生化考试重点名词解释

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生化重点名词解释

生化重点名解1.Peptide unit（肽单元）：参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H和C α2位于同一平面，Cα1和Cα2在平面上的位置反式构型，此同一平面上的6个原子构成了肽单元。

2.motif（模体）：在许多蛋白质分子中，两个或三个具有二级结构的肽段在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，一个模体有其特征性的氨基酸序列并发挥特殊的功能，如锌指结构。

3.domain（结构域）：分子量大的蛋白质，三级结构常可分割成一个和数个球状或纤维状区域，折叠的较为紧密，具有独立的生物学功能，称为结构域。

4.denaturation of protein（蛋白质变性）：某些物理和化学因素作用下，蛋白质的特定空间结构被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，称为蛋白质变性。

5.isoelectic point of protein（蛋白质等电点）：在某一pH溶液中，蛋白质解离成正负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。

6.active site/active center of enzyme（酶的活性中心）：酶分子中与酶活性密切相关的基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。

7.allosteric enzymes and allosteric regulation of enzymes（变构酶与酶的变构调节）：体内一些代谢物对其代谢途径中前1~2个关键酶起反馈调节作用。

这些代谢物与关键酶分子活性中心外的某个部位可逆结合，使酶发生变构而改变其催化活性。

酶分子中的这些结合部位称为变构部位或调节部位。

对酶催化活性的这种调节方式称为变构调节。

受变构调节的酶称作变构酶或别构酶。

8.cvalent modification/chemical modification of enzyme（酶的共价修饰）：在其它酶的催化作用下，酶蛋白肽链上的一些基团可与某些化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，这一过程称为酶的共价修饰。

生化名词解释简答

生化重点名词解释1、★肽键（peptide bond）：指由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合形成的酰胺键。

2、GSH：谷胱甘肽，是人体内重要的抗氧化剂，能保护蛋白质中的巯基3、★蛋白质变性：在某些理化因素（高温、高压、超声波、紫外线、强酸、强碱、尿素等）的作用下，蛋白质的空间结构发生改变，导致生物活性的丧失，以及理化因素发生改变。

4、α—螺旋：蛋白质分子中多个肽单位通过氨基酸α—碳原子的旋转，使多肽链的主链围绕中心轴呈有规律的上升。

5、β—转角：伸展的肽链形成180°回折，即U形转角结构6、肽链：多个氨基酸通过肽键连接而成7、基序（模体）：在有些蛋白质分子中，可见一个或多个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个二级结构的聚集体称为基序。

8、结构域：分子质量大的蛋白质三级结构，常常由两个或多个球状或纤维状的区域组成，每个区域的结构和功能相对独立，称为结构域。

9、氨基酸残基：肽链中的氨基酸分子通过脱水缩合而集团不全，称为氨基酸残基10、变构效应（别构效应）：配体与蛋白质结合后，蛋白质的空间结构发生改变，使其适合于功能需要，这个变化称变构效应，也叫别构调节。

11、亚基：在含有两条或多条肽链的蛋白质分子中，每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为亚基。

12、蛋白质等电点：当蛋白质溶液在某一pH时，蛋白质解离称阴阳离子的趋势相等，称为兼性离子，静电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质等电点。

13、★蛋白质一级结构（Primary structure）：指蛋白质肽链中氨基酸残基的排列顺序，即氨基酸序列。

14、★蛋白质二级结构（Secondary structure）：指蛋白质多肽链的主链中某一段肽链的局部空间构象，即指该段肽链主链骨架原子的相对空间排列顺序，不涉及侧链基团。

15、★蛋白质三级结构（Tertiary structure）：指整条肽链所有原子在空间中的整体排布位置。

生化问答题和名词解释重点

1．核酸杂交: 在DNA变性后的复性过程中，如果将不同种类的DNA单链分子或RNA分子放在同一溶液中，只要两种单链分子之间存在着一定程度的碱基配对关系，在适宜的条件（温度及离子强度）下，就可以在不同的分子间形成杂化双链。

这种杂化双链可以在不同的DNA与DNA之间形成，也可以在DNA和RNA分子间或者RNA与RNA分子间形成。

这种现象称为核酸分子杂交。

（2分）2．P/O比值：每消耗1mol氧原子时 ADP磷酸化成ATP所需消耗的无机磷的mol数。

3．一碳单位：某些氨基酸在分解代谢过程中产生含有一个碳原子的基因，称为一碳单位。

体内的一碳单位有甲基（—CH3）、甲烯基（—CH2—）、甲炔基（—CH==）、甲酰基（—CHO）、亚氨甲基（—CH==NH）等。

（2分）4．外显子：在断裂基因及其初级转录产物上出现，并表达为成熟RNA的核酸序列。

（2分）5．遗传密码：mRNA分子上从5，至3，方向，由AUG开始，每3个核苷酸为一组，决定肽链上某一个氨基酸或蛋白质合成的起始、终止信号，称为三联体密码。

6．DNA变性: 在某些理化因素作用下，DNA分子互补碱基对之间的氢键断裂，使DNA双螺旋结构松散，变成单链，即为DNA变性。

（2分）7. 糖异生: 由非糖化合物 (乳酸、甘油、生糖氨基酸等)转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。

（2分）8. 底物水平磷酸化：ADP或其他核苷二磷酸的磷酸化作用与底物的脱氢作用直接相偶联的反应过程称为底物水平磷酸化。

（2分）9．氨基酸代谢库：食物蛋白质经消化而被吸收的氨基酸(外源性氨基酸)与体内组织蛋白质降解产生的氨基酸(内源性氨基酸)混在一起，分布于体内各处，参与代谢，称为氨基酸代谢库。

（2分）10. 不对称转录: 转录模板DNA双链中，只有一股链可作为模板指引转录，另一股链不能作为模板；模板链并非永远在同一条单链上，不同基因的模板链可交叉分布在两股链上，这种选择性转录方式称为不对称转录。

生化名词解释重点

结构域：指一些较大的蛋白质分子，其三级结构中具有两个或多个在空间上可明显区别的局部区域。

等电点：氨基酸在溶液中解离呈阳离子和阴离子的趋势和程度相等，成为兼性离子，呈电中性，这时溶液的ph称为该氨基酸定的等电点。

蛋白质变性：指在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间结构被破坏，从而导致其理化性质、生理活性丧失的现象Km：即米氏常数，是酶的特征性常数，数值上等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度酶的竞争性抑制作用：抑制剂与酶的底物结构相似，抑制剂可与底物竞争结和酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结合形成中间产物的抑制作用糖异生：在肝线粒体和胞液内，由非糖物质生成葡萄糖或糖原的过程。

磷酸戊糖途径：葡萄糖在细胞液中生成磷酸戊糖及NADPH+（H离子），前者再进一步转变成3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖的反应过程。

脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，经脂肪酶逐步水解为游离脂酸和甘油并释放入血，通过血液运输至其他组织氧化利用的过程称脂肪动员酮体：酮体是脂酸在肝脏氧化分解时产生的特有中间代谢物，包括乙酰乙酸，β-羟丁酸和丙酮。

肝脏合成酮体，经血液运输到肝外组织氧化利用血浆脂蛋白：血浆脂蛋白是脂质和载脂蛋白结合形成的球形复合体，是血浆脂质的运输和代谢形式。

转氨基作用：在转氨酶的作用下，把一种氨基酸上的氨基转移到α-酮酸上，形成另一种氨基酸，原来的氨基酸生成相应的酮酸一碳单位：具有一个碳原子的基团，包括：甲基，甲烯基。

一碳单位不仅与氨基酸代谢密切相关，还参与嘌呤、嘧啶的生物合成尿素循环：是将含氮化合物分解产生的氨转变成尿素的过程，有解除毒害的作用。

从头合成：指利用氨基酸、二氧化碳、一碳单位等小分子物质为原料，经过多步酶促反应，合成核苷酸的过程。

补救合成：指利用体内游离的碱基或核苷，经过简单的反应，合成核苷酸的过程关键酶：在代谢途径中催化单向反应的酶，通常催化的反应速度最慢，故它的活性决定整个代谢途径的方向和速度胆色素：胆色素是铁卟啉类化合物的主要分解代谢产物，包括胆绿素、胆红素、胆素原、和胆素初级胆汁酸：肝细胞以胆固醇为原料直接合成的胆汁酸，包括胆酸、鹅脱氧胆酸及分别与甘氨酸、牛磺酸结合形成的结合物变构调节：指小分子化合物与酶蛋白分子活性中心以外的某一部位特异结合引起酶蛋白分子构像变化、从而改变酶的活性共价修饰：酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性呼吸链：是由多种酶和辅酶构成的递氢体和递电子体按一定顺序排列在线粒体内膜上形成一条使氢氧化成水并释放能量的连续反应体系高能化合物：指在标准条件下发生水解时，可释放出大于20.9KJ/mol能量的化合物糖酵解：在机体缺氧条件下，葡萄糖或糖原在胞液中经酶催化生成乳酸的过程。

生化考试考研必备(含分子生物学)-名词解释特全(共259个)

生化考试考研必备(含分子生物学)-名词解释特全(共259个)生物化学名词解释蛋白质的结构与功能１．氨基酸（amino acid）：是一类分子中即含有羧基又含有氨基的化合物。

２．肽(peptide)：是氨基酸之间脱水，靠肽键连接而成的化合物。

３．肽键：是一个氨基酸α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水形成的键，也称为酰胺键。

４．肽键平面（肽单元）：因肽键具有半双键性质，只有α-碳相连的两个单键可以自由旋转，在多肽链折叠盘绕时，Cα1、C、O、N、H、Cα2六个原子固定在同一平面上，故称为肽键平面。

５．蛋白质一级结构：是指多肽链中氨基酸残基的排列顺序。

6．α-螺旋：多肽链的主链围绕中心轴有规律的螺旋式上升，每3.6个氨基酸残基盘绕一周，形成的右手螺旋，称为α-螺旋。

7．模序（motif）：在蛋白质分子中，两个或三个具有二级结构的片段，在空间上相互接近，形成一个具有特殊功能的空间结构，称为模序。

8．次级键：蛋白质分子侧链之间形成的氢键、盐键、疏水键三者统称为次级键。

9．结构域（domain）：蛋白质三级结构被分割成一个或数个球状或纤维状折叠较为紧密的区域，各行其功能，该区域称为结构域。

10．亚基：有些蛋白质分子中含有两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成蛋白质的四级结构，才能完整的表现出生物活性，其中每个具有三级结构的多肽链单位称为蛋白质的亚基。

11．协同效应：是指一个亚基与其配体结合后能影响此寡聚体中另一亚基与配体的结合能力。

如果是促进作用称为正协同效应，反之称为负协同效应。

12．蛋白质等电点（pI）：当蛋白质溶液处于某一pH值时，其分子解离成正负离子的趋势相等成为兼性离子，此时该溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。

13．蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，使蛋白质严格的空间结构受到破坏，导致理化性质改变和生物学活性丧失称为蛋白质的变性。

14．蛋白质的沉淀：分散在溶液中的蛋白质分子发生凝聚，并从溶液中析出的现象称为蛋白质的沉淀。

52个生化重点名词解释

52个生化重点名词解释1.蛋白质变性：当天然蛋白质受到某些物理因素和化学因素的影响，其分子内部原有的高级结构构象发生变化，蛋白质的理化性质和生物学功能都随之改变或丧失，但并未导致其一级结构的变化。

2.酶的活性部位：酶分子直接与底物结合并与酶催化直接相关的部位，即包括结合部位和催化部位。

3.内含子：大多数真核生物结构基因的居间序列或不编码序列，不在mRNA中出现。

4.外显子：真核生物中多肽编码的基因片段。

5.稀有碱基：含量较少的碱基，多数为主要碱基的修饰物。

（tRNA中大约有10%为稀有碱基）6.联合脱氨：是生物体主要的脱氨基方式，是转氨基作用和氧化脱氨基作用的结合，人体内转氨基时的氨基受体主要是α-酮戊二酸生成的谷氨酸，在L-谷氨酸脱氢酶的作用下脱下氨基，这种方式叫做联合脱氨基作用。

7.抗代谢物：即抗代谢抑制剂，都是与代谢物在结构上的类似物，他们在代谢反应中跟正常的代谢物拮抗，以减少正常代谢物参加反应的机会，从而影响正常代谢。

8.限制性核酸内切酶：是细菌细胞内存在的一类识别并水解外源DNA的核酸内切酶，用于特异切割DNA，是一种工具酶。

9.α螺旋：蛋白质分子中多个肽单元通过氨基酸α-C的旋转，使多肽链的主链围绕中心轴呈有规律的螺旋上升成稳定的螺旋构象。

（一般为右手螺旋）10.半保留复制：DNA在复制时，每一条DNA单链在新链合成中充当模板，按碱基配对方式形成两个新的DNA分子，每一个分子都有一条新链一条旧链，这种配对方式就叫做半保留复制。

11.糖酵解：葡萄糖经过酶促降解为丙酮酸，并伴随生成ATP的过程为糖酵解，此过程于胞液中进行，是动物，植物，微生物细胞中葡萄糖分解的共用代谢途径。

12.断裂基因：真核生物的结构基因，由若干个编码区和非编码区互相间隔开但又连续镶嵌而成，这些基因称为断裂基因。

13.解链温度Tm：DNA的热变性是一个突变过程，类似于结晶的熔解，将紫外线吸收量（260nm）的增加量达到最大增加量的一半时的温度称为解链温度。

生化名词解释重点

名词解释重点1.酶enzyme：由活细胞产生的一类具有催化作用的大分子物质，主要为蛋白质，包含少量核酸，具有高度专一性＋催化效率＋不稳定性＋催化活性可调节性。

2.酶的活性中心：酶分子表面上一些功能基团集中,构成一定空间构象的区域(占酶分子很小部分)，此区域与底物结合，催化底物转变为产物3.酶原zymogen：有些酶在以无活性的前体形式合成和分泌，运送到特殊部位，当体内需要时，经特异性的水解酶作用转变为有活性的酶而发挥作用。

这些不具有催化活性的酶的前体。

酶原激活activation of zymogen：某种物质由无活性的酶原→有活性的酶的过程。

4.酶原激活的生理意义：a.生成酶的细胞本身不因受蛋白酶消化而破坏；b.使酶在规定的部位受激活并发挥生理作用同工酶isoenzyme：催化相同化学反应，但分子结构、理化性质、免疫原性不同的酶。

别构酶allosteric enzyme：往往具有四级结构，为四亚基寡聚酶，酶分子的调节亚基受别构剂影响→轻微的构象变化→影响酶活性，又称调节酶。

修饰酶modification enzyme：即酶在其它酶作用下→酶分子结构修饰(可逆共价化学修饰)→催化活性发生改变。

5.维生素D：是一种脂溶性的维生素，为胆固醇衍生物，参与钙、磷的调节，缺乏儿童易患佝偻病，成人易患软骨病，摄入过多造成维生素D中毒。

6.维生素E：异戊烯侧链的二氢呋喃结构，是一种脂溶性的维生素。

又称生育酚。

其主要作用为抗氧化和与生育有关。

7.维生素K：是一种脂溶性的维生素，是具有异戊二烯侧链的萘醌结构。

缺乏会出现凝血障碍（r-谷氨酰羧化酶）。

8.酮体ketone bodies：脂酸在肝内氧化的中间产物，包括乙酰乙酸(acetoaceticacid)，β-羟丁酸(β-hydroxybutyricacid)，丙酮(acetone)。

肝内合成，肝外利用。

9.脂肪动员:储存在脂肪细胞中的脂肪，被脂肪酶逐步水解为FFA及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。

生化总复习

生化总复习一、名词解释1.酶的活性中心：指在一级结构上可能相距甚远，甚至位于不同肽链上的少数几个氨基残基或这些残基上的基团通过肽链的盘绕折叠而在三维结构上相互靠近，形成一个能与底物结合并催化其形成产物的位于酶蛋白表面的特化的空间区域。

对需要辅酶的酶来说，辅酶分子或其上的某一部分结构常是活性中心的组成部分。

2.酶原：酶原是有催化活性的酶的前体。

通过蛋白酶的有限水解，可以将无活性的酶原转变成有催化活性的酶。

3.同工酶：指催化同一种化学反应，而其酶蛋白本身的分子结构组成及理化性质有所不同的一组酶。

4.变构酶：一种一般具多个亚基，在结构上除具有酶的活性中心外，还具有可结合调节的别构中心的酶，活性中心负责酶对底物的结合与催化，别构中心负责调节酶反应速度。

5.竞争性抑制作用：竞争性抑制剂因具有与底物相似的结构所以与底物竞争酶的活性中心，与酶形成可逆的EI复合物，而使EI不能与S结合，从而降低酶反应速度的可逆抑制作用。

这种抑制作用可通过增加底物浓度来解除。

6.超二级结构：在球状蛋白质分子的一级结构的顺序上，相邻的二级结构常常在三维折叠中相互折叠，彼此作用，在局部区域形成的二级结构聚合体，就是超二级结构7.等电点：氨基酸所带静电荷为零，主要以两性离子存在时，在电场中，不向任何一级移动，此时溶液的PH叫做氨基酸的等电点8.酰胺平面：肽键主链的肽键C-N具有双键性质，因而不能自由转动，使连接在肽键上的六个原子共处于一个平面上，这个平面称酰胺平面9.分子杂交：在退火条件下，不同来源的DNA互补区域形成双链，或DNA单链和RNA单链的互补形成DNA-RNA杂合双链的过程称分子杂交10.透析：小分子可以通过半透膜，大分子不能透过半透膜。

这种分离物质的方法叫做透析。

11.Tm：当核酸分子加热变性时，其在260nm处的紫外吸收会急剧增加，当紫外吸收变化达到最大变化的一半时所对应的温度称作解链温度，用Tm表示12.Southern印迹法：将电泳分离的DNA片段从凝胶转移到适当的膜（如硝酸纤维素膜或尼龙膜）上，再进行杂交操作13.Northern印迹法：将电泳分离后的变性RNA吸引到适当的膜上再进行分子杂交的技术。

生化：名词解释大全

【生化：名词解释大全】第一章蛋白质1．两性离子（dipolarion）2．必需氨基酸（essential amino acid）3．等电点(isoelectric point,pI)4．稀有氨基酸(rare amino acid)5．非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6．构型(configuration)7．蛋白质的一级结构(protein primary structure)8．构象(conformation)9．蛋白质的二级结构(protein secondary structure)10．结构域(domain)11．蛋白质的三级结构(protein tertiary structure)12．氢键(hydrogen bond)13．蛋白质的四级结构(protein quaternary structure)14．离子键(ionic bond)15．超二级结构(super-secondary structure) 16．疏水键(hydrophobic bond)17．范德华力( van der Waals force) 18．盐析(salting out)19．盐溶(salting in)20．蛋白质的变性(denaturation)21．蛋白质的复性(renaturation)22．蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23．凝胶电泳（gel electrophoresis）24．层析（chromatography）第二章核酸1．单核苷酸(mononucleotide)2．磷酸二酯键（phosphodiester bonds）3．不对称比率（dissymmetry ratio）4．碱基互补规律(complementary base pairing)5．反密码子（anticodon）6．顺反子（cistron）7．核酸的变性与复性（denaturation、renaturation）8．退火（annealing）9．增色效应（hyper chromic effect）10．减色效应（hypo chromic effect）11．噬菌体（phage）12．发夹结构（hairpin structure）13．DNA 的熔解温度（melting temperature T m）14．分子杂交（molecular hybridization）15．环化核苷酸(cyclic nucleotide)第三章酶与辅酶1．米氏常数（K m 值）2．底物专一性（substrate specificity）3．辅基（prosthetic group）4．单体酶（monomeric enzyme）5．寡聚酶（oligomeric enzyme）6．多酶体系（multienzyme system）7．激活剂（activator）8．抑制剂（inhibitor inhibiton）9．变构酶（allosteric enzyme）10．同工酶（isozyme）11．诱导酶（induced enzyme）12．酶原（zymogen）13．酶的比活力（enzymatic compare energy）14．活性中心（active center）第四章生物氧化与氧化磷酸化1．生物氧化（biological oxidation）2．呼吸链（respiratory chain）3．氧化磷酸化（oxidative phosphorylation）4．磷氧比P/O（P/O）5．底物水平磷酸化（substrate level phosphorylation）6．能荷（energy charg第五章糖代谢1．糖异生(glycogenolysis)2．Q 酶(Q-enzyme)3．乳酸循环(lactate cycle)4．发酵(fermentation)5．变构调节(allosteric regulation)6．糖酵解途径(glycolytic pathway)7．糖的有氧氧化(aerobic oxidation)8．肝糖原分解(glycogenolysis)9．磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 10．D-酶（D-enzyme）11．糖核苷酸（sugar-nucleotide）第六章脂类代谢1．必需脂肪酸（essential fatty acid）2．脂肪酸的α-氧化(α- oxidation)3．脂肪酸的β-氧化(β- oxidation)4．脂肪酸的ω-氧化(ω- oxidation)5．乙醛酸循环（glyoxylate cycle）6．柠檬酸穿梭(citriate shuttle)7．乙酰CoA 羧化酶系（acetyl-CoA carnoxylase）8．脂肪酸合成酶系统（fatty acid synthase system）第八章含氮化合物代谢1．蛋白酶（Proteinase）2．肽酶（Peptidase）3．氮平衡（Nitrogen balance）4．生物固氮（Biological nitrogen fixation）5．硝酸还原作用（Nitrate reduction）6．氨的同化（Incorporation of ammonium ions into organic molecules）7．转氨作用（Transamination）8．尿素循环（Urea cycle）9．生糖氨基酸（Glucogenic amino acid）10．生酮氨基酸（Ketogenic amino acid）11．核酸酶（Nuclease）12．限制性核酸内切酶（Restriction endonuclease）13．氨基蝶呤（Aminopterin）14．一碳单位（One carbon unit）第九章核酸的生物合成1．半保留复制（semiconservative replication）2．不对称转录（asymmetric trancription）3．逆转录（reverse transcription）4．冈崎片段（Okazaki fragment）5．复制叉（replication fork）6．领头链（leading strand）7．随后链（lagging strand）8．有意义链（sense strand）9．光复活（photoreactivation）10．重组修复（recombination repair）11．内含子（intron）12．外显子（exon）13．基因载体（genonic vector）14．质粒（plasmid）第十一章代谢调节1．诱导酶（Inducible enzyme）2．标兵酶（Pacemaker enzyme）3．操纵子（Operon）4．衰减子（Attenuator）5．阻遏物（Repressor）6．辅阻遏物（Corepressor）7．降解物基因活化蛋白（Catabolic gene activator protein）8．腺苷酸环化酶（Adenylate cyclase）9．共价修饰（Covalent modification）10．级联系统（Cascade system）11．反馈抑制（Feedback inhibition）12．交叉调节（Cross regulation）13．前馈激活（Feedforward activation）14．钙调蛋白（Calmodulin）第十二章蛋白质的生物合成1．密码子(codon)2．反义密码子(synonymous codon) 3．反密码子(anticodon)4．变偶假说(wobble hypothesis)5．移码突变(frameshift mutant)6．氨基酸同功受体(isoacceptor)7．反义RNA(antisense RNA)8．信号肽(signal peptide)9．简并密码(degenerate code)10．核糖体(ribosome)11．多核糖体(poly some)12．氨酰基部位(aminoacyl site)13．肽酰基部位(peptidy site)14．肽基转移酶(peptidyl transferase) 15．氨酰- tRNA 合成酶(amino acy-tRNA synthetase)16．蛋白质折叠(protein folding)17．核蛋白体循环(polyribosome) 18．锌指(zine finger)19．亮氨酸拉链(leucine zipper)20．顺式作用元件(cis-acting element) 21．反式作用因子(trans-acting factor) 22．螺旋-环-螺旋(helix-loop-helix)第一章蛋白质1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。

生化重点名词解释+问答知识点

1.兴奋性：生理学中将可兴奋细胞接受刺激后产生动作电位的能力称为兴奋性。

2.内环境：生理学中将围绕在多细胞动物体细胞周围的液体即细胞外液，称为内环境。

3.内环境稳态：是指内环境的理化性质，如温度、PH、渗透压和各种液体成分的相对恒定状态。

4.神经调节：是通过反射而影响生理功能的一种调节方式，是人体生理功能中最主要的一种调节方式。

5.反射：是指机体在中枢神经系统的参与下，对内、外环境作出的规律性应答。

6.正反馈：受控部分发出的反馈信息，促进加强控制部分的活动，最后使受控部分的活动朝着与它原先活动相同的方向改变，称为正反馈。

7.负反馈：受控部分发出的反馈信息，调整控制部分的活动，最终使受控部分的活动朝着与它原先活动相反的方向改变。

称为负反馈。

8.静息电位：静息时，质膜两侧存在着外正内负的电位差，称为静息电位。

9.动作电位：在静息电位的基础上，给细胞一个适当刺激，可触发其发生可传播的膜电位波动称为动作电位。

10.阈电位：产生动作电位时，要使膜去极化是最小的膜电位，称为阈电位。

11.单收缩：当骨骼肌复制一次短促刺激时，可发生一次动作电位，随后出现一次收缩和舒张，这种形式的收缩称为单收缩。

12.不完全强直收缩：如果刺激频率较低，使后一次收缩落在了前一次收缩的舒张期，这个过程称为不完全强直收缩。

13.完全强直收缩：如果刺激频率较高，使后一次收缩落在了前一次收缩的收缩期，这个过程称为完全强直收缩。

14.红细胞比容：血细胞在血液中所占的容积百分比家偶偶血细胞比容。

15.红细胞沉降率：通常以哄细胞在第一小时末下沉的距离来表示红细胞的沉降速度，称为沉降速度。

16.血液凝固：指血液由流动的固体状态变成不能流动的液体状态的过程，其实质是血浆中可溶性纤维蛋白原变成不溶性纤维蛋白的过程。

17.血型：通常是指红细胞膜上特异性抗原的类型。

18.心动周期：心脏的一次收缩和舒张，构成一个机械活动周期，称为心动周期。

19.每搏输出量：一侧心室在一次心搏中射出的血液量，称为每搏输出量，简称每搏量。

生化名词解释大全

生化名词解释大全1. DNA：脱氧核糖核酸，生物体的遗传物质，由四种碱基（腺嘌呤、鸟嘌呤、胸腺嘧啶、鸟嘌呤）组成的双链螺旋结构。

2. RNA：核糖核酸，参与蛋白质的合成和转运，可以分为信使RNA（mRNA）、核糖体RNA（rRNA）和转移RNA （tRNA）。

3. 蛋白质：多肽链或多种肽链编织而成，具有广泛的功能，如结构支持、酶催化和信号传递。

4. 酶：催化化学反应的蛋白质，通过降低反应活化能来加速反应速率。

5. 细胞膜：包围和保护细胞的薄膜，由脂质双层和蛋白质构成。

6. 生物催化：生物体利用酶促进化学反应发生的过程。

7. 代谢：生物体所进行的化学反应，包括合成物质和分解物质两个方面。

8. 基因：DNA上的功能区段，确定了特定蛋白质的合成。

9. 氨基酸：蛋白质的构成单位，共有20种不同的氨基酸。

10. 异源重组：将来自不同生物体的DNA片段重新组合，形成新的基因组合。

11. 基因工程：利用基因工具和技术对生物体的基因进行改造，实现特定目标。

12. 克隆：复制生物个体或基因的过程。

13. 基因表达：基因的信息从DNA转录为mRNA，再由mRNA翻译为蛋白质的过程。

14. 遗传：生物体通过基因的传递将遗传信息传递给下一代。

15. 内质网：细胞内一种网状结构，参与蛋白质合成和修饰。

16. 线粒体：细胞内的双层膜结构，参与细胞呼吸和能量产生。

17. 基因突变：DNA序列发生改变，导致基因功能或表达出现不同。

18. 病原体：引起疾病的微生物或病毒。

19. 感染：病原体侵入和繁殖在宿主体内，导致宿主出现病症。

20. 免疫系统：人体防御病原体和异物入侵的生物系统。

21. 抗生素：一类能抑制或杀死细菌生长的化学物质。

22. 肥料：提供植物所需养分的物质，促进植物生长。

23. 基因组：一个生物体的所有基因的集合。

24. 表型：生物体可观察到的形态特征，由基因和环境共同决定。

25. DNA修复：维护DNA完整性的一系列修复机制。

生化常考的名词解释第四版

生化常考的名词解释第四版生物化学作为一门重要的基础学科，其内容涵盖了生物体内各种化学反应和生物分子的结构与功能等方面。

在学习生物化学的过程中，我们会遇到许多重要的名词和概念，掌握这些名词的含义对于深入理解生物化学知识以及解决生物化学问题至关重要。

本文将介绍一些常考的生化名词解释，帮助读者理解生物化学中的主要概念。

1. 氨基酸氨基酸是构成蛋白质的基本单元。

它由一种氨基基团（NH2）、一个羧基团（COOH）和一个侧链组成。

氨基酸的侧链决定了其特定的性质和功能。

在生物体内共有20种常见的氨基酸，它们通过肽键的形成链接在一起，形成蛋白质的多肽链。

2. 酶酶是生物体内参与催化化学反应的蛋白质分子。

酶可以加速生物化学反应的速率，而不改变反应的平衡态。

酶可以通过与底物结合形成酶底物复合物，并降低反应的活化能，从而使反应更容易发生。

酶的活性受到许多因素的影响，如温度、pH值和底物浓度等。

3. ATPATP（腺苷三磷酸）是一种重要的能量储存和传递分子。

ATP通过磷酸键的断裂释放储存的能量，并将其转化为细胞内各种生物化学反应所需的能量。

ATP在细胞内被合成，并通过代谢途径不断再生。

4. 染色体染色体是细胞内的遗传物质，包含了细胞内大部分的DNA。

染色体是线状结构，其上承载了遗传信息，并通过遗传过程传递给下一代。

人类体细胞中有46条染色体，其中23对为常染色体，另一对为性染色体。

5. 基因基因是遗传信息的基本单位。

它是DNA的一部分，可以编码特定的蛋白质或RNA分子。

基因通过转录和翻译过程来实现其编码功能。

基因在细胞内的表达调控对于维持正常的生命活动非常重要。

6. 离子离子是带电粒子，可以是带正电荷的阳离子或带负电荷的阴离子。

离子在生物体内发挥着重要的生物化学作用，如参与神经传导、维持细胞内外平衡等。

细胞通过离子通道与转运蛋白来调节离子的浓度和分布。

7. 代谢代谢是生物体内物质和能量的转化过程。

代谢可以分为两个基本方向：合成代谢和分解代谢。

生物化学考试中重点名词解释

生物化学考试中重点名词解释生物化学考试中重点名词解释一名词解释1．P/O比：生物氧化中每消耗一个氧原子所能生成的ATP分子数称为P/O比。

2.RNA复制：在宿主细胞中RNA病毒以自己的RNA为模板复制出新的病毒RNA。

3．反转录：以RNA 为模板，按照碱基互补配对原则，合成出一条与模板RNA链互补的DNA分子的过程。

4.翻译：在mRNA指令下，按照三个核苷酸决定一个氨基酸的原则，把mRNA上的遗传信息转换成蛋白质中特定的氨基酸序列的过程。

5.复制叉(fork)：复制时双链打开，分开成两股，新链沿着张开的模板生成，复制中形成的这种Y字形的结构称为复制叉。

6.随从链 (lagging strand) ！复制方向与解链方向相反，须等解开足够长度的模板链才能继续复制，得到的子链由不连续的片段所组成。

7.调节基因：调节其它基因的产物合成速率的基因。

！（调节基因可以通过自己的蛋白质也可以通过的RNA（如miRNA)起作用）8.操纵子：由一个启动子共转录的几个不同基因组成的转录单位，即由启动子序列、操纵基因和受操纵基因调控的一个或多个相关基因（结构基因）组成的基因表达单位。

操纵子包括：结构基因（Structural gene）、调节基因(Regulator gene)、启动子（Promoter gene）和操纵基因（Operator gene）四个部分。

9. 分解代谢物阻遏：当li在含有Glucose的培养基中生长时，培养基中即使含有乳糖，在Glucose被用完之前，是不会产生与乳糖利用有关的酶，这种效应称为Glucose效应或分解代谢物阻遏。

即葡萄糖对lac 操纵子的阻遏作用称分解代谢阻遏（catabolic repression）。

10. 糖异生：生物体由糖的前体物质转变成葡萄糖或其它糖类的化学反应过程称为糖异生作用。

糖异生作用的.基本过程可以说是糖酵解过程的“逆转”。

11.氧化磷酸化：代谢物脱下的氢经呼吸链传递给氧生成水，同时伴有ADP磷酸化为ATP，此过程称为氧化磷酸化。

生化复习-名词解释

名词解释●标准氨基酸：用于合成蛋白质的20种氨基酸。

●蛋白质变性：由于稳定蛋白质构象的化学键在某些物理因素或化学因素的作用下被破坏，使其天然构象部分或全部改变。

●酶：由活细胞合成，其催化作用的蛋白质。

●酶活性中心：又称活性部位，是酶的分子结构中可以结合底物并催化其反应生成产物的部位。

●米氏常数：等于酶促反应达到最大速度Vm一半时的底物浓度[s]。

●酶原：某些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体。

●同工酶：指能催化相同的化学反应、但酶蛋白的组成、结构、理化性质和免疫学性质都不同的一组酶，是在生物进化过程中基因变异的产物。

●酶原激活：酶原向酶转化的过程，实际上就是酶的活性中心形成或暴露的过程。

●生物氧化：指糖、脂肪和蛋白质等营养物质在体内氧化分解，最终生成二氧化碳和水并释放出能量满足机体生命活动需要的过程。

●呼吸链：指位于真核生物线粒体内膜或原核生物细胞膜上的一组排列有序的递氢体和递电子体。

●底物水平磷酸化：指由营养物质通过分解代谢生成高能化合物，通过高能基团转移推动合成ATP。

●氧化磷酸化：指由营养物质氧化分解释放的能量推动ADP与磷酸所和生成ATP：ADP+Pi→ATP+H2O●血糖：指血液中的游离葡萄糖。

●糖异生：是指由非糖物质合成葡萄糖的过程。

●糖酵解：指葡萄糖在各组织细胞质中分解成丙酮酸，并释放部分能量推动合成ATP供给生命活动。

●三羧酸循环：在线粒体内，乙酰CoA与草酰乙酸所和生成柠檬酸，柠檬酸经过一系列酶促反应又生成草酰乙酸，形成一个循环。

该循环生成第一个化合物是柠檬酸，它有三个羧基，所以称为三羧酸循环、柠檬酸循环。

●糖有氧氧化：指当氧气充足时，葡萄糖在细胞质中分解生成的丙酮酸进入线粒体，彻底氧化成CO2和H2O，并释放大量能量推动合成ATP供给生命活动。

●糖原合成和分解：葡萄糖在细胞内合成糖原的过程称为糖原合成，糖原在细胞内分解成葡萄糖的过程称为汤圆分解。

●磷酸戊糖途径：是葡萄糖经过6-磷酸葡萄糖氧化分解生成5-磷酸核糖（磷酸戊糖）和NADPH的途径。

生化名词解释

生化名词解释1结构域多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体，这些三维实体称为结构域。

2蛋白质的一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，其中包括二硫键3超二级结构：相邻的二级结构单元可组合在一起，相互作用，形成有规则，在空间上能辨认的二级结构组合体，充当三级结构的构件，称为超二级结构。

4别构效应(变构效应) 当底物或底物以外的物质和别构酶分子上的相应部位非共价地结合后,通过酶分子构象的变化影响酶的催化活性,这种效应成为别构效应5米氏常数：酶催化反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。

6熔解温度（Tm）：通常把加热变性使DNA的双螺旋结构失去一半时的温度，称为该DNA的熔点或熔解温度，用Tm表示7盐析：是指溶液中加入无机盐类而使某种物质溶解度降低而析出的过程。

如：加浓（NH4）2SO4使蛋白质凝聚的过程。

8同工酶：同工酶是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。

《生化》名词解释高频考点1) 生物化学与分子生物学biochemistry and molecular biology：利用化学、物理学、数学及生物学等学科的基本原理与方法去研究生物体，从分子水平上探讨生命现象的一门科学。

2) 等电点isoelectric point of amino acid（pI）：氨基酸分子带有相等正、负电荷时，溶液的pH值称为该氨基酸的等电点（pI）。

3) 生物活性肽biological active peptide：生物体内具有一定生物学活性的肽类物质称生物活性肽。

4) 蛋白质的一级结构primary structure of protein：指蛋白质多肽链中通过肽键连接起来的氨基酸的排列顺序，即多肽链的线状结构。

5) 蛋白质的二级结构secondary structure of protein：指蛋白质多肽链主链原子局部的空间结构，但不包括与其他肽段的相互关系及侧链构象的内容。

生化名词解释及大题

生化资料：一、名词解释1.糖有氧氧化：葡萄糖或糖原在有氧条件下彻底氧化分解生成二氧化碳和水的过程。

2.糖酵解：在机体缺氧的条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解，亦称糖的无氧氧化。

3.受体：靶细胞中能识别信息分子并与之结合，引起特定生物学效应的蛋白质，个别为糖脂。

4.维生素：是维持人体正常生理功能所必需的营养素，是人体内不能合成或合成量甚少，必须由食物供给的一组低分子有机化合物。

5.必须脂肪酸：机体需要而体内不能合成，必须从植物中获得的不饱和脂肪酸，包括亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸。

6.同工酶：是指具有相同催化功能（即催化的化学反应相同）而酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学性质各不相同的一组酶。

7.等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。

8.酶的活性中心：酶分子中组成氨基酸残基侧链与酶的活性密切相关的一些化学基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特异的结合并将底物转化为产物。

这一区域称为酶的活性中心。

9.一碳单位：一碳单位是指氨基酸分解代谢产生的含一个碳原子的有机基团。

二、简答1.简述一碳单位的概念，载体，生理意义？一碳单位是指氨基酸分解代谢产生的含一个碳原子的有机基团。

叶酸的辅酶形式四氢叶酸是一碳单位的载体。

一碳单位的主要功用是参与核苷酸的合成：N5、N10=CH-FH4和N10-CHOFH4参与嘌呤核苷酸合成。

N5、N10-CH2-FH4参与胸腺嘧啶核苷酸合成，核苷酸是合成核酸的原料，故一碳单位在核酸合成中占重要地位。

2.蛋白质的理化性质及其应用？⑴蛋白质是两性电解质：作为两性电解质，不同的蛋白质具有不同的等电点，在同一pH 的溶液中不同的蛋白质带电性质和数量不同，藉此分离、纯化蛋白质的方法有电泳、离子交换层析、等电点沉淀法等。