C.协调控制
途径中酶的诱导和阻遏常常是平行的。 多个途径的调节作用同时协调作用于一种代 谢；以一定的比例进行。
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参考文献
▪ 王镜岩 《生物化学》（第三版） ▪ 翟中和 《细胞生物学》（第三版）
▪ 南京林业大学 《生物制品工艺学与原理》
▪ 科学出版社 《生物化学考研精解》
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酶活性的调节
▪ 代谢调节的部位 ▪ 调节方式（重点）
共价修饰 别(变)构控制
其他调节方式
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共价修饰是指蛋白质分子中的一个 或多个氨基酸残基与以化学集基团共价 连接或解开，使其活性改变的作用
可逆共价修饰 不可逆共价修饰 （酶原激活）
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共价修饰调节的特点
▪ ① 这类酶一般具有无活性(或低活性)与有活性 (或高活性)的两种形式。
指导老师：关现军 组 员：田晶晶 黎超 郑继后 叶富本 陈 博 杨祎 游杰云 陈光辉 乔豪文
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微生物细胞有着一整套可塑性极强和极精确 的代谢调节（regulation of metabolism）系统， 以确保上千种酶能准确无误、有条不紊和高度 协调地进行极其复杂的新陈代谢反应。 ▪ 微生物的代谢调节 酶活性的调节——活化或钝化 酶合成的调节——诱导或阻遏 酶遗传的控制
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（2）反馈抑制
酶活性的反馈抑制
别构调节最多出现在 代谢途径中的反馈抑 制，它是指一条代谢 途径（通常是合成代 谢途径）的终产物作 为别构抑制剂抑制代 谢途径前面限速酶的 活性，因此也被称为 终产物抑制。
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反馈阻遏与反馈抑制的区别 反馈抑制一般针对紧接代谢途径支点后
的酶；而阻遏往往影响从支点到终点的酶。
A.诱导作用 （1）定义
是指培养基中某种基质的存在会减少（阻 遏）细胞中其相应酶的合成速率。
诱导物： 能引起诱导作用的化合物。可以是基质， 基质衍生物，甚至产物。
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▪ 例如： 乳糖诱导β-半乳糖苷酶的合成；淀粉诱
导α-淀粉酶的合成。 ▪ 注意：
许多分解代谢的酶类，如淀粉酶、蛋白 酶、脂肪酶等都属于诱导酶类。
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其他调节方式
▪ 缔合与解离
可进行这种转变的蛋白质由多个亚基组成。蛋白质 活化与钝化是通过组成它的亚单位的缔合与解离实 现的。这类互相转变有时是由共价修饰或若干配基 的缔合启动的。
▪ 竞争性抑制
一些蛋白质的生物活性受代谢物的竞争性抑制。如：需要氧化 性NAD+的反应可能被还原性NADH的竞争抑制；需ATP的反应 可能受ADP或AMP的竞争性抑制等等。