免疫球蛋白与抗体ppt课件

2.恒定区（constant region，C区）
近C端的1/2 L链及3/4（或4/5）H链。 氨基酸组成在同一物种的同一类Ig中相对稳定。
二、免疫球蛋白的功能区（结构域）

约由110个氨基酸组成。由链内二硫键连接Ig分子 可经β片层折叠形成的若干个具有特定功能的球 形结构域，称为Ig的功能区或结构域。
2.免疫球蛋白

具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋 白统称为免疫球蛋白。
Ig
= Ab +
化学结构类似物
Ab
= Ig
Ig ≠ Ab
免疫球蛋白的存在形式

BCR（B细胞受体)
－ 膜型mIg

抗体 － 分泌型
第一节：免疫球蛋白的结构
结构
免疫球蛋白的基本结构
免疫球蛋白的其它结构
一、免疫球蛋白的基本结构 由二硫键相连的四条对称的多肽链构成的 单体。形成一“Y”字形结构。 重链 轻链

穿过胎盘和黏膜
人IgG穿过胎盘；IgA经粘膜上皮细胞进入消化 道及呼吸道。

免疫调节作用
抗体对免疫应答有正、负调节作用。
第三节 各类免疫球蛋白的特性
一、IgG 1. 单体。血清中含量最高。可分为四个亚类， 各亚类的生物学活性有差异。 2. 主要的抗感染抗体。具有抗菌、抗病毒、中 和毒素、免疫调理及ADCC作用。 3.唯一通过胎盘的抗体，在新生儿被动免疫中 着重要的作用。 4.半衰期约20～23天。治疗用的丙球的主要成 分为IgG（有人工被动免疫作用）。 5.可结合SPA，以纯化抗体，用于免疫诊断。 6.某些自身抗体可引起Ⅱ、Ⅲ型超敏反应的抗 体属此类。
激活补体 IgM、IgG1、IgG2和IgG3可通过经典途径激活补 体，凝聚的IgA、IgG4和IgE可通过替代途径激活 补体。
二、C区的功能


与细胞表面Fc受体结合
1.调理呑噬作用：促进吞噬细胞的吞噬作用。 2. 发 挥 抗 体 依 赖 的 细 胞 介 导 的 的 细 胞 毒 作 用 （ADCC） 3. 介导Ⅰ型超敏反应
胃蛋白酶
水解
IgG
一个与抗原双价结合的F （ab’）2段 小分子多肽碎片（pFc’） （无生物学活性）
1.有利于阐明Ig的结构及生物活性 2.有利于生物制品的生产和纯化，避免超敏 反应的发生。
第二节 抗体的生物学作用
一、IgV区的功能——特异性结合抗原


Ig可特异性识别、结合抗原。V区的CDR在识别和 结合特异性抗原中起决定性作用。 Ig的V区与抗原结合后，可通过其C区发挥作用， V区本身也可中和毒素或阻断病原入侵。
（1）功能区的名称
L链：VL、CL H链：VH、CH1、CH2、CH3、CH4
（IgM和IgE）
可变区
骨架
超变区 互补区
补体结合点
恒定区
Fc段受体 结合点
（2）功能区的功能
1. VL和VH是抗原结合的部位（FV区）。
2. CL和CH1上具有同种异型的遗传标记。 3. IgG的CH2和IgM的CH3补体结合单位，具有补体固 有成分C1q的结合点，参与激活补体系统。 4. CH3/CH4具有结合包括单核细胞、巨噬细胞、粒细 胞、B细胞、NK细胞等细胞的Fc段受体的功能。 5. IgG的CH2+CH3 具有介导IgG通过胎盘的特性。 6. IgE的CH2和CH3可与肥大细胞和嗜硷性粒细胞结合

不同Ig分子在超变区结构上各自具有独特的氨 基酸排序和构型特点，也称为Ig分子的独特型 或独特型决定簇。
超变区、互补性决定区和独特型决定簇指的是Ig分子 中的同一结构部位，只是从不同Fra Baidu bibliotek角度阐述而已。


⑵骨架区（framework region，FR）
Ig 分子 V 区超变区之外的部位，其氨基酸组成 及排列相对保守。 作用：主要是稳定 CDR 的空间构型，以利 IgCDR 与抗原表位精细的特异性结合。
⑴ 超变区（hypervariable region，HVR） V区内变化最为剧烈的特定部位。L链3个，H链3个。 因其在空间结构上可与抗原决定簇形成精密的互补， 故 又 称 互 补 性 决 定 区 （ complementarity determing region，CDR）
或称CDR
骨架区FR

由浆细胞合成的多肽链。 主要作用：在H链的羧基端将Ig单体连接成双体 或多聚体，起稳定多聚体结构及参与体内运转 的作用。


2.分泌片（secretory piece，SP）
由粘膜上皮细胞合成的多肽链。 是分泌型IgA（sIgA）的结构成分。 作用：保护sIgA抵抗外分泌液中蛋白酶的降解作 用和介导多聚IgA向粘膜上皮外主动输送的作用。
第二章
抗体和免疫球蛋白
1.抗体（antibody，Ab）

①概念： B细胞在抗原的刺激下分化为浆细胞，产生 具有与相应抗原发生特异性结合反应的免 疫球蛋白，称为抗体。

②存在部位： 血清、其他体液或外分泌液中。 将抗体介导的免疫称为体液免疫。 将含有抗体的血清称为抗血清或免疫血 清。 ③电泳区带：大部分在 γ 区带，故曾有 γ 球蛋白（或丙种球蛋白）之称。
四、免疫球蛋白的水解片段
（一）木瓜蛋白酶的水解作用
木瓜蛋 白酶
水解
IgG
二个相同的单价抗原结合片 段 （Fab段） 一个可结晶片段（Fc段）
Fab段保留了特异性结合抗原的功能。Fc段保留 了同种型抗原性和Ig相应功能区的生物学活性。
在绞链区近N端切断重链
在绞链区近C端切断重链
（二）胃蛋白酶的水解作用
（一）重链与轻链 1.重链（heavy chain， H链） 450～550个氨基酸残基，分子量约50～75kD。 2. 轻链（lihgt chain, L链） 轻链为重链的1/2，约由214个氨基酸残基组成。 根据轻链的不同，分为：
κ（kappa卡帕） λ （lambda 兰布达）两型。
绞链区（hinge region）


位于CH1～CH2之间。富含脯氨酸，对蛋 白酶敏感，易伸展弯曲。 作用： 1.弯曲利于V区与不同距离的抗原表位结 合。 2.使Ig分子发生“T” “Y”的构型改 变，暴露补体结合位点。
“T”
“Y”
三、免疫球蛋白的其他结构 1.J链（jioning chain，J链）


正常人血清Ig的κ:λ=2 :1 天然的Ig单体结构中，两条重链同类，两条轻 链同型。
氨基酸端 N
羧基端
C
根据Ig重链抗原性的差异，Ig可分为五类即：
分四个亚类 分两个亚类
（二）可变区和恒定区
1.可变区（variable region，V区） 近 N 端的 1/2 L 链和 1/4 （或 1/5 ） H 链，氨基酸的组 成及序列变化较大，而得名。